Bioquimica

1. AMINOÁCIDOS

2. INTRODUCCIÓN
• Los animoácidos son unidades ó
monómeros a partir de los cuales se
construyen las cadenas polipetídicas de
proteínas.
• Son 20 los aminoácidos, 9 esenciales y 11
no esenciales.

3. IMPORTANCIA BIOMÉDICA
• Dieta humana para el crecimiento.
• Función hormonal y catalítica.
• Transmisión nerviosa.
• Regulación del crecimiento celular.
• Biosíntesis de: porfirinas, purinas,
pirimidinas y úrea.
• Antibióticos polipeptícos.

4. PROPIEDADES DE LOS
AMINOÁCIDOS
• En la naturaleza existen más de 300
aminoácidos diferentes.
• Solo 20 constituyen los esqueletos
polipetídicos de las proteínas.
• El código genético especifica 20 L-α-
aminoácidos.

5. GRUPOS FUNCIONALES DE LOS
AMINOÁCIDOS

6. CLASIFICACION
ESENCIALES NO ESENCIALES
• Fenilalanina
• Isoleucina
• Leucina
• Metionina
• Triptofano
• Valina
• Histidina
• Lisina
• Treonina
• Ac. AspÁrtico
• Ac. Glutámico
• Arginina
• Asparagina
• Cisteina
• Glicina
• Glutamina
• Serina
• Tirosina
• Alanina
• Prolina

14. EQUILIBRIO PROTÓNICO
• Los animoácidos pueden tener carga neta
positiva, negativa o de cero:
R–COOH <===> R–COO- + H+
R–NH3
+ <===> R–NH2 + H+

15. pKa
• Los valores de la pKa expresan la acidez
de los ácidos débiles.
• La acidez relativa de los ácidos débiles se
expresa por su constante de disociación
ácida, Ka, o mediante su pKa, el logaritmo
negativo de la constante de disociación.
pKa = - log Ka

16. PH ISOELECTRICO (PI)
• El pH isoeléctrico, es el punto medio
entre los valores de la pK en cada lado de
la variante isoeléctrica.
pK1 + pK2
pI = -----------------
2

17. POLARIDAD

18. POLARIDAD
HIDROFOBOS HIDRÓFILOS
• Alanina
• Fenilalanina
• Isoleucina
• Leucina
• Metionina
• Prolina
• Tirosina
• Triptófano
• Valina
• Ac. Aspártico
• Ac. Glutámico
• Arginina
• Asparagina
• Cisteina
• Glicina
• Glutamina
• Histidina
• Lisina
• Serina
• Treonina

19. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
• Selenocisteína
• 4-hidroxiprolina
• 5-hidroxilisina
• γ-carboxiglutamato
AMINOÁCIDOS PROTEICOS
• Escenciales
• No escenciales

20. AMINOACIDOS EN LA SANGRE
• Concentración normal entre 35 y 65
mg/dl, son reguladas por una síntesis
selectiva en las diferentes células.
• Se encuentran en su forma ionizada y son
responsables de 2 a 3 mEq de iones
negativos en la sangre.
• La contribución depende de los tipos de
proteína ingeridas.

21. DESTINO DE LOS AMINOACIDOS
ABSORBIDOS EN EL TUBO DIGESTIVO
• Los productos de la digestión y absorción de las
proteínas en el tubo digestivo son casi por
completo aminoácidos.
• Las células de todo el cuerpo sobre todo del
hígado absorben pequeñas cantidades de aa
(aminoácidos) en 5 a 10 minutos.
• Casi nunca se acumulan en la sangre
cantidades elevadas.
• El recambio de aa es rápido que cada hora se
transportan proteínas de una parte a otra del
cuerpo en forma de aa.

22. TRANSPORTE ACTIVO DE AAAL
INTERIOR DE LA CÉLULA
• Las moléculas de casi todos los
aminoácidos son demasiado grandes para
difundir a través de los poros de las
membranas celulares.
• Se pueden transportar solo por
transporte facilitado o activo utilizando
mecanismos transportadores.

23. UMBRAL RENAL PARA LOS
AMINOÁCIDOS
• Una de las funciones especiales del transporte
de los aminoácidos es evitar su perdida en la
orina.
• Existe un limite superior en la intensidad con la
que se puede transportar cada tipo de aa.
• Al aumentar el aminoácido su concentración en
el plasma y en el filtrado glomerular el exceso
se pierde en la orina.

24. ALMACENAMIENTO DE AMINOÁCIDOS
COMO PROTEÍNAS EN LAS CÉLULAS
• Casi inmediatamente después de su entrada en
la célula los aa se combinan mediante enlaces
peptídicos, bajo la dirección de ARNm y del
sistema de los ribosomas para formar proteínas
celulares.
• Las concentraciones de aa libres dentro de la
célula son bajas, estas son almacenadas en
forma de proteínas.
• Aunque muchas proteínas intracelulares se
descomponen en aa por acción de enzimas
lisosómicas, transportándose fuera de la célula
hacia la sangre.

25. ALMACENAMIENTO DE AMINOÁCIDOS
COMO PROTEÍNAS EN LAS CÉLULAS
• Las proteínas en los cromosomas del núcleo y
las proteínas estructurales como el colágeno y
las proteínas contráctiles musculares no
participan de forma significativa en el
almacenamiento reversible de los aminoácidos.
• Tejidos como el hígado, puede almacenar
grandes cantidades de proteínas rápidamente
intercambiables, lo mismo pero en menor grado
los riñones y la mucosa intestinal.

26. REGULACIÓN DE LA CONCENTRACIÓN
PLASMÁTICA DE AMINOÁCIDOS
• En la disminución de la concentración
plasmática de aa, son transportados desde el
interior de la célula para reponer su aporte en
el plasma manteniendo su valor constante.
• Alteran el equilibrio entre las proteínas
tisulares y los aminoácidos circulantes: La
hormona de crecimiento y la insulina que
aumentan la formación de proteínas tisulares y
los glucocorticoides suprarrenales aumentan la
concentracion de aminoácidos circulantes.

27. REACCIONES DE LOS
AMINOÁCIDOS
• Formación del enlace peptídico.
• Involucra la eliminación de 1 mol de agua
entre el grupo α-amino de un aminoácido
y el grupo α-carboxilo de un segundo
aminoácido.

28. REACCIÓN DE DOS AMINOÁCIDOS

29. REACCIÓN DE VARIOS AMINOÁCIDOS

30. ELECTROFORESIS VERTICAL

31. CORRIDA
ELECTROFORÉTICA
DE AMINOÁCIDOS

32. REACTIVO PARA ELECTROFORESIS

33. CLINICA