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IgM: Inmunoglobulina más frecuente y la más primitiva durante la
respuesta primaria caracterizada por ser un pentámero y por su gran
peso molecular lo que origina su situación exclusivamente intravasular.
Autor: Rudy Gabriel Briones Chávez.
Co-autor: Dr. Jorge Cañarte Alcívar
Universidad Técnica de Manabí, Facultad de Ciencias de la Salud,
Escuela de Medicina, Programa de: Inmunología
Portoviejo, Manabí, Ecuador
Mayo-2018
INTRODUCCION
La palabra “inmunidad” deriva del
adjetivo latino immunis, un término legal
que significa exención de tareas (servicio
militar, pago de impuestos u otros
servicios públicos. La inmunidad es un
proceso fisiológico muy complejo de
percepción de los cambios que tienen lugar
dentro del organismo y de sus
interacciones con otros organismos y
sustancias externas encaminado a
colaborar de forma primordial en su
desarrollo embrionario, en el
mantenimiento de su homeostasis, en el
establecimiento de su identidad individual
y en su integración en el ecosistema. Entre
todas estas acciones, la más conocida ha
sido y es la de la defensa frente a
las infecciones, y será este el aspecto en
que se centre este artículo. La inmunidad,
entendida así como mecanismo de
defensa, involucra tanto a componentes
específicos como inespecíficos. Los
componentes inespecíficos, más antiguos
en la filogenia, actúan como barreras o
como mecanismos innatos y fijos de
detección y eliminación de los
microorganismos patógenos para detener
la infección antes de que puedan causar la
enfermedad. Otros componentes más
modernos en la evolución del sistema
inmunitario se adaptan a cada nuevo
microorganismo encontrado, se
especializan en su detección y generan una
memoria para posibles futuros contactos.
Los anticuerpos (también conocidos
como inmunoglobulinas, abreviado Ig)
son glucoproteínas del tipo gamma
globulina. Pueden encontrarse de forma
soluble en la sangre u otros fluidos
corporales de los vertebrados, disponiendo
de una forma idéntica que actúa
como receptor de los linfocitos B y son
empleados por el sistema inmunitario para
identificar y neutralizar elementos
extraños tales como bacterias, virus.
El anticuerpo típico está constituido por 2
unidades estructurales básicas, cada una de
ellas con dos grandes cadenas pesadas y
dos cadenas ligeras de menor tamaño, que
forman, por ejemplo, monómeros con una
unidad, dímeros con dos unidades o
pentámeros con cinco unidades. Los
anticuerpos son sintetizados por un tipo
de leucocito denominado linfocito B.
Existen distintas modalidades de
anticuerpo, isotipos, basadas en la forma
de cadena pesada que posean. Se conocen
cinco clases diferentes de isotipos
en mamíferos que desempeñan funciones
diferentes, contribuyendo a dirigir la
respuesta inmune adecuada para cada
distinto tipo de cuerpo extraño que
encuentran.
Las moléculas de inmunoglobulinas están
constituidas por cadenas pesadas (H) y
ligeras (L), unidas por puentes disulfuro.
Se subdividen en cinco clases,
denominadas IgG, IgM, IgA, IgD e IgE, y
varias subclases, en función de la cadena
pesada. Existen dos tipos de cadenas
ligeras (kappa y lambda), que se
encuentran en cada uno de los cinco tipos
de inmunoglobulinas, aunque cada
molécula individual solo dispone de una
de ellas. Las inmunoglobulinas pueden
presentarse en forma monomérica en la
membrana del linfocito B, comportándose
como receptor para el antígeno, o pueden
secretarse al medio extracelular, en cuyo
caso se denominan anticuerpos. IgG, IgD
e IgE se secretan siempre en forma
monomérica, mientras que la IgM y la IgA
se secretan en forma polimérica.
IgG es el isotipo circulante que predomina.
IgM es el que se produce en primer lugar,
dada su capacidad para activar
complemento, que es uno de los
componentes del sistema inmunitario
natural. La IgA es el isotipo encargado de
la defensa en las mucosas y secreciones
externas (saliva, leche, moco bronquial,
etc.). La IgE se asocia a fenómenos de
anafilaxia.
DESARROLLO
INMUNOGLOBULINA M (IGM)
Esta inmunoglobulina es la primera que
aparece en la escala filogenética, la
primera que se expresa en la superficie del
linfocito B y la que predomina en la
respuesta inmune primaria. Por ser la de
mayor tamaño (pentámero) puede unir
varios antí- genos y es la principal
activadora del complemento.
