Este documento trata sobre las proteínas. Explica que las proteínas están formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y que adoptan cuatro niveles de estructura: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También clasifica las proteínas según su función biológica, como enzimas, proteínas de transporte, contráctiles, de defensa y reguladoras. Por último, utiliza la hemoglobina como ejemplo de una proteína cuaternaria formada por cuatro subunidades.

1. Proteín
as
TEMA N°4
Profesor Nerio Socorro
UNIVERSIDAD NACIONAL EXPERIMENTAL
FRANCISCO DE MIRANDA
VICERECTORADO ACADÉMICO
PROGRAMA DE MEDICINA
MORFOFISIOLOGÍA I
Proteínas

2. Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un
enlace peptídico.
Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un
aa. y el grupo amino del siguiente, dando lugar a la formación de una
molécula de agua.
El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir,
presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman.
EL ENLACE PEPTÍDICO

3. El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que
inmoviliza en un plano los átomos que lo forman.
Son macromoléculas formadas por aminoácidos, que desempeñan una amplia gama
de funciones, con un papel energético mucho menos importante que el de las grasas
y carbohidratos.
Tipos de proteínas:
▪Enzimas
▪Transporte de sustancias
▪Nutrientes y proteínas de almacenaje (semillas)
▪Proteínas contráctiles y mótiles (tubulina)
▪Estructural (colágeno)
▪Defensa (inmunoglobulinas)
▪Reguladoras (hormonas)
PROTEÍNAS

4. PROPIEDADES
- Solubilidad: son solubles en medios acuosos cuando adoptan
conformación globular, por la presencia de cargas + y -.
-Desnaturalización: pérdida de su conformación especial
característica cuando se somete a condiciones desfavorables
(temperatura o pH). Anula su funcionalidad biológica.
– Reversible: la proteína puede renaturalizar
y recuperar forma y función
– Irreversible: pierden la actividad biológica

5. -Especificidad: la actividad biológica de una proteína depende
de su unión selectiva con otra molécula cuya geometría
complementaria le permite adaptarse exactamente a la superficie
activa de la proteína.
-Capacidad amortiguadora: debido a los grupos R ionizables.
-Efecto osmótico: las proteínas tienden a captar agua del medio
hipotónico.
PROPIEDADES

6. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS.
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales
denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y
estructura cuaternaria.
Por su naturaleza
química
■SIMPLES
■CONJUGADAS
CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEINAS
Por la forma que
adopta
■FIBROSA
■GLOBULAR
Por su función
Biológica
■ENZIMAS
■PROTEÍNAS DE
TRANSPORTE
■CONTRÁCTILES Y MÓTILES
■DE DEFENSA
■REGULADORAS
■NUTRIENTES
■HORMONAS

7. Existe proteínas que contienen otros grupos químicos que no son aa y que se denominan
grupos prostéticos. Estas proteínas se clasifican según estos grupos en:
▪Lipoproteínas (lípidos)
▪Glicoproteínas (Azúcares)
▪Fosfoproteínas (Fosfato)
▪Hemoproteínas (Grupo hemo)
Ejemplos
▪B1-lipoproteína de la sangre
▪Inmunoglubulina G
▪Caseína de la Leche
▪Hemoglobina
PROTEÍNAS CONJUGADAS

8. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS.
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados:
estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.
Estructura primaria
La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína que componen la cadena
polipeptídica.
La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

9. ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.
Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a
la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura
secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
1.-Alfa Hélice:
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre
sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de
enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -
NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
2.- Lámina plegada
En esta disposición los aas. una cadena en
forma de zigzag, denominada disposición en
lámina plegada.
Ejemplo: queratina de la seda o fibroína.

