Este documento trata sobre las proteínas y los ácidos nucleicos. Explica la estructura de las proteínas a nivel primario, secundario, terciario y cuaternario. También clasifica las proteínas y describe su desnaturalización. Además, explica la función y clasificación de los ácidos nucleicos, los nucleótidos que los componen y la conformación del ADN y ARN.

1. República Bolivariana de Venezuela
Ministerio del Poder Popular para la Educación Universitaria
Universidad Politécnica Territorial “J.J. Montilla”
Acarigua Edo. Portuguesa
Las Proteínas
Integrantes:
Naileth Alvarado C.I 26.147.146
Liseth Torrealba C.I 30.362.948
Michel Lugo C.I 30.441.313
Semestre/Sección:
Semestre I 180
Docente:
Gustavo Gamboa
Acarigua 6 de marzo 2022

2. Índice
Pág
Introducción -------------------------------------------------------------------------- 1
Proteínas ------------------------------------------------------------------------------ 2
Estructura de las proteínas ------------------------------------------------------- 3
Clasificación de las proteínas ---------------------------------------------------- 8
Desnaturalización de las proteínas --------------------------------------------- 10
Cambios mutacionales en la secuencia aminoácido de las proteínas- 12
ácidos nucleicos --------------------------------------------------------------------- 14
Función de los ácidos nucleicos ------------------------------------------------- 15
Clasificación de los ácidos nucleicos ------------------------------------------- 16
Nucleótidos ---------------------------------------------------------------------------- 17
Funciones de los nucleótidos ----------------------------------------------------- 19
Conformación del ADN y ARN ---------------------------------------------------- 21
Conclusión ----------------------------------------------------------------------------- 23
Bibliografía ----------------------------------------------------------------------------- 24

3. 1
Introducción
El estudio de las macromoléculas esenciales para los seres vivos, las
proteínas, son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno, poseen una gran variedad y diversidad en cuanto a su
función biológica. Son los instrumentos moleculares mediante los que se
expresa la información genética. Las proteínas están constituidas por
aminoácidos unidos en forma covalente a través de enlaces peptídicos. A
partir de estos 20 aminoácidos, los diferentes organismos pueden fabricar
productos tan diversos como enzimas, hormonas, anticuerpos, etc. Los
ácidos nucleicos son las moléculas que contienen la información genética,
información que dirige y controla la síntesis de proteínas de un organismo.
Los nucleótidos son las unidades que forman los ácidos nucleicos,
principalmente ADN Y ARN.
Además, en el presente informe se mencionará y explicaran conceptos
que permitan el reconocimiento de valiosa información de esta
macromolécula tales como los siguientes: estructura y clasificación de las
proteínas, desnaturalización de las proteínas, Cambios mutacionales en la
secuencia aminoácido de las proteínas, conformación del ADN y ARN entre
otros.

4. 2
Proteínas
Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en
algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros
elementos.
Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que
reciben el nombre de aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros
unidad. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión
de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de
aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina
oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el número es
superior a 50 aminoácidos se habla ya de proteína.
Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan
adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles
de funciones. Las proteínas están codificadas en el material genético de
cada organismo, donde se especifica su secuencia de aminoácidos, y luego
son sintetizadas por los ribosomas.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y
son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme
cantidad de funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales,
enzimáticas, transportadora.
Algunos ejemplos de proteínas son:
 Elastina: es la proteína principal de las fibras elásticas de los tejidos
conectivos (la dermis). Los componentes de esta proteína influyen en
la elasticidad y la firmeza de la piel.
 Fibrinógeno: proteína que participa en la formación de coágulos de
sangre en el cuerpo. Se elabora en el hígado y forma la fibrina.

