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1. F.E.N.I.-X-MEDICINA
1
1- BIOSEGURIDAD
Normas creadas para evitar daños a la salud del
personal de salud así como de los pacientes.
Accesorios:
 Bata blanca: mangas largas, hasta la rodilla.
 Mascarillas descartables.
 Guantes descartables.
 Se deben usar solo en el laboratorio.
Recomendaciones:
 No ingerir alimentos.
 Lavarse las manos al inicio y al final.
 Zapatos cerrados, no accesorios colgantes,
cabello recogido.
 Usar lentes y mascarillas si se usa material
orgánico.
 Dejar limpio el laboratorio.
Desecho de Materiales:
 Guates: bolsa blanca.
 Papeles no contaminados: bolsa negra.
 Punzocortantes: recipiente rojo.
 Residuos no anatómicos: bolsa roja.
MICROSCOPÍA
Microscopio de luz
 fenómeno ondulatorio, viaja en distintos
medios.
 Tiene partículas llamadas fotones ó naturaleza
corpuscular.
 La luz viaja a 300,000 km/s
 Forma parte del espectro magnético.
 Está constituida por varios colores.
 Los rayos de luz que no se ven son: Gamma, Rayos X,
UV, Infrarrojo, microondas y radiación.
La longitud de onda es la distancia entre una cresta y la
otra, y esta determina el tamaño de la luz.
Una lente es todo aquello que deforma la los rayos de
luz, un vidrio no es lente (ventana) porque los rayos de
luz pasan igual
El límite de resolución del microscopio de luz es de
0.2micrómetros.
El poder de resolución es el poder distinguir puntos
diferentes como una entidad.
Poder de resolución del ojo; 0.1milímetros
La célula vegetal es la célula más grande
(100micrómetros)
Célula animal; de 10 a 30 micrómetros
Luz visible:
Forma parte de una estrecha franja que va desde
longitudes de onda de 400nm (violeta) hasta 700nm
(rojo). La longitud determina la frecuencia.
Lentes:
 Hacen divergir los rayos de la luz.
 Funcionan por refracción.
 Convergentes: imágenes reales. unen
 Divergentes: imágenes virtuales. Separan.
Amplificación: aumenta el tamaño de la imagen.
Amplificación total: dado por el producto de la lente
ocular por el objetivo. Mil aumentos máximos.
Amplificación vacía: aumento de la imagen pero no se
distingue.
Poder de Resolución: capacidad de ver puntos
vecinos como entidades diferentes.
Medidas Microscópicas
 Milímetro: milésima parte del metro.
 Micrómetro: milésima parte del milímetro
 Nanómetro: milésima parte del micrómetro.
 Angstrom: décima parte del nanómetro.
Microscopio Óptico Compuesto
 Se usa para aumentar imágenes de objetos no
visibles.
 Se utiliza para ver objetos transparentes
cortados en láminas.
 Tiene 3 sistemas: iluminación, óptico y
mecánico.
Formación de la imagen:
1. Fuente de luz: para q funcione el microscopio.
2. Condensador: concentra la luz e ilumina solo la
muestra.
3. Lente objetivo: amplifica la imagen y la invierte.
Imagen real. Invierte.
4. Ocular: amplifica la imagen anterior y forma una
imagen virtual.

2. F.E.N.I.-X-MEDICINA
2
5. Lente intraocular: genera imagen en la retina y llega
al cerebro.
TIPOS DE MICROSCOPIOS
1. Campo claro, brillante o luminoso: se forma un
campo brillante alrededor de la imagen de la
muestra. Se usa la tinción.
 Preparaciones temporales: muestra,
colorante y medio de montaje.
 Preparaciones fijas: fijador, colorante, medio de
montaje.
2. Contraste de Fases: según el índice de refracción se
diferencia la intensidad. Se ven vivas y no se necesita
tinción. Permite diferenciar densidades.
3. Fluorescencia: muestra se tiñe con una sustancia
fluorescente que se llama fluorocromos. Vuelve la
radiación visible. Utiliza los rayos UV para excitar a los
electrones de la muestra.
4. Luz polarizada: se basa en la birrefringencia (emite
brillantez). Utiliza luz polarizada plana. Filtra la luz.
Birrefringencia: doble refracción de la luz producida
por cristales minerales.
5. Microscopio de campo oscuro: transmite la luz de
forma circular, dejando el centro oscuro. Fondo
negro, muestra brillante. Las partes transparentes
se ven oscuras y las que no, brillan.
6. Confocal: es fluorescente con análisis electrónico para
obtener imágenes tridimensionales. Muestra en
cortes seriados tenidas con fluorocromos.
MICROSCOPIO ELECTRONICO
 Tiene una cámara al vacío.
 No tiene lentes, son electroimanes.
 Imagen se muestra en una pantalla.
 Tiene un cañón de electrones.
 Partes: condensador, objetivo y proyector.
 Su poder de resolución tiene una longitud
de onda de 0.004nm, amplifica 100,000 más
corta que la luz.
 El aceite de inmersión prohíbe/inhibe la
difracción. (que la imagen se vea borrosa)
Poder de Resolución: los electrones tienen una
longitud de onda de 0.004nm, cien mil veces más que
la luz.
Tipos:
1. De transmisión: los electrones atraviesan la
muestra, muestra cortada en finas capas.
2. De barrido: lo electrones chocan con la
muestra y ve la superficie.
PREPARACIONES MICROSCOPICAS
1. Tinción Positiva: secciones finas teñidas con sales
de metales pesados (tetraoxido de osmio,
acetato de uranilo y citrato de plomo). La
muestra se mira oscura.
2. Tinción Negativa: metales excepto en la
muestra. El metal rodea la superficie.
3. Sombreado de metal o Réplica sombreada: la
muestra se cubre con un metal evaporado que
se pulveriza en la muestra para presentarla
como un negativo.
4. Separación por congelación o Criofractura:
congelación rápida con nitrógeno líquido a -
196°C y separación con un bisturí.
5. Grabado por congelación o Criograbado: se
evapora la capa de hielo y luego se recubre con
metal pesado, para poder ver las membranas
celulares.
6. Recubrimiento con metal pesado: la
superficie celular se cubre con un metal pesado
y se utiliza un haz de electrones que barre toda
la muestra. Se obtiene imagen tridimensional.
PARTES DEL MICROSCOPIO
PARTES MECÁNICAS
 Pie  base metálica
 Columna o brazo  soporte, se adhiere al pie
 Tubo óptico  se encuentra en el lente ocular
 Cremallera  bajar, subir platina
 Tornillo macrométrico  desplaza la platina
rápidamente
 Tornillo micrométrico  desplaza la platina
lentamente (afina)
 Tornillo de arrastre (arrastre o carro) 
desplaza la muestra
 Platina  plancha metálica, permite paso de luz
 Revolver  dispositivo metálico, se
encuentran los objetivos

3. F.E.N.I.-X-MEDICINA
3
PARTES ÓPTICAS
 Lente Ocular  ubicado en la parte superior,
contacto con ojos
 Lente Objetivo  tubos cortos atornillados al
revolver (4x, 10x, 40, etc…)
 Diafragma  disco metálico circular entre
platina y condensador
 Condensador  conjunto de lentes, función =
concentra los rayos luminosos.
 Fuente Luminosa  proyecta una determinada
cantidad e luz.
Ocular
Tubo Revolver
Objetivo
Columna
Pinzas sujetadoras
Platina
Tornillo macrométrico
Platina
Tornillo micrométrico Diafragma
Condensador
Base
Botón de Control
de Iluminación
TEORÍA CELULAR
Hechos históricos:
 1665 Robert Hooke presentó a la Real Sociedad de
Londres su hallazgo en un pedazo de corcho en el cual
observó las paredes celulares de células muertas. A
esos espacios los llamo celdas
(células).
 1838-39 Schwann y Schleiden documentaron
investigaciones con tejidos animales y vegetales. 2
postulados de la Teoría Celular
 Virchow postuló el 3 enunciado de la Teoría
Celular.
POSTULADOS DE LA TEORIA CELULAR
1. Todo organismo está constituido por una o más
células. (Hook))
2. La célula es la unidad funcional y estructural de la
vida. (Schwann)
3. Toda célula se origina por división de una célula
preexistente. (Virchow)
PROPIEDADES BASICAS DE LAS CELULAS
 Vida propia y autónoma.
 Complejidad.
 Programa genético.
 Multiplicación.
 Captar energía. (se alimentan).
 Efectuar reacciones químicas (metabolismo).
 Actividades mecánicas (movimientos).
 Responder a estímulos (irritabilidad).
 Autorregulación (de las células).

4. 4
CLASIFICACIÓN DE LAS CELULAS
CÉLULAS PROCARIOTAS
 No tienen núcleo verdadero que envuelva su
material genético.
 Miden de 1 a 10 µm.
 Se dividen en arqueobacterias y eubacterias.
Arqueobacterias: adaptadas a condiciones extremas.
 Flagelos: filamentos con función motriz.
 Fimbrias o pili: filamentos largos y huecos con
funciones relacionadas con intercambio de
material genético.
DIFERENCIA
CARACTERÍSTICA CELULA VEGETAL CELULA ANIMAL
Pared Celular Presente Ausente
CARACTERÍSTICA PROCARIOTAS
EUCARIOTAS
Cloroplastos
y otros
plastidos.
Presente Ausente
Materi
al
genétic
o
ADN
Circular bicatenario
En nucleoide y
plásmidos
Lineal
bicatenario
(núcleo)
circular en
mitocondrias
Vacuolas De gran tamaño Ausentes o
pequeñas.
Nutrición Autótrofas Heterótrofas
Tamaño 1-10 um 5-200 um
Pared celular En todas las células Solo en
células vegetales
Tamaño 100 µm. 10µm.
Citoplas
ma
Sin
organelos
membrano
sos
Con
organelos
membrano
sos
Tinción de Gram
Ribosomas Más pequeños
Más grandes
Mesosomas Presentes
Ausentes
Coloración para diferenciar
Gram positivas y Gram Negativas
 Bacterias Gram positivas: se tiñen de azul o
Movimien
to celular
Flagelo (rotación) Necesita
citoesqueleto
Requerimientos
violeta. En su pared celular tienen
peptidoglucano, proteína y carbohidrato.
Nutrición Menores
requerimientos complej
os
 Bacterias Gram negativas: se tiñen de rojo.
Pared celular delgada con doble membrana
División celular Fisión binaria Mitosis
(micro túbulos)
Realiza
Si
NoConjugación
- Metanogenos (basura)
- Halófilos (lugares salados)
- Termoacidofilos (alta temperatura y pH
elevado).
Eubacteria: la mayor parte de bacterias que conviven con
el ser humano.
- Micoplasmas (0.2µ, + pequeñas)
- Cianobacterias (fotosíntesis, fijar N2)
- Cocos, bacilos y espirilos.
Organelos
 Cápsula: función protectora contra desecación.
 Pared Bacteriana: estructura rígida que soporta
presiones osmóticas.
 Membrana plasmática (mesosomas).
 Mesosomas: repliegues de la membrana celular q
ayudan a procesos metabólicos.
 Ribosomas: pequeños, participan en síntesis
proteica.
 Nucloide: una sola molécula de ADN.
 Plásmidos: moléculas de ADN extracromosomicos y
circular.
 Inclusiones: depósitos de sust. De reserva.

5. 5
de lípidos.
CÉLULAS EUCARIOTAS
 Tienen núcleo verdadero.
 Miden entre 5 - 200µm.
 Forman los protistas, hongos, plantas y animales.
Por el número de células:
 Unicelulares: organismo formado por una sola
célula.
- Bacterias
- Algas verdes
- Levaduras
- Protistas.
 Pluricelulares: organismos formados por muchas
células que constituyen tejidos, órganos y sistemas.
- Somáticas: todas las células que se producen por
mitosis. Germinales no.
- Germinales: producen gametos por meiosis.
- Totipotenciales: Son las llamadas células madre,
capaces de formarse en cualquiera de las 200
células que integran el cuerpo. Tienen
el potencial de formar un organismo completo. Si se
implanta en el útero puede producir fetos.

