El documento describe las proteínas, incluyendo su composición, estructura, clasificación, métodos de preparación e identificación, e importancia biológica. Las proteínas se componen de cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Pueden clasificarse según su forma, composición y solubilidad. Son esenciales en la estructura y función de los seres vivos y expresan la información genética.

1. Introducción
Las proteínas son compuestos cuaternarios, ya que además de Carbono, Hidrogeno y
Oxigeno también contienen Nitrógeno.
Químicamente, son macromoléculas constituidas por cadenas lineales de unas moléculas
más pequeñas, denominadas aminoácidos, que se unen entre si por medio del
denominado enlace peptídico.
Además de ser muy abundantes. Las proteínas presentan otra característica muy
importante: son moléculas específicas, esto es, cada grupo o especie biológica tiene
ciertas proteínas que solo se encuentran en ellos, y hasta cada individuo puede tener
algunas que no se encuentran en los demás individuos de su especie,
Pueden diferir más o menos de otras proteínas homologas por la secuencia u orden
concreto de los aminoácidos enlazados, constituyentes de la proteína.
La secuencia de las proteínas está determinada de forma genética. Precisamente, la
información hereditaria no es otra cosa que la información que dirige la síntesis de todas y
cada una de las proteínas celulares.

2. Las proteínas
Son sustancias químicas constituidas por la unión de numerosos aminoácidos, mediante
enlaces peptídicos. Las proteínas forman macromoléculas de elevado peso molecular y
estructura compleja.
Son esenciales en la estructura y funcionamiento de los seres vivos.
La composición y estructuras de las proteínas están determinadas por los genes. Es decir,
son las moléculas por medio de las cuales se expresa la información genética. A diferencia
de los glúcidos y lípidos. Las proteínas son moléculas específicas: cada especie sintetiza las
suyas propias. Incluso dentro de una misma especie suelen darse un sin número de
pequeñas diferencias.
Composición y estructura
Las piezas constituyentes de las proteínas, los aminoácidos, son compuestos orgánicos
que presentan, como mínimo, un grupo amino (-NH2) de carácter básico, y un grupo
carboxilo o ácidoorgánico (-COOH), lo que les confiere un carácter anfótero. Todas las
proteínas están formadas por combinaciones de 20 aminoácidos diferentes. La naturaleza
del grupo radical o cadena lateral de los aminoácidos permite clasificarlos.
Los aminoácidos se unen entre ellos para formar cadenas por medio de un enlace
covalente muy rígido, denominado peptídico. Dicho enlace se establece entre el grupo
carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, con el consiguiente
desprendimiento de una molécula de agua. El compuesto resultante se denomina
dipéptico y presenta un grupo amino y un grupo carboxilo en sus extremos, con los que
puede enlazarse con otros aminoácidos para integrar tripépticos, tetrapépticos, etc.
Los péptidos formados por unos pocos residuos de aminoácidos se denominan
oligopéptidos, mientras que los que tienen un mayor número se llaman polipéptidos
integrados por hasta cien o más aminoácidos.
Características
Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen
también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido
de nitrógeno representa, por término medio, 16% de la masa total de la molécula; es
decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la
cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma.

3. La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices
de la información suministrada por los genes.
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el
grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes.
La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de
ADN) mediante el código genético. Aunque este código genético especifica los 20
aminoácidos "estándar" más laselenocisteína y la pirrolisina, los residuos en una proteína
sufren a veces modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes de que
la proteína sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. Las
proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo
asociándose para formar proteicos estables.
2.-CLASIFICACION
Según su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son
insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas
son queratina, colágeno y fibrina
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o
compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos
hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La
mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son
ejemplos de proteínas globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte
globular (en los extremos).
Según su composición química
Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y
el colágeno (globulares y fibrosas). A su vez, las proteínas se clasifican en3
:
a) Escleroproteínas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad
relativamente alto. Son resistentes a la acción de muchas enzimas y desempeñan
funciones estructurales en el reino animal. Los colágenos constituyen el principal agente
de unión en el hueso, el cartílago y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina,
la fibroína y la sericina.
b) Esferoproteínas: Contienen moléculas de forma más o menos esférica. Se subdividen
en cinco clases según sus solubilidad:
1.-Albúminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la ovoalbúmina y
la lactalbúmina.

