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FINCA DOÑA GODINA
NUEVA LOJA – SUCUMBÍOS
ESPECIALIDAD: 1° de Enfermería “C”
Introducción
A través de las distintas rutas catabólicas analizadas hasta este punto, se ha ido
produciendo una liberación de energía neta, en forma de ATP, y un segundo tipo de
energía denominado poder reductor, en forma de coenzimas reducidas. Los
principales coenzimas, que han participado en reacciones de óxido-reducción tanto
en el citoplasma como en la mitocondria, son NADH y FADH2; los cuales iniciarán
ahora, una ruta metabólica, la cadena de transporte electrónico o cadena
respiratoria, que permitirá, por un lado, la recuperación de los coenzimas en su
forma oxidada, y por otro, que los electrones sean conducidos a través de una serie
de etapas sucesivas hasta el O2, para formar agua. En este proceso de transferencia
electrónica es donde se producirá un fuerte desprendimiento energético
aprovechado para la formación de enlaces de alta energía en forma de ATP. La
fosforilación oxidativa se define como la formación de ATP generada por la
transferencia de electrones. Todas las rutas catabólicas, en los organismos
aerobios, convergen para permitir el flujo de electrones hasta el oxígeno,
produciendo energía para la generación de ATP constituí- yendo la etapa final del
catabolismo de todas las biomoléculas.
FOSFORILACION OXIDATIVA
La fosforilación oxidativa se define como la formación de ATP generada por la
transferencia de electrones. Todas las rutas catabólicas, en los organismos aerobios,
convergenparapermitir el flujo deelectrones hasta el oxígeno,produciendo energía
para la generación de ATP constituyendo la etapa final del catabolismo de todas las
biomoléculas.
La energía libre disponible como consecuencia de la transferencia de 2 electrones
desde el NADH y el succinato al oxigeno molecular es de –57 a –36 kcal/mol,
respectivamente. La fosforilación oxidativa atrapa la energía en la forma de ATP de
alta energía. Para que la fosforilación oxidativa continúe, se deben reunir dos
condiciones principales. Primero, la membrana mitocondrial interna debe estar
físicamente intacta de tal manera que los protones solamente puedan re-ingresar
a la mitocondria por el proceso que esta acoplado a la síntesis de ATP. En segundo
lugar, un gradiente de protones debe ser desarrollado a través de la membrana
mitocondrial interna.
La energía del gradiente de protones se conoce con el nombre de potencial quimio
osmótico, o fuerza motil de protones (PMF). Este potencial es la suma de las
diferencias de concentración de protones a través de la membrana y de la
diferencia en la carga eléctrica a través de la membrana. Los dos electrones del
NADH generan un gradiente de 6 protones. Así, la oxidación de un mol de NADH
lleva a unadisponibilidad dePMF conuna energíalibre deaproximadamente –31,2
kcal (6 x –5,2 kcal). La energía del gradiente se utiliza para la síntesis de ATP
cuando los protones se transportan siguiendo su gradiente termodinámico dentro
de la mitocondria.
Los protones regresan a la matriz mitocondrial a través de la proteína de
membrana denominada ATP sintasa (o complejo V). La sintasa de ATP es complejo
proteico compuesto de múltiples subunidades que se une al ADP y al fosfato
inorgánico en su sitio catalítico, y que requiere un gradiente de protones para su
actividad. La ATP sintasa está compuesta de 3 fragmentos: F0, que se localiza en la
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membrana; F1, que protruye desde la membrana mitocondrial interna hacia la
matriz mitocondrial; y la proteína que le confiere sensibilidad a la oligomicina
(OCSP), queconecta los fragmentosF0 y F1. Cuando la membranamitocondrial está
dañada, es permeable a los protones, la reacción de la ATP sintasa es activa pero
en la dirección reversa y actúa como una hidrolasa de ATP o ATPasa.
Transportadores de electrones en la mitocondria:
1. Donadores de electrones a la cadena de transporte, actuando como: NADH y
NADH (este último mucho menos frecuente).
2. Nucleótidos de flavina, FAD y FMN (junto con sus formas reducidas FMNH2 y
FADH2), como componentes del centro activo de diferentes proteínas, tanto
monomericas como formando parte de complejos supramoleculares. El
potencial redox depende de la proteína en la que se encuentre la coenzima.
3. Coenzima Q u Ubiquinona. Otras moléculas análogas son la Plastoquinona y la
Menaquinona. Son transportadores liposolubles que se mueven dentro de la
membrana, actuando, generalmente al igual que el NADH, como sustrato:
4. Hierro. La reacción redox es la siguiente: Fe2+ ↔ e-
El átomo de hierro no se va a encontrar nunca libre, sino formado parte de
proteínas de dos tipos completamente distintos:
1) Citocromos en los que el hierro se encuentra unido a un grupo hemo.