10. • La conformación que adoptan los aa adyacentes en la cadena polipeptídica.
• Se distinguen dos tipos de estructura secundaria que se repiten en diferentes
proteínas: α-hélice y β-plegada.
• La estructura secundaria le confiere a la proteína propiedades como elasticidad,
resistencia, suavidad y flexibilidad.
• Las proteínas globulares tienen varios tipos de estructuras secundaria en la molécula.
3,6
aa/vuelt
a
Estructura 2

11. Colágeno
Tropocolágeno
• triple hélice
• cada hélice posee la secuencia (glicina-aminoácidox-prolina/hidroxiprolina)n
• 3 aa / vuelta
• las hélices NO son α-hélices
Ejemplo Hélice

12. LA PRESENCIA DE PROLINA INTERRUMPE LA α-HELICE
Su Cα no puede rotar libremente
Cα
GRUPO CARBOXILO
GRUPO
AMINO

13. β
−Queratin
a
Estructura de
lámina β
EJEMPLO: SÁBANA BETA

14. ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria corresponde a la disposición de la estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de
transporte , enzimáticas , hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los
radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
1.el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
2.los puentes de hidrógeno
3.los puentes eléctricos
4.las interacciones hifrófobas.

15. INTERACCIONES Y ENLACES DE LA
ESTRUCTURA TERCIARIA
PUENTE DE INTERACCION ENLACE IONICO
HIDROGENO HIDROFOBICA
PUENTE
DISULFURO

16. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas
cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía : dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina
y muchos más.

17. Unidades en estructura terciaria unidas entre sí por interacciones no covalentes.
Cadenas polipéptidicas diferentes unidas entre sí (proteínas oligoméricas)
Estructura N°4

19. Cuando la proteína consta de varias cadenas polipeptídicas o subunidades, se dice
que tiene estructura cuaternaria. También decimos que en ese caso, se trata de una
Proteína oligomérica, esto es, un oligómero formado por varios monómeros. En
ocasiones los monómeros son exactamente iguales; entonces decimos que la
proteína es un homodímero en el caso de dos subunidades, homotrímero de tres,
homotetrámero si son cuatro, etc. Otras veces las subunidades son diferentes, en
cuyo caso se utiliza el prefijo hetero-; así hablamos de heterodímero,
heterotetrámero,
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Hemoglobina

20. HEMOGLOBINA
Un ejemplo clásico de proteína con estructura cuaternaria es la
Hemoglobina. Se trata de una proteína tetramérica cuya función es el
transporte de oxígeno. Este transporte está regulado a través de leves
modificaciones en su estructura cuaternaria, como veremos. Así, la
hemoglobina puede existir en dos estados diferentes, T y R. El estado T
corresponde a la desoxihemoglobina, y el estado R a la oxihemoglobina.
Esta última está cargada con oxígeno molecular (O2).

21. HEMOGLOBINA
La Hemoglobina A1 (forma T, desoxihemoglobina) , que es la forma predominante
en el adulto de una familia de proteínas, las hemoglobinas, encargadas del
transporte de oxígeno en el hematíe.
Se trata de una proteína oligomérica, constituída por cuatro subunidades iguales dos
a dos. Dos de estas subunidades son del tipo a, y las otras dos del tipo b. Así, la
estructura cuaternaria de la hemoglobina A1 es a2 b2. Cada subunidad tiene un
grupo prostético, el hemo, formado por una protoporfirina IX que coordina un ion
ferroso (Fe2+). Este ion posee seis orbitales de coordinación. Cuatro están ocupados
por los nitrógenos de la porfirina (nitrógenos pirrólicos), el quinto por el nitrógeno
de un residuo de histidina de la cadena peptídica, y el sexto está o bien desocupado
(en la desoxihemoglobina, estado T) o bien ocupado por una molécula de oxígeno
(en la oxihemoglobina, estado R). El conjunto de orbitales de coordinación del ion
tiene simetría octaédrica.

22. Desnaturalización de proteínas
“cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y
de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus propiedades físico
químicas. Proceso generalmente irreversible mediante el cuál la proteína pierde su estructura
2º, 3º y 4º, careciendo de importancia biológica”
• Agentes:
Físicos: Químicos
Calor Solventes orgánicos
Radiaciones Soluc. de urea conc.
Grandes presiones Sales
pH
22
DENATURACIÓN
urea + β-mercaptoetanol
PLEGAMIENTO
(se retiran los
agentes
denaturantes)
puentes disulfuro
cisteínas puentes disulfuro

23. Fin