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Orgánulos no membranosos I:
Ribosomas, proteosomas,
chaperoninas
Los ribosomas

   Partículas carentes de
    membranas
   Formados por ribonucleoproteínas
   Desarrollan la síntesis de
    proteínas
   Pueden estar libres en el
    citoplasma o adheridos al RER
     – Páncreas 90% de los
        ribosomas están adheridos al
        RE; proteínas de secreción
     – Células nerviosas la mayoría
        están libres
Los ribosomas
Los ribosomas

 Aparecen  tanto en procariotas como
  eucariotas, formados por dos subunidades.
 Presentan distinto tamaño pero la misma
  función
 Mitocondria y cloroplastos también
  presentan. Son más pequeños que los de
  eucariotas, más parecidos a procariotas en
  tamaño.
Orgánulos no membranosos: ribosomas, proteosomas, chaperoninas
Los ribosomas: estructura
   Formados por dos subunidades:
    mayor y menor
   La subunidad mayor presenta un
    surco que aloja el polipéptido
    naciente, también presenta una
    secuencia complementaria del brazo
    pseudouridínico de los ARNt
   La subunidad menor presenta una
    zona de complementareidad para el
    ARNm.
   Solo funcionan si ambas están
    asociadas y unidas al memsajero
    formando polisomas
Subunidades ribosomas procarióticos
Los ribosomas: biogénesis

   Se forman a partir de unas zonas cromosómicas:
    organizadores nucleolares (regiones NOR)
   Contienen los genes que codifican para los distintos
    ARNr (18, 28,5,8s)
   El ARN 5s (telómeros)
   Estos genes están dispuestos en tandem (secuencias
    repetidas separadas por espaciadores)
   Cuando se transcriben confieren al cromosoma un
    aspecto característico: cromosomas plumosos
Orgánulos no membranosos: ribosomas, proteosomas, chaperoninas
Fabricación de ribosomas
Síntesis de proteínas
Proteososma

 La degradación de proteínas es un proceso
  esencial
 Existen dos dispositivos intracelulares que
  permiten la eliminación de proteínas
  dañadas o innecesarias:
  –    Lisosomas
  –    Proteosomas
Proteosoma: funcionalidad

 A diferencia de los lisosomas, que se encargan de degradar las
proteínas extracelulares que son capturadas mediante
endocitosis, los proteosomas se encargan de la eliminación de
proteínas endógenas, sintetizadas por la propia célula tales como:
• Factores de transcripción innecesarios
•Ciclinas que han de ser degradadas para que el ciclo celular siga
  adelante
•Proteínas virales y de parásitos intracelulares
•Proteínas plegadas incorrectamente
•Proteínas citosólicas dañadas por otras moléculas
Proteososma: estructura

   Partícula nuclear o core: conjunto de proteínas
    organizadas en cuatro anillos apilados
   Partículas reguladoras: dos idénticas en los
    extremos del core. Constan de proteínas entre las
    que tenemos ATPasa
   Ubiquitina: proteína asociada a la partícula muy
    conservada en la evolución, cuya función es la de
    marcar las proteínas para su destrucción
Proteososma: estructura
Proteosoma:
desarrollo del proceso


A) Diversas moléculas de ubiquitina se unen, hasta formar una
cadena, al extremo amino-terminal de la proteína.
B) El complejo ubiquitinas-proteína es reconocido por proteínas de
la Partícula reguladora.
C) La proteína es desplegada (desnaturalizada) mediante la
energía producida por las ATP-asas del core
D) La proteína desplegada es traslocada a la cavidad central de la
partícula Core.

E) Diversos centros activos de la superficie interna de los dos
anillos centrales rompen enlaces peptídicos específicos en la
cadena proteica, produciendo así un conjunto de péptidos de unos
8 aminoácidos de longitud-
Proteosoma:
desarrollo del proceso


F) Estos péptidos abandonan, mediante un mecanismo
   desconocido, el Core y pueden ser finalmente degradados a
   aminoácidos por peptidasas citosólicas o, como ocurre en
   mamíferos, ser incorporados a una molécula del MHC tipo I
   (Complejo Mayor de Histocompatibilidad) convirtiéndose así en
   un antígeno de superficie que es presentado a las células del
   sistema inmune.

