El documento describe los diferentes niveles estructurales de las proteínas, incluyendo la estructura primaria (secuencia de aminoácidos), secundaria (plegamiento básico debido a enlaces de hidrógeno), terciaria (estructura tridimensional) y cuaternaria (asociación de subunidades). También presenta ejemplos de técnicas para determinar la estructura primaria como la secuenciación del ADN y la digestión enzimática.

1. 14. Estructura de
proteínas, 1

2. Niveles estructurales en las proteínas
Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos
Estructura secundaria: Plegamiento básico de la cadena
debido a enlaces de hidrógeno entre grupos -CO- y -NH-de
la unión peptídica: hélices, láminas y giros
Estructura terciaria: Estructura tridimensional de la proteína
Estructura cuaternaria: Asociación de distintas subunidades,
siendo cada una un polipéptido.

3. 5’-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3’
3’-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5’
5’-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3’
N Lys.Gly.Ser.Gln.His.Leu.Val C
DNA
RNA
Proteína
Estructura primaria

4. Estructura primaria de la insulina
S S
GIVEQCCASVCSLYQLENYCN
S
S
S
S
FVNQHLCGSHLVEALYLVCGERGFFYTPKA

5. Oxidación de puentes disulfuro
H O
H
C
C
CH2
S
S
CH2
C
N
N C
H
H O
H O
H
C
C
CH2
N
SO3H
SO3H
CH2
C
N H
C
H O
HCO3H

6. H O
H
C
C
CH2
S
S
CH2
C
N
N C
H
H O
H O
H
C
C
CH2
N
DTT SH
ICH2 COOH
SH
CH2
C
N H
C
H O
H O
C
C
CH2
N
S
CH2
COO-H
COO-Reducción
CH2
S
CH2
C
N H
C
H O
y alquilación de puentes disulfuro

7. O2N
Determinación del N-término por la reacción de Sanger
F + H 2N C
NO2
N C
N
R1
O
H
R2
O
H
R3
O
O2N
HN C
NO2
N C
N
R1
O
H
R2
O
H
R3
O
O2N
HN
NO2
R1
COOH
R2 COOH
H2N COOH
R3
H2N
+ +

8. Tripsina
---.---.---.Lys.---.---.---
---.---.---.Arg.---.---.---
---.---.---.Phe.---.---.---
---.---.---.Tyr.---.---.---
---.---.---.Trp.---.---.---
---.---.---.Leu.---.---.---
Quimotripsina
Rotura enzimática
de polipéptidos

9. Rotura de un péptido por bromuro de cianógeno
O
N C
N C
N C
N
CH2
H
R
O
H
R
O
C C
N C
N
N C
H
O
R
H
O
R
H
H
R
O
H
R
O
CH2
S
CH3
N
N C
N C
H
O
R
H
O
R
H
O
O
C
N C
N
R
O
H
R
O
C
N C
H
R
O
H
R
O
BrCN
H2N

10. Degradación secuencial de Edman
N C
N C
O
H
R4
O
N C
C
H
O
R2
H
O
R1 R3
N C S + H2N
S
N C
N C
N C
O
H
R4
O
N C
C
H
O
R2
H
O
R1 R3
H
N
N C
N C
O
H
R4
O
Ácido diluído
H2N C
H
O
R2
R3
N
NH
S
O
R1
H
+
Feniltioisocianato
PTC-péptido
PTH-aminoácido
Péptido (n)
Péptido (n-1)

11. Hoy día, la mayor parte de estructuras primarias de proteínas
se determina a partir de la secuencia de nucleótidos en el genoma.
Técnicamente la secuenciación de ácidos nucleicos (en particular,
la de DNA) es mucho más sencilla y barata que la de proteínas,
estando al alcance de cualquier laboratorio.

