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PRECURSORES DE LAS PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos se caracterizan por presentar un grupo amino (NH2) y
un grupo carboxilo (COOH), unidos a un mismo átomo de carbono
(carbono alfa)
DESDE EL PUNTO DE VISTA
NUTRICIONAL, LOS
AMINOÁCIDOS SE
CLASIFICAN EN ESENCIALES
Y NO ESENCIALES.
LOS AMINOÁCIDOS
ESENCIALES NO PUEDEN
SER SISTETIZADOS EN EL
ORGANISMO POR LO QUE
DEBEN SER INGERIDOS EN
LA DIETA.
LOS AMINOÁCIDOS NO
ESENCIALES NO REQUIEREN
INGERIRSE EN LA
DIETA, PUES SE SINTETIZAN
EN EL ORGANISMO
Si el grupo amino está a la derecha será
serie D (destrógira).
Si el grupo amino está a la izquierda será
serie L (levogira)
La mayoría de los aminoácidos son serie L
ENLACE PEPTÍDICO
PÉPTIDOS
Los péptidos, atendiendo al número de aminoácidos que se unen
se denominan:
• Dipéptido
• Tripéptido
• Tetrapéptido
• Pentapéptido
• Hexapéptido ….
En un dipéptido se forma un enlace
peptídico y se libera una molécula de
agua; en un tripéptido se forman dos
enlaces peptídicos y se liberan dos
moléculas de agua
Son las moléculas
de mayor
diversidad
estructural y de
mayor diversidad
funcional
 Nutritivas
 Fuente alternativa de energía
 Defensa del organismo (anticuerpos)
 Hormonales
 Estructurales
 Toxinas
 Transportadoras
 Participan en la coagulación de la sangre
 Participan en la contracción muscular
 Biocatalizadoras
 Amortiguadoras
 Reguladoras
 Homeostáticas
 GLUCONEOGÉNESIS: Formación de glucosa a
partir de compuestos que no son
carbohidratos, como son lípidos y proteínas
FIBRINÓGENO
ACTINA Y MIOSINA
 ENZIMAS
 Son materia prima para la formación de los
jugos digestivos, hormonas, proteínas
plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y
enzimas que llevan a cabo las reacciones
químicas que se realizan en el organismo.
 Son procesos cuyo
objetivo es mantener
en equilibrio de forma
constante el medio
interno, que es aquel
espacio donde tiene
lugar toda la actividad.
GLOBULARES:
 Su forma es globular (oval)
 Son hidrosulubles
 Tienen diversas funciones, por lo que se les
llama proteínas funcionales
Fibrosas:
 Su forma es alargada (fibra)
 No son hidrosolubles
 Forman parte de estructuras por lo que reciben
el nombre de proteínas estructurales.
 Está dada por la cadena lineal de
aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
 Por ser la forma en que nacen las proteínas
se les denomina «conformación nativa».
 Se presenta con un pequeño enrollamiento de la
cadena
 Además de enlaces peptídicos presentan puentes de
hidrógeno, siendo estos últimos los que dan
estabilidad a la cadena.
 Se presentan dos tipos de estructura: Helicoidal y
forma de lámina u hoja plegada o plisada.
 Se presenta como un monómero súper enrollado.
 Los enlaces que presenta son: enlaces peptídicos,
puentes de hidrógeno, enlaces disulfuro,
atracciones hidrofóbicas, fuerzas de Vander Walls
 Se presenta como un dímero o tetrámero súper
enrollado.
 Presenta los mismos enlaces que la estructura
terciaria
 Se llama desnaturalización de las proteínas a la
pérdida de las estructuras de orden superior
(secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la
cadena polipeptídica reducida a un polímero
estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija
(estructura primaria o conformación nativa).
 Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la
proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el
coeficiente de difusión.
 Drástica disminución de su solubilidad, ya que los
residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la
superficie.
 Pérdida de las propiedades biológicas
 Los agentes que provocan la desnaturalización de
una proteína se llaman agentes desnaturalizantes.
 Pueden ser de tres tipos:
- Agentes físicos: Rayos X, temperaturas
extremas, radiaciones,
agitaciones vigorosas
 Agentes Químicos: Detergentes, pH, disolventes
orgánicos, fuerza iónica.
 Agentes biológicos:
Hongos, levaduras, bacterias y virus.
 En este punto, los invitamos a investigar
sobre las vitaminas: qué son, cómo se
forman, tipos de vitaminas e importancia de
las vitaminas.
 Este trabajo deberán entregarlo a la
profesora o enviarlo por mail.
 Es individual
 Requisitos: Obligatorio a 1.5 espacios, letra
Arial o Times New Roman No.12; con las
referencias consultadas.