6. 6
Los gemelos surgen de la división de 2 células
totipotenciales.
- Pluripotenciales: a los 4 días de fertilización se
forma una esfera hueca de células llamado
blastocisto. Las células trofoblasto forman la
placenta y las embrioblasto al bebe. Llamadas
células madre, troncales o stem cells.
- Multipotenciales: se especializan para una función
en particular. Ej: stem cells sanguíneas dan origen a
glóbulos blancos, rojos y plaquetas.
- Especializadas: tejido definido, funciones
específicas y limitado poder de división. Ej;
Neuronas, musculares.
Diferenciación celular: capacidad de transformarse en una
célula.
VIRUS
 Parásitos obligatorios de animales, plantas o
bacterias.
 No se nutren, carecen de metabolismo.
 Necesita de célula viva para replicarse.
 Constituidos por una molécula de ADN o ARN.
 Tienen una capside que protege el material
genético.
 Obtienen membrana de la célula huésped
 Poseen un capside.
 Reproducción: lítico (se rompe) y lisogenico
(permanece latente).
 Virion: cuando está fuera de la célula.
 Virus: cuando está dentro de la célula.
VIROIDES
 No tienen capside
 Atacan a las plantas
 Solo tienen ARN circular
 Tamaño de 246-375 ribonucleotidos
 Patógenos
 240-600 nucleótidos.
Circulares pequeños de ARN sin capside proteíca. Son
patógenos en plantas.
PRIONES
 Agentes infectivos que carecen de genoma.
 Molécula proteica.
 Enfermedades: encefalopatía espongiforme
(vacuolas en neuronas).
 Proteína alterada que modifica a otras proteínas
normales.
 Resistentes a las proteasas.
 Carecen de genoma
Las fimbrinas o pilis son unos tubos huecos que le sirven
a las bacterias para transferencia de material genético
entre ellas.
Las mitocondrias traen material genético materno.
CARBOHIDRATOS
Azucares, glúcidos, hidratos de carbono.
 Formula General (CH2O)n
 Se clasifican en: azucares simples, disacáridos,
oligosacáridos y polisacáridos
 Son solubles en agua.
 Su función es reserva de energía y estructurales.
Azucares simples: o monosacáridos.
Son monómeros y se clasifican según el No. De
Carbonos. (triosas, tetrosas, pentosas, HEXOSAS,
heptosas).
Pentosas: ribosa y desoxirribosa. ADN y ARN forma de
pentágono.
Hexosas: glucosa, fructosa, galactosa.
Isómero: misma fórmula pero distinta forma.
- Glucosa el C1 cierra con el C5 y el C6 queda
afuera.
- Galactosa: carbono rotado.
- Fructosa: forma pentágono. C2 cierra con C5.
C1 y C6 quedan afuera.
Enlaces Glucosídicos
 Se forman de dos monosacáridos.
 El enlace se forma por una reacción de
deshidratación.
 Los enlaces se rompen por hidolisis.
 Existen enlaces alfa(α) y beta(β).
- Enlaces alfa: enlaces rectos y es fácil.
- Enlaces beta: enlaces torcidos,difíciles.
 Deshidratacion: perdida de agua al enlazarse.
Pierde un H y un OH.
Monosacáridos: glucosa, fructosa y galactosa
Disacáridos:
 Lactosa: glucosa + galactosa.
 Maltosa: glucosa + glucosa.
 Sacarosa: glucosa + fructosa.
Forman triosas, pentosas, hexosas, heptosas. La
hexosa esta implicada en el funcionamiento celular.
La única fuente de energía de las neuronas es la
glucosa.

7. 7
La galactosa y glucosa son isómeros.
La fructosa es una pentosa y se cierra en el C2 y C5
α =OH arriba β
= OH abajo
Enlaces:
 α = azucares de reserva energética (rectos)
 β = azucares estructurales (cruzados)
Oligosacáridos:
 Cadenas cortas de 3-20 monosacáridos.
 Formados de enlaces glucosidicos.
 Sirven como moléculas de señalización en la
membrana celular.
 Sirven como receptores
 También están unidos a lípidos.
Polisacáridos:
 Cientos o miles de monosacáridos unidos.
 Tienen peso molecular muy alto.
 Forman dispersiones coloidales.
Tienen función de reserva alimenticia:
 Almidón: en vegetales, unión de glucosas.
(plastidios)
 Glucógeno: en animales, unión de glucógenos.
(hepático y muscular). (mas ramificado, granulos)
Tienen función estructural:
 Celulosa: enlaces beta de glucosas, en membrana
celular. (fibrosa, no ramificada, parede celular, enlaces
α 1-4)
 Quitina: enlaces beta, en exoesqueleto de los
insectos. (crustáceos y hongos)
LÍPIDOS
 Insolubles en agua.
 Solubles en soluciones orgánicas como benceno y
alcohol.
 NO forman polímeros.
 Funciones en la célula:
- Reserva energética a LARGO PLAZO: las grasas.
- Estructurales en membrana: Los Fosfolípidos y
colesterol.
- Señales químicas intercelulares: Los esteroides.
RESERVA ENERGETICA
 Grasas neutras o triglicéridos.
 Formados por un glicerol y 3 ácidos grasos.
 Se almacenan en el citoplasma en forma de gotas.
 Insolubles en agua.
Ácidos Grasos:
 Cadena de carbonos hidrocarbonados
 Moléculas formadas por cadenas de carbono que
poseen un grupo carboxilo como grupo funcional.
 Se presentan con un número par de carbonos.
 Los ácidos grasos más habituales en la naturaleza están
formados por cadenas de 16 a 22 átomos de carbono.
 Pueden ser saturados o insaturados.
 El grupo carboxilo tiene carga negativa con el
agua, por lo que es ácido.
 El resto de la molécula es apolar y por lo tanto es
hidrofóbica.
 Como la cadena apolar es más grande que la polar es
insoluble en agua.
 Los aceites son insaturados.
Saturados:
 Sólidos a temperatura ambiente.
 Grasas animales generalmente.
 Están llenos de Hidrógeno.
 Forman muchos enlaces fácilmente y por eso son
sólidos.
Insaturados:
 Aparecen enlaces dobles o triples entre carbonos.
 La distancia y el ángulo entre los carbonos no son los
mismos. El enlace es torcido.
 Son líquidos a temperatura ambiente.
ESTRUCTURALES
Fosfolípidos:
 Forman las membranas celulares.
 Formados por: un glicerol, 2 ácidos grasos, un
grupo fosfato y un grupo polar.
 Son anfipáticos: con cabeza hidrofílica y colas
hidrofobicas.
 Separan el agua del exterior con la del interior de la
célula.
SEÑALES QUÍMICAS
 Funcionan como señales químicas entre células.
 Derivadas del colesterol.
 El colesterol también está presente en
membranas celulares.
 Anfipáticos.
 Mas hidrofobico y poco hidrofilico.
 Colesterol: 4 anillos de hidrocarburos.
 Ejemplos: testosterona (cambios masculinos) y
estrógeno (cambios femeninos).
PROTEÍNAS
-Son las macromoléculas más abundantes en las
células.

8. 8
-“Proteios” preeminente
-Muchos procesos dependen de determinadas
proteínas con propiedades y funciones específicas
- Pueden ser de 2 clases:
.Proteínas simples: solo contienen aminoácidos.
.Proteínas conjugadas: tiene aminoácidos y otros
compuestos.
- Formadas por C, H, O y N, aunque pueden tener S,
P, Fe, Mg, Cu, etc.
-Según su función:
.Enzimas: sirven como catalizadores que incrementan la
tasa de las reacciones químicas
.Estructurales: le dan forma a las células y orgánulos.
.Motoras: intervienen en contracción y en
movimientos de las células y estructuras
intercelulares.
.Reguladoras: responsables del control y organización
de las funciones celulares, regulando las actividades con
las necesidades.
.Transportadoras: implicadas en la entrada y salida de
sustancias.
.Hormonas: regulan la comunicación entre las células que
están alejadas.
.Receptores: permiten a la célula responder a
estímulos químicos.
.Defensa: protección frente a enfermedades.
.Almacenaje: reserva de aminoácidos.
-La mayoría de las proteínas tienen 1 sola función, pero
hay proteínas bifuncionales que tienen 2.
Las proteínas de membrana llegan hasta la estructura
terciaria.
Aminoácidos:
-Las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos
-60 aminoácidos distintos, solo 20 se incorporan en
proteínas
-Cada aminoácido tiene la estructura básica:
 Carbono Alfa  Carbono central.
 Grupo carboxilo: grupo ácido. COOH, carga
negativa, pierde H.
 Grupo amino: enlace con Carbono. NH2, carga
+.
 Átomo de hidrogeno
 Grupo R: forma enlace con C, hace diferente a los
aa. (polar, no polar, acido, básico).
-2 formas isoméricas:
 Aminoácidos D y L
 En las proteínas solo hay L
-Las propiedades específicas de los aminoácidos
dependen del Grupo R
 9 aminoácidos tienen Grupo R no polar = son
hidrófobos, interior de la molécula
 11 aminoácidos tienen Grupo R polar = son
hidrófilos, afuera de la proteína para mejorar
interacciones con las moléculas polares del
medio.
 AA esenciales: el cuerpo no los fabrica por lo que
son necesarios en la ingesta.
 AA no esenciales: el cuerpo los puede producir.
POLIPEPTIDOS Y POLÍMEROS:
-El proceso de encadenamiento de aminoácidos para
formar polímeros lineales requiere deshidratación (los
grupos H y OH se eliminan en forma de H2O, estos
provienen del grupo carboxilo y del amino). Terminan en N
y C con enlaces covalentes.
-El enlace covalente entre el grupo carboxilo y amino se
conoce como “enlace amida”, si ambos son aminoácidos
se llama “enlace peptídico”.
-Para formar los enlaces se requiere energía e
información
 Se necesita energía para activar el aminoácido
entrante y unirlo a un ARN de transferencia
 Se necesita información para que el orden sea
el correcto
PROTEÍNA:
-Es una o varias cadenas polipeptidicas que adquieren una
forma tridimensional única que le da su función.
 Monomérica: 1 solo poli péptido.
 Multiméricas: 2 o más poli péptidos.
*Homoméricas: las subunidades son
idénticas.
*Heterómericas: las subunidades son
diferentes
Las funciones de la proteína son predeterminada por su
secuencia.
ENLACES E INTERACCIONES:
-Puente Disulfuro:
.Enlace covalente más común
.Se forma cuando los grupos sulfhídrilo de 2 residuos de
cisteína reaccionan oxidativamente
-Puentes de Hidrógeno:
.Importantes en la estabilización de hélices y láminas
.Los grupos R de las proteínas son buenos donadores o
buenos receptores de H favoreciendo la formación de
puentes de Hidrógeno

9. 9
.Enlace muy débil
-Enlaces Iónicos:
.Se dan en grupos R con carga negativa y positiva
.Se irrumpen si los valores de pH cambian
-Interacciones de van der Waals:
.Atracción transitoria entre moléculas que forman
dipolos
.Son muy débiles
.Las moléculas deben estar muy cerca
-Interacciones hidrófobas:
.Tendencia que tienen a agruparse las moléculas
hidrófobas o parte de ellas
.Tienden a estar en el interior del poli péptido
ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS:
-Estructura Primaria
.Designación formal de una secuencia de
aminoácidos de un poli péptido
.Se específica el orden en el que aparecen los
aminoácidos desde un extremo al otro
.Primer proteína en ser secuenciada INSULINA
.La estructura primaria es importante tanto
genéticamente como estructuralmente
.La estructura primaria de la proteína es el resultado
inevitable del orden de los nucleótidos del DNA en el gen
-Estructura Secundaria
.Surge de la existencia de patrones repetitivos de una
estructura local
.Los patrones son resultado de la existencia de puentes
de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace
peptídico
.Las interacciones son responsables de las
conformaciones
 Hélice a
 Lámina b
. Hélice a
 Tiene una forma espiral, los enlaces peptídicos
forman el eje y los grupos R proyectados hacía el
interior
 Son comunes en polímeros repetitivos
 Hay 3.6 aminoácidos por vuelta unidos por
enlaces peptídicos
 Los puentes de hidrógeno estabilizan las
espirales manteniendo juntas las vueltas de
hélice sucesivas
.Lámina b
 La estructura se extiende como una lámina
corrugada con los átomos de la cadena
ocupando las crestas y los valles
 Los grupos R se proyectan de forma alternante a
ambos lados de la lámina
 Abundancia de puentes de hidrógeno
MOTIVOS:
-Unidades de estructura secundaria
-Formados por hélices y láminas conectadas por lazos
de longitud variable
-Estructura Terciaria
.Depende de las interacciones de los grupos R,
independientemente de su posición en la estructura
primaria
.No es repetitiva ni predecible, se basa en las
interacciones entre los grupos laterales
CONFORMACIÓN NATIVA:
-Forma más estable para una determinada secuencia de
aminoácidos
.Los pliegues ocurren de forma espontánea en
algunos poli péptidos, en otros se necesita de las
proteínas chaperonas moleculares.
PROTEÍNAS FIBRILARES:
 Presentan estructuras secundarias definidas,
repetitivas y altamente ordenadas
 Aspecto filamentoso
 La secuencia de aminoácidos favorece un tipo
particular de estructura secundaria
 Pequeña fracción de los tipos de proteínas
presentes en la mayoría de las células
PROTEÍNAS GLOBULARES:
 Las cadenas se pliegan formando estructuras
compactas
 Cada proteína tiene su propia estructura
terciaria hecha de elementos estructurales
secundarias
 En las proteínas globulares pueden predominar
hélices a, láminas b o coexistir ambas
 Los segmentos helicoidales consisten en haces
de hélices
 Formadas por dominios ( es un territorio discreto
de estructura terciaria, que a menudo contiene
regiones en hélices a y láminas b empaquetadas de
formas compactas)
 Las proteínas globulares pequeñas tienden a
plegarse en un único dominio
 Tienen varios dominios