2) Ferrosulfoproteinas, en las que el hierro se encuentra formando los
denominados “centro ferrosulfurados” o “hierro-azufre”.
En ambos casos la reacción es siempre la misma: se transfiere exclusivamente
un electrón.
Los citocromos son hemoproteínas que se distinguen por sus espectros de
absorción. En la cadena respiratoria hay citocromos b (3diferentes: b560, b562 y
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b566), c, c1, a y a3. b, c y c1 contienen el mismo hemo que la hemoglobina y
mioglobina (porfirina IX + hierro), unido covalentemente a la proteína en el
caso de c y c1. a y a3 contiene hemo A.
Los grupos hemo son transportadoresde un único electrón. Su potencial redox
depende del tipo de grupo hemo del cual se trate. V de la proteína a la cual se
encuentra unido.
El segundo tipo de transportadores en los que se encuentra el hierro son las
proteínas con centros hierro azufre. En estas, uno, dos o cuatro átomos de
hierro se encuentran unidos a la proteína a través de enlaces de coordinación
con átomos de azufre de Cys (o, las ferrusulproteinas de Rieske, nitrodenos de
His). Pueden encontrarse también átomos de azufre inorgánico, en forma de
Sulfuro S. Hay varios tipos de estos centros, que se diferencian en el número de
átomos de hierro y azufre inorgánico que las forman. Los más importantes son
los Fe2-S2, pero hay también Fe-S y Fe4-S4.
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El potencial redox de estos centros es variable, en función del entorno concreto
en el cual se encuentren. Independientemente del número de átomos de hierro
que se encuentren presentes, estos centros son transportadores de un único
electrón. Pueden encontrarse en proteínas independientes (por ejemplo, la
ferredoxina), o unidos a polipeptidos que a su vez forman complejos
macromoleculares de gran tamaño, como los centros I, II y III de la cadena de
transporte electrónico mitocondrial.
Desacopladores e inhibidores.
El uso de inhibidores de la cadena ha permitido trazar el paso de los electrones a
través de la cadena y determinar el punto de entrada de diversos sustratos. La
velocidad a la cual el oxígeno es consumido por una suspensión de mitocondrias es
una medida del funcionamiento de la cadena de transporte de electrones. La
velocidad puede ser medida mediante un electrodo de oxígeno.
Gran parte del conocimiento de la función mitocondrial ha resultado de estudios
con compuestos tóxicos. Inhibidores específicos se han usado para distinguir el
sistema de transporte de electrones del sistema de fosforilación oxidativa, y ha
ayudado a definir la secuencia de los transportadores redox en la cadena. Si la
cadena se bloquea en un punto, todos los transportadores anteriores quedan más
reducidos, y los posteriores más oxidados.
Hay seis tipos de venenos que afectan la función mitocondrial:
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1. Inhibidores de la cadena que bloquean la cadena respiratoria.
La rotenona, toxina de una planta, utilizada por indios amazónicos como
veneno, también ha sido usada como insecticida.
Actúa a inhibiendo el complejo I. Inhibe la reoxidación del NADH, no afecta la
del FADH2. Inhibe la oxidación del malato, que es dependiente del NAD+, no así
la del succinato. El succinato entra en el segundo punto de entrada a la cadena,
posterior al del NAD+.
El amital (barbitúrico) inhibe al complejo I, afecta las oxidaciones
dependientes del NAD+.
La antimicina A (Antibiótico): Actúa a inhibiendo el complejo III. Inhibe la
reoxidación del NADH y del FADH2.
El cianuro bloquea el paso de electrones del citocromo a3 al oxígeno.
Estos inhibidores detienen el paso de electrones de modo que no hay bombeo
de protones. Sin gradiente de protones, no hay síntesis de ATP.
2. Inhibidores de la fosforilación oxidativa, venenos que inhiben la ATP-
sintasa.
La oligomicina, un antibiótico producido por Streptomyces, inhibe a
la ATPasa al unirse a la subunidad Fo e interferir en el transporte de H+ a
través de Fo, inhibe por lo tanto la síntesis de ATP.
Diciclohexilcarbodiimida (DCCD), un reactivo soluble en lípidos, también
inhibe el transporte de protones por Fo al reaccionar con un residuo de
glutámico en una de las subunidades de Fo de mamíferos.
En estas condiciones el gradiente de protones que se produce es mayor que lo
normal, sin embargo la energía potencial de éste no puede ser utilizada para
producir ATP.
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3. Venenos que hacen permeable la membrana mitocondrial interna a los
protones. Estos agentes eliminan la relación obligada entre la cadena
respiratoria y la fosforilación oxidativa que se observa en mitocondria intacto.
