El documento presenta preguntas sobre conceptos relacionados con aminoácidos, proteínas y su estudio. Incluye preguntas sobre la estructura química de los aminoácidos, su representación, enantiómeros, grupos funcionales, puentes disulfuro, pKa y curvas de titulación. También cubre temas como la formación de enlaces peptídicos, estructura primaria de proteínas, técnicas para su separación y purificación como cromatografía y electroforesis, y conceptos como actividad enzim

1. Agua y pH 1) ¿Cuál es el pH de una solución con 1.3 X 10 -7 mol/l de [H + ]? 6.88 b) 7.99 c) 0.11 d) -0.77 e) 14.68 2) ¿Cuál es la concentración de protones ([H + ]) en una solución con pH 7.4? 6 X 10 -4 b) 3.98 X10 -8 c) 1.4 X 10 -16 d) -3 X 10 -7 e) 1.6 X 10 8 3) Los puentes de hidrógeno se pueden formar: a) Exclusivamente entre dos átomos de H . b) Exclusivamente entre un H y un O. c) Se forman exclusivamente entre un átomo no electronegativo y otro electronegativo. d) Se forman exclusivamente entre un H unido a un átomo electronegativo y otro átomo electronegativo. 4) Catión más importante en el líquido extracelular Cl - b) K + c) Na + d) Ca +2 e) Mg +2 5) Concentración en el interior de la célula del potasio es de: a) 150 mEq/L b) 300 mEq/L c) 50 mEq/L d) 3.5 mEq/L e) 5.5 mEq/L

2. Problemas 6) Calcular la relación entre las concentraciones de HCO 3- y H 2 CO 3 necesaria en un sistema amortiguador de pH 7.2. El pK del sistema H 2 CO 3 – - HCO 3 es 6.1. 7 )¿Cuál es la osmolaridad de una solución de NaCl al 0.45%? El peso molecular de NaCl es 58.44. Extra) Los seres vivos están en equilibrio con su medio: Verdadero o Falso

3. Aminoácidos

4. Amino Carboxilo Grupo R, diferente en cada aminoácido Carbono α

5. Estereoisómeros Enantiómeros Fórmula en perspectiva Fórmula en proyección

6. Nomenclatura de los Carbones en un aa Extremo del carbón con sustituyente con mayor numero atómico Carbono α

7. Configuración L- y D- Carboxilo 1 2 3 Amino Grupo R L = Amino a la Izquierda Biológicos D = Amino a la Derecha

10. Absorción de luz UV por aa aromáticos Absorbancia a longitud de onda de 280 nm.

11. Formación de Puentes Disulfuro

12. AAs poco comunes en proteínas

13. AAs poco comunes en proteínas Intermediarios en síntesis de arginina y en el ciclo de la urea.

14. Los aa se pueden ionizar. Sin carga Con cargas parciales pH Neutro Ion Dipolar

15. Los aa pueden actuar como ácidos o bases Como ácido : Dona Protones Como base : Acepta Protones

16. Carga neta de un aa

17. Los aa tienen curvas de titulación características .

18. Efecto del ambiente químico en pKa .

19. Curva de titulación del glutamato

20. Curva de titulación de la Histidina

21. En resumen Los 20 aminoácidos que se encuentran comúnmente como residuos en las proteínas contienen un grupo carboxilo, un grupo amino, y un grupo distintivo R. El átomo de carbono de todos los aminoácidos, excepto la glicina, son asimétricos, y por lo tanto los aminoácidos pueden existir en al menos dos formas estereoisoméricas. Sólo los L estereoisómeros se encuentran en proteínas. Los aminoácidos menos comunes también se producen, como constituyentes de las proteínas (a través de modificación de los residuos de aminoácidos comunes después de la síntesis de proteínas) o como metabolitos libres. Los aminoácidos se clasifican en cinco tipos en el base a la polaridad y la carga (a pH 7) de sus grupos R. Los aminoácidos varían en sus propiedades ácido-base y tienen curvas características de titulación. Aminoácidos con grupos R ionizables tienen más especies iónicas, dependiendo del pH del medio y el pKa del grupo R.

