2. GENERALIDADES
Las proteínas son macromoléculas poliméricas
constituidas por unidades estructurales “LOS
AMINOACIDOS”
Las proteínas están constituidas por los siguientes
elementos C, H, O, N y frecuentemente S.
N16% masa total
C/6.25 g proteínas 1gN
14. 14
AMINOACIDOS
Por hidrolisis de las proteínas se obtienen hasta 20
especies diferentes de aminoácidos.
Los aminoácidos constituyentes de proteínas son
compuestos por un grupo Acido carboxílico (-COOH) y
un grupo Básico amina (-NH2) unido al carbono alfa
(el adyacente al grupo carboxílico). Por esto son
considerados alfa aminoácidos:
donde R= Cadena lateral diferente
para cada una de los 20 aa.
15. CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOACIDOS
1.- De acuerdo con las características de
sus cadenas laterales
2.- Aminoácidos derivados de otros
aminoácidos
3.- Aminoácidos que se encuentran libres o
formando moléculas no proteicas
4.- De acuerdo a las necesidades
nutricionales
16. CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOACIDOS
1.- De acuerdo con las características de sus
cadenas laterales
• Aminoácidos Alifáticos neutros con cadena no polar
• Aminoácidos Alifáticos neutros con cadena polar no
ionizable
• Aminoácidos Neutros Aromáticos
• Aminoácidos con Azufre
• Aminoácidos Ácidos dicarboxílicos
• Aminoácidos Básicos di amínicos
• Aminoácidos Iminoácidos 16
17. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOACIDOS
2.- Aminoácidos derivados de otros aminoácidos
5-hidroxilisina
γ-Carboxiglutámico
Fosfoserina
4-hidroxiprolina
3.- Aminoácidos que se encuentran libres o
formando moléculas no proteicas
β-alanina
Sarcocina
Ac. γ-aminobutírico
Ornitina 17
18. CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOACIDOS
4.- De acuerdo a las necesidades nutricionales
• Aminoácidos Esenciales
• Aminoácidos No esenciales
5.- De acuerdo a su polaridad
• Aminoácidos polares
• Aminoácidos no polares
18
19. 19
1.- De acuerdo con las características
de sus cadenas laterales
aa. Alifáticos neutros con cadena no
polar.
Glicina Alanina
Valina Leucina
Isoleucina
aa. Alifáticos neutros con cadena polar
no ionizable.
Serina Treonina
25. 25
aa. con Azufre
Siguiente
Ligeramente Polar
a Ph=9 libera un
proton
Apolar por el
grupo metilo
26. 26
aa. Ácidos (Dicarboxílicos)
Siguiente
Al pH de los líquidos biologicos liberan un potrón
y adquieren carga negativa (Aspartamo y
Glutamato). Son apolares.
27. 27
aa. Ácidos (Dicarboxílicos)
Siguiente
Poseen función amida en el carbono distal al
carbono alfa. Son polares.
28. 28
1.- De acuerdo con las características
de sus cadenas laterales
aa. Básicos di aminicos
Lisina
Arginina
Histidina
Iminoacidos
Prolina
29. 29
aa. Básicos o di amínicos
Al pH de los líquidos Biológicos aceptan un
protón y adquieren carga positiva.
30. aa. Básicos o di amínicos
Es el único aa. que puede actuar como amortigua-
dor al pH del organismo gracias a que un “N” del
nucleo de Imidazol puede aceptar un protón.
32. 32
2.- Aminoácidos derivados de
otros aminoácidos
Aminoácidos que participan en la constitución
de proteínas y son derivados de las
modificaciones de adición covalentes de
aminoácidos
5-hidroxilisina Lisina
γ-Carboxiglutámico Ac. Glutámico
Fosfoserina Serina
4-hidroxiprolina Prolina
37. 4.- De acuerdo a las necesidades
nutricionales
aa. esenciales
Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Treonina
Valina
Histidina
Triptófano
Metionina
Arginina
38. 38
4.- De acuerdo a las necesidades
nutricionales
aa. No esenciales
Glicina
Alanina
Serina
Tirosina
Cisteína
Ac. Aspártico
Glutamina
Prolina
Ac. Glutámico
Asparragina
39. 39
PROPIEDADES DE LOS
AMINOACIDOS
1. PROPIEDADES FÍSICAS.-
a) Isomería óptica
Todos los aa. Excepto glicina, tienen las
cuatro valencias del carbono alfa saturadas
por grupos diferentes (estereoisómeros) con
configuración espacial distinta para cada aa.