10. 10
 Tiene una gran dependencia de la organización a
nivel superior de la estructura primaria
-Estructura Cuaternaria
.Nivel de organización que concierne a las
interacciones y ensamblaje de subunidades
.Solo puede aplicarse a proteínas Multiméricas
.COMPLEJO MULTIPROTEÍCO: 2 o más proteínas se
organizan y cada una colabora con las demás en un
proceso en común.
La desnaturalización rompe las estructuras secundarias
a cuaternarias para que queden como estructura
primaria.
ATP  catabolismo: produce ATP
Anabolismo: gasta ATP
Reacciones acopladas  endergónicas y exergónicas al
mismo tiempo.
Entalpía  liberación de colaro por las células. (lo que
no les sirve).
BIOENERGÉTICA
Estudia el cambio de energía en los seres vivos.
Sirve para: síntesis (fabricar una molécula), procesos
eléctricos, luz, calor, gradientes de concentración,
funciones mecánicas.
Termodinámica: ciencia que rige las leyes de energía en el
universo.
1. Ley de la conservación de la Energía: la energía
puede cambiar de forma o transferirse pero no se crea
ni se destruye
- Los organismos no pueden crear ni destruir
energía, solo la transforman por medio de una
fuente enérgica.
- Ejemplos: fotosíntesis y movimiento.
2. Ley de la Termodinámica: la tendencia en el
universo es hacia un aumento en la entropía. Grado
de desorden del universo. Todo tiende al equilibrio.
No se aplica en las células xq luchan contra eso.
Entropía en los Seres Vivos
 Son altamente organizados.
 Cuando se quiere poca entropía, es necesaria la
energía.
 Cuando un organismo vivo no obtiene energía se
desorganiza y muere.
Sistemas Abiertos y Cerrados
 La célula es un sistema abierto porque intercambia
energía con su medio o entorno. Los sistemas
cerrados no intercambian materia o energía con su
entorno. Alcanzan el equilibrio. Entalpía: calor no útil.
Energía Libre (G) J. Willard Gibbs.
 Energía útil y disponible para realizar un trabajo.
 Cambio de energía libre (∆G): cambio de energía libre
que ocurre en un proceso puede ser positiva o
negativa.
 Cambio de energía libre estándar (∆G°): cambio de
energía libre cuando un mol de cada reactante se
convierte en un mol de producto bajo condiciones
estándar (25°, 1 Atm, Reactivos y Productos
concentración 1M y pH 7).
Constante de Equilibrio (Keq)
 Proporción predecible entre concentración de
productos y concentración de reactivos.
 La constante de equilibrio permite predecir la
dirección favorecida de una reacción.
 ∆G=0 significa cuando ya no hay cambio de
energía (ser humano muerto)
 ∆H cambio entalpía: calor liberado durante la
reacción.
 ∆S cambio entropía: cuantifica/calcula el
desorden en el sistema
 ∆G=∆H - T∆S  Kº + 273 = Cº
Con el ser humano no se puede calcular energía libre
estándar
La célula no puede calcular la energía libre estándar.
TIPOS DE REACCIONES
Exergónicas:
 Afuera, generación de energía Keq = >1
 Si la energía química de los reactivos es mayor que la de
los productos.
 Produce o libera energía.
 Es favorable termodinámicamente (fácil).
 Es espontanea.
 El valor del ∆G es negativo.
Endergónicas:
 Consumo de energía Keq = <1
 Energía química de los reactivos menor que la de los
productos.
 Requiere energía.
 Desfavorable termodinámicamente (difícil
 No es espontanea.

11. 11
(exergónicas). Se forman productos más simples y
se libera energía. La energía obtenida se llama
ATP.


Químicamente son proteínas globulares
No proliferan reacciones desfavorables
2. Anabolismo: reacciones de síntesis
(endergónicas). Con moléculas simples se forman


Actúan intra o extracelular
Actúan en el lugar donde se segregan
complejas. Requiere gasto de energía. Impulsadas  Son hidrosolubles
por el ATP obtenido en el catabolismo.
 Su característica más sobresaliente es su
Intercambio de Energía
elevada especifidad, que es que cada enzima
 Intercambio de grupos fosfato: ATP y GTP lo usa
para cualquier cosa. -Todas
es específica para su sustrato.
las reacciones o procesos celulares son
 Valor ∆G es positivo.
METABOLISMO
Conjunto de reacciones químicas que ocurren en una
célula u organismo.
Se divide en
1. Catabolismo: reacciones de degradación
2- CATALIZADORES (enzimas y robozimas)
 Reacciones Redox: NAD, FAD, NADPH; energía que no se
usa para todo, se puede transformar en ATP,
intermediarias para el paso de electrones.
 Reacciones Acopladas: exergónica-endergónica.
Intercambio de Grupo Fosforilo.
 El ATP es la molecula que interviene en todas las
reacciones. Se libera energía quitando un fosfato.
Moneda universal de energía.
Intercambio de electrones.
 La energía se puede transferir por medio de la
ganancia o pérdida de electrones.
 Transportadores principales de electrones que
aceptan al hidrógeno son: NAD, NADH, NADP,
NADPH, FAD,
Reacciones Acopladas
 Se llaman asi a las reacciones que ocurren
endergonica y exergonica al mismo tiempo.
 Catalizadas por la enzima.
 La energía que se libera en una reacción se
aprovecha en la otra.
MOLECULAS ORGÁNICAS
Composición molecular de la célula:
65-70% de agua.
24-27% moléculas orgánicas.
3-7% de otros compuestos.
mediados por proteínas catalizadoras llamadas
enzimas.
-Muchas reacciones energéticamente favorables no
tienen lugar por sí solas a una velocidad apreciable
-Para toda reacción hay una energía de activación
específica, cantidad mínima de energía que los reactivos
deben de tener antes de la colisión entre ellos tenga
éxito.
ENZIMAS
 Enzimas constitutivas: siempre activas
 Enzimas inducibles: necesitan ser activadas
(cuando llega el sustrato)
 Enzimas reprimibles: ya no trabajan cuando llega un
producto, pues este detiene la síntesis de las mismas.
No todas las enzimas tiene sitio alostérico, solo
algunas.
Sustrato  molécula que activa la enzima
Enzima-sustrato  estado de transición.
-“Estado de transición” estado químico intermedio
-Solo las moléculas capaces de reaccionar en un instante
dado son las que tienen suficiente energía para superar
la barrera de energía de activación.
-La energía de activación es lo suficientemente alta
para que la proporción de moléculas que posean
mucha energía en un instante dado sea
extremadamente pequeña.
-La velocidad de las reacciones no catalizadas en las
células es muy baja.

12. 12
-Barrera de la energía de activación: es la barrera que debe
superarse para que las reacciones químicas se lleven a
cabo.
-Una manera de aumentar la energía de un sistema
es al darle calor. No se puede en sistemas vivos.
-Otra manera es reducir la energía de activación
Cofactor: (coenzima) sustancia no preoteica que
colabora en la catálisis, puede ser iones organicos.
Cofactor orgánico, vitaminas que actúan como
coenzimas o cofactores. Activadores  metales.
GRUPO PROSTETICO: UNION FUERTE
COENZIMAS: UNION DEBIL
La renina trabaja en medios ácidos.
La amilasa trana en medios neutros o alcalinos.
Parte proteica: (apoenzima) solo ella no es activa.
-Catalizador: agente que aumenta la velocidad de una
reacción disminuyendo la energía de activación, no se
modifica permanente en la reacción ni se consume.
-Catalizadores Biológicos:
1. incrementan velocidad de una reacción reduciendo su
energía de activación
2. Funciona formando complejos transitorios con las
moléculas de sustrato para facilitar su interacción.
3. Solo cambia la velocidad a la que se consigue el
equilibrio. No puede servir como motor energético en una
reacción endergónica
-Todas las catálisis en las células se dan por moléculas
orgánicas llamadas enzimas.
-Sitio Activo:
Cada enzima contiene en su estructura terciaria un grupo
característico de aminoácidos donde ocurre el evento
catalítico del cual es responsable la enzima. Surco que
permite la acomodación del sustrato
-Grupos Proteícos:
Holoenzima  se forma por enlaces covalentes
fuertes.
Moléculas orgánicas pequeñas o iones metálicos
Generalmente funcionan como aceptores de
electrones
Se localizan en los sitios activos y son indispensables para
la actividad catalítica de la enzima
Mecanismo de acción de las enzimas
Reducen la energía de activación.
Etapas de la acción enzimática
1. enzima y sustrato
2. ayuste inducido
3. catálisis
4. liberación de producto
-Especificidad por el sustrato:
Las enzimas manifiestan un alto grado de
especificidad por el sustrato
Pueden discriminar moléculas muy similares
Los catalizadores inorgánicos son poco específicos
-Especificidad por grupos:
No todas las enzimas son tan específicas Reconocen
número concreto de sustratos Frecuentemente en
enzimas implicadas en la síntesis y degradación de
polímeros
-Diversidad enzimática y nomenclatura:
Miles de enzimas
Algunas se denominan según el sustrato, otras según
funciones
seis clases principales: por funciones principales
1.Oxidoreductasas: reacciones óxido-reducción
2.Transferasas: transfiere grupos funcionales de una
molécula a otra
3.Hidrolasas: ruptura hidrolítica de una molécula en 2
4.Liasas: eliminación/adición de un grupo a una
molécula con una redistribución de electrones.
5.Isomerasas: desplazamiento de un grupo funcional
dentro de una molécula
6.Ligasas: unión de moléculas para formar 1 sola
-Sensibilidad a la temperatura:
Son muy sensibles a la temperatura
Tiene cierto rango de temperatura para poder
trabajar
-Sensibilidad al pH:
Las enzimas dependen del pH.
El pH optimo es el que debe estar para que la actividad
catalítica se logre. pH en sangre: 7.35 a 7.45
-Sensibilidad a otros factores:
Sustancias inhibidoras o activadoras

13. 13
-Las reacciones se llevan a cabo en los sitios activos
 Unión del sustrato:
-El contacto entre la enzima y el sustrato se da en el sitio
activo.
*Modelo de Cerradura: hendidura específica para el
sustrato
*Modelo de ayuste inducido: la unión deforma la
enzima y el sustrato estabilizando las moléculas y
permitiendo que los enlaces sean más susceptibles a
ataques catalíticos.
-El cambio conformacional al producirse la unión
del sustrato, puede resultar en un desplazamiento
extenso de grupos de aminoácidos dentro de la
proteína
 Activación del sustrato:
-El papel del sitio activo no es solo reconocer y unir, sino
también sumergirlo en el medio químico necesario para
activarlo
1. El cambio en la conformación enzimática rompe
algunos enlaces haciéndolos más susceptibles al ataque
catalítico.
2. La enzima también puede aceptar o donar protones
incrementando la reactividad del sustrato.
3. Las enzimas también pueden aceptar o donar
electrones formando enlaces covalentes
temporales.
 Acontecimiento Catalítico:
Pasos:
1. La unión del sustrato-enzima produce la
conformación enzimática, conversión del sustrato en
productos.
2. Los productos se liberan del sitio activo
3. La molécula enzimática regresa a su configuración,
deja el sitio activo disponible para otra molécula
4. El tiempo es muy corto y permite que hayan
miles de reacciones por segundo
 Cinética Enzimática:
-Velocidades de una reacción y la manera en la que esas
velocidades están influidas por varios factores, pero
especialmente por la concentración de sustrato,
productos e inhibidores.
-Velocidades iniciales de la reacción:
.concentración de un sustrato no ha disminuido lo
suficiente para afectar la velocidad
.Acumulación de producto es pequeña para
provocar una reacción apreciable
 Sitios Funcionales:
-Sitio Activo: sustrato con enzima se juntan.
-Sitio Alostérico: se une un producto o metabolito a la
enzima. Es reguladora.
 Inhibidores:
-Reducen la velocidad de una reacción con el
sustrato deseado.
-Efectos Alostéricos: reguladores que influyen en las
enzimas
-Inhibidores Irreversibles: se una a la enzima
covalentemente. Causa una pérdida irrevocable de la
actividad catalítica.
-Inhibidores Reversibles: se unen de manera disociable
(no covalente). La función de la enzima depende de la
concentración del inhibidor
-Inhibidores competitivos: se une al sitio activo de la
enzima y compite con el sustrato
-Inhibidores no Competitivos: se une a la superficie de la
enzima en una posición diferente a la del sustrato.
 Regulación enzimática:
-Regulación por sustrato: la regulación depende
directamente de las interacciones entre los sustratos y
los productos en la enzima. Mecanismo de control en las
células.
-Regulación Alostérica: mecanismo importante de
control por el cual la tasa de las reacciones
catalizadas se ajusta a las necesidades celulares.
El producto es también un inhibidor cuando hay ya
bastante. El producto inhibe a la misma vía metabólica
cuando hay bastante.
Isoenzima  misma función, diferente estructura.
 Ribozominas:
-Moléculas de ARN con actividad enzimática
(ribonucleótidos)
-Son catalizadores constituidos por ARN
Actúan en:
 Recorte de intrones
 Empalme
 Reacciones químicas en el ribosoma
La ribozima corta el sustrato
Clasificación Internacional
Se clasifican según su trabajo:

