El documento describe las proteínas, macromoléculas formadas por cadenas de aminoácidos que cumplen funciones esenciales para la vida. Se clasifican según su forma, solubilidad y composición. Desempeñan funciones como catalizadoras enzimáticas, de transporte, estructurales, de defensa, movimiento y reserva de nutrientes. Son indispensables para los procesos metabólicos y la regulación celular.

2. Las proteínas son macromoléculas formadas por
cadenas lineales de aminoácidos.
El término proteína proviene de la palabra francesa
protéine y esta del griego (proteios), que significa
'prominente, de primera calidad.

3. CLASIFICACIÓN
SEGÚN SUS
PROPIEDADES FÍSICOQUIMICAS
Proteínas simples
holoproteidos
Proteínas conjugadas
heteroproteidos
Que por hidrólisis dan
solo aminoácidos o
sus derivados
Dan aminoácidos
acompañados de
sustancias diversas, y
proteínas derivadas
Sustancias formadas
por desnaturalización
y desdoblamiento de
las anteriores

4. Las proteínas son indispensables para la vida, sobre todo
por su función plástica, constituyen el 80% del
protoplasma deshidratado de toda célula, pero también
por sus funciones biorreguladoras (forma parte de las
enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas).
Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la
vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas.

5. Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas
mayoritariamente por su genética, es decir, la información genética
determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y
un organismo.
Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren
regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a
señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en
una circunstancia determinada es denominado proteoma.

6. Las proteínas son biopolímeros, están
formadas por gran número de
unidades estructurales simples
repetitivas
La síntesis proteica es un proceso
complejo cumplido por las células
según las directrices de la información
suministrada por los genes.
Las proteínas son largas cadenas de
aminoácidos unidas por enlaces
peptídicos entre el grupo carboxilo (COOH) y el grupo amino (-NH2) de
residuos de aminoácido adyacentes.
Debido a su gran tamaño, cuando
estas moléculas se dispersan en un
disolvente adecuado, forman siempre
dispersiones coloidales
Todas las proteínas tienen carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi
todas poseen también azufre. Con
ligeras variaciones en diferentes
proteínas, el contenido de nitrógeno
representa, por término medio, 16%
de la masa total de la molécula; es
decir, cada 6,25 g de proteína
contienen 1 g de N.
La secuencia de aminoácidos en una
proteína está codificada en su gen
(una porción de ADN) mediante el
código genético
Por hidrólisis, las moléculas de
proteína se dividen en numerosos
compuestos relativamente simples, de
masa molecular pequeña, que son las
unidades fundamentales
constituyentes de la macromolécula.
Estas unidades son los aminoácidos,
de los cuales existen veinte especies
diferentes y que se unen entre sí
mediante enlaces peptídicos.
Las proteínas también pueden
trabajar juntas para cumplir una
función particular, a menudo
asociándose para formar complejos
proteicos estables.

7. Solubilidad: Se mantiene siempre y
cuando los enlaces fuertes y débiles estén
presentes. Si se aumenta la temperatura y
el pH, se pierde la solubilidad.
Capacidad electrolítica
Se determina a través de la electroforesis,
técnica analítica en la cual si las proteínas
se trasladan al polo positivo es porque su
molécula tiene carga negativa y viceversa.
PROPIEDADES
Amortiguador de pH (conocido como
efecto tampón):
Especificidad: Cada proteína tiene una
función específica que está determinada
por su estructura primaria.
Actúan como amortiguadores de pH
debido a su carácter anfótero, es decir,
pueden comportarse como ácidos
(donando electrones) o como bases
(aceptando electrones).

8. Fibrosas: presentan cadenas
polipeptídicas largas y una estructura
secundaria atípica. Son insolubles en
agua y en disoluciones acuosas.
Algunos ejemplos de éstas son
queratina, colágeno y fibrina
SEGÚN SU FORMA
CLASIFICACIÓN
Globulares: se caracterizan por doblar sus
cadenas en una forma esférica apretada o
compacta dejando grupos hidrófobos
hacia adentro de la proteína y grupos
hidrófilos hacia afuera, lo que hace que
sean solubles en disolventes polares como
el agua. La mayoría de las enzimas,
anticuerpos, algunas hormonas y proteínas
de transporte.
COMPOSICIÓN
QUÍMICA
Mixtas: posee una parte fibrilar en el
centro de la proteína y otra parte
globular en los extremos

