Agua

Molécula polar
Incolora, inodora e insípida
Alto calor especifico
Solvente universal
Puentes de hidrógeno
Esencial para la vida:
-Forma el medio acuoso donde se desarrollan todos los procesos metabólicos que tienen
lugar en nuestro organismo.
-Posibilita el transporte de nutrientes a las células de las sustancias de desecho desde las
células
-Puede intervenir como reactivo en reacciones del metabolismo, aportando hidrogeniones
(H3O+) o hidroxilos (OH-) al medio
-Colabora en el proceso digestivo
-El agua es, además el componente fundamental de la sangre y de los órganos internos, es
desintoxicante.

Hidratos de Carbono
Son moléculas orgánicas compuestas por C, H y O.
Son solubles en agua y se clasifican de acuerdo a la cantidad de carbonos o por el grupo
funcional aldehído
Son la forma biológica primaria de almacenamiento y consumo de energía.
Según su estructura:
_Monosacáridos: Moléculas más simples de 3 a 8 C., principal fuente de energía.
                   Glucosa, fructosa y galactosa.
_Disacáridos: Glúcidos formados por dos moléculas de monosacáridos
               Sacarosa (glucosa + fructosa)
               Maltosa (glucosa + glucosa)
               Lactosa (glucosa + galactosa)
_Oligosacáridos: Están compuestos por tres a diez moléculas de monosacáridos que al
hidrolizarse se liberan. Se encuentra en la membrana plasmática.

_Polisacáridos: Más de 10 monosacáridos, ramificadas o no. Se especializan en almacena
energía química para ser utilizada en etapas posteriores o cuando el organismo lo necesite.
Ej: Almidón, Glucógeno
Proteínas
Forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.)
Desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de
oxígeno y de grasas en la sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.)
Definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la estructura del código genético (ADN) y
de los sistemas de reconocimiento de organismos extraños en el sistema inmunitario.
Son macromoléculas orgánicas constituidas principalmente por C, H, O, N. Pueden contener
también S y P y en una menor cantidad Fe, Cu, Mg y I. Estos elementos se unen para formar
unidades estructurales llamados AMINOACIDOS.
Constituyen el 50% de la masa seca de los seres vivos.
Una celula difiere de otra por el tipo de proteína que predomina en ella, especialmente con
respecto a la función
Cumplen funciones estructural(colágeno), enzimática (ac. Graso sintetasa) , hormonal
(Insulina y glucagón), defensiva (inmunoglobulinas), de transporte (hemoglobina), función
contráctil (actina y miosina), función reguladora (ciclina), función homeostática (Regulación
de PH).

Aminoácidos
Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce
Se caracterizan por tener un grupo carboxilo(-COOH) y un grupo amino (-NH2)
Son los elementos constitutivos de las proteínas.
Existen 8 aa esenciales (que se deben obtener por la dieta) y 2 semiesenciales

          Ala      alanina             Leu                    Leusina      *
          Asn      asparragina         Met                    Metionina    *
          Cys      cisteina            Pro                    Prolina
          Asp      ac. aspartico       Gln                    Glutamina
          Glu      ac. glutaminico     Arg                    Arginina     &
          Phe      fenilalanina      * Ser                    Serina
          Gly      glicina             Thr                    Treonina     *
          His      histidina         & Val                    valina       *
          Ile      isoleucina        * Trp                    Triptófano   *
          Lys      lisina            * Tyr                    tirosina
-aa esencial: *
-aasemiesencial: &
Los péptidos y enlace peptídico

   Los péptidos están formados por la unión de aa mediante un enlace peptídico
   El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un grupo carboxilo de un
   aa y el grupo amino del siguiente, dando lugar a un desprendimiento de una molécula de
   agua.
   3 tipos de estructuras:
   _E. primaria: Secuencia de aa de una proteína
   _E. Secundaria: Capacidd de giro de sus enlaces, existen dos tipos




      Si es hacia el mismo lado la ubicación de los O se consigue alfa hélice, si son a lados
diferentes obtenemos beta laminar.

