Breve introduccion a la bioquimica

1. BIOQUIMICA
Lehninger A., Nelson D. L., Cox M. M. Fifth Principles of Biochemistry. Ed. W. H.
Freeman, 2008.
Bioquímica, Pamela C. Champe, Richard A. Harvey, Denise R. Ferrier, Ed.Lippincott
Williams & Wilkins, 4a Edición, 2008

2. INTRODUCCION
LA BIOQUÍMICA Y SU ESTUDIO
■ Se puede definir la Bioquímica como la ciencia que estudia los procesos químicos
que tienen lugar en los seres vivos.
Los objetivos de la Bioquímica consisten en estudiar:
■ La composición química de los seres vivos (las biomoléculas)
■ Las relaciones que se establecen entre dichos componentes (interacciones)
■ Sus transformaciones en los seres vivos (metabolismo)
■ la regulación de dichos procesos (fisiología)

3. HISTORIA DE LA BIOQUÍMICA
»
* La aplicación de la bioquímica y su conocimiento, probablemente comenzó hace 5.000 años con la producción de pan usando
levaduras en un proceso conocido como fermentación anaeróbica.
La bioquímica, anteriormente llamada de química biológica o fisiológica, surgió a
partir de las investigaciones de fisiologístas y químicos sobre compuestos y
reacciones químicas en seres humanos y plantas en el siglo XIX. *
» El término bioquímica fue propuesto por el químico y médico
alemán Carl Neuberg (1877-1956) en 1903,
Payen
Wöhler Liebig Claude Bernard
Pasteur
estudiaran la química de la vida sobre otras denominaciones.
aunque desde el siglo XIX grandes investigadores como:

4. HISTORIA DE LA BIOQUÍMICA
»
»
Entre los momentos más importantes de la historia de la bioquímica, se
destacan dos; donde se suele situar el inicio de la Bioquímica:
Friedrich Wöhler, en 1828 publicó un artículo acerca de la
síntesis de urea, probando que los compuestos orgánicos
pueden ser creados artificialmente, en contraste con la
creencia, comúnmente aceptada durante mucho tiempo, que
la generación de estos compuestos era posible sólo en el
interior de los seres vivos.
Anselme Payen, en 1833 descubrió la
primera enzima, la diastasa, aunque se
desconocía su funcionalidad y el mecanismo
subyacente.

5. INTRODUCCIÓN
OBJETIVO PRINCIPAL DE LA BIOQUÍMICA.
Definición
Bios = vida
“ciencia que estudia las bases químicas de la vida”
La comprensión integral, a nivel MOLECULAR, de TODOS los procesos químicos
relacionados con las células vivas.
»
Los estudios bioquímicos contribuyen al diagnostico, pronostico y
tratamiento de las enfermedades.
» IMPORTANCIA DE LA BIOQUÍMICA.
“Ciencia que se encarga de estudiar desde una perspectiva QUÍMICA la
estructura y las funciones de los seres vivos”.

6. »
DIVISIÓN DE LA BIOQUÍMICA
Bioquímica ESTRUCTURAL
Bioquímica METABÓLICA
» Estructura, Conformación, Composición,
Características y Clasificación Función.
Absorcion,
Recorrido, Excreción y Eliminación.
BIOMOLÉCULAS
Transformaciones
Agua
Hidratos de Carbonos
Lípidos
Proteínas
Ac. Nucleicos

7. »
RELACIÓN DE LA BIOQUÍMICA CON OTRAS CIENCIAS
Biología
»
»
»
»
»
Fisiología
Inmunología
Histología
Toxicología
Farmacología
etc.
»

8. INTERRELACIÓN ENTRE LA BIOQUÍMICA Y LA MEDICINA.

9. UNIDAD 1
I .Cinética enzimática
1.1 Introducción a las enzimas.
1.2 Especificidad de sustrato.
1.3 Coenzimas.
1.4 Regulación de la actividad enzimática.
1.5 Ecuación de Michaelis-Menten.
1.6 Reacciones reversibles.
1.7 Mecanismos de inhibición: competitiva, no competitiva.
1.8 Efectos del pH.
1.9 Catalizadores enzimáticos.
1.10 Casos particulares: lisozimas, proteasas.

