Este documento describe las proteínas y los aminoácidos. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Los aminoácidos tienen un grupo amino, un grupo carboxilo y un radical variable. Las proteínas tienen estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Cumplen funciones estructurales, enzimáticas, hormonales y de transporte en el organismo.

1. Colegio Rafael Bernal Jiménez I.E.D

2. Proteínas
Pierina Barradas
Angela Barón
11.01

3. Aminoácidos
• Los aminoácidos son las moléculas que constituyenlas proteínas,
aunquepueden constituirotras sustancias que no se comportan como
proteínas (AA).

4. Estructura del
AA
Un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-
COOH) se unen a un carbono (-C). Las otras dos
valencias de ese carbono quedan saturadas con un
átomode hidrógeno (-H) y con un grupo químico
variable al que se denomina radical (-R).

5. Los aminoácidos esenciales son aquell0s
que tu cuerpo no puede obtener por sí
mismo, por lo tanto, tú debes
proporcionarlos mediante la
alimentación. En cambio, los
aminoácidos no esenciales puedes
obtenerlos con la alimentación o
por medio de procesos metabólicos
internos.

6. Peptidos
• La unión de dos o más aminoácidos(AA)
mediante enlaces amida origina los péptidos(enlaces
peptídicos)y son el resultado de la reacción del grupo
carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con
eliminación de una molécula de agua. Cuando los AA se
encuentran formando parte de una cadena polipeptídica
se suelen denominar residuos, para diferenciarlosde su
forma libre.

7. ¿Qué son las proteínas?
Las proteínas son biomoléculas de varios aminoácidos en una cadena lineal, que más
diversidad de funciones realizan en los seres vivos, formadas principalmente por carbono,
hidrógeno,oxígeno y nitrógeno (C,H,O,N).

8. Características:
Sus funciones estánespecificadasporsu secuencia singular de aminoácidos.
La informaciónde los genes son las instrucciones para fabricarlas proteínasy ribonucleoproteínas.
Cuantomayores la proteína,mayores el potencialde capacidadesmultifuncionales.
Lasproteínasson biomoléculasorgánicasde gran complejidady de elevado peso molecular, que están formadaspor la unión de
otras moléculasmás sencillasdenominadasaminoácidos.Dichos aminoácidosseunen medianteenlace peptídico.
Son importantesno solo por su abundancia,sinotambiénpor la enorme variedad de funcionesque realizan.
Son moléculasespecíficas:cada organismoposee algunas proteínasexclusivasque marcansu identidadbiológica.
A travésde ellas se expresa la informacióngenética.

9. Propiedades:
Solubilidad:
• Cuando las proteínas se adapta una
conformidad globular, es debido a los
radicales (-R) que al ionizarse
establecen puentes de hidrógeno con
las moléculas de agua, así se forma
una capa de solvatación que provoca
una solubilización. (Este se lleva a
cabo en los tejidos de los seres
humanos).
Capacidad Amortiguadora
• Neutralizar las variaciones de pH,
porque retira protones (H+) del
medio donde se encuentran.
Desnaturalización y Renaturalización:
• La desnaturalización es la ruptura de
los enlaces que conservan una
estructura primaria, en este caso, las
proteínas se transforman en
filamentos lineales y delgados que se
entrelazan y forman compuestos
fibrosos e insolubles en agua. Esto
puede pasar por calor excesivo,
temperaturas de 50°, 60°, 10° y 15°
modificación del pH, alta
concentración y más. Así mismo, La
desnaturalización puede ser
reservable (renaturalización) pero en
muchos casos es irreversible.
Especificidad
• Cuando un ser vivo fabrica sus
propias proteínas, por las múltiples
combinaciones entre los aminoácidos
determinados por el ADN de cada
ser vivo. (Determina la
compatibilidad de trasplantes de
órganos y otros).

10. Estructura
La estructura tridimensional de una proteína es un
factor determinante en su actividad biológica, tiene un carácter jerarquizado,es decir, implica unos niveles
de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras (Cada uno
de estos niveles se construye a partir del anterior).

11. Estructura primaria:
• Es la secuencia de aminoácidos de la cadena peptídica y por lo tantoindica qué
aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran (obedece a un
plan predeterminado en el ADN).

12. Estructura
Secundaria:
• Está representada por la disposición espacial que adopta
la cadena peptídica (estructura primaria) a medida que se
sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y
plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad
de rotación del carbono y de la formación de enlaces
débiles (puentes de hidrógeno).

13. Estructura
Terciaria:
• Son superplegamientos y enrollamientos de la estructura
secundaria, de formas tridimensionales geométricas que se mantienen
por enlaces fuertes y otros débiles.