Significado clínico
La IgM aparecen temprano en el curso de
una infección y generalmente vuelven a
aparecer, en menor medida, después de la
exposición adicional. Anticuerpos IgM no
pasan a través de la placenta humana.
Estas dos propiedades biológicas de IgM
hacen útil en el diagnóstico de
enfermedades infecciosas. La
demostración de anticuerpos IgM en el
suero de un paciente indica infección
reciente, o en el suero de un recién nacido
indica infección intrauterina.
El desarrollo de IgM anti-donante después
de trasplante de órganos no está asociada
con el rechazo del injerto pero puede tener
un efecto protector.
Aplicaciones
La capacidad de combinación específica
con el antígeno y la capacidad inductora de
la respuesta inmune de los anticuerpos, ha
sido empleada para el desarrollo de
vacunas y antitoxinas contra una serie de
patógenos y sus derivados. También se ha
utilizado en el tratamiento de
enfermedades alérgicas y más
recientemente, en enfermedades
autoinmunes y cáncer, lo que ha motivado
una investigación profunda relacionada
con la aplicación de los anticuerpos o sus
componentes en estos padecimientos.
Estructura y función
IgM forma los polímeros donde múltip les
inmunoglobulinas están unidos
covalentemente junto con enlaces de
disulfuro, en su mayoría como un
pentámero, sino también como un
hexámero. IgM tiene una masa molecular
de aproximadamente 970 kDa. Debido a
que cada monómero tiene dos sitios de
unión a antígeno, una IgM pentamérica
tiene 10 sitios de unión. Típicamente, sin
embargo, IgM no puede obligar a 10
antígenos al mismo tiempo debido a que el
gran tamaño de la mayoría de los antígenos
dificulta la unión a sitios cercanos.
La cadena J se encuentra en la IgM
pentamérica pero no en la forma
hexamérica, tal vez debido a limitaciones
de espacio en el complejo hexamérico.
IgM pentamérica también se puede hacer
en ausencia de la cadena J. En la
actualidad, todavía no se sabe qué fracción
de pentamer normal contiene la cadena J,
y en este sentido también es incierto si una
J pentamer cadena que contiene contiene
una o más de una cadena J.
Debido a que la IgM es una molécula
grande, que no puede difundirse bien, y se
encuentra en el intersticio sólo en
cantidades muy bajas. IgM se encuentra
principalmente en el suero, sin embargo, a
causa de la cadena J, también es
importante como una inmunoglobulina
secretora.
Debido a su naturaleza polimérica, IgM
posee alta avidez, y es particularmente
eficaz en la activación del complemento.
Por sí mismo, IgM es una opsonina
ineficaces; sin embargo, contribuye en
gran medida a la opsonización mediante la
activación de complemento C3b y
causando que se unen al antígeno.
Expresión
En las células de la línea germinal, el
segmento del gen que codifica la región
constante de la cadena pesada se coloca
primero entre los otros segmentos de genes
de región constante. Por esta razón, IgM es
la primera inmunoglobulina expresada por
las células B maduras. También es la
primera inmunoglobulina expresada en el
feto y también filogenéticamente el primer
anticuerpo para desarrollar.
CONCLUSIONES
Podemos concluir que la inmunidad es el
estado de resistencia natural o adquirida
que poseen algunos organismos frente a
una determinada enfermedad o al ataque
de un agente infeccioso o tóxico.
Esto se logra mediando algunos
mecanismos como por ejemplo los
anticuerpos o las inmunoglobulinas que
son parte del sistema inmunitario
adaptativo.
La Inmunoglobulina M (IgM) que es el
tema principal en este ensayo, se encuentra
principalmente en la sangre y en el líquido
linfático. Y de sumamente importante ya
que es el primer anticuerpo que el cuerpo
genera para combatir una infección. Es
segregada por el neonato antes de heredar
las respectivas inmunoglobulinas por parte
de la madre.
Y es relevante porque participa en la
detección de varias enfermedades y
también en el control de las mismas.
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
10. Regueiro Gonzalez, J. R. 2011. "Inmunología: Biología y patología del sistema
inmunitario", 4.ª edición. Panamericana, Madrid. ISBN 978-84-9835-003-6
11. Gherardi E. The Concept of Immunity. History and Applications. Immunology
Course Medical School, University of Pavia.