 Fecha límite de entrega: Día antes del
segundo parcial.
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Las protéinas

  • 1.
  • 2. PRECURSORES DE LAS PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS Los aminoácidos se caracterizan por presentar un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH), unidos a un mismo átomo de carbono (carbono alfa)
  • 3. DESDE EL PUNTO DE VISTA NUTRICIONAL, LOS AMINOÁCIDOS SE CLASIFICAN EN ESENCIALES Y NO ESENCIALES. LOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES NO PUEDEN SER SISTETIZADOS EN EL ORGANISMO POR LO QUE DEBEN SER INGERIDOS EN LA DIETA. LOS AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES NO REQUIEREN INGERIRSE EN LA DIETA, PUES SE SINTETIZAN EN EL ORGANISMO
  • 4. Si el grupo amino está a la derecha será serie D (destrógira). Si el grupo amino está a la izquierda será serie L (levogira) La mayoría de los aminoácidos son serie L
  • 7. Los péptidos, atendiendo al número de aminoácidos que se unen se denominan: • Dipéptido • Tripéptido • Tetrapéptido • Pentapéptido • Hexapéptido …. En un dipéptido se forma un enlace peptídico y se libera una molécula de agua; en un tripéptido se forman dos enlaces peptídicos y se liberan dos moléculas de agua
  • 8.
  • 9. Son las moléculas de mayor diversidad estructural y de mayor diversidad funcional
  • 10.  Nutritivas  Fuente alternativa de energía  Defensa del organismo (anticuerpos)  Hormonales  Estructurales  Toxinas  Transportadoras  Participan en la coagulación de la sangre  Participan en la contracción muscular  Biocatalizadoras  Amortiguadoras  Reguladoras  Homeostáticas
  • 11.
  • 12.  GLUCONEOGÉNESIS: Formación de glucosa a partir de compuestos que no son carbohidratos, como son lípidos y proteínas
  • 13.
  • 14.
  • 15.
  • 16.
  • 17.
  • 21.
  • 22.  Son materia prima para la formación de los jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas que llevan a cabo las reacciones químicas que se realizan en el organismo.
  • 23.  Son procesos cuyo objetivo es mantener en equilibrio de forma constante el medio interno, que es aquel espacio donde tiene lugar toda la actividad.
  • 24. GLOBULARES:  Su forma es globular (oval)  Son hidrosulubles  Tienen diversas funciones, por lo que se les llama proteínas funcionales
  • 25. Fibrosas:  Su forma es alargada (fibra)  No son hidrosolubles  Forman parte de estructuras por lo que reciben el nombre de proteínas estructurales.
  • 26.
  • 27.  Está dada por la cadena lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.  Por ser la forma en que nacen las proteínas se les denomina «conformación nativa».
  • 28.  Se presenta con un pequeño enrollamiento de la cadena  Además de enlaces peptídicos presentan puentes de hidrógeno, siendo estos últimos los que dan estabilidad a la cadena.  Se presentan dos tipos de estructura: Helicoidal y forma de lámina u hoja plegada o plisada.
  • 29.  Se presenta como un monómero súper enrollado.  Los enlaces que presenta son: enlaces peptídicos, puentes de hidrógeno, enlaces disulfuro, atracciones hidrofóbicas, fuerzas de Vander Walls
  • 30.  Se presenta como un dímero o tetrámero súper enrollado.  Presenta los mismos enlaces que la estructura terciaria
  • 31.  Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija (estructura primaria o conformación nativa).
  • 32.  Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión.  Drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie.  Pérdida de las propiedades biológicas
  • 33.  Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes.  Pueden ser de tres tipos: - Agentes físicos: Rayos X, temperaturas extremas, radiaciones, agitaciones vigorosas
  • 34.  Agentes Químicos: Detergentes, pH, disolventes orgánicos, fuerza iónica.
  • 35.  Agentes biológicos: Hongos, levaduras, bacterias y virus.
  • 36.  En este punto, los invitamos a investigar sobre las vitaminas: qué son, cómo se forman, tipos de vitaminas e importancia de las vitaminas.  Este trabajo deberán entregarlo a la profesora o enviarlo por mail.  Es individual  Requisitos: Obligatorio a 1.5 espacios, letra Arial o Times New Roman No.12; con las referencias consultadas.  Fecha límite de entrega: Día antes del segundo parcial.
  • 37.  http://www.youtube.com/watch?v=OAib741 AGsY  http://www.youtube.com/watch?v=59kXwvv WZQg&feature=related  http://www.youtube.com/watch?v=Gn8NaEE Eykk&feature=related  http://www.youtube.com/watch?v=Glsfg9Ew LEc&feature=related  http://www.youtube.com/watch?v=RRkBf- Qy8wQ&feature=related