CLASE DE BIOLOGIA 4

1. Biomoléculas:
Proteinas y ácidos nucleicos.
Biología
DOCENTE DAVID SOLIS MAITA

2. PÁG. 2
Logro de la sesión
Al finalizar la sesión, el estudiante reconoce las
biomoléculas orgánicas: Proteínas y Ácidos nucleicos

3. PÁG. 3
Contenido de la sesión
1. Proteínas
2. Ácidos Nucleicos

4. Proteínas

5. ❑ Introducción
• Las proteínas son
macromoléculas de gran
importancia en la
química de la vida.

6. ❑ Aminoácidos
• Son las unidades básicas
o monómeros de las
proteínas.
• En la mayoría de los
seres vivos solo 20
aminoácidos son
codificados por el ADN
para formar proteínas.

7. Video de apoyo: Aminoácidos
https://www.youtube.com/watch?v=FF4wcHvlw9U&list=PLP6EY_DtuKevApggPo7HLE1i03QD479K6&index=16

8. • Formados por un carbono central unido por sus enlaces a
un átomo de Hidrógeno, un grupo amino, un grupo
carboxílico y a una cadena lateral o grupo R.
❑ Aminoácidos - Estructura

9. Los aminoácidos pueden unirse para formar polímeros más grandes
por medio de un enlace peptídico.
❑ Aminoácidos – Enlace peptídico
NÚMERO DE
AMINOÁCIDOS
POLÍMERO
2 DIPÉPTIDOS
3 TRIPÉPTIDOS
4 - 10 OLIGOPÉPTIDOS
MUCHAS UNIDADES POLIPÉPTIDOS

10. Los aminoácidos pueden unirse para formar polímeros más grandes por
medio de un enlace peptídico.
❑ Aminoácidos – Enlace peptídico
https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/6c/Peptide_bonding.gif

11. ❑ Proteínas – Niveles estructurales
• Las proteínas están organizadas en 4 niveles estructurales:
ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS
PRIMARIA
SECUNDARIA TERCIARIA
CUATERNARIA

12. ❑ Proteínas – Estructura primaria
• Es la secuencia u orden de los aminoácidos de la cadena de
polipéptidos y determina la función que la proteína cumple.
• Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos.
ala leu ser glu his ile

13. ❑ Proteínas – Estructura secundaria
• Determinada por relación en el espacio de
los aminoácidos de la cadena
polipeptídica.
• Ocurre por presencia de puentes de
hidrógeno entre grupo amino y grupo
carboxílico de los carbonos que forman
enlace peptídico. La cadena R no participa.
• Mientras se va sintetizando la proteína, los
aminoácidos van girando y se va
formando estructura secundaria.

14. ❑ Proteínas – Estructura secundaria
• α hélice:
Enrollamiento helicoidal de
estructura primaria.
Queratina: pelo, uñas,
plumas, cuernos.
Subunidades de la
hemoglobina.
http://www.foodnetworksolution.com/wiki/word/1596/protein-structure-
%E0%B9%82%E0%B8%84%E0%B8%A3%E0%B8%87%E0%B8%AA%E0%B8%A3%E0%
B9%89%E0%B8%B2%E0%B8%87%E0%B8%82%E0%B8%AD%E0%B8%87%E0%B9%8
2%E0%B8%9B%E0%B8%A3%E0%B8%95%E0%B8%B5%E0%B8%99

15. ❑ Proteínas – Estructura secundaria
• Conformación β o de hoja
plegada
Dos cadenas de aminoácidos dentro de
una misma proteína se ubican en forma
paralela, en zig zag.
• Los grupos amino forman puentes de
hidrógeno con los carboxílico del
aminoácido de la cadena opuesta.
Fibroína: gusano de seda y arañas.
http://www.foodnetworksolution.com/wiki/word/1596/protein-structure-
%E0%B9%82%E0%B8%84%E0%B8%A3%E0%B8%87%E0%B8%AA%E0%B8%A3%E0%
B9%89%E0%B8%B2%E0%B8%87%E0%B8%82%E0%B8%AD%E0%B8%87%E0%B9%8
2%E0%B8%9B%E0%B8%A3%E0%B8%95%E0%B8%B5%E0%B8%99