5. 3
 Fibrina: la fibrina es la proteína principal en los coágulos de sangre
que detienen el sangrado y sanan las heridas.
 Colágeno: El colágeno es una proteína cuya función es mantener
unidas las diferentes estructuras del organismo.
 Enzima lipasa: ayuda a que el cuerpo absorba la grasa
descomponiéndola en ácidos grasos.
Estructura de las proteínas
Las proteínas adquieren una estructura que, a veces, resulta muy
compleja, ya que no son moléculas lineales, sino que se pliegan en el
espacio adquiriendo una forma característica (estructura terciaria) que
determina su función biológica. La estructura de una proteína es la
disposición que adoptan las cadenas polipeptídicas en el espacio.
Por su complejidad, se distinguen cuatro niveles estructurales
conocidos como:
Estructura primaria:
La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos de la
proteína, ordenados desde el primer aminoácido hasta el último. Por tanto,
indica los aminoácidos que componen la cadena polipeptídica y en qué orden
se encuentran. La función de cada proteína depende de su secuencia de
aminoácidos que la forman y de la forma que ésta adopte.
Todas las proteínas tienen dos extremos:
Un extremo N-terminal en el que se encuentra el primer aminoácido con su
grupo amino libre, por lo que se le llama aminoácido N-terminal.
Un extremo C-terminal, en el que está situado el último aminoácido con su
grupo carboxilo libre, por lo que se llama aminoácido C-terminal.

6. 4
La secuencia de una proteína se define enumerando los aminoácidos
desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal. Esta secuencia está basada
en la información aportada por el ADN, y de ella depende la función de la
proteína y determina el resto de niveles estructurales más complejos.
Una característica de esta estructura es su disposición en zigzag,
debido a la capacidad de rotación de los enlaces que forman el carbono α.
Los enlaces peptídicos no pueden girar y los átomos de carbono, nitrógeno y
oxígeno que participan en ellos se sitúan en el mismo plano.
Estructura secundaria:
La estructura secundaria de una proteína es la disposición en el
espacio de la secuencia de aminoácidos o estructura primaria. Se debe a la
capacidad de rotación de los enlaces que forman el carbono α, y a los
radicales de los aminoácidos, que hacen que el polipéptido adquiera una
disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Se conocen tres tipos de estructura secundaria:
1. α-hélice: La estructura secundaria en la α-hélice se forma al
enrollarse helicoidalmente la cadena peptídica sobre sí misma, de
forma dextrógira (en el sentido de las agujas del reloj).

7. 5
Este tipo de estructura es típico de proteínas que poseen elevado
número de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos, ya que las
cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. La
estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de enlaces por
puentes de hidrógeno que se establecen entre el -NH de un
aminoácido y el –C=O del cuarto aminoácido que le sigue en la
espiral. La α-hélice presenta 3,6 aminoácidos por vuelta.
Por esto, en la α-hélice, los oxígenos de todos los grupos –C=O
quedan orientados en el mismo sentido, y los hidrógenos de todos los
grupos -NH quedan orientados justo en el sentido contrario, mientras
que los radicales de los aminoácidos quedan dirigidos hacia el exterior
de la α-hélice.
2. Conformación β o lámina plegada: Son regiones de proteínas que
adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo
uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los
enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo
así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una
conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas
paralelas (que corren en el mismo sentido) o antiparalelas (que corren
en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de
puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de
los aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y
plegada, a la manera de un acordeón.
3. Hélice de colágeno: Es una variedad particular de la estructura
secundaria, característica del colágeno. El colágeno es una importante
proteína fibrosa presente en tendones y tejido conectivo con función
estructural ya que es particularmente rígida.

8. 6
Presenta una secuencia típica compuesta por la repetición periódica
de grupos de tres aminoácidos. El primer aminoácido de cada grupo
es Gly, y los otros dos son Pro (o hidroxiprolina) y un aminoácido
cualquiera: -(G-P-X)-.
La frecuencia periódica de la Prolina condiciona el enrollamiento
peculiar del colágeno en forma de hélice levógira. La glicina, sin
cadena lateral, permite la aproximación entre distintas hélices, de
forma que tres hélices levógiras se asocian para formar un helicoide
dextrógiro.
Estructura terciaria:
La estructura terciaria es la disposición que adopta la estructura
secundaria en el espacio. Por tanto, la estructura primaria determina cuál es
la estructura secundaria y la terciaria. Esta estructura se mantiene gracias a
los enlaces que se producen entre los radicales –R de los diferentes
aminoácidos, situados en posiciones muy alejadas de la cadena peptídica.
 Enlaces por puente de hidrógeno entre grupos polares no iónicos en
los que existen cargas parciales en su cadena lateral.
 Atracciones electrostáticas, enlaces iónicos entre grupos R de
aminoácidos ácidos (con carga negativa, -COO-) y aminoácidos
básicos (con carga positiva, -NH3+).
 Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals entre radicales
alifáticos de las cadenas laterales de aminoácidos apolares.

