Este documento trata sobre las proteínas. Explica que las proteínas están compuestas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, formando cadenas polipeptídicas. Describe la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, así como los diferentes tipos de estructura secundaria como las alfa hélices y láminas beta. También habla sobre la desnaturalización proteica y la clasificación de proteínas en holoproteínas y heteroproteínas.

1. Tema 3. Las proteínas
1. Proteínas
2. Alfa-aminoácidos
3. Los péptidos
4. Estructura de las proteínas
5. Desnaturalización proteica
6. Clasificación
7. Funciones
8. Otras propiedades

2. 3.1 Las proteínas
• Son macromoléculas: Polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí
mediante enlaces peptídicos.
• Son las moléculas más abundantes y las que cumplen funciones más
diversas
aa1 aa2 aa3 aa4 aa5aa6
aa7
aa8
aa9 aa10

3. 3.2 Los aminoácidos
• Son compuestos orgánicos con un grupo carboxilo
(─COOH) y un grupo amino (─NH2).
• Los aminoácidos naturales son a-aminoácidos,
es decir, tienen estos grupos unidos a un mismo
carbono.
- Ese carbono es un carbono asimétrico, salvo
en la glicina.
- Su presencia hace que los aa tengan actividad
óptica, y dos series de estereoisómeros: D y L.
-Todos los aminoácidos proteicos son L-aminoácidos

4. 3.2 Los aminoácidos
Grupo carboxilo
Grupo amino
Configuración L Configuración D

5. 3.2 Los aminoácidos

6. 3.2 Los aminoácidos
- Muestran un comportamiento anfótero, es decir, pueden actuar
como ácidos y como bases según el PH.
 Su carga varía según el pH.
 Cada aminoácido se caracteriza por un pH en el que su carga
neta es 0: Punto isoeléctrico (pI).

7. Los aminoácidos en disolución
En disolución los grupos ácido tienden a ceder protones quedando un grupo
carboxilo de carga negativa (–COO–), y los grupos amino tienden a captar protones
quedando un grupo amonio de carga positiva (–NH+).
3
Cuando el aminoácido se encuentra en medio
ácido, se ionizará el grupo amino pero no el
carboxilo, y si el medio es básico, se ionizará el
grupo carboxilo pero no el amino.
Cuando un aminoácido presenta una carga
positiva y una negativa, su carga eléctrica neta
es 0; si sólo presenta una carga positiva, su
carga neta es +1, y si sólo presenta una carga
negativa, su carga neta es –1.
Variación de la carga neta de la glicina en
función del pH.
3.2 Los aminoácidos

8. 3.2 Los aminoácidos
Cada aminoácido presentará un valor de pH
para el que la carga neta será 0, y a ese valor
de pH se le denomina punto isoeléctrico (pI).
Las técnicas de separación de aminoácidos
basadas en sus propiedades eléctricas,
aprovechan el conocimiento del valor del pI de
cada aminoácido.

9. 3.2 Los aminoácidos

10. 3.2 Los aminoácidos
Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Ile)
Metionina (Met) Fenilalanina (Phe) Prolina (Pro) Triptófano (Trp)

11. 33..22 LLooss aammiinnooáácciiddooss
Glicina (Gly) Serina (Ser) Treonina (Thr) Cisteína (Cys)
Asparagina (Asn) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr)

12. Ácido aspártico (Asp) Ácido glutámico (Glu)
Lisina (Lys) Arginina (Arg)
Histidina (His)
Carga negativa
Carga positiva
3.2 Los aminoácidos

13. 3.3 Los péptidos
– Los aa se unen mediante enlaces peptídicos.
– Se forman así di, tri, tetra, …, oligo y polipéptidos
– Un aa une su grupo –NH2 con el grupo –COOH del aa siguiente.

14. 3.3 Los péptidos
Genéricamente se habla de oligopéptidos cuando hay un número moderado de
aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y de polipéptidos, cuando hay un número
elevado de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
En la figura aparece un pentapéptido. Puede observarse cómo los sucesivos residuos de
aminoácidos se sitúan como los eslabones de una cadena, de la cual salen, a modo de
ramificaciones, las cadenas laterales de los aminoácidos.
Puede observarse también cómo aparece un residuo de aminoácido en un extremo de la
cadena que presenta un grupo amino libre, y en el otro extremo aparece un residuo de
aminoácido que presenta un grupo carboxilo libre; estos grupos se llaman
respectivamente N-terminal y C-terminal.

15. 3.3 Los péptidos
– Cada cadena peptídica tiene un extremo N-terminal y uno C-terminal.
– El enlace peptídico es rígido, lo que impone restricciones espaciales.