4. 2.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas.
Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas, glicinina y araquina.
3.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios ácidos o
básicos. Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo.
4.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50%-80%. Ejemplos: gliadina del trigo y zeína del
maíz.
5.- Histonas son solubles en medios ácidos.
Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no
proteicas con un grupo prostético.
3.METODOS DE PREPARACION
3.1 POLIMERIZACIÓN DE AMINOACIDOS
Las proteínas se crean por polimerización de los aminoácidos mediante enlaces especiales
llamados uniones peptídicas. Cuando una célula hace una proteína, el grupo carboxil de
un aminoácido se pega al grupo amino de otro aminoácido para formar un enlace
péptídico. El grupo carboxil del segundo aminoácido se pega de modo similar al grupo
amino de un tercero, y así sucesivamente, hasta que se forma una larga cadena. Esta
molécula en forma de cadena puede contener desde 50 hasta varios cientos de
subunidades de aminoácidos, un polipéptido. Una proteína puede estar formada por una
sola cadena polipeptídica o por varias de estas unidas. Cada proteína se forma de acuerdo
a un conjunto preciso de instrucciones contenidas en la información genética de la célula.
Tales instrucciones determinan cuáles de los 20 aminoácidos deben ser incorporados en la
proteína, y en qué orden. Los grupos radicales de los aminoácidos (indefinidos e
identificados con R en la figura) determinan la forma final de la proteína y sus propiedades
químicas. Una extraordinaria variedad de proteínas pueden ser producidas a partir de las
mismas veinte subunidades. Las proteínas tienen la propiedad de doblarse sobre sí
mismas de una manera peculiar, con lo que adquieren la forma tridimensional que las
capacita para interactuar reactivamente con otras moléculas grandes, especialmente el
ADN, el ARN, y otras proteínas, para desempeñar su papel de artífices y materiales de la
vida. A fin de recalcar la importancia de la tridimensionalidad de las proteínas, y de otras
grandes moléculas como los ácidos nucleicos
4. METODOS DE IDENTIFICACION
La descripción del proteoma permite tener una imagen dinámica de todas las proteínas
expresadas, en un momento dado y bajo determinadas condiciones concretas de tiempo y
ambiente. El estudio y comparación sistemáticos del proteoma en diferentes situaciones
metabólicas y/o patológicas permite identificar aquellas proteínas cuya presencia,
ausencia o alteración se correlaciona con determinados estadios fisiológicos.

5. 4.1 COAGULACION
Las proteínas , debido al gran tamaño de sus moléculas, forman con el agua soluciones
coloidales. Estas soluciones pueden precipitar con formación de coágulos al ser calentadas
a temperaturas superiores a los 70:C o al ser tratadas con soluciones salinas, ácidos,
alcohol.
La coagulación de las proteínas es un proceso irreversible y se debe a su desnaturalización
por los agentes indicados, que al actuar sobre la proteína la desordenan por la destrucción
de su estructura terciaria y cuaternaria .
4.2 REACCION XANTOPROTEICA
La reacción xantoproteica es un método que se puede utilizar para determinar la cantidad
de proteína soluble en una solución, empleando ácido nítrico concentrado. La prueba da
resultado positivo en aquellas proteínas con aminoácidos portadores de
grupos aromáticos, especialmente en presencia de tirosina. Si una vez realizada la prueba
se neutraliza con un álcali, se torna color amarillo oscuro.
Según las guías químicas es una reacción cualitativa, mas no cuantitativa. Por ende
determina la presencia o no de proteínas.
4.3 REACTIVO DE BIURET
El Reactivo de Biuret es aquel que detecta la presencia de proteínas, péptidos cortos y
otros compuestos con dos o más enlaces peptídicos en sustancias de composición
desconocida.
Está hecho de hidróxido potásico (KOH) y sulfato cúprico (CuSO4), junto con tartrato de
sodio y potasio (KNaC4H4O6·4H2O). El reactivo, de color azul, cambia a violeta en presencia
de proteínas, y vira a rosa cuando se combina con polipéptidos de cadena corta. El
Hidróxido de Potasio no participa en la reacción, pero proporciona el
medio alcalino necesario para que tenga lugar.