9. 7
 Puentes disulfuro, enlaces covalentes entre dos grupos tiol (-SH),
correspondientes a dos cisteínas.
Si se sustituye un aminoácido por otro (estructura primaria), se
alterará la estructura tridimensional de la proteína, ya que no se formará
alguno de estos enlaces. La disposición espacial de los distintos grupos
funcionales determina su interacción con otras moléculas, por lo que esta
estructura es la responsable directa de las propiedades biológicas de una
proteína.
La estructura terciaria es el mayor nivel estructural que pueden tener las
proteínas formadas por una única cadena polipeptídica
En general, existen dos tipos de estructuras terciarias en las proteínas:
 Globulares: se pliega la estructura secundaria y da lugar a
estructuras con forma de esfera. Las proteínas globulares suelen ser
solubles en agua y presentan funciones enzimáticas, de transporte u
hormonales.
 Fibrosas o filamentosas: la estructura secundaria no se pliega, por lo
que estas estructuras presentan formas alargadas. Las proteínas
filamentosas son insolubles en agua y disoluciones salinas y suelen
tener función estructural, como la queratina, el colágeno o la elastina.
Estructura cuaternaria:
La estructura cuaternaria aparece cuando la proteína está constituida
por varias cadenas polipeptídicas, tengan o no estructura terciaria. Cada una

10. 8
de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero, monómero o
subunidad.
Estos protómero están unidos por enlaces débiles, como enlaces de
hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, e incluso puentes disulfuro, como es el
caso de las inmunoglobulinas.
El colágeno es una proteína fibrosa, formada por tres cadenas
polipeptídicas helicoidales entrelazadas para formar una triple hélice más
grande, que confiere a estas fibras gran resistencia.
La hemoglobina es una proteína globular compuesta de cuatro
cadenas polipeptídicas.
Clasificación de las proteínas
Las proteínas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su
composición química, su estructura y sensibilidad, su solubilidad… una
clasificación que engloba dichos criterios es:
Holoproteínas o proteínas simples:
Son proteínas formadas únicamente por aminoácidos. Pueden ser
globulares o fibrosas. Las Holoproteínas pueden clasificarse en dos grupos:

11. 9
 Proteínas fibrosas: tienen conformación filamentosa (estructura
terciaria), son resistentes e insolubles en agua y aparecen
principalmente en animales. Realizan generalmente funciones
estructurales. Pertenecen a este grupo el colágeno, la queratina, la
elastina, actina, miosina y las fibroínas.
 Proteínas globulares: tienen conformación globular (estructura
terciaria y cuaternaria, y son solubles en agua o en disoluciones
polares. Pertenecen a este grupo las protaminas, las histonas, las
prolaminas, las gluteninas, las albúminas y las globulinas.
Heteroproteínas o proteínas conjugadas:
Las Heteroproteínas están formadas por una fracción proteínica y por un
grupo no proteínico, que se denomina grupo prostético. Dependiendo del
grupo prosteico existen varios tipos:
 Glucoproteínas: Son moléculas formadas por una fracción glucídica
(del 5 al 40%) y una fracción proteica unidas por enlaces covalentes.
Las principales son las mucinas de secreción como las salivales,
Glucoproteínas de la sangre, y Glucoproteínas de las membranas
celulares. Algunas de ellas son: Ribonucleasa, Mucoproteínas,
Anticuerpos, Hormona luteinizante.
 Lipoproteínas: Son complejos macromoleculares esféricos formados
por un núcleo que contiene lípidos apolares (colesterol esterificado y
triglicéridos) y una capa externa polar formada por fosfolípidos,
colesterol libre y proteínas (apolipoproteínas). Su función principal es
el transporte de triglicéridos, colesterol y otros lípidos entre los tejidos
a través de la sangre.
 Nucleoproteínas: Son proteínas estructuralmente asociadas con un
ácido nucleico (que puede ser ARN o ADN). Su característica