Estos venenos, como el 2,4 dinitrofenol (DNP), el carbonilcianuro-p-
trifluorometoxi-hidrazona (FCCP) y el carbonilcianuro-m-clorofenilhidrazona
(CCCP) desacoplan la fosforilación oxidativa de la cadena respiratoria, se
conocen como agentes desacopladores.
Son compuestos liposolubles y ácidos débiles. Las formas disociadas presentan
carga negativa altamente deslocalizada, de modo que el campo eléctrico de los
aniones es muy débil, ello permite que difundan libremente a través de un
medio no polar como las membranas fosfolipídicas. Este comportamiento no
es usual, la gran mayoría de iones con carga son excluidos de un ambiente no
polar.
La forma protonada, sin carga eléctrica de estos compuestos, pasa a través de
la membrana interna mitocondrial intacta, descargando así el gradiente de pH.
En la matriz, a pH más bajo, el ácido débil se disocia, la forma disociada pasa la
membrana interna, destruyendo el potencial de membrana. Este proceso se
puede repetir, de modo que una pequeña cantidad del agente desacoplante
puede catalizar el paso de una cantidad enorme de protones y hacer un corto
circuito en la cadena respiratoria.
En resumen, permitiendo el paso de protones a través de la membrana, se
disipa el gradiente de protones, no hay bombeo de protones a través de la
ATP-sintasa con producción de ATP.
Los agentes desacoplantes son todos sintéticos, sin embargo en el mitocondria
del tejido adiposo pardo una proteína desacopladora (termogenina) participa
en el delicado control de la termogénesis.
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4. Inhibidores de transporte (atractalósido) que previenen ya sea la salida
del ATP o la entrada de material combustible a través de la membrana
mitocondrial interna.
5. Ionósforos (valinomicina, nigericina) que permiten el paso a través de la
membrana a compuestos que normalmente están impedidos.
6. Inhibidores del ciclo de Krebs (arsenito) que bloquean una o más enzimas
del ciclo de Krebs.
La producción de ATP aeróbica es más eficiente que la producción
anaeróbica.
En 1861, Louis Pasteur observó que en levadura expuesta a condiciones aeróbicas,
el consumo de glucosa y la producción de etanol decae precipitadamente (Efecto
Pasteur).
Glicólisis anaeróbica:
C6H12O6 + 2ADP + 2Pi 2 lactato + 2H+ + 2ATP
Metabolismo aeróbico de la glucosa:
C6H12O6 + 38ADP + 38Pi 6 O2 6 CO2 + 44H20 + 38ATP
El metabolismo aeróbico es más eficiente que la glicólisis anaeróbica en lo que se
refiere a producción de ATP.
Sin embargo, como la concentración de enzimas de la glicólisis es alta, de modo
que si no están inhibidas, el ATP puede producirse más rápido que a través de la
fosforilación oxidativa.
Por otra parte, el cálculo tradicional de 36 ATP o de 38 ATP, según funcione la
lanzadera del glicerofosfato o del malato respectivamente, es obsoleto. Mediciones
recientes estiman 30 ATP por glucosa totalmente metabolizada.
ATP sintasa F0F1-rendimiento energético
El complejo ATP sintasa o complejo V o FoF1-ATP sintasa (F = factor de
acoplamiento, en inglés coupling factor) es una enzima transmembranal que
cataliza la síntesis de ATP a partir de ADP, un grupo fosfato y la energía
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suministrada por un flujo de protones (H+). Durante la respiración celular, la
síntesis de ATP se denomina fosforilación oxidativa y el flujo de protones tiene
lugar entre el espacio intermembránico y la matriz mitocondrial. En el caso de la
fotosíntesis, se habla de fotofosforilación y la enzima actúa en el lumen y el
estroma de los cloroplastos.
ATP Sintetasa. Complejo enzimático de la membrana interna de la mitocondria y de
la membrana tilacoide del cloroplasto, a través del cual fluyen los protones a favor
del gradiente establecido en la primera etapa del acoplamiento quimiosmótico; el
sitio de formación de ATP a partir de ADP y fosfato inorgánico durante la
fosforilación oxidativa y la fotofosforilación.
El complejo ATP sintetasa es una enzima encargada de sintetizar Adenosina
Trifosfato (ATP) a partir de ADP y un grupo fosfato, merced a la energía
suministrada por un flujo de protones, de acuerdo con la hipótesis quimiosmótica
de Mitchell. La ATP sintetasa se puede imaginar como un motor molecular que
produce una gran cantidad de ATP cuando los protones fluyen a través de ella. La
tasa de síntesis es grande, el organismo humano en fase de reposo puede formar
unas 1021 moléculas de ATP por segundo.