9. Simples: su hidrólisis sólo
produce aminoácidos.
Ejemplos de estas son la
insulina y el colágeno
Escleroproteínas: Son
esencialmente insolubles, fibrosas,
con un grado de cristalinidad
relativamente alto. Son resistentes
a la acción de muchas enzimas y
desempeñan funciones
estructurales en el reino animal.
Los colágenos constituyen el
principal agente de unión en el
hueso, el cartílago y el tejido
conectivo. Otros ejemplos son la
queratina, la fibroína y la sericina.
Conjugadas o
heteroproteínas: su
hidrólisis produce
aminoácidos y otras
sustancias no proteicas
con un grupo prostético.
Esferoproteínas: Contienen
moléculas de forma más o menos
esférica. Se subdividen en cinco
clases según su solubilidad
SEGÚN SU COMPOSICIÓN
QUÍMICA

10. I.-Albúminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la
ovoalbúmina y la lactalbúmina.
II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas.
Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas, glicinina y
araquina.
III.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en
medios ácidos o básicos. Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo.
IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50%-80%. Ejemplos: gliadina del
trigo y zeína del maíz.
V.- Histonas son solubles en medios ácidos.

11. CONJUGADAS
NOMBRE
COMPONENTE NO PROTEICO
Nucleoproteínas
Acidos nucléicos
Lipoproteínas
Lípidos
Fosfoproteínas
Grupos fosfato
Metaloproteínas
Metales
Glucoproteínas
Monosacáridos

12. Funciones biológicas de las
proteínas
Así como los polisacáridos se reducen a ser sustancias de reserva o
moléculas estructurales, las proteínas asumen funciones muy
variadas gracias a su gran heterogeneidad estructural.
Describir las funciones de las proteínas equivale a describir en
términos moleculares todos los fenómenos biológicos.

13. Muchas proteínas ejercen a la vez más de una función:
Las proteínas de membrana tienen tanto función
estructural como enzimática; la ferritina es una proteína
que transporta y, a la vez, almacena el hierro; la miosina
interviene en la contracción muscular, pero también
funciona como un enzima capaz de hidrolizar el ATP.

14. Función enzimática
La gran mayoría de las reacciones metabólicas tienen lugar gracias a la
presencia de un catalizador de naturaleza proteica específico para cada
reacción. Estos biocatalizadores reciben el nombre de enzimas. La gran
mayoría de las proteínas son enzimas.

15. Función hormonal
Las hormonas son sustancias producidas por una célula y que una vez
secretadas ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor
adecuado. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la
insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o
las hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del
crecimiento, o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

16. Acción hormonal en células adyacentes
Acción hormonal en células lejanas

17. Reconocimiento de señales químicas
La superficie celular alberga un gran número de proteínas encargadas del
reconocimiento de señales químicas de muy diverso tipo. Existen receptores
hormonales, de neurotransmisores, de anticuerpos, de virus, de bacterias,
etc. En muchos casos, los ligandos que reconoce el receptor (hormonas y
neurotransmisores) son, a su vez, de naturaleza proteica.

19. Función de transporte
En los seres vivos son esenciales los fenómenos de transporte,
bien para llevar una molécula hidrofóbica a través de un medio
acuoso (transporte de oxígeno o lípidos a través de la sangre) o
bien para transportar moléculas polares a través de barreras
hidrofóbicas (transporte a través de la membrana plasmática).
Los transportadores biológicos son siempre proteínas. Para
activar la animación del transporte a través de membranas,
ejecutar el comando "recargar" apretando el botón derecho
del ratón.

20. Transporte
de oxígeno
(de color
celeste) al
músculo:
mioglobina
transporte de protones a través de
membranas
transporte a través de membranas
(cotransporte)

21. Función estructural
Las células poseen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye
un armazón alrededor del cual se organizan todos sus componentes, y que
dirige fenómenos tan importantes como el transporte intracelular o la
división celular. En los tejidos de sostén (conjuntivo, óseo, cartilaginoso) de
los vertebrados, las fibras de colágeno forman parte importante de la
matriz extracelular y son las encargadas de conferir resistencia mecánica
tanto a la tracción como a la compresión.