12. 10
fundamental es que forman complejos estables con los ácidos
nucleicos, a diferencia de otras proteínas que sólo se unen a éstos de
manera transitoria, como las que intervienen en la regulación, síntesis
y degradación del ADN.
 Cromoproteínas: Las cromoproteínas poseen como grupo prostético
una sustancia coloreada, por lo que reciben también el nombre de
pigmentos. Según la naturaleza del grupo prostético, pueden ser
pigmentos porfirínicos como la hemoglobina o no porfirínicos como la
hemocianina. También los citocromos, que transportan electrones.
Desnaturalización de las proteínas
La desnaturalización de las proteínas consiste en la pérdida de la
estructura tridimensional por distintos factores ambientales, como
temperatura, pH o ciertos agentes químicos. La pérdida de la estructura da
como resultado la pérdida de la función biológica asociada a esa proteína, ya
sea enzimática, estructural, transportadora, entre otras. La estructura de la
proteína es altamente sensible a los cambios. La desestabilización de un
solo puente de hidrógeno esencial puede desnaturalizar la proteína.

13. 11
Factores que provocan la desnaturalización:
1. pH: a valores muy extremos de pH, ya sea medios ácidos o básicos,
la proteína puede perder su configuración tridimensional. El exceso de
iones H+ y OH– en el medio desestabiliza las interacciones de la
proteína. Este cambio de patrón iónico produce la desnaturalización.
La desnaturalización por pH puede ser reversible en algunos casos, y
en otros irreversibles.
2. Temperatura: Las proteínas empiezan a desestabilizarse a
temperaturas mayores de 40 °C. Los aumentos de temperatura se
traducen en aumento de los movimientos moleculares que afectan los
puentes de hidrógeno y otros enlaces no covalentes, resultando en la
pérdida de la estructura terciaria. Estos aumentos de temperatura
conllevan a disminuir la velocidad de reacción, si estamos hablando
de enzimas.
3. Sustancias químicas: Las sustancias polares —como la urea— en
altas concentraciones afectan los puentes de hidrógeno. Asimismo, las
sustancias no polares pueden tener consecuencias similares. Los
detergentes también pueden desestabilizar la estructura proteica; sin
embargo, no es un proceso agresivo y mayormente son reversibles.
4. Agentes reductores: El β-mercaptoetanol (HOCH2CH2SH) es un
agente químico de uso frecuente en el laboratorio para desnaturalizar
a las proteínas. Se encarga de reducir los puentes disulfuro entre los
residuos de aminoácido. Puede desestabilizar la estructura terciaria o
cuaternaria de la proteína. Otro agente reductor con funciones
similares es el ditiotreitol (DTT). Además, otros factores que
contribuyen a la pérdida de la estructura nativa en las proteínas son
los metales pesados en altas concentraciones y radiación ultravioleta.

