presentacion del metabolismo y las proteinas

1. M E TA B O L I S M O D E P R O T E Í N A S
Y A M I N O Á C I D O S
L U I S C A R L O S R A M O S M A R T I N E Z

2. O B J E T I V O S D E L A C L A S E
• Conocer el proceso digestivo de las proteínas, así como de su degradación intracelular.
• Entender el proceso de degradación de los aminoácidos: como estos pueden servir para
producir energía para el organismo o pueden ser utilizados para originar cuerpos
cetónicos o hidratos de carbono
• Adquirir una visión general del metabolismo del nitrógeno en el organismo: fijación y
eliminación.
• Poseer nociones básicas de la síntesis de aminoácidos
• Entender la importancia de los aminoácidos, por sus numerosas funciones precursoras
y así valorar su papel fisiológico en el organismo.

3. E S Q U E M A
G E N E R A L D E L
M E T A B O L I S M O
D E C O M P U E S T O S
N I T R O G E N A D O S

4. D E G R A D A C I Ó N D E P R O T E Í N A S
• En el tracto digestivo , donde se procesan las proteínas exógenas o ingeridas de la
dieta; la denominada digestión de proteínas.
• En el interior de la célula, donde se procesan las proteínas endógenas , lo que se suele
conocer bajo la denominación de recambio proteico.
• La reserva de aminoácidos corporales disminuye entre 60 y 100g diariamente.
• Diariamente se procesan entre 300 y 400g de proteínas tisulares hasta rendir
aminoácidos libres.

5. D I G E S T I Ó N
• Este proceso se ve favorecido por la
desnaturalización de las proteínas en el
estómago, proceso químico mediando por el
HCl.
• Las enzimas digestivas se sintetizan
normalmente en forma de zimógenos o
proenzimas , desde células de la mucosa
gástrica , células del páncreas exocrino y
enterocitos del intestino.

6. Importante en el
periodo lactante.
Generan grandes
fragmentos peptídicos que
pasan al intestino
https://www.medicapanamerica
na.com/materialesComplement
arios/Feduchi-2/visor.aspx

8. R E C A M B I O
P R O T E I C O
• Puede darse en los lisosomas o el
citoplasma.
• Proteólisis lisosómica: en el interior de
estos orgánulos se encuentra un pH
acido en torno a 5,5 y contiene
proteasas, hidrolasas(catepsinas).
-Autofagica: si procesa proteínas
intracelulares.
-Heterofagica: si actúa sobre proteínas
extracelulares capturadas por endocitosis
como las LDL.
• Proteólisis citoplasmática no lisosómica:
Esta degradación de proteínas tiene
lugar bien a a partir de proteasas
dependientes de Ca⁺² como la calpaína
que presente actividad proteolítica a pH
neutro o bien dentro de una estructura
especializada llamada proteasoma
(ubiquitina).

9. • La hemoglobina se produce en los
reticulocitos y se convierte en aminoácidos
por las células fagocíticas que eliminan
diariamente los eritrocitos maduros de la
circulación.
• La proteína muscular se degrada durante
periodos de ayuno y los aminoácidos se
utilizan para la gluconeogénesis.
• Si la proteína de la dieta se consume en
exceso en relación con sus necesidades,
esta se convierte en glucógeno y
triacilgliceroles, que a continuación se
almacenarán.

10. R E C A M B I O
L I S O S O M A L
R E C A M B I O
P R O T E A S O M A -
U B I Q U I T I N A
• La ubiquitina es una pequeña proteína (76 aminoácidos) altamente
conservada.
• La ubiquitina tiene como blanco a las proteínas intracelulares y para su
degradación se une covalentemente al grupo ε-amino de los residuos de
lisina.
• La mayor parte de las proteínas que contienen PEST son hidrolizadas
por el sistema ubiquitinaproteasoma.

11. D E G R A D A C I Ó N D E A M I N O Á C I D O S
• Hay dos partes claramente diferenciadas: la primera la determina
el grupo amino, que debe ser eliminado de la estructura del
aminoácido y transportado de forma segura hasta su eliminación
del organismo; la segunda implica la eliminación o
aprovechamiento del resto del aminoácido, es decir , el esqueleto
carbonado.
• Amoniaco
Interfiere con el intercambio iónico
Bloqueo del ciclo de Krebs
Glutamina-edema cerebral –α-cetoglutamico
Transaminación y desaminación oxidativa.