La ATP es un compuesto de alto contenido energético utilizado en casi todos los
procesos bioquímicos del cuerpo humano. La ATP sintetasa se nos muestra como
un fascinante y minúsculo motor rotatorio que trabaja con una relación de
eficiencia cercana al 100% y cuya función resulta esencial para cualquier proceso
biológico, por lo que su presencia imprescindible y su indudable complejidad
irreducible lo convierten en un elemento que ha despertado desde su
conocimiento detallado, profundas sospechas de haber sido diseñado.
Estructura
La ATP sintasa tiene un diámetro de 10 nm, y es el complejo más pequeño
identificado hasta ahora. Trabaja con un grado de efectividad cerca al 100 por
ciento.
Esta enzima está formada por dos principales complejos. Una anclada a la
membrana mitocondrial interna o al tilacoide llamada F0 (CF0 en caso de los
tilacoides) y otra que sobresale por la cara interna de la estructura llamada F1
(CF1 en caso de los tilacoides).
El componente F0 es el motor impulsado por protones. Es conocida como la
fracción sensible a la oligomicina está formada por las subunidades a, b2 y c10-14.
Las subunidades c forman el “anillo c”, que rota en sentido horario en respuesta al
flujo de protones por el complejo. Las dos proteínas b inmovilizan el segundo
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complejo F1, que está orientada hacia la matriz mitocondrial. Por interacciones
electrostáticas, se asocia a F1 a Fo.
F1 está formada por las subunidades α3, β3, γ, δ y ε. La parte principal del
complejo F1 está formado por tres diemeres αβ, esta unidad tiene forma de
hexámero. La actividad catalítica de este hexámero está localizada en las
subunidades β. Las subunidades γ y ε están unidas al anillo c, y giran con él. Cada
rotación de 120º de la subunidad γ induce la aparición de cambios de
conformación en los centros catalíticos de las unidades β de los dímeros αβ,
provocando la alteración de los centros de fijación de los nucleótidos situado en β.
El hexámero α3 y β3 finalmente libera el ATP.
La subunidad Fo consiste de once subunidades diferentes a1 y c10, estas
subunidades forman un canal de protones central y finalmente la subunidad
b2OSCP1 (Oligomycin Sensitiviy Conferring Protein) enlazan las unidades F1 y Fo.
Inhibidores
La oligomicina se fija en el tallo de la ATP sintasa, inhibiendo el canal de protones,
por tanto previniendo el reingreso de protones en la matriz mitocondrial. Como los
gradientes de pH y eléctricos no se pueden disipar en presencia de la oligomicina,
el transportador de protones se detiene por la dificultad para el bombeo de más
protones contra los gradiententes muy inclinados. Causa una acumulación de
protones en el espacio intermembrana.
Conclusiones
 La Fosforilación Oxigenada es un proceso complejo pero divertido y sobre todo
bastante importante para la vida humana, ya que representa el 42% de todo el
ATP consumido en nuestro cuerpo.
 La fosforilación oxidativa atrapa la energía en la forma de ATP de alta energía.
 Para que la fosforilación oxidativa continúe, se deben reunir dos condiciones
principales.
 Primero, la membrana mitocondrial interna debe estar físicamente intacta
de tal manera que los protones solamente puedan re-ingresar a la
mitocondria por el proceso que esta acoplado a la síntesis de ATP.
 En segundo lugar, un gradiente de protones debe ser desarrollado a través
de la membrana mitocondrial interna.