14. 12
Cambios mutacionales en la secuencia aminoácido de las proteínas
La secuencia de una proteína se determina con el ADN del gen que la
codifica (o que codifica una parte en el caso de una proteína con varias
subunidades). Un cambio en la secuencia de ADN del gen puede modificar la
secuencia de aminoácidos de la proteína.
Un cambio en un solo aminoácido puede no ser importante si es
conservativo y ocurre fuera del sitio activo de la proteína. De lo contrario
puede tener consecuencias severas como, por ejemplo:
 La sustitución de valina por ácido glutámico en la posición 6 de la
cadena polipeptídica de la beta-globina da lugar a la enfermedad
anemia de células falciformes en individuos homocigóticos debido a
que la cadena modificada tiene tendencia a cristalizar a bajas
concentraciones de oxígeno.
 La molécula madura del colágeno está compuesta por 3 cadenas
polipeptídicas unidas en una triple hélice. Las cadenas se asocian
primero por su extremo C-terminal y luego se enroscan hacia el
extremo N-terminal. Para lograr este plegado, las cadenas de
colágeno tienen una estructura repetitiva de 3 aminoácidos: glicina - X
- Y (X es generalmente prolina y Y puede ser cualquiera de un gran
rango de aminoácidos). Una mutación puntual que cambie un solo
aminoácido puede distorsionar la asociación de las cadenas por su
extremo C-terminal evitando la formación de la triple hélice, lo que
puede tener consecuencias severas. Una cadena mutante puede
evitar la formación de la triple hélice, aun cuando haya 2 monómeros
de tipo salvaje. Al no tratarse de una enzima, la pequeña cantidad de
colágeno funcional producido no puede ser regulada. La consecuencia
puede ser la condición dominante letal osteogénesis imperfecta.

15. 13
Las mutaciones genéticas de tipo puntual pueden alterar la secuencia de
aminoácidos de la cadena polipeptídica. Estas modificaciones pueden
producir:
 Cambios conservadores: en los cuales la naturaleza de la cadena
lateral es mantenida (Ej: si es reemplazado un residuo de Asparagina
por uno de Glutamina); en este caso, los cambios en la estructura y
función proteica no son tan significativos.
 Cambios no conservadores: donde la mutación reemplaza el
aminoácido por otro de propiedades diferentes (Ej: se reemplaza un
residuo de Arginina por otro de Prolina). Este último tipo de cambios
en la cadena peptídica puede llegar a alterar la función de la proteína
y si ocurren en células sexuales pueden llegar a perpetuarse en
futuras generaciones, siendo un factor muy importante en los procesos
evolutivos.
 No hay cambio: las mutaciones silenciosas o sinónima en el gen
producen la misma secuencia de aminoácidos. Esto se debe a que el
código genético es degenerado, es decir, contiene codones que son
redundantes. Por ejemplo, el aminoácido glicina, tiene cuatro codones:
GGA, GGU, GGG y GGC, lo que significa que si ocurre una mutación
que altere el nucleótido de la tercera posición, el aminoácido que se
incorpore en la proteína siempre va a ser glicina
 Mutación no sinónima: Cuando los cambios en las bases dan lugar a
un nuevo aminoácido, generando cambios estructurales o funcionales
en la secuencia de la proteína.
Otro tipo de mutaciones, como la deleción, inserción, duplicación, e
inversión producen generalmente proteínas alteradas en el tamaño (más
grande o menor, dependiendo la región del gen donde ocurrió la mutación) o

16. 14
la estructura tridimensional o ambos. En casi todos estos casos, las proteínas
aberrantes conducen a problemas fisiológicos severos.
Ácidos nucleicos
Los Ácidos Nucleicos son las biomoléculas portadoras de la
información genética. Son biopolímeros, de elevado peso molecular,
formados por otras subunidades estructurales o monómeros, denominados
Nucleótidos. Desde el punto de vista químico, los ácidos nucleicos son
macromoléculas formadas por polímeros lineales de nucleótidos, unidos por
enlaces éster de fosfato, sin periodicidad aparente.
De acuerdo a la composición química, los ácidos nucleicos se
clasifican en Ácidos Desoxirribonucleicos (ADN) que se encuentran
residiendo en el núcleo celular y algunos organelos, y en Ácidos
Ribonucleicos (ARN) que actúan en el citoplasma.
Los ácidos nucleicos están formados por largas cadenas de
nucleótidos, enlazados entre sí por el grupo fosfato. El grado de
polimerización puede llegar a ser altísimo, siendo las moléculas más grandes
que se conocen, con moléculas constituidas por centenares de millones de
nucleótidos en una sola estructura covalente. De la misma manera que las