14. 14
- Óxido reductasas: oxidan y reducen. Transfieren
electrones, necesitan coenzimas NAD y FAD.
- Transferasas: transferencia de grupos químicos,
amino carboxilo, fosfato.
- Hidrolasas: hidrólisis ->ruptura de enlaces poniendo
H2O
- Liasas: sustituyen dobles enlaces por grupos
químicos o a la inversa.
- Isomerasas: reacomodo de atomos dentro de la
molecula.
- Ligasas: unión de dos moleculas acoplado a
hidrólisis de un ATP.
MEMBRANA CELULAR
-Células separadas del medio exterior por un límite
llamado membrana celular
-Las separa de su entorno
-Selecciona quien entra y quien no (barrera
permeable selectivamente).
-Organiza y localiza funciones (organelos).
-Permite el paso de moléculas.
-Detecta señales de proteínas receptoras. Señales
externa
-Comunicación celula-celula: para detectar otras
células o intercambiar sustancias.
-Controla el contenido químico de la célula
-Límite entre medio extra e intracelular
-Transmite mensajes para realizar varias funciones
celulares. Reacciones químicas.
-Grosor de 0.0075 a 0.01m
-Modelos de mosaico fluido:
 Mosaico de proteínas unidas en forma discontinua por
toda la membrana
 Las proteínas están unidas a una bicapa lipídica
fluida
 Las interacciones lípido-proteína y lípido-lípido
contribuyen a la estructura dinámica de la
membrana
-Compuesta por:
 Lípidos y proteínas (enlaces covalentes)
 Carbohidratos
-La proporción depende de la célula, orgánulos y
organismo.
-Lípidos: 40%
-Proteínas: 50%
-Glúcidos: 10%
-Los lípidos y proteínas son moléculas anfipáticas
(tienen una parte hidrofóbica y una hidrofílica) Muy
pocas membranas tienen más proteínas que lípidos
pero la mayoría tiene más lípidos. Fosfolípidos 
lípidos mas abundantes en la membrana.
-Moléculas lipídicas:
 Forman una doble capa (característica mas importante
que hace que la membrana sea fluida) que es el
esqueleto de la membrana, dentro de ella están las
proteínas
Todos los lípidos son anfipaticos (hidroflicos e
hidrofobicos)
 La membrana contiene
.Esfingolípidos:
*Esfingomielinas
*Cerebrosidos
*Gangliosidos
.Colesterol:
*NO tienen las bacterias ni los vegetales
*Disposición favorable
*Bicapas Liposomas
*Flexibilidad
*Da estabilidad a la membrana frente a cambios de
temperatura.
 Las monocapas tienen una orientación cola a cola
.Interior: no polar
.Exterior: polar
 Los fosfolípidos son la clase mayoritaria de lípidos
 Células vegetales y bacterianas carecen de
colesterol
-Colesterol:
 Parte hidrofóbica de la membrana
 Estabilidad al interaccionar con “colas”
 Contribuye a la fluidez evitando que las “colas” se
empaqueten y vuelvan más rígida la membrana ante
los cambios de temperatura
-Fosfolípidos:
 Son los más abundantes
 Forman esqueletos de bicapa lípidica
-Proteínas:
 Distribuidas de forma asimétrica en la membrana
 Están en los lugares donde ejercen su función:

15. 15
-Receptoras
-Transportadoras
-Enzimas
-Canales iónicos
 Según donde estén en la membrana:
Periféricas (extrínsecas)
Unidas superficialmente
Fuera de la membrana (enlace covalente)
Integrales (intrínsecas)
.Intrínsecas
.Penetran la bicapa
.Interacciones no covalentes
.Uniones hidrofóbicas o hidrofílicas o ambas.
.Son proteínas anfipáticas.
Pueden ser:
 Monotopicas: solo se proyectan desde una
superficie de la bicapa, lo demás queda inmerso
dentro. (solo salen de un lado)
 Bitopicas: sobresalen en ambas partes de la
membrana (salen arriba y abajo)
 Politopicas: poseen más de un segmento
dentro de la membrana (salen y entran de
ambos lados)
Proteínas ancladas a lípidos:
.Localizadas fuera de la bicapa (sobre ella)
.Unidas mediante enlaces covalentes a una molécula
lipídica dentro de la bicapa
.Según su función en la membrana:
 Estructurales: ayudan a mantener el ensamblaje
completo. Normalmente son proteínas fibrosas y
están sobre la superficie lipídica hidrofílica
actuando como banda adhesiva molecular.
 Dinámicas: participan en procesos celulares
-Transporte: paso de sustancias dentro y fuera
de la célula
-Catalíticas: enzimas en las reacciones
-Receptoras: unen sustancias específicas
-Carbohidratos:
 3-10 % de la membrana
 Son pequeños (monosacáridos u oligosacáridos)
 Señales celulares (identidad) UNICA FUNCIÓN
 Solo están en la capa externa unidos a lípidos
(glucolípidos) y a proteínas (glucoproteínas)
 Todas las membranas tienen los carbohidratos para
adentro, excepto la membrana plasmática (glucolípidos).
 Glucocalix:
.proteger célula de lesiones
.viscosidad a superficies celulares, permiten
deslizamiento de células en movimiento
.presentan propiedades inmunitarios
.fenómenos de reconocimiento celular
.procesos de adhesión entre el óvulo y
espermatozoide
-Fluidez de la membrana:
 Depende de su estado físico, líquido, viscosidad,
temperatura, grado de insaturación, ensamblado de
membrana y colesterol.
 La membrana presenta fluidez debido al
movimiento de las moléculas de fosfolípidos
 La fluidez depende de la insaturación de ácidos
grasos
 4 movimientos característicos:
.Difusión Lateral: las moléculas se difunden de
manera lateral dentro de la misma capa,
movimiento más frecuente
.Rotación sobre el eje mayor: molécula gira en torno
a su eje, movimiento frecuente y es responsable de
otros.
.Flexión: también llamado difusión transversal, son
movimientos producidos por las colas hidrófobas de los
fosfolípidos
.Flip-flop: movimiento de una molécula de una
monocapa a otra por medio de las “FLIPASAS”.
Movimiento menos frecuente por ser
energéticamente desfavorable
 Las proteínas tienen menor movilidad debido a su gran
masa molecular y a que están restringidas por su unión
con filamentos del citoesqueleto
 Las proteínas tampoco pueden moverse mucho ya que
no pueden irse tan lejos del sitio en donde ejercen su
función.
 El movimiento lateral proporciona una vía por la
cual las proteínas pueden interaccionar entre sí y con
los lípidos
 Hay ciertas restricciones en la movilidad de la
membrana:
.Los microfilamentos y microtúbulos están ubicados por
debajo de la superficie interior de la membrana, forman
una red y se denomina citoesqueleto => asociado a
proteínas ubicadas en la membrana y se cree que los
componentes del citesqueleto son
parte de un sistema de control que regula al
movimiento de las proteínas de la membrana
“sistema de control transmembranoso”.
.Restringida por materiales presentes en la superficie
externa de la membrana, que contienen

16. 16
varias glucoproteínas y polisacáridos extracelulares
“matriz celular” que pueden impedir el movimiento de
las proteínas integrales al enredarse en el dominio
extracelular de la proteína
MOVIMIENTO DE MOLÉCULAS A TRAVES DE
LA MEMBRANA
-Mantiene ciertas sustancias en el exterior y otras en el
interior
-Su permeabilidad selectiva permite el intercambio
controlado de moléculas e iones específicos
-Una de las características esenciales es la capacidad de la
célula de acumular una variedad de sustancias con
concentraciones diferentes del medio que las rodea
-Los solutos que atraviesan la membrana lo hacen en fila
de uno en uno, un ion o molécula a la vez
-Los iones más comunes son: Na, K, Ca, Cl, H.
-Transporte: capacidad de mover selectivamente
iones y moléculas orgánicas a través de una
membrana
Transporte pasivo:
Las partículas se mueven por sí solas.
-Gradiente de concentración: el movimiento de una
molécula sin carga neta se determina por el gradiente de
concentración de la molécula en ambos lados de
la membrana.
-La difusión facilitada implica su movimiento exergónico a
favor de gradiente de concentración, mientras que el
transporte activo implica movimiento en contra de la
gradiente y requiere aporte energético.
-El movimiento de un ion depende de su potencial
electroquímico que resulta de la integración de las
gradientes de concentración y de carga, a ambos lados
de la membrana.
.Movimiento exergónico en la dirección dictada por
el potencial electroquímico
.El transporte activo de iones genera gradiente de
cargas o potencial de membrana en donde un lado tiene
una parte positiva y otra negativa.
-Las Bicapas lipídicas son más permeables a las
moléculas pequeñas
-Las membranas son más permeables a moléculas no
polares que a las polares
-Mientras más polar es una sustancia más rápido
atraviesa una membrana
-Los iones tienen que formar escudos de hidratación para
atravesar las membranas
 Difusión simple:
movimiento de solutos a través de la bicapa lipídica, en la
dirección dictada por la diferencia de concentración del
soluto entre ambos lados de la membrana.
 Pequeñas moléculas
 Sin carga
 Liposolubles
 Pasan entre los fosfolípidos
 Forma más sencilla
 Movimiento no asistido de un soluto desde una
región de mayor concentración a una de menor
 Se crean soluciones en las cuales las
concentraciones son iguales en todas las parte.
 Difusión es siempre un movimiento que conduce al
equilibrio
 Tiende a la reducción de energía libre
 Moléculas pequeñas no polares
 Ósmosis:
 Paso de agua a través de una membrana

17. 17
 Paso de solvente
 De mayor a menor
 El solvente se mueve al revés del soluto.
o Hipertónico: hiperosmótico, mas alta
concentración. (crenación, en plantas
plasmólisis)
o Hipotónico: hipoosmótico, menor
concentración. (Hemólisis o turgencia)
o Isotónico: igual concentración.
El hipertónico atrae agua y el hipotónico no
 Difusión facilitada:
-La mayoría de sustancias son muy grandes o polares
por lo que necesitan de asistencia de proteínas
transportadoras que intervienen en el movimiento
de solutos a través de membrana.
Transporte en el cual los solutos se mueven a favor de
gradiente de energía libre, en dirección del equilibrio
temodinámico. En algunos casos las proteínas
transportadoras ayudan.
 Necesita de proteínas facilitadoras o
acarreadoras (son especificas)
 Moléculas polares grandes (azucares simples o
aminoácidos)
 Movimiento a favor de gradiente.
-Es exergónica: las proteínas solo facilitan el transporte
a través de membrana de las sustancias polares
-Transportadores proteicos (permeasas): captan
solutos y los rodea cubriendo las partes polares
-Canales proteicos: canales hidrófilos que atraviesan
la membrana y permiten el paso de solutos sin
necesidad de grandes cambios conformacionales.
Muchos canales son pequeños y selectivos.
-Canales iónicos: transporte de iones
 Son proteínas con canal interno
 Reguladas por un ligando o señal
 Iones con carga
 No gastan energía (a favor de gradiente)
 Transporte activo:
-Movimiento de solutos en contra de equilibrio
termodinámico, en contra de gradiente, requiere
energía.
-3 funciones:
.Toma de nutrientes del medio
.Eliminar productos de desecho
.permite que la célula mantenga constantemente un
desequilibrio de ciertos iones inorgánicos
-El transporte activo produce diferencias de
concentraciones de solutos o cargas en ambos lados de la
membrana
-Se dice que el transporte activo es unidireccional.
-Transporte Activo Primario Directo: la acumulación de
solutos/iones se acopla directamente a la hidrólisis de
ATP.
Con una ATP la bomba de sodio-potasio saca o
entra 3Na y saca o entra 2K En
contra del gradiente.
-Transporte Activo Secundario Indirecto: depende del
intercambio simultaneo de 2 solutos, uno de ellos a
favor de gradiente y permite que el otro lo haga en
contra.
Es un transporte acoplado.
Se divide en Simporte y Antiporte
SIMPORTE
Las moléculas que son llevadas por la proteína van en la
misma dirección.
Una va en contra del gradiente y otra a favor
ANTIPORTE
Las moléculas transportadas por la misma proteína van
en direcciones opuestas.
Una va a favor del gradiente y la otra en contra

