Bioquímica.

ESTUDIANTE: DAVID ESTEBAN
SOLER CAMARGO
1

BIOQUÍMICA
Bioquímica traduce etimológicamente, la ciencia de
la vida, es una de las áreas de mayor desarrollo en
los últimos años, y nos permite hacer compresión
de las bases moleculares del fenómeno vital.
2

¿POR QUÉ ES IMPORTANTE ESTUDIAR
BIOQUÍMICA COMO SER HUMANO?
 Ya que nos ayuda a tener
una visión mas amplia
sobre los comportamientos
de nuestro organismo, y de
los seres vivos que están a
nuestro alrededor, así
también como el
funcionamiento de las
moléculas que componen
cada una de las
células, tejidos, hormonas
y órganos que poseemos.
Molécula de oxitocina
5

¿POR QUÉ ES IMPORTANTE ESTUDIAR
BIOQUÍMICA COMO INGENIERO?
 Como ingenieros químicos, es
muy importante tener
claro, conocer y saber acerca
del comportamiento químico
de las bases moleculares de la
vida, ya que en muchas áreas
de la ingeniería química, como
la farmacéutica, se necesitan y
se aplican. Además, tanto en
el ámbito laboral ingenieril
como en el ámbito de cultura
general es necesario conocer
sobre bioquímica.
Fármacos, desarrollados en gran parte
por conocedores de Bioquímica.
6

CARACTERÍSTICAS PRINCIPALES DE LOS
HIDRATOS DE CARBONO
 Son la principal fuente de energía de las células
por sus múltiples y rápidos mecanismos de
transformación.
 Se originan a través de la fotosíntesis.
 Se tienden a ciclar y comprimir cuando la molécula
de glúcido es muy amplia.
 Un intervalo amplio de fenómenos celulares,
 como el reconocimiento celular y la
unión, dependen del hidrato de carbono
 La mayoría de los hidratos de carbono contienen
carbono, hidrógeno y oxígeno con una proporción
(CH20)n.
8

CARACTERÍSTICAS PRINCIPALES DE LOS
HIDRATOS DE CARBONO
 También tiene funciones estructurales como la
celulosa y la quitina.
 Son precursores de otras biomoléculas importantes
como los aminoácidos, lípidos, purinas y
pirimidinas.
 Se clasifican en
monosacáridos, disacáridos, oligosacáridos y
polisacáridos esto es de acuerdo del numero de
azucares sencillos que tienen.
 Se encuentran también como parte de moléculas
proteicas y lipídicas mas grandes.
 Cuando están lineales se representan mediante
estructuras de Fisher y cuando están cíclicos
mediante estructura de Haworth
9

FUNCIONES DE LOS CARBOHIDRATOS.
 Son fuente de reserva energética como el almidón
y el glucógeno.
 Son reguladores de procesos metabólicos.
 Son fuente de energía.
 Hacen parte de la estructura de los ácidos
nucleicos y paredes celulares. (Celulosa o quitina)
 Tienen funciones de comunicación entre tejidos y
células.
 Papel principal en la endocitosis.
 Precursores de la producción biológica de
biomoleculas mas complejas como
aminoácidos, lípidos, purinas, etc. 10

MONOSACÁRIDOS
Son
polihidroxialdehidos o
polihidroxicetonas y se
clasifican según:
El numero de
carbonos en:
Si son de 3 carbonos se
llaman triosas estas son
compuestos
importantes en el
metabolismo
muscular, derivados del
glicerol (C3H8O3)
Si son de 4
carbonos se llaman
tetrosas, son
moléculas que
siempre se
encuentran en
estado lineal, son
inestables cicladas.
las pentosas son
azucares de cinco
átomos de
carbono, tres de los
cuales son
asimétricos .
Si son de 6 carbonos
se llaman
hexosas, su principal
función es producir
energía.
Si tienen la función
cetona o la función
aldehído o cetona
en:
Aldosas que son
aquellas que poseen
el grupo aldehído
dentro de su
estructura
Cetosas que son
aquellas que tienen
el grupo ceto dentro
de su estructura.
11

MONOSACÁRIDOS
 Los monosacáridos mas abundantes son las pentosas y
hexosas que se tienden a ciclar.
 Dependiendo de la función principal y el numero de
carbonos se llaman a los monosacáridos, por
ejemplo, uno de grupo principal aldehído y de seis
carbonos se llama aldohexosa como lo es la glucosa.
 Los monosacáridos poseen carbonos quirales y
simétricos, los simétricos son aquellos que tienen dos
enlaces de un carbono con el mismo radical, los
quirales o asimétricos son aquellos que difieren en
todos los radicales del carbono.
 Los monosacáridos no se pueden hidrolizar por falta de
enlaces éteres, éstereses o amidas.
12

ISOMERÍA DE LOS MONOSACÁRIDOS:
ISOMERÍA DE FUNCIÓN
 Los isómeros de función
se distinguen por tener
distintos grupos
funcionales. Las aldosas
son isómeros de las
cetosas si son del mismo
numero de carbonos. Un
ejemplo de estos, de 5
carbonos son la
aldopentosa ribosa esta
hace parte de los ácidos
nucleicos y la
cetopentosa ribulosa. 13

ISOMERÍA ESPACIAL
 Los isómeros espaciales, o estereseoisómeros, se
producen cuando la molécula presenta uno o
más carbonos asimétricos. Los radicales unidos
a estos carbonos pueden disponerse en el espacio
en distintas posiciones. Cuantos más carbonos
asimétricos tenga la molécula, más tipos de
isomería se presentan.
En el caso de esta molécula, el 1er
carbono es simétrico por el doble enlace
con el O2, el segundo carbono es
asimétrico, ya que en un radical tiene
hidrogeno, otro es un hidroxilo, otro un
metanol y el otro un aldehído, por ultimo
el carbono 3 es simétrico por tener dos
enlaces con hidrógenos.
14

ENANTIÓMEROS
 El carbono asimétrico más
alejado del grupo funcional sirve
como referencia para nombrar la
isomería de una molécula.
Cuando el grupo alcohol de este
carbono se encuentra
representado a su derecha en
la proyección lineal se dice que
esa molécula es D-. Cuando el
grupo alcohol de este carbono
se encuentra representado a
su izquierda en la proyección
lineal se dice que esa molécula
es L-.
15

ENANTIÓMEROS, DIASTOMEROS Y EPIMEROS.
 Los isómeros
especulares, llamados también
enantiómeros, o
enantiomorfos, o isómeros
quirales, son moléculas que
tienen los grupos -OH de todos
los carbonos asimétricos, en
posición opuesta, reflejo de la
otra molécula isómera.
 Los diastomeros son aquellos
que son isómeros, pero no
imágenes especulares, un
isómero que solo difiere en la
posición de un OH en un
carbono asimétrico se llama
epímero.
16

ISOMERÍA DE LOS MONOSACÁRIDOS:
ISOMERÍA ÓPTICA
 Cuando se hace incidir un
plano de luz polarizada
sobre una disolución de
monosacáridos que poseen
carbonos asimétricos el
plano de luz se desvía. Si la
desviación se produce hacia
la derecha se dice que el
isómero es dextrógiro y se
representa con el signo (+).
Si la desviación es hacia la
izquierda se dice que el
isómero es levógiro y se
representa con el signo ( - ).
17

ISOMERÍA DE LOS MONOSACÁRIDOS.
 El numero total de isómeros posibles de un
monosacárido, se determina usando la regla de
van’t Hoff que dice, que un monosacárido con n
átomos de carbono, tiene un total de 2n
éstereseoisómeros posibles.
 Casi todos los azucares naturales tienen la
configuración D-.
18

ESTRUCTURA CÍCLICA DE LOS
MONOSACÁRIDOS
 Los azúcares que contienen cuatro o más carbonos
se encuentran principalmente en formas cíclicas.
La formación del anillo se produce en disolución
acuosa debido a que los grupos aldehído y cetona
reaccionan reversible mente con los grupos
hidroxilo presentes en el azúcar para formar
hemiacetales y hemicetales cíclicos.
 Son mas estables de 5 a 6 carbonos.
 El átomo de carbono donde se cicla se llama átomo
de carbono anomérico.
21

CICLACIÓN DE LOS MONOSACÁRIDOS.
 En los azúcares aldosa, el grupo hidroxilo del
recién formado hemiacetal se produce en el
carbono I (el carbono anomérico) y puede tener
lugar bien por encima del anillo o por debajo del
anillo .Cuando el hidroxilo está hacia abajo, la
estructura está en la forma anomérica α. Si el
grupo hidroxilo está hacia arriba, la estructura está
en la forma anomérica β.
 Para representar estas ciclaciones se hace por
medio de las estructuras de Haworth, en las
proyecciones de Fischer cuando el carbono
anomérico esta a la derecha es α, a la izquierda es
β. 22

ESTRUCTURAS DE HAWORTH
 En las proyecciones de Fischer se representa así la
ciclación de la molécula, pero no es la mejor forma
de hacerlo, la mejor forma es mediante las
estructuras de Haworth.
23

 Para dibujar las estructuras de Haworth hay
diferentes pasos.
1. Dibujar un anillo de cinco o seis miembros con el
oxígeno situado así.
24

2. Comenzando con el carbono anomérico hacia la
derecha del oxígeno del anillo, colocar los grupos
hidroxilo. Los grupos que apuntan hacia la izquierda en la
fórmula de proyección de Fischer deben ir por encima del
plano del anillo, y aquellos que apuntan hacia la derecha
deben ir por debajo del anillo.
3. En los azúcares D-, la posición del último carbono (p.
ej., C-6 de la glucosa) está siempre hacia arriba.
25

PROYECCIONES DE HAWORTH
 Los anillos hemiacetálicos de cinco miembros se
denominan fúranosas debido a su semejanza
estructural con el furano y Los anillos de seis
miembros se denominan piranosas debido a su
semejanza con el pirano
26

MONOSACÁRIDOS REACCIONES
Los carbohidratos son
compuestos orgánicos, que
se clasifican como aldehídos
o cetonas, polihidroxilados.
Los grupos funcionales
aldehído o cetona que se
pueden reducir u
oxidar, aunque cuando
tienen funciones de
cetonas, estás tienen
menor poder de oxidación o
reducción.
Si se oxidan se obtienen
grupos funcionales ácidos
de estos.
Si se reducen se obtienen
grupos funcionales
alcoholes de estos.
Cuando se hace referencia
a que es un compuesto
polihidroxilado, se refiere a
que tiene una cantidad
amplia de funciones
alcohol en el compuesto
que se pueden oxidar o
reducir.
Cuando se oxidan alcoholes
se obtienen grupos
funcionales ácidos de estos.
Si se reducen se obtienen
grupos funcionales
hidrocarburo de estos.
27

REACCIONES DE LOS MONOSACÁRIDOS:
OXIDACIÓN
 La oxidación de un grupo aldehído da lugar a un
ácido aldónico, mientras que la oxidación de un
grupo terminal CH20H (pero no el grupo aldehído)
da lugar a un ácido urónico. La oxidación del
aldehído y del CH20H da un ácido aldárico.
28

REACCIONES DE LOS MONOSACÁRIDOS:
REDUCCIÓN
 La reducción de los grupos aldehído y cetona de
los monosacáridos proporciona los azúcares
alcohol (alditoles). Por ejemplo, la reducción de la
D-glucosa proporciona D-glucitol, que también se
conoce como D-sorbitol.
29

ISOMERIZACIÓN
 Los monosacáridos
experimentan varios tipos
de isomerizaciones. Por
ejemplo, tras varias horas
una disolución alcalina de
o-glucosa también contiene
D-manosa y D-fructosa.
Además de esto se
encuentran las enzimas
isomerasas que pueden
convertir una glúcido en su
isómero. Por ejemplo una
epimerasa es la encargada
de convertir manosa en
glucosa. 30

ÉSTERESIFICACIÓN
 Como todos los grupos OH libres, los de los
hidratos de carbono pueden convertirse en ésteres
por reacciones con ácidos. La ésteresificación
suele cambiar considerablemente las propiedades
físicas y químicas de los azúcares. Los ésteres
fosfato y sulfato de las moléculas de hidratos de
carbono se encuentran entre los más comunes de
la naturaleza.
31

ÉTERES Y POLIMERIZACIÓN
 Si se forma un enlace acetal entre el grupo
hidroxilo del hemiacetal de un monosacárido y el
grupo hidroxilo de otro monosacárido, el glucósido
que se forma se denomina disacárido. Una
molécula que contiene un gran número de
monosacáridos unidos por enlaces glucosídicos se
denomina polisacárido.
32