_E. Terciaria: Estructura secundaria de un polipeptido al plegarse sobre sí misma originando
una conformación globular.

_E. Cuaternaria: Unión mediante enlaces débiles de varias cadenas polipeptidicas con
estructura terciaria, para formar un complejo proteico

   *En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secuencia y por lo
   tanto el tipo de estructura que tomará.

   Vitaminas
        Son sustancias químicas no sintetizables por el organismo
        Presentes en pequeñas cantidades en los alimentos y son indispensables para la vida,
        la salud, actividad física y cotidiana.
        Se dividen en dos grupos: Hidrosolubles (B1, B2, B3, B6, B12 y C) y liposolubles (A, D,
        E, K) que se acumulan en grasas e hígado.
        Hipervitaminosis: Exceso en la acumulación de vitaminas
        Avitaminosis: Ausencia de un tipo de vitamina en el organismo
Mioglobina: La mioglobina es una hemoproteína que está presente en el corazón y el
músculo esquelético, sus funciones son servir como un reservorio y acarreador de Oxígeno,
incrementando la velocidad de transporte de O2 en la célula muscular. La mioglobina
consiste de una sola cadena de aminoácidos que es similar a las cadenas individuales de la
hemoglobina. Esta homología hace de la mioglobina un modelo sencillo de la hemoglobina.

  Contenido de hélice- .

  Hemoprotína muscular, compacta y globular
  Transporte de oxígeno hacia los músculos
Formada por 8 hélices alfa

       Hemoglobina: La hemoglobina se encuentra exclusivamente en las células rojas de la
       sangre, en donde su principal función es transportar al Oxígeno desde los pulmones
       hasta los capilares en los tejidos. La hemoglobina está compuesta de cuatro cadenas
       polipeptídicas (dos cadenas alfa y dos beta) que se mantienen unidas por medio de
       interacciones no covalentes.
       Transporte de oxígeno en la sangre
       Presenta un grupo HEMO (formado por hierro)
       Estructura cuaternaria

       Inmunoglobulina
       Proteína plasmática del sistema inmune
       Anticuerpo presente en cada organismo
       2 cadenas polipeptidicas globulares y dos cadenas livianas unidas entre si por puentes
       de disulfuro
       Existen 5 tipos de inmunoglobulinas

       Ig A
       Se encuentra en las secreciones del cuerpo: Leche, saliva, lágrimas, mucosa
       Es la primera barrera protectora del cuerpo humano

Ig D

       Se encuentra en el plasma sanguíneo
       Unida a la membrana de los linfocitos B
       Función principal: Activación de las células de los linfocitos B

Ig E

       Se encuentra en el suero. Membranas de células cebadas y basófilos que poseen un
       receptor específico
       Participa en la respuesta inmune protectora contra parásitos (reacciones alérgicas)

Ig M

   Se encuentra en el espacio intravascular (plasma sanguíneo)
   Posee un gran tamaño
Primer anticuerpo que se produce como respuesta inmunológica

Ig G

   Se encuentra en el LCR y la sangre
   Se une a macrófagos y neutrófilos para participar en la destrucción de microorganismos
   Puede atravesar la barrera placentaria por ende, es responsable de la inmunidad fetal




 Colágeno

   Elemento estructural de gran importancia
   Resisten fuerzas de tensión
   Tejido ósea, tendones, cornea, piel y células
   Triple hélice formada por glicina, prolina e hidroxiprolina
   Existen 13 tipos

Colágeno tipo 1 se encuentra en dentina, tipo 3 vasos sanguíneos, tipo 4 en mucosa, 6 y 7
sirven de anclaje, 9 en cartílago.

Nota: Todas las enzimas son proteínas, pero no todas las proteínas son enzimas.



