El documento trata sobre las proteínas y las enzimas. Explica que las proteínas son biomoléculas formadas por aminoácidos cuya información se encuentra en el ADN. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores acelerando las reacciones bioquímicas a través de la unión con sustratos en su sitio activo. Diversos factores como el pH, la temperatura y la concentración regulan la actividad enzimática.

1. Proteínas.
• ¿Qué importancia tiene el ADN?: ayuda a traspasar la información genética a los descendientes y almacena el material
genético.
• ¿Qué es el material genético?: contiene información del individuo, de su estructura y funcionamiento.
• ¿Cómo aparece está información contenida en el ADN? A través de su expresión.
• ¿Cuál es el producto de la expresión del ADN?: proteínas.
• ¿Dónde esta la información de las proteínas?: ADN
 Proteínas: son biomoléculas inorgánicas que se componen de C-H-O-N, son polímeros formados por aminoácidos.
 Aminoácido: formado por un átomo de carbono central que une 4 grupos de át de hidrogeno, un grupo carboxilo, un grupo
amino y un grupo radical. Se clasifican según las propiedades químicas que presentan –están dadas por el grupo R- también se
clasifican según si son esenciales o no.

2. Desnaturalización de proteínas.
• ¿Qué consecuencias acarrea la desnaturalización?: hay pérdida de la función biológica.
• ¿Qué es el causante de la desnaturalización?: el calor, t°, ph…
Estructura de la proteína:
La estructura tridimensional es la más estable de todas y es funcionalmente activa.
El ambiente celular regula la activación o desactivación de la estructura nativa.
Las proteínas pueden desnaturalizarse en presencia de determinados factores como cambios de pH, T°, o agentes químicos
, logrando perder su estructura nativa.

3. Según prueba…
 La estructura cuaternaria se caracteriza por la unión de dos o más cadenas de aminoácidos.
 Un aminoácido se caracteriza por ser una molécula simple (+)
 Las proteínas son importantes debido a que cumplen muchas funciones en los seres vivos
 Ejemplos de proteínas son la hemoglobina y el colágeno.
 La inmunoglobina cumple la función defensiva, al ser un reconocedor de organismos y moléculas extrañas, lográndose
unir a ellas para facilitar su destrucción
 Los péptidos y proteínas se diferencian en el número de aminoácidos que los compone.
 La proteína que tiene más de una cadena polipeptica es cuaternaria.
 Los aminoácidos en su estructura presenta cuatro grupos unidos a un carbono central.
 El enlace que une a un aminoácido con otro se establece entre un grupo amino y un grupo carboxilo.
 Las proteínas al plegarse una cadena de aminoácidos, se establecen enlaces entre los aminoácidos.
 La estructura primaria es importante debido a que determina los otros niveles estructurales.
 El triptófano es un aminoácido esencial, lo que significa que el organismo es incapaz de sintetizarlo.
 En los aminoácidos se presenta un carbono central, las propiedades químicas de éste son dadas por el grupo R, se unen y
forman cadenas de un número variable de aá.
 Las proteínas deben tener estructura primaria. La información para la síntesis de esta la guarda el adn.
 Estructura primaria
 Los aminoácidos presentan tres grupos que son iguales.
 La reversibilidad del proceso de desnaturalización hace referencia a que la proteína recupera su disposición espacial.
 La importancia de que una proteína se desnaturalice radica en que pierde su función biológica.
 El calor es el factor que causa la desnaturalización.
Estructurasecundaria

4. Enzimas.
• Son biocatalizadoras, aceleran la velocidad, lo logran porque provocan una disminución en la energía de activación.
• En toda enzima hay un sitio activo que es donde se une el sustrato
• Para que la enzima pueda actuar debe unirse al sustrato con la enzima.
• Existe un sitio especifico de unión en la enzima: el sitio/centro activo. Este es tridimensional, especifico y con pocos
aminoácidos, son proteínas con nivel terciario, globulares.
• La mayoría de las reacciones metabólicas ocurren en agua.
• Una vez que actúa la enzima, se recupera de cada reacción. No se modifica, se recupera.
• Muchas enzimas actúan como cofactor (acompañan a las proteínas)
• Coenzima (vitamina) cofactor (mineral).
• Grupo prostético: enlace proteína y el cofactor es débil, pero cuando es fuerte se llama así.
• Modelo llave-cerradura: plantea que la unión es de sitio perfecto, que hay una unión donde las estructuras se ensamblan
perfectamente.
• La enzima NUNCA modifica su estructura.
• Modelo de encaje inducido: plantea que la enzima y el sustrato no encajan pero se modifica la estructura para que encaje.
El sustrato provoca que en el sitio activo se modifique para que encaje.
• Las enzimas son proteínas, algunas ARN.
• Su característica es que se recupera, pudiendo utilizarse varias veces; son específicas, actúan sobre un sustrato
determinado.
• Actúan en concentraciones pequeñas.
Según cuaderno….