G) La partícula reguladora libera las ubiquitinas para su reutilización.
Tipos de proteosomas
Orgánulos no membranosos: ribosomas, proteosomas, chaperoninas
Funciones de las
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Orgánulos no membranosos: ribosomas, proteosomas, chaperoninas

  • 1. Orgánulos no membranosos I: Ribosomas, proteosomas, chaperoninas
  • 2. Los ribosomas  Partículas carentes de membranas  Formados por ribonucleoproteínas  Desarrollan la síntesis de proteínas  Pueden estar libres en el citoplasma o adheridos al RER – Páncreas 90% de los ribosomas están adheridos al RE; proteínas de secreción – Células nerviosas la mayoría están libres
  • 4. Los ribosomas  Aparecen tanto en procariotas como eucariotas, formados por dos subunidades.  Presentan distinto tamaño pero la misma función  Mitocondria y cloroplastos también presentan. Son más pequeños que los de eucariotas, más parecidos a procariotas en tamaño.
  • 6. Los ribosomas: estructura  Formados por dos subunidades: mayor y menor  La subunidad mayor presenta un surco que aloja el polipéptido naciente, también presenta una secuencia complementaria del brazo pseudouridínico de los ARNt  La subunidad menor presenta una zona de complementareidad para el ARNm.  Solo funcionan si ambas están asociadas y unidas al memsajero formando polisomas
  • 8. Los ribosomas: biogénesis  Se forman a partir de unas zonas cromosómicas: organizadores nucleolares (regiones NOR)  Contienen los genes que codifican para los distintos ARNr (18, 28,5,8s)  El ARN 5s (telómeros)  Estos genes están dispuestos en tandem (secuencias repetidas separadas por espaciadores)  Cuando se transcriben confieren al cromosoma un aspecto característico: cromosomas plumosos
  • 12. Proteososma  La degradación de proteínas es un proceso esencial  Existen dos dispositivos intracelulares que permiten la eliminación de proteínas dañadas o innecesarias: – Lisosomas – Proteosomas
  • 13. Proteosoma: funcionalidad A diferencia de los lisosomas, que se encargan de degradar las proteínas extracelulares que son capturadas mediante endocitosis, los proteosomas se encargan de la eliminación de proteínas endógenas, sintetizadas por la propia célula tales como: • Factores de transcripción innecesarios •Ciclinas que han de ser degradadas para que el ciclo celular siga adelante •Proteínas virales y de parásitos intracelulares •Proteínas plegadas incorrectamente •Proteínas citosólicas dañadas por otras moléculas
  • 14. Proteososma: estructura  Partícula nuclear o core: conjunto de proteínas organizadas en cuatro anillos apilados  Partículas reguladoras: dos idénticas en los extremos del core. Constan de proteínas entre las que tenemos ATPasa  Ubiquitina: proteína asociada a la partícula muy conservada en la evolución, cuya función es la de marcar las proteínas para su destrucción
  • 16. Proteosoma: desarrollo del proceso A) Diversas moléculas de ubiquitina se unen, hasta formar una cadena, al extremo amino-terminal de la proteína. B) El complejo ubiquitinas-proteína es reconocido por proteínas de la Partícula reguladora. C) La proteína es desplegada (desnaturalizada) mediante la energía producida por las ATP-asas del core D) La proteína desplegada es traslocada a la cavidad central de la partícula Core. E) Diversos centros activos de la superficie interna de los dos anillos centrales rompen enlaces peptídicos específicos en la cadena proteica, produciendo así un conjunto de péptidos de unos 8 aminoácidos de longitud-
  • 17. Proteosoma: desarrollo del proceso F) Estos péptidos abandonan, mediante un mecanismo desconocido, el Core y pueden ser finalmente degradados a aminoácidos por peptidasas citosólicas o, como ocurre en mamíferos, ser incorporados a una molécula del MHC tipo I (Complejo Mayor de Histocompatibilidad) convirtiéndose así en un antígeno de superficie que es presentado a las células del sistema inmune. G) La partícula reguladora libera las ubiquitinas para su reutilización.