40. 40
También son conocidos como isomeros
enantiomeros, estos tienen muchas de sus
propiedades químicas iguales y propiedades
físicas identicas excepto por la capacidad para
desviar el plano de vibración de la luz
polarizada.
(-) izq (rotación) (+) der (rotación)
41. 41
TIPOS DE UNIONES.
Las propiedades de la cadena de cada aa. permite
predecir su comportamiento y la formación de
compuestos a través de sus uniones.
• Uniones disulfuro (S-S)
El grupo sulfhidrilo de cisteína es altamente reactivo
y con facilidad se combina con otro similar para
formar uniones disulfuro (S-S) que son de tipo
covalente, para formar cistina.
42. 42
• Uniones de tipo salina (enlaces iónicos o
electrovalente)
El grupo carboxilo adicional de ácidos
aspártico y glutámico además de otorgarle
carácter ácido, da la propiedad de interactuar
con sustancias básicas para formar uniones
de tipo salina.
43. 43
POLARIDAD
Las características de las cadenas laterales
permiten agrupar a los aa. En:
• Polares
Glicina, serina, treonina, cisteína, tirosina,
ac. aspártico, ac. glutámico, asparragina,
glutamina, lisina, histidina y arginina
• Apolares
Alanina, valina, leucina, isoleucina,
metionina, fenilalanina, triptófano y
prolina.
44. 44
La existencia, en una misma molecula, de
grupos ácidos y básicos, da a los aa.
Propiedades electricas particulares:
-COOH COO- + H+
El grupo carboxilo se comporta como acido cede o da
sus protones H+
-NH2 + H+ NH3
+
El grupo amina se comporta como base acepta
protones H+
PROPIEDADES ACIDO-BASE DE LOS aa.
45. 45
En los liquidos o medio biologicos los aa. Se
encuentran Disociados con carga (+) ó (-) en la
misma molécula por esta razón se dicen que los
aa. Son iones dipolares, anfoliticos, anfoteros o
iones zwitterión.
46. 46
En soluciones acidas fuertes:
COO- Acepta o capta un proton del medio,
actua como una base. Entonces.- el aa. se
convierte en ion con carga (+) o catión.
47. 47
En soluciones basicas fuertes:
NH3
+ Cede un proton al medio actuan como
un acido. Entonces.- el NH3
+ reaciones con los
iones hidroxilo para formar H2O y el aa. se
convierte en ion con carga (-) anión.
48. 48
La carga electrica del aa. Depende del pH
del medio en el cual esta disuleto.
Si la [H+] ⇑½ iones COO- captan H+
Cationes
Si la [H+] ⇓½ (aumenta [OH-] ) los iones NH3
+
ceden H+ aniones
49. 49
Punto Isoeléctrico
• Existe un valor de pH, caracteristico para
cada aa., en el cual la disociación de
cargas positivas y negativas se iguala y
por lo tanto la carga total del aa. es nula o
neutra.
• A este valor de pH se le denomina Punto
Isoelectrico (pHi o pI)
50. 50
PEPTIDOS
CONCEPTO:
Los péptidos son moléculas poliméricas
constituidas por aa. Unidos por enlaces
peptídicos. Se denominan péptidos aquellos
que tienen masa molecular menor a 6.000
dalton.
Dipéptidos
Tripéptidos
Tetrapéptidos, etc.
51. 51
• En general se denominan polipéptidos,
los polímeros formados por más de
diez aa. unidos por enlaces peptídicos.
• Los aa. establecen enlaces covalentes
(unión peptídica) entre el grupo carboxilo
de uno y el nitrógeno del grupo alfa amina
del otro. Es de tipo amida y se produc e
con pérdida de H2O.