22. http://www.wiley.com/college/boyer/0470003790/animations/acideroids/acideroids.htm http://www.wiley.com/college/boyer/0470003790/animations/animations.htm Amino Acids Game. Entrar y jugar.

23. Examen aminoácidos (aa) 1;¿Que significa la R en la representación de un aa? A) Grupo funcional que varia entre aa, B) grupo funcional al azar, D) grupo amino, E) grupo carboxilo C) grupo funcional que no interviene en las características de cada aa, 2;¿Qué enantiómero de los aa se encuentra en las proteínas? A) “D”, B) Quiral, C) los aa no tienen enantiomeros, D) “R”, E) “L” 3; ¿Qué aa esta implicado en la formación de puentes disulfuro? A) Sulfuro, B) Lisina, C) Prolina, D) Cisteína, E) Treonina 4; Si la K de la Glicina es 2.5X10 -10 , ¿Cuál es el valor de su pK? A) 6.9, B) 96, C) -9.6, D) 9.6, E) 316.22 5; ¿Qué es el pI (punto isoeléctrico) de un aa? A) el pH del grupo R. B) el punto donde todos los aa tienen la misma carga. C) donde los aa tienen pH neutro. D) punto intermedio en la curva de titulación. E) donde los aa tiene las mismas cargas positivas que negativas.

24. Polipeptidos y Proteínas

25. Formación de enlace peptidico por condensación.

26. Polipeptido

27. Pentapeptido . N-terminal C-terminal SGYAL

28. Grupos Ionizados en tetrapéptido. Grupos ionisados en pH 7 Alanilglutamilglicillisina

29. Importancia de Peptidos Endulzante. Glutatión Antioxidante Hormona

33. Estructura de las proteínas

34. En resumen Los aminoácidos pueden unirse covalentemente a través de enlaces peptídicos para formar péptidos y proteínas. Las células suelen contener miles de diferentes proteínas, cada una con una actividad biológica diferente. Las proteínas pueden ser cadenas polipeptídicas muy largas, de 100 a varios miles de residuos de aminoácidos. Sin embargo, algunos péptidos de origen natural tienen sólo unos pocos residuos de aminoácidos. Algunas proteínas se componen de varias cadenas polipeptídicas asociadas no covalente, llamadas subunidades. Las proteínas simples se componen de aminoácidos, las proteínas conjugadas contienen, además, otro componente, como un metal o de grupo prostético orgánica. La secuencia de aminoácidos en una proteína es característica de esa proteína y se llama su estructura primaria. Este es uno de los cuatro niveles reconocidos de la estructura de la proteína.

35. Estudio de las Proteínas

36. Cromatografía

37. Cromatografía de intercambio Iónico

38. Cromatografía de exclusión de tamaño.

39. Cromatografía de Afinidad

40. HPLC

41. Electroforesis

42. SDS- PAGE Electroforesis en geles de poliacrilamida

44. Determinar peso molecular

45. Electroforesis en 2D.

46. Electroforesis en 2D.

47. Proteína Total Punto Isoeléctrioco Gradiente de pH Peso Molecular

48. Punto Isoelectrico Peso molecular Gel 2D

51. Actividad y actividad específica . Actividad: se refiere a las unidades totales de enzima en una solución Actividad especifica: el numero de unidades de enzima por miligramo de proteína. Canicas rojas representan enzimas

52. En resumen Las proteínas se separan y se purifica gracias a las diferencias en sus propiedades. Una amplia gama de técnicas cromatográficas hace uso de diferencias de tamaño, afinidades de unión, carga, y otras propiedades. Estos incluyen intercambio iónico, exclusión por tamaño, la afinidad, y cromatografía de líquidos de alto rendimiento. Electroforesis separa las proteínas sobre la base de la masa o carga. Electroforesis en gel de SDS e isoelectroenfoque se pueden utilizar por separado o en combinación para una mayor resolución. Purificación puede ser monitoreada analizando actividad específica

53. Secuenciación de polipeptidos

54. Ruptura de puentes disulfuro

56. Romper, secuenciar y ordenar

57. Síntesis química de un péptido en un soporte insoluble .