Materia didáctico para comprender los aminoácidos.

1. AMINOÁCIDOS

2. AMINOÁCIDOS
Son los precursores de las proteínas.
Están formados químicamente por
CHON.

3. FUNCIONES DE LOS
AMINOÁCIDOS
•PRECURSORES DE LAS PROTEÍNAS.
•PRECURSORES DE LÍPIDOS GLUCOSA.
•PRECURSORES DE COMPUESTOS
NITROGENADOS ESPECIALIZADOS.
•FUENTE DE ENERGÍA.

4. ADEMÁS DE COMPONENTES DE LAS PROTEÍNAS LOS AA O SUS
DERIVADOS POSEEN DIVERSAS FUNCIONES EN EL
METABOLISMO:
-Varios aa o sus derivados actúan como mensajeros químicos.
Ej. ácido gamma amino butírico, serotonina y melatonina son
neurotransmisores.
-Los aminoácidos son precursores de diversas moléculas
biológicas que contienen N, Ej. Bases nitrogenadas, Hemo y la
clorofila.
-Varios aminoácidos actúan como intermediarios metabólicos.
Ej.Arginina, citrulina y ornitina en el ciclo de la urea.

5. Como dichos grupos funcionales
poseen H en sus estructuras
químicas, son grupos susceptibles a
los cambios de pH, por eso, en el pH
de la célula, prácticamente ningún
aminoácido se encuentra de esa
forma, sino que se encuentra
ionizado.

6. Existen cientos de cadenas
R por lo que se conocen
cientos de aminoácidos
diferentes.
En los aminoácidos
naturales, el grupo amino
y el grupo carboxilo se
unen al mismo carbono
que recibe el nombre de
alfa asimétrico.

8. Todos los aminoácidos que
forman las proteínas son
L-Alfa Aminoácidos

9. ADEMÁS DE COMPONENTES DE LAS PROTEÍNAS LOS AA O SUS
DERIVADOS POSEEN DIVERSAS FUNCIONES EN EL
METABOLISMO:
-Varios aa o sus derivados actúan como mensajeros químicos.
Ej. ácido gamma amino butírico, serotonina y melatonina son
neurotransmisores.
-Los aminoácidos son precursores de diversas moléculas
biológicas que contienen N, Ej. Bases nitrogenadas, Hemo y la
clorofila.
-Varios aminoácidos actúan como intermediarios metabólicos.
Ej.Arginina, citrulina y ornitina en el ciclo de la urea.

10. Ionización de un aminoácido

11. Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran
mayoritariamente en su forma catiónica (con carga
positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su
forma aniónica (con carga negativa).
Sin embargo, existe un pH especifico para cada
aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa
se encuentran en equilibrio, y el conjunto de la
molécula es eléctricamente neutro. En éste estado se
dice que el aminoácido se encuentra en su forma de
zwitterion.

12. Clasificación
°Según las propiedades de su cadena
°Según su Obtención o Disponibilidad

13. CLASIFICACIÓN AMINOÁCIDOS SEGÚN SUS
CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES

14. CLASIFICACIÓN SEGÚN LA POLARIDAD DE
SUS CADENAS LATERALES O GRUPOS “R”

16. SEGÚN SU BIODISPONIBILIDAD
Esenciales: Son los que no pueden ser sintetizados por el
organismo como son Valina, leucina, isoleucina, lisina,
metionina, treonina, fenilalanina, triptofano
Semiesenciales: Solo se requieren en la dieta en periodos de
rápido crecimiento celular o convalecencia. Histidina y
arginina
No esenciales: estos pueden ser sintetizados a partir de
intermediarios metabólicos del ciclo de Krebs y otras vías
metabólicas

17. Los aminoácidos que están codificados en el genoma de la mayoría de los
seres vivos son 20: Alanina, glicina; valina, leucina, isoleucina, fenilalanina,
tirosina; triptófano, aspartato, glutamato, asparagina, glutamina, prolina,
metionina, cisteína, serina, treonina, lisina, histidina, arginina.
Sin embargo, hay algunas pocas excepciones.
En algunos es vivos el código genético tiene pequeñas modificaciones y
puede codificar otros aminoácidos. Por ejemplo: selenocisteína y pirrolisina

18. Hay aminoácidos que no se consideran proteicos, otros son derivados de
otros aminoácidos, es decir, se incorporan a la proteína como uno de los
aminoácidos proteicos y, después de haber sido formada la proteína, se
modifican químicamente; por ejemplo, la hidroxiprolina.

19. AAS NO PROTEICOS

20. AAS DERIVADOS

21. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
**Propiedades Acido-Básicas
*Propiedades Ópticas
*Propiedades Químicas

22. ÁCIDOS-BÁSICAS
Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza.
Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como
base, se denominan sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su
punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto
isoeléctrico de 6,1 a este valor de pH su carga neta será cero
lLos aminoácidos y las proteínas se comportan como
sustancias tampón.

23. ÓPTICAS
Todos los aminoácidos excepto la glicina, tienen el carbono alfa
asimétrico lo que les confiere actividad óptica.
Cada aminoácido puede presentar configuración D o L dependiendo de
la posición del grupo amino en el plano de la luz polarizada.
Según el isómero, desviará el rayo de luz polarizada hacia la izquierda
(levógiro) o hacia la derecha (dextrógiro) el mismo número de grados que
su esteroisómero. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que
tenga configuración D. La configuración D o L depende de la posición del
grupo amino (L si está a la izquierda según la representación de Fisher)

24. Como los aminoácidos tienen un carbono asimétrico o
quiral (carbono alfa), pueden existir en la forma
enantiomerica L y D, pero la forma que existe en las
proteínas solo es la forma L, aunque existen
aminoácidos con isomería D que tienen funciones
especializadas, pero no forman parte de las proteínas

25. QUÍMICAS
Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación).
Las que afectan al grupo amino (desaminación).
Las que afectan al grupo R.

26. El punto isoeléctrico es el pH al que una sustancia anfótera
tiene carga neta cero.
A este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula.
Para calcularlo se deben utilizar los pKa.
PUNTO ISOELÉCTRICO

27. El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo
amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH)
de otro aminoácido.
Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de
aminoácidos mediante enlaces peptídicos.
El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de
agua y la formación de un enlace covalente CO-NH.
l Es, en realidad, un enlace amida sustituido
ENLACE PEPTÍDICO

31. PÉPTIDO
Unión de aminoácidos por enlaces peptídicos.
A la unión de dos aminoácidos se le denomina dipéptido
Si son pocos residuos (menos de 10), oligopeptidos
Si son cadenas largas, polipéptidos

32. Por convenio el grupo amino libre se denomina residuo N-
terminal y se escribe a la izquierda. El grupo carboxilo libre es
el residuo C-terminal aparece a la derecha.
Estos se nombran utilizando la secuencia de aminoácidos
empezando por el residuo N-terminal.
Ej.

33. Muchos venenos secretados por hongos macromicetos como la a-
amanitina y muchos antibióticos, son también pequeños péptidos.
La insulina es una hormona pancreática que contiene dos cadenas de
aminoácidos, una de 30 y la otra de 21 residuos; el glucagon, otra
hormona pancreática posee 29 residuos y lleva a cabo la acción
contraria a la insulina.
La corticotropina es una hormona de 39 residuos, se secreta en la
parte anterior de la glándula pituitaria y estimula la corteza adrenal.

34. Otros péptidos como el glutation (gamma glutamil-L-
cistenilglicina) protege a la célula de los daños
oxidativos generados por los radicales libres

35. ¡Muchas
gracias
por su
atención!