17. 15
proteínas son polímeros lineales aperiódicos de aminoácidos, los ácidos
nucleicos lo son de nucleótidos.
De hecho, sabemos que los ácidos nucleicos constituyen el depósito
de información de todas las secuencias de aminoácidos de todas las
proteínas de la célula. Existe una correlación entre ambas secuencias, lo que
se expresa diciendo que ácidos nucleicos y proteínas son colineares; la
descripción de esta correlación es lo que llamamos Código Genético,
establecido de forma que a una secuencia de tres nucleótidos en un ácido
nucleico corresponde un aminoácido en una proteína.
Función de los ácidos nucleicos
Los ácidos nucleicos, a su manera respectiva y específica, sirven para
el almacenamiento, lectura y transcripción del material genético contenido en
la célula. En consecuencia, intervienen en los procesos de construcción
(síntesis) de proteínas en el interior de la célula. Este proceso ocurre siempre
que la célula fabrica enzimas, hormonas y otros péptidos indispensables para
el mantenimiento del cuerpo.
Por otro lado, los ácidos nucleicos también participan en la replicación
celular, o sea, la generación de nuevas células en el cuerpo, y en la
reproducción del individuo completo, ya que las células sexuales poseen la
mitad del genoma (ADN) completo de cada progenitor.
El ADN codifica la totalidad de la información genética del organismo a
través de su secuencia de nucleótidos. En ese sentido, podemos decir que el
ADN opera como un molde de nucleótidos.
En cambio, el ARN sirve como operador a partir de dicho código,
porque lo copia (lo transcribe) y lo lleva a los ribosomas celulares, donde se

18. 16
procede al ensamblaje de las proteínas. Es un proceso complejo que no
podría darse sin estos compuestos fundamentales para la vida.
Clasificación de los ácidos nucleicos
El ADN:
Ácido Desoxirribonucleico (ADN), material genético de todos los
organismos celulares y casi todos los virus. Es el tipo de molécula más
compleja que se conoce. Su secuencia de nucleótidos contiene la
información necesaria para poder controlar el metabolismo un ser vivo.
El ADN lleva la información necesaria para dirigir la síntesis de
proteínas y la replicación. En casi todos los organismos celulares el ADN
está organizado en forma de cromosomas, situados en el núcleo de la célula.
Está formado por la unión de muchos desoxirribonucleótidos. La mayoría de
las moléculas de ADN poseen dos cadenas antiparalelas (una 5´-3´ y la otra
3´-5´) unidas entre sí mediante las bases nitrogenadas, por medio de
puentes de hidrógeno.
La adenina enlaza con la timina, mediante dos puentes de hidrógeno,
mientras que la citosina enlaza con la guanina, mediante tres puentes de
hidrógeno.
El ARN:
El ARN (Ácido Ribonucleico) es uno de los ácidos nucleicos
elementales para la vida, encargado junto al ADN (ácido desoxirribonucleico)
de las labores de síntesis de proteínas y herencia genética. Este ácido está
presente en el interior de las células tanto procariotas como eucariotas, e
incluso como único material genético de ciertos tipos de virus (Virus ARN).

19. 17
Consiste en una molécula en forma de cadena simple de nucleótidos
(ribonucleótidos) formados, a su vez, por un azúcar (ribosa), un fosfato y una
de las cuatro bases nitrogenadas que componen el código genético: adenina,
guanina, citosina o uracilo.
Por lo general, es una molécula lineal y monocatenaria (de una sola
cadena), y cumple con una variedad de funciones dentro en la célula, lo cual
lo convierte en un versátil ejecutor de la información contenida en el ADN.
los diferentes tipos de ARN que existen. Entre los más conocidos están:
 ARNm o ARN mensajero, que transmite la información codificante del
ADN sirviendo de pauta a la síntesis de proteínas.
 ARNt o ARN de transferencia, que trasporta aminoácidos para la
síntesis de proteínas.
 ARNr o ARN ribosómico que, como su nombre indica, se localiza en
los ribosomas y ayuda a leer los ARNm y catalizan la síntesis de
proteínas.
Nucleótidos
Los nucleótidos son las unidades que forman los ácidos nucleicos. En
este sentido, equivalen a los monómeros que constituyen las otras
macromoléculas biológicas. Cada nucleótido es una molécula relativamente
compleja, compuesta por la unión de tres unidades: un monosacárido
(una pentosa), una base nitrogenada y uno o varios grupos fosfato. Tanto la
base nitrogenada como los grupos fosfato se encuentran unidos a la
pentosa.