Bibliografía
Autor: Michael W King 1996–2017 themedicalbiochemistrypage.org, LLC | info @
themedicalbiochemistrypage.org
Tema: FOSFORILACION OXIDATIVA
Pagina wed:http://themedicalbiochemistrypage.org/es/oxidative-
phosphorylation-sp.php
Recuperado: 07032019
Autor: Martin herrera el 3 de Julio de 2014
Tema: FOSFORILACION OXIDATIVA
Página wed: https://prezi.com/b304zmj9fx8k/fosforilacion-oxidativa/
Recuperado: 07032019

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Fosforilizacion oxidativa

  • 1. INSTITUTO SUPERIOR TECNOLÓGICO CRECERMAS FINCA DOÑA GODINA NUEVA LOJA – SUCUMBÍOS ESPECIALIDAD: 1° de Enfermería “C” Introducción A través de las distintas rutas catabólicas analizadas hasta este punto, se ha ido produciendo una liberación de energía neta, en forma de ATP, y un segundo tipo de energía denominado poder reductor, en forma de coenzimas reducidas. Los principales coenzimas, que han participado en reacciones de óxido-reducción tanto en el citoplasma como en la mitocondria, son NADH y FADH2; los cuales iniciarán ahora, una ruta metabólica, la cadena de transporte electrónico o cadena respiratoria, que permitirá, por un lado, la recuperación de los coenzimas en su forma oxidada, y por otro, que los electrones sean conducidos a través de una serie de etapas sucesivas hasta el O2, para formar agua. En este proceso de transferencia electrónica es donde se producirá un fuerte desprendimiento energético aprovechado para la formación de enlaces de alta energía en forma de ATP. La fosforilación oxidativa se define como la formación de ATP generada por la transferencia de electrones. Todas las rutas catabólicas, en los organismos aerobios, convergen para permitir el flujo de electrones hasta el oxígeno, produciendo energía para la generación de ATP constituí- yendo la etapa final del catabolismo de todas las biomoléculas. FOSFORILACION OXIDATIVA La fosforilación oxidativa se define como la formación de ATP generada por la transferencia de electrones. Todas las rutas catabólicas, en los organismos aerobios, convergenparapermitir el flujo deelectrones hasta el oxígeno,produciendo energía para la generación de ATP constituyendo la etapa final del catabolismo de todas las biomoléculas. La energía libre disponible como consecuencia de la transferencia de 2 electrones desde el NADH y el succinato al oxigeno molecular es de –57 a –36 kcal/mol, respectivamente. La fosforilación oxidativa atrapa la energía en la forma de ATP de alta energía. Para que la fosforilación oxidativa continúe, se deben reunir dos condiciones principales. Primero, la membrana mitocondrial interna debe estar físicamente intacta de tal manera que los protones solamente puedan re-ingresar a la mitocondria por el proceso que esta acoplado a la síntesis de ATP. En segundo lugar, un gradiente de protones debe ser desarrollado a través de la membrana mitocondrial interna. La energía del gradiente de protones se conoce con el nombre de potencial quimio osmótico, o fuerza motil de protones (PMF). Este potencial es la suma de las diferencias de concentración de protones a través de la membrana y de la diferencia en la carga eléctrica a través de la membrana. Los dos electrones del NADH generan un gradiente de 6 protones. Así, la oxidación de un mol de NADH lleva a unadisponibilidad dePMF conuna energíalibre deaproximadamente –31,2 kcal (6 x –5,2 kcal). La energía del gradiente se utiliza para la síntesis de ATP cuando los protones se transportan siguiendo su gradiente termodinámico dentro de la mitocondria. Los protones regresan a la matriz mitocondrial a través de la proteína de membrana denominada ATP sintasa (o complejo V). La sintasa de ATP es complejo proteico compuesto de múltiples subunidades que se une al ADP y al fosfato inorgánico en su sitio catalítico, y que requiere un gradiente de protones para su actividad. La ATP sintasa está compuesta de 3 fragmentos: F0, que se localiza en la
  • 2. INSTITUTO SUPERIOR TECNOLÓGICO CRECERMAS FINCA DOÑA GODINA NUEVA LOJA – SUCUMBÍOS ESPECIALIDAD: 1° de Enfermería “C” membrana; F1, que protruye desde la membrana mitocondrial interna hacia la matriz mitocondrial; y la proteína que le confiere sensibilidad a la oligomicina (OCSP), queconecta los fragmentosF0 y F1. Cuando la membranamitocondrial está dañada, es permeable a los protones, la reacción de la ATP sintasa es activa pero en la dirección reversa y actúa como una hidrolasa de ATP o ATPasa. Transportadores de electrones en la mitocondria: 1. Donadores de electrones a la cadena de transporte, actuando como: NADH y NADH (este último mucho menos frecuente). 2. Nucleótidos de flavina, FAD y FMN (junto con sus formas reducidas FMNH2 y FADH2), como componentes del centro activo de diferentes proteínas, tanto monomericas como formando parte de complejos supramoleculares. El potencial redox depende de la proteína en la que se encuentre la coenzima. 3. Coenzima Q u Ubiquinona. Otras moléculas análogas son la Plastoquinona y la Menaquinona. Son transportadores liposolubles que se mueven dentro de la membrana, actuando, generalmente al igual que el NADH, como sustrato: 4. Hierro. La reacción redox es la siguiente: Fe2+ ↔ e- El átomo de hierro no se va a encontrar nunca libre, sino formado parte de proteínas de dos tipos completamente distintos: 1) Citocromos en los que el hierro se encuentra unido a un grupo hemo. 2) Ferrosulfoproteinas, en las que el hierro se encuentra formando los denominados “centro ferrosulfurados” o “hierro-azufre”. En ambos casos la reacción es siempre la misma: se transfiere exclusivamente un electrón. Los citocromos son hemoproteínas que se distinguen por sus espectros de absorción. En la cadena respiratoria hay citocromos b (3diferentes: b560, b562 y
  • 3. INSTITUTO SUPERIOR TECNOLÓGICO CRECERMAS FINCA DOÑA GODINA NUEVA LOJA – SUCUMBÍOS ESPECIALIDAD: 1° de Enfermería “C” b566), c, c1, a y a3. b, c y c1 contienen el mismo hemo que la hemoglobina y mioglobina (porfirina IX + hierro), unido covalentemente a la proteína en el caso de c y c1. a y a3 contiene hemo A. Los grupos hemo son transportadoresde un único electrón. Su potencial redox depende del tipo de grupo hemo del cual se trate. V de la proteína a la cual se encuentra unido. El segundo tipo de transportadores en los que se encuentra el hierro son las proteínas con centros hierro azufre. En estas, uno, dos o cuatro átomos de hierro se encuentran unidos a la proteína a través de enlaces de coordinación con átomos de azufre de Cys (o, las ferrusulproteinas de Rieske, nitrodenos de His). Pueden encontrarse también átomos de azufre inorgánico, en forma de Sulfuro S. Hay varios tipos de estos centros, que se diferencian en el número de átomos de hierro y azufre inorgánico que las forman. Los más importantes son los Fe2-S2, pero hay también Fe-S y Fe4-S4.
