1. "Dios no podría inspirar deseos irrealizables“ Santa Teresita

2. Prof. Dilzo Paredes 2009 UNIVERSIDAD DE LOS ANDES FACULTAD DE MEDICINA ESCUELA DE MEDICINA DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA Aminoácidos

4. N Balance nitrogenado Crecimiento Nutrición

6. Aminoácidos sólidos incoloros comportamiento anfótero actividad óptica variable solubilidad en el agua elevado punto de fusión cristalizables

9. Estructura general de los aminoácidos

10. Estructura general de los aminoácidos

11. Estructura general de los aminoácidos α-aminoácidos: grupo amino sobre Cα β-aminoácidos: grupo amino sobre C β….. Todos los aminoácidos proteicos son α-aminoácidos R l NH 3 + -- 2 C α – 1 COO - l H ¿Cómo se diferencian los aa? por sus cadenas laterales R que son específicas

18. Propiedades de los Aa Poseen dos grupos funcionales: amino y carboxilo (básico y ácido) que pueden unirse para formar polímeros de longitud variable 3. Punto isoeléctrico, pI, de un Aa Es el pH en el cual este Aa no tiene carga eléctrica neta. Forma dipolar neutra por igual número de cargas + y - Alanina 2. Son bifuncionales

21. Propiedades de los aminoácidos Todos los aa, excepto la glicina, pueden existir en forma de Enantiómeros D y L Isomero D: grupo amino a la derecha del carbono quiral Isomero L: están a la izquierda Todos los Aa incorporados a las proteínas son de la forma L Sólo existen trazas de aa D en las paredes bacterianas Orientaciónde Fischer (abierta)