12. 1 0 2 0 3 0 4 0 5 0 6 0
| | | | | |
P Y Q Y P A L T P E Q K K E L S D I A H R I V A P G K G I L A A D E S T G S I A K R L Q S I G T E N T E E N R R F Y R Q
7 0 8 0 9 0 1 0 0 1 1 0 1 2 0
| | | | | |
L L L T A D D R V N P C I G G V I L F H E T L Y Q K A D D G R P F P Q V I K S K G G V V G I K V D K G V V P L A G T N G
1 3 0 1 4 0 1 5 0 1 6 0 1 7 0 1 8 0
| | | | | |
E T T T Q G L D G L S E R C A Q Y K K D G A D F A K W R C V L K I G E H T P S A L A I M E N A N V L A R Y A S I C Q Q N
1 9 0 2 0 0 2 1 0 2 2 0 2 3 0 2 4 0
| | | | | |
G I V P I V E P E I L P D G D H D L K R C Q Y V T E K V L A A V Y K A L S D H H I Y L E G T L L K P N M V T P G H A C T
2 5 0 2 6 0 2 7 0 2 8 0 2 9 0 3 0 0
| | | | | |
Q K F S H E E I A M A T V T A L R R T V P P A V T G I T F L S G G Q S E E E A S I N L N A I N K C P L L K P W A L T F S
3 1 0 3 2 0 3 3 0 3 4 0 3 5 0 3 6 0
| | | | | |
Y G R A L Q A S A L K A W G G K K E N L K A A Q E E Y V K R A L A N S L A C Q G K Y T P S G Q A G A A A S E S L F V S N
H A Y Estructura primaria de la aldolasa A humana
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13. Cálculos a partir de estructura primaria
- Número, porcentaje y fracción molar de aminoácidos
- Fórmula molecular y peso molecular
- pI (punto isoeléctrico) teórico
- Absorbancia molar teórica
- Vida media teórica
- Índices de inestabilidad e hidrofobicidad