16. Aminoácido 1
Aminoácido 2
Enlace peptídico
Plano del enlace
peptídico
PARA SABER MÁS
3.3 Los péptidos

17. 3.3 Los péptidos

18. 3.3 Los péptidos
Las proteínas son biomoléculas formadas por la unión de aminoácidos. Elementalmente
están compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y en la mayor parte de los
casos también contienen azufre. Son macromoléculas, es decir, que tienen elevadas
masas moleculares relativas (por ejemplo, el fibrinógeno de la sangre, 500 000). Son las
responsables de la mayor parte de las estructuras y de las acciones vitales de los
organismos.
Las proteínas están constituidas por largas cadenas polipeptídicas que poseen una
estructura que puede ser estudiada a diversos niveles de organización: las estructuras
primaria, secundaria, terciaria y, en su caso, cuaternaria. Cada nivel aporta
información para comprender el siguiente.
Estructura primaria
La estructura primaria hace referencia a la secuencia de aminoácidos, es decir, al orden
en que se colocan los diferentes aminoácidos para formar la cadena peptídica

19. Estructura
primaria
3.4 Estructura de las proteínas
Estructura
terciaria
Estructura
cuaternaria
Estructura
secundaria
α-hélice
β-lámina plegada

20. 3.4 Estructura de las proteínas
• Cada proteína tiene una estructura tridimensional, que determina y
hace posible su función específica.
Estructura primaria
• Es la secuencia de aa (el
orden en que se colocan en
la cadena). (empezando
por el extremo N-terminal)
• Enorme variabilidad y, por
tanto, especificidad.
•Proteínas con una
secuencia parecida
guardan una relación
evolutiva más o menos
cercana.

21. 3.4 Estructura de las proteínas
Extremo N-inicial Extremo C-terminal

22. 3.4 Estructura de las proteínas
Estructura secundaria
• La cadena se pliega de diferentes maneras, en función de los
grupos R.
• El primer nivel de plegamiento se llama estructura secundaria.
Hélice α
• Es una hélice dextrógira, con
los grupos R hacia fuera
• Con puentes de H entre los
grupos C=O y N-H (intra-catenarios)
.
Lámina β
• Es una hoja plegada, con los
enlaces en zig-zag.
•Con puentes de H entre los
grupos C=O y N-H de cadenas
distintas (intercatenarios).

23. 3.4 Estructura de las proteínas
α-hélice Hélice de colágeno Conformación β
Puentes de hidrógeno

24. α-hélice Puentes de hidrógeno
VOLVER
3.4 Estructura de las proteínas

25. 3.4 Estructura de las proteínas
α-hélice Hélice de colágeno Conformación β
Puentes de hidrógeno

26. 3.4 Estructura de las proteínas
Hélice de colágeno
Hidroxiprolina
Superhélice
de colágeno
Prolina
Glicina
VOLVER

27. 3.4 Estructura de las proteínas
Estructura secundaria
• Otra estructura secundaria característica es la triple
hélice del colágeno.
• Si no existe una disposición regular fácilmente
reconocible hablamos de enrollamiento al azar.
Dominios o estructuras supersecundarias
• Son agrupaciones de hélices α y láminas β que pueden plegarse
de manera independiente al resto de la proteína y que tienen una
función específica.
• Los más típicos son βαβ, αα, barrilete β, etc.

28. 3.4 Estructura de las proteínas
Estructura terciaria
• Es el resultado del plegamiento de las estructuras
secundarias.
• Constituye la forma definitiva y funcional de la proteína.

29. Mioglobina Triosa-fosfato-isomerasa
Codos sin estructura
α-hélice
Grupo hemo
Sectores en
α-hélice
Sectores con
estructura α-hélice
Codo
Proteína simple con Elastina en estado relajado y extendido dos dominios estructurales
Sustrato
Dominio A Dominio B
Sustrato fijo
Cadena polipeptídica
de elastina
Sectores en
conformación β
3.4 Estructura de las proteínas

30. 3.4 Estructura de las proteínas

31. 3.4 Estructura de las proteínas
Estructura cuaternaria
• Sólo en proteínas con dos o más cadenas polipeptídicas.
• Un ejemplo es la Hemoglobina (4 subunidades o monómeros).
monómero

32. 3.4 Estructura de las proteínas
Resumen de la estructura de las proteínas

33. 3.4 Estructura de las proteínas
Hemoglobina Insulina
Enlace disulfuro
Cadena α
Cadena α
Cadena β
Cadena β
Grupo hemo

34. 3.5 Desnaturalización
Es la pérdida de la estructura nativa de la proteína (y de su
función).
Se produce por:
Aumento de temperatura.
Cambios de pH.
Presencia de algunas sustancias químicas (urea, guanídico).
La desnaturalización puede ser reversible o irreversible.