18. 18
-Secreción y entrada de moléculas grandes:
 Exocitosis: proceso empleado para liberar
proteínas sintetizadas en la célula.
Estan rodeadas de membrana y cuando la vesícula
llega a la membrana, solo se expulsa el contenido,
jamás saca membrana, pues esta se queda
formando membrana plasmática.
-Vesículas de secreción
-Constitutiva: descarga continua
-Regulada: liberación controlada
 Endocitosis: entrada de macromoléculas
-Entran a la célula rodeadas por una membrana
-Endosoma  vesícula que almacena
sustancias
-Vesículas de endocitosis
-Endocitosis mediada por receptores
-Endocitosis independiente de Clatrina
 Son exclusivos de las células eucariotas
 La endocitosis requiere el uso de una proteína
llamada Clatrina
 FAGOCITOSIS
Se come la macromolécula
La membrana se extiende
Los pseudópodos se fusionan
 PINOCITOSIS
Liquido
No forma pseudópodos
La vesícula regresa a la membrana
 MEDIADA POR RECEPTORES
Identifica lo que será rodeado
La vesícula se rodea de clatrina
Los receptores regresan a la membrana
ERITROCITO = 0.9%NaCl
5% H2O hacia afuera
0.2% H2O hacia adentro
GLUCOLISIS Y FERMENTACIÓN
- Significa quiebre o rompimiento de la glucosa.
- Su función es extraer energía en ATP o e
-
.
- Principal vía metabólica para descomponer la
glucosa.
- Sucede en todas las células (eucariotas y
procariotas).
Vía metabólica: secuencia especifica de reacciones
catalizadas por enzimas que transforman un compuesto
en otro. En la reacción son productos y
luego reactivos y desaparecen rápidamente. El último es el
único producto.
- La glucolisis es la etapa inicial en la degradación de
glucosa.
- Es la conversión de 1 glucosa a 2 piruvatos.
- Es similar en todas las células.
- Ocurre en ausencia de oxígeno, es anaeróbica.
- Un conjunto de 10 enzimas catalizan las
reacciones.
- Se efectúa en el citosol.
- El ATP es un nucleótido y la energía se encuentra en
los enlaces de fosfatos.
- Rutas metabólicas:
 Anabólicas: son endergonicas y consumen
energía, son reacciones de síntesis.
 Catabólicas: son exergonicas, liberan energía, son
reacciones de degradación (ej: glucolisis).
Reacciones de la Glucolisis
1. Hexocinasa: la glucosa se fosforila, se agrega un
grupo fosfato al Carbono 6. Gasta 1 ATP. Y se llama
glucosa-6-fosfato.
2. Fosfoglucosa isomerasa: cambia la forma y de
nombre a fructosa-6-fosfato.
3. Fosfofructocinasa: se agrega otro grupo fosfato al
Carbono 1 y cambia de nombre a fructosa-1,6- fosfato.
Gasta otro ATP (ya van 2).
4. Aldolasa: se divide en dos. Una se llama
gliceraldehído-3-fosfato y la otra fosfato
dihidroxiacetona.
5. Triosa fosfato isomerasa: la fosfato
dihidroxiacetona se vuelve gliceraldehído-3-
fosfato gracias a esta enzima.
6. Gliceraldehído fosfato deshidrogenasa: se quita un
H con electrones y se lo da a un NAD que se vuelve
NADH y gana energía. Agrega un fosfato orgánico
por lo que se fosforila y el producto se llama 1,3-
difosfo-glicerato. Recordar que esto sucede en los 2!
7. Fosfoglicerato cinasa: se le quita un grupo fosfato al 1-
3 difosfo-glicerato y agrega un ADP. Van 2
ATPs que se ganan de los invertidos. El producto es 3-
fosfo-glicerato.
8. Fosfogliceromutasa: la enzima cambia de lugar el grupo
fosfato para prepararse para la siguiente reacción. Y
cambia de nombre a 2-fosfo-glicerato.
9. Enolasa: la molecula se deshidrata y libera una
molecula de H2O. la molecula se llama
fosfoenolpiruvato.
10. Piruvatocinasa: el fosfoenol piruvato da el grupo
fosfato a un ADP y lo convierte en ATP. Y ya con sin ese
fosfato se convierte en Piruvato. Gana
2 ATP.

19. 19
DE LA GLUCOLISIS: se pierden 2 ATPs y se obtienen 4
ATPs y 2 NADH (solo 2 ATPs son de ganancia). En
condiciones anaeróbicas el piruvato se vuelve en etanol o
lactato y en condiciones aeróbicas se va a la matriz
mitocondrial para volverse AcetilCoA.
Glucosa + 2ATP +4ADP + Pi + 2NAD 
2piruvato + 2ADP + 4ATP + 2NADH +2H + 2H20
Del paso 1 a 5 es reacción endergónica (de
fosforilación)
Del paso 6 a 10 es reacción exergónica (de oxidación)
Vías del Piruvato
Anaerobia: Sin O2.
- Ocurre en el citosol.
- Hay de dos clases: láctica y alcohólica.
- Fermentación láctica:
 No produce ATP
 Se usa para oxidar al NAD
 Células musculares y eritrocitos.
 Cada piruvato se convierte en ácido láctico.
 Esta reacción puede ser reversible.
 El ácido láctico difunde hacia la sangre y es
transportado hacia el hígado.
 La enzima se llama lactato deshidrogenasa.
 Oxida al NADH y como no hay oxígeno los H del
NADH se los pasa al piruvato y lo vuelve en
lactato.
 Difunde a la sangre y transportado al hígado
(donde es reversible)
- Fermentación Alcohólica:
 Se realiza en levaduras y algunas bacterias.
 Se convierte al piruvato en acetaldehído
 El acetaldehído se convierte en etanol
 Se convierte al piruvato en etanol y CO2.
 Las enzimas son la piruvato descarboxilasa
(quita el CO2) y la alcoholdeshidrogenasa.
 Lo descarboxila y le quita un CO2.
 Se vuelve acetaldehído y luego llegan los NAD
y ya se vuelven NADH.
 Se usa también para oxidar al NAD.
MITOCONDRIA
-
- De metabolismo aerobio
- Es poliforma
- Son amorfas
- Se encuentran en el citoplasma de las eucariotas.
- Pueden ser alargadas, esféricas o bastoncillos.
- Puede variar en cantidad según su necesidad de
energía.

20. 20
- Se localizan donde la necesidad de energía es
mayor.
- Tiene propio ADN (pequeño y cricular)
- Tiene propios ribosomas (dentro de la matriz
intermembrana)
Estructura y organización:
- Membrana externa: 50% lípidos y 50% proteínas
(porinas) es muy permeable.
- Membrana interna: forma las crestas
mitocondriales. Tiene poco colesterol, es rica en
cardiolipina, es impermeable. Su relación es de 3
proteínas por 1 lípido. Tiene 60 polipéptidos
diferentes.
- Las dos membranas están separadas por un
espacio intermembranoso.
- Posee sus propios ribosomas, tiene distintos ARNs
ribosomales.
- Se cree que se originaron de alguna bacteria.
- En la matriz hay ARNt y ARNm, así como ADN y
codifica aprox. 12 proteínas de la membrana.
- No reciben nada del retículo endoplasmatico.
Origen de la mitocondria:
- Se cree que provienen de bacterias englobadas por
células mas grandes. (teoría endosimbiotica).
- Simbiosis  ambos se benefician
- Similitudes mitocondria-bacteria: ADN, tamaño,
ribosomas, división (fisión binaria).
Fision Binaria:
- Aumenta tamaño y se dividen
Mitocondria:
- Sirve para respiración
- Duplicación del ADN
- Transcripción del ADN
- Proporciona energía ATP
- Ciclo de Krebs
- Oxidación ácidos grasos
- Duplicación del ADN mitocondrial
En sus ribosomas: duplica aproximadamente 13 proteinas
de la membrana, es pequeño, de 12 a 20mil pares de bases.
Biogénesis mitocondrial:
- Se replican y se generan a partir de mitocondrias.
- Se pueden fusionar o fisionar.
- Aumentan de tamaño y replican el ADN.
Funciones:
- Realizan la respiración celular.
- El ciclo de Krebs.
- Oxidación de ácidos grasos.
- Síntesis de proteínas en los ribosomas.
- Replicación del ADN.
- PROPORCIONAN ENERGÍA (ATP).
- La mayoría de ATP se produce en la fosforilación
oxidativa.
DESCARBOXILACIÓN OXIDATIVA
- El piruvato entra a través de una proteína de
transporte a la matriz mitocondrial para convertirse en
AcetilCoA por el complejo Piruvato Deshidrogenasa.
- Existen 3 reacciones:
1. Se libera CO2 formando acetilo: se descarboxila el
piruvato.
2. Se oxida el acetilo reduciendo NAD: se oxida, se
quitan hidrógenos y se vuelven NADH.
3. Se agrega Coenzima A.
CICLO DE KREBS
- En honor a Sir Hans Krebs en 1934.
- También se puede llamar: Ciclo del Ácido Cítrico o
Ciclo del Ácido Tricarboxilico.
- Se lleva a cabo en la matriz mitocondrial.
- Ocurre solo en presencia de oxígeno.
- Es un ciclo porque inicia con oxalacetato y termina con
la reposición del oxalacetato.
- Obtener energía en forma de electrones
1. Citrato: el oxalacetato se junta con la AcetilCoA y
forman ácido cítrico.
2. Isocitrato: el citrato cambia de forma.
3. α-cetoglutarato: se libera CO2 y un NADH.
4. SuccinilCoA: se libera otro CO2 y otro NADH.
5. Succinato: se libera un ATP.
6. Fumarato: la molécula se oxida y produce un
FADH.
7. Malato: se le agrega una molécula de agua.
8. Oxalacetato: se oxida de nuevo y libera otro ATP para
quedar de nuevo como oxalacetato para iniciar otra
vez el ciclo de Krebs.
Al terminar el Ciclo de Krebs llevamos de ganancia de
energía: 10 NADH, 2 FADH y 4 ATP.
CADENA TRANSPORTADORA DE ELECTRONES
- El aceptador final de electrones es oxígeno, que se
reduce y se produce H2O.
- Todos los NADH y los FADH2 reducidos en
glucolisis y Krebs van a la cadena de transporte de
electrones a oxidarse en NAD y FAD.
- Por cada NADH que entra a la cadena de
transporte de electrones se producen 3 ATP.
- Por cada FADH2 que entra en la cadena de
transporte de electrones se producen 2 ATP.
- Se da en la membrana interna.

21. 21
- Hay 4 familias de proteínas (llamadas complejos) y los
electrones se van pasando entre familias y liberan
energía al espacio intermembrana de la matriz.
- La familia 2 es proteína integral monotópica.
- Familia 1, 3 y 4 es proteína integral
- Cada protón de H cuando regresa junta un ADP con un
P para formar un ATP, por cada protón se da un ATP.
1. El NADH pasa 2 electrones al complejo I para
empezar el proceso, estos 2 electrones atraen 2
iones de hidrogeno y los pasa al espacio
intermembrana.
2. Los electrones son transportados por la
ubiquinona al Complejo III.
3. Cuando los electrones son transportados al Complejo III
cada uno pasa 1 ion de H+ al espacio intermembrana y
los electrones son transportados
1 por 1 al Complejo IV por el Citocromo C.
4. En el complejo IV tiene que haber 4 electrones los
cuales interactúan con 2 moleculas de oxígeno y 8
iones de H+, los cuales forman 2 moleculas de agua y
los otros 4 iones de H+ pasan al espacio
intermembrana.
5. Las series de iones de H+ forman un gradiente de
concentración.
El aceptor final de electrones es el O2 formando H2O Por
cada NAD se forman 3ATP (1 por cada familia (1,
3, 4))
Por cada FAD se forman 2ATP (1 por cada familia (3,
4))
Los protones se usan para la fosforilacion oxidativa.
En la cadena respiratoria aparece un gradiente
electroquímico de protones
La energía liberada por el paso de protones se usa para
formar ATP (ADP+P)
FOSFORILACION OXIDATIVA (proceso
quimiosmótico)
6. La ATP sintasa utiliza la energía potencial del
gradiente de concentración de los iones de H+ para
formar ATP por medio de ADP + Pi.
7. Hay que tomar en cuenta que los H+ se reciclan
después de ser utilizados por la ATP sintasa para que
vuelvan a servir en la cadena transportadora de
electrones.
De los 10 NADH obtenemos 30 ATP. De
los 2 FADH obtenemos 4 ATP
Y teníamos 4 ATP de la glucolisis y Ciclo de Krebs.
Dando como resultado un total de 38 ATP de ganancia.
ACIDOS NUCLEICOS