 Enzimas

   Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas
   Simples: formadas por una o más cadenas polipeptidicas
   Conjugadas: Contienen por lo menos un grupo no proteico enlazado a la cadena
   polipeptidica. Se dividen en 2 grupos:
   _Apoenzima: Es la parte polipeptidica de la enzima
   _Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima o coenzima en vitaminas
   _La combinación de éstas dos forman una holoenzima
Factores que afectan la actividad enzimática

      Concentración del sustrato
      Concentración de la enzima
      Temperatura
      PH
      Presencia de cofactores
      Desnaturalización: reversibles (PH) e irreversible (temperatura, radiación, agentes
      químicos)

Resumen Bioquimica Solemne 1

  • 1.
    Agua Molécula polar Incolora, inodorae insípida Alto calor especifico Solvente universal Puentes de hidrógeno Esencial para la vida: -Forma el medio acuoso donde se desarrollan todos los procesos metabólicos que tienen lugar en nuestro organismo. -Posibilita el transporte de nutrientes a las células de las sustancias de desecho desde las células -Puede intervenir como reactivo en reacciones del metabolismo, aportando hidrogeniones (H3O+) o hidroxilos (OH-) al medio -Colabora en el proceso digestivo -El agua es, además el componente fundamental de la sangre y de los órganos internos, es desintoxicante. Hidratos de Carbono Son moléculas orgánicas compuestas por C, H y O. Son solubles en agua y se clasifican de acuerdo a la cantidad de carbonos o por el grupo funcional aldehído Son la forma biológica primaria de almacenamiento y consumo de energía. Según su estructura: _Monosacáridos: Moléculas más simples de 3 a 8 C., principal fuente de energía. Glucosa, fructosa y galactosa. _Disacáridos: Glúcidos formados por dos moléculas de monosacáridos Sacarosa (glucosa + fructosa) Maltosa (glucosa + glucosa) Lactosa (glucosa + galactosa) _Oligosacáridos: Están compuestos por tres a diez moléculas de monosacáridos que al hidrolizarse se liberan. Se encuentra en la membrana plasmática. _Polisacáridos: Más de 10 monosacáridos, ramificadas o no. Se especializan en almacena energía química para ser utilizada en etapas posteriores o cuando el organismo lo necesite. Ej: Almidón, Glucógeno
  • 2.
    Proteínas Forman parte dela estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) Desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en la sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.) Definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la estructura del código genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraños en el sistema inmunitario. Son macromoléculas orgánicas constituidas principalmente por C, H, O, N. Pueden contener también S y P y en una menor cantidad Fe, Cu, Mg y I. Estos elementos se unen para formar unidades estructurales llamados AMINOACIDOS. Constituyen el 50% de la masa seca de los seres vivos. Una celula difiere de otra por el tipo de proteína que predomina en ella, especialmente con respecto a la función Cumplen funciones estructural(colágeno), enzimática (ac. Graso sintetasa) , hormonal (Insulina y glucagón), defensiva (inmunoglobulinas), de transporte (hemoglobina), función contráctil (actina y miosina), función reguladora (ciclina), función homeostática (Regulación de PH). Aminoácidos Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce Se caracterizan por tener un grupo carboxilo(-COOH) y un grupo amino (-NH2) Son los elementos constitutivos de las proteínas. Existen 8 aa esenciales (que se deben obtener por la dieta) y 2 semiesenciales Ala alanina Leu Leusina * Asn asparragina Met Metionina * Cys cisteina Pro Prolina Asp ac. aspartico Gln Glutamina Glu ac. glutaminico Arg Arginina & Phe fenilalanina * Ser Serina Gly glicina Thr Treonina * His histidina & Val valina * Ile isoleucina * Trp Triptófano * Lys lisina * Tyr tirosina -aa esencial: * -aasemiesencial: &
  • 3.