10. ENZIMAS

11. Definición
En las células vivientes la mayoría de los catalizadores son
moléculas proteicas denominadas ENZIMAS.
Formadas por:
■ Apoenzima (función proteica)
■ Cofactor (función no proteica)
este puede ser un Ion metálico (Fe,Mg,Zn,Ca) o una molécula orgánica denominada
coenzima

12. Propiedades de las Enzimas
Las enzimas catalizan reacciones especificas y lo hacen de manera muy eficiente y con
muchos pasos de control.
Las siguientes son 3 propiedades importantes de las enzimas:
■ Sumamente especificas
■ Muy eficientes
■ Sujetas a una gran variedad de controles celulares

13. Clasificación y Nomenclatura
La elevada especificad de las enzimas sirve de fundamento a su clasificación y
nomenclatura. Para la clasificación se toma como fundamento la Especificad de
Acción y para la nomenclatura ambas especifidades.

14. Clasificación
Oxidorreductasas
■ Deshidrogenasas
■ Oxidasas
■ Hidroxilasas
Transferasas
■ Quinasas
Hidrolasas
■ Fosfatasas
Liasas
■ Hidrotasas
Isomerasas
■ Isomerasas
■ Mutasas
■ Epimerasas
Ligasas
■ Sintetizas
■ Sintasas

15. PRINCIPALES REACCIONES DE LAS ENZIMAS

16. 1. Oxidorreductasas: catalizan las reacciones de oxidorreducción, o
sea, la transferencia de electrones o sus equivalentes entre un
donante y un aceptor.
2. Transferasas: catalizan la transferencia de un grupo químico entre
un donante y un aceptor excluyendo las que transfieren
electrones o sus equivalentes, que pertenecen a la clase anterior
y aquellas en que el aceptor del grupo es el agua, pues
pertenecen a la clase siguiente.
3. Hidrolasas: catalizan la ruptura de enlaces químicos con la
participación de moléculas de agua.
4. Liasas: generan o hacen desaparecer dobles enlaces en forma no
oxidativa.
5. Isomerasas: catalizan la interconversion de isomeros.
6. Ligasas: catalizan la unión covalente de 2 sustratos utilizando
cualquier fuente de energía.

17. Oxidorreductasas
■ Deshidrogenasas: sustraen átomos de hidrogeno (siempre un par) de los
sustratos y los transfieren a una molécula aceptora que no es el oxigeno

18. ■ Oxidasas: sustraen átomos de hidrogeno de los sustratos y los
transfieren al oxigeno.

19. ■ Hidroxilasas: catalizan la introduccion de funciones hidroxilo en sus
sustratos utilizando oxigeno molecular como donante

20. Transferasas
■ Quinasas: catalizan reacciones de transferencia de grupos fosfato
aportados por nucleosidos trifosfatados, habitualmente el ATP.

21. Hidrolasas
■ Fostatasas: catalizan la ruptura de enlaces éster fosforicos.

22. Liasas
■ Hidratasas: adicionan agua a los dobles enlaces.

23. Isomerasas
■ Isomerasas: interconvienen isómeros de función.

24. ■ Mutasas: interconvienen isomeros de posición.

25. ■ Epimerasas: interconvienen epimeros.
En química, un epímero es un estereoisómero de otro compuesto que tiene una configuración diferente en uno
solo de sus centros estereogénicos.
Cuando se incorpora un epímero a una estructura en anillo, es llamado anómero.
Los epímeros ocurren con frecuencia en los carbohidratos, por ejemplo la D-glucosa y la D-manosa difieren en
C2, el primer átomo de carbono quiral, por lo tanto son epímeros en C2. Aquellos isomeros que difieren en la
posición del OH de cualquier C quiral que no sea C a, se denomina diasteroisomero no epimero.

26. Ligasas
■ Sintetasas: catalizan la unión covalente de dos sustratos utilizando la energía de hidrólisis de
enlaces anhídrido fosforito como los de nucleosidos trifosfatados.
■ Sintasas: catalizan la unión covalente de dos sustratos utilizando la energía de hidrólisis de
enlaces que no son anhídrido fosforito, como el tioéster del siguiente ejemplo.

27. Metabolismo del etanol
■ https://www.youtube.com/watch?v=j5405NW8Sd0

28. Nomenclatura
Aunque existen algunas enzimas que tienen nombres triviales como la Tripsina, la
Quimiotripsina y la Pepsina, existen dos tipos de nomenclatura para las enzimas
que son: la sistemática y la recomendada.
La Sistemática solo se utiliza en revistas y textos científicos.
La Recomendada es la de uso común y viene a ser una forma abreviada de la
sistemática; en ella se nombra primero el sustrato seguido de la acción que
realiza la enzima terminada con el sufijo asa.