16. ❑ Proteínas – Estructura terciaria
• Existen dos tipos de enlaces que estabilizan la estructura
terciaria entre las grupos radicales o R:
Enlace covalente:
• Puente disulfuro: entre cisteína (contiene S).
Enlace no covalente:
• Interacciones hidrofóbicas.
• Puente electrostático.
• Puente de hidrógeno.
http://www.profesorenlinea.cl/Ciencias/ProteinasEstruct.htm

17. ❑ Proteínas – Estructura terciaria
Dos tipos: Fibroso y Globular
GLOBULARES FIBROSAS
Forma compacta (forma de esfera) Forma alargada (torsiones longitudinales)
Cumplen función metabólica Cumplen función estructural y/o mecánica
Más solubles en agua Casi siempre insolubles en agua
Ejemplo: hormonas, enzimas, transporte.
Ejemplo: Colágeno, queratina, fibroína.

18. ❑ Proteínas – Estructura terciaria
Tipo fibroso
Tipo globular

19. ❑ Proteínas – Estructura cuaternaria
• Hemoglobina: con cuatro subunidades con estructuras
terciarias. Dos unidades α y dos unidades β. Cada uno
con un átomo de hierro (forma parte del grupo hemo)
http://themedicalbiochemistrypage.org/es/hemoglobin-myoglobin-sp.php

20. ❑ Clasificación
PROTEÍNAS
HOLOPROTEÍNAS
(PROTEÍNAS SIMPLES)
HETEROPROTEÍNAS
(PROTEÍNAS CONJUGADAS)

21. HOLOPROTEÍNAS
(PROTEÍNAS SIMPLES)
GLOBULARES
FIBROSAS
HETEROPROTEÍNAS
(PROTEÍNAS CONJUGADAS)
GLUCOPROTEÍNAS
LIPOPROTEÍNAS
NUCLEOPROTEÍNAS
CROMOPROTEÍNAS
❑ Clasificación
Su degradación solo produce
aminoácidos.
Están asociadas a carbohidratos,
lípidos o ácidos nucleicos.

22. ❑ Holoproteínas
• Globulares.-
• Albuminas.- Las más abundantes del cuerpo humano.
Solubles en agua.
SEROALBÚMINA SANGRE
OVOALBÚMINA CLARA DE HUEVO
LACTOALBÚMINA LECHE

23. ❑ Holoproteínas
Globulares.-
• Prolaminas.- En vegetales, ricas en prolina. Abundantes en cereales.
• Glutenina.- También llamadas gluteínas. Posee prolina y glutamina.
Le brinda elasticidad a la masa del pan.
HORDEÍNA CEBADA
GLIADINA TRIGO
SECALINA CENTENO
AVENINA AVENA
GLUTENINA
GLÚTEN (TRIGO)
ORIZANINA (ARRÓZ)

24. ❑ Holoproteínas
• Globulares.-
• Enzimas.- Proteínas catalizadoras, aceleran velocidad de reacción del
metabolismo.
Trabajan sobre un sustrato, formando un complejo y finalmente el
sustrato es convertido en un producto.
HIDROLASAS
Catalizan reacciones de hidrólisis.
A-B + H2O AH + BOH
LACTOSA + AGUA GLUCOSA + GALACTOSA
TRANSFERASAS
Catalizan transferencia de un grupo químico de un sustrato a otro.
A-B + C A + C-B
GLUCOSA + ATP ADP + GLUCOSA - 6 - FOSFATO

25. ❑ Holoproteínas
• Globulares.-
• Hormonas.- Secretadas por células o glándulas endocrinas,
modifican el funcionamiento de otras células.
INSULINA Páncreas. Metabolismo de carbohidratos.
HORMONA DEL
CRECIMIENTO (GH)
Hipófisis. Crecimiento de tejidos (esquelético y
muscular).
PROLACTINA
(PRL)
Hipófisis. Inicia y mantiene secreción de leche por
glándulas mamarias.
TIROTROPINA
(TSH)
Hipófisis. Estimula síntesis y secreción de tiroxina
(T4) y triyodotironina (T3).