    Los péptidos yenlace peptídico Los péptidos están formados por la unión de aa mediante un enlace peptídico El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un grupo carboxilo de un aa y el grupo amino del siguiente, dando lugar a un desprendimiento de una molécula de agua. 3 tipos de estructuras: _E. primaria: Secuencia de aa de una proteína _E. Secundaria: Capacidd de giro de sus enlaces, existen dos tipos Si es hacia el mismo lado la ubicación de los O se consigue alfa hélice, si son a lados diferentes obtenemos beta laminar. _E. Terciaria: Estructura secundaria de un polipeptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. _E. Cuaternaria: Unión mediante enlaces débiles de varias cadenas polipeptidicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico *En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secuencia y por lo tanto el tipo de estructura que tomará. Vitaminas Son sustancias químicas no sintetizables por el organismo Presentes en pequeñas cantidades en los alimentos y son indispensables para la vida, la salud, actividad física y cotidiana. Se dividen en dos grupos: Hidrosolubles (B1, B2, B3, B6, B12 y C) y liposolubles (A, D, E, K) que se acumulan en grasas e hígado. Hipervitaminosis: Exceso en la acumulación de vitaminas Avitaminosis: Ausencia de un tipo de vitamina en el organismo
  • 4.
    Mioglobina: La mioglobinaes una hemoproteína que está presente en el corazón y el músculo esquelético, sus funciones son servir como un reservorio y acarreador de Oxígeno, incrementando la velocidad de transporte de O2 en la célula muscular. La mioglobina consiste de una sola cadena de aminoácidos que es similar a las cadenas individuales de la hemoglobina. Esta homología hace de la mioglobina un modelo sencillo de la hemoglobina. Contenido de hélice- . Hemoprotína muscular, compacta y globular Transporte de oxígeno hacia los músculos
  • 5.
    Formada por 8hélices alfa Hemoglobina: La hemoglobina se encuentra exclusivamente en las células rojas de la sangre, en donde su principal función es transportar al Oxígeno desde los pulmones hasta los capilares en los tejidos. La hemoglobina está compuesta de cuatro cadenas polipeptídicas (dos cadenas alfa y dos beta) que se mantienen unidas por medio de interacciones no covalentes. Transporte de oxígeno en la sangre Presenta un grupo HEMO (formado por hierro) Estructura cuaternaria Inmunoglobulina Proteína plasmática del sistema inmune Anticuerpo presente en cada organismo 2 cadenas polipeptidicas globulares y dos cadenas livianas unidas entre si por puentes de disulfuro Existen 5 tipos de inmunoglobulinas Ig A Se encuentra en las secreciones del cuerpo: Leche, saliva, lágrimas, mucosa Es la primera barrera protectora del cuerpo humano Ig D Se encuentra en el plasma sanguíneo Unida a la membrana de los linfocitos B Función principal: Activación de las células de los linfocitos B Ig E Se encuentra en el suero. Membranas de células cebadas y basófilos que poseen un receptor específico Participa en la respuesta inmune protectora contra parásitos (reacciones alérgicas) Ig M Se encuentra en el espacio intravascular (plasma sanguíneo) Posee un gran tamaño
  • 6.
    Primer anticuerpo quese produce como respuesta inmunológica Ig G Se encuentra en el LCR y la sangre Se une a macrófagos y neutrófilos para participar en la destrucción de microorganismos Puede atravesar la barrera placentaria por ende, es responsable de la inmunidad fetal Colágeno Elemento estructural de gran importancia Resisten fuerzas de tensión Tejido ósea, tendones, cornea, piel y células Triple hélice formada por glicina, prolina e hidroxiprolina Existen 13 tipos Colágeno tipo 1 se encuentra en dentina, tipo 3 vasos sanguíneos, tipo 4 en mucosa, 6 y 7 sirven de anclaje, 9 en cartílago. Nota: Todas las enzimas son proteínas, pero no todas las proteínas son enzimas. Enzimas Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas Simples: formadas por una o más cadenas polipeptidicas Conjugadas: Contienen por lo menos un grupo no proteico enlazado a la cadena polipeptidica. Se dividen en 2 grupos: _Apoenzima: Es la parte polipeptidica de la enzima _Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima o coenzima en vitaminas _La combinación de éstas dos forman una holoenzima
  • 7.
    Factores que afectanla actividad enzimática Concentración del sustrato Concentración de la enzima Temperatura PH Presencia de cofactores Desnaturalización: reversibles (PH) e irreversible (temperatura, radiación, agentes químicos)