22. 21
Son polímeros nucleótidos. Guardan
información genética Trabajan en la
síntesis de proteínas Son moléculas
energéticas (ATP)
Nucleótido  fosfato, pentosa, base nitrogenada
Nucleósido  fosfato y base nitrogenada
Purina  2 anillios (A, G)
Pirimidina  1 anillo (T, C, U)
Los más importantes son el ADN y ARN
Funciones:
 Guardar la información genética.
 Participan en la síntesis de proteínas.
 Moléculas de energía (ATP).
- Nucleótido: está formado por 1 grupo fosfato, 1
base nitrogenada y 1 azúcar (pentosa: ribosa o
desoxirribosa).
- Pentosas: la ribosa en el ARN y desoxirribosa en el
ADN.
- Bases nitrogenadas: existen de 2 clases:
 Puricas: son de 2 anillos. Adenina y
Guanina.
 Pirimidacas: son de 1 anillo. Citosina, Timina
(ADN) y Uracilo (ARN).
- Enlaces Fosfo-Diester: enlaces por el que se los
nucleótidos.
- El grupo fosfato forma 2 esteres con la pentosa uno
en el carbono 3 y otro en el carbono 5.
- Los extremos de las cadenas se llaman 5 y 3.
ADN
- Ácido Desoxirribonucleico.
- Es una macromolecula que controla la síntesis
proteica.
- Formado por 2 hebras (bicatenario) y son
antiparalelas (diferente orientación).
- Es un esqueleto de azucares unido a través de
fosfatos
- Las bases nitrogenadas se unen a la pentosa y
éstas aparecen en pares complementarios.
- Guanina – Citosina.
- Adenina – Timina.
- Toma forma helicoidal.
- Entre las bases nitrogenadas se forman
puentes de hidrogeno (enlaces fuertes).
- Sitios donde se encuentra:
 Núcleo (células eucariotas).
 Nucleoide y plásmidos (procariotas).
 Mitocondrias (eucariotas).
 Cloroplastos (vegetales).
ARN
- Formado por una sola hebra.
- Unido por enlaces fosfo-diester
- Se diferencia del ADN en que:
 Utiliza Uracilo en vez de la Timina.
 Tienen ribosa en vez de desoxirribosa.
 Son cadenas cortas.
- Existen varios tipos de ARN: ribosomal (ARNr),
transferente (ARNt) y mensajero (ARNm).
- Participa en la síntesis de proteínas.
- Se copia del ADN.
- Sitios donde se encuentra:
 Núcleo (eucariota).
 Ribosomas.
 Mitocondrias.
 Cloroplastos.
 Citosol.
El ADN controla cada aspecto de la función celular a
través de la síntesis proteica de esta forma
ADN > Transcripción > ARN > Traducción > Proteína.
NÚCLEO
- Orgánulo típico de las células eucariontes.
- Se encuentra en el nucleótido en procariontes.
- Estructura:
 Forma: casi siempre esférica, puede ser en forma
de lente, elipse o lobular. (uniformes)
 Tamaño: entre 5 – 25 µm. (variable)
 Número: de 1 núcleo, aunque hay
multinucleadas. (variable)
 Posición: depende el tipo de célula. (variable)
- Debido a todas estas características la célula es
variable.
- Partes del Núcleo:
 Envoltura Nuclear: formada por:
 Membrana externa.
 Membrana interna.
 Espacio perinuclear.
 Poros nucleares:
o Selecciona las moléculas.
o Permite el transporte activo y pasivo.
o Permito el ingreso de algunas
proteínas.
o Permite la salida del ARN.
o Permite la salida de subunidades
ribosómicas.
 Lamina nuclear. (le da sosten a la membrana)
 Nucleoplasma.
 Matriz nuclear.
 Nucléolo.
 Cromatina (información genética).

23. 22
-
- Funciones:
Hibrido: 2 hebras, ADN y ARN juntos parcialmente


Almacena la información genética.
Dirige las funciones celulares.
- Los cromosomas del 1 al 22 se llaman
autosomas


Replicación del ADN.
Transcripción del ADN a ARN.
- El par 23 es cromosoma SEXUAL y en las células
femeninas se presenta el Corpúsculo de Barr,
 Maduración del ARN. mientras que en las masculinas no.
 Formación de ribosomas (en nucléolo).
CROMOSOMAS Y CROMATINA
- Cromosomas: cuerpos con color
- Cromatina: sustancia con color
- Compactación de la cromatina y formación de los
cromosomas:
 El nucleosoma es la cadena de ADN enrollado 2
veces al octamero de proteínas histonas.
 Para que no se separe el octamero pone una
proteína histona H1 y luego se van juntando.
 Al grupo de nucleosomas se le llama fibra de
30nm o solenoide.
 El solenoide se van compactando y se une al
Scaffold.
 Al juntarse y compactarse se empiezan a
enrollar en forma de espiral a esto se llaman
asas
 Cuando las asas se termina de compactar se
forman los cromosomas.
Nucleosoma: proteína enrrollada con ADN (en su
interior hay histonas)
Selenoide: nucleosomas juntos
Asas: selenoides mas juntos
Cromosomas: asas apretadas
- La mayor parte del tiempo de vida de la célula pasa
en interfase.
- Partes y tipos de cromosomas:
 Formado por 2 cromatides unidas por el
centrómero.
 El telomero es la punta de cada cromatide.
 Formados por un brazo p (superior) y un
brazo q (inferior).
 Metacéntricos: tienen el centrómero a la
mitad.
 Submetacéntricos: tiene el centro hacia un
lado.
 Acrocentricos: tienen el centrómero casi en la
orilla.
Telocentrico: tienen el centrómero en el telomero.
Eucariota Procariota Bacteria
Tiene más ADN ADN circular Cadenas de
ADN más
cortas
Sus genes son
dispersos
Genes
agrupados
Genes
traslapados
TRANSCRIPCIÓN
- Los cromosomas se pueden observar solo en la
división celular.
- Tipos de Cromatina:
 Eucromatina: SE EXPRESA. Condensada en división
celular y descondensada en interfase.
 Heterocromatina: NO SE EXPRESA.
Permanece condensada en interfase y existen de 2
tipos.
o Constitutiva: en centromero de
cromosomas, siempre condensado,
secuencias repetitivas.
o Facultativa: permanece condensada solo en
algunas, inactiva en algunas partes de la
célula
El cariotipo identifica el tipo de cromosoma
- Transcribir: hacer una copia de algo.
- La transcripción es el primer proceso de la
expresión genética.
- Algunas secuencias de ADN son copiadas a ARN.
- Dogma Central de la Biología Molecular: el flujo de la
información genética se da así: al ADN se replica, al
ADN se transcribe a ARN para poder traducirse a
proteínas.
- Procesos en la expresión genética:
 En procariotas se da la transcripción y la
traducción simultáneamente en el nucleoide.

24. 23
 En eucariotas la transcripción y maduración del
ARN se dan en el núcleo y la traducción en el
citosol.
- Diferencias entre ADN y ARN:
- Tienen diferente pentosa ribosa (ARN).
- Cambia una base pirimidica (Timina por Uracilo).
- El ARN es monocatenario.
- Cadenas cortas de ARN.
- Polimerasa: enzima que ayuda a la transcripción.
Lee el ADN del extremo 3 al extremo 5 y
transcribe el ARN de extremo 5 a extremo 3.
- La polimerasa se coloca antes del punto de
inicio, el lugar donde se coloca se denomina
región promotora.
- Transcripción en procariotas: el factor Σ
(proteína) ayuda a la polimerasa a encontrar la
región promotora y el factor ROH (proteína) le
indica donde terminar.
- Transcripción en eucariotas:
 Existen tres polimerasas I, II y III con
composición más compleja.
 Hay muchos factores de transcripción, también
hay potenciadores y silenciadores (activadores
o represores).
 La transcripción se da en el núcleo y la
traducción en el citoplasma.
 Los ARNm se procesan antes de la traducción.
No hay acoplamiento transcripción-
traducción y los ARNm eucarióticos son
monocistrónicos.
- ARN Polimerasas:
- Tipos de ARN:
- ARN mensajero (ARNm):
 Copiado por la polimerasa II.
 Lleva la información, determina el orden de los
aminoácidos en la estructura primaria
(estructura primaria)
- ARN ribosómico (ARNr):
 Transcrito por polimerasa I en el nucléolo.
 Forma parte de los ribosomas.
 También llamado ARN estructural.
 Une los aminoácidos para la síntesis de
proteínas.
 Es el 80 a 85% del ARN celular.
 El ribosoma en procariotas es 70s y en
eucariotas 80s.
 Está en el sitio donde se fabrican proteínas.
- ARN transferente (ARNt):
 Cada molecula de ARNt transporta un aminoácido
específico por lo que hay 20 tipos de ARNt.
 Forma parte del 10% del ARN celular.
 Forma 4 brazos: 3 de ellos son bucles y en 1 está
el anticodón.
 Transporta y coloca los aminoácidos donde
corresponden
MADURACION O PROCESAMIENTO DEL ARN
Solo el ARNm procariota no madura.
En células eucariotas ocurre en el núcleo. Cada
ARN se madura de manera diferente.
- Maduración del ARNm:
 Agrega un Casquete de 7 Metil-guanosina en el
extremo 5.
 Agrega Cola Poli A en el extremo 3.
 Recorta los intrones.
 Empalma los exones.
- Maduración del ARNr:
 Pre ARNr: 45s.
 Se cortan los intrones.
 Quedan 18s, 5.8 y 5s.
- Maduración de ARNt:
 Se cortan los extremos de ARN.
 Se agrega la tripleta CCA en el extremo 3.
 Se agregan otras bases nitrogenadas.
3- TRADUCCIÓN
 Información utilizada por los ribosomas para
unir los aminoácidos en el orden adecuado y
formar una proteína concreta.
 Tiene una vida corta.
 Es monocistronico en eucariotas y
policistronico en procariotas.
 Es el 3 a 5% del ARN celular.
- Traducción = síntesis de proteínas.
- Es el proceso que involucra la participación
ordenada de 100 macromoléculas. Se necesita:
 Ribosomas.
 ARNm.
 ARNt

25. 24
 Aminoácidos.
 Enzimas y energía.
 Factores de traducción.
- Secuencia en la expresión genética:
- En procariotas: la transcripción y la traducción se
dan al mismo tiempo en el nucleoide.
- En eucariotas: es un proceso más complejo, la
traducción se realiza en el citoplasma.
- Utilidad del ARN:
 ARNm: lleva la información para la síntesis de
proteínas. Determina el orden de los aminoácidos.
 ARNr: está donde se construye la proteína
(ribosoma).
 ARNt: coloca el aminoácido apropiado en el
lugar correspondiente.
- Información genética:
- Información escrita en forma de tripletes
formados de 3 bases nitrogenadas que
determinan un aminoácido. Este triplete
también se puede llamar codón.
- Las reglas de correspondencia entre codones y
aminoácidos constituyen el código genético.
- Es como un diccionario molecular.
- Organizado en tripletes o codones (hay 64
diferentes) y cada uno determina un aminoácido. De
estos 64, solo 61 sirven para los aminoácidos y 3 son
de terminación.
- El código genético es degenerado ya que existen más
tripletes que aminoácidos. Cada aminoácido puede
ser codificado por más de un triplete.
- El código genético es no solapado o sin
superposiciones, un nucleótido solamente
pertenece a un único triplete.
- La lectura es sin comas, es decir, de forma
continua.
- 61 codones son para aminoácidos y los otros 3 son
de terminación (detienen el proceso de
traducción).
- El código genético nuclear es universal,
excepción el código genético mitocondrial.
- Es unidireccional: los tripletes se leen de 5 a 3.
- Todas las proteínas se empiezan con Metionina, que
es el codón de inicio (AUG).
- Codones de terminación  UAA, UAG, UGA
Excepciones del código
Activación de Aminoácidos
- Se da antes de que se inicie la síntesis de
proteínas.
- Ocurre en el citoplasma.
- Las enzimas Aminoacil-ARNt Sintetasas unen
cada aminoácido al extremo 3 del ARNt
específico.
- Necesita hidrólisis de ATP (1 ATP por cada aa).
- El complejo formado se llama Aminoacil-ARNt.
ACTIVACIÓN
- Se cargan de energía por las enzimas ARNt
aminoacil sintetasas.
- Para hibridar cada aminoácido se hidroliza ATP,
es decir, que para activar cada aminoácido se
gasta una molécula de ATP.
- El complejo donde sucede esto se llama
aminoacil-ARNt
- Ocurre en el citoplasma
- Todo ocurre antes que inicie la síntesis.
ARN de transferencia
- Transporta los aminoácidos.
- Posee los anticodones (complementos de un
codón).
- El anticodón es el par de letra contraria de cada
triplete.
Sintesis Proteica
- Inicio:
 Es la primera etapa de la traducción. El ARNm se
une a la subunidad menor del ribosoma, busca el
codón de inicio.
 El primer aminoácido siempre es Metionina en
eucariotas y formilmetionina en procariotas.
 Cuando encuentra el aminoácido de iniciación llega
la subunidad mayor y se une.
 Las eucariotas necesitan muchos factores de
inicio.
 Los procariotas usan la secuencia de Shine-
Dalgarno para la colocación del ARNm.