20. 18
La pentosa siempre es una aldopentosa, ya sea b-D-ribofuranosa, y
en este caso el nucleótido se denomina ribonucleótido, o b-D-2-
desoxirribofuranosa, constituyente de los desoxirribonucleótidos (el prefijo
desoxi- indica que la pentosa carece de un átomo de oxígeno).
La base nitrogenada puede ser de dos tipos: púrica, derivada de la
purina o pirimidínica, derivada del anillo de la pirimidina.
La presencia de los átomos de nitrógeno comunica, en ambos casos,
carácter básico a estos compuestos
La existencia de distintos radicales hace que puedan aparecer varias
bases nitrogenadas; concretamente, las presentes en los ácidos nucleicos
son dos bases derivadas de la purina, la adenina (A) y la guanina (O), y tres
derivadas de la pirimidina, la citosina (C), la timina (T) y el uracilo (U).
La unión de uno o varios grupos fosfato al carbono 3' o al carbono 5'
de la pentosa da lugar al nucleótido completo. Su nomenclatura es sencilla:
se elimina la última letra a del nombre del nucleósido y se indica a
continuación el lugar de unión a la pentosa y el número de fosfatos unidos. Si
no se indica numeración, se sobreentiende que la unión se realiza con el
carbono 5'.
Cuando existe más de un grupo fosfato, se unen en cadena, uno a
continuación de otro.
En algunas representaciones se observa que los grupos -OH unidos a
los átomos de P figuran como -O-. Esto es debido a que a los pH biológicos
habituales esos grupos se encuentran ionizados.
Con frecuencia se emplean abreviaturas para nombrar a los
nucleótidos. Así GTP indica guanosín trifosfato.

21. 19
Funciones de los nucleótidos
Los nucleótidos son moléculas que poseen un gran interés biológico,
ya que, además de constituir los ácidos nucleicos (función estructural), llevan
a cabo algunas funciones básicas para los seres vivos, cuando se
encuentran libres en la célula. Entre las principales funciones tenemos:
Moléculas acumuladoras y donantes de energía:
Ciertas reacciones bioquímicas propias de los seres vivos tienen como
finalidad la producción de energía. Si esta energía se desprendiera
libremente apenas tendría utilidad para el organismo. Resulta más eficaz
disponer de un sistema capaz de acumular la energía liberada, de manera
que pueda ser utilizada con posterioridad en la cantidad y en el momento
precisos. Algunos nucleótidos (fundamentalmente de adenosina y, en menor
medida, también de guanosina) con más de un grupo fosfato desempeñan
esta función.
Cuando existe energía disponible, una molécula de adenosín difosfato
(ADP) la emplea en unir un tercer grupo fosfato a los otros dos para obtener
adenosín trifosfato (ATP).
El enlace así constituido es altamente energético, lo que quiere decir
que para su formación se requiere una cantidad considerable de energía (7
kcal/mol). Resulta evidente que la rotura de este enlace liberará la misma
cantidad de energía.
De esta manera, el sistema ADP/ATP constituye una forma eficaz de
«guardar» la energía liberada en reacciones biológicas exotérmicas.
Si existe energía disponible en abundancia se formarán muchas
moléculas de ATP a partir de ADP. La proporción ATP/ADP será en este
caso alta. Por el contrario, el consumo de energía en gran cantidad por parte