14. A m i n o a c i d c o m p o s i t i o n :
A l a ( A ) 4 2 1 1 . 6 %
A r g ( R ) 1 5 4 . 1 %
A s n ( N ) 1 4 3 . 9 %
A s p ( D ) 1 4 3 . 9 %
C y s ( C ) 8 2 . 2 %
G l n ( Q ) 1 7 4 . 7 %
G l u ( E ) 2 4 6 . 6 %
G l y ( G ) 3 0 8 . 3 %
H i s ( H ) 9 2 . 5 %
I l e ( I ) 2 0 5 . 5 %
L e u ( L ) 3 4 9 . 4 %
L y s ( K ) 2 6 7 . 2 %
M e t ( M ) 3 0 . 8 %
P h e ( F ) 8 2 . 2 %
P r o ( P ) 1 9 5 . 2 %
S e r ( S ) 2 0 5 . 5 %
T h r ( T ) 2 2 6 . 1 %
T r p ( W ) 3 0 . 8 %
T y r ( Y ) 1 3 3 . 6 %
V a l ( V ) 2 2 6 . 1 %
A s x ( B ) 0 0 . 0 %
G l x ( Z ) 0 0 . 0 %
X a a ( X ) 0 0 . 0 %
A t o m i c c o m p o s i t i o n :
C a r b o n C 1 7 4 1
H y d r o g e n H 2 7 8 0
N i t r o g e n N 4 8 6
O x y g e n O 5 2 6
S u l f u r S 1 1
F o r m u l a : C 1 7 4 1H 2 7 8 0 N 4 8 6O 5 2 6 S 1 1
T o t a l n u m b e r o f a t o m s : 5 5 4 4
M o l e c u l a r w e i g h t : 3 9 2 8 8 . 8
ProtParam, 1
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15. T o t a l n u m b e r o f n e g a t i v e l y c h a r g e d r e s i d u e s ( A s p + G l u ) : 3 8
T o t a l n u m b e r o f p o s i t i v e l y c h a r g e d r e s i d u e s ( A r g + L y s ) : 4 1
T h e o r e t i c a l p I : 8 . 3 9
E x t i n c t i o n c o e f f i c i e n t s :
C o n d i t i o n s : 6 . 0 M g u a n i d i u m h y d r o c h l o r i d e
0 . 0 2 M p h o s p h a t e b u f f e r
p H 6 . 5
E x t i n c t i o n c o e f f i c i e n t s a r e i n u n i t s o f M - 1 c m - 1 .
T h e f i r s t t a b l e l i s t s v a l u e s c o m p u t e d a s s u m i n g A L L C y s
r e s i d u e s a p p e a r a s h a l f c y s t i n e s , w h e r e a s t h e s e c o n d t a b l e
a s s u m e s t h a t N O N E d o .
2 7 6 2 7 8 2 7 9 2 8 0 2 8 2
n m n m n m n m n m
E x t . c o e f f i c i e n t 3 5 6 3 0 3 5 5 0 8 3 4 9 4 5 3 4 1 9 0 3 2 8 8 0
A b s 0 . 1 % ( = 1 g / l ) 0 . 9 0 7 0 . 9 0 4 0 . 8 8 9 0 . 8 7 0 0 . 8 3 7
2 7 6 2 7 8 2 7 9 2 8 0 2 8 2
n m n m n m n m n m
E x t . c o e f f i c i e n t 3 5 0 5 0 3 5 0 0 0 3 4 4 6 5 3 3 7 1 0 3 2 4 0 0
A b s 0 . 1 % ( = 1 g / l ) 0 . 8 9 2 0 . 8 9 1 0 . 8 7 7 0 . 8 5 8 0 . 8 2 5
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16. E s t i m a t e d h a l f - l i f e :
T h e N - t e r m i n a l o f t h e s e q u e n c e c o n s i d e r e d i s P ( P r o ) .
T h e e s t i m a t e d h a l f - l i f e i s : > 2 0 h o u r s ( m a m m a l i a n r e t i c u l o c y t e s , i n v i t r o ) .
> 2 0 h o u r s ( y e a s t , i n v i v o ) .
? ( E s c h e r i c h i a c o l i , i n v i v o ) .
I n s t a b i l i t y i n d e x :
T h e i n s t a b i l i t y i n d e x ( I I ) i s c o m p u t e d t o b e 3 4 . 8 2
T h i s c l a s s i f i e s t h e p r o t e i n a s s t a b l e .
A l i p h a t i c i n d e x : 8 7 . 1 6
G r a n d a v e r a g e o f h y d r o p a t h i c i t y ( G R A V Y ) : - 0 . 2 6 8
ProtParam, 3
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17. Predicciones a partir de estructura primaria, 1
- Hidrofobicidad
- Estructura secundaria
- Retención cromatográfica en HPLC
- Residuos accesibles y ocultos
- Mutabilidad

18. A l a : 1 . 8 0 0
A r g : - 4 . 5 0 0
A s n : - 3 . 5 0 0
A s p : - 3 . 5 0 0
C y s : 2 . 5 0 0
G l n : - 3 . 5 0 0
G l u : - 3 . 5 0 0
G l y : - 0 . 4 0 0
H i s : - 3 . 2 0 0
I l e : 4 . 5 0 0
L e u : 3 . 8 0 0
L y s : - 3 . 9 0 0
M e t : 1 . 9 0 0
P h e : 2 . 8 0 0
P r o : - 1 . 6 0 0
S e r : - 0 . 8 0 0
T h r : - 0 . 7 0 0
T r p : - 0 . 9 0 0
T y r : - 1 . 3 0 0
V a l : 4 . 2 0 0
PYQYPALTPEQKKELSDIAH
Valor de hidrofobicidad para la
posición n (en este caso, 8):
n+4
bi = -10.5
S
i = n-4
Escala de hidrofobicidad
(según Kyte y Doolittle)

