1. Las proteínas

3. Oligopéptidos: 2-10 aminoácidos.

4. Polipétidos: 10 – 100 aminoácidos.

5. Proteidos: más 100 aa.

6. Holoproteidos o proteínas

8. Caracterísitcas de los aa Presentan isomería: por tener un carbono asimétrico: L y D aa.(excepto la glicina) Comportamiento anfótero: son iones dipolares con cargas positivas y negativas en la misma moléculas. Pueden comportarse como bases o como ácidos dependiendo del medio. Punto isoeléctrico: pH en el que el aa tiene carga neutra. 8 aa esenciales: Val, Leu, Ile, Met, Phe, Thr, Trp y Lys En proteínas solo hay α-L- aminoácidos.

9. Clasificación. Atendiendo a (- R) Radical apolar: Cadena R con grupos hidrófobos: Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp y Met. Radical polar sin carga: Grupos polares capaces de formar puentes de hidrógeno: Ser, Thr, Cys, Gly, Gln, Asn y Tyr Radical polar ácido: grupos carboxilo cargados negativamente: Asp y Glu. Radical polar básico: grupos amino cargados positivamente: Lys, Arg e His.

12. Enlace peptídico Une dos aminoácidos de forma covalente. Se establece entre el grupo carboxilo del aa1 y el grupo amino del aa2. Libera H20. Cada aa se llama residuo. El grupo amino libre se llama N-terminal y el carboxílico C-terminal.

13. Niveles de organización Estructura primaria: encadenamiento de los aminoácidos. Estructura secundaria: formada por el plegamiento de la cadena primaria. Estructura terciaria: se pliega sobre si misma la estructura secundaria. Estructura cuaternaria: varias cadenas de estructura terciaria se asocian entre si.

14. Estructura primaria Queda definida por la secuencia de aa en la cadena y especifica el número de aa de cada clase y el orden en que está alineados. Está determinada por la secuencia de nucleótidos de un gen. En última instancia, determina la función de la proteína.

15. Estructura secundaria. Plegamiento de la estructura primaria. Se forman puentes de hidrógeno entre –CO de un aa y –NH de otro aa. Estructura helicoidal en hélice α Estructura hoja β-plegada Estructura hélice del colágeno: enroscada hacia la izquierda.

16. Estructura terciaria Conformación espacial definitiva de la cadena polipeptídica. Se forma por interacciones entre las cadenas R. Determina la actividad biológica proteica. Proteínas fibrosas (colágeno, queratina): estructura muy simple. Proteínas globulares (mioglobina, inmunoglobulina): plegamiento sucesivo de la estructura secundaria como un ovillo.

17. Estructura cuaternaria Ensamblaje de dos o más cadenas proteicas (iguales o diferentes) unidas por enlaces no covalentes. Cada cadena polipeptídica se llama subunidad o monómero.

18. Propiedades Solubilidad: son solubles en medios acuosos cuando adoptan conformación globular, por la presencia de cargas + y -. Desnaturalización: pérdida de su conformación especial característica cuando se somete a condiciones desfavorables (temperatura o pH). Anula su funcionalidad biológica. Reversible: la proteína puede renaturalizar y recuperar forma y función Irreversible: pierden la actividad biológica.

19. Especificidad: la actividad biológica de una proteína depende de su unión selectiva con otra molécula cuya geometría complementaria le permite adaptarse exactamente a la superficie activa de la proteína. Capacidad amortiguadora: debido a los grupos R ionizables. Efecto osmótico: las proteínas tienden a captar agua del medio hipotónico.

20. Clasificación de las proteínas a) Holoproteínas: formadas solo por aa. Globulares: forma esférica. Solubles en disoluciones acuosas. Albúminas: función de reserva y transportadora. Globulinas: forman los anticuerpos. Histonas y protaminas: se unen al ADN. Proteínas fibrosas: Insolubles en agua. Con funciones estructurales colágeno, elastina y queratina

21. b) Heteroproteínas o proteínas conjugadas: formadas por grupo proteico + grupo prostético (no proteico). Glucoproteínas: El grupo prostético es una cadena glucídica. Lipoproteinas: el grupo prostético es una sustancia lipídica. Cromoproteínas: el grupo prostético es una sustancia coloreada. (hemoglobina) Otras: fosofoproteínas (caseína) o nucleoproteínas (cromatina).

22. Funciones biológicas 1. Catálisis enzimática (enzimas) 2. Estructural (colágeno, queratinas) 3. Transporte de iones y moléculas insolubles (hemoglobina). Hormonal (insulina), Recepción y transmisión de señales (neurotransmisores