Bioquímica Material de apoyo. Universidad Nacional Francisco de Miranda. UNEFM

1. UNIVERSIDADNACIONALEXPERIMENTALFRANCISCODE MIRANDA
PROGRAMA CIENCIAS VETERINARIAS – CATEDRA BIOQUIMICA I
PROFESORA M.V. NOHELIA NOVA HERNANDEZ.
GUIA TEMA No 4: AMINOACIDOS Y PROTEINAS.
AMINOACIDOS
DEFINICION
Los aminoácidos sonmonómeros (vocablo que proviene delidiomagriego,
cuyo significado es MONO= uno ; MEROS= partes o porciones)
componentes o unidades estructurales de los polímeros de proteínas.
Sonmoléculas quirales constituidas por unátomo de carbono centralo
alfa (α), conun grupo amino (-NH3) y un grupo carboxilo (-COOH) ensus
extremosterminales
CONSIDERACIONES GENERALES.
Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés sonaquellos que
formanparte de las proteínas.
Dos aminoácidos se combinanenuna reacciónde condensaciónentre el
grupo amino de uno y el carboxilo delotro, liberándose unamoléculade
agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos
dos "residuos" de aminoácido formanun dipéptido.
Si se une un tercer aminoácido se formaun tripéptido y así, sucesivamente,
hasta formar un polipéptido.
Estareaccióntiene lugar de manera natural dentro de las células,
específicamenteanivelde los ribosomas.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas sonL-alfa-
aminoácidos.
Esto significa que el grupo amino estáunido al carbono contiguo al grupo
carboxilo (carbonoalfa) o, dicho de otro modo, que tanto elcarboxilo
como elamino estánunidos al mismo carbono; además, aeste carbono
alfa se unen un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada
cadena lateral o radical R) de estructuravariable, que determinala
identidad y las propiedades de cadauno de los diferentes aminoácidos.

2. Existencientos de radicales por lo que se conocencientos de aminoácidos
diferentes, pero sólo 20 formanparte de las proteínas y tienen codones
específicos enel código genético.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos o
polipéptidos, que se denominanproteínas cuando lacadena polipeptídica
superauna ciertalongitud, entre 50 y 100 residuos aminoácidos,
dependiendo de los autores.
ESTRUCTURA QUÍMICA GENERALDE UN Α-AMINOÁCIDO
La estructurageneralde un α-aminoácido se establece por lapresenciade
los siguientes grupos químicosfuncionales constituyentes:
1)Uncarbono central.
2)Ungrupo carboxilo.
3)Un grupo amino.
4)Unhidrógeno.
5)Una cadena lateral "R" denominadatambiénradical, la cual es variable y
específicaparacadaaminoácido.

3. Tanto el grupo carboxilo comoel grupo amino songrupos funcionales
susceptibles de ionizacióndependiendo de los cambios de pH, por eso
ningún aminoácido endisoluciónse encuentrarealmente enla forma
representadaenla figura, sino que se encuentra ionizado.
Por lo tanto:
A valores de pH bajo (ácido):
Los aminoácidos se encuentran ensu formacatiónica(concarga
positiva), es decir, actuando como ácidos; cediendo protones.
A valores de pH alto (básico):
Los aminoácidos se encuentranensu formaaniónica (concarga
negativa), es decir, actuando como bases; aceptando protones.
A valores de pH intermedio o neutro:
Como los propios de los medios biológicos,los aminoácidos se
encuentranhabitualmente enuna formade iondipolar o zwitterión
(conun grupo catiónico y otro aniónico).

4. CLASIFICACIÓN
Existenmuchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos que se
presentanacontinuaciónsonlas más comunes.
Según las propiedades de su cadena.
Estaformade formade clasificar a los aminoácidos tomaencuenta su
cadena lateral, de acuerdo a las propiedades químicas que le confierenlos
radicales implícitos:
 Aminoacidos con carga neutra polares, polares o hidrófilos :
Serina(Ser, S), Treonina(Thr, T), Cisteína(Cys, C), Glutamina(Gln,
Q), Asparagina(Asn, N) , Tirosina(Tyr, Y) y Glicina (Gly, G).
 Aminoácidos concarga neutra no polares, apolares o hidrófobos:
Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina(Leu, L), Isoleucina(Ile, I),
Metionina(Met, M), Prolina(Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y
Triptófano (Trp, W).
 Aminoácidos concarga negativa o aminoácidos ácidos:
Acido Aspártico (Asp, D) y Acido Glutámico (Glu, E).
 Aminoácidos concarga positiva, o básicos:
Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H).