19. Cálculo predictivo de hidrofobicidad (Kyte & Doolittle)

20. Predicciones a partir de estructura primaria, 2: Homologías
( C G 5 4 3 2 ) C G 5 4 3 2 P R O T E I N . [ D r o s o p h i l a m e l a n o g a s t e r ]
3 7 6 A A
S c o r e = 3 9 8 b i t s ( 1 0 1 1 ) , E x p e c t = e - 1 1 0
I d e n t i t i e s = 1 9 7 / 3 5 5 ( 5 5 % ) , P o s i t i v e s = 2 4 5 / 3 5 5 ( 6 8 % ) , G a p s = 2 / 3 5 5 ( 0 % )
Q u e r y : 2 Y Q Y P A L T P E Q K K E L S D I A H R I V A P G K G I L A A D E S T G S I A K R L Q S I G T E N T E E N R R F Y R Q L 6 1
+ Y P E + + E L I + + V A P G K G I L A A D E S + + K R Q I G E N T E E N R R Y R Q +
S b j c t : 5 F Y Y P - - N K E L Q E E L I C I S K A L V A P G K G I L A A D E S S A V M G K R F Q L I G V E N T E E N R R L Y R Q M 6 2
Q u e r y : 6 2 L L T A D D R V N P C I G G V I L F H E T L Y Q K A D D G R P F P Q X X X X X X X X X X X X X X X X X X P L A G T N G E 1 2 1
L T D + + I G V I + H E T L + Q + D D G P F + P L G + E
S b j c t : 6 3 L F T T D P K I A E N I S G V I F Y H E T L H Q R T D D G L P F V E A L R K K G I L T G I K V D K H F S P L F G S E D E 1 2 2
Q u e r y : 1 2 2 T T T Q G L D G L S E R C A Q Y K K D G A D F A K W R C V L K I G E H T P S A L A I M E N A N V L A R Y A S I C Q Q N G 1 8 1
T T Q G L D L + R C A Q Y K K + G F A K W R C + L K I + + T P S A I + E N A N V + A R Y A + I C Q
S b j c t : 1 2 3 F T T Q G L D D L A N R C A Q Y K K E G C S F A K W R C I L K I T K N T P S P Q A I L E N A N V M A R Y A A I C Q S Q R 1 8 2
Q u e r y : 1 8 2 I V P I V E P E I L P D G D H D L K R C Q Y V T E K V L A A V Y K A L S D H H I Y L E G T L L K P N M V T P G H A C T Q 2 4 1
+ V P I + P E + L G D H D L R C Q V E + L A V Y K A L S D H H + + L E G T L L + P + M V P G +
S b j c t : 1 8 3 L V P I I S P E V L A T G D H D L D R C Q K V N E I L L A G V Y K A L S D H H V F L E G T L L Q P S M V M P G L Q S N K 2 4 2
Q u e r y : 2 4 2 K F S H E E I A M A T V T A L R R T V P P A V T G I T F L S G G Q S E E E A S I N L N A I N K C P L L K P W A L T F S Y 3 0 1
+ I + A T V A + R R + V P P A V G + F G Q S E E E A + + + L N A I N P L K P W A + T F + +
S b j c t : 2 4 3 N H P P A D I G V A T V L A I R R S V P P A V M G V L F C G G A Q S E E E A T V H L N A I N N V P L C K P W A M T F A F 3 0 2
Q u e r y : 3 0 2 G R A L Q A S A L K A W G G K K E N L K A A Q E E Y V K R A L A N S L A C Q G K Y T P S G Q A G A A A S E S L 3 5 6
R A L Q S L + W G G K K E + A Q E + K R A N L A G K Y + A A + E L
S b j c t : 3 0 3 D R A L Q T S I L R T W G G K K E Q I S H A Q N E L I K R C R A N G L A S I G K Y V I G S V E S S A A T E R L 3 5 7

21. Dependiendo del grado de homología en su estructura
primaria, las proteínas se agrupan en:
- Superfamilias: homología en torno a 30 %
- Familias: homología superior a un 50 % y
la misma función, por lo general.
Además, hay pequeños tractos de secuencias comunes
a proteínas muy diversas, y que corresponden a ciertos
aspectos funcionales (como p.e. modificación
postraduccional): son los motivos secuenciales