  • 4. INSTITUTO SUPERIOR TECNOLÓGICO CRECERMAS FINCA DOÑA GODINA NUEVA LOJA – SUCUMBÍOS ESPECIALIDAD: 1° de Enfermería “C” El potencial redox de estos centros es variable, en función del entorno concreto en el cual se encuentren. Independientemente del número de átomos de hierro que se encuentren presentes, estos centros son transportadores de un único electrón. Pueden encontrarse en proteínas independientes (por ejemplo, la ferredoxina), o unidos a polipeptidos que a su vez forman complejos macromoleculares de gran tamaño, como los centros I, II y III de la cadena de transporte electrónico mitocondrial. Desacopladores e inhibidores. El uso de inhibidores de la cadena ha permitido trazar el paso de los electrones a través de la cadena y determinar el punto de entrada de diversos sustratos. La velocidad a la cual el oxígeno es consumido por una suspensión de mitocondrias es una medida del funcionamiento de la cadena de transporte de electrones. La velocidad puede ser medida mediante un electrodo de oxígeno. Gran parte del conocimiento de la función mitocondrial ha resultado de estudios con compuestos tóxicos. Inhibidores específicos se han usado para distinguir el sistema de transporte de electrones del sistema de fosforilación oxidativa, y ha ayudado a definir la secuencia de los transportadores redox en la cadena. Si la cadena se bloquea en un punto, todos los transportadores anteriores quedan más reducidos, y los posteriores más oxidados. Hay seis tipos de venenos que afectan la función mitocondrial:
  • 5. INSTITUTO SUPERIOR TECNOLÓGICO CRECERMAS FINCA DOÑA GODINA NUEVA LOJA – SUCUMBÍOS ESPECIALIDAD: 1° de Enfermería “C” 1. Inhibidores de la cadena que bloquean la cadena respiratoria. La rotenona, toxina de una planta, utilizada por indios amazónicos como veneno, también ha sido usada como insecticida. Actúa a inhibiendo el complejo I. Inhibe la reoxidación del NADH, no afecta la del FADH2. Inhibe la oxidación del malato, que es dependiente del NAD+, no así la del succinato. El succinato entra en el segundo punto de entrada a la cadena, posterior al del NAD+. El amital (barbitúrico) inhibe al complejo I, afecta las oxidaciones dependientes del NAD+. La antimicina A (Antibiótico): Actúa a inhibiendo el complejo III. Inhibe la reoxidación del NADH y del FADH2. El cianuro bloquea el paso de electrones del citocromo a3 al oxígeno. Estos inhibidores detienen el paso de electrones de modo que no hay bombeo de protones. Sin gradiente de protones, no hay síntesis de ATP. 2. Inhibidores de la fosforilación oxidativa, venenos que inhiben la ATP- sintasa. La oligomicina, un antibiótico producido por Streptomyces, inhibe a la ATPasa al unirse a la subunidad Fo e interferir en el transporte de H+ a través de Fo, inhibe por lo tanto la síntesis de ATP. Diciclohexilcarbodiimida (DCCD), un reactivo soluble en lípidos, también inhibe el transporte de protones por Fo al reaccionar con un residuo de glutámico en una de las subunidades de Fo de mamíferos. En estas condiciones el gradiente de protones que se produce es mayor que lo normal, sin embargo la energía potencial de éste no puede ser utilizada para producir ATP.