26. 25
 Por el sitio A entran los aminoácidos y por el sitio
P salen las proteínas y en el sitio E salen los ARn
de transferencia.
 Solo la metionina; que es el primer aminoácido
entra al sitio P.
- Alargamiento:
 Formación del enlace peptídico por la Peptidil-
Transferasa (esta es una ribozima).
 El ribosoma es el que se mueve.
 Entra el aminoacil-ARNt al sitio A
 Translocación al sitio P.
 Los ARNt que se desprenden salen por el sitio
E.
 Cada translocación gasta 1 GTP.
 Se une el grupo carboxilo de uno con el grupo
amino del otro.
- Terminación:
 Existen tres codones de terminación: UAA, UAG
y UGA.
 No hay ARNt con anticodones
correspondientes a estos codones.
 Participan en factores de liberación.
 Cuando el ribosoma llega a una de ellas, la
cadena peptídica se acaba.
 La síntesis proteica empieza en el Amino al
Carboxilo terminal.
 Tiene una mayor efectividad y ahorra tiempo.
 Se separan las 2 subunidades del ribosoma
 Se separa el ARNm
La síntesis proteica es rápida, 1400 aminoácidos por
minuto
Varios ribosomas leen un mismo ARNm =
polirribosoma
En bacterias, la transcripción, traducción y
degradación de ARNm ocurren acoplados.
Acoplamiento Transcripción-Traducción En bacterias la
transcripción, traducción y degradación de ARN tienen
lugar simultáneamente.
RESUMEN
1. El ADN se replica constantemente.
2. Para la transcripción, viene la polimerasa y se
ubica en la región promotora antes de la señal
de inicio.
3. Empieza a transcribir el ADN en ARN.
4. Al transcribirse alrededor de unos 30
nucleotidos, se agrega un 7 Metil-
guanosina.
5. Cuando llega a la señal de terminación se
termina de transcribir al ARN.
6. El ARN se desprende y se le incorpora una cola
de Poli adeninas. (Cola Poli A).
7. Luego pasa a la maduración, en donde se
eliminan las secuencias sin sentido (intrones).
8. El ARNm sale al citoplasma para ser
traducido a proteína.
9. La traducción inicia cuando llega el ARNm al
ribosoma, a partir del triplete de iniciación.
10. El ribosoma abarca dos codones del ARNm.
11. Estos pasan a ser ocupados por dos ARNt con
sus respectivos aminoácidos.
12. Una enzima en el ribosoma cataliza la formación
del enlace entre los aminoácidos.
13. Mientras va avanzando se van añadiendo
aminoácidos a la cadena peptídica.
14. La cadena sigue creciendo hasta llegar al
triplete de terminación.
15. La cadena peptídica se separa y el ARNm se
degrada.
REGULACIÓN DE LA EXPRESIÓN GÉNICA
PARTE 1
En todas nuestras células el ADN es el mismo pero los
genes pueden o no expresarse y esto es lo que hace
que existan diferentes tipos de células.
Existen alrededor de 200 tipos de células especializadas
en el cuerpo humano. Lo que las hace diferentes son el
tipo de proteínas que fabrican y éstas ponen en
funcionamiento mecanismos que les permiten regular la
cantidad y el tipo de proteínas, así como cuando se
sintetizan.
Existen 2 tipos de expresión genética:

27. 26
- De forma constitutiva: sin regulación que se
expresan todo el tiempo. (enzimas de glucolisis).
- De forma regulada: se expresan solo a veces
y en células específicas. (hormonas).
Control de la Expresión genética en Procariotas
- La expresión genética es inmediata al igual que
la transcripción y traducción. El control se da en
la transcripción y los ARN son policistronicos.
- De un solo ARN se obtienen varias
proteínas.
- El ARN mensajero contiene información
para varias proteínas.
- Se da únicamente en la transcripción.
- Los ARN mensajeros son degradados
enzimáticamente después de 1 a 3 minutos de
su síntesis.
Operon
Es un complejo funcional que consta de una seria
coordinada de genes estructurales y reguladores que
participan en una función celular específica y están
agrupados en el mapa genético que permiten que estos
genes sean activados o desactivados simultáneamente.
- Los genes reguladores regulan a los
estructurales.
- Los genes reguladores se dividen en:
- Operador: sitio donde se une la proteína
represora.
- Promotor: sitio donde se une la ARN
polimerasa.
- Regulador: a partir de este se sintetiza la
proteína represora.
- Los genes estructurales pueden ser varios y son
genes de las enzimas bajo regulación.
Existen varios tipos de operones:
- Inducibles: son los genes que generalmente no se
expresan. Se activan solo cuando se necesitan. La
proteína que los induce se llama inductor y un
ejemplo es la Lac1.
- Reprimibles: generalmente se expresan. Para que
dejen de expresarse se necesita un correpresor y
un ejemplo es el operón TRP.
AMP cíclico
Se forma a partir del ATP citosolico a partir de la
enzima adelinato ciclasa.
Control en Eucariotas
Al contrario de las procariotas, las eucariotas eligen que
genes transcribir. Cada tipo celular expresa aprox. El 20%
de los genes que tiene. Solo el 20% del ADN se transcribe
para traducirse a proteínas.
La expresión genética se divide en tres: el control
transcripcional (más importante), el control post-
transcripcional y el control traduccional.
Control Transcripcional en Eucariotas
1. Metilación del ADN
- Regula directamente al impedir la unión de
factores de transcripción, e indirectamente
propiciando la estructura cerrada de la
cromatina.
- Bloquea la transcripción.
2. Acetilación de Histonas:
- La acetilación de histonas favorece la
expresión de los genes porque afloja los
nucleosomas y puede ser reversible.
- La accesibilidad depende de la estructura de
la cromatina. El grado de compactación de la
misma sería modulado por acetilación reversible
de histonas.
- Algunos represores génicos desacetilan las
histonas.
- Algunos inductores génicos acetilan las
histonas.
- Activan a los genes, mientras más acetilado, más
se activa el gen.
3. Activadores y represores
- Pueden ser: secuencias reguladoras de acción CIS
promotores y estimuladores o proteínas de
regulación transcripcional (activadores y
represores).
- Secuencias reguladoras de acción en CIS
promotores y estimuladores: se localizan 100
pares de bases corriente arriba de la secuencia
TATA, denominadas estimuladores o enhancers,
unen proteínas específicas y estimulan la
transcripción.
4. Reordenamiento del ADN
- El ADN se reordena para poder crear
anticuerpos.
5. Amplificación Génica

28. 27
- Resulta de la replicación repetitiva de una
región cromosómica.
- En algunos casos la amplificación génica
proporciona un mecanismo de aumento de la
expresión de los genes durante el desarrollo.
Control Post-Transcripcional
Dos moléculas de ARNm son procesadas de manera
diferente a partir del mismo gen.
Control Traduccional
- Duración del ARNm: si la colita Poli A es más
larga, más larga será la duración del ARNm
y produce más proteínas.
- Afinidad del ARNm con los ribosomas.
PARTE 2
Hay 200 tipos diferentes de células, todas tienen el
mismo genoma pero lo que las diferencia son las
preteínas.
GENES:
- Genes Contitutivos (Constitutiva): se expresan
siempre (siempre se usan).
- Genes Regulados (Facultativa): se expresan
regularmente (unas células si otras no).
Cuando un gen se expresa se produce una proteína.
PROCARIOTAS
- Único lugar donde se controla la expresión
genética por medio de los opernes
OPERONE:
Complejo funcional que tiene una serie de genes
estructurales y reguladores.
Los genes reguladores regulan las estructuras.
GEN:
Gen regulador promotor: no se expresa, solo es el lugar
donde se sitúa la ARNpolimerasa.
Gen regulador regulador: se expresa en proteína
represora.
Gen regulador operador: aquí se une la proteína
represora.
La proteína represora no deja que la ARNpolimerasa
transcriba.
OPERONES:
+ Operón Reprimible: se expresan, necesitan de un
co-represor para silenciarlos.Las bacterias pueden
producir su propio tryptophano. Al estar disminuido
el Tryptophano se activa la síntesis.
El tryptophano activa la proteína represora para que
se silencien los genes, esto sucede cuando ya hay
demasiado tryptophano.
+ Opersón Inducible: no se expresan, necesitan de un
inductor para que los induzca a expresarse. Al haber
lactosa se activa el gen, en ausencia de lactosa el
operón está inactivo, el represor esta en el operador, la
polimerasa no puede transcribir.
La lactosa le cambia la forma a la proteína represora
para que así no pueda colocarse y no pueda inhibir.
Cuando hay lactosa la proteína represora se quita La
ARNpolimerasa se une al promotor e induce la
tranducción y transcribe los genes estructurales a una
misma hebra de ARNm
La proteína represora es producida por el gen
regulador.
La región promotora y operadora están
translapadas.
EUCARIOTAS
Consta de 5 niveles de control:
1. Genoma (unión de todos los genes)
2. Transcripciónal (determinación de activos e
inactivos)
3. Procesamiento del ARN y exportación nuclear
4. Traducciónal
5. Post-Traducciónal
Si hay secuencia GC ó GCbox se estimula la
producción de proteínas.
Si hay dominios o motivos en el ADN se estimula la
transcripción.
GENOMA
Amplificación o reordenamiento de sermentos de DNA,
condensación y descondensación de cromatina, y
metilación del DNA
TRANSCRIPCIÓN
Es el que más se hace.
Donde algunos genes determinan que genes son
activos en cada momento.
Consta de:
- Metilación del ADN: bloque la transcripción
(estructura cerrada de la cromatina). Pone al ADN
más compacto (inhibe la expresión).
- Acetilación de Histonas: agrega grupos acetilo (se
afloja el ADN), afloja las histonas (favorece la
expresión).
- Activadores y Represores Genéticos: son
usualmente proteínas. Pueden ser
o Secuencias reguladoras de acción en
CIS promotores y estimuladores
o Proteínas de regulación
transcripcional.

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- Reordenamiento de ADN: (anticuerpos),
producen nuevas proteínas organiza el ADN de
otra manera.
- Amplificación Génica: hacer copias de los
genes.
PROCESAMIENTO DEL ARN Y EXPORTACIÓN
NUCLEAR (post-transcripcional)
Empalme alternativo
Fabrica 2ARNm a partir del mismo gen
Sirve la producción de anticuerpos
Organización de las secucinas ADN V (variable), J(de
unión), C (constnte).
TRADUCCIÓNAL
Controla la cantidad.
Depende del largo de la cola poliA, mientras mas larga
sea esta mas dura.
Depende de la afinidad del ARNm con los
ribosomas, a mas ribosomas mas proteínas.
POST-TRADUCCIONAL
En procariotas el grupo N-formil localizado en el
extremo C-terminal de las cadenas polipeptidicas suele
ser eliminado. La metionina a la que se encuentra
unido suele eliminarse también al igual que en
eucariotas.
Ayuste de proteínas: es un procesamiento
relativamente inusual que algunas preteínas
experimentan, es análogo del ayuste de ARN.
Las inteínas (secuencias de aminoácidos específicas)
se eliminan de la cadena polipeptidica y los segmentos
restantes; inteínas, se empalman para dar lugar a la
proteína madura. El ayuste puede darse entre dos
cadenas distintas codificadas por dos ARNm distintos.
*Control positivo CAP = Proteína activada por
catabolito
CAP-cAMP, es un activador (lac)
RETÍCULO ENDOPLÁSMICO
- Tiene Glucosilación en N y O.
- No se encuentra presente en bacterias y
procariotas.
- Es el orgánulo mas grande en la mayoría de las
células.
- Tiene continuidad de la membrana externa de la
envoltura nuclear.
- Es un sistema de cavidades limitadas por una
membrana llamadas cisternas.
- Forman tubos aplanados y sáculos comunicados
entre sí.
- Intervienen en funciones relacionadas con la
síntesis y el transporte celular.
- Delimita el Lúmen del retículo.
- Se encuentra continuo de la membrana externa de la
envoltura nuclear.
- Formado por una membrana que da lugar a sacos
y tubulos que se extienden a través de todo el
citoplasma.
- Es el orgánulo más grande en la mayoría de las
células.
- Consta de: RE liso, RE rugoso y RE de transición.
- La actividad del RE varía de su actividad celular.
- Diferencias entre RER y REL:
 Ausencia y presencia de ribosomas.
 Forma de sus cisternas (sáculos o túbulos).
 Funciones que desempeñan.
Retículo Endoplasmatico Rugoso (RER)
- Tiene cavidades limitadas por membranas
llamadas cisternas
- Tiene receptores para los ribosomas.
- Forma tubulos y sáculos aplanados entre si.
- Interviene en la síntesis y transporte intracelular.
- Sintesis y procesamiento de proteínas
- Responsable de proteínas solubles y de
membrana
- Responsable de las integrales, intrínsecas, etc…
- Las proteínas sintetizadas por los ribosomas son
descartadas en el lumen
- Tiene ribosomas
- Todos los ribosomas al principio son libres
- Hay dos tipos de ribosomas:
 Ribosomas libres: proteínas para núcleo,
mitocondria, cloroplastos, peroxisomas. Estas
proteínas liberadas se quedan en el citosol.
 Ribosomas fijos al RER: proteínas para plasma de la
membrana, secretoras, lisosomas.
 Es fijo o libre según la proteína que estén
fabricando.
- Todos los ribosomas al principio son libres
Ribosoma (sitios importantes)
- Aminoacil  sitio A
- Peptidil  sitio P
- Exit  sitio E (salida)
Sistema Endomembranas o Multimembrana
- Hay comunicación con los orgánulos (RE,
Golgi, lisosomas)
- Es aquel que usa vesículas de transporte y
comunica un orgánulo con otro.