26. ❑ Holoproteínas
• Fibrosas.-
• Colágeno.- Forma parte de la matriz extracelular del tejido
conectivo.
Se encuentra en piel, huesos, tendones, cartílagos,
vasos sanguíneos, dientes, córnea.
http://wwwfac.mcdaniel.edu/Chemistry/CH3321JPGs/Proteins/Collagen.jpg

27. ❑ Holoproteínas
• Fibrosas.-
• Elastina.- Componente del tejido conectivo. Le da elasticidad a los
tejidos.
• Queratina.- Incluye a dos grupos:
Abunda en la piel, pulmones, ligamentos y vasos sanguíneos.
α queratina En la epidermis de la piel, en las uñas y pelo,
β queratina
En las fibras de seda, escamas, plumas, garras y picos
de reptiles y pájaros.

28. ❑ Heteroproteínas
• Nucleoproteínas.- El grupo protético son los ácidos nucleicos.
HISTONAS Conjunto de proteínas unidas al ADN formando las fibras de cromatina.
http://www.precisionnutrition.com/can-holiday-stress-change-your-dna

29. ❑ Heteroproteínas
• Glucoproteínas.- El grupo protético son los carbohidratos.
Por hidrólisis dan aminoácidos y monosacáridos o derivados de este.
Lubricantes Mucinas: lubrican mucosas, líquido sinovial.
Hormonas
Folículo estimulante (FSH), Luteinizante (LH),
Gonadotropina coriónica (HCG).
Inmunoglobulinas Anticuerpos, eliminan a antígeno específico.
Receptores En la superficie de membrana celular.

30. ❑ Heteroproteínas
• Lipoproteínas.- El grupo protético son fosfolípidos, colesterol,
triglicéridos.
Quilomicrones
Transportan triacilgliceroles y colesterol exógenos, desde los
intestinos a los tejidos.
Lipoproteínas de baja
densidad (LDL)
Transportan triacilgliceroles y colesterol endógenos, desde el
hígado hasta los tejidos.
Lipoproteínas de alta
densidad (HDL)
Transportan colesterol endógeno desde los tejidos hacia el
hígado.

31. ❑ Heteroproteínas
• Cromoproteínas.- Conjugadas con un grupo cromóforo (sustancia
coloreada que contiene un metal).
Hemoglobina
En sangre de vertebrados, posee la globina y el grupo hemo (posee
hierro). Transporte de oxígeno.
Hemocianina En invertebrados. Posee cobre. Transporte de oxígeno.

32. ❑ Heteroproteínas
• Cromoproteínas.- Conjugadas con un grupo cromóforo (sustancia
coloreada que contiene un metal).
Clorofila En cloroplastos, contiene magnesio. Participa en fotosíntesis.
Citocromo
Grupo prostético parecido al hemo. Capta electrones y luego los libera.
Participa en cadena de transporte de electrones (respiración celular).

33. FUNCIÓN EJEMPLO
Estructural
Glucoproteínas, forman parte de las membranas.
Histonas en los cromosomas.
Colágeno, tejido conjuntivo fibroso.
Elastina, tejido conjuntivo elástico.
Queratina, en la epidermis.
Enzimática Actúan como biocatalizadores de reacciones químicas.
Hormonal
Insulina y glucagón. Hormona del crecimiento.
Calcitonina.
Defensiva Inmunoglobulina.
Transporte
Hemoglobina y hemocianina.
Citocromos
Reserva
Ovoalbúmina (clara de huevo).
Gliadina (grano de trigo).
Lactoalbúmina (leche).
❑ Funciones

34. ❑ Enzimas
• Son proteínas globulares que se encuentran en todas las células.
• Aceleran la velocidad de las reacciones del metabolismo,
disminuyendo la energía que requiere: energía de activación.
• Actúa sobre una molécula específica: sustrato.
• El sustrato es convertido en un producto de interés.
• La enzima no sufre ningún cambio durante la reacción.

