BIOLOGIA CELULAR

1. PROTEÍNASPROTEÍNAS
T.M. PABLO MURSELL M.T.M. PABLO MURSELL M.

2. Péptidos y ProteínasPéptidos y Proteínas
• Dos moléculas de AA pueden unirse enDos moléculas de AA pueden unirse en
forma covalente a través de un enlaceforma covalente a través de un enlace
amina sustituido, denominadoamina sustituido, denominado enlaceenlace
peptídicopeptídico, formando un dipéptido. Este, formando un dipéptido. Este
enlace se forma por eliminación de losenlace se forma por eliminación de los
elementos del agua (deshidratación) delelementos del agua (deshidratación) del
grupogrupo αα-carboxilo de un AA y el grupo-carboxilo de un AA y el grupo αα--
amino del otro.amino del otro.

4. • Es posible unir tres AA mediante dos enlacesEs posible unir tres AA mediante dos enlaces
peptídicos para formar un tripéptido…peptídicos para formar un tripéptido…
tetrapéptidos… pentapéptidos… etc. Cuando setetrapéptidos… pentapéptidos… etc. Cuando se
unen unos pocos AA se les denominaunen unos pocos AA se les denomina
oligopéptido. Cuando se unen muchos AA seoligopéptido. Cuando se unen muchos AA se
denomina polipéptido. Las proteínas puedendenomina polipéptido. Las proteínas pueden
tener miles de residuos AA. Las moléculastener miles de residuos AA. Las moléculas
denominadas polipéptidos tienen masasdenominadas polipéptidos tienen masas
moleculares inferiores a 10.000 y lasmoleculares inferiores a 10.000 y las
denominadas proteínas tienen masasdenominadas proteínas tienen masas
moleculares superiores.moleculares superiores.

6. • El residuo AA del extremo de un péptido que tiene unEl residuo AA del extremo de un péptido que tiene un
grupogrupo αα-amino libre es el residuo-amino libre es el residuo amino-terminalamino-terminal
(o N-terminal); el residuo del otro extremo, que tiene(o N-terminal); el residuo del otro extremo, que tiene
un grupo carboxilo libre, es el residuoun grupo carboxilo libre, es el residuo carboxilocarboxilo
terminalterminal (C-terminal).(C-terminal).
• Cuando se escribe la secuencia de un péptido,Cuando se escribe la secuencia de un péptido,
polipéptido o proteína, el extremo amino se coloca apolipéptido o proteína, el extremo amino se coloca a
la izquierda y el extremo carboxilo a la derecha. Lala izquierda y el extremo carboxilo a la derecha. La
secuencia se lee de izquierda a derecha empezandosecuencia se lee de izquierda a derecha empezando
por el residuo amino-terminal.por el residuo amino-terminal.
• Los enlaces peptídicos de las proteínas son bastanteLos enlaces peptídicos de las proteínas son bastante
estables, con una vida media de 7 años.estables, con una vida media de 7 años.

7. Algunas proteínas tienen
grupos químicos diferentes a
los AA
• Algunas proteínas contienen componentes
químicos diferentes a los AA asociados
permanentemente; estas proteínas se
denominan proteínas conjugadas. La
parte no aminoácida de una proteína
conjugada se denomina grupo
prostético.

8. • Las proteínas conjugadas se clasifican según
la naturaleza química de su grupo prostético;
por ejemplo, las lipoproteínas contiene
lípidos, las glucoproteínas contienen
glucídicos, y las metaloproteínas contienen
un metal específico. Algunas proteínas
contienen más de un grupo prostético.
Normalmente el grupo prostético juega un
papel importante en la función biológica de la
proteína.

10. Estructura de las proteínas:Estructura de las proteínas:
estructura primariaestructura primaria
• Se definen cuatro niveles de estructurasSe definen cuatro niveles de estructuras
de las proteínas:de las proteínas:
1.1.Estructura primaria.Estructura primaria.
2.2.Estructura secundaria.Estructura secundaria.
3.3.Estructura terciaria.Estructura terciaria.
4.4.Estructura cuaternaria.Estructura cuaternaria.

12. • La estructura primaria es una descripción
de todos los enlaces covalentes (enlaces
peptídicos y puentes disulfuro) que unen
los AA de una cadena polipeptídica. El
elemento más importante de la estructura
primaria es la secuencia de los residuos
AA.
• La estructura secundaria se refiere a
disposiciones estables de AA que dan
lugar a patrones estructurales repetitivos
(ej. Hélice α)

13. • La estructura terciaria describe todos los
aspectos del plegamiento tridimencional de
un polipéptido.
• Cuando una proteína posee dos o más
subunidades polipeptídicas, su disposición
en el espacio se denomina estructura
cuaternaria.
• Cada tipo de proteína tiene un número y
secuencia distintivos de residuos AA.