12. C A R A C T E R Í S T I C A S
P E R J U D I C I A L E S D E L
A M O N I O
Glutamina sintetasa
NH₄
NKCC1
K⁺
Exceso de
Cl⁻
GABA
AQUAPORINAS
H₂O

13. T R A N S A M I N A C I Ó N
• Las transaminasas usan como cofactor el piridoxal fosfato (Vit B6).
• Glutamato deshidrogenasa del ciclo de Krebs y el ciclo de la urea
• Las reacciones son reversibles por lo que también se emplean en el anabolismo
• El aceptor final en la mayoría de las transaminaciones es el α-cetoglutarato-glutamato.

14. C A R A C T E R Í S T I C A S C L Í N I C A S D E
L A G O T Y L A G P T
• ALT-45H
• AST-C-17H
• AST-MT-87H
• AST-inmunoglobulinas-Aumentar actividad sérica
• En la enfermedad inflamatoria hepática , por causas
víricas o alcohólicas –elevación es 10 veces superior
• En el IAM se produce la elevación de la AST, mientras
que ALT esta ligeramente aumentada o normal.
HEPATOCITO
ALT
AST
90%
AST-
10%
Corazón-
musculo
esquelético-
pancreas-
bazo-
pulmon-
eritrocitos
Corazón-
musculo
esquelético-
riñón
ENZIMA
(Empleando el método recomendado
por la IFCC a 3 7 °C) Hombres U/L Mujeres U/L
ALT 41 31
AST 37 31
Elevación más
duradera- >6
meses :
proceso
crónico
cirrosis hepática o
hepatocarcinoma,
la elevación de la AST
es mayor

15. D E S A M I N A C I Ó N
• Los A.A sufren desaminación por transaminación, formándose siempre glutamato. La pérdida
del grupo amino del glutamato se produce gracias a la acción de la GLDH hepática.
Forma de eliminación del
nitrógeno
Amoniotelicos
Ureotelicos
Uricotelicos

16. • Algunos A.A son desaminados en otros tejidos por transaminación.
• Este ciclo supone un mecanismo indirecto de transporte al hígado del grupo amino de los A.A metabolizados en
otros tejidos, para excretarse en forma de urea.
Ciclo de la
glucosa-alanina

17. • La glutamina y la alanina transportan más de la mitad del
nitrógeno del organismo.
• La glutamina en el riñón ejerce un papel importante en las
células del tubo renal, interviniendo en la síntesis del
amoniaco, que es empleado por el riñón como tampón
urinario, estabilización del pH urinario y sanguíneo.

18. C I C L O D E
L A U R E A
• Las reacciones ocurren en la mitocondria y en
el citosol.
• El primero procede de la matriz mitocondria-
glutamato.
• El segundo procede del aspartato.

20. D E S T I N O D E L
E S Q U E L E T O
C A R B O N A D O
• Según el compuesto que se
obtenga al fraccionar el esqueleto
carbonado, los aminoácidos se
clasifican en: glucogénicos y
cetogenicos.

21. B I O S Í N T E S I S D E A M I N O Á C I D O S
• Fijación de los átomos de N₂ atmosférico en estructuras orgánicas. El N₂ constituye el 80% del
aire y no puede ser utilizado por la mayoría de los organismos.
Nitrificación
N₂ + H
NH₃ o NH₄⁺
Simbiontes-
Rhizobium
Cianobacterias
Bacterias Gram –
Azotobacter, Klebsiella,
Rhodospirillum
Fijadoras en océanos
Reduce el N₂ para la
planta, mientras que
está le proporciona C
NO₃ y NO₂
Fe, Mo y Fe-S

22. F I J A C I Ó N D E L N I T R Ó G E N O
• Carbamoil-P:
• Glutamato:
• Glutamina:
• Asparagina:

23. F A M I L I A S D E
A M I N O Á C I D O S
• Familia del glutamato:α-cetoglutarato----
glutamato(GLDH, GOT y GPT). Ornitina, citrulina y arginina.
Hidroxiprolina y glutamina. Histidina, triptófano
,aminoazucares, nucleótidos y glucoproteínas.
• Familia del aspartato: oxaloacetato---
aspartato(GOT).asparagina y arginina. Homoserina y
homocisteína.
• Familia de la serina: 3-fosfoglicerato----serina. Etanolamina y
colina.acetiltransferasa y o-acetilserina sulfohidrolasa.
• Familia del piruvato: alanina, ALT.α-cetoisovalerato.
• Familia de los aromáticos: fosfoenolpiruvato y eritrosa-4-
P.corismato y prefenato.
• Familia de la histidina: ribosa-5-P.

25. F U N C I Ó N P R E C U R S O R A D E L O S
A M I N O Á C I D O S
• Trp: serotonina y melatonina.
• Glu: GABA.
• Tyr: Dopa, dopamina, noradrenalina y
adrenalina, melaninas rojas y negras y
T3 y T4.
• Ser y Gly: BN, GSH, esfingosina,
etanolamina, Ser y colina.