  • 6. INSTITUTO SUPERIOR TECNOLÓGICO CRECERMAS FINCA DOÑA GODINA NUEVA LOJA – SUCUMBÍOS ESPECIALIDAD: 1° de Enfermería “C” 3. Venenos que hacen permeable la membrana mitocondrial interna a los protones. Estos agentes eliminan la relación obligada entre la cadena respiratoria y la fosforilación oxidativa que se observa en mitocondria intacto. Estos venenos, como el 2,4 dinitrofenol (DNP), el carbonilcianuro-p- trifluorometoxi-hidrazona (FCCP) y el carbonilcianuro-m-clorofenilhidrazona (CCCP) desacoplan la fosforilación oxidativa de la cadena respiratoria, se conocen como agentes desacopladores. Son compuestos liposolubles y ácidos débiles. Las formas disociadas presentan carga negativa altamente deslocalizada, de modo que el campo eléctrico de los aniones es muy débil, ello permite que difundan libremente a través de un medio no polar como las membranas fosfolipídicas. Este comportamiento no es usual, la gran mayoría de iones con carga son excluidos de un ambiente no polar. La forma protonada, sin carga eléctrica de estos compuestos, pasa a través de la membrana interna mitocondrial intacta, descargando así el gradiente de pH. En la matriz, a pH más bajo, el ácido débil se disocia, la forma disociada pasa la membrana interna, destruyendo el potencial de membrana. Este proceso se puede repetir, de modo que una pequeña cantidad del agente desacoplante puede catalizar el paso de una cantidad enorme de protones y hacer un corto circuito en la cadena respiratoria. En resumen, permitiendo el paso de protones a través de la membrana, se disipa el gradiente de protones, no hay bombeo de protones a través de la ATP-sintasa con producción de ATP. Los agentes desacoplantes son todos sintéticos, sin embargo en el mitocondria del tejido adiposo pardo una proteína desacopladora (termogenina) participa en el delicado control de la termogénesis.
  • 7. INSTITUTO SUPERIOR TECNOLÓGICO CRECERMAS FINCA DOÑA GODINA NUEVA LOJA – SUCUMBÍOS ESPECIALIDAD: 1° de Enfermería “C” 4. Inhibidores de transporte (atractalósido) que previenen ya sea la salida del ATP o la entrada de material combustible a través de la membrana mitocondrial interna. 5. Ionósforos (valinomicina, nigericina) que permiten el paso a través de la membrana a compuestos que normalmente están impedidos. 6. Inhibidores del ciclo de Krebs (arsenito) que bloquean una o más enzimas del ciclo de Krebs. La producción de ATP aeróbica es más eficiente que la producción anaeróbica. En 1861, Louis Pasteur observó que en levadura expuesta a condiciones aeróbicas, el consumo de glucosa y la producción de etanol decae precipitadamente (Efecto Pasteur). Glicólisis anaeróbica: C6H12O6 + 2ADP + 2Pi 2 lactato + 2H+ + 2ATP Metabolismo aeróbico de la glucosa: C6H12O6 + 38ADP + 38Pi 6 O2 6 CO2 + 44H20 + 38ATP El metabolismo aeróbico es más eficiente que la glicólisis anaeróbica en lo que se refiere a producción de ATP. Sin embargo, como la concentración de enzimas de la glicólisis es alta, de modo que si no están inhibidas, el ATP puede producirse más rápido que a través de la fosforilación oxidativa. Por otra parte, el cálculo tradicional de 36 ATP o de 38 ATP, según funcione la lanzadera del glicerofosfato o del malato respectivamente, es obsoleto. Mediciones recientes estiman 30 ATP por glucosa totalmente metabolizada. ATP sintasa F0F1-rendimiento energético El complejo ATP sintasa o complejo V o FoF1-ATP sintasa (F = factor de acoplamiento, en inglés coupling factor) es una enzima transmembranal que cataliza la síntesis de ATP a partir de ADP, un grupo fosfato y la energía
  • 8. INSTITUTO SUPERIOR TECNOLÓGICO CRECERMAS FINCA DOÑA GODINA NUEVA LOJA – SUCUMBÍOS ESPECIALIDAD: 1° de Enfermería “C” suministrada por un flujo de protones (H+). Durante la respiración celular, la síntesis de ATP se denomina fosforilación oxidativa y el flujo de protones tiene lugar entre el espacio intermembránico y la matriz mitocondrial. En el caso de la fotosíntesis, se habla de fotofosforilación y la enzima actúa en el lumen y el estroma de los cloroplastos. ATP Sintetasa. Complejo enzimático de la membrana interna de la mitocondria y de la membrana tilacoide del cloroplasto, a través del cual fluyen los protones a favor del gradiente establecido en la primera etapa del acoplamiento quimiosmótico; el sitio de formación de ATP a partir de ADP y fosfato inorgánico durante la fosforilación oxidativa y la fotofosforilación. El