6. 5. IMPORTANCIA BIOLOGICA
Las proteínas son de importancia biológica porque son alimentos de función estructural,
empleados por las células para sintetizar sus propias proteínas, que son utilizadas en los
procesos de crecimiento y reparación del organismo. Sólo se consumen para producir
energía cuando se han agotado las reservas de glúcidos y de lípidos. Las Proteínas en la
célula, tiene una función estructural, ya que forman el armazón de la célula interviniendo
en la constitución de la Membrana Plasmática, la Carioteca, las laminillas citoplasmáticas y
las membranas de las Mitocondrias.
Las proteínas juegan un papel sumamente importante biológicamente, pues funcionan
como estabilizadores de membrana de las células, sin ellas, las células no tendrían forma
ni serían resistentes, también funcionan como transportadores de electrolitos y nutrientes
hacia dentro y fuera de la célula, conforman enzimas, que son catalizadores metabólicos,
sin estas enzimas no podríamos metabolizar muchas sustancias que consumimos, o no
podríamos generar energía, como muchos otros procesos demasiado importantes.
Dentro de las aplicaciones clínicas, existen un sin numero de proteínas que literalmente
"acarrean" fármacos hacia donde son requeridos, este es el principio de acción de muchos
medicamentos.
También pueden ser utilizadas para acelerar funciones metabólicas, tomando como
ejemplo la insulina es una proteína demasiado utilizada en pacientes diabéticos para
controlar los niveles de glucosa contenidas en la sangre, y así mismo controlarle.
Sería difícil tratar de explicar todas, pero la idea es que son fundamentales para el
equilibrio físico, químico y biológico de cualquier ser vivo.

7. CONCLUSION
Las proteínas se encuentran en el protoplasma de todas las plantas y animales. Las
proteínas de diferentes plantas y animales difieren entre sí, las proteínas de diferentes
plantas y animales difieren entre sí, así como también las proteínas de los distintos tejidos
de una planta o animal presentan diferencias. Por ejemplo las proteínas del musculo,
hígado y sangre difieren en composición y propiedades; esto es un reflejo de las diferentes
funciones que tienen en distintas partes del cuerpo.
Las plantas pueden sintetizar proteínas a partir de dióxido de carbono, agua y compuestos
inorgánicos nitrogenados, los animales no son capaces de sintetizar proteínas a partir de
sus elementos y, por lo tanto, dependen de las plantas para el aprovisionamiento de
proteínas, los animales transforman las proteínas hidrolizándolas y sintetizando proteínas
características de la especie. Las proteínas se emplean principalmente para la formación
de tejidos, aun cuando una parte de ellas puede ser utilizada como energía. Los
carbohidratos y las grasas se emplean como las fuentes de energía y solo una pequeña
porción se emplea en la síntesis de tejidos.
Las proteínas no se encuentran exclusivamente en los tejidos de las plantas y animales; los
virus, hormonas y enzimas son proteínas o se encuentran asociados con estas.
Las proteínas tiene pesos moleculares muy grandes que varían entre diez y mil y diez
millones. Las proteínas, como los polisacáridos, son polímeros. Sin embargo a diferencia
de los polisacáridos, las proteínas no se forman con un solo monómero o con algunos
monómeros. Por hidrolisis total de las proteínas se obtienen mezclas de los aminoácidos;
se encuentran formadas por unos veinte aminoácidos, aproximadamente.

8. BIBLIOGRAFÍA
Enciclopedia temática ilustrada 5
Grupo editorial Grijalbo
La enciclopedia 16 Pérez f. puericia
Grupo editorial Salvat
Nuevo manual Merck de información médica general
Merck Sharp &Dohme
Grupo editorial Océano
Química Orgánica fundamental
Rakoff
Grupo editorial Limusa Noriega editores