53. 53
NOMENCLATURA
Los péptidos se nombran siguiendo el
orden de los restos aa. Integrantes a
partir del que posee el grupo alfa-
amino libre. Los residuos de los aa. se
indican por la raíz de su nombre,
seguida por el sufijo il. El último
residuo con el grupo carboxilo libre se
menciona con su nombre completo.
54. 54
Ej. Hexapéptido, formado por serina,
ac. aspartico, tirosina, lisina, alanina y
cistina, el nombre seria:
Seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil cistina.
55. 55
Peptidos de importancia biologica
Glutatión (γ-glutamil-cisteneil-glicina)
56. 56
El glutatión participa en sistema
enzimati-cos de oxido-redeucción y
mantenimiento de la integridad
estructural de ciertas pro-teinas de las
células.
Carnosina es un dipeptido del músculo.
H2N-CH2-CH2-C-N-CH-CH2-C=CH
COOH
O HN N
C
H
Β alanil
Histidina
57. 57
Tirocidina A es un antibiotico que
contiene D aminoacidos
Orn = Ornitina
Leu = Leucina
Val = Valina
Tyr = Tirosina
Gln = Glutamina
Asn = Asparragina
Pro = Prolina
Phe = Fenilalanina
L-Leu
P Phe
L-Pro
L-Phe
D-Phe
L-Asn
L Gln
L-Tyv
L-val
59. 59
PROTEINAS
CONCEPTO:
Las proteínas son macromoléculas
poliméricas constituidas por unidades
estructurales de aa.
Los polímeros de aa. cuya molécula
exceda la masa de 6.000 Dalton son
considerados proteínas.
60. 60
PROPIEDADES ACIDO-BASE
La carga eléctrica de las proteínas
depende del estado de disociación de
funciones ionizables en las cadenas
laterales de los restos de aa.
Constituyentes.
El pH de la solución en la cual se
encuentra la proteína condición a ese
estado de disociación.
61. 61
Punto isoelectrico; el pH en el cual las
cargas + y – se equilibran (carga electrica
total = 0) corresponde al punto isoelectrico
(pHi o pI) de la proteina. En medio ácido
con respecto al P.I. la proteina se carga
positivamente mientras en medio alcalino la
carga es negativa.
La magnitud de la carga electrica es tanto
mayor cuanto más alejado del P.I. es el pH
del medio.
62. 62
La carga de la proteina es un factor
importante en relación con su
estabilidad en medio acuoso.
SOLUBILIDAD
El pH y la presencia de sales y solventes no
polares influyen marcadamente en la
solubilidad de las proteínas.
63. 63
ELECTROFORESIS
Es un método de separación de proteínas
en una mezcla, al hacer pasar una corriente
eléctrica continua a través de la solución y
las proteínas migran hacia uno u otro polo
con una velocidad proporcional a su carga.
Polo positivo o cátodo Las cargadas (+)
Polo negativo o ánodo Las cargadas (-)
64. 64
De esta manera se ha podido determinar
que existen dos grandes fracciones:
1. Fracción albumina
2. Fracción glubulina
65. 65
Estructura de los principales componentes
del patrón electroforético del suero
Albumina α-1 globulina α-2 globulina β-globulina Gamma-
globulina
45-55%
albumina
5-8%
Α-1 antitripsina
HDL-(α-1 lipo-
proteina)
α-fetoproteina
8-13%
Haptoglobulina
Ceruloplasmina
α-2 eritropoyetina
11-17%
Transferrina
Β-lipoproteina
LDL
Complemento
Hemoproteina
Fibrinogeno
18-25%
IgG
IgM
IgA
IgD
IgE
66. 66
Estructura de los principales componentes
del patrón electroforético del suero
albumina
α -2 globulina
β -2 globulina
gamablobulina
67. 67
Estructura de los principales componentes
del patrón electroforético del suero
Fracción Rango de Referencia
Albumina 3.20 – 5.00 g/dl
Alfa – 1 0.10 – 0.40 g/dl
Alfa – 2 0.60 – 1.00 g/dl
Beta 0.60 – 1.30 g/dl
Gama 0.70 – 1.50 g/dl
Proteínas totales 6,0 – 8,0 g/dl
68. Estructura de los principales componentes
del patrón electroforético del suero
68
69. 69
Estructura Molecular de las Proteínas
Las proteínas se caracterizan y distinguen
entre sí, no solo por la cantidad y
naturaleza de los aa. Componentes, si no
por el orden en el cual se disponen los aa.
como la estructura de las proteínas es muy
compleja, se la describe en distintos niveles
de organización:
70. 70
I. ESTRUCTURA PRIMARIA
Se refiere al numero e identidad de los
aa. que componen la molécula y
ordenamiento y secuencia de los aa. En
la cadena polipeptídica.
