Este documento trata sobre las proteínas y las enzimas. Explica que las proteínas son macromoléculas orgánicas compuestas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno que cumplen funciones estructurales, hormonales, inmunológicas y enzimáticas en los organismos vivos. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de las reacciones bioquímicas en las células, regulando su velocidad y especificidad. La actividad enzimática depende

1. UNIVERSIDAD PANAMERICANA DEL PUERTO
FACULTAD DE INGENIERÍA
DIRECCIÓN GENERAL DE INVESTIGACIÓN, TECNOLOGÍA
Y ESTUDIOS DE POSTGRADO
Especialización en Molinería de los
Cereales
Facilitadora:
MSc. Coromoto Bonetti de Guzmán

2. Curso Introductorio
Primera Cohorte

3. PROTEÍNAS

4. Concepto de Proteína
Del griego proteos= fundamental (importante función que cumplen para la vida).
Las proteínas son macromoléculas orgánicas (biopolímeros) muy
complejas de elevado peso molecular que se encuentran en todas
las células vivas y que son de gran importancia biológica, por las
múltiples funciones que desempeñan.
Están compuestos básicamente por carbono (C), hidrógeno (H),
oxígeno (O) y nitrógeno (N), aunque también pueden contener
azufre (S), fósforo (P), hierro (Fe) u otros elementos. Los diversos
tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades.

5. Importancia de las Proteínas
• Al igual que otras macromoléculas biológicas tales como polisacáridos y
ácidos nucleicos, las proteínas son partes esenciales de los organismos y
participan en todos los procesos del interior de las células.
• Muchas proteínas son enzimas que catalizan reacciones bioquímicas y
son vitales para el metabolismo.
• Las proteínas también tienen funciones estructurales o mecánicas, como
la actina y la miosina en los músculos y las proteínas del citoesqueleto,
que forman un sistema de andamiaje que mantiene la forma celular.
• Otras proteínas son importantes en la señalización celular, la respuesta
inmune, la adhesión celular y el ciclo celular.
• Las proteínas son también necesarias en la dieta en los animales ya que
los animales no pueden sintetizar todos los aminoácidos que necesitan y
debe obtener los aminoácidos esenciales de los alimentos. A través del
proceso de la digestión, los animales se descomponen las proteínas en
aminoácidos libres que se utilizan en el metabolismo.

6. Síntesis de proteínas

10. AMINOÁCIDOS

11. Estructura de un aminoácido

12. Estructura de un aminoácido

13. Enantiómeros

16. Punto isoeléctrico
Concepto: Es el valor de pH al cual el aminoácido existe como un
zwitterion. A este pH la carga neta del aminoácido es cero.
La carga neta es la suma de todas las cargas positivas y negativas
que están en la molécula.
El punto isoeléctrico lo calculamos así:
pI=pK1 + pK2
2

19. Dipéptido

20. Enlaces peptídicos

22. Estructura de las Proteínas

23. Estructura de las Proteínas

25. Estructura Secundaria de las Proteínas

26. Estructura Terciaria de una Proteína

27. Estructura Cuaternaria de una Proteína

28. En resumen, estructura de una proteína
1aria. 2aria. 3aria. 4aria.
Combinación
ilimitada de
Aminoácidos
Unión peptídica
Secuencia
Hélice
Hoja plegada
Puente de
Hidrógeno
Globular
Fibrosa
Puentes de Hidrógeno,
Interacciones hidrofóbicas
electrostáticas, puentes
disulfuro
Subunidades iguales
Subunidades distintas
Fuentes diversas
no covalentes

29. POLIPÉPTIDOS: Péptidos formados por un número mayor de
aminoácidos (10 y 100 aminoácidos). Ej: la insulina formada por 51
aminoácidos, glucagón, calcitocina, gastrina, entre otros.
OLIGOPÉPTIDOS: Péptidos formados por un número relativamente
pequeño de aminoácidos (2 y 10 aminoácidos).
Ejemplos: Hormona liberadora de la tirotropina (TRH), oxitocina,
encefalinas, glutatión, vitaminas del grupo B (ácido pantoténico, ácido fólico),
entre otros.
Son de fácil absorción, ya que prácticamente no necesitan digestión.
PROTEÍNAS: Péptidos formados por más de 100 aminoácidos. Ej.: la
Hemoglobina.

30. Oligopéptido
b)

31. Las Proteínas:
Biomoléculas más versátiles y diversas
Muy importantes para el crecimiento del organismo y
realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre
las que destacan:
 Estructural: Esta es la función más importante de una
proteína. Ej: colágeno, queratina, elastina.
 Hormonal: Ej: la hormona somatotropa, ACTH, etc.
 Inmunológica: Ej.: los anticuerpos.
 Enzimática: Ej.: sacarasa y pepsina.
 Contráctil: Ej.: actina y miosina.
 Homeostática: Colaboran en el mantenimiento del pH (ya que
actúan como un tampón químico).
 Transducción de señales: Ej.: rodopsina.
 Protectora o defensiva: Ej.: trombina y fibrinógeno.
 Transporte de nutrientes: Ej.: Hemoglobina.
 Reserva: Ej.: La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina
del grano de trigo, la hordeína de la cebada, caseína de la leche.