12. Lindquester, Gary J. (2006) Introduction to the History of disease. Disease and
Immunity, Rhodes College
IgM Inmunoglobulina más frecuente y la más primitiva durante la respuesta primaria caracterizada por ser un pentámero y por su gran peso molecular lo que origina su situación exclusivamente intravasular.

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IgM Inmunoglobulina más frecuente y la más primitiva durante la respuesta primaria caracterizada por ser un pentámero y por su gran peso molecular lo que origina su situación exclusivamente intravasular.

  • 1. IgM: Inmunoglobulina más frecuente y la más primitiva durante la respuesta primaria caracterizada por ser un pentámero y por su gran peso molecular lo que origina su situación exclusivamente intravasular. Autor: Rudy Gabriel Briones Chávez. Co-autor: Dr. Jorge Cañarte Alcívar Universidad Técnica de Manabí, Facultad de Ciencias de la Salud, Escuela de Medicina, Programa de: Inmunología Portoviejo, Manabí, Ecuador Mayo-2018 INTRODUCCION La palabra “inmunidad” deriva del adjetivo latino immunis, un término legal que significa exención de tareas (servicio militar, pago de impuestos u otros servicios públicos. La inmunidad es un proceso fisiológico muy complejo de percepción de los cambios que tienen lugar dentro del organismo y de sus interacciones con otros organismos y sustancias externas encaminado a colaborar de forma primordial en su desarrollo embrionario, en el mantenimiento de su homeostasis, en el establecimiento de su identidad individual y en su integración en el ecosistema. Entre todas estas acciones, la más conocida ha sido y es la de la defensa frente a las infecciones, y será este el aspecto en que se centre este artículo. La inmunidad, entendida así como mecanismo de defensa, involucra tanto a componentes específicos como inespecíficos. Los componentes inespecíficos, más antiguos en la filogenia, actúan como barreras o como mecanismos innatos y fijos de detección y eliminación de los microorganismos patógenos para detener la infección antes de que puedan causar la enfermedad. Otros componentes más modernos en la evolución del sistema inmunitario se adaptan a cada nuevo microorganismo encontrado, se especializan en su detección y generan una memoria para posibles futuros contactos. Los anticuerpos (también conocidos como inmunoglobulinas, abreviado Ig) son glucoproteínas del tipo gamma
  • 2. globulina. Pueden encontrarse de forma soluble en la sangre u otros fluidos corporales de los vertebrados, disponiendo de una forma idéntica que actúa como receptor de los linfocitos B y son empleados por el sistema inmunitario para identificar y neutralizar elementos extraños tales como bacterias, virus. El anticuerpo típico está constituido por 2 unidades estructurales básicas, cada una de ellas con dos grandes cadenas pesadas y dos cadenas ligeras de menor tamaño, que forman, por ejemplo, monómeros con una unidad, dímeros con dos unidades o pentámeros con cinco unidades. Los anticuerpos son sintetizados por un tipo de leucocito denominado linfocito B. Existen distintas modalidades de anticuerpo, isotipos, basadas en la forma de cadena pesada que posean. Se conocen cinco clases diferentes de isotipos en mamíferos que desempeñan funciones diferentes, contribuyendo a dirigir la respuesta inmune adecuada para cada distinto tipo de cuerpo extraño que encuentran. Las moléculas de inmunoglobulinas están constituidas por cadenas pesadas (H) y ligeras (L), unidas por puentes disulfuro. Se subdividen en cinco clases, denominadas IgG, IgM, IgA, IgD e IgE, y varias subclases, en función de la cadena pesada. Existen dos tipos de cadenas ligeras (kappa y lambda), que se encuentran en cada uno de los cinco tipos de inmunoglobulinas, aunque cada molécula individual solo dispone de una de ellas. Las inmunoglobulinas pueden presentarse en forma monomérica en la membrana del linfocito B, comportándose como receptor para el antígeno, o pueden secretarse al medio extracelular, en cuyo caso se denominan anticuerpos. IgG, IgD e IgE se secretan siempre en forma monomérica, mientras que la IgM y la IgA se secretan en forma polimérica. IgG es el isotipo circulante que predomina. IgM es el que se produce en primer lugar, dada su capacidad para activar complemento, que es uno de los componentes del sistema inmunitario natural. La IgA es el isotipo encargado de la defensa en las mucosas y secreciones externas (saliva, leche, moco bronquial, etc.). La IgE se asocia a fenómenos de anafilaxia. DESARROLLO INMUNOGLOBULINA M (IGM) Esta inmunoglobulina es la primera que aparece en la escala filogenética, la