22. Componentes del citoesqueleto

23. Función de defensa
La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es
la de discriminar lo propio de lo extraño.
En bacterias, una serie de proteínas llamadas endonucleasas
de restricción se encargan de identificar y destruir aquellas
moléculas de DNA que no identifica como propias.

24. En el recuadro inferior se muestra el enzima BamH1 (de Bacillus amyloli) unida
al DNA. Este enlace lleva a una excelente página que describe con sumo
detalle esta interacción.

25. Función de movimiento
Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas
con las proteínas. Así, la contracción del músculo resulta de la
interacción entre dos proteínas, la actina y la miosina.
El movimiento de la célula mediante cilios y flagelo está relacionado con
las proteínas que forman los microtúbulos.

26. Función de reserva
La ovoalbúmina de la clara de huevo, la lactoalbúmina de la leche, la gliadina del
grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen una reserva de
aminoácidos para el futuro desarrollo del embrión.

27. Transducción de señales
Los fenómenos de transducción (cambio en la naturaleza físico-química de
señales) están mediados por proteínas. Así, durante el proceso de la visión, la
rodopsina de la retina convierte (o mejor dicho, transduce) un fotón luminoso
(una señal física) en un impulso nervioso (una señal eléctrica), y un receptor
hormonal convierte una señal química (una hormona) en una serie de
modificaciones en el estado funcional de la célula.

28. Función reguladora
Muchas proteínas se unen al DNA y de esta forma controlan la transcripción
génica (Figura de la izquierda). De esta forma el organismo se asegura de
que la célula, en todo momento, tenga todas las proteínas necesarias para
desempeñar normalmente sus funciones.
Las distintas fases del ciclo celular son el resultado de un complejo
mecanismo de regulación desempeñado por proteínas como la ciclina.

29. Importancia en el organismo
• Debe aportarse en la alimentación diaria al menos 0,8 gramos de
proteínas por kg al día.
• Una capacidad inmune adecuada requiere de una alimentación mixta, es
decir mezclar proteínas en cada comida. Esto es necesario para constituir
una adecuada estructura de ladrillos de las proteínas, conocidos como
aminoácidos.
• Existen aminoácidos indispensables para la salud dado que el organismo
es incapaz de sintetizarlos si no se ingieren.

30. La mala nutrición provoca
 Reducción de la competencia inmune, vale decir la respuesta
específica de anticuerpos y de glóbulos blancos disminuye.
 La restricción proteica reduce la síntesis del antioxidante y protector
más importante de nuestras células, el glutation. Su deficiencia es
secundaria a una pobre ingesta de sus precursores aminoácidicos, el
glutamato, la glicina y la cisteína.

31.  Su déficit reduce la capacidad de limpiar los productos de desechos que los
microorganismos nos dejan. Estos actúan prolongando el daño a las células
propias y de paso aumentan el riesgo de un cáncer, promovido por una
infección de un virus, por ejemplo la hepatitis B o por la ingestión de
productos químicos inductores o promotores de cáncer, por ejemplo
pesticidas, toxinas de hongos, etc.
 La falta de proteína produce vulnerabilidad a las infecciones en nuestro
organismo lo que se manifiesta en el pulmón y en el intestino delgado.

32. La estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteínas.
Está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir,
el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados por medio
de enlaces peptídicos.
Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a partir de una cadena
principal. Por convención, coincidiendo con el sentido de síntesis natural, en el
orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxiterminal.

33. La conformación espacial de una proteína está determinada por la
estructura secundaria y terciaria. La asociación de varias cadenas
polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada
estructura cuaternaria.

34. Cadena Principal y residuos laterales (R). Nótese el inicio en el aminoterminal y la finalización en el carboxi-terminal.

35. Es importante percatarse de que dos proteínas que pueden tener la
misma composición de aminoácidos, pueden tener una estructura
primaria muy diferente
Por ejemplo, los dos péptidos que aparecen a continuación están
formados por los mismos aminoácidos, pero su estructura primaria es
diferente ya que tienen una secuencia diferente de aminoácidos.
H2N-Glu-Ala-Val-Ser-Leu-Ala-Lys-Cys-COOH
H2N-Ala-Glu-Val-Ser-Ala-Leu-Lys-Cys-COOH

36. La
estructura
primaria
determina
la
tridimensional de las proteínas, la cual a
estructura
su vez,
determina su función biológica. Alteraciones en la
estructura primaria de las proteínas pueden producir
resultados catastróficos.