33. Enzimas:
a) Concepto.
b) Catálisis enzimática:
 Concepto.
 Factores que afectan la velocidad de las
reacciones catalizadas por enzimas:
concentración de substrato, concentración
de enzima, temperatura, concentración del
ión hidrógeno (pH), activadores enzimáticos,
inhibidores enzimáticos.
 Nomenclatura de las enzimas.
c) Importancia.

34. Aunque son sintetizadas dentro de las células, no
tienen que estar en su interior para actuar como
catalizador. Muchas de ellas se han extraído de
células y conservan su actividad completa.
Concepto de enzimas o biocatalizadores
Son catalizadores orgánicos de naturaleza
proteica producidos por las células vivientes,
que regulan la velocidad y especificidad de las
miles de reacciones químicas que ocurren en el
protoplasma.

35. Catalizadores: Sustancias que regulan la velocidad de una reacción
química, generalmente acelerándolas, quedando inalteradas al final de
la reacción y listas para entrar de nuevo en función.
Ejemplos:
H2 + Cl2 No hay reacción
(puros y secos)
H2O
H2 + Cl2 HCl (reacción violenta)
Pt
2 H2O2 2 H2O + O2 (reacción rápida)

36. Catálisis: Fenómeno que hace posible que las células
vivas rompan o descompongan con facilidad moléculas
grandes en moléculas más pequeñas, pero también para
la formación de moléculas más grandes a partir de las
más pequeñas, gracias a las enzimas o biocatalizadores.

37. Mecanismo de acción enzimática

38. Composición química de las enzimas
Simples: Formadas sólo por proteínas. Ej.: la pepsina
Compuestas: Tienen dos fracciones:
a) Fracción proteica, apoenzima o apofermento (proteína,
responsable de la especificidad química).
b) Fracción prostética, coenzima o cofermento ( molécula
orgánica menor generalmente a base de fosfato, con vitaminas y
minerales, responsable de la actividad química). No proteica, de bajo
peso molecular y termostable.
Las fracciones a) y b) por separado carecen de actividad catalítica, su actividad
es posible cuando se juntan ambos elementos.

39. Tradicional
• Derivados de su fuente o del griego o latín.
• Ej.: pepsina, tripsina, quimiotripsina, papaína, renina, etc.
Común
• Se toma en cuenta la naturaleza de la reacción catalizada o
el substrato, al cual se le añade la terminación –asa.
• La ureasa, enzima que cataliza la hidrólisis de la urea; la
sucrasa que cataliza la hidrólisis de la sucrosa, etc.
Sistemática
• Las enzimas se incluyen en seis clases, tomando en cuenta
los seis tipos de reacciones fundamentales que ellas catalizan
• a) Oxidorreductasas, b) Transferasas, c) Hidrolasas,
d)Liasas, e) Isomerasas, f)Ligasas (sintetasas).
Nomenclatura de las Enzimas

40. Forma correcta de nombrar a las enzimas
1º) Se nombra el sustrato sobre el que actúa.
2º) A continuación el nombre de la coenzima, si la hay.
3º) Por último la función que realiza acabado en asa.
Ej.: Lactato nicotidín deshidrogenasa.
Generalmente el nombre de la coenzima no se escribe, quedaría
Lactato deshidrogenasa.

41. Factores que afectan la velocidad
de las reacciones enzimáticas
a) Concentración de substrato.
b) Concentración de enzima.
c) Temperatura.
d) Concentración del ion hidrógeno (pH).
e) Activadores enzimáticos.
f) Inhibidores enzimáticos.

42. Concentración de substrato
En toda reacción catalizada por una enzima, si se
mantienen constantes el pH, la temperatura y la
concentración de enzima en un sistema, la velocidad
de la reacción aumenta exponencialmente al
incrementarse la concentración de substrato, ya que
al existir más moléculas de substrato es más probable
el encuentro con la enzima y la formación del
complejo E-S.
Este aumento de velocidad es rápido para concentraciones bajas de substrato y, a
medida que este aumenta, se va haciendo más lento hasta que la concentración del
substrato alcanza un cierto valor, a partir del cual, aunque aumente la
concentración del mismo, no aumenta la velocidad de la reacción. Esto es debido a
que la enzima está saturada por el substrato; es decir, todas las moléculas de la
enzima están unidas al substrato formando el complejo E-S. Cuando ocurre esto,
se dice que la reacción ha alcanzado la velocidad máxima.

44. Concentración de Enzima
En muchos casos, la velocidad
de la reacción es directamente
proporcional a la concentración
de la enzima, si el pH y la
temperatura se mantienen
constantes, pero si hay exceso de
substrato la velocidad de la
reacción es directamente
proporcional a la cantidad de
enzima presente.