22. Algunos motivos secuenciales en las proteínas
N-Glicosilación N-{P}-[ST]-{P}
Unión a glicosaminoglicano S-G-x-G
Fosforilación dependiente de cAMP [RK]-(2)-[ST]
Fosforilación, protein kinasa C [ST]-x(2)-[RK]
Fosforilación, tirosin kinasa [RK]-x(2)-[DE]-x(3)-Y
N-miristilación G- {EDRKHPFYW}-x(2)-[STAGCN]-{P}
Amidación C-terminal x-G- [RK]-[RK]
g-carboxilación de ácido glutámico x(12)-E-x(3)-E-x-C-x(6)-[DEN]-x-[LIVMFY]
Prenilación C-{DENQ}-[LIVM]

23. Predicciones a partir de estructura
primaria, 3: Filogenia y Taxonomía
- 8 1 1 0
_ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . G l y . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . G l y . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . P h e .
2 0
_ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . C y s . _ _ _ . _ _ _ . C y s . H i s . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . L y s . _ _ _ .
3 0 4 0
G l y . P r o. _ _ _ . L e u . _ _ _ . G l y . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . A r g . _ _ _ . _ _ _ .G l y . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . G l y . _ _ _ .
5 0 6 0
_ _ _ . T y r . _ _ _ . _ _ _ . A l a . A s n . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . T r p . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ .
7 0 8 0
_ _ _ . _ _ _ .T y r . L e u . _ _ _ . A s n . P r o . L y s . L y s . T y r . I l e . P r o . G l y . T h r . L y s . M e t . _ _ _ . P h e .
9 0 1 0 0
_ _ _ . G l y . _ _ _ . _ _ _ . L y s . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . A r g . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ .
1 0 4
_ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . _ _ _ . Invariantes en citocromo c

24. Sustituciones conservadoras en citocromo c
P o s i c i ó n A m i n o á c i d o s
1 3 A r g , L y s
4 0 S e r , T h r
4 6 P h e , T y r
4 9 S e r , T h r
8 1 V a l , L e u , I l e
8 5 L e u , I l e
9 0 A s p , G l u
9 4 L e u , I l e
9 5 I l e , V a l
9 7 P h e , T y r

25. Sustituciones radicales en citocromo c
P o s i c i ó n A m i n o á c i d o s
3 3 H i s , S e r , T r p , T y r , A s n
4 4 A l a , P r o , A s p , G l n , V a l , G l u
5 4 A s n , A l a , S e r , G l n , A r g , L y s
6 0 G l u , G l y , A s p , A l a , G l n , L y s , A s n
6 5 T y r , P h e , S e r , M e t , A r g
8 3 P r o , A l a , V a l , G l y , T h r
8 8 P r o , A l a , A s p , G l u , L y s , T h r
8 9 G l n , L y s , A s n , G l u , T h r , G l y , A s p , A l a , S e r
9 2 A n a , A s n , A s p , G l y , G l u , V a l , T h r , L y s , G l n

26. Distancias filogenéticas en citocromo c
1 2 3 4 5 6 7 8 9
_ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _
1 . H o m o s a p i e n s -
2 . M a c c a c a m u l a t a 1 -
3 . S u s s c r o f a 1 0 9 -
4 . G a l l u s d o m e s t i c u s 1 3 1 2 9 -
5 . R a n a p i p i e n s 1 8 1 7 1 1 1 1 -
6 . M u s c a d o m e s t i c a 2 7 2 6 2 2 2 3 2 2 -
7 . B o m b y x m o r i 3 1 3 0 2 7 2 8 2 9 1 4 -
8 . T r i t i c u m v u l g a r e 4 3 4 3 4 5 4 6 4 8 4 5 4 5 -
9 . N e u r o s p o r a c r a s s a 4 8 4 7 4 6 4 7 4 9 4 1 4 7 5 4 -

27. F
Y
Ángulos de
conformación

28. Representación de Ramachandran

31. a-Hélice
F = -57º
Y= -47º
Paso de rosca: 0.54 nm
Traslación por residuo: 0.15 nm
Residuos por vuelta: 3.6
Enlaces H: n a n+3