5.  Aminoácidos aromáticos:
Fenilalanina (Phe, F), Tirosina(Tyr, Y) y Triptófano (Trp,W)
Según su obtención.
 Aminoácidos Esenciales
A los aminoácidos que debenser captados como parte de los alimentos
que componenladieta o raciónse los llama esenciales; por lo tanto, no
sonsintetizados por elorganismo.
Sonde vital importanciatanto paraseres humanos comoparalos animales
domésticos, y por reglagenera, paratodo ser vivo enla naturaleza; para
cubrir los requerimientos nutricionales específicos que sonnecesarios en
los casos de altas demandas energéticas metabólicas y fisiológicas.
Parael ser humano y los animales domésticos, los aminoácidos esenciales
son:
TABLA DE AMINOACIDOS ESCENCIALES
Valina (Val, V)
Leucina (Leu, L)
Isoleucina (Ile, I)
Treonina (Thr, T)
Lisina (Lys, K)
Triptófano (Trp, W)
Histidina (His, H)
Fenilalanina (Phe, F)
Arginina (Arg, R)
Metionina (Met, M)

6. IMPORTANCIA CLÍNICA DE LOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES EN MEDICINA
VETERINARIA.
La importanciaclínicade los aminoácidos esenciales radicaenque la
carenciade estos aminoácidos enla dietalimita el desarrollo del
organismo de los animales domésticos, yaque no es posible reponer las
células de los tejidos que muereno crear tejidos nuevos, talcomo ocurre
en los casos de altas demandas energéticas, comolo sonembriogénesis,
crecimiento, desarrollo,reproducción, gestación, lactancia, gananciade
peso, cicatrización, entre otros.
 Aminoácidos No Escenciales.
A los aminoácidos que pueden sintetizarse enelpropio organismose los
conoce comono esenciales y son:
TABLA DE AMINOACIDOS NO ESCENCIALES
Alanina (Ala, A)
Prolina (Pro, P)
Glicina (Gly, G)
Serina (Ser, S)
Cisteína (Cys, C)
Asparagina (Asn, N)
Ácido Aspártico (Asp, D)
Glutamina (Gln, Q)
Tirosina (Tyr, Y)

7. Estas clasificaciones varían segúnla especie de animaldomestico ala cual
se refiera, e incluso, paraalgunos aminoácidos, segúnlos autores.
En condiciones de laboratorio, se hanaislado cepas de bacterias con
requerimientos diferenciales de cadatipo de aminoácido, por lo que la
presenciao no de determinados aminoácidos puede promovero inhibir el
crecimientobacteriano invitro.
Según la ubicacióndel grupo amino.
 Alfa-aminoácidos:
El grupo amino estaubicado en el carbono nº 2 de la cadena, es decir el
primer carbonoacontinuacióndelgrupo carboxilo (históricamente este
carbono se denominacarbono alfa). Lagran mayoríade las proteínas están
compuestas por residuos de alfa-aminoácidos enlazados mediante enlaces
amida (enlaces peptídicos).
 Beta-aminoácidos
El grupo amino estáubicado en el carbono nº 3de la cadena, es decir el
segundo carbono acontinuacióndel grupo carboxilo.
 Gamma-aminoácidos:
El grupo amino estaubicado en el carbono nº 4de la cadena, es decir el
tercer carbonoacontinuacióndelgrupo carboxilo.

8. TABLA DE -AMINOÁCIDOS QUE SE ENCUENTRANEN LAS PROTEÍNAS
Aminoácido Símbolo Estructura
|Glicina Gly – G
Alanina Ala– A
Valina Val – V
Leucina Leu – L
Isoleucina Ile – I
Serina Ser – S
Treonina Thr – T
Cisteina Cys – C
Metionina Met - M
Ácido Aspártico Asp - D
Asparagina Asn - N
Ácido Glutámico Glu - E
Glutamina Gln - Q
Arginina Arg - R
Lisina Lys - K
Histidina His - H

9. Aminoácidos codificados enel genoma
Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales sonaquellos que están
codificados en elgenoma; parala mayoríade los seres vivos son20:
alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina,
glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.
Aminoácidos modificados
Las modificaciones postraduccionales de los 20aminoácidos codificados
genéticamente conducenala formaciónde 100 o más derivados de los
aminoácidos.
Las modificaciones de los aminoácidos juegan confrecuenciaunpapelde
gran importanciaenla correctafuncionalidadde una proteína.
Sonnumerosos los ejemplosde modificaciónpostraduccionalde
aminoácidos. Laformaciónde puentes disulfuro, claves en la estabilización
de la estructuraterciaria de las proteínas, estácatalizadapor una disulfuro
isomerasa.
En las histonas tiene lugar la metilación de las lisinas.
En el colágeno abunda elaminoácido 4-hidroxiprolina, que es elresultado
de la hidroxilación de la prolina. La metioninainicial de todos los
polipéptidos (codificadapor elcodónde inicio AUG) casi siempre se
elimina por proteólisis.
Algunos aminoácidos no proteicos tienenfunciónpropia, por ejemplo
como neurotransmisores o vitaminas. Por ejemplo, labeta-alaninao el
ácido gamma-aminobutírico (GABA).
PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS.
1)Propiedades ácido-básicas.
Se refiere al comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza.
Cualquier aminoácido puede comportarsecomo ácido y como base, de allí
que los aminoácidos recibantambiénelnombre de sustancias anfóteras.
Cuando una molécula de un determinado aminoácido presentacarganeta
cero se consideraque estáensu punto isoeléctrico.