35. 3.6 Clasificación
Algunas proteínas están formadas únicamente por aminoácidos. Se denominan homoproteínas.
Otras, en cambio, contienen en su estructura además de la cadena o cadenas polipeptídicas, otra
sustancia no formada por aminoácidos: son las heteroproteínas o proteínas conjugadas.
En una heteroproteína los componentes no aminoacídicos reciben el nombre de grupos
prostéticos y son necesarios para que la proteína desarrolle su función.
El grupo prostético puede unirse a las cadenas polipeptídicas por un enlace covalente o por una
interacción no covalente con algún o algunos de los aminoácidos de la proteína. Una proteína
conjugada desprovista de su grupo prostético recibe el nombre de apoproteína.
Las proteínas conjugadas se agrupan para su estudio según la naturaleza del grupo prostético.
Entre los grupos más importantes podemos citar:
• Glicoproteínas, que contienen un hidrato de carbono
unido covalentemente a algún aminoácido.
• Lipoproteínas, que contienen una sustancia lipídica unida
no covalentemente, aunque en algunas proteínas de
membrana la parte lipídica sí que forma un enlace covalente
con los aminoácidos terminales o con la cisteína.
• Otro grupo prostético de interés es el grupo hemo,
presente en la mioglobina y en la hemoglobina,

36. 3.6 Clasificación
HOLOPROTEÍNAS: Compuestas únicamente por aminoácidos.
- Fibrosas: como el colágeno, actina y la queratina
•En toda su estructura tienen hélice a, lámina b o
estructura de cable como el colágeno.
•Son insolubles y tienen función estructural.
- Globulares: como la albúmina y las histonas.
•Forma compacta y soluble.
•Los grupos R apolares se dirigen hacia el interior de la
proteína y los polares hacia el exterior.
•Típica de los enzimas, receptores, anticuerpos, …
HETEROPROTEÍNAS:
- Formadas por una cadena polipeptídica (APOPROTEÍNA)
unida a un compuesto orgánico (GRUPO PROSTÉTICO).
•Lipoproteínas
•Glucoproteínas
•Nucleoproteínas
•Otros. Ej. Cromoproteínas: Hemoglobina

37. 3.7 Funciones
• ENZIMÁTICA
Se unen a uno o varios sustratos y catalizan
su transformación.
• CONTROL DEL TRÁFICO TRANSMEMBRANA
Atraviesan la membrana formando canales que dejan
pasar diferentes sustancias.
• REGULADOR
Se unen a un ligando y activan un proceso.
Hormonas, neurotransmisores,…

38. 3.7 Funciones
• TRANSPORTE Y ACUMULACIÓN
Se unen a un ligando y lo transportan.
Hemoglobina, lipoproteínas, transferrina,
ferritina,…
• MOVIMIENTO
Contracción muscular y movimientos
celulares (cilios, flagelos, huso
acromático,…).
Actina y miosina, flagelina, dineína,
tubulina,…
• ESTRUCTURAL
Suelen ser proteínas fibrilares:
Queratina, fibroína, colágeno,…
Algunas son globulares:
Histonas® forman junto al ADN la cromatina

39. 3.7 Funciones
• DEFENSA
Los anticuerpos se combinan de manera específica con
sustancias extrañas para protegernos de ellas.
La trombina y fibrinógeno participan en la coagulación
sanguínea.
Algunas proteínas son antibióticos.
• RESERVA DE AMINOÁCIDOS
No energéticas. Albúminas.
• RESPUESTAS A ESTÍMULOS.
Cuando se les une una molécula señal,
desencadenan una respuesta.
Receptores de membrana.

40. 3.7 Funciones
• CONTROL DE LA DIVISIÓN Y TRANSCRIPCIÓN DEL ADN
Se unen al ADN para realizar y controlar su división y transcripción.
Helicasas, Polimerasas, reguladores de la expresión génica, …
• OTRAS FUNCIONES
Pueden actuar como anticongelantes, luminiscentes, venenos, …

41. 3.7 Funciones
La clasificación de las proteínas según la función que desempeñan cumple el doble papel de
explicar qué hacen las proteínas y cómo podemos agruparlas de un modo racional. Por ello las
clasificamos según este criterio en:
1. Proteínas estructurales, que contribuyen a fijar la forma, o dar rigidez, o flexibilidad a las
diversas partes de los organismos. Ejemplos: el colágeno de los tendones la queratina de pelos y
uñas, la fibroína de la seda, etc.
2. Proteínas de reserva, que constituyen un almacén de aminoácidos que el organismo utilizará
en el crecimiento o reparación de sus estructuras y en su desarrollo.
Ejemplos: las albúminas de las semillas, de la leche y de los huevos.