45. Temperatura
En general por cada 10ºC que aumente la temperatura, la velocidad de la
reacción aumenta de 2 a 4 veces. Esta regla se cumple hasta que la temperatura
alcanza un valor máximo (Temperatura óptima) donde la actividad es
máxima. Esto se debe a que al aumentar la temperatura aumenta el movimiento
de las moléculas y, por tanto aumenta la probabilidad de encuentro entre el
Substrato y la Enzima.
Cada enzima posee una temperatura óptima, en las enzimas humanas suele
estar alrededor de 37ºC. Si la temperatura aumenta por encima de la
temperatura óptima, disminuye e incluso cesa la actividad enzimática debido a
que la enzima se desnaturaliza. Esta inactivación es irreversible.
Los animales poiquilotermos debido a que carecen de mecanismos para regular
la temperatura corporal, se ven obligados a hibernar en la estación fría pues la
actividad de sus enzimas debido a las bajas temperaturas es muy baja.
Las temperaturas de 50 a 60 °C inactivan rápidamente la mayor parte
las enzimas, pero no la congelación, donde las reacciones se producen
muy lentamente o se detienen y su actividad catalítica reaparece si la
temperatura vuelve a la normal.

47. pH
Las enzimas son sensibles a los
cambios de pH, o sea de acidez o
alcalinidad del medio.
No toleran la acción de ácidos o
bases fuertes. Cada una presenta
un pH óptimo, en el cual su
actividad es máxima.
Ej.:
Pepsina Proteína pH=2
Tripsina Proteína pH=8,5
Enzimas intracelulares pH=7

48. Activadores
Bioelementos y oligoelementos que incrementan la
velocidad de reacción de la enzima.
Ejemplos:
El Cl- para la ptialina; el H+ para el pepsinógeno; el
Mn++ y el Mg++ para la aminopeptidasa, entre
otras.

49. Inhibidores
Son compuestos químicos que se unen a la enzima, en distintos puntos de la
misma y disminuyen o incluso impiden su actividad. Estos compuestos pueden ser
de distintos tipos: iones, moléculas orgánicas y a veces el producto final de la
reacción. A la acción que realizan se la denomina inhibición, la cual puede ser:
·Inhibición irreversible: Cuando el inhibidor impide permanentemente la
actividad enzimática, bien porque se une de forma permanente con grupos
funcionales importantes del centro activo o bien porque altera su estructura. A
estos inhibidores se les denomina venenos y a la inhibición que realizan se le
denomina envenenamiento de la enzima. Ej. La penicilina que inhibe las enzimas
que sintetizan la pared bacteriana. El ión cianuro que actúa sobre la citocromo
oxidasa (enzima respiratoria que interviene en el transporte de electrones).
·Inhibición reversible: El inhibidor se une a la enzima de forma temporal
mediante enlaces débiles e impide el normal funcionamiento de la misma, pero no
la inutiliza permanentemente. Puede ser de dos tipos: a) Competitiva. b) No
competitiva.

50. Inhibidores enzimáticos

51. Inhibidores
enzimáticos
Reversibles
Competitivos
No
Competitivos
Irreversibles Venenos

52. Inhibidores enzimáticos
Competitiva: El inhibidor es similar al substrato y se puede unir
al centro activo de la enzima impidiendo que lo haga el substrato.
Es decir ambos, inhibidor y substrato compiten por unirse al centro
activo de la enzima. La acción suele anularse aumentando la
concentración del substrato.
No competitiva: El inhibidor no compite con el sustrato, puede
actuar de dos formas:
-Sobre la enzima, uniéndose a ella en un lugar diferente al centro
activo y modificando su estructura lo que dificulta que la enzima
se pueda unir con el substrato.
-Sobre el complejo E-S uniéndose a él y dificultando su
desintegración y por lo tanto la formación de los productos.

53. Propiedades de las enzimas
• Proteínas catalizadas por los seres vivos (biocatalizadores).
• Su poder catalítico es extraordinario.
• La sustancia sobre la cual actúa se llama substrato.
• Algunas enzimas como la ptialina y la pepsina pueden
continuar su función fuera de la célula viviente, por lo cual
este hecho permite el estudio de todas las reacciones a que
dan lugar, que sería difícil en el interior celular, donde se
realizan otras funciones.

54. Funciones de las enzimas
1. Sintetizan grandes moléculas a partir de sus elementos
constitutivos. Ej.: las proteínas a partir de los aminoácidos, el
almidón a partir de la glucosa por polimerización, entre otras.
2. Liberan la energía acumulada en las sustancias para que el
organismo la utilice a medida que lo necesite.
3. Descomponen grandes moléculas en sus constituyentes más
simples, permitiendo que por difusión puedan entrar o salir de la
célula.
4. Las reacciones reguladas por enzimas son fundamentales para
todos los fenómenos vitales: respiración, crecimiento,
contracción muscular, conducción nerviosa, fotosíntesis, fijación
del nitrógeno, entre otras.
5. Sin ellas sería imposible para las células realizar reacciones que
in vitro necesitarían una gran cantidad de calor inicial (para
iniciarse) y producirían al terminarse demasiadas calorías, tal
como la combustión de un glúcido, sobrada energía para
incendiarse la célula.