10. Por ejemplo, siunaminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 sucarga
neta serácero cuando elpH sea 6,1.
En el organismo de los animales domésticos, los aminoácidosy las
proteínas se comportancomo sustancias tampónque es sinónimo de
amortiguador o buffer, porque supresenciaenlos fluidos corporales o en
los tejidos vivos impidenlos cambios bruscos delpH.
2)Propiedades ópticas.
Todos los aminoácidos exceptola glicina tienen4 sustituyentes distintos
sobre sucarbono alfa(carbono asimétrico o quiral), lo que les confiere
actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvíanel plano de polarización
cuando un rayo de luz polarizadalas atraviesa.
Si el desvío del plano de polarizaciónes haciala derecha(en sentido
horario), elcompuesto se denomina dextrógiro (aminoácido dextrógiro);
el prefijo DEXTROsignifica derecho.
Parasu nomenclatura, se emplealaletra D mayúscula, por lo que se
denominanD-aminoácidos.
Estructura Química de un D-Aminoácido

11. Si por elcontrario elplano de polarizaciónde la luz se desvía a la izquierda
(sentido antihorario) se denomina levógiro (aminoácido levógiro); el
prefijo LEVOsignifica izquierdo.
Estructura Química de un L-Aminoácido
Un aminoácido puede enprincipio existir ensus dos formas
enantioméricas (unadextrógiray otralevógira), peroenla naturalezalo
habitual es encontrar sólo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada
aminoácido se denominanconfiguraciónD o L dependiendo de la
orientaciónrelativaenel espacio de los 4 grupos distintos unidos al
carbono alfa.
Todos los aminoácidos proteicos sonL-aminoácidos, peroello no significa
que sean levógiros.
Se consideranL-aminoácidos los que estructuralmente derivande L-
gliceraldehído y D-aminoacidos los derivados del D-gliceraldehído.

12. 3)Propiedades relacionadas conreacciones bioquimicas anivel molecular.
–Reacciones que afectanalgrupo carboxilo, como ladescarboxilación.
–Reacciones que afectanal grupo amino, como ladesaminación y
transaminación.
–Reacciones que afectanalgrupo R o cadena lateral.
4)Solubilidad.
No todos los aminoácidos sonsolubles enagua, debido a la diferente
naturalezade su cadena lateral, puesto que por ejemplo si éstaes
ionizable el aminoácido serámucho más soluble.
REACCIONES BIOQUÍMICAS A NIVELMOLECULARDE LOS AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos sufrenen los seres vivos tres reacciones químicas
principales, que se iniciancuando un aminoácido se une conel fosfato de
piridoxalformando una base de Schiff.
De ahí en adelante la transformacióndepende de las enzimas, que tienen
en comúneluso del fosfato de piridoxalcomo coenzima.
Las reacciones que se desencadenanpuedenser:
1)Reacciones de descarboxilación:
Las cuales ocurrenanivel grupo carboxilo.
2)Reacciones de desaminación.
3)Reacciones de transaminación:
Llevadas a cabo por enzimas transaminasas, ocurrenaniveldel grupo
amino, donde se necesitala participaciónde un α-cetoácido;
3)Reacciones de racemización:
Que es la conversiónde uncompuestoLenD, o viceversa.
Aunque enlas proteínas los aminoácidos estánpresentes únicamenteenla
configuraciónL, en las bacterias podemos encontraralgunos D-
aminoácidos formando parte de péptidos pequeños.

13. ENLACE PEPTIDICO
Los aminoácidos se combinano se unen entre si mediante reacciones
químicas de condensación:
Estareacciones de condensación permitenlauniónde los átomos de
carbono (C) delgrupo carboxilo de la moléculade un aminoácido conlos
átomos de nitrógeno (N) delgrupo amino de la moléculade un aminoácido
subsiguiente, por lo que elenlace peptídico presentaunaestructura
químicadefinida que le es propia.