5. Según guía..
◊ Catalizador: sustancia que acelera una reacción química. Acelera la reacción al disminuir la energía de activación, esta, es la
energía mínima necesaria para que se produzca una reacción química.
◊ La mayoría de las enzimas son proteínas, también existe ARN con actividad catalítica (ribosomas). Algunas enzimas son
proteínas simples y otras, proteínas conjugadas asociadas con otra molécula no proteica, la coenzima o cofactor.
◊ Cofactor: son iones o moléculas inorgánicas. Algunos entran a formar parte del sitio activo y son integrantes de la proteína
enzima; otros establecen un enlace entre la enzima y el sustrato.
◊ Coenzima: es una molécula orgánica. Producen interacciones débiles y colaboran con los procesos anexos a las funciones
catalíticas en sí (ej: NAD, NADH y ATP). Se puede señalar, que muchas vitaminas funcionan también como coenzimas.
◊ Grupos prostéticos: son sustancias que se unen en forma covalente con la enzima siendo imposible separarlas.
Acción enzimática: las enzimas son catalizadores específicos, cada enzima cataliza un solo tipo de reacción y casi siempre actúa un
único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos.
 Sustrato: actúa sobre la enzima
 Centro activo: es un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato, también se dice
que es un sitio catalítico formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción.
 Una vez formados los productos la enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción,
 Los sustratos son específicos para cada enzima.
 Enzima + Sustrato -> E-S -> Enzima + producto = ej = Matlasa + Maltosa -> M-M -> Maltasa + 2 moléculas de glucosa.

6. Enzima:
• Actúa en baja concentración, no sufre modificaciones, se recupera intacta, no afecta el equilibrio de la reacción pero si su velocidad, son
especificas, su actividad está regulada, en su mayoría es una proteína.
• Tiene una elevada especifidad.
• El sustrato se une a la enzima a través de interacciones débiles en el centro activo, este es una pequeña porción de la enzima,
constituida por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato –mecanismo de acción-
Factores que regulan la actividad enzimática:
• pH: las enzimas presentan un pH óptimo
• T°: se tiene una temperatura óptima, bajas provoca una enzima rígida y +50°C la enzima se desnaturaliza.
• Concentración enzima: hay una relación lineal entre la velocidad de la reacción y la concentración de la enzima.
• Concentración sustrato: si la velocidad de la reacción aumenta es porque se aumentó l concentración del sustrato.
Inhibición enzimática:
• Los inhibidores son moléculas que reducen la actividad de una enzima.
• Es un medio importante cuando se quiere regulas las rutas metabólicas.
• Se produce cuando un compuesto compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima libre, se une al complejo ES en un lugar
separado del lugar activo, o se una a la enzima libre en un lugar separado del lugar activo.
Clasificación enzimas: según el tipo de reacción que la enzima cataliza.
• Oxidoreductasas: reacciones de transferencia electrónica
• Transferasas: transferencia de grupos funcionales.
• Hidrolasas: reacciones de hidrólisis.
• Lisas: adición a los dobles enlaces.
• Ligasas: formación de enlaces con rotura de ATP.
• Isomerasas: reacción de isomerización.

7. Prueba…
 La actividad máxima de la fosfatasa alcalina se obtiene de un pH básico.
 En la inhibición competitiva ocurrirá que el sitio activo podrá ser ocupado por el inhibidor.
 El metabolismo es característico de todos los seres vivos y ocurre continuamente en ellos.
 La formación de proteínas en las células corresponde a una reacción anabólica que requiere energía.
 Las enzimas son biocatalizadores, en los seres vivos las enzimas actúan dentro y fuera de las células, las enzimas son
especificas.
 El sustrato es la sustancia que se modificará en la reacción.
 Las enzimas provocan la disminución de la energía de activación.
 El cofactor es aquella sustancia requerida por la enzima –apoenzima- para ser activa.
 El mecanismo de encaje inducido plantea que el sitio activo cambia al unirse al sustrato.
 Reacciones metabólicas: fotosíntesis y síntesis de proteínas en los ribosomas.
 El sitio activo se caracteriza por ser tridimensional y componerse de unos pocos aminoácidos.
 Los inhibidores se unen a la enzima produciendo un bloqueo en ella.