37. El enlace peptídico
El enlace peptídico, que caracteriza a la estructura primaria de las proteínas, es
un enlace de tipo carbamida, que es un enlace amida en el cual el ácido que
participa es un ácido carboxílico.
Un enlace peptídico es un tipo de enlace carbamida en el cual el grupo
carboxilo pertenece a un aminoácido y el grupo amino pertenece a otro
aminoácido.

38. Los péptidos (del griego πεπτός, peptós, digerido) son un tipo de
moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante
enlaces peptídicos.
Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la
naturaleza y son responsables por un gran número de funciones,
muchas de las cuales todavía no se conocen.

39. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido, y si el
número es alto a una proteína, aunque los límites entre ambos no están
definidos.
Orientativamente:
 Oligopéptido: menos de 20 aminoácidos.
 Polipéptido: entre 20 y 50 aminoácidos.
 Proteína: más de 51 aminoácidos. Las proteínas con una sola cadena
polipeptídica se denominan proteínas monoméricas, mientras que las
compuestas de más de una cadena polipeptídica se conocen como
proteínas multiméricas.

40. Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños
(tienen menos de diez mil o doce mil Daltons de masa) y que las
proteínas pueden estar formadas por la unión de varios polipéptidos y a
veces grupos prostéticos.
Un ejemplo de polipéptido es la insulina, compuesta por 51
aminoácidos y conocida como una hormona de acuerdo a la función
que tiene en el organismo de los seres humanos.

41. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de
aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico
implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un
enlace covalente CO-NH.
Oligopéptido (tetrapéptido)

42. Comportamiento ácido-base de los péptidos
Puesto que tienen un grupo amino terminal y un carboxilo terminal, y pueden
tener grupos R ionizables, los péptidos tienen un comportamiento ácido-base
similar al de los aminoácidos.
Los péptidos, al igual que aminoácidos y proteínas son biomoléculas con un
carácter anfótero que permiten la regulación homeostática de los organismos.

43. Es el esqueleto covalente de la cadena polipeptídica, y
establece la secuencia de aminoácidos. Enlace Peptídico (EP).
La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia
de aminoácidos., es decir, la combinación lineal de los
aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace
peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos
siendo una de sus características mas importante la
coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.

45. La estructura lineal del péptido definirá en gran medida
las propiedades de niveles de organización superiores de
la proteína. Este orden es consecuencia de la información
del material genético: Cuando se produce la traducción
del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a
dar lugar a la proteína. Se puede decir, por tanto, que la
estructura primaria de las proteínas no es más que el
orden de aminoácidos que la conforman

46. Ordenación regular y periódica de la cadena polopeptídica en el espacio
(Hélice-a).Puentes H entre los EP.
La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del
esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre
los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no
covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. Existen diferentes tipos
de estructura secundaria: - Estructura secundaria ordenada, ( repetitivos
donde se encuentran los hélices alfa y cadenas beta, y no repetitivos donde
se encuentran los giros beta y comba beta) -Estructura secundaria no
ordenada -Estructura secundaria desordenada
Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina.

48. Hélice alfa
Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura
helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada
aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y los carbonos α
de dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5Å. La hélice está
estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre
dentro de la hélice. Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están
dispuestas hacia el exterior de la hélice.
El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de
hidrógeno con el grupo carbonilo del aminoácido (n+4). De esta forma,
cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su
enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en (n-4).
En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza
enormemente la hélice. Esta dentro de los niveles de organización de la
proteína.

49. Lámina beta
La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos
cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que
los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de
hidrógeno con los grupos carboxilo de la opuesta. Es una
estructura muy estable que puede llegar a resultar de una
ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la
hélice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura están
posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. Dichos
sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un
impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de
la lámina.

50. esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente
sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la
formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un
aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

51. Forma en la cual la cadena polipeptídica se curva ose pliega para
formar estructuras estrechamente plegadas y compactas como la
de las proteínas globulares (sábanas Beta); participan las
atracciones intermoleculares: puentes de hidrógeno entre
cadenas laterales, puentes 2S, interacción hidrofóbica,
interacción electrostática.

53. Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el
espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada
proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los
dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los
aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los
polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca
una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de
fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro
(covalentes,
entre
aminoácidos
de
cisteína
convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.

54. Es el arreglo espacial de las subunidades de unaproteínas,
para conformar la estructura global; hay acompañamiento
paralelo de las cadenas polipeptídicas, responsable de las
funciones de las proteínas. Las fuerzas anteriores más las
Fuerzas de Van der Walls.

55. La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de
varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman
un ente, un multímero, que posee propiedades
distintas a la de sus monómeros componentes.
Dichas subunidades se asocian entre sí mediante
interacciones no covalentes, como pueden ser
puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o
puentes salinos. Para el caso de una proteína
constituida por dos monómeros, un dímero, éste
puede ser un homodímero, si los monómeros
constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no
lo son

56. Observar:
Cadenas lineales(
estructura primaria
)Hélices Alfa (
estructurasecundaria
)Sábanas Beta (
estructuratercearia
)
Estructura Cuaternaria
: Esel nivel más complejo, porlo cual
lo tienen lasproteínas complejas
comolas enzimas y losanticuerpos.

57. Gráficos de Niveles de Estructura

58. Gráficos de Niveles de Estructura

59. Las proteínas homólogas son proteínas que se derivan de un
"ancestro". Pueden estar presentes en la misma especie, y derivada
por la duplicación de genes en el genoma de un organismo, por
paralogy, o en especies diferentes, con la presente proteína ancestral
común en las especies ancestrales comunes a ambas especies

60. A) Ortólogas están presentes en diferentes
especies y tienen funciones similares o
idénticas.
B) Parálogas están presentes en una misma
especie y difieren en su función. Son el
resultado de duplicaciones génicas y una
posterior divergencia de función.

61. El mecanismo de la evolución de la duplicación de genes,
asociadas con mutaciones conduce a la divergencia molecular
y por lo tanto la formación de las familias de proteínas
estructuralmente relacionadas. Las proteínas derivadas de un
ancestro común, se dice homólogas29. Dependiendo del
número de mutaciones implicadas, las secuencias de
aminoácidos de las proteínas homólogas pueden ser
idénticos, similares o diferentes. Por lo tanto, la similitud
entre las secuencias de aminoácidos en las proteínas
homólogas expresadas por el grado (porcentaje) de identidad
es menos conservadas que las similares estructuras
tridimensionales.

62. En otras palabras, las estructuras tridimensionales de las proteínas
homólogas tienden a conservarse porque la estructura ancestral común
es crucial para el mantenimiento de la función de proteínas
La conservación de los residuos en las proteínas homólogas es notable.
Las secuencias de residuos de aminoácidos de las proteínas con 30%
de identidad aproximadamente, pero puede tener excelentes
superposición de las cadenas principales ("esqueleto de la proteína")
con las desviaciones de los mínimos cuadrados ("RMSD") de
aproximadamente 2 A30 comparable a los valores de "RMSD" de
aproximadamente 0,7 Å encuentra en las proteínas cristalinas31
idénticas de diferentes maneras y el orden de la estructura cristalográfica
resolución de muchas proteínas disponibles en el AP.

63. Es importante destacar que la conservación de la
estructura terciaria de las proteínas homólogas
no es una propiedad intrínseca de la proteína,
sino una consecuencia de la evolución,
gobernado por restricciones funcionales. Así, por
ejemplo, el cambio aleatorio 70% de los
aminoácidos constituyentes de una proteína
Podría dar lugar a un gran cambio
conformacional y la posible pérdida de la función.

64. Modelado de una proteína (proteína problema) por el método de la
homología se basa en el concepto de evolución molecular. Es decir, parte
del principio de que la similitud entre esta proteína y las estructuras
primarias de las proteínas homólogas conocidas de las estructuras
tridimensionales de proteínas (plantilla) implica similitud estructural

65. Los métodos actuales de modelización de proteínas por homología
implican básicamente en cuatro pasos sucesivos:
• Identificación y selección de las proteínas molde;
• Alineación de secuencias de residuos;
• Coordinar la construcción del modelo;
• Validación.