14. ESTRUCTURA QUÍMICA DELENLACE PEPTÍDICO.
En la siguiente figura se representalaestructuraquímicadelenlace
peptídico:
El enlace peptídico anivel bioquímico se consideraun enlace covalente
que se establece entre los átomos carbono-nitrógeno,y es elresponsable
de la formaciónde nuevas estructuras apartir de los monómeros de
aminoácidos.
Entonces, dos aminoácidos se combinanenunareacciónde condensación
entre el grupo amino de uno y el carboxilo delotro, liberándose una
moléculade agua y formando unenlace amida que se denomina enlace
peptídico; por lo tanto, estos dos aminoácidosformanundipéptido.
Si se une un tercer aminoácido se formaun tripéptido, si se une un cuarto
aminoácido se formaun tetrapéptido y así, sucesivamente, hasta la
formaciónde oligopéptidos y polipéptidos.

15. Una vez conformado elenlace peptídico, los monómeros de aminoácidos
constituyentes de las cadenas polipeptidicas recibenelnombre de
“residuos”, porque comotal, yano sonaminoácidos individuales.
Estareaccióntiene lugar de maneranatural dentro de las células,
específicamenteanivelde los ribosomas.

16. PROTEINAS.
DEFINICION.
Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas),de elevado
peso molecular, constituidas básicamente por carbono(C), hidrógeno (H),
oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque puedencontener tambiénazufre (S)
y fósforo (P) y, enmenor proporción, hierro(Fe), cobre(Cu), magnesio
(Mg), yodo (I), entre otros elementos.
CONSIDERACIONES GENERALES.
La palabra proteínaprovienedel idiomagriego protop (lo primero, lo
principal, lo más importante).
Las proteínas sonlas responsables de laformacióny reparaciónde los
tejidos propios delorganismo de los animales domésticos, interviniendo
en su completodesarrollo corporal.
Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas),de elevado
peso molecular, constituidas básicamente por carbono(C), hidrógeno (H),
oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque puedencontener tambiénazufre (S)
y fósforo (P) y, enmenor proporción, hierro(Fe), cobre(Cu), magnesio
(Mg), yodo (I), entre otros elementos.
Los elementos químicosque conformanlas proteínas se agrupanpara
formar unidades estructurales (monómeros) llamados aminoácidos (aa), a
los cuales se considerancomo los "ladrillos de los edificios moleculares
proteicos". Estos edificios macromoleculares se construyeny desmoronan
congran facilidad dentro de las células, y a ello debe precisamentela
materiaviva su capacidadde crecimiento, reparacióny regulación.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el
número de aa que formala moléculano es mayor de 10, se denomina
oligopéptido; si es superior a10, se llama polipéptido y si el número es
superior a50 aa, se habla ya de proteína.

17. LAS PROTEÍNAS SON, EN RESUMEN, BIOPOLÍMEROS DE
AMINOÁCIDOS Y SU PRESENCIA EN LOS SERES VIVOS ES
INDISPENSABLE PARA ELDESARROLLO DE LOS MÚLTIPLES
PROCESOS VITALES.
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS.
Existe gran diversidad estructuraly funcionala nivel de las proteínas,
debido a la diversidad que existe entre las propiedades físico-químicas que
presentan.
Es por ello que existendiversos criterios paralaclasificaciónde las
proteínas, asaber:
1)Clasificaciónporsucomposición.
 Proteínas Simples:
Estan compuestas solo por aminoácidos que estánunidos por enlaces
peptídicos.
A este tipo de proteínas se les conoce tambiénconelnombrede
holoproteinas.
 Proteínas Conjugadas:
Sonproteínas que además de estar compuestas porlos aminoácidos
constituyentes estáncompuestas porungrupo prostéticoque no es
proteínico (elementos adicionales no aminoacídicos).
A este tipo de proteínas se les conoce tambiénconelnombrede
heteroproteínas

18. CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS CONJUGADAS O HETEROPROTEINAS
CLASE GRUPO PROSTETICO EJEMPLO
LIPOPROTEINAS Lipidos Beta-lipoproteinas de la Sangre
GLICOPROTEINAS Glucidos Receptores proteicos de la hormona insulina
FOSFOPROTEINAS Grupos fosfato Enzima Glucogeno fosforilasa- a
HEMOPROTEINAS Grupo HEM Proteina Citocromo C
FLAVOPROTEINAS Flavin-nucleotidos Enzima NADH- deshidrogenasa
METALOPROTEINAS
Hierro (Fe++) Enzimas Catalasas
Zinc (Zn++) Enzima Alcohol-deshidrogenasa
Calcio (Ca+) Enzima Calmodulina
Molibdeno Enzima Dinitrogenasa
Cobre (Cu++) Enzima Citocromo oxidasa
Manganeso (Mn++) Enzima Ribonucleotido-reductasa
Potasio (K+) Enzima Piruvato-quinasa
Selenio Enzima Glutation-peroxidasa
Niquel Enzimas ureasas

