Las inmunoglobulinas son glucoproteínas que están formadas por cadenas polipetídicas agrupadas, dependiendo del tipo de inmunoglobulinas. Tienen la capacidad de unir anticuerpos con una alta especificidad, estas moléculas fueron originalmente identificadas en el suero y también son diferidas como anticuerpos.

1. UNIVERSIDAD AUTÓNOMA METROPOLITANA
TRIMESTRE 15 – O
PROFESOR: JORGE ANTONIO AMÉZQUITA LANDEROS
MÓDULO: PROCESOS CELULARES FUNDAMENTALES
ALUMNO: HERNÁNDEZ ACOSTA JUAN CARLOS
TEMA: INMUNOGLOBULINAS (ESTRUCTURA, FUNCIÓN,
CLASES Y SUBCLASES, Y DISTRIBUCIÓN).

2. INMUNOGLOBULINAS
(ESTRUCTURA, FUNCIÓN, CLASES Y
SUBCLASES, Y DISTRIBUCIÓN)

3. Las inmunoglobulinas son glucoproteínas que están
formadas por cadenas polipetídicas agrupadas,
dependiendo del tipo de inmunoglobulinas. Tienen
la capacidad de unir anticuerpos con una alta
especificidad, estas moléculas fueron originalmente
identificadas en el suero y también son diferidas
como anticuerpos.
Dr. Ramos L. Angel, Dra. López M. Aracely, Dr. Dumonteil Eric,. (2012). Notas
esenciales de inmunología (1ra ed.). México DF: Editorial Prado.

4. ESTRUCTURA:
UniónalantígenoActividadbiológica
Dr. Ramos L. Angel, Dra. López M. Aracely, Dr. Dumonteil Eric,. (2012). Notas
esenciales de inmunología (1ra ed.). México DF: Editorial Prado.
Todas las inmunoglobulinas tienen la misma estructura básica de cuatro
cadenas polipeptídicas: dos cadenas ligeras L (Light) y dos cadenas pesadas H
(Heavy)

5. Estructura primaria de una
inmunoglobulina: Las Igs formados por
dos cadenas ligeras idénticas (rojo) y
dos cadenas pesadas idénticas (azul)
unidas por puentes disulfuro.
La digestión con ciertas proteasas
rompe las Igs en dos tipos de
fragmentos, uno que se une al
antígeno: Fab (antigen binding
fragment: fragmento que adhiere
al antígeno) y otro que se une al
complemento o a los receptores de las
Igs Fc (Fragmento cristalizable).
J. R. Reguieiro Gonzáles, C. López Larrea, S. González Rodríguez, E. Martínez Naves. (2010).
Inmunología. Biología y patología del sistema inmunitario. (4ta ed.). Madrid: Editorial Medica
Panamericana.

6. • Una cadena L se une por un puente disulfuro a una cadena
pesada H.
• Dos cadenas H se unen por puentes disulfuro.
• Existen cinco diferentes clases de cadenas pesadas H
(conocidas como μ [mi], δ [delta], γ [gamma], ε [épsilon] y
cadenas α [alfa]), las cuales determinan las clases de
anticuerpos (IgM, IgD, IgG, IgE e IgA respectivamente)
• Existen dos clases de cadenas ligeras L: κ y λ. 23 kDa de peso
molecular.
• Cada unidad de anticuerpo puede tener un tipo de cadena L; κ
y λ, pero no ambas.
Dr. Ramos L. Angel, Dra. López M. Aracely, Dr. Dumonteil Eric,. (2012). Notas
esenciales de inmunología (1ra ed.). México DF: Editorial Prado.

7. • Tanto las cadenas H y las L poseen tres disulfuros cada
90 residuos de aminoácidos lo cual crea loops de
polipéptidos, conocidos como dominios de 110
aminoácidos.
• Estos dominios son referidos como VH, VL, CH1, CH2,
etc.
• Poseen propiedades funcionales particulares
• VH y VL juntos forman el sitio de
unión para el antígeno.
J. R. Reguieiro Gonzáles, C. López Larrea, S. González Rodríguez, E. Martínez Naves. (2010).
Inmunología. Biología y patología del sistema inmunitario. (4ta ed.). Madrid: Editorial Medica
Panamericana.

9. Estructura de un dominio tipo inmunoglobulina. Las cadenas pesadas y ligeras
están constituidas por dominios. Cada dominio está formado por dos láminas
formadas por tres o cuatro hebras β antiparalelas. Los dominios N-terminal son
variables (rojo). Los restantes dominios son constantes (azul). Las cadenas ligeras
están formadas por un dominio variable (VL) y uno constante (CL). Las cadenas
pesadas de una IgG están formadas por uno variable (VH) y tres constantes (CH1,
CH2, CH3).
En los dominios variables, las regiones de hipervariabilidad (HV) forman tres lazos
que quedan expuestos hacia el exterior (rojo) y configuran el sitio de interacción
con el antígeno.
J. R. Reguieiro Gonzáles, C. López Larrea, S. González Rodríguez, E. Martínez Naves. (2010).
Inmunología. Biología y patología del sistema inmunitario. (4ta ed.). Madrid: Editorial Medica
Panamericana.

10. FUNCIONES:
Un anticuerpo por sí solo, en algunas circunstancias,
neutraliza, y puede proteger contra el efecto de virus
y toxinas. Sin embargo, el éxito de estas acciones
depende en gran medida de la especificidad y
afinidad del anticuerpo.