30. 29
Vesículas de secreción son la última etapa,
cuando salen con la sustancia.
Síntesis de la Proteína en RE
- Las proteínas que entran al RE tienen una
cadena de 8 aminoacidos aproximadamente que se
llama péptido de señal.
- Una molécula PRS (ribonucleoproteína)
reconoce al péptido de señal y le indica que
tiene que meter a la proteína en el RE.
- La PRS es una ribonucleoproteína libre en el
citosol buscando ARN.
- La PRS lleva al ribosoma al RER, luego se
desprende.
- Existe un receptor en la membrana del RE que
recibe al ribosoma.
- La unión del complejo al receptor del RE.
- La proteína que se sintetiza se transfiere al
Lumen a través de su membrana.
- El péptido de señal es hidrofobico por lo que se
queda en la zona transmembranal.
- El péptido de señal es removido por la peptidasa
de señal.
- Cuando son proteínas de membrana, en su
estructura primaria hay otra zona hidrofobica
adicional al péptido de señal.
- La mayoría de las proteínas del RE son
glicosiladas añadiendo N-linked que es un
oligosacárido. El donador del oligosacárido es un
lípido de la membrana (dolicol fosfato).
- El lumen del RER hay proteínas chaperonas que
ayudan al enrollamiento correcto de proteínas.
- Si hay proteínas defectuosas, el RER las descarta o
expulsa.
- Dentro del RER se le quita 3 glucosas y 1 manosa.
Primero 1 glucosa y luego 2, de ultimo la manosa y
cuando sucede esto ya puede pasar a Golgi.
- Las chaperonas que están dentro del RER, ayuda
a enrollar correctamente la proteína
- En el RER si las proteínas están defectuosas estas son
desechadas. (ERED)
Retículo Endoplasmatico Liso (REL)
- Funciones:
- Síntesis de lípidos: la mayoría de las membranas son
ensambladas en el REL. Fosfolípidos, colesterol y
también hormonas esteroideas.
- Destoxificación del hígado: en el REL compuestos
como barbitúricos son metabolizados a compuestos
hidrosolubles y así poder ser expulsados por la orina.
- Almacenamiento de Calcio: en musculos se libera en
respuestas químicas o eléctricas y poseen bombas de
calcio (se guarda aquí por las bombas de calcio).
- Liberación de la Glucosa: libera glucosa en
glucógeno con una enzima llamada glucosa-6-
fosfatasa.
- Almacentamiento de hidratos de carbono
- Biosíntesis de esteroides, como las hormonas
sexuales y la corteza adrenal.
Los esteroides sirven como desinflamantes
APARATO DE GOLGI
- Descubierto por Camilo Golgi en 1898.
- Solo tiene Glucosilación en y O
- Mientras más actividad celular más C. de Golgi hay.
- Es un organelo membranoso
- Su unidad básica con los sáculos.
- Se relaciona funcional y estructuralmente con el
RE.
- Son sáculos, es decir, cisternas aplanadas.
- Al conjunto de sáculos se les llama dictiosoma.
Compartimentación en Golgi: Se
divide en 4
- Región cis (fosforilan las que van a lisosomas).
- Región media.
- Región trans (agrega galactosa).
- Región red trans.
Cada región tiene funciones diferentes
1. Fosforilacion de oligosacaridos
2. Se eliminan manosas
3. Se eliminan manosas y se agrega CLcNAc  N-
acetilglucosamina
4. Adicion de Galactosa
5. Adicion de NANA y se clasifica
Teorías:
Cisterna Estarionaria: compartimientos estables y el
tráfico es por vesículas de transporte.
Maduración Cisternal: compartimientos transitorios y
cambian gradualmente.
Vías de transporte:

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- Vía exocitica: las vesículas van para afuera.
REGolgi (movimiento aterógrado)
- Vía endocitica: las vesículas van para adentro.
GolgiRE (movimiento retrógrado)
Funciones:
- Procesamiento de proteínas y lípidos.
- Procesamiento del N. oligosacárido de las
proteínas lisosomicas.
- Procesamiento de lípidos.
- N y O-glucosilación de proteínas.
- Clasificación en la red trans de Golgi.
- Clasificación de moléculas.
- Empaquetamiento de vesículas (proteinas COP y de
revestimiento, clatrina).
- Transporte: vía constitutiva (no necesita señal), vía
regulada (necesita señal) y lisosomas.
N-Glucosilación
- En RER
CONTIENE
- Manosa
- N-acetilglucosamina
- Glucosa
- Galactosa
- Fructosa
- Ácido Sialico
Procesamiento de N-oligosacarido de proteínas
lisosomales tiene una etiqueta que indica que va al
lisosoma, que es la manosa 6-fosfato.
O-glucosilación (tiene O2)
- Adicion de oligosacaridos a grupos OH de serinas
esteroideas
CONTIENE
- N-acetilglucosamina
- Galactosa
- Ácido Sialico
EMPAQUETAMIENTO
- En vesículas cubiertas (porque tienen una capa de
proteínas en la cara citoplasmática)
- Su cubierta depende de a donde va.
COP II: vía exocítica REGOLGI
COP I: cisternas compejo de GolgiRER
Clatrina: se desprende de RTG a lisosomas
REGIÓN RED TRANS
Se empaquetan y seleccionan las vesículas (en base a
etiquetas).
La clatrina tiene trisqueliones
Vía constitutiva: desde el RE hacie el final sin
necesidad de señales
Vía regulada: desde RE hasta cuando están en
vesículas esperando una señal
Hacia lisosomas: esperan la manosa 6-P
Las vesículas llevan la proteína V-SNARE
El compartimiento tiene proteína t-SNARE
Con estas proteínas las vesículas no se pierden
LISOSOMAS
-Los lisosomas (del griego lysis = aflojamiento; soma
= cuerpo): son vesículas de formas y tamaños
diversos.
-Formadas por el aparato de Golgi
-Contienen enzimas hidrolíticas.
-Se fusionan con las vacuolas alimenticias y sus
enzimas digieren el contenido.
-En su membrana tiene bombas de protones (gasta
ATP) vienen formados a partir de Golgi.
-Tiene enzimas hidrolíticas  principal
característica.
-Contienen más de 40 tipos de enzimas, incluyendo
proteasas, nucleasas, glicosidasas, lipasas, fosfolipasas,
fosfatasas y sulfatasas.
-Todas estas enzimas son hidrolasas ácidas, es decir, para
su óptimo funcionamiento (actividad)
requieren un ambiente ácido.
-Contienen un pH cercano a 5. (en el exterior pH=7)
-Si las enzimas salen del lisosomas, éstas no son capaces
de degradar los elementos del citoplasma.
-Para mantener el pH ácido al interior del lisosoma
existe un transportador de protones ubicado en la
membrana, que hidroliza ATP e ingresa estos iones
-Están formados por una membrana simple
compuesta por una bicapa lipídica con proteínas
asociadas.
-Ésta membrana permite el paso de aminoácidos,
azucares y nucleótidos hacia afuera para que sean
reutilizados por la célula.
-Su mayoría de proteínas son de transporte.
-Las moléculas de sus membrana son glicosiliadas.
-Formadas por: nucleasas, proteasas, glicosidasas,
lipasas, fosfatasas, sulfatasas y fosfolipasas.
-Las moléculas de su membrana se encuentran
altamente glucosiladas, lo cual las protege de la
degradación por las enzimas de su interior.

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-Pueden realizar 2 tipos de destrucción: Autofagia:
degradación de los elementos dentro de la
celula. Ej: destrucción de mitocondrias que
ya no sirven. (propias) Heterofagia:
degradación de objetos externos a la celula.
(moléculas que entraron del exterior)
-Las enzimas lisosomales son reconocidas por un
receptor de Man-6 Fosfato.
-Las enzimas lisosomales expulsadas vuelven a ser
recuperadas por un receptor.
-Lisosoma primario: vesícula que solo tiene
enzimas.
-Lisosoma secundario: cuando ya hay sustrato para
digerir. Son los que degradan objetos.
-Exocitosis de desechos: desechar lo que ya no le sirve
y lo que si lo reutiliza dentro de la célula.
-Cuerpos residuales: desechos que se van
acumulando dentro de la célula.
Marcaje de las enzimas
1. En el RER se glucosilan.
2. Pasan a la región “cis” y se les ponen
etiqueta a las que serán lisosomicas
(añadiendo fosfato a una manosa).
3. Cuando llegan a “trans” juntan a todas las
enzimas con receptoras de manosas 6
fosfato.
4. Junta todas y les pone otra membrana de
clatrina.
5. Cuando el pH llega a 5 los receptores se
desprenden y regresan a Golgi y el lisosoma
queda con enzimas activas.
ACROSOMA
-Lisosoma especializado presente en el
espermatozoide.
-Contribuye a facilitar la fecundación.
-Sus enzimas hidrolíticas son requeridas para que el
espermatozoide pueda penetrar la zona pelúcida;
lo cual permite el reconocimiento específico entre
el espermatozoide y el óvulo.
PEROXISOMAS
-Fabrican peróxido.
-Es un organelo membranoso
-Se encuentran solo en células eucarióticas, y contienen
enzimas oxidativas tales como la catalasa y la urato
oxidasa.
-No tienen ADN, sus proteínas lo importan.
-Las proteínas son fabricadas por los ribosomas
libres.
-Estas proteínas pueden estar en grandes
concentraciones y están formadas por urato
oxidasas.
-Se cristalizan por su saturación (urato oxidasa).
-Son sitios de gran consumo de oxígeno.
-Similares a la mitocondria.
-Contienen una o más enzimas que usan el oxígeno
molecular para remover átomos de hidrógeno de
sustratos orgánicos (R) específicos, en una reacción
oxidativa que tiene como producto peróxido de
hidrógeno (H2O2 )
-Oxida compuestos.
-Sintesis de plasmalógenos
-Su membrana tiene oxidasas.
-Degrada purinas.
-En plantas se llama glioxisomas  tienen un ciclo:
glioxilato, este es parecido al ciclo de Krebs.
DESTOXIFICACIÓN
-Reacción oxidativa importante en células del hígado y
del riñón, donde sus peroxisomas destoxifican varias
moléculas nocivas que entran en el torrente sanguíneo.
-Por ejemplo: el etanol es dañino y es oxidado a
acetaldehído y luego se convierte en ácido acético.
-Degradación del Peróxido: La catalasa utiliza el H2
O2 generado por otras enzimas en el organelo, para
oxidar una gran variedad de otros sustratos tales como
fenoles, ácido fórmico, formaldehído y alcoholes; por
medio de una reacción "peroxidativa". Cuando se
acumula un exceso de H2O2 en la célula, la catalasa
convierte este compuesto en agua.
-Oxidación de ácidos grasos: proceso llamado beta-
oxidación. Ocurre en los peroxisomas como en las
mitocondrias en células mamíferas. Vesículas donde se
degradan purinas y otros compuestos.

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.En las plantas son el asiento de una serie de
reacciones conocidas como fotorrespiración y el ciclo
del glioxilato, por lo que se les llama GLIOXISOMAS
-Origen de los peroxisomas: Sus enzimas se sintetizan en
ribosomas libres. Ya ensambladas son introducidas
dentro del peroxisoma. Usan señales (PTS 1 o PTS 2) que
detectan proteínas. Los peroxisomas se multiplican por
fisión.
CITOESQUELETO Y MOVIMIENTO CELULAR PARTE
I y II (cilios y flagelos)
y (citoplasmático y muscular)
- Red de fibras proteicas que ocupa el citoplasma de
las células y que proporciona un armazón estructural
para la célula.
- Organiza el citoplasma de células eucariotas
- Organiza y distribuye los organelos
- Determina la forma y la organización general del
citoplasma, contribuyendo así a la integridad
celular.
- Permite los diferentes tipos de motilidad celular.
- Tiene naturaleza dinámia y plástica.
Funciones
- Define la forma y arquitectura (distribución)
celular
- Permite el movimiento y transporte intracelular
(por medio de proteínas motoras)
- Media procesos de endocitosis y exocitosis
- Participa activamente en la mitosis
- Participa en los procesos de modulación de
receptores de superficie (define la conformación y
función de los receptores)
- Participa en los procesos de interacciones
intercelulares.
- Transmisión de señales del ambiente
extracelular al interior de la célula.
- Hace procesos de endocitosis y exocitosis.
Formado por tres tipos de estructuras:
- Microfilamentos. (debajo de la membrana,
compuestos de subunidades de actina).
- Microtubulos. (del centro a las orillas,
compuestos por tubulina α y β).
- Filamentos intermedios (de las orillas al centro y
conectan con células adyacentes a través de los
desmosomas, compuestos por varias proteínas de
queratina).
Todos estos hechos de proteína
Se unen en desmosomas, para conectar células con
otras.
MICROTUBULOS
- Tubos cilíndricos de 20-25 nm de diámetro.
- Compuestos de dímeros de la proteína tubulina alfa
y beta. Van intercalados de alfa a beta y de beta a
alfa.
- Todos son heterodimeros (αβ)
- Crecen del centrosoma.
- Todos los microtubulos están formados por 13
protofilamentos.
- 1 protofilamente es una línea de dímeros
- El lumen la parte interna del microtubulo.
- Los organelos y vesículas se mueven sobre ellos.
Funciones
- Andamio para determinar la forma celular.
- Están dentro de los cilios y flagelos para
locomoción.
- Proveen un conjunto de pistas para que se
muevan las organelas y vesículas.
- Forman las fibras del huso para separar los
cromosomas durante la mitosis.
- Participan dentro de flagelos y cilios, para la
locomoción.
- La tubulina se autoensambla para originar a los
microtúbulos en un proceso dependiente de GTP.
Tiene un extremo positivo que es donde se añade la
tubulina y tiene un extremo negativo que es donde se
quita la tubulina.
- Se produce un recambio continuo de la red de
microtúbulos. La vida media de un microtúbulo
individual es de 10 minutos.
- Se originan en los centros organizadores de
microtubulos (COMT), donde participa la tubulina
gamma adoptando una organización radial en las
células interfasicas.
- En los centros de nucleación se encuentra la
tubulina gamma en forma de anillos.