19. 2)Clasificacionporsuforma.
 Proteinas Globulares.
Estas proteínas presentanlas siguientes características:
-Formas esferoidales.
-Peso molecular variable.
-Mayor proporcióndelnivel de estructuraciónterciarioensuestructura
molecular.
-Solubilidad relativamente elevada enlos medios acuosos propios del
organismo de los animales domésticos.
-Diversidad de funciones, debido al nivel de estructuración que poseen
(funciones catalizadoras, funciones transportadoras, funciones
reguladoras de las rutas metabólicas, funciones de regulaciónde la
expresióngénica, entre otras).
-Desempeño de unpapelmás dinámico que estructuralenlas células de los
tejidos de los animales domésticos.
 Proteínas Fibrosas.
Sonproteínas que presentanlas siguientes características:
-Formas cilíndricas y alargadas.
-Elevado peso molecular.
-Mayor proporcióndelnivel de estructuraciónsecundario ensuestructura
molecular.
–Baja solubilidad en los medios acuosos propios delorganismo de los
animales domésticos.
-Desempeño de unpapel más estructural que dinámico enlas células de los
tejidos de los animales domésticos.

20. 3)Clasificaciónde acuerdo a su función.
Las proteínas desempeñangranvariedadde funciones en el organismo de
los animales domésticos, talcomo se resume acontinuación:
 Funciones estructurales.
 Funciones enzimáticas
 Funciones hormonales.
 Funciones reguladoras.
 Funciones homeostáticas.
 Funciones de defensa.
 Funciones de transporte.
 Funciones contráctiles.
 Funciones de reserva.
La función de una determinadaproteínaviene dada de acuerdo al nivel de
estructuraciónque estapresenta, de lamismamanera, el nivel de
estructuraciónque posee unaproteínadeterminalafunción que esta
proteínaes capaz de realizar.
Teóricamentepuede decirseque mientras menor es elnivelde
estructuraciónque presenteunaproteina, menos complejaes lafunción
que desempeña
De al mismamanera, mientras mayor es elnivel de estructuraciónque
presente unaproteina, mas complejaes la funciónque desempeña.
En el cuadro resumenque se presentaacontinuación, se exponenciertos
ejemplos de proteínas que sonclasificadas de acuerdo a sufunción.

21. CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS DE ACUERDO A SU FUNCION
TIPO EJEMPLOS FUNCION
FUNCIONES ESTRUCTURALES
Elastina Confiere elasticidad a los ligamentos de las
articulaciones
Conexina Interviene en el control del crecimiento y
diferenciación en el proceso de embriogénesis
FUNCIONES ENZIMATICAS Telomerasas Regula la longitud de los telómeros de los
cromosomas
FUNCIONES HORMONALES Insulina Regula los niveles de glucosa en sangre
FUNCIONES REGULADORAS p53 Controla el ciclo celular, activa la muerte celular
programada
FUNCIONES HOMEOSTATICAS Proteínas plasmáticas Mantienen el equilibrio osmótico, mantienen
constante el pH del medio interno.
FUNCIONES DE DEFENSA Inmunoglobulinas Anulan el efecto de sustancias ajenas al
organismo
FUNCIONES DE TRANSPORTE Albumina Transporta moléculas insolubles a través del
plasma sanguíneo
FUNCIONES CONTRACTILES Actina y miosina Actúan en el proceso contráctil del musculo
esquelético
FUNCIONES DE RESERVA Ferritina Actúa como reserva de hierro en el organismo

22. NIVELES DE ESTRUCTURACION DE LAS PROTEINAS.
La organizaciónde las proteínas enelorganismo de los animales
domesticos viene definidapor cuatro niveles de estructuracion bien
definidos que se denominan
1)Nivelde estructuraciónprimario.
2)Nivelde estructuraciónsecundario.
3)Nivelde estructuraciónterciario.
4)Nivelde estructuracióncuaternario.
Cada nivel de estructuraciónsubsiguiente informade ladisposición
molecular delnivel de estructuración anterior, es decir, elsecundario
aportainformaciónsobre elprimero, elterciario sobre elsecundario y asi
sucesivamente.
Mientras el nivel de estructuraciónprimarioes simplemente lasecuencia
lineal de los aminoácidos que componenunadeterminadacadena
polipeptídica, los demás niveles de estructuraciónestablecenla
organizacióny configuracióntridimensionalde determinados péptidos o
de un conjunto heterogéneode ellos.
Como se expresó anteriormente, mientras menor es elnivelde
estructuraciónque presenteunaproteína, menos complejaes lafunción
que desempeña; mientras mayores elnivel de estructuraciónque
presente unaproteína, mas complejaes la funciónque desempeña.
NIVELDE ESTRUCTURACION PRIMARIO.
Definición.
Se define como nivelde estructuraciónprimario ala secuencialineal
especifica (sinramificaciones) de aminoácidos de unacadena
polipeptídica, lacuales el resultado de la traducciónde la información
genéticacontenidaenla secuenciade nucleótidos de la moléculade ADN.