22. 20
de la célula disminuirá los niveles de ATP y aumentará los de ADP. La
proporción ATP/ADP será más baja.
Moléculas con función coenzimática:
Ciertos dinucleótidos intervienen como coenzimas en algunas reacciones
enzimáticas importantes. Este es el caso de:
 Nicotinamín adenín dinucleótido (NAD+). Es un derivado de la
vitamina PP o nicotinamida.
 Nicotinamín adenín dinucleótido fosfato (NADP+). Su fórmula es igual
a la del NAD+, pero lleva un grupo fosfato en el carbono 2' del
nucleótido de adenina.
 Flavín adenín dinucleótido (FAD). Es un derivado de la riboflavina o
vitamina B2.
Las tres coenzimas tienen una acción semejante. Participan en
reacciones de deshidrogenación, fundamentales en el catabolismo celular.
En estas deshidrogenaciones toman H+ y electrones de algunas moléculas y
quedan como NADH, NADPH y FADH2, respectivamente. Estas coenzimas,
en estado reducido, pueden ceder fácilmente electrones y H+ a otras
moléculas.
Mensajeros intracelulares:
La molécula de adenosín monofosfato cíclico (AMPc) desempeña un
papel clave en el desencadenamiento de las respuestas de la célula ante las
informaciones que recibe del medio extracelular. La unión de moléculas
mensajeras (hormonas, neurotransmisores), procedentes de otros lugares, a
ciertos receptores específicos de la membrana plasmática provocan la
activación de la enzima adenil ciclasa.

23. 21
El AMPC sintetizado permite la ejecución de varios procesos
bioquímicos que, en última instancia, originan la respuesta celular. Actúa, así
como mediador entre la información externa y la respuesta final. Por esta
razón, también se denomina segundo mensajero.
Conformación del ADN y ARN
El ADN está formado por unos componentes químicos básicos
denominados nucleótidos. Estos componentes básicos incluyen un grupo
fosfato, un grupo de azúcar y una de cuatro tipos de bases nitrogenadas
alternativas. Para formar una hebra de ADN, los nucleótidos se unen
formando cadenas, alternando con los grupos de fosfato y azúcar.
Los cuatro tipos de bases nitrogenadas encontradas en los
nucleótidos son: adenina (A), timina (T), guanina (G) y citosina (C). El orden,
o secuencia, de estas bases determina qué instrucciones biológicas están
contenidas en una hebra de ADN. Por ejemplo, la secuencia ATCGTT
pudiera dar instrucciones para ojos azules, mientras que ATCGCT pudiera
indicar ojos de color café.

24. 22
En el caso de los seres humanos, la colección completa de ADN, o el
genoma humano, consta de 3 mil millones de bases organizados en 23 pares
de cromosomas, y conteniendo alrededor de 20,000 genes.
El ácido ribonucleico (ARN) es una molécula similar a la de ADN. A
diferencia del ADN, el ARN es de cadena sencilla. Una hebra de ARN tiene
un eje constituido por un azúcar (ribosa) y grupos de fosfato de forma
alterna. Unidos a cada azúcar se encuentra una de las cuatro bases adenina
(A), uracilo (U), citosina (C) o guanina (G). Hay diferentes tipos de ARN en la
célula: ARN mensajero (ARNm), ARN ribosomal (ARNr) y ARN de
transferencia (ARNt). Más recientemente, se han encontrado algunos ARN
de pequeño tamaño que están involucrados en la regulación de la expresión
génica.

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Conclusión
Dentro de las diversas biomoléculas que componen a los seres vivos
se encuentran las proteínas, estas desempeñan un papel fundamental en los
seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan
una enorme cantidad de funciones diferentes, entre ellas funciones
estructurales, enzimáticas, transportadora. Las proteínas están entre los
compuestos alimenticios mas importantes ya que son los responsables de
proveer al organismo con las energías que este utilizara cuando realice
cualquier tipo de actividad.
Se puedes destacar que en las proteínas, los ácidos nucleicos son
macromoléculas presentes en todos los seres vivos, su importancia radica en
sus funciones: el almacenamiento, la expresión y la transmisión de la
información genética. La principal función biológica de los nucleótidos, es que
forman los ácidos nucleicos, mejor conocido como ADN, cuya principal
función es contener la información genética; y el ARN, cuya principal función,
es la síntesis de proteínas.

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Bibliografía
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