32. Hélice 310
F = -49º
Y = -26º
Paso de rosca: 0.59 nm
Traslación por residuo: 0.19
Residuos por vuelta: 3

33. N
C
Mioglobina
Proteína globular con
alto contenido en
a-hélice

34. Fibrinógeno
Proteína fibrosa
con alto contenido
en a-hélice

35. Propensión estructural hacia a-hélices (Chou y Fasman)
Estabilizan
Ala: 1.420
Gln: 1.110
Glu: 1.510
Leu: 1.210
Lys: 1.160
Met: 1.450
Phe: 1.130
Indiferentes
Arg: 0.980
Asp:1.010
His: 1.000
Ile: 1.080
Trp: 1.080
Val: 1.060
Desestabilizan
Asn: 0.670
Cys: 0.700
Gly: 0.570
Pro: 0.570
Ser: 0.770
Thr: 0.830
Tyr: 0.690

36. Prolina y
a-hélices

37. Hélice de poliprolina

38. Colágeno

39. Estructura b
F = -119
Y = 113

40. C
N C
N
N C
H O
O H
C
N C
N
H O
O H
C
N C
N
H O
O H
C
N C
N
C
N C
N
H O
O H
C
N C
N
H O
O H
C
N C
N
H O
O H
C
N C
N
C
N C
N
H O
O H
C
N C
N
H O
O H
C
N C
N
H O
O H
C
N C
N
C
C
C
N
N
N
Lámina b paralela

41. Lámina b paralela

42. Barril b paralelo

43. N C
C
H O H O H O
N C
N C
N C
N C
N C
N
H O H O H
O
H O H O H O
N
C N
C N
C N
C N
C N
C
O H O H O H
C
H O H O H O
N C
N C
N C
N C
N C
N
H O H O H
O
N
C
N
C
Lámina b antiparalela

44. Lámina b antiparalela

45. Lámina antiparalela

46. Propensión estructural hacia estructuras b (Chou y Fasman)
Estabilizan
Ile: 1.600
Cys: 1.190
Gln: 1.100
Leu: 1.300
Phe: 1.380
Thr: 1.190
Trp: 1.370
Tyr: 1.470
Val: 1.700
Indiferentes
Arg: 0.930
Met: 1.050
Desestabilizan
Ala: 0.830
Asn: 0.890
Asp: 0.540
Glu: 0.370
Gly: 0.750
His: 0.870
Lys: 0.740
Pro: 0.550
Ser: 0.750

47. Proteína fibrosa con
estructura b: Fibroína

48. Proteína globular
con estructura b:
Concanavalina A

49. Giro b

50. Propensión estructural hacia giros b
Estabilizan
Asn: 1.560
Asp: 1.460
Cys: 1.190
Gly: 1.560
Pro: 1.520
Ser: 1.430
Indiferentes
Arg: 0.950
Gln: 0.980
His: 0.950
Lys: 1.010
Thr: 0.960
Trp: 0.960
Tyr: 1.140
Desestabilizan
Ala: 0.660
Glu: 0.740
Ile: 0.470
Leu: 0.590
Met: 0.600
Phe: 0.600
Val: 0.500

51. 1ntr
Proteína
regulatoria

52. Estructuras suprasecundarias
- Hélice-vuelta-hélice
- Siete hélices transmembrana y hélice anfipática
- Cremallera de leucina
- Unidad bab
- Meandro b
- Dedo de Zn
- Mano EF

53. N
C
Hélice-vuelta-hélice

54. Siete hélices transmembrana
(bacteriorrodopsina)

55. a-hélice
anfipática
Lado
hidrofóbico
Lado polar

56. Cremallera de leucina

57. Motivo bab

58. Meandro b

59. Dedo de Zn

60. Mano EF

61. Determinación experimental de la estructura secundaria
1. Métodos físicos:
Cristalografía Rayos X, Resonancia Magnética Nuclear
(RMN, NMR) en tanto en cuanto resuelven la estructura
terciaria
Otras técnicas: dicroísmo circular
2. Métodos predictivos a partir de la estructura primaria