23.  El nivel de estructuración primario es la secuencia
de aminoácidos de la proteína.
 Nos indica qué aminoácidos componen la cadena
polipeptídicayel orden en que dichos aminoácidos
se encuentran.
 La función de una proteína depende de su
secuencia y de la forma que ésta adopte.
ImportanciaBioquímicadel Nivel de Estructuración Primario.
La importanciade este nivel de estructuracióndesde elpunto de vista
bioquímico radicaenla informaciónque aportanlas secuencias de los
grupos laterales de los aminoácidos (cadenas laterales R), dado que sonel
componente variable de las moléculas que aportanasu vez identidad a la
cadena polipeptídica.
En el mismo ordende ideas, el significado bioquímico de lasecuenciade
aminoácidos que caracterizaeste nivelde estructuración, se basa enel
controlque estasecuenciaejerce enlaorganizacióny configuraciónde los
niveles de estructuraciónde mayor complejidad, yaque definirála
determinaciónde la funciónespecificaque a futuro desempeñaranlas
proteínas parauna determinada actividad biológica, partiendo delpunto
de vista de que la secuenciade aminoácidos tiene la informaciónnecesaria
paraque la moléculaproteicaadopteunaconformacióntridimensional
adecuada.
Es tal la importanciade la secuenciade aminoácidos de este nivelde
estructuración que elcambio de unsolo aminoácido, comopor ejemplo,

24. como consecuenciadelresultado de una mutación, puede ser trágico para
la vida de un organismo.
NIVELDE ESTRUCTURACIÓN SECUNDARIO
Definición.
El nivel de estructuraciónsecundarioconsisteenenrollamiento de la
cadena polipeptídicaque conformalaproteínasobresupropio eje, para
formar hélices diversas y diferentes tipos de estructuras tridimensionales
especificas.
Tipos.
Existendos tipos de niveles de estructuración secundario, cuyas
características se mencionanacontinuacion:
La alfa-hélice (α-hélice):
 Este nivel de estructuración se formaal enrollarse
helicoidalmente sobre sí mismalaestructura primaria.
 Se debe a la formaciónde enlaces de hidrógeno entre el
grupo carbonilo(-C=O) de unaminoácido y el grupo
amino(-NH-) del cuarto aminoácido que le sigue.
 Este nivel de estructuración consta de varias cadenas
polipepticas que permanecenenfrentadas y se
mantienenjuntas con enlaces de hidrogeno en un
arreglo configuracional de lamina en formade zig-zag.
 La configuración en formade estructura laminar
formada posee le confiere ala proteínaflexibilidadmas
no elasticidad.

25. La hoja plegada beta(β-hélice):
 En este nivel de estructuración la disposiciónlos
aminoácidos no formanuna hélice sino una cadena en
formade zigzag, denominada disposiciónenlámina
plegada u hoja beta(β)
 El nivel de estructuración secundario aporta
informaciónde la disposiciónde lasecuencia de
aminoácidos en el espacio.
 Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados
durante la síntesis de proteínas ygracias a la
capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una
disposiciónespacial estable, la estructurasecundaria.
 Presentanestaestructura secundaria la queratinade
la seda o fibroína.
La β-helice tiene a suvez dos variaciones , las cuales son:
Β-helice paralela B-helice antiparalela

26. ImportanciaBioquímicadel Nivel de Estructuración Secundario.
La importancia bioquímicadelnivelde estructuración secundario implicael
establecimientode nuevas configuraciones enla estructuramolecular de
la proteínas que le permitenexpresar diversidad, ala vez que precede las
bases parala futura adopciónde configuraciones tridimensionales que
derivara enla adquisiciónde complejas funciones parallevarse acabo enel
organismo de los animales domesticos.
NIVELDE ESTRUCTURACIÓN TERCIARIO
Definicion.
El nivel de estructuración terciario es elnivelque informasobre la
disposiciónde la estructurasecundaria de un polipéptido alplegarse sobre
sí mismaoriginando una conformaciónglobular.
En la naturaleza, es muy raro que una determinadaproteínaensu
totalidad permanezcaconlaconfiguraciónde α-helice o de β-helice.
La mayoríade las proteínas adquiere formas tridimensionales complejas
que recibenelnombre estructuras terciarias.
En definitiva, es el nivel de estructuración primario elque determinacuál
seráel secundario y por tanto lo tanto el terciario.