35. Bibliografía
Libro: Biología. Campbell, N y Reece, J.
Concepto 5-4: Las proteínas tienen muchas estructuras, pag 77- 85.
Editorial Médica Panamericana. Madrid. 2007.

36. Bases Químicas de la Vida:
Ácidos nucleicos

37. Logro de la sesión
Al finalizar la sesión, el estudiante reconoce la
estructura, propiedades y funciones de los ácidos
nucleicos, valorando su importancia en los procesos
biológicos.

38. Temario
 Ácidos Nucleicos
1. Características
2. Nucleótidos
3. Clasificación

39. http://www.um.es/molecula/anucl.htm
Características:
• Son biopolímeros, de elevado peso
molecular, formados por subunidades
estructurales o monómeros, denominados
nucleótidos.
• El ADN y el ARN son ácidos nucleicos.
• Los nucleótidos pueden actuar como
transportadores de energía, como el ATP.
• Otros nucleótidos actúan como coenzimas
como el NADH, FADH.
• Intervienen almacenando y transfiriendo
la información genética y en la síntesis de
proteínas.
❑ Los ácidos nucleicos

40. Están formados por 3
moléculas:
Base Nitrogenada
Pentosa
Grupo fosfato
No confundir con nucleósido, el cual está formado por la unión de
una pentosa y una base nitrogenada, en ausencia del grupo fosfato.
__ P __
1’
O
2’
3’
4’
5’
O
O-
-O O
N
NUCLEÓSIDO
NUCLEÓTIDO
❑ Los nucleótidos

41. AZÚCAR PENTOSA:
– D-ribosa en el ARN
– D-2- desoxirribosa en el ADN
BASE NITROGENADA:
– Purinas: Adenina (A) y Guanina (G)
– Pirimidinas: Timina (T), Uracilo (U)
y Citosina (C).
❑ Los nucleótidos

42. Los nucleótidos se unen
mediante enlaces
fosfodiester.
Estructura de los ácidos nucleicos
A T
G C
Hay complementariedad de bases:
Las bases se unen mediante puentes
de hidrógeno
A = T C  G

43. Ácidos Nucleicos

44. https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/8/81/ADN_animation.gif
https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/5/57/ARNm-Rasmol.gif
ADN ARN

45. • Presente en todas las células, excepto en los eritrocitos
maduros.
• Almacena la información genética en forma de genes que se
encuentran en los cromosomas.
• Replicación o duplicación del ADN.
www.ac-rennes.fr
La especie humana
tiene 23 pares de
cromosomas
Funciones del ADN

46. Se conocen tres tipos y cada uno cumple una función
especial en la síntesis de proteínas.
Funciones del ARN

47. Ácidos Nucleicos - Comparación
ADN ARN
Ácido DesoxirriboNucleico Ácido RiboNucleico
Azúcar Desoxirribosa Azúcar Ribosa
Doble cadena Una cadena
Purinas: Adenina (A) y Guanina (G)
Pirimidinas: Citosina (C) y Timina (T)
Purinas: Adenina (A) y Guanina (G)
Pirimidinas: Citosina (C) y Uracilo (U)
Usualmente se encuentra en el núcleo y algunas
organelas (mitocondria y cloroplasto)
Muy poco en el núcleo, la mayoría en el
citoplasma
Se replica para formar nuevas moléculas de ADN No puede replicarse

48. Ácidos Nucleicos - Comparación
ADN ARN
En forma de cromatina (histonas) y como
cromosomas.
En los ribosomas o asociado a los ribosomas
ADN intranuclear y extranuclear
ARN mensajero, ARN ribosomico y ARN
transferencia
Almacenar y transferir información genética Síntesis de proteínas.

49.  CAMPBELL, NA y REECE JB (2007); Biología; 7ma. Edición; Editorial
Médica Panamericana.
 FREEMAN, S. (2009) Biología; 3era ed. Madrid: Pearson Educación
Bibliografía