MONOSACÁRIDOS PRINCIPALES : GLUCOSA
 La o-glucosa, se encuentra en cantidades importantes en
todo el mundo vivo. Es el principal combustible de las
células. En los animales, la glucosa es la fuente de
energía preferida de las célula cerebrales y las células que
tienen aporte limitado de oxigeno, como las oculares. Las
fuentes de glucosa son el almidón de las plantas y los
disacáridos lactosa, maltosa y sacarosa.
Molécula de
glucosa
33

FRUCTOSA
 Esta molécula es un miembro importante de la familia
de azúcares de cetosa. Por gramo, la fructosa es el
doble de dulce que la sacarosa. Por esta razón, la
fructosa se usa frecuentemente como agente
edulcorante en los productos alimenticios procesados.
Se fructosa en el sistema reproductor masculino. Se
sintetiza en las vesículas seminales y posteriormente se
incorpora al semen. Los espermatozoides utilizan el
azúcar como fuente de energía.
Molécula de fructosa
34

GALACTOSA
 La galactosa es necesaria para sintetizar diversas
biomoléculas, entre las que se encuentran la
lactosa (en las glándulas mamarias lactantes), los
glucolípidos, determinados
fosfolípidos, proteoglucanos y glucoproteínas.
35

DERIVADOS DE MONOSACÁRIDOS
IMPORTANTES: ÁCIDOS URÓNICOS.
 los ácidos urónicos se forman
cuando se oxida el grupo
CH20H terminal de un
monosacárido.
 En las células hepáticas el
ácido glucurónico se combina
con moléculas como los
ésteresoides, determinados
fármacos y la bilirrubina para
mejorar su
hidrosolubilidad, este proceso
ayuda a eliminar los productos
de desecho del cuerpo. 36

AMINOAZÚCARES
 Estos compuestos son constituyentes comunes de
las moléculas complejas de hidratos de carbono
unidas a las proteínas y a los lípidos celulares.
 Los aminoazúcares más comunes de las células
animales son la D-glucosamina y la D-
galactosamina.
-D-Glucosamina y -D-galactosamina
respectivamente
37

DESOXIAZÚCARES
 Los monosacáridos en los que
un grupo -OH ha sido sustituido
por un - H se denominan
desoxiazúcares.
 La fucosa suele encontrarse
entre los componentes hidratos
de carbono de las
glucoproteínas, como las que
determinan los grupos
sanguíneos ABO sobre la
superficie de los eritrocitos. La
2-desoxirribosa es el azúcar
pentosa integrante del DNA. 38

DISACÁRIDOS Y OLIGOSACÁRIDOS
 Cuando están unidos mediante enlaces
glucosídicos, los monosacáridos forman varias
moléculas que realizan diversas funciones
biológicas. Los disacáridos son glucósidos
formados por dos monosacáridos. El término
oligosacárido se utiliza para polímeros de azúcares
relativamente pequeños que constan de dos a diez
o más unidades de monosacárido.
 La digestión de los disacáridos y de otros hidratos
de carbono se produce por enzimas sintetizadas
por las células que tapizan el intestino delgado.
39

PRINCIPALES DISACÁRIDOS: LACTOSA
 Es un disacárido que
se encuentra en la
leche.
 Está formado por
una molécula de
galactosa y una
molécula de glucosa
 Es un azúcar
reductor.
40

MALTOSA
 Conocida también
como azúcar de
malta, es un
producto
intermediario de la
hidrólisis del
almidón y no
parece existir en
forma libre en la
naturaleza.
41

CELOBIOSA
 Es un producto de
degradación de la
celulosa, contiene dos
moléculas de glucosa
ligadas por un enlace
glucosídico, β( 1,4).
 No se encuentra libre
en la naturaleza.
42

SACAROSA
 Es conocido como azúcar
común de mesa.
 Se produce en las hojas y
raíces de las plantas.
 Es una fuente de energía
que se transporta por toda
la planta.
 Es un azúcar no reductor.
43

POLISACÁRIDOS
 Las moléculas de polisacáridos se utilizan como formas
de almacenamiento de energía o como materiales
estructurales.
 Están formadas por un gran número de unidades de
monosacárido unidos por enlaces glucosídicos.
 La mayoría de los polisacáridos comunes son
moléculas grandes que contienen desde cientos hasta
miles de unidades de azúcar.
 Estas moléculas pueden tener una estructura
lineal, como la de la celulosa o la amilosa, o pueden
tener formas ramificadas, como las que se encuentran
en el glucógeno y la amilopectina.
 Los polisacáridos pueden dividirse en dos clases:
homopolisacáridos, que están formados por un tipo de
monosacárido, y heteropolisacáridos, que contienen dos
o más tipos de monosacáridos. 44

HOMOPOLISACÁRIDOS
 Los homopolisacáridos, que se encuentran en
abundancia en la naturaleza, son el almidón, el
glucógeno, la celulosa y la quitina. El almidón, el
glucógeno y la celulosa cuando se hidrolizan dan
todos D-glucosa.
 Los polisacáridos no tienen sabor dulce y no
cristalizan. Su importancia biológica reside en que
pueden servir como reservas energéticas o pueden
conferir estructura al ser vivo que los tiene. La
función que cumplan vendrá determinada por el
tipo de enlace que se establezca entre los
monosacáridos formadores. 45

HOMOPOLISACARIDOS IMPORTANTES:
ALMIDÓN
 Aparece en células vegetales. Es
un homopolísacárido con función de reserva
energética, formado por dos moléculas, que son
polímeros de glucosa, la amilosa y la amilopectina.
La amilosa está formada por glucosas unidas por
enlace (1-4). La amilopectina está formada por
glucosas unidas por enlaces (1-4) y (1-6). Estos
enlaces (1-6) originan ramificaciones.
 Proporciona el 70-80% de las calorías consumidas
por los humanos de todo el mundo. Tanto el
almidón como los productos de la hidrólisis del
almidón (amilosa y amilopectina).
46

COMPONENTES DEL ALMIDÓN: AMILOSA
 La amilosa es el componente minoritario (menos del 30%).
Es un polímero de alfa glucosa, con enlaces 1-4. Puesto que
cada dos unidades forman una maltosa, también se puede
decir que está compuesto por unidades de maltosa. La
molécula tiene una estructura lineal (sin ramificaciones) y de
aspecto helicoidal.
 Varios polisacáridos, incluyendo ambos tipos de
almidón, poseen un extremo reductor en el que el anillo
puede abrirse para formar un gmpo aldehído libre con
propiedades reductoras.
47

AMILOPECTINA
 La amilopectina está compuesta
también por unidades de alfa-
glucosa con enlaces 1-4 que
forman el núcleo central de la
molécula
helicoidal, pero, además, hay
enlaces alfa 1-6 que forman
isomaltosas y que constituyen
puntos de ramificación cada 12 –
30 glucosas. Dentro de cada
ramificación los enlaces siguen
siendo alfa 1-4, salvo en las
nuevas ramificaciones. En
conjunto, la molécula tiene unas
cinco o seis veces más unidades
de glucosa que la de amilosa, lo
que supone algo más de mil
unidades.
Amilopectina
48

HOMOPOLISACARIDOS IMPORTANTES:
GLUCÓGENO.
 El glucógeno es el hidrato de carbono de
almacenamiento de energía de los vertebrados.
Se encuentra abundantemente en las células
hepáticas y musculares. Está formado por
glucosas unidas por enlace (1-4) y presenta
ramificaciones formadas por enlaces (1-6) en
mayor cantidad que en la amilopectina.
 Debido a que la molécula es más compacta que
otros polisacáridos, ocupa poco espacio, una
característica importante en los cuerpos
animales que se mueven. Los muchos
extremos reductores de las moléculas de
glucógeno permiten que la glucosa almacenada
se movilice rápidamente cuando el animal
demanda mucha energía.
49

CELULOSA
 La celulosa es un polímero formado por residuos de o-
glucopiranosa unidos por enlaces glucosídicos β(l,4).
 Es el polisacárido estructural más importante de las
plantas. Debido a que la celulosa representa alrededor
de un tercio de la biomasa de las plantas.
 La capacidad para digerir la celulosa sólo se encuentra
en los microorganismos que poseen la enzima celulasa.
50

QUITINA
 Como con la celulosa, las unidades monoméricas
(en este caso N-acetil-glucosamina) están unidas
en cadenas sin ramificar por enlaces glucosídicos
β(l,4).
 Se encuentra en exoesqueletos de artrópodos y
otros seres, ya que ofrece gran resistencia y
dureza.
51

HETEROPOLISACÁRIDOS
 Los heteropolisacáridos son polímeros de hidratos
de carbono de peso molecular elevado que
contienen más de una clase de monosacárido.
Entre los ejemplos importantes se encuentran los
glucosaminoglucanos (GAG), los componentes
principales de los proteoglucanos y la mureína, un
componente importante de las paredes de las
células bacterianas.
52

UNIDADES DE DISACÁRIDOS QUE COMPONEN
LOS GAG.
53

UNIDADES DE DISACÁRIDOS QUE COMPONEN
LOS GAG.
54

MUREÍNA
 Es un polímero complejo
que es la principal
característica estructural de
las paredes celulares de
todas las bacterias.
Contiene dos derivados de
azúcar: N-acetil-
glucosamina y ácido N-
acetil murámico.
 La mureína es, en gran
parte, responsable de la
forma y la rigidez de las
paredes celulares
bacterianas.
55

DEFINICIÓN Y PROPIEDADES
 Son sustancias apolares o antipáticas de origen
orgánico presentes en los seres vivos, son solubles
en solventes orgánicos. Algunos lípidos son
reservas energéticas vitales. Otras son los
componentes estructurales primarios de los
membranas biológicos. Asimismo, otras moléculas
lipídicas actúan como
hormonas, antioxidantes, pigmentos o factores de
crecimiento vitales y vitaminas.
57

CLASES DE LÍPIDOS
 Los lípidos pueden clasificarse de muchas formas
diferentes
1. Ácidos grasos y derivados.
2. Triacilgliceroles.
3. Ceras.
4. Fosfolípidos (fosfoglicéridos y esfingomielinas).
5. Esfingolípidos
6. Isoprenoides
58

ÁCIDOS GRASOS
 los ácidos grasos son ácidos
monocarboxílicos que contienen
típicamente cadenas
hidrocarbonadas de longitudes
variables (entre 12 y 20 carbonos).
 Los ácidos grasos son
componentes importantes de
varias clases de moléculas
lipídicas, como
trigliceroles, esfingolípidos y
fosfolípidos.
 Cuando están insaturados estos
se isomerizan en dos diferentes
los cis (b) y trans(a).
59

ÁCIDOS GRASOS INSATURADOS
 Los ácidos grasos con un doble enlace se denominan
moléculas monoinsaturadas. Cuando hay dos o más
dobles enlaces en los ácidos grasos, normalmente
separados por grupos metileno (-CH2-), se denominan
polinsaturados.
 El ácido graso monoinsaturado ácido oleico (a) (18:1Δ9)
Y el polinsaturado ácido linoleico (b) (18:2 Δ9,12) se
encuentran entre los ácidos grasos más abundantes de
los seres vivos.
a.
b.
61

ÁCIDOS GRASOS NO ESENCIALES
 Los mamíferos obtienen la
mayoría de sus ácidos
grasos de la alimentación.
Sin embargo, estos
organismos pueden sintetizar
los ácidos grasos saturados
y algunos ácidos grasos
insaturados.
 Los ácidos grasos que se
pueden sintetizar se
denominan ácidos grasos no
esenciales. 62

ÁCIDOS GRASOS ESENCIALES
 Debido a que los mamíferos no
poseen las enzimas que se
requieren para sintetizar los
ácidos linoleico (l8:2 Δ9,12) y
linolénico (imagen) (18:2
Δ15,12), estos ácidos grasos
esenciales deben obtenerse
mediante la alimentación.
 Además de contribuir a la
estructura adecuada de la
membrana, los ácidos linoleico
y linolénico son precursores de
varios metabolitos importantes. 63

TRIACILGLICEROLES
 Son ésteres de glicerol con tres moléculas de
ácidos grasos
 Debido a que los triacilgliceroles no tienen carga se
les suele denominar grasas neutras.
 La mayoría de las moléculas de triacilgliceroles
contienen ácidos grasos de diversas
longitudes, que pueden ser in saturados, saturados
o una combinación de ambos
64

GRASAS Y ACEITES
 Las grasas, que son sólidas a temperatura
ambiente, contienen una gran proporción de ácidos
grasos saturados.
 Los aceites son líquidos a temperatura ambiente
debido a su contenido relativamente elevado de
ácidos grasos insaturados.
65