  • 3. primera que se expresa en la superficie del linfocito B y la que predomina en la respuesta inmune primaria. Por ser la de mayor tamaño (pentámero) puede unir varios antí- genos y es la principal activadora del complemento. Significado clínico La IgM aparecen temprano en el curso de una infección y generalmente vuelven a aparecer, en menor medida, después de la exposición adicional. Anticuerpos IgM no pasan a través de la placenta humana. Estas dos propiedades biológicas de IgM hacen útil en el diagnóstico de enfermedades infecciosas. La demostración de anticuerpos IgM en el suero de un paciente indica infección reciente, o en el suero de un recién nacido indica infección intrauterina. El desarrollo de IgM anti-donante después de trasplante de órganos no está asociada con el rechazo del injerto pero puede tener un efecto protector. Aplicaciones La capacidad de combinación específica con el antígeno y la capacidad inductora de la respuesta inmune de los anticuerpos, ha sido empleada para el desarrollo de vacunas y antitoxinas contra una serie de patógenos y sus derivados. También se ha utilizado en el tratamiento de enfermedades alérgicas y más recientemente, en enfermedades autoinmunes y cáncer, lo que ha motivado una investigación profunda relacionada con la aplicación de los anticuerpos o sus componentes en estos padecimientos. Estructura y función IgM forma los polímeros donde múltip les inmunoglobulinas están unidos covalentemente junto con enlaces de disulfuro, en su mayoría como un pentámero, sino también como un hexámero. IgM tiene una masa molecular de aproximadamente 970 kDa. Debido a que cada monómero tiene dos sitios de unión a antígeno, una IgM pentamérica tiene 10 sitios de unión. Típicamente, sin embargo, IgM no puede obligar a 10 antígenos al mismo tiempo debido a que el gran tamaño de la mayoría de los antígenos dificulta la unión a sitios cercanos. La cadena J se encuentra en la IgM pentamérica pero no en la forma hexamérica, tal vez debido a limitaciones de espacio en el complejo hexamérico. IgM pentamérica también se puede hacer
  • 4. en ausencia de la cadena J. En la actualidad, todavía no se sabe qué fracción de pentamer normal contiene la cadena J, y en este sentido también es incierto si una J pentamer cadena que contiene contiene una o más de una cadena J. Debido a que la IgM es una molécula grande, que no puede difundirse bien, y se encuentra en el intersticio sólo en cantidades muy bajas. IgM se encuentra principalmente en el suero, sin embargo, a causa de la cadena J, también es importante como una inmunoglobulina secretora. Debido a su naturaleza polimérica, IgM posee alta avidez, y es particularmente eficaz en la activación del complemento. Por sí mismo, IgM es una opsonina ineficaces; sin embargo, contribuye en gran medida a la opsonización mediante la activación de complemento C3b y causando que se unen al antígeno. Expresión En las células de la línea germinal, el segmento del gen que codifica la región constante de la cadena pesada se coloca primero entre los otros segmentos de genes de región constante. Por esta razón, IgM es la primera inmunoglobulina expresada por las células B maduras. También es la primera inmunoglobulina expresada en el feto y también filogenéticamente el primer anticuerpo para desarrollar. CONCLUSIONES Podemos concluir que la inmunidad es el estado de resistencia natural o adquirida que poseen algunos organismos frente a una determinada enfermedad o al ataque de un agente infeccioso o tóxico. Esto se logra mediando algunos mecanismos como por ejemplo los anticuerpos o las inmunoglobulinas que son parte del sistema inmunitario adaptativo. La Inmunoglobulina M (IgM) que es el tema principal en este ensayo, se encuentra principalmente en la sangre y en el líquido linfático. Y de sumamente importante ya que es el primer anticuerpo que el cuerpo genera para combatir una infección. Es segregada por el neonato antes de heredar las respectivas inmunoglobulinas por parte de la madre. Y es relevante porque participa en la detección de varias enfermedades y también en el control de las mismas.
  • 5. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS 10. Regueiro Gonzalez, J. R. 2011. "Inmunología: Biología y patología del sistema inmunitario", 4.ª edición. Panamericana, Madrid. ISBN 978-84-9835-003-6 11. Gherardi E. The Concept of Immunity. History and Applications. Immunology Course Medical School, University of Pavia. 12. Lindquester, Gary J. (2006) Introduction to the History of disease. Disease and Immunity, Rhodes College