62. Propensión de un aminoácido hacia una estructura dada
1. A partir de un conjunto de proteínas de estructura 3D conocida,
se forma la siguiente tabla:
Total a-hélice Estr. b Giro b
Glutamato 282 132 29 43
Aminoácidos 5507 1715 1555 1121
(Se ha puesto el Glutamato como ejemplo; esta tabla se prepara
para todos los aminoácidos)

63. 2. A partir de la tabla anterior, se calculan las frecuencias relativas
de aparición de dicho aminoácido en las tres estructuras:
a-hélice Estr. b Giro b
Glutamato 0.470 0.104 0.151
Aminoácidos 0.311 0.282 0.204
3. Se calcula entonces la propensión de cada aminoácido hacia una
estructura dada por el cociente de dividir la frecuencia relativa de
cada estructura por la frecuencia relativa media de todos los amino-ácidos.
En el caso del glutamato,
Pa = 0.470/0.311 = 1.511 Pb = 0.104/0.282 = 0.370
Pg = 0.151/0.202 = 0.748

64. A l a : 1 . 4 2 0
A r g : 0 . 9 8 0
A s n : 0 . 6 7 0
A s p : 1 . 0 1 0
C y s : 0 . 7 0 0
G l n : 1 . 1 1 0
G l u : 1 . 5 1 0
G l y : 0 . 5 7 0
H i s : 1 . 0 0 0
I l e : 1 . 0 8 0
L e u : 1 . 2 1 0
L y s : 1 . 1 6 0
M e t : 1 . 4 5 0
P h e : 1 . 1 3 0
P r o : 0 . 5 7 0
S e r : 0 . 7 7 0
T h r : 0 . 8 3 0
T r p : 1 . 0 8 0
T y r : 0 . 6 9 0
V a l : 1 . 0 6 0
PYQYPALTPEQKKELSDIAH
Valor de propensión hacia
a-hélice para la posición n
(en este caso, 8):
n+4
bi = 9.07
S
i = n-4
Escala de propensiones hacia a-hélice
(según Chou y Fasman)

66. A l a : 0 . 8 3 0
A r g : 0 . 9 3 0
A s n : 0 . 8 9 0
A s p : 0 . 5 4 0
C y s : 1 . 1 9 0
G l n : 1 . 1 0 0
G l u : 0 . 3 7 0
G l y : 0 . 7 5 0
H i s : 0 . 8 7 0
I l e : 1 . 6 0 0
L e u : 1 . 3 0 0
L y s : 0 . 7 4 0
M e t : 1 . 0 5 0
P h e : 1 . 3 8 0
P r o : 0 . 5 5 0
S e r : 0 . 7 5 0
T h r : 1 . 1 9 0
T r p : 1 . 3 7 0
T y r : 1 . 4 7 0
V a l : 1 . 7 0 0
PYQYPALTPEQKKELSDIAH
Valor de propensión hacia
estructura b para la posición n
(en este caso, 8):
n+4
bi = 8.1
S
i = n-4
Escala de propensiones hacia estructura b
(según Chou y Fasman)

68. A l a : 0 . 6 6 0
A r g : 0 . 9 5 0
A s n : 1 . 5 6 0
A s p : 1 . 4 6 0
C y s : 1 . 1 9 0
G l n : 0 . 9 8 0
G l u : 0 . 7 4 0
G l y : 1 . 5 6 0
H i s : 0 . 9 5 0
I l e : 0 . 4 7 0
L e u : 0 . 5 9 0
L y s : 1 . 0 1 0
M e t : 0 . 6 0 0
P h e : 0 . 6 0 0
P r o : 1 . 5 2 0
S e r : 1 . 4 3 0
T h r : 0 . 9 6 0
T r p : 0 . 9 6 0
T y r : 1 . 1 4 0
V a l : 0 . 5 0 0
PYQYPALTPEQKKELSDIAH
Valor de propensión hacia
giro b para la posición n
(en este caso, 8):
n+4
bi = 9.12
S
i = n-4
Escala de propensiones hacia giro b
(según Chou y Fasman)