Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Están compuestas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, aunque algunas contienen también fósforo, hierro, cobre, magnesio, zinc o yodo. Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular formados por un grupo carboxilo, un grupo amino y una cadena lateral, que al unirse forman las proteínas.

1. PROTEINAS
Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están
unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos.
Aunque químicamente están formadas por C, H, O, N y a veces S, las
hay que contienen elementos adicionales, como P, Fe, Cu, Mg, Zn o I.
DEFINICIÓN

2. PROTEINAS
Los aminoácidos son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso
molecular que al unirse entre sí forman las proteínas.
Químicamente están compuestos por C, H, O y N. Se caracterizan
por poseer en su molécula un grupo carboxilo (–COOH), un grupo
amino (–NH2) y una cadena lateral o grupo R (que les da nombre y
determina sus características químicas y biológicas, y por extensión,
las propiedades y funciones de las proteínas), todos ellos unidos
covalentemente a un átomo de carbono denominado carbono α (Cα).
Aminoácidos

3. PROTEINAS
Existen 20 aminoácidos proteicos, que son los constituyentes
básicos de las proteínas, además de otros 150 no proteicos,
que se encuentran libres o combinados en las células y en los
tejidos, pero que no forman parte de las proteínas.
Aminoácidos

5. PROTEINAS
Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que
están unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces
peptídicos.
Aunque químicamente están formadas por C, H, O, N y a
veces S, las hay que contienen elementos adicionales, como P,
Fe, Cu, Mg, Zn o I.
DEFINICIÓN

6. Un aminoácido esencial es aquel que el organismo no es
capaz de sintetizar por sí mismo y, por esto, debe tomarlo
necesariamente desde el exterior a través de la dieta

7. PROTEINAS
Cuando los aminoácidos forman cadenas lo hacen mediante
enlaces peptídicos, enlaces covalentes formados entre el
grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro,
dando lugar a la pérdida de una molécula de agua.
Aminoácidos – Enlace peptídico

8. PROTEINAS
ESTRUCTURA
Las proteínas se disponen en el espacio formando una estructura
tridimensional definida, que puede tener hasta cuatro niveles de
organización.
Estructura primaria
Es la secuencia lineal de aminoácidos que la integran; es decir, indica
los aminoácidos que la forman y el orden en que se encuentran unidos.
Es la estructura más sencilla y, sin embargo, la más importante, ya que
determina el resto de las estructuras.

9. PROTEINAS
ESTRUCTURA
Estructura secundaria
Es la disposición espacial que adopta la estructura primaria para ser estable, y es
consecuencia directa de la capacidad de giro que poseen los carbonos α de los aminoácidos.
Los modelos más frecuentes son la α-hélice y la conformación β o lámina plegada.

10. PROTEINAS
ESTRUCTURA
Estructura terciaria
El término estructura terciaria se refiere al modo en que la proteína nativa se encuentra
plegada en el espacio y es estable gracias a las uniones que se producen entre los
radicales -R de los diferentes aminoácidos que se sitúan en posiciones muy alejadas el
uno del otro (Enlaces de hidrógeno, atracciones electrostáticas e hidrofóbicas, fuerzas de
Van der Waals, puentes disulfuro).

11. PROTEINAS
ESTRUCTURA
Estructura cuaternaria
Aunque numerosas proteínas están formadas por una sola cadena
polipeptídica, otras muchas se encuentran constituidas por más de una
subunidad o protómero (unidas por fuerzas de Van der Waals o puentes
disulfuro). La estructura cuaternaria hace referencia a esta asociación de
protómeros para constituir la proteína biológicamente activa.

13. PROTEINAS
ESTRUCTURA
DESNATURALIZACIÓN
Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la molécula,
perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria (y por tanto su actividad
biológica) debido a cambios en el pH, Tª , por el tratamiento con sustancias
desnaturalizantes (como la urea)…. Los enlaces peptídicos permanecen, por lo que la
proteína conserva su estructura primaria y pasa a adoptar una forma filamentosa (por lo
que la desnaturalización es un proceso reversible).

14. PROTEINAS
FUNCIONES
Funciones de reserva. Algunas proteínas almacenan determinados compuestos químicos, como
aminoácidos, para utilizarlos como elementos nutritivos o bien para colaborar en la formación del
embrión. Como la: ovoalbúmina, la caseína, la zeína o la hordeína.
Función de transporte. proteínas que se unen a diversas sustancias y las transportan.
Ej: lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina, seroalbúmina…
Función contráctil/de movimiento. Posibilitando el movimiento de las células, incluyendo el
movimiento de las bacterias y del esperma. Ej: actina, miosina , flagelina, dineína.
Función protectora o defensiva. Proteínas sanguíneas relacionadas con el sistema inmunitario.
Ej: trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas o anticuerpos.
Función hormonal. Algunas proteínas actúan como hormonas, controlando importantes funciones
celulares (como el metabolismo o la reproducción), aun en pequeñas concentraciones. Ej: insulina, el
glucagón, la hormona del crecimiento o somatotropina (o STH).
Función estructural. Sobre todo las fibrosas, proporcionando soporte mecánico a las células.
Ej: glucoproteínas, histonas, los microtúbulos de tubulina, el colágeno, la queratina, la elastina.
Función enzimática. Actuando como catalizadores bioquímicos, aumentando la velocidad de dichas
reacciones. Ej: catalasa, la ribonucleasa, la peroxidasa, la isomerasa, las deshidrogenasas…
Función homeostática. Las proteínas son moléculas capaces de mantener el equilibrio del medio
interno y, gracias a su capacidad amortiguadora, también de colaborar en el mantenimiento del pH.

15. PROTEINAS
Las proteínas como ENZIMAS

16. PROTEINAS
Las proteínas como ENZIMAS