14. Proteínas fibrosas, insolubles
en agua, como la alfa
queratina o el colágeno.
En otros casos:
mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las llamadas proteínas filamentosas, para
realizar funciones esqueléticas, como el colágeno de los huesos, la queratina del pelo, uñas, etc.
Proteínas globulares,
solubles en agua, como
las inmunoglobulinas.
Dos tipos de estructuras terciarias:

15. Estructura
Cuaternaria:
• Es el acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales
o diferentes, con estructuras terciarias (protómeros)
que quedan autoensambladas por enlaces débiles, no
covalentes. Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina
y los enzimas aloestéricos.

16. Clasificación
Las proteínas se clasifican dependiendo de su
composición química y física.

17. Proteínas Simples (holoproteínas)
Están conformados solo por aminoácidos o sus derivados.
Albúminas
Proteína que se encuentra en gran proporción en los linfocitos, siendo la principalproteína de la sangre, y una de las más abundantes en el ser humano. Se sintetiza en
el hígado.
Globulinas Proteínas solubles en agua, solubles en disoluciones salinas, que se encuentran en todos los animales y vegetales.
Glutelinas Insolubles en el alcohol
Prolaminas Solubles en el alcohol
Albuminoides Proteína natural presente en muchos tejidos orgánicos, insoluble en agua y en disoluciones diluidas de ácidos, bases y sales.
Histonas Proteínas que se encuentran en los cromosomas, se unen al ADN, ayudana dar su forma a los cromosomas y ayudana controlar la actividad de los genes.
Protaminas Proteínas esenciales para el funcionamiento de los espermatozoides. Están en el núcleo donde condensan el ADN y lo protegen de posibles daños y mutaciones.

18. Proteínas compuestas o conjugadas (heteroproteína)
Los Heteroproteidos están conformados por diversas sustancias presentes en los aminoácidos.
Núcleo proteínas:
• (Proteínas +
Ácido nucleico)
Glicoproteínas:
• (Proteínas +
Carbohidratos)
Fosfoproteínas:
• (Proteínas +
Fósforo)
Cromoproteínas:
• (Proteínas
pigmentadas)
Lipoproteínas:
• (Proteínas +
Lípidos)
Metaloproteínas:
• (Proteínas +
Metal)

19. Proteínas
Desnaturalizadas
• Se llama desnaturalizaciónde las proteínas a la pérdida de las estructurasde orden
superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica
reducida a un polímero estadísticosin ninguna estructura tridimensionalfija.

20. Funciones de
las proteínas en
el organismo

21. Estructural
• Son aquellas que actuán como receptores como, algunas
glucoproteinas que forman parte de las menbradas celulares.
Enzimatica
• Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del
metabolismo celular.
Hormonal
• Son reguladoras, como, la síntesis de corticosteroides, el metabolismo
del calcio y la insulina y el glucagón son hormonas que controlan los
niveles de glucosa en la sangre.
Homeostatica
• Mantienen el equilibrio osmótico y junto a los sistemas
amortiguadores mantienen constante el pH del medio interno.
Defensiva
• las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles
antígenos.
• La trombina y el fibrinógeno construyen formaciones de coágulos
sanguíneos para evitar hemorragias.
Transporte
• La hemoglobina transporta oxígeno a la sangre de los vertebrados.
• La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
• Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.
• Los citocromos transportan electrones.
Contractil
• La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de
contracción muscular.
• La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
Reserva
• Constituyen la reserva de aminoácidos (obtenido de alimentos como la
leche, la clara de huevo y otros), necesarios para el desarrollo del
embrión.

22. MEtabolización
de las proteínas

24. Bibliografía:
• Valtierra.U(2020)Bioquímica|AminoácidosyProteínas|Generalidades.InstitutoMortaji.09-08-
2021.https://www.youtube.com/watch?v=nccE9ZSRWfI
• Lucentini.M(2019)AMINOACIDOS.BioquimicaVirtualUBA.09-08-
2021.https://www.youtube.com/watch?v=5QfLfz329jI
• Gonzalez Mañas.J.M.Curso de Biomoléculas.09-08-
2021.http://www.ehu.eus/biomoleculas/homepage.htm
• (2017).PROTEINASVSAMINOÁCIDOSENESTRENAMIENTODECICLISMO,TRIATLÓN.desabientrenami
entoprofesional.09-08-2021.https://www.desabi.es/proteinas-vs-aminoacidos-
entrenamiento-ciclismo-triatlon/
• Proteínas.AulaVirtualdeBiología.09-08-2021.https://www.um.es/molecula/prot.htm

25. Espero les haya
gustado la
presentación