complejo ATP sintetasa es una enzima encargada de sintetizar Adenosina Trifosfato (ATP) a partir de ADP y un grupo fosfato, merced a la energía suministrada por un flujo de protones, de acuerdo con la hipótesis quimiosmótica de Mitchell. La ATP sintetasa se puede imaginar como un motor molecular que produce una gran cantidad de ATP cuando los protones fluyen a través de ella. La tasa de síntesis es grande, el organismo humano en fase de reposo puede formar unas 1021 moléculas de ATP por segundo. La ATP es un compuesto de alto contenido energético utilizado en casi todos los procesos bioquímicos del cuerpo humano. La ATP sintetasa se nos muestra como un fascinante y minúsculo motor rotatorio que trabaja con una relación de eficiencia cercana al 100% y cuya función resulta esencial para cualquier proceso biológico, por lo que su presencia imprescindible y su indudable complejidad irreducible lo convierten en un elemento que ha despertado desde su conocimiento detallado, profundas sospechas de haber sido diseñado. Estructura La ATP sintasa tiene un diámetro de 10 nm, y es el complejo más pequeño identificado hasta ahora. Trabaja con un grado de efectividad cerca al 100 por ciento. Esta enzima está formada por dos principales complejos. Una anclada a la membrana mitocondrial interna o al tilacoide llamada F0 (CF0 en caso de los tilacoides) y otra que sobresale por la cara interna de la estructura llamada F1 (CF1 en caso de los tilacoides). El componente F0 es el motor impulsado por protones. Es conocida como la fracción sensible a la oligomicina está formada por las subunidades a, b2 y c10-14. Las subunidades c forman el “anillo c”, que rota en sentido horario en respuesta al flujo de protones por el complejo. Las dos proteínas b inmovilizan el segundo
  • 9. INSTITUTO SUPERIOR TECNOLÓGICO CRECERMAS FINCA DOÑA GODINA NUEVA LOJA – SUCUMBÍOS ESPECIALIDAD: 1° de Enfermería “C” complejo F1, que está orientada hacia la matriz mitocondrial. Por interacciones electrostáticas, se asocia a F1 a Fo. F1 está formada por las subunidades α3, β3, γ, δ y ε. La parte principal del complejo F1 está formado por tres diemeres αβ, esta unidad tiene forma de hexámero. La actividad catalítica de este hexámero está localizada en las subunidades β. Las subunidades γ y ε están unidas al anillo c, y giran con él. Cada rotación de 120º de la subunidad γ induce la aparición de cambios de conformación en los centros catalíticos de las unidades β de los dímeros αβ, provocando la alteración de los centros de fijación de los nucleótidos situado en β. El hexámero α3 y β3 finalmente libera el ATP. La subunidad Fo consiste de once subunidades diferentes a1 y c10, estas subunidades forman un canal de protones central y finalmente la subunidad b2OSCP1 (Oligomycin Sensitiviy Conferring Protein) enlazan las unidades F1 y Fo. Inhibidores La oligomicina se fija en el tallo de la ATP sintasa, inhibiendo el canal de protones, por tanto previniendo el reingreso de protones en la matriz mitocondrial. Como los gradientes de pH y eléctricos no se pueden disipar en presencia de la oligomicina, el transportador de protones se detiene por la dificultad para el bombeo de más protones contra los gradiententes muy inclinados. Causa una acumulación de protones en el espacio intermembrana. Conclusiones  La Fosforilación Oxigenada es un proceso complejo pero divertido y sobre todo bastante importante para la vida humana, ya que representa el 42% de todo el ATP consumido en nuestro cuerpo.  La fosforilación oxidativa atrapa la energía en la forma de ATP de alta energía.  Para que la fosforilación oxidativa continúe, se deben reunir dos condiciones principales.  Primero, la membrana mitocondrial interna debe estar físicamente intacta de tal manera que los protones solamente puedan re-ingresar a la mitocondria por el proceso que esta acoplado a la síntesis de ATP.  En segundo lugar, un gradiente de protones debe ser desarrollado a través de la membrana mitocondrial interna. Bibliografía Autor: Michael W King 1996–2017 themedicalbiochemistrypage.org, LLC | info @ themedicalbiochemistrypage.org Tema: FOSFORILACION OXIDATIVA Pagina wed:http://themedicalbiochemistrypage.org/es/oxidative- phosphorylation-sp.php Recuperado: 07032019 Autor: Martin herrera el 3 de Julio de 2014 Tema: FOSFORILACION OXIDATIVA Página wed: https://prezi.com/b304zmj9fx8k/fosforilacion-oxidativa/ Recuperado: 07032019