29. Ejemplos
■ Oxidorreductasas
– Sustrato Succinato, acción deshidrogenacion,
■ Nombre: Succinato deshidrogenada.
– Sustrato Aminoácido, acción oxidación,
■ Nombre: Aminoácido oxidasa.
– Sustrato Fenilalanina, acción hidroxilacion,
■ Nombre: Fenilalanina hidroxilasa.
■ Transferasas
– Sustrato Glicerol, acción quinasa,
■ Nombre: Glicerol quinasa.
■ Hidrolasas son las mas fáciles de nombrar, pues basta con hacer
terminar el nombre del sustrato en el sufijo asa.
■ Sustrato Glucosa-6-P, acción fosfatasa,
■ Nombre: Glucosa-6-fosfatasa.

30. ■ Liasas
Sustrato Fumarato, acción hidratasa,
Nombre: Fumarato hidratasa.
■ Isomerasas
Sustratos Glucosa-6-P y Fructosa-6-P, acción isomerasa,
Nombre: Glucosa-6-P:Fructosa-6-P isomerasa o simplemente fosfohexosa
isomerasa.
Sustratos Glucosa-6-P y Glucosa-1-P, acción mutasa
Nombre: Glucosa-6-P:Glucosa-1-P mutasa o fosfoglucomutasa.
Sustratos Glucosa-6-P y Galactosa-6-P, acción epimerasa,
Nombre: Glucosa-6-P:Galactosa-6-P epimerasa.
■ Ligasas
Sustratos Acido Acético y Coenzima A, acción sintetasa,
Nombre: Acetal CoA sintetasa.
Sustratos Oxalacetato y Acetil-CoA, acción sintasa,
Nombre: Citrato sintasa.

31. Importancia Clínica
■ Se sintetizan en el interior de las células y la mayoría realiza allí sus funciones,
pero otras son segregadas y funcionan en la matriz extracelular, la sangre, el
tubo digestivo u otros sitios del espacio extracelular.
■ Pueden encontrarse libres o unidas a membranas; pueden asociarse a otras
enzimas y formar Complejos Multienzimaticos.
■ Pueden contener mas de un Centro Activo catalítico, denominadas Enzimas
Multifuncionales.
■ Isoenzimas: catalizan la misma reacción, mismos requerimientos, presentando
propiedades diferentes.
■ Algunas reacciones catalizadas por enzimas son comunes a la mayoría de las
células. ( presentes en casi todos los tejidos del organismo). Otras reacciones
son exclusivas de algunas células, como es el caso de las del hígado.
■ Tienen una distribución determinada y en cada compartimiento subcelular se
relacionan con algún proceso que en este ocurre. Aun dentro de cada
compartimiento puede existir una distribución.
■ En la sangre las enzimas presentes, como las de la coagulación y las
intracelulares que son liberadas por el recambio tisular normal, por lo que no
tienen funciones en ella.

32. ■ En las personas sanas las enzimas intracelulares presentes en el plasta es
prácticamente constante, estos valores refleja el daño de algún tejido que
se acompaña de un incremento de la liberación de enzimas a la sangre.
Algunos ejemplos de lo anterior son la elevación de la Glutamato-Piruvato
Transaminasa ( TGP ), en enfermedades del hígado como la hepatitis, y de
la Glutamato-Oxalacetato Transaminasa ( TGO ), la Fosfo Creatina Quinasa (
CPK ) y la la Lactato Deshidrogenada ( LDH ) en el infarto cardiaco; de tal
forma la elevación de estas enzimas puede utilizarse en el diagnostico,
seguimiento y pronostico del paciente.
■ Se usan como reactivos para la determinación de ciertas sustancias en
una muestra biológica, como la Ureasa para la determinación de Urea en
plasma, la Glucosa Oxidasa para la determinación de Glucosa en sangre y
la Peroxidasa en los inmunoensayos enzimáticos como los ensayos de la
Enzima Ligada a Inmunoadsorbente (ELISA).
■ Son usadas en el tratamiento de algunas afecciones, de las mas conocidas
son la Estreptoquinasa, usada en el tratamiento del infarto de corazón, ya
que disuelve los coágulos que se forman en la circulación sanguínea del
músculo de este órgano, la Quimiotripsina en el tratamiento de abscesos y
la Amilasa en los casos de deficiencia como en las pancreatitis.

33. Cinética Enzimática
La velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas puede ser
modificada por la acción de diversos factores. El comportamiento
de esa velocidad y su modificación debido a la presencia de
diferentes agentes físicos o químicos constituye el objeto de estudio
de la Cinética Enzimatica.
Los factores que modifican la velocidad de las reacciones enzimaticas
pueden químicos o físicos y son:
■ Concentración de enzima.
■ Concentración de sustrato.
■ Concentración de cofactores.
■ Concentración de iones Hidrogeno (pH).
■ Concentración de Activadores.
■ Concentración de Inhibidores.
■ Temperatura.