14. La función de una proteínaLa función de una proteína
depende de su secuencia dedepende de su secuencia de
AAAA• La secuencia de AA desempeña un papelLa secuencia de AA desempeña un papel
fundamental en la determinación de lafundamental en la determinación de la
estructura tridimencional de la proteína yestructura tridimencional de la proteína y
junto con ésto en su función.junto con ésto en su función.
• Hay cierta flexibilidad en las secuenciasHay cierta flexibilidad en las secuencias
de AA y las funciones de las proteínas.de AA y las funciones de las proteínas.
Ente el 20 y el 30% de las proteínasEnte el 20 y el 30% de las proteínas
humanas sonhumanas son polimórficaspolimórficas. Muchas de. Muchas de
estas variaciones de secuencia no tienenestas variaciones de secuencia no tienen
ningún efecto, o muy poco, sobre laningún efecto, o muy poco, sobre la
función de la proteína.función de la proteína.

15. • Las proteínas contienen a menudo regionesLas proteínas contienen a menudo regiones
cruciales que son esenciales para su función y cuyacruciales que son esenciales para su función y cuya
secuencia se encuentra, por tanto, conservada.secuencia se encuentra, por tanto, conservada.
• La fracción de secuencia que es crítica varía deLa fracción de secuencia que es crítica varía de
proteína a proteína.proteína a proteína.
• Se ha determinado la secuencia de AA de millonesSe ha determinado la secuencia de AA de millones
de proteínas.de proteínas.
• En 1953 Watson y Crick dedujeron la estructura enEn 1953 Watson y Crick dedujeron la estructura en
doble hélice del DNA.doble hélice del DNA.
• También en 1953 Frederick Sanger resolvió laTambién en 1953 Frederick Sanger resolvió la
secuencia de AA de las cadenas peptídicas de lasecuencia de AA de las cadenas peptídicas de la
hormona insulina.hormona insulina.

17. Estructura secundaria de lasEstructura secundaria de las
proteínasproteínas
• El término estructura secundaria se refiereEl término estructura secundaria se refiere
a cualquier segmento específico de unaa cualquier segmento específico de una
cadena polipeptídica y describe lacadena polipeptídica y describe la
distribución espacial local de los átomosdistribución espacial local de los átomos
de su cadena principal, sin tener ende su cadena principal, sin tener en
cuenta la conformación de sus cadenascuenta la conformación de sus cadenas
laterales ni su relación con otroslaterales ni su relación con otros
segmentos.segmentos.

18. • Las estructuras secundarias más establesLas estructuras secundarias más estables
son la conformación enson la conformación en hélicehélice αα y lay la
conformaciónconformación ββ ; otro tipo común recibe; otro tipo común recibe
el nombre deel nombre de girogiro ββ..

19. Estructura secundaria en héliceEstructura secundaria en hélice αα
• Pauling y Corey denominaronPauling y Corey denominaron hélicehélice αα a laa la
disposición más sencilla de una cadenadisposición más sencilla de una cadena
polipeptídica en la que el esqueleto polipeptídicopolipeptídica en la que el esqueleto polipeptídico
se encuentra estrechamente enrollado alrededorse encuentra estrechamente enrollado alrededor
de un eje imaginario dibujado longitudinalmentede un eje imaginario dibujado longitudinalmente
por el centro de la hélice, y los grupos R de lospor el centro de la hélice, y los grupos R de los
residuos AA sobresalen hacia fuera delresiduos AA sobresalen hacia fuera del
esqueleto helicoidal.esqueleto helicoidal.
• El giro de la hélice es dextrógiro en todas lasEl giro de la hélice es dextrógiro en todas las
proteínas helicoidales.proteínas helicoidales.

22. ConformaciónConformación ββ
• En 1951 Pauling y Corey predijeron laEn 1951 Pauling y Corey predijeron la
conformaciónconformación ββ ..
• En esta conformación el esqueleto de laEn esta conformación el esqueleto de la
cadena polipeptídica se encuentra extendidocadena polipeptídica se encuentra extendido
en zig-zag en lugar de plegarse como unaen zig-zag en lugar de plegarse como una
hélice.hélice.
• Las cadenas polipeptídicas en zig-zagLas cadenas polipeptídicas en zig-zag
pueden disponerse de manera adyacentepueden disponerse de manera adyacente
formando una estructura que semeja unaformando una estructura que semeja una
serie de pliegues.serie de pliegues.

23. • En esta disposición, denominadaEn esta disposición, denominada hojahoja ββ , se, se
forman enlaces de hidrógeno entreforman enlaces de hidrógeno entre
segmentos adyacentes a la cadenasegmentos adyacentes a la cadena
polipeptídica.polipeptídica.
• Los grupos R de AA adyacentes sobresalenLos grupos R de AA adyacentes sobresalen
de la estructura en zig-zag en direccionesde la estructura en zig-zag en direcciones
opuestas, dando lugar a un patrónopuestas, dando lugar a un patrón
alternante.alternante.

25. GRACIAS!GRACIAS!