42. 3.7 Funciones
3. Proteínas activas, que desempeñan múltiples funciones:
– Enzimas, se unen a un ligando, que se denomina sustrato, y catalizan su transformación
química en otra sustancia diferente.
– Proteínas reguladoras, interaccionan con el ligando y ponen en marcha determinados
procesos celulares. Por ejemplo, los receptores hormonales, al unirse a una hormona (el ligando)
desencadenan un proceso o conjunto de reacciones en la célula. Algunas hormonas, además,
son proteínas: insulina, hormona del crecimiento y parathormona.
– Proteínas transportadoras, se unen reversiblemente a un ligando y lo transportan de un lugar
a otro del organismo. Ejemplos: la hemoglobina y la mioglobina .
– Proteínas contráctiles, al unirse al ligando, experimentan un cambio de conformación que
tiene como consecuencia el acortamiento o alargamiento del órgano u orgánulo en que se
encuentren. Un ejemplo es la miosina de las fibras musculares.
– Proteínas inmunes o inmunoglobulinas, se unen específicamente e irreversiblemente a un
ligando que es una sustancia tóxica o una célula o fragmento celular; como consecuencia de
dicha unión, el agente tóxico (antígeno) queda bloqueado y no puede ejercer su acción.

43. 3.8 Otras Propiedades
Especificidad
La secuencia de aminoácidos determina las posibles estructuras secundarias, terciarias y
cuaternarias que la proteína puede adquirir, y éstas, a su vez, determinan la función de la
proteína.
Hay dos tipos de proteínas cuyas funciones requieren especialmente la capacidad de las
proteínas para presentar una secuencia específica de aminoácidos:
Las enzimas, pues existe una enzima diferente para cada sustrato (ligando al que se une la
enzima) y para cada reacción química que puede experimentar dicho sustrato. De esta
especificidad depende en gran medida la elevada eficiencia de las enzimas como
catalizadores.
Las proteínas inmunes (inmunoglobulinas),
pues cada antígeno provoca en las células
inmunitarias la elaboración de una proteína
que interaccionará específicamente con las
moléculas de dicho antígeno; cada nuevo
antígeno reconocido por el organismo, genera
una nueva proteína inmune (un anticuerpo).

44. 3.8 Otras Propiedades
Comportamiento ácido-base
Los grupos carboxilo y amino unidos al carbono a de los aminoácidos componentes de una
proteína están neutralizados formando los enlaces peptídicos, a excepción de los extremos
N-terminal y C-terminal, y por tanto podemos decir que no influyen en las propiedades ácido-base
de las proteínas.
Igual que los aminoácidos tienen una determinada carga eléctrica neta en función del pH del
medio, también las proteínas presentarán una carga eléctrica neta diferente según el pH del
medio y los aminoácidos componentes.
Cada proteína presentará, igual que los
aminoácidos, una curva de
comportamiento ácido-base similar a la
de los aminoácidos, y presentará un
punto isoeléctrico o valor de pH para el
que la carga neta de la proteína es nula.
La carga eléctrica de las proteínas es
aprovechada en técnicas de separación
de mezclas de diversas proteínas.

45. 3.8 Otras Propiedades
Solubilidad de las proteínas
Las proteínas son más solubles en agua si presentan más aminoácidos polares que aminoácidos
apolares, pues en este segundo caso, las cadenas laterales interaccionarían entre ellas con más
fuerza que con el agua circundante.
La mayor parte de las proteínas estructurales fibrilares son insolubles en agua. La mayor parte de
las proteínas globulares son solubles porque colocan las cadenas hidrófilas en la periferia de la
molécula, concentrando los grupos apolares en el interior.
La solubilidad de las proteínas viene afectada por el pH del medio, pues de éste depende el número
de cargas eléctricas; a valores de pH próximos al pI (punto isoeléctrico) la solubilidad es mínima,
pues la ausencia de cargas favorece la interacción entre los grupos apolares de las diferentes
moléculas de proteína.
Las proteínas son más solubles en disoluciones salinas diluidas, pues los iones contribuyen a
aumentar la polaridad de las cadenas laterales. Las proteínas se disuelven peor en disoluciones
salinas concentradas, pues los iones compiten con las moléculas de proteína por rodearse de
moléculas de agua.

46. 3.8 Otras Propiedades

47. 3.8 Otras Propiedades