FUNCIONES DE TRIACILGLICEROLES
 La primera es que son la principal forma de
almacenamiento y transporte de los ácidos grasos.
 Las moléculas de triacilgliceroles almacenan la
energía de manera más eficaz que el glucógeno
por varias razones:
1. Debido a que los triacilgliceroles son
hidrófobos, se fusionan en gotitas compactas
anhidras dentro de las células estas células son
llamadas adipocitos, debido a que el glucógeno
tiene una gran cantidad de agua los
triacilgliceroles pueden almacenar hasta 8 veces
mas energía por gramo que los hidratos de
carbono 66

FUNCIONES DE LOS TRIACILGLICEROLES
2. Las moléculas de triacilgliceroles se oxidan menos
que las moléculas de hidratos de carbono. Por lo
tanto, cuando se degradan, los triacilgliceroles
liberan más energía.
 Una segunda función importante de la grasa es la
de proporcionar aislamiento para las bajas
temperaturas ya que las grasas son malos
conductores de calor. Debido que el tejido adiposo
se encuentra por todo el cuerpo, impide la perdida
masiva de calor.
 Una ultima función importante es que algunos
animales segregan estos para proteger e
impermeabilizar sus plumas y pieles. 67

FUNCIONES DE TRIACILGLICEROLES PARA LAS
PLANTAS
 En los vegetales, los
triacilgliceroles constituyen
una reserva de energía
importante en las frutas y
las semillas. Debido a que
estas moléculas contienen
cantidades relativamente
grandes de ácidos grasos
insaturados (p. ej., oleico y
linoleico), se les denomina
aceites vegetales.
68

ÉSTERES DE CERAS
 Las ceras son mezclas complejas de lípidos apolares.
 Son cubiertas protectoras de las hojas, los tallos y las
frutas de los vegetales y la piel de los animales.
 Los ésteres formados por ácidos grasos de cadena
larga y alcoholes de cadena larga son constituyentes
destacados de la mayoría de las ceras.
 Las ceras contienen también
hidrocarburos, alcoholes, ácidos grasos, aldehídos y
esteroles (alcoholes esteroides).
69

FOSFOLÍPIDOS
 Son los componentes de membrana estructurales
fundamentales.
 Sin agentes que disminuyen la tensión superficial de un
liquido, especialmente agua.
 Son moléculas anfipáticas, los dominios hidrófobos
están compuestos por cadenas carbonatadas
pertenecientes a los ácidos grasos que las
componen, los hidrófilos, o cabezas polares, contiene el
grupo fosfato y otros grupos polares.
 Hay dos tipos de fosfolípidos, los fosfoglicéridos y las
esfingomielinas.
70

FOSFOGLICÉRIDOS
 Son moléculas que contienen glicerol, ácidos
grasos, fosfato y un alcohol.
 El precursor de todos los fosfogliceridos es el acido
fosfatídico
 Las moléculas de fosfoglicérido se clasi-fican de
acuerdo con el alcohol que esterifica el grupo fosfato.
Por ejemplo, si el alcohol es la colina, la molécula se
denomina fosfatidilcolina (PC) ( que también se llama
lecitina). Otras clases de fosfoglicéridos son la
fosfatidiletanolamina (PE), la fosfatidilserina (PS), el
difosfatidilglicerol (dPG) y el fosfatidilinositol (PI).
71

PRINCIPALES CLASES DE FOSFOGLICÉRIDOS
72

CERAMIDAS
 Las ceramidas son una familia de lípidos .
 Una ceramida se compone de un ácido graso unido
mediante un enlace amida a una esfingosina, un
alcohol insaturado de 18 carbonos.
 Es la molécula base de los esfingolípidos, muy
abundantes en la bicapa lipídica de las membranas
celulares.
73

ESFINGOLÍPIDOS
 Son componentes importantes de las membranas
animales y ve-getales.
 Todas las moléculas de esfingolípidos contienen
un aminoalcohol de cadena larga.
 En los animales, este alcohol es principalmente la
esfingosina, en los vegetales es la esfingosina.
 El centro de cada clase de esfingolípido es una
ceramida,
74

ESFINGOMIELINAS
 En las esfingomielinas, el
grupo hidroxilo 1 de la
ceramida está esterifi-cado
con el grupo fosfato de la
fosforilcolina o la
fosforiletanolamina .
 Las esfingomielinas se
encuentran en mayor
abundancia en la vaina de
mielina de las células
nerviosas.
75Esfingomielina.

GLUCOLÍPIDOS
 Las ceramidas también son precursoras de los
glucolípidos, que suelen denomi-narse
glucoesfingolípidos.
 En los glucolípidos, se encuentran unidos a la
ceramida un monosacárido, un disacárido o un
oligosacárido mediante un enlace glucosídico.
 Las clases más importantes de glucolípidos son los
cere-brósidos, los sulfátidos y los gangliósidos.
76

CEREBROSIDOS
 Los cerebrósidos son esfingolípidos en los que el
grupo de cabeza es un monosacárido. Los
galactocerebrósidos, el ejemplo más importante de
esta clase, se encuentran casi por completo en las
membranas celulares del cerebro. Si se sulfata un
cerebrósido, se le denomina sulfátido.
77
Glucocerebrosido Sulfatido

GANGLIÓSIDOS
 Son esfingolípidos que contienen
oligosacaridos, con uno o varios residuos de acido
siálico
 Los nombres de los gangliósi-dos incluyen
superíndices con letras y números. Las letras M, D
Y T indican si la molécula tiene uno, dos o tres
residuos de ácido siálico.
78
Gangliósido de Tay-Sachs

ISOPRENOIDES.
 Son un gran grupo de biomoléculas que contienen
unidades estruc-turales de cinco carbonos que se
repiten y que se denominan unidades isopreno.
 Los isoprenoides no se sintetizan a partir del
isopreno, sino que todas sus rutas de biosíntesis
comienzan con la formación de isopentenil
piro-fosfato a partir de acetil-CoA
 Los isoprenoides constan de terpenos y esteroides
79

TERPENOS
 Los terpenos son un grupo enorme de moléculas
que se encuentran en gran medida en los aceites
esenciales de las plantas.
 Se clasifican según el numero de isoprenos que
tengan.
 Hay algunas moléculas denominadas terpenoides
mixtos, están formadas por componentes no
terpénicos unidos a grupos isoprenoide. se
encuentran la vitamina E (u.-tocoferol, la
ubiquinona, la vitamina K y algu-nas citoquininas
(hormonas vegetales)
80

VITAMINAS K, E Y CITOQUINA.
81

CLASIFICACIÓN DE LOS TERPENOS
82

ESTEROIDES
 Los esteroides son derivados complejos de los
triterpenos.
 Se encuentran en todos los eucariotas y en un
pequeño número de bacterias.
 Cada tipo de esteroíde está formado por cuatro
anillos fusionados.
 Se diferencian entre ellos por la posicion del doble
enlace carbono- carbono y por tener diferentes
sustituyentes, hidroxilos, carbonilo y alquilos.
83

COLESTEROL
 colesterol, una molécula importante de los
animales, es un ejemplo de esteroi-de
 Además de ser un componente esencial de las
membranas de las células animales, el colesterol
es precursor de la biosíntesis de todas las
hormonas esteroideas, la vitamina D y las sales
biliares.
 El colesterol normalmente se almacena dentro de
las células en forma de éster de ácido graso.
84

DERIVADOS DE LÍPIDOS. EICOSANOIDES
 Son un grupo de sustancias muy potentes
semejan-tes a las hormonas que se producen en la
mayoría de los tejidos ani-males.
 Intervienen en una gran variedad de procesos
biológicos, como la contracción del musculo liso, la
infla-mación. la percepción del dolor y la regulación
del flujo sanguíneo.
 Los eicosanoides participan también en varias
enfermedades como el infarto de miocardio y la
artritis reumatoide.
 Se forman apartir del ácido araquidónico.
 Se dividen en 3 las prosta-glandinas, los
tromboxanos y los leucotrienos. 85

PROSTAGLADINAS
 Son derivados del. ácido araquidónico que
contienen un anillo de ciclopentano con grupos
hidroxilos.
 Tienen una gran variedad de funciones
reguladoras. Por ejemplo. las prostaglandinas
estimulan la inflamación, un proce-so de lucha
contra la infección que produce dolor y fiebre.
Tam-bién participan en los procesos reproductores
como la ovulación y la diges-tión.
86

TROMBOXANOS
 También se forman a partir del ácido araquidónico.
 Se diferencian de otros eicosanoides en que sus
estructuras tie-nen un éter cíclico.
 El tromboxano A2 (TXA2), el miembro más
destacado de este grupo de eicosanoides. lo
producen principalmente las plaquetas (fragmentos
celulares de la sangre que inician su coagulación.
una vez liberado, el TXA, estimula la agregación de
las pla-quetas y la vasoconstricción.
87

LEUCOTRIENOS.
 Son derivados lineales (acíclicos) del ácido
araquidónico cuya síntesis se inicia con una reacción de
peroxidación. Los leucotrienos se diferencian por la
posición de este paso de peroxidación y la naturaleza
del grupo tioéter unido cerca del lugar de pero-xidación.
 Los efectos de los leucotrienos son
vasoconstricción, bronco- constricción.
88

ACCIONES BIOLÓGICAS ALGUNAS MOLÉCULAS
EICOSANOIDES.
89

90
AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS
Y PROTEÍNAS.

ALGUNAS PROTEÍNAS
91
Las propias proteínas
son informativas, cada una de
ellas con una forma singular lo
que permite interacciones
selectivas con sólo una
molécula o unas pocas
moléculas, por ejemplo la
enzima glucoquinasa sólo
acepta como sustrato a la
glucosa, mientras que la
hexoquinasa acepta
glucosa, galactosa o manosa.

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
 Todas las proteínas están
formadas hasta por 20
diferentes aminoácidos, En
cada proteína los tipos y
cantidades precisas de cada
aminoácido están ligados de
forma covalente en una
secuencia lineal especificada
por la secuencia de bases del
mRNA generado por el DNA
para esa proteína. Aquellas con
pesos moleculares bajos, que
constan de menos de 50
aminoácidos, se denominan
péptidos. El término proteína
describe las moléculas con más
de 50 aminoácidos.
92
Proteína mioglobina
Tetrapéptido, (oligopéptido)

AMINOÁCIDOS
 Son los componentes fundamentales de todos los
péptidos y proteínas existentes, estas son
constituyentes esenciales de todas los organismos.
La mayoría de las tareas que realizan las células
requieren proteínas. La diversidad de funciones
que pueden realizar es asombrosa. Por ejemplo, en
las animales, las proteínas son los componentes
estructurales principales del músculo, el tejido
conjuntivo, las plumas, las uñas y el pelo. Además
cumplen funciones hormonales, metabólicas y
enzimáticas.
93

AMINOÁCIDOS
 Hay 20 aminoácidos que hacen parte usualmente de las
proteínas presentes en el ser humanos, a estos 20
aminoácidos se les llama estándar, estas moléculas
contienen un átomo de carbono central (el carbono a) al
que están unidos un grupo amino, un grupo
carboxílico, un átomo de hidrógeno y un grupo R.
 La excepción de esto es la prolina, difiere de los otros
aminoácidos estándar en que su grupo amino es
secundario, formado por un cierre en anillo entre el
grupo R y el nitrógeno amino. La prolina confiere rigidez
a la cadena peptídica debido a que no es posible la
rotación alrededor del carbono a. Esta característica
estructural posee implicaciones significativas en la
estructura y, por lo tanto, la función de las proteínas con
un contenido elevado de prolina.
94

AMINOÁCIDOS
 Los aminoácidos no estándar son residuos de
aminoácido que se han modificado de forma
química después de haberse incorporado a un
polipéptido o los aminoácidos que se encuentran
en los seres vivos pero que no se encuentran en
las proteínas. Los 20 aminoácidos estándar son los
siguientes:
95

97
AMINOÁCIDOS ESTÁNDAR
A un pH de 7, el grupo carboxilo de un aminoácido se encuentra en su
forma de base conjugada (-COO-) y el grupo amino en su forma de ácido
conjugado (-NH3
+). De este modo, cada aminoácido puede comportarse
como un ácido o como una base. El término anfótero se utiliza para
describir esta propiedad.