27.  Esta conformaciónproteicaes estrictamente
globular.
 Se mantiene estable gracias a la existenciade
diferentes tipos de enlaces entre los radicales (R)
de los aminoácidos.
 Estos tipos de enlaces son:
1.- El puente disulfuro entre los radicales de
aminoácidos que tienenazufre (S-S).
2.- Los puentes de hidrógeno.
3.- Los puentes eléctricos.
4.- Las interacciones hidrofóbicas.
ImportanciaBioquímicadel Nivel de Estructuración Terciario.
La importanciabioquímicadelnivelde estructuración terciario radicaen
que la adopciónde las conformacionesglobulares propiade este nivelde
estructuración facilitala solubilidad enlos medios acuosos propios del
organismo de los animales domésticos y así realizar funciones de
transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
Es importante destacar que estenivelde estructuraciónterciario les
permite alas proteínas que poseen cadenas polipeptidicas largas exhibir
regiones compactas semiindependientes denominadas dominios, que se
caracterizanpor poseer unageometríacasi esféricaespecifica, conun
interior estrictamente apolar y unexterior definidamente polar.
El carácter independiente de los dominios proteicos es evidente y
predominante, yaque encondiciones enlas que ocurre laseparacióndel
dominio del resto de la cadenaproteica, este es capaz de expresarla

28. configuracióndel nivel de estructuraciónprimario que le es propio,pero
inmediatamente después es capaz de plegarse sobre si mismapara
adoptar de nuevo el nivel de estructuraciónterciariode la proteínanativa.
En el nivel de estructuraciónterciariolas proteínas que presentan
dominios muchas veces puedenpresentar mas de uno, interconectados
generalmente por segmentos polipeptidicos que carecende nivelde
estructuracionsecundarioregular y al mismo tiempoestar separados
alternativamente por hendiduras o regiones menos densas enla matriz
proteicaconnivelde estructuracionterciario.
Los diferentes dominios de una proteínaconnivelde estructuración
terciario puedengozar de movimientos relativos, los cuales están
asociados confunciones especificas, unejemplo de ello lo constituye la
enzimahexoquinasa, cuyo sitio activo paralaunión del sustrato glucosa
estaen una hendidura entre dos dominios; cuando la glucosase une a la
hendidura del sitio activo, los dominios colindantes se cierransobre el
sustrato, atrapándolo paraelsubsiguiente procesode fosforilacion.
NIVELDE ESTRUCTURACIÓN CUATERNARIO
Definicion.
Se define como nivelde estructuracióncuaternario elnivelde
estructuración proteicaque permitelaunión de dos o mas subunidades de
cadenas plegadas de polipéptidos, estas subunidades constituyentes
recibenelnombre de protómeros, los cuales sonclaves parala
conformaciónde estructuraproteicas de mayor pesomolecular.
En el nivel de estructuracióncuaternario se consideranmoleculaproteicas
conpesos superiores alos 50 mil daltons, donde las sunidades
constitutivas puedenser idénticas o diferentes y se asocianparala
conformaciónde dímeros, trímeros y tetrámeros.
En algunos casos, las cadenas polipeptidicas aisladas de las subunidades
soninactivas, pero enotros casos estas cadenas puedenllegar a cumplir
las mismas funciones que el complejo proteico.

29.  Este nivel de estructuración informa
de la unión, mediante enlaces débiles
(no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con nivel de
estructuracion terciario, paraformar un
complejo proteico.
 Cada una de estas cadenas
polipeptídicas constituye una
subunidad que recibe el nombre de
protómero.
 El número de protómeros varíadesde
dos, como en la hexoquinasa; cuatro,
como en la hemoglobina, o muchos,
como la cápsida del virus de la
poliomielitis, que constade sesenta
unidades proteicas.
El ejemplo clásico de una proteínaconnivelde estructuracióncuaternario
es la hemoglobina, que es unaproteínacomplejacuyaprincipal funciónes
la del transporte deloxigeno anivel sanguíneo.
En la moléculade la hemoglobina, las interacciones hidrofobicas,los
enlaces de hidrogeno y los enlaces iónicos interactúanentre si para
mantener la conformaciónestructuralde la proteína, manteniendo unidas
a las cuatro subunidades constituyentes (dos cadenas alfa y dos cadenas
beta), de maneraque cada subunidad o protómerose pliegaconnivel de
estructuraciónterciarioensuconfiguraciónindividual paraasi garantizar la
función molecular de la proteína, que es la captaciónde las moléculas de
oxigeno.
En este procesode captaciónde las moléculas de oxigeno, las cuatro
subunidades cambianligeramente suconformación, los enlaces iónicos se
rompenparaexponer las cadenas polipeptidicas de las subunidades para
llevarse a cabo elefecto cooperativode estamolécula

30. FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
Funciones Generales de las proteínas
1)Las proteínas determinanlaformay la estructurade las células
2)Dirigencasi todos los procesos vitales.
3)Las funciones de las proteínas sonespecíficas de cadauna de ellas y
permitenalas células mantener suintegridad, defenderse de agentes
externos, reparar daños, controlar y regular funciones, entre otras.
Todas las proteínas realizansufunciónde la mismamanera: por unión
selectivaa moléculas. Las proteínas estructuralesse agregana otras
moléculas de la misma proteínaparaoriginar unaestructuramayor.
Sin embargo, otras proteínas se unenamoléculas distintas a sus sustratos;
los reguladores de la expresióngenéticase unenal ADN, los anticuerpos se
unen a antígenos específicos, lahemoglobinase une al oxígeno, las
enzimas se unen a sus sustratos específicos, las hormonas se unen a sus
receptores específicos; entreotras.

31. Funciones Específicas de las Proteínas.
A continuaciónse exponen las principales funciones específicas de las
proteínas y las funciones que desempeñan:
 Funciones estructurales.
 Funciones enzimáticas
 Funciones hormonales.
 Funciones reguladoras.
 Funciones homeostáticas.
 Funciones de defensa.
 Funciones de transporte.
 Funciones contráctiles.
 Funciones de reserva.
FUNCIONES ESTRUCTURALES
·Algunas proteínas constituyenestructuras celulares.
·Ciertas glucoproteínas formanparte de las membranas
celulares y actúan como receptores o facilitanel transporte de
sustancias.
·Las histonas, formanparte de los cromosomas que regulan la
expresiónde los genes.
·Otras proteínas confierenelasticidady resistenciaa órganos y
tejidos:
·El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
·La elastinadel tejido conjuntivo elástico.
·La queratinade la epidermis.
·Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroinapara
fabricar las telas de araña y los capullos de seda,
respectivamente.

32. FUNCIONES ENZIMÁTICAS
Las proteínas con funciónenzimática sonlas más
numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las reacciones
químicas del metabolismo celular.
FUNCIONES HORMONALES
Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como lainsulina y
el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre), o las
hormonas segregadas por la hipófisis, como ladel crecimiento o
la adrenocorticotrópica(que regulala síntesis de
corticosteroides) o lacalcitonina(que regula el metabolismo del
calcio).

33. FUNCIONES REGULADORAS
Algunas proteínas regulan la expresiónde ciertos genes y otras
regulan la divisióncelular (como la ciclina).
FUNCIONES HOMEOSTÁTICAS
Algunas mantienenel equilibrio osmótico y
actúan junto con otros sistemas
amortiguadores para mantener constante el
pH del medio interno.

34. FUNCIONES DE DEFENSA
· Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a
posibles antígenos.
· La trombinay el fibrinógeno contribuyenala formaciónde
coágulos sanguíneos para evitarhemorragias.
· Las mucinas tienenefecto germiciday protegena las mucosas.
· Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo,o venenos
de serpientes, sonproteínas fabricadas confunciones
defensivas.
FUNCIONES DE TRANSPORTE
· La hemoglobinatransportaoxígeno enlasangre de
los vertebrados.
· La hemocianinatransporta oxígeno enla sangre de
los invertebrados.
· La mioglobinatransportaoxígeno enlos músculos.
· Las lipoproteínas transportanlípidos porlasangre.
· Los citocromos transportanelectrones.

35. FUNCIONES CONTRÁCTILES
.La actina y la miosinaconstituyenlas
miofibrillas responsables de lacontracción
muscular.
· La dineína estárelacionada con el
movimiento de cilios yflagelos.
FUNCIONES DE RESERVA
· La ovoalbúmina de la clara de huevo, la
gliadina del grano de trigo y la hordeína de la
cebada, constituyen la reserva de aminoácidos
para el desarrollo del embrión.
· La lactoalbúmina de la leche.

36. REPRESENTACIÓN DE LOS NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN PROTEICA
Arriba:
Nivel de estructuración primario, compuesto porlos
aminoácidos.
Centro:
Nivel de estructuración secundario, definido porlas
estructuras en alfa hélice, betalámina.
Abajo:
Nivel de estructuración terciario, que detalla todos los
aspectos volumétricos.
IMAGENES QUE REPRESENTAN LOS NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Los niveles de estructuración de las proteínas
reúnen las propiedades de disposición en el espacio
de las moléculas de proteína que provienen de su
secuencia de aminoácidos, las características físicas
de su entorno y la presenciade compuestos simples
o complejos que las estabilicen y/o conduzcan a un
plegamiento específico.