11. A) Indicción en la generación de antioxidantes.
B) Reducción en el daño a tejido por una respuesta inflamatoria.
C) Inmunomodulación: se refiere a la acción que ejerce la
medicación sobre los procesos de autorregulación que dirigen el
sistema de defensa inmunitario..
D) Opsonización: es el proceso por el que se marca a un patógeno
para su ingestión y destrucción por un fagocito.

12. E) Neutralización de virus y toxinas.
F) Citotoxicidad dependiente de anticuerpo.
G) Activación del complemento.
H) Actividad microbiana directa.
Dr. Ramos L. Angel, Dra. López M. Aracely, Dr. Dumonteil Eric,. (2012). Notas
esenciales de inmunología (1ra ed.). México DF: Editorial Prado.

13. Dr. Ramos L. Angel, Dra. López M. Aracely, Dr. Dumonteil Eric,. (2012). Notas
esenciales de inmunología (1ra ed.). México DF: Editorial Prado.
CLASES Y SUBCLASES:
Existen cinco clases de inmunoglobulinas: IgM, IgG, IgA,
IgE e IgD, formadas por una unidad básica compuesta de
dos cadenas polipeptídicas globulares pesadas y dos
cadenas ligeras unidas entre sí por puentes disulfuro.

14. Dr. Ramos L. Angel, Dra. López M. Aracely, Dr. Dumonteil Eric,. (2012). Notas
esenciales de inmunología (1ra ed.). México DF: Editorial Prado.
• La IgM está formada por cinco
unidades básicas de inmunoglobulina.
• Unidas entre sí por una pieza J.
• Se encuentra presente en el plasma.
• Tiene diez sitios de unión con
antígeno.
• Es secretada principalmente en
respuestas humorales primarias timo-
dependientes y
• En respuestas timo-independientes.

15. Todas las IgG son monómeros.
Las subclases se diferencian en el número de enlaces disulfuro y la
longitud de la región bisagra. La IgG es la inmunoglobulina más
versátil porque es capaz de llevar acabo todas las funciones de las
moléculas de inmunoglobulina.
• La IgG es la principal Ig en el suero, 75% de las inmunoglobulinas
presentes en suero del tipo IgG.
• Juega un papel importante en los espacios extravasculares, es la
única clase de inmunoglobulinas que atraviesa la placenta.
• Producida en grandes cantidades durante respuestas secundarias
aantígenos timo-dependientes.
Dr. Ramos L. Angel, Dra. López M. Aracely, Dr. Dumonteil Eric,. (2012). Notas
esenciales de inmunología (1ra ed.). México DF: Editorial Prado.
Subclases:
IgG1
IgG2
IgG3
IgG4

16. Dr. Ramos L. Angel, Dra. López M. Aracely, Dr. Dumonteil Eric,. (2012). Notas
esenciales de inmunología (1ra ed.). México DF: Editorial Prado.
• La IgA se encuentra en: lágrimas, leche, saliva y
mucosa de los tractos intestinal y digestivo.
• Esta formada por dos unidades básicas.
• Cuando la IgA se presenta como un dímero, una
cadena J está asociada con ella.
• Segunda Ig encontrada en suero comúnmente.
• Principal Ig que se encuentra en las secreciones
(lágrimas saliva, calostro y moco).
• Tiene la capacidad de unirse a algunas células
como linfocitos y algunos polimorfonucleares
(leucocitos granulocitos –neutrófilos, eosinófilos,
basófilos-).
Subclases:
IgA1
IgA2

17. Dr. Ramos L. Angel, Dra. López M. Aracely, Dr. Dumonteil Eric,. (2012). Notas
esenciales de inmunología (1ra ed.). México DF: Editorial Prado.
• La IgE existe como un monómero y tiene un
dominio adicional en la región constante.
• Es la Ig menos común del suero
• Participa en las reacciones alérgicas
• Juega un papel de las enfermedades
parasitarias ocasionadas por helmintos
(significa gusano, se usa sobre todo
en parasitología, para referirse a especies
animales de cuerpo largo o blando
que infestan el organismo de otras especies.)
• La medición de los niveles de IgE es útil en el
diagnostico de infecciones parasitarias.

18. Dr. Ramos L. Angel, Dra. López M. Aracely, Dr. Dumonteil Eric,. (2012). Notas
esenciales de inmunología (1ra ed.). México DF: Editorial Prado.
• La IgD existe únicamente como un
monómero.
• Se encuentra en el suero en niveles bajos y
su papel hasta la fecha permanece incierto.
• La IgD se encuentra principalmente sobre
la superficie de células B funcionando
como receptor de las células B.
• La IgD contiene residuos de aminoácidos
extras que le permiten anclarse a la
membrana plasmática de las células B.
• Su presencia en conjunto con IgM confiere
inmunocompetencia a estos linfocitos .
• No tiene capacidad de fijar el complemento.

19. Dr. Ramos L. Angel, Dra. López M. Aracely, Dr. Dumonteil Eric,. (2012). Notas
esenciales de inmunología (1ra ed.). México DF: Editorial Prado.

20. Referencias:
• Dr. Ramos L. Angel, Dra. López M. Aracely, Dr. Dumonteil Eric,. (2012). Notas
esenciales de inmunología (1ra ed.). México DF: Editorial Prado.
• J. R. Reguieiro Gonzáles, C. López Larrea, S. González Rodríguez, E. Martínez
Naves. (2010). Inmunología. Biología y patología del sistema inmunitario.
(4ta ed.). Madrid: Editorial Medica Panamericana.
• http://www.rdnattural.es/wp-
content/uploads/2013/02/inmunoglobulinas.png Fecha de consulta:
Miércoles, 11 de Noviembre de 2015. 20:13 hrs.