La unión peptídica solo permite formar
estructuras lineales por ello, las
cadenas no presentan ramificaciones.
71. 71
El tipo y secuencia de los aa. que forman una
proteina, son los principales factores
determinantes de su conformación propiedades
y funciones.
La secuencia de aa. está predeterminada en los
genes que controlan la síntesis de cada proteina,
el enlace C-N de la unión peptídica tiene
características intermedias entre un enlace
simple y uno doble, razón por la cual no permite
libre rotación en consecuencia esos dos átomos
y el O2 e H a ellos ligados permanecen en un
mismo plano.
73. 73
II. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Disposición espacial regular repetitiva,
que adopta la cadena polipeptídica
generalmente mantenida por enlaces
dihidrogenados.
El enlace C – α y C y N – C α pueden
montar libremente de modo que los
grupos unidos a los C α adoptan distintas
posiciones en el espacio las más
importantes son:
74. 74
a) Hélice α
La cadena se enrolla de una manera
regular alrededor de un eje central, cada
vuelta de hélice comprende casi cuatro
restos de aa.
b)Lamina β
La cadena extendida al máximo dos o más
cadenas, así estiradas pueden aparecerse y
establecer enlaces de H para formar
estructuras laminares en ZIG-ZAG.
76. 76
c) Disposición al Azar
La cadena no sigue un patrón repetitivo
como los anteriores adopta la
configuración termodinámicamente más
favorable.
77. 77
Esta depende de distintas fuerzas que mantienen
plegamientos y acodaduras de la cadena
polipeptídica:
a) Fuerzas de atracción o repulsión electrostática.
b) Enlaces de H entre grupos funcionales de cadenas
laterales de restos de aminoácidos.
c) Influencias de restos hidrofóbicos.
d) Puentes de disulfuro entre cisteínas de sitios
distantes de la cadena.
III.ESTRUCTURA TERCIARIA
81. 81
Se aplica solo a proteinas constituidas por
dos o más cadenas polipeptídicas y se
refiere a la disposición espacial de esas
cadenas y a los enlaces que se establecen
entre ellas.
IV. ESTRUCTURA CUATERNARIA
85. 85
Cuando las proteinas son sometidas la
acción de agentes físicos como calor,
radiaciónes, congelamiento repetido,
grandes presiones, etc. o químicos como
acidos o alcalis concentrados, solventes
orgánicos, soluciones concentrados de
urea, etc.
DESNATURALIZACIÓN DE LAS
PROTEINAS
86. 86
Pueden sufrir alteraciones en su
conformación molecular espacial, al
afectarse las fuerzas que la mantienen
unida .
La desorganización de la estructura
molecular lleva a la perdida de
propiedades funcionales naturales de la
proteína.
90. 90
Antiguamente se clasificaban en:
a)Proteínas globulares.
• Que son aquellas que en las cuales la
molécula se pliega sobre sí misma,
para formar un conjunto compacto.
• Semejante a su esferoide u ovoide
con sus tres ejes de similar longitud.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS
91. 91
Se subdividen en:
Seudoblobulinas Solubles en agua.
Euglobulinas Insolubles en agua
Son solubles en H2O + Sal
ej.: Albúmina
Globulina plasmática y numerosas
enzimas
92. 92
• En ellas las cadenas polipeptídicas. Se
ordenan paralelamente formando fibras o
láminas extendidas en las cuales el eje
longitudinal predomina notoriamente
sobre los transversales.
• Son insolubles en agua.
• Ej.:
• Colágeno
• Miosina
• Queratina
b) Proteínas Fibrosas.