CLASES DE AMINOÁCIDOS.
 Los aminoácidos se clasifican de acuerdo con su
capacidad para interaccionar con el agua.
Utilizando este criterio, pueden distinguirse cuatro
clases: apolares neutros, polares
neutros, ácidos, básicos.
99

APOLARES NEUTROS
 Los aminoácidos apolares neutros
contienen principalmente grupos R
hidrocarbonados. El término neutro
se utiliza debido a que estos grupos
R no llevan cargas positivas o
negativas. Dado que interaccionan
poco con el agua, los aminoácidos
apolares participan de forma
importante en el mantenimiento de la
estructura tridimensional de las
proteínas. En este grupo se
encuentran dos tipos de cadenas R
hidrocarbonadas: aromáticas y
alifáticas. 100
Aromático
Alifático

AMINOÁCIDOS POLARES NEUTROS.
 Dado que los aminoácidos polares poseen grupos
funcionales capaces de formar enlaces de
hidrógeno, interaccionan fácilmente con el agua.
 Los grupos hidroxilo tienen otras funciones en las
proteínas. Por ejemplo, la formación del éster
fosfato de la tirosina es un mecanismo de
regulación habitual. Además, los grupos -OH de
serina y treonina son puntos a los que se unen los
hidratos de carbono
101

AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y BÁSICOS
 Ácidos: Dos aminoácidos estándar poseen
cadenas laterales con grupos carboxilato. Las
cadenas laterales del ácido aspártico y del ácido
glutámico están cargadas negativamente a pH
fisiológico, por lo que suele llamárseles aspartato y
glutamato.
 Básicos: Los aminoácidos básicos a pH fisiológico
llevan una carga positiva. Por lo tanto, pueden
formar enlaces iónicos con los aminoácidos ácidos.
La lisina, que tiene un grupo amino en la cadena
lateral, acepta un protón del agua para formar el
ácido conjugado (-NH3+). 102

FUNCIONES BIOLÓGICAS DE
AMINOÁCIDOS
 Varios aminoácidos o sus derivados
actúan como mensajeros químicos. Por
ejemplo, la glicina, el ácido (GABA) y la γ-
aminobutírico erotonina y la melatonina
(derivados del triptófano) son
neurotransmisores, sustancias liberadas
por una célula nerviosa que influyen
sobre la función de una segunda célula
nerviosa o una célula muscular. La
tiroxina (un derivado de la tirosina) y el
ácido indol acético (un derivado del
triptófano que se encuentra en las
plantas) son dos ejemplos de hormonas.
Las hormonas son moléculas
señalizadores producidas en una célula
que regulan la función de otras células. 103

 Los aminoácidos son precursores de
diversas moléculas complejas que contienen
nitrógeno. Entre los ejemplos se encuentran
las bases nitrogenadas componentes de los
nucleótidos y los ácidos nucleicos, el hemo
(el grupo orgánico que contiene el hierro
necesario para la actividad biológica de
varias proteínas importantes) y la clorofila
(un pigmento de importancia crucial en la
fotosíntesis).
 Varios aminoácidos estándar y no estándar
actúan como intermediarios metabólicos. Por
ejemplo, la arginina, la citrulina y la ornitina
son componentes del ciclo de la urea. La
síntesis de urea, una molécula que se forma
en el hígado de los vertebrados, es el
principal mecanismo para eliminar los
desechos nitrogenados.
104
FUNCIONES BIOLÓGICAS DE AMINOÁCIDOS

AMINOÁCIDOS MODIFICADOS DE LAS
PROTEÍNAS
 Varias proteínas contienen derivados de aminoácidos que se
forman tras la síntesis de la cadena polipeptídica. Entre estos
aminoácidos modificados se encuentra el ácido y-
carboxiglutámico, un residuo de aminoácido que une el calcio
que se encuentra en la proteína de la coagulación de la
sangre, protrombina. La 4-hidroxiprolina y la 5-hidroxiprolina
son componentes estructurales importantes del colágeno la
proteína más abundante del tejido conjuntivo. La fosforilación
de los aminoácidos que contienen hidroxilo, serina, treonina y
tirosina suele utilizarse para regular la actividad de las
proteínas. Por ejemplo, la síntesis del glucógeno está
significativamente restringida cuando la enzima glucógeno
sintasa está fosforilada.
105

TITULACIÓN DE AMINOÁCIDOS
 Debido a que los aminoácidos
contienen grupos
ionizables, la forma iónica
predominante de estas
moléculas en disolución
depende del pH.
 La titulación de un aminoácido
explica el efecto del pH sobre
la estructura del aminoácido
 La titulación también es una
herramienta útil para
determinar la reactividad de
las cadenas laterales de los
aminoácidos. 106
Curva de titulación de alanina

EJEMPLO DE CURVA TITULACIÓN DE ALANINA
 Durante la titulación con una base fuerte como el NaOH, la
alanina pierde dos protones, para formar H2O con los OH.
 En una disolución muy ácida, la alanina se encuentra
presente fundamentalmente en la forma sin carga en el grupo
carboxilo, pero en el grupo amino se encuentra protonada
NH3
+, en este caso la molécula tiene carga +1, en total pues
tiene un H+, del que debería tener en su forma fundamental.
 El descenso de la concentración de H+ hace que el grupo
carboxilo pierda su protón y se transforme en un grupo
carboxilato con carga negativa. (En un ácido poliprótico, los
primeros protones que se pierden son los del grupo con el
pKa menor.)
 En ese punto la alanina no tiene carga neta, pues el acido
carboxílico esta cargado negativamente y el grupo amino esta
cargado positivamente.
107

PUNTO ISOELÉCTRICO
 Es el punto en el cual la molécula tiene una carga
neta igual a 0.
 Debido a que no hay carga neta en el punto
isoeléctrico, a este pH los aminoácidos son menos
solubles.
 Para EL CASO DE LA ALANINA el punto
isoeléctrico se puede calcular con la siguiente
ecuación:
 Para casos de aminoácidos mas grandes o
péptidos se tiene que aplicar el método visto en
clase
108

ENLACE PEPTÍDICO
 Los polipéptidos son polímeros lineales formados
por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
 Estos son enlace, amida que se forman cuando el
par de electrones sin compartir del átomo de
nitrógeno -amino de un aminoácido ataca al
carbono -carboxilo de otro en una reacción de
sustitución nucleófila.
 Dado que esta reacción es una deshidratación los
aminoácidos unidos se denominan residuos de
aminoácido.
109
Reacción de sustitución de acilo

ENLACE PEPTÍDICO
 Cuando dos moléculas de aminoácido se unen, el
producto se llama un dipéptido, al añadirse los
aminoácidos y alargarse la cadena, el prefijo refleja
el número de residuos. Por ejemplo, un tripéptido
contiene t.res residuos de aminoácido, un
tetrapéptido cuatro, y así sucesivamente.
 Por convenio, el residuo de aminoácido con el
grupo amino libre se denomina residuo N-terminal y
se escribe a la izquierda. El grupo carboxilo libre en
el residuo C-terminal aparece a la derecha. Los
péptidos se nombran utilizando su secuencia de
aminoácidos, empezando por su residuo N-
terminal.
110
tetrapéptido denominado tirosilalanilcisteinilglicina.

PÉPTIDOS
 Aunque sus estructuras son menos complejas que las de
las moléculas proteicas más grandes, los péptidos
poseen actividades biológicas significativas.
111
Ejemplo de algunos
péptidos con su
conformación de
aminoácidos

GLUTATIÓN
 Es un ejemplo de un péptido formado por 3
aminoácidos que se encuentra en casi todos los
organismos participa en muchos procesos
biológicos importantes, entre los que se encuentran
la síntesis de proteínas y de DNA, el metabolismo
de fármacos y toxinas ambientales, y el transporte
de aminoácidos. Un grupo de las funciones del
glutatión explota su efectividad como agente
reductor. El glutatión protege a las células de los
efectos destructores de la oxidación por las
reacciones con sustancias como los peróxidos
112

FUNCIONES DE LOS PEPTIDOS
 Los péptidos son una clase de moléculas señalizadoras
que utilizan los organismos multicelulares para regular
sus complejas actividades. Recuerde que los
organismos multicelulares que están formados por
varios cientos de clases de células deben coordinar un
número inmenso de procesos bioquímicos. La
interrelación dinámica entre los procesos
opuestos, denominada homeostasís, mantiene un
ambiente interno estable. En la actualidad se conocen
moléculas peptícticas con funciones opuestas que
afectan a la regulación de numerosos procesos. Entre
los ejemplos se encuentran el comportamiento
alimentario, la presión sanguínea y los receptores del
dolor.
113

PROTEÍNAS
 De las moléculas biológicas
presentes en el ser humano
las proteínas contienen las
funciones mas diversas.
 Catálisis, estructura, movimi
ento, defensa, regulación, tr
ansporte, respuesta
agreciones y
almacenamiento, son
algunas de las funciones de
las proteínas.
 Se pueden clasificar de 2
formas, por su forma o su
composición.
114

SEGÚN SU FORMA
 Proteínas fibrosas son moléculas largas
con forma de varilla que son insolubles en
agua y físicamente correosas. Las proteínas
fibrosas, como las queratinas de la piel, el
pelo y las uñas, tienen funciones
estructurales y protectoras.
 Las proteínas globulares son moléculas
esféricas compactas, normalmente
hidrosolubles. De forma característica, las
proteínas globulares tienen funciones
dinámicas. Por ejemplo, casi todas las
enzimas tienen estructuras globulares.
Otros ejemplos son las inmunoglobulinas y
las proteínas de transporte hemoglobina y
albúmina (un transportador de ácidos
grasos en la sangre).
115
Fibrosas
Globulares

SEGÚN SU COMPOSICIÓN
 Las proteínas simples, como la
albúmina sérica y la
queratina, contienen sólo
aminoácidos.
 Por el contrario, cada proteína
conjugada consta de una proteína
simple combinada con un componente
no proteico, que se denomina grupo
prostético. Los grupos prostéticos
desempeñan un papel importante, a
veces crucial, en la función de las
proteínas. Las proteínas conjugadas
se clasifican de acuerdo con la
naturaleza de su grupo prostético. Por
ejemplo, las glucoproteínas
contienen un componente hidrato de
carbono, las Lipoproteínas contienen
moléculas de lípidos, las
metaloproteínas contienen iones
metálicos etc.
116
Albumina sérica
Glucoproteína
Metaloproteína

ALGUNAS FUNCIONES DE PROTEÍNAS
117

¿QUÉ ES UNA HORMONA?
Las hormonas son sustancias producidas por las glándulas endocrinas (o
también por células epiteliales e intersticiales), que actuando como
mensajeros químicos, a través de la sangre, hacen activar mecanismos
para que el organismo se adapte a las diversas alteraciones que se
producen en el ambiente externo e interno.
La mayoría de las hormonas son de tipo proteico, es
decir, formadas por una cadena de aminoácidos con un
radical libre en el cual se adicionan diferentes grupos
funcionales según la hormona
PROTEÍNAS HORMONALES

DOPAMINA
La dopamina es una feniletilamina, una
catecolamina (amino
hormonas, neurotransmisores que se
vierten al torrente sanguíneo), que cumple
funciones de neurotransmisor en el sistema
nervioso central.
Los alimentos altos en proteína y que contienen antioxidantes son
mejores para aumentar los niveles de dopamina.
Fenilalanina Tirosina Dopamina

Metabolismo
Se concentra en áreas del cerebro contiguas a los lugares
de mayor secreción de endorfina. Cuando la función de la
dopamina disminuye también disminuye la función de la
endorfina. Cuando demasiado estrés causa una
disminución de la dopamina la persona pierde su
"anestésico" natural.
Funciones
• Motivación y places
• Anatomía
• Movimiento
• Cognición y corteza frontal
• Regulación de la secreción de prolactina

ADRENALINA
La adrenalina es una catecolamina y
una monoamina; es una hormona
vasoactiva secretada por las
glándulas suprarrenales bajo
situaciones de alerta o emergencia.

Mecanismo de acción
Ante las situaciones de riesgo, las glándulas
suprarrenales secretan la adrenalina, la que relaja la
musculatura de las vías respiratorias para permitir que
ingrese más aire a los pulmones; estimula al corazón y lo
hace latir más rápido y con más fuerza; las pupilas se
dilatan para que aumente la capacidad de observar; la
velocidad de la respiración aumenta y el sistema digestivo
se retarda de manera que entra más sangre a los
músculos, los cuales se tensionan y aumenta la presión
arterial.

Consecuencias de una secreción de adrenalina
• Aumenta la concentración de glucosa en la sangre
• Aumenta la tensión arterial
• Aumenta el ritmo cardiaco
• Dilata la pupila para tener una mejor visión
• Aumenta el ritmo de la respiración
Aplicaciones medicas
• Paro cardiaco
• Anafilaxia
• Laringotraqueobronquitis
• anestésicos locales
• Autoinyectores

OXITOCINA
La oxitocina es un péptido de nueve aminoácidos (un nonapéptido). Su
secuencia es cisteína - tirosina - isoleucina - glutamina - asparagina -
cisteína - prolina - leucina – glicina.

La oxitocina es una hormona que produce el hipotálamo y que después
se almacena en la hipófisis, regulando diversos procesos de índole
fisiológica, como por ejemplo las emociones. Se la relaciona con el
comportamiento sexual, el instinto materno o paterno y otros procesos
afectivos, como la empatía hacia otras personas; se cree que está
relacionada con la capacidad de establecer relaciones sociales y generar
confianza y generosidad.
Funciones
Se la conoce como la hormona del amor, precisamente, por estar
involucrada en el orgasmo (estimulando la circulación de esperma en los
hombres y las contracciones pelvianas en las mujeres) e intervenir en la
creación de lazos afectivos con la pareja; es decir, fortaleciendo la
confianza entre ambos y la fidelidad.
La oxitocina se utiliza por vía intravenosa para inducir el parto y estimular
las contracciones uterinas una vez que se ha iniciado el parto. La
oxitocina intranasal se utiliza para favorecer la excreción inicial de leche
una vez finalizado el parto

INSULINA
La insulina es una hormona polipeptídica formada por 51
aminoácidos, producida y secretada por las células beta de los
islotes de Langerhans del páncreas.

Funciones
Reguladora de metabolismo
• Estimula la glucogenogénesis (síntesis del glucógeno)
• Inhibe la glucogenolisis.
• Disminuye la glucosecreción hepática
• Promueve la glucólisis.
• Favorece la síntesis de trigliceridos.
• Estimula la síntesis de proteínas.

Función de la Insulina
sobre la glucosa
La insulina es la principal
hormona que regula los niveles
de glucosa en sangre. Su
función es controlar la velocidad
a la que la glucosa se consume
en las células del músculo, tejido
graso e hígado.

Deficiencia de Insulina
La diabetes es la carencia absoluta o relativa de insulina
que da como resultado acumulaciones anormales de
grasa y deficiencias en el metabolismo de las proteínas y
los carbohidratos.
Inicialmente, la ausencia en la producción de insulina
afecta a la captación y entrada de glucosa en el músculo y
células grasas. Cuando la ingesta de glucosa
disminuye, el cuerpo demanda combustible y el glucógeno
se libera desde el hígado. El nivel de glucosa en sangre
se eleva aún más.

Cuando los niveles de glucosa en sangre se acercan a los
180 mg/dl, la capacidad de los conductos renales para
reabsorberla (el umbral renal) se excede, y la glucosa es
excretada por la orina (glucosuria). Puesto que la glucosa
es un diurético osmótico, se excretan agua y sales en
grandes cantidades y se produce la deshidratación
celular. Cuando la situación se prolonga, la excesiva
diuresis (poliuria) combinada con la pérdida de calorías
ocasiona polidipsia (sed aumentada), polifagia (hambre
aumentada) y fatiga: los síntomas clásicos de la diabetes.

• ¿Cómo es el tratamiento con Insulina?
El tratamiento con insulina pretende revertir el estado
catabólico creado por la deficiencia de insulina. Cuando el
cuerpo recibe insulina, los niveles de glucosa en sangre
comienzan a caer, de forma que las grasas dejan de
proveer combustible, con lo que cesa la producción de
cuerpos cetónicos, los niveles de bicarbonato sódico en
sangre y el PH suben, y el potasio se desplaza
intracelularmente a medida que el anabolismo
(reconstrucción de tejidos) comienza.

ESTRUCTURA PROTEICA
 Las proteínas son moléculas extraordinariamente
complejas. Los modelos completos que dibujan aun
las más pequeñas de las cadenas polipeptídicas
son casi imposible de comprender.
 La estructura primaria, la secuencia de
aminoácidos, está especificada por la
información genética. Al plegarse la cadena
polipeptídica se forman determinadas disposiciones
localizadas de los aminoácidos adyacentes que
constituyen la estructura secundaria. La forma
tridimensional global que asume un polipéptido
se denomina estructura terciaria. Las proteínas
que constan de dos o más cadenas
polipeptídicas (o subunidades) se dice que tienen
estructura cuaternaria. 134

EJEMPLO DE UNA ENZIMA PROTEICA
COMPLETA
135

ESTRUCTURA PRIMARIA.
 Cada polipéptido tiene una secuencia de
aminoácidos específica.
 Las interacciones entre los residuos de
aminoácidos determinan la estructura
tridimensional de la proteína, su papel funcional y
sus relaciones con otras proteínas.
136

ESTRUCTURA SECUNDARIA
 La estructura secundaria de los polipéptidos consta
de varios patrones repetitivos. Los tipos de
estructura secundaria que se observan con mayor
frecuencia son la hélice y la lámina plegada β.
Estas están estabilizadas por enlaces de hidrógeno
entre los grupos carbonilo y N - H del esqueleto
polipeptídico.
137

HÉLICE ALFA
 Es una estructura rígida en forma de varilla que se forma
cuando una cadena polipeptídica se retuerce en una
conformación helicoidal a la derecha.
 Se forman enlaces de hidrógeno entre el grupo N-H de cada
aminoácido.
 Los grupos R de los aminoácidos se extienden hacia fuera de
la hélice.
 Debido a varias restricciones estructurales determinados
aminoácidos no estimulan la formación de la hélice. Por
ejemplo, el grupo R de la glicina es tan pequeño que la
cadena polipeptídica puede ser demasiado flexible.
 Las secuencias de aminoácidos con un número grande de
aminoácidos cargados (p. ej., glutamato y aspartato) y grupos
R voluminosos (p. ej., triptófano) son también incompatibles
con las estructuras de hélice CI.. 138

LAMINAS Β PLEGADAS
 Se forman cuando se alinean de lado dos o más
segmentos de cadenas polipeptídicas. En lugar de estar
enrollada, cada cadena β está totalmente extendida.
 Están estabilizadas por enlaces de hidrógeno que se
forman entre los grupos N-H y carbonilo del esqueleto
polipeptídico de cadenas adyacentes.
 Hay dos tipos de láminas plegadas β paralelas y
antiparalelas. En las estructuras de láminas plegadas β
paralelas las cadenas polipeptídicas están colocadas en
la misma dirección. Las cadenas antiparalelas van en
direcciones opuestas. Las láminas β antiparalelas son
más estables que las láminas β paralelas debido a que
se forman enlaces de hidrógeno totalmente colineales.
En ocasiones se observan láminas β paralelas y
antiparalelas mezcladas.
140

COMPARACIÓN ENTRE BETA PARALELA Y
ANTIPARALELA
142

ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS.
 Son combinaciones entre estructuras secundarias.
 Las siguientes son estructuras supersecundarias.
143

ESTRUCTURA TERCIARIA.
 Se llama estructura terciaria a la disposición
tridimensional de todos los átomos que componen la
proteína, concepto equiparable al de conformación
absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria de
una proteína es la responsable directa de sus
propiedades biológicas, ya que la disposición espacial
de los distintos grupos funcionales determina su
interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas
que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen
de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la
máxima información estructural que se puede
obtener. La asociación de varias estructuras
suprasecundarias en una única cadena
polipeptídica da lugar a la estructura terciaria.
144

CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURA TERCIARIA.
 Muchos polipéptidos se pliegan de forma que los
residuos de aminoácido distantes en la estructura
primaria quedan cerca.
 Debido al eficaz empaquetamiento al plegarse la
cadena polipeptídica, las proteínas globulares son
compactas. Durante este proceso, la mayoría de las
moléculas de agua quedan excluidas del interior de la
proteína permitiendo las interacciones entre los grupos
polares y apolares.
 Las proteínas globulares grandes (es decir, aqueuas
con más de 200 residuos de aminoácido) suelen
contener varias unidades compactas denominadas
dominios. Los dominios son segmentos
estructuralmente independientes que poseen funciones
específicas (p. ej., unión de un ion o molécula
pequeña). 146

LA ESTRUCTURA TERCIARIA SE ESTABILIZA
POR LAS INTERACCIONES SIGUIENTES
147

ESTRUCTURA CUATERNARIA.
 Muchas proteínas, especialmente las que tienen pesos
moleculares elevados, están formadas por varias
cadenas polipeptídicas.
 Cada componente polipeptídico se denomina una
subunidad, las subunidades en un complejo proteico
pueden ser idénticas o bastante diferentes.
 Las proteínas con varias subunidades en las que alguna
o todas las subunidades son idénticas se denominan
oligómeros.
 Las subunidades polipeptídicas se ensamblan y se
mantienen unidas por interacciones no
covalentes, como el efecto hidrófobo, las interacciones
electrostáticas y los enlaces de hidrógeno, así como los
entrecruzamientos covalentes. 148

ESTRUCTURA CUATERNARIA DE UNA ENZIMA
149

NUCLEOTIDOS
 AZÚCAR (PENTOSA)
 GRUPO FOSFATO
 BASE NITROGENADA
152

• las moléculas de ARN son de cadena
simple y no suelen formar dobles hélices
extensas. No obstante, sí se pliega como
resultado de la presencia de regiones cortas
con apareamiento intramolecular de
bases, es decir, pares de bases formados
por secuencias complementarias más o
menos distantes dentro de la misma hebra.
El ARNt posee aproximadamente el 60% de
bases apareadas en cuatro brazos con
estructura de doble hélice.14
•Una importante característica estructural
del ARN que lo distingue del ADN es la
presencia de un grupo hidroxil en posición 2'
de la ribosa.
ARN Y SU CONFORMACION
159

TIPOS DE ARN
 ARN MENSAJERO (ARNm)
 ARN DE TRANSFERENCIA
(ARNt)
 ARN RIBOSOMAL (ARNr)
160

REPLICACION DEL ADN
DNA RNA
TRANCRIPCION TRADUCCION
POLIMERASA II
guanina metilada
HELICASA
ENHANCER
PROTEINA
•En l a replicación de DNA cada una de las hebras sirve como molde
para otra: los genes especifican los tipos de proteínas que fabrican
las celulas , pero el DNA no es el molde directo para la sintesis de
proteínas.
161

MOLDE Y NUCLEOTIDO DE ARN
 MOLDE.
 Factores de transcripción
 Las proteínas se unes a las secuencias de los
promotores.
 Nucleótidos sueltos que se incorporan a la nueva
cadena de ARN
 UTP CTP ATP GTP
 Al unirse quedan UMP CMP AMP GMP.
 Se llega a la secuencia final y se separa la
polimerasa.
162

CARACTERÍSTICAS DE LA DOBLE HÉLICE
 Su estabilidad se debe a los puentes de hidrogeno e
interacciones hidrófobas.
 La doble hélice del ADN facilita la transcripción de la
información hereditaria.
 La doble hélice se funde reversiblemente.
 Algunas moléculas son circulares y estan enrrolladas
164

CLONACION
SÍDNEY, AUSTRALIA (02/OCT/2012).-
Más de 15 años después de la oveja
Dolly, el primer mamífero clonado del
planeta, científicos de Nueva Zelanda han
creado genéticamente a la vaca Daisy con
la esperanza de producir la primera leche
a prueba de alergias.
"Hemos tenido éxito en reducir enormemente la cantidad de Beta-lactoglobulina
(BLG), una de las proteínas de la leche que no está presente en la leche humana
y que puede causar reacciones alérgicas", explicó Stefan Wagner, uno de los
investigadores de AgResearch.
Además, la leche de Daisy contiene una gran cantidad de caseínas, otras
proteínas que están presentes en la leche vacuna, lo que la convierte en más
nutritiva que la producida por el vacuno común.
165

CONCLUSIONES
 Un acido nucleico esta formado por cuatro tipos de
bases unidas a un eje azúcar-fosfato.
 Una pareja de cadenas de acido nucleico son
secuencias complementarias pueden formar una
estructura de doble hélice.
 Las polimerasas replican DNA a partir de las
instrucciones de moldes.
 La expresión génica es la transformación del DNA
en moléculas funcionales.
 Los aminoácidos se codifican por grupos de tres
bases comenzando desde un punto fijo. 167

SÍNTESIS DE LA TEORÍA CELULAR
 Cada organismo vivo está formado por una o
más células.
 Los organismos vivos más pequeños son células
únicas y las células son unidades funcionales de
los organismos multicelulares.
 Todas las células provienen de células
preexistentes.

CÉLULA
PROCARIONTE
BACTERIANA

ESTRUCTURAS DE LA CÉLULA EUCARIONTE
 Núcleo
 Cromatina
 Nucléolo
 Organelos
 Retículo endoplásmico rugoso
 Retículo endoplásmico liso
 Ribosomas
 Complejo de Golgi
 Lisosomas
 Vacuolas
 Peroxisomas
 Mitocondrias
 Plastidios (célula vegetal)
• Citoesqueleto
– Microtúbulos
– Microfilamentos
– Filamentos intermedios
– Centriolos
– Cilios
– Flagelos
• Membrana plasmática

NÚCLEO:
CROMATINA
 Contienen los
genes

NÚCLEO:
NUCLÉOLO
 Síntesis de
ARN
ribosomal y
ensamble de
subunidades
ribosómicas

ORGANELOS: R.E.R.
 Síntesis de muchas
proteínas destinadas a
la secreción o la
incorporación a
membranas

ORGANELOS:
R.E.L.
 Síntesis de
lípidos y
detoxificación de
sustancias

ORGANELOS:
RIBOSOMAS
 Síntesis de
polipéptidos
(procariontes y
eucariontes)

ORGANELOS: COMPLEJO DE GOLGI
 Modificación, empaque para secreción y distribución
de proteínas para otros organelos

 Degradación de
materiales
ingeridos, secrecione
s y desechos
celulares
ORGANELOS: LISOSOMAS

 Transporte y
almacenamiento
de
materiales, desech
os y agua
ORGANELOS: VACUOLAS

ORGANELOS: PEROXISOMAS
 Catálisis de varias reacciones metabólicas. Ejs.
Degradación de H2O2 mediante la catalasa;
degradación del etanol

ORGANELOS: MITOCONDRIAS
 Respiración celular: ciclo de
Krebs, transporte de electrones
y fosforilación oxidativa

ORGANELOS: PLASTIDIOS
 Clomoplastos:
 Cloroplastos: fotosíntesis
 Plastidios para pigmentación de flores y frutos
 Leucoplastos:
 Amiloplastos: almacenamiento de almidón

CITOESQUELETO: MICROTÚBULOS, FILAMENTOS
INTERMEDIOS Y MICROFILAMENTOS
 Estructuras sólidas, de
subunidades de actina
 Soporte estructural, movimiento
celular y de organelos, división
celular
 Fibras resistentes
estables, formadas de polipéptidos:
Ej. Miosina
 Refuerzan
citoesqueleto, estabilizan la forma
celular
 Tubos huecos de tubulina
 Soporte estructural, movimiento
celular y de organelos, división
celular, en cilios, flagelos, centriolos

CITOESQUELETO:
CENTRIOLOS
 Organización del
huso mitótico
 Ausente en plantas

CITOESQUELETO: CILIOS
 Desplazamiento
en organismos
unicelulares y
movimiento de
materiales en
superficies
epiteliales

CITOESQUELETO:
FLAGELOS
 Locomoción de
espermatozoides y
algunos organismos
unicelulares

MEMBRANA: PERMEABILIDAD SELECTIVA Y MECANISMOS DE
INTERCAMBIO

MEMBRANA: PROTEÍNAS TRANSPORTADORAS

¿Y QUÉ MÁS?
enzima en
reacción de
síntesis
enzima en
reacción de
degradación
enzima en
reacción de
transformación

¿QUÉ ES UNA RUTA METABÓLICA?
Sucesión de reacciones químicas que conducen de un sustrato (donde
actúa la enzima) inicial a uno o varios productos finales, a través de una
serie de metabolitos intermediarios. Su conjunto da lugar al metabolismo.
Sustrato Aa→Metabolito Bb→Metabolito Cc→Producto Dd
Metabolism
o
Conjunto de reacciones bioquímicas y
procesos físico-químicos que ocurren en
una célula y en el organismo.
Catabolismo Anabolismo
Rutas
Catabólicas
Anabólicas
Anfibólicas

DIFERENTES RUTAS
Catabólicas
• Rutas oxidantes; se libera energía y poder reductor y a
la vez se sintetiza ATP.
• La glucólisis y la beta-oxidación.
Anabólicas
• Rutas reductoras en las que se consume energía (ATP)
y poder reductor.
• Gluconeogénesis y el ciclo de Calvin.
Anfibólicas
• Rutas mixtas, catabólicas y anabólicas,
• Ciclo de Krebs, que genera energía y poder reductor, y
precursores para la biosíntesis, ciclo de la urea.
Anabolismo y catabolismo son simultáneos y a veces sin límites
precisos y requieren de enzimas para poderse llevar a cabo.

FACTORES QUE AFECTAN A LA VELOCIDAD
DE REACCIÓN DE LAS RUTAS

MUY IMPORTANTE: EL ATP
Adenosín Trifosfato (ATP)
Molécula utilizada por todos los organismos vivos
para proporcionar energía en las reacciones
químicas.
Es uno de los cuatro monómeros utilizados en la
síntesis de ARN celular.
Es una coenzima de transferencia de grupos
fosfato que se enlaza de manera no-covalente a
las enzimas quinasas (co-sustrato). Debido a la presencia de
enlaces ricos en energía
(fosfatos), esta molécula se
utiliza en los seres vivos para
proporcionar la energía que
se consume en las reacciones
químicas degradándose a
ADP.
Las reservas de ATP en el organismo no
exceden de unos pocos segundos de
consumo. El ATP se produce de forma
continua, pero cualquier proceso que
bloquee su producción provoca la muerte
rápida.

DE ATP A ADP: EL INTERCAMBIO DE
ENERGÍA

ALGUNAS MOLÉCULAS DEL METABOLISMO
Estas moléculas se utilizan reducir y oxidar sustancias químicas en las
células.

CATABOLISMO
Parte destructiva del
metabolismo.
Forma moléculas
sencillas a partir de
moléculas más
complejas.
Cuando se destruyen
macromoléculas se
obtiene energía.
Pueden producir
energía en forma de
ATP.
Catabolismo

ESQUEMA GENERAL CATABOLISMO
Glucólisis
Fermentación
Respiración
Ciclo de los ácidos
tricarboxílicos
Catabolismo de Lípidos
Catabolismo de
protidos
Catabolismo de
aminoácidos

GLUCOLISIS
Proceso catabólico que parte de la Glucosa-6-Fosfato (G6P) y finaliza
en el Piruvato.
El piruvato pasará al Ciclo de Krebs, como parte de la respiración
aeróbica.
G6P puede obtenerse fosfatando glucógeno
o almidón con ATP.
En su fase inicial de activación que
consume energía en forma de ATP.
Va de la G6P al GAP (Glucosa fosfatada).
La siguiente fase es de rendimiento energético.
De GAP -> piruvato
En puntos clave hay enzimas
alostéricas.
El piruvato es el inicio
de varias rutas
anabólicas
Consume 6 moléculas
de ATP

¿CÓMO SUCEDE TERMODINÁMICAMENTE?

RESPIRACIÓN
Es un proceso
básico dentro de
la nutrición
celular.
Conjunto de reacciones bioquímicas que ocurre en la mayoría de las células, en
las que el ácido pirúvico producido por la glucólisis se desdobla a dióxido de
carbono y agua y se producen hasta 38 moléculas de ATP.
En las
células eucariotas l
a respiración se
realiza en
las mitocondrias y
ocurre en tres
etapas
Oxidación del ácido pirúvico.
Ciclo de los ácidos tricarboxílicos (ciclo
de Krebs)
Cadena respiratoria y fosforilación
oxidativa del ADP a ATP.

OXIDACIÓN DEL ÁCIDO PIRÚVICO
Es el lazo entre
la glucólisis y el ciclo de
Krebs.
Es un complejo de
reacciones catalizado por el
piruvato deshidrogenasa
localizado en la matriz
mitocondrial.
Cada ácido pirúvico reacciona con la coenzima A, desdoblándose
en CO2 y un grupo acetilo de dos carbonos que se une inmediatamente a
la coenzima A formando acetil coenzima A que entrará al ciclo de Krebs.
El piruvato se difunde hasta la
matriz de la mitocondria, cruzando
ambas membranas.

INHIBIDORES DE LA CADENA RESPIRATORIA
Inhibidores de
las respiración.
• Este tipo de inhibidores reciben este nombre porque su principal
función es el inhibir el transporte de electrones en la cadena de la
respiración. Los inhibidores del transporte de electrones más
comúnmente usados pueden reunirse en tres grupos principales
según el sitio de la cadena respiratoria donde actúan.
Inhibición de la
fosforilación
• Actúan en el complejo enzimático (ATPasa) que cataliza la síntesis de
ATP, bloquean el paso en el cual el ADP se une al fosfato impidiendo
que la energía del potencial electroquímico llegue al sistema
fosforilante. La oligomicina y atractilósido son ejemplos de estos
inhibidores.
Desacopladores
• La acción de estos consiste en disociar la oxidación en la cadena
respiratoria, de la fosforilación. Bloquean la síntesis de ATP, al tiempo
que permite que continúe el transporte electrónico a lo largo de la
cadena respiratoria hasta el O2.
221

DESACOPLADORES
 Son ácidos débiles solubles en lípidos.
 Un desacoplante muy usado es el 2,4-dinitrofenol (DNP) el
cual actúa de aproximándose a la membrana interna y
protonandose, debido al pH más bajo existente en esta
zona, esta protonación aumenta la hidrofobicidad del DNP, lo
cual permite que difunda en la membrana y que la atraviese
por la acción de masa. Una vez dentro de la matriz, el pH más
alto hace que el hidroxilo fenólico desprotone. Así pues, el
desacoplador tiene el efecto de transporte de H+ de vuelta
hacia la matriz, evitando el canal protónico Fo y, por tanto, sin
síntesis de ATP. Ya que la entrada de los H+ en la matriz, a
través del canal Fo proporciona la energía necesaria para
impulsar la síntesis de ATP, Otros desacopladores son:
 Dinitrocresol
 Pentaclorofenol
 CCCP (m-clorocarbonilcianuro fenilhidrazona), 100 veces
más activa que el primero. 222

LOS INHIBIDORES DE LA RESPIRACIÓN
 Hay varias clases de inhibidores dependiendo del sitio de acción.
 Sobre la NADH-deshidrogenasa, bloqueando la transferencia de
electrones entre la flavina y la ubiquinona. (Inhibidores del sitio I)
 Barbitúricos, como el amobarbital
 Piericidina A (antibiótico)
 Rotenona (insecticida)
 Actúa bloqueando la transferencia de electrones entre el
citocromo b y el citocromo c1. (inhibidores de sitio III)
 Antimicina
 Actúan sobre el Hemo a3 de la citocromooxidasa impidiendo su
interacción con el oxígeno (inhibidores de sitio IV)
 Cianuro
 Monóxido de carbono
 H2S
223

GLUCOLISIS Y ACIDO LÁCTICO
Hay una utilización de la glucosa
que se encuentra en el citoplasma
de la célula muscular, bien libre o
almacenada en forma de
glucógeno.
No hay una utilización del
oxígeno en esta serie de
reacciones químicas, en las
que partiendo de la glucosa se
llegan a formar 2 moléculas
de ácido pirúvico y energía
(ATP).
La capacidad de metabolizar
moléculas de glucosa a ácido
pirúvico es mucho mayor que
la capacidad de metabolizar
ácido pirúvico a través
del metabolismo
aeróbico que tiene lugar en el
interior de la mitocondria
(ciclo de Krebs).
Cuando las necesidades
energéticas son bajas, se
produce una continuidad entre
los procesos anaeróbico láctico
y aeróbico, de forma que la
mayor parte del ácido pirúvico
que se produce entra en la vía
aeróbica.

GLUCOLISIS Y ÁCIDO LÁCTICO
Cuando la necesidad de obtener
energía para la contracción
muscular es elevada aumenta de
forma importante la utilización de la
glucosa por la vía anaeróbica y hay
un aumento significativo en la
formación de ácido pirúvico.
Como consecuencia de ello hay una
sobreproducción de ácido pirúvico y
este exceso de ácido pirúvico es
convertido en ácido láctico.

ÁCIDO LÁCTICO A NIVEL INTRACELULAR
Neutralización
• El ácido láctico es neutralizado, principalmente debido al
bicarbonato, al fosfato y a las proteinas intramusculares.
Energía
aeróbica
• Parece que puede haber una entrada de Lactato en la
mitocondria y de esta forma ser un combustible de la
cadena respiratoria.
Bloqueo de la
glucólisis
• Cuando disminuye el pH intracelular (debido al aumento
de ácido láctico), hay un bloqueo
enzimático, principalmente de la fosfofructoquinasa, con
lo que la glucólisis anaeróbica deja de tener lugar.

ÁCIDO LÁCTICO A NIVEL
EXTRACELULAR
El exceso de ácido láctico que se va generando en la célula
muscular y que no puede ser neutralizado, sale al espacio
extracelular gracias a la actuación del transportador MCT1.
El ácido láctico es reducido a
lactato y sale al espacio
intersticial.
El lactato a través del espacio
intersticial alcanza la
sangre, siendo de esta forma
distribuido de forma rápida a todo
el organismo.
El ácido láctico es producido por
las fibras musculares que se
activan al alcanzar altas
intensidades de trabajo, por lo que
fibras oxidativas que forman parte
del músculo metabolizan parte del
lactato producido.
Lactato circulante en la sangre, es captado
por diferentes células -principalmente
musculares-, que son capaces de
convertirlo en piruvato y de esta forma entra
en el ciclo de Krebs para convertirse en una
fuente de energía aeróbica.

GLUCOGENOLISIS
Glucogenólisis
Proceso catabólico llevado a
cabo en el citosol que
consiste en la remoción de
un monómero de glucosa de
un glucógeno
mediante fosforólisis para
producirglucosa 1 fosfato, que
después se convertirá
en glucosa 6 fosfato.
Es antagónica de
la glucogénesis, estimulada
por el glucagon en el
hígado, epinefrina y
adrenalina en el músculo e
inhibida por la insulina.
Requiere un grupo específico
de enzimas citosolíticas:
la glucógeno fosforilasa que
segmenta secuencialmente
los enlaces glucosídicos, la
enzima desramificadora, que
hidroliza los enlaces 1,6 del
glucógeno.

B-OXIDACIÓN
β-oxidación
Proceso catabólico de
los ácidos grasos en el cual
sufren remoción mediante
la oxidación de un par de
átomos de carbono
sucesivamente en cada
ciclo del proceso, hasta que
el ácido graso se
descomponga por completo
en forma de moléculas acil-
CoA, oxidados en
la mitocondria para formar
ATP.
Cada paso comporta cuatro
reacciones:
Oxidación por FAD
Hidratación
Oxidación por NAD+
Tiólisis
La ruta es cíclica, cada
paso termina con la
formación de una acil-CoA
acortada en dos carbonos.

Reacción 1: Deshidrogenación inicial.
 Reacción catalizada por una acil-CoA deshidrogenasa.
 Reacción ligada a la formación de FAD.
Formación de enoil CoA y un doble enlace entre los carbonos 2 y 3
Reacciones 2: Hidratación.
 Hidratación del doble enlace en una reacción catalizada por la enoil CoA
hidratasa.
Se genera la formación de β-hidroxiacil CoA.
REACCIONES DE LA B-OXIDACIÓN

Reacción 3: Deshidrogenación.
 Reacción catalizada por 3-hidroxiacil-CoA deshidrogenasa.
 Convierte el grupo hidroxilo del carbono 3 en un grupo ceto.
 Generación de NADH y cetoacil-CoA
Reacciones 4: Escisión o Tiólisis.
 Escinsión del cetoacil CoA en una reacción catalizada por la tiolasa.
 Formación de acetil- CoA y acil -CoA, acortado este último en dos átomos de
carbono.
REACCIONES DE LA B-OXIDACIÓN

TABLA RESUMEN REACCIONES B-OXIDACIÓN

 Es el proceso metabólico por el cual se forman en
el hígado los cuerpos
cetónicos (acetoacetato, acetona y betahidroxibutira
to) por la oxidación (β-oxidación) metabólica de
los ácidos grasos.
 Se estimula esta ruta cuando se produce una
mala utilización deficitaria de los hidratos de
carbono.
 La cetogénesis se produce fundamentalmente en
el hígado, debido a las elevadas concentraciones de
HMG-CoA sintasa en tejido.
 Los cuerpos cetónicos se transportan desde el
hígado a los tejidos, donde el cetoacetato y el β-
hidroxibutirato pueden reconvertirse de nuevo en
acetil-CoA para la generación de energía.
CETOGÉNESIS

ANABOLISMO
Parte constructiva del
metabolismo.
Se forman moléculas
complejas a partir de
moléculas más sencillas.
Requiere aporte de
energía en forma de ATP
generado del catabolismo.
Biosíntesis enzimática de
los componentes
moleculares de las células.
Anabolismo

ESQUEMA GENERAL ANABOLISMO
Fotosíntesis (plantas)
Quimiosíntesis
Síntesis de aminoácidos
Síntesis de glúcidos
Síntesis de lípidos
Síntesis de nucleóticos
Gluconeogénesis

SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
El hígado es el sitio principal
de metabolismo del
nitrógeno en el cuerpo
El glutamato es
sintetizado a partir de su
distribuido ampliamente
α-ceto ácido precursor
por una simple
transaminación. Como se
señala en el metabolismo
de nitrógeno, el glutamato
dehidrogenasa
desempeña un papel
central en la homeostasis
global de nitrógeno.
Aspartato también puede derivarse de asparragina
a través de la acción de asparaginasa. La
importancia de aspartato como precursor de ornitina
para el ciclo de la urea es se describe en
el metabolismo de nitrógeno .

SÍNTESIS AMINOÁCIDOS
El ciclo de la glucosa-alanina se utiliza
sobre para eliminar el nitrógeno al
mismo tiempo que reabastece su
suministro de energía. La oxidación de
la glucosa produce piruvato que puede
experimentar transaminación a alanina.
Esta reacción es catalizada por la
alanina transaminasa, ALT (la ALT se
llamaba glutamato piruvato
transaminasa sérica, SGPT). Dentro
del hígado la alanina se convierte de
nuevo a piruvato que es entonces una
fuente de átomos de carbono para la
gluconeogénesis.
La glucosa recién formada puede
entonces entrar a la sangre para ser
entregada de nuevo al músculo. El
grupo amino transportado desde el
músculo al hígado en forma de alanina
es convertido a urea en el ciclo de la
urea y es excretado.
El azufre para la síntesis de la cisteína viene del
aminoácido esencial metionina. Una condensación
de ATP y metionina catalizados por la metionina
adenosiltransferasa produce S-
adenosilmetionina (SAM o AdoMet).

CICLO DE LA UREA
La mayoría del ciclo de la urea es citosolico, pero la ornitina transcarboxilasa es
intramitocondrial.
En el ciclo principal, el nitrógeno entra por medio del amonio (NH4) y mediante la Carbomil-
P sintetasa forma Carboamil-P NH3.
Este compuesto se une a la ornitina y mediante la ornitina trans carboxilasa forma
Citrulina, luego argininasuccinato al unirse un aspartato (via la argininasuccinato sintetasa).
Este último compuesto se descompone en fumarato y arginina. Esta se degrada en
Urea, la cual se elimina a los riñones y en ornitina, para reiniciar el ciclo.
Corresponde a la vía
metabólica usada para
eliminar los desechos
nitrogenados del organismo.
Los diversos compuestos
pueden entrar por casi
cualquier parte del ciclo, y el
producto final de desecho es
la urea.

SÍNTESIS DE LÍPIDOS
La vía de síntesis de los ácidos grasos ocurre en el citoplasma, mientras que su
oxidación sucede en la mitocondria. La síntesis de las grasas involucra la
oxidación de NADPH.
La acetil-CoA en la síntesis de la grasa esta temporalmente unida al complejo
enzimático como malonil-CoA. La enzima que cataliza esta reacción, la
acetil.Coa carboxilasa (ACC), es el sitio más importante de la regulación de la
síntesis de ácidos grasos. Como otras enzimas que transfieren CO2 a
sustratos, la ACC requiere como co-factor a la biotina.

SÍNTESIS DE TRIACILGLICÉRIDOS

GLUCONEOGÉNESIS
En lo organismos es
imprescindible asegurar
los niveles adecuados de
glucosa.
Es fundamental la Gluconeogénesis
porque sintetiza glucosa a partir de:
ácido láctico, aminoácidos o algún
metabolito del ciclo de Krebs.
Ocurre en el hígado y en parte en el
riñón
No es exactamente inversa a la
glucólisis. Algunas enzimas son
glucolíticas y gluconeogénicas
pero la Gluconeogénesis posee
enzimas específicas.

ENZIMAS GLUCONEOGÉNICAS
• En condiciones de ayuno los niveles de esta
enzima aumentan y disminuye en estados ricos
en glúcidos.
Fosfoenolpiruvato-carboxiquinasa
(PEP-CK).
• Cataliza la formación de fructosa 6 fosfato a partir
de fructosa 1,6 bisfosfato.
Fructosa 1,6 bisfosfatasa.
• Cataliza glucosa a partir de glucosa 6 fosfato.
Glucosa 6 fosfatasa.

BALANCE DE ENERGÍA
2 Ácido pirúvico + 4 ATP + 2 GTP + 2 NADH + 6 H2O → Glucosa +
4ADP + 2GDP + 6Pi + 2NAD + 2H+
La síntesis de glucosa es
costosa para la célula en un
sentido energético.
Piruvirato
Si la glucólisis pudiera
actuar en sentido inverso, el
gasto de energía sería
mucho menor:
• Se consumen seis grupos
fosfato de energía elevada (4
ATP).
• 2 GTP.
• 2 NADH (como si fueran 5 ATP)
• 2 NADH
• 2 ATP

ANFIBOLISMO: CICLO DE KREBS
Ciclo de Krebs
Forma parte de
la respiración celular en
todas las células aeróbicas.
Es parte de la
vía catabólica que realiza la
oxidación
de glúcidos, ácidos
grasos y aminoácidos hasta
producir CO2, liberando
energía en forma utilizable
(poder reductor y GTP).
Proporciona precursores
para
muchas biomoléculas, como
ciertos aminoácidos.

DETALLES DEL CICLO DE KREBS
La mayoría de las vías
catabólicas y anabólicas
convergen en el ciclo de
Krebs.
El rendimiento de un ciclo
es (por cada molécula de
piruvato): 1 GTP, 3 NADH, 1
FADH2, 2CO2.
Cada NADH, cuando se
oxida en la cadena
respiratoria, originará 2,5
moléculas de ATP mientras
que el FADH2 dará lugar a
1,5 ATP.
El ciclo de Krebs siempre es
seguido por la fosforilación
oxidativa.
El ciclo de Krebs no utiliza
directamente O2, pero lo
requiere al estar acoplado a
la fosforilación oxidativa.
Muchas de las enzimas del
ciclo de Krebs son
reguladas por
unión alostérica del
ATP, que es un producto de
la vía y un indicador del
nivel energético de la célula.

INHIBIDORES DEL CICLO DE KREBS
 El fluoracetato en forma de fluor acetil CoA reacciona
con el oxalacetato y produce fluorcitrato, pero el
fluorcitrato la aconitasa no lo reconoce y se paraliza el
ciclo.
 El arsenito que es la forma trivalente del arsénico inhibe
todos aquello compuestos multienzimaticos que usan
lipoamida como coenzima, y en el caso del ciclo el que
usa lipoamida es el complejo enzimático de α –
cetoglutarato deshidrogenasa. Pero ojo la piruvato
deshidrogenasa también usa lipoamida y también es
inhibida por el arsenito pero esa primera reacción
ocurre intra-mitocondrialmente pero no hace parte del
ciclo, pero también es inhibida por el arsenito.
 El malonato es inhibidor competitivo de la succinato
deshidrogenasa.
251

CICLO DE GLIOXALATO
 El ciclo del glioxilato es una variante del ciclo del
ácido cítrico (concretamente un "by-pass" de las
estapas descarboxilantes) que ocurre en los
glioxisomas de las células vegetales (también
ocurre en muchos hongos y protozoos).1 Permite
generar glucosa a partir de ácidos grasos, esto es
muy importante en las semillas, debido a que la
mayor parte de la energía metabólica necesaria
para su desarrollo se encuentra en forma de
triacilgliceroles.
252

REACCIONES BIOQUÍMICAS DEL CICLO DE
GLIOXALATO
 1) La acetil-CoA (procedente de la oxidación de ácidos grasos)
reacciona con el oxalacetato formando citrato. La enzima que
cataliza esta reacción es la citrato sintasa*.
 2) El citrato reacciona con la enzima aconitasa* formando
Isocitrato.
 3) El isocitrato, mediante una reacción catalizada por la enzima
isocitrato liasa, se fragmenta en glioxilato y succinato.
 4a) El succinato es metabolizado en forma similar que en el ciclo
del ácido cítrico a fumarato mediante la enzima succinato
deshidrogenasa y luego a malato por la enzima fumarasa.
 4b) La acetil-CoA transfiere un acetilo al glioxilato produciendo
malato en una reacción catalizada por la enzima malato sintasa*.
 5) El malato se deshidrogena para formar nuevamente
oxalacetato mediante una reacción catalizada por la enzima
malato deshidrogenasa. El oxalacetato es capaz de generar
glucosa mediante gluconeogénesis.
254

EN RESUMEN: METABOLISMO CELULAR

CONCLUSIONES
 Catabolismo y anabolismo sumamente importantes
para la vida.
 ATP alto contenido energético.
 Glucólisis y gluconeogénesis complejas y
convergen en el ciclo de Krebs.
 Ciclo de Krebs eslabón para muchas rutas
metabólicas.
 Energía para la célula.

ALMIDÓN
 Es un polisacárido de reserva de energía de las
plantas, constituido por amilasa y
amilopectina, proporciona del 70 al 80% de las
calorías consumidas por el ser humano, pero
además de esto tiene varias aplicaciones
industriales, en la industria
alimenticia, textil, farmacéutica, cosmética, papeler
a de adhesivos, entre otras.
259
Granos de almidón en
células de patata.

INDUSTRIA ALIMENTICIA
 Medio de moldeo para caramelos de frutas, rodajas
de naranja y gomas de mascar.
 Dador de cuerpo, textura y estabilidad a caramelos.
 Agente para espolvorear, combinado con azúcar
pulverizada en gomas, caramelos y gomas de
mascar.
260

 Protector contra la humedad de
diversos productos en polvo –como
azúcares- pues los almidones absorben
humedad sin apelmazarse.
 Espesante, cuerpo y textura al alimento
preparado; para sopas, alimentos para
infantes, salsas, gelatinas sintéticas.
 Agente coloidal, textura, sabor y
apariencia. La cocción del almidón
produce una solución coloidal
estable, compatible con otros
ingredientes en productos alimenticios.
261

 Aglutinante, para el ligamento de componentes. En
la preparación de salchichas y embutidos cocidos.
 Emulsificante, produce una emulsión estable en la
preparación de mayonesas y salsas similares.
 Estabilizador, por su elevada capacidad de
retención de agua es usado en productos
mantecados-helados.
262

INDUSTRIA TEXTIL
 Apresto, en la industria textil como encolante de la
urdimbre, aprestado y estampado de tejidos.
 En lavandería para almidonar tejidos blancos y
darles dureza y para restaurar apariencia y cuerpo
a las prendas de vestir.
263

INDUSTRIA FARMACÉUTICA Y
COSMÉTICA
 Agente de dispersión de polvo y como ligante del
ingrediente activo de tabletas y productos
medicinales.
 Espolvoréate, como polvo fino en la preparación de
polvos faciales finos, polvos compactos y polvos
nutritivos.
264

INDUSTRIA PAPELERA
 Adhesivo, para diferentes aplicaciones en
la industria de papel y cartón.
 En la industria del papel su función es
servir como aglomerante de los
componentes que forman el papel, fibra
celulósica y rellenos, formando una capa
superficial que reduce la pelusa y
aumenta la resistencia mecánica del
papel a la aspereza y plegado, aumenta
la solidez y la durabilidad del papel.
 En las empresas productoras de cartón
corrugado se utiliza para la formación del
cartón ya que permite unir las láminas
planas de cartón a la lámina corrugada u
ondulada.
265

INDUSTRIA DE ADHESIVOS
 Elaboración de adhesivos de alta fuerza o para
colas de menor precio para diversas aplicaciones
en la industria de papel y cartón.
Los adhesivos de almidón, que son adhesivos a
base agua, son muy útiles para las empacadoras y
etiquetadoras de alta velocidad por el costo
relativamente bajo y la gran velocidad de adhesión.
266

OTRAS APLICACIONES
 Absorbente, en la preparación de jabones y
detergentes para aumentar su efectividad y poder
de limpieza.
 Movilizarte, como vehículo móvil en tintas de
impresión.
 Diluyente, en la industria de colorantes para
estandarizar las tinturas con respecto a los rangos
de colores.
267

 Conservante, en la industria de artes gráficas en
forma de adhesivo, el cual se aplica a las planchas
de impresión litográfica para conservar la parte que
no lleva imagen y protegerla de bacterias, corrosión
o rayado.
 Espolvoreante, como polvo fino en la preparación
de germicidas y insecticidas.
268
OTRAS APLICACIONES

OBTENCIÓN DEL ALMIDÓN DE MAÍZ, PROCESO
269

TALLER NUMERO 2
272
D-Manosa: Este azúcar, presente en los arándanos azules
y en la piña, se adhiere a las bacterias E. Coli presentes
en el tracto urinario, arrastrándolas y garantizando la salud
de vejiga
D-Galactosa: se convierte en glucosa en el hígado como
aporte energético. Además, forma parte de los glucolípidos
y las glucoproteínas de las membranas celulares de las
células, sobre todo de las neuronas.
D-Alosa: Es un monosacárido poco común que se ha logrado
aislar de las hojas de un arbusto africano denominado Protea
rubropilosa. Es soluble en agua y prácticamente insoluble en
metanol.

273
TALLER NUMERO 2
Según la regla de Van´t Hoff, puede tener 2n
Estereoisomeros, siendo n el numero de carbonos
asimétricos, para una aldohexosa, son 24 =16
Forma parte de los azúcares que componen algunos
glucosaminoglucanos como el dermatán sulfato y el
heparán sulfato, importantes componentes de la matriz
extracelular.
Es un anómero alfa, pues va hacia abajo en la estructura
cíclica y a la derecha en la lineal .

274
TALLER NUMERO 2
Es un piranósido, ya que es de 6 carbonos y es una aldosa, crea el
puente hemiacetal con el ultimo carbono quirál. Y mas el oxigeno
que se cuenta como parte del ciclo, queda un pirano.
Crea un puente hemiacetal, y reaccionan el grupo funcional
aldehído y el grupo hidroxilo.
Los que estaban en la proyección lineal hacia la derecha se
ubican hacia abajo, los que estaban a la izquierda hacia
arriba.
No existe el alfa-L

275
TALLER NUMERO 2
Se define como las dos conformaciones diferentes que se dan
según el ultimo carbono asimétrico, si esta hacia la derecha en la
conformación lineal es D, y si esta hacia la izquierda es L.
Es un fenómeno de isomerización que ocurre en monosacáridos referido
a la rotación que sufre el carbono anomérico al pasar de un confórmero al
otro. Puede pasar de un enlace de carbono alfa a uno beta, o viceversa.
La fructosa, todas las frutas naturales tienen cierta
cantidad de fructosa (a menudo con glucosa), que
puede ser extraída y concentrada para hacer un
azúcar alternativo. Tiene un alto poder edulcorante.

276
TALLER NUMERO 2
Se origina cuando un en una estructura lineal se forma un
puente hemiacetal, cuando la conformación es L, el anómero va
a dar una conformación hacia arriba, por lo tanto queda como
beta.
Acido d-gluconico: Se suele emplear por regla general las sales del ácido, los
denominados gluconatos.Generalmente son conocidos los gluconato sódico (es
un conocido quelante del Calcio y es muy empleado en la limpieza de botellas
de vidrio) y el gluconato potásico. Los gluconatos de calcio y de hierro son
empleados en los tratamientos de deficiencias nutritivas en el cuerpo
humanocomo las anemias

277
TALLER NUMERO 2
D-glucitol, Es un sólido higroscópico que se utiliza en la industria como
humectante para mantener diversos productos con un grado de humedad
apropiado, se utiliza en la elaboración de alimentos, fármacos y productos
químicos. Acondicionador de papel, textiles, colas y cosméticos, también como
emulsionante en la fabricación de pasteles y dulces para impedir que se
separen la fase acuosa y la fase grasa en estos alimentos; el sabor dulce
relativo de la sacarosa-sorbitol es de 100-60 por lo tanto necesitaremos una
cantidad mayor de sorbitol para obtener el mismo sabor dulce que el azúcar de
mesa. Además, el sorbitol se utiliza como fuente de alcohol en la fabricación y
resinas.
El ácido glucurónico es altamente hidrosoluble; de
hecho, en la fisiología animal es común emplearlo
conjugado a toda clase de sustancias xenobióticas a fin
de facilitar su excreción. Entre estos conjugados
destacan drogas, bilirrubina, algunas hormonas y ácidos
biliares. Este proceso de conjugación recibe el nombre
de glucuronidación.

278
TALLER NUMERO 2
Es un monosacárido derivado por
oxidación con ácido nítrico de
determinados azúcares como la glucosa o
la D-ribosa.1

279
TALLER NUMERO 2
Tiene 4 carbonos asimétricos si es un aldosa, y tiene la implicación de
que estos tienen 16 isómeros estructurales.
Pues es una aldohexosa polihidroxilada, además de esto es la unidad
fundamental de otras macromoléculas, mayores que la contienen en
ellas, como los almidones, algunos disacáridos y algunos polisacáridos.
La quitina, un polímero compuesto por
monómeros de N-acetilglucosamina que
forma parte del exoesqueleto de los
artrópodos y de la pared celular de los
hongos.

280
TALLER NUMERO 2
A ninguno N-acetilglucosamina, pero N-acetilgalactosa, conforma todos los
grupos sanguíneos, el antígeno O, tiene una molécula de este, el antígeno
A, tiene 2 moléculas de este y el antígeno B tiene una molécula de este.
Es el enlace mediante el cual se unen entre sí dos o más monosacáridos
formando disacáridos o polisacáridos, respectivamente. Su denominación
más correcta es enlace O-glucosídico pues se establece en forma de éter
siendo un átomo de oxígeno el que une cada pareja de monosacáridos.
Se llama glucosuria a la presencia de glucosa en la orina a niveles
elevados. La glucosa se reabsorbe en su totalidad a nivel de las
nefronas, las unidades funcionales del riñón donde se produce la
depuración de la sangre. La glucosuria renal es la consecuencia de un
defecto hereditario de reabsorción de glucosa en el túbulo renal,

281
TALLER NUMERO 2
•La glucólisis o glicolisis (del griego glycos, azúcar y lysis, ruptura), es la vía metabólica encargada de oxidar la
glucosa con la finalidad de obtener energía para la célula. Consiste en 10 reacciones enzimáticas consecutivas que
convierten a la glucosa en dos moléculas de piruvato, el cual es capaz de seguir otras vías metabólicas y así
continuar entregando energía al organismo.1
•La gluconeogénesis es la producción de nueva glucosa. Si molécula no es necesitada inmediatamente se
almacena bajo la forma de Glucógeno. Generalmente en personas con requerimientos de glucosa bajos (poca
actividad física), el glucógeno se encuentra almacenado en el hígado pero este puede ser utilizado y metabolizado
por 2 enzimas la enzima desramificante y la glucógeno fosforilasa. El proceso de gluconeogénesis se hace de
muchas formas posibles, siendo las tres más importantes
•Desde glicerol: El proceso empieza cuando el glicerol (que viene desde el proceso de lipidolisis) se fosforila para
obtener así el glicerol 3 fosfato. Este proceso es catalizado por la enzima Glicerol Quinasa, el glicerol 3 fosfato se
convierte en dihidroxiacetona fosfato (producto que también participa en la ruta anterior), este proceso es
catalizado por la glicerol 3 fosfato óxido-reductasa, la dihidroxiacetona fosfato se convierte en fructosa 1,6
bisfofato, ésta pasa a glucosa 6 fosfato por otra enzima (recordemos que este proceso es regulado por lo tanto
tendría que regresar por una enzima más específica para este sustrato), la glucosa 6 fosfato se convierte en
glucosa por medio de la Glucosa 6 Fosfatasa.
•Desde el lactico: El desplazamiento de las moléculas de lactato y piruvato (en condiciones de requerimiento de
energía) esta hacia piruvato esto es realizado por la enzima lactato dehidrogenasa, desde pirúvico es casi imposible
detener el proceso y este se carboxila (mediante la piruvato carboxilasa) para poder entrar a la mitocondria como oxal
acetato. El oxal acetato pasa a Malato mediate la malato deshidrogenasa de tipo A, deacargando su protones sobre
el NAD+, el Malato vuelve a Oxal acetato pero fuera de La mitocondria (debido a lo explicado anteriormente, de que el
Malato no es permeable en mitocondria), mediante la malato deshidrogenasa tipo b, este pasa a Fosfo enol piruvato
mediante la Fosfo enol Piruvato carboxi quinasa, para empezar nuevamente el proceso de Gluconeogenesis.

282
TALLER NUMERO 2
Es un glucosaminoglucano sulfatado compuesto por una cadena de disacáridos
de N-acetilgalactosamina y N-ácido glucurónico alternados. El condroitín sulfato
se encuentra habitualmente asociado a proteínas constituyendo agregados de alto
peso molecular denominados proteoglicanos. Una cadena de condroitín puede
estar constituida por más de 100 azúcares individuales, cada uno de los cuales
puede estar sulfatado en posiciones y en número diverso

BIBLIOGRAFÍA
 Devlin, T. M. 2006. Bioquímica, 4ª edición.
Reverté, Barcelona
 Curtis, Helena (2008). «Capítulo 3: Moléculas
orgnánicas». Curtis Biología (Séptima edición).
Médica Panamericana
 Bioquimica de Harper
 Bioquimica de Trudy McKee
285

Bioquímica.

Más contenido relacionado

La actualidad más candente

Destacado

Similar a Bioquímica.

Último

Bioquímica.