Los aminoácidos son las unidades estructurales básicas de las proteínas. Existen 20 aminoácidos diferentes, de los cuales 11 pueden sintetizarse en el cuerpo y 9 son esenciales y deben obtenerse de la dieta. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar péptidos y proteínas.

1. AMINOÁCIDOS. AMINOÁCIDOS.

2. • Los aminoácidos son las unidades
estructurales básicas de las proteínas.
• Se caracterizan por tener un grupo
carboxilo (-COOH) y un grupo amino
(-NH2)
• un átomo de hidrógeno (H)
• radical o cadena (R)

4. CLASIFICACIÓN DE LOS CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOÁCIDOS.AMINOÁCIDOS.
• Todas las proteínas de todas las especies se construyen a partir de
un conjunto de veinte aminoácidos diferentes
• once se pueden sintetizar a partir de intermediarios del ciclo de
Krebs o de otros metabolismos, mediante reacciones sencillas.
Estos once aminoácidos reciben el nombre de aminoácidos no
esenciales
• Por el contrario, los humanos debemos obtener los nueve
aminoácidos restantes a partir de los alimentos de la dieta, y por
eso reciben el nombre de aminoácidos esenciales.
•

5. • Aminoácidos no esenciales
• Alanina (Ala)
• Arginina (Arg)
• Asparragina (Asn)
• Aspartato (Asp)
• Cisteína (Cys)
• Glutamato (Glu)
• Glutamina (Gln)
• Glicina (Gly
• )Prolina (Pro)
• Serina (Ser)
• Tirosina (Tyr)
• Aminoácidos esenciales
• Histidina (His)
• Isoleucina ((Ile)
• Leucina (Leu)
• Lisina (Lys)
• Metionina (Met)
• Fenilalanina (Phe)
• Treosina (Thr)
• Triptófano (Trp)
• Valina (Val)

6. Atendiendo al grupo R, losAtendiendo al grupo R, los
aminoácidos se clasifican en:aminoácidos se clasifican en:
• Hidrófobos: grupo R no polar (apolares) formado por
cadenas hidrocarbonadas
• Hidrófilo: grupo R polar pero sin carga.
• Ácidos: con carga negativa, poseen dos grupos ácidos.
• Básicos: con carga positiva, poseen dos grupos aminos.

12. PROPIEDADES DE LOSPROPIEDADES DE LOS
AMINOÁCIDOS.AMINOÁCIDOS.
Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables;
de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 º
C); solubles en agua, con actividad óptica y con un comportamiento
anfótero.

13. • El comportamiento anfótero
• En solución acuosa
• Los aminoácidos pueden comportarse como ácido o como base
(captar o ceder protones al medio),
• dependen del pH de la disolución en la que se encuentren.
• Si la disolución es ácida, los aminoácidos captan protones y se
comportan como una base
• Si la disolución es básica, ceden protones y se comportan como un
ácido

15. Isomerías de los aminoácidos.Isomerías de los aminoácidos.
• Todos los aminoácidos proteicos, excepto la glicocola, tienen
almeno un carbono asimétrico (el carbono α),
• unido a cuatro radicales diferentes. Como consecuencia de ello
pueden presentar dos configuraciones espaciales D y L
• según la orientación del grupo amino – NH2, a la derecha o a
izquierda, respectivamente.
• Todos los aminoácidos proteicos son de la serie L.

17. • Actividad óptica.
• Las moléculas que desvían la luz polarizada a la derecha se
denominan dextrógiras y se representan con el signo (+).
• Las moléculas que desvían la luz polarizada a la izquierda se
denominan levógiras y se representan con el signo (-).

18. PEPTÍDOSPEPTÍDOS..
• Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos, un
tipo de enlace covalente, constituyendo de este modo los
péptidos.
• Dos aminoácidos reaccionan entre sí, perdiendo una molécula de
agua, la molécula resultante recibe el nombre de dipéptido. Cuando
son tres tripéptidos, cuatro tetrapéptidos.
• Un oligopéptido contiene menos de 50 y en general se
denomina polipéptidos a las cadenas que poseen
entre 50 Y 100 aminoácidos. Cuando se unen más de
100 aminoácidos se forman las proteínas.

19. ENLACE PEPTÍDICOENLACE PEPTÍDICO
• Este enlace se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) del primer
aminoácido y el grupo amina (-NH2) del segundo aminoácido y se libera
una molécula de agua.

20. Características del enlaceCaracterísticas del enlace
peptídicopeptídico
• El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de
carbono y un átomo de nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace
posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas.
• El enlace peptídico puede ser hidrolizado por acción de las proteasas.
Éstas son enzimas hidrolíticas presentes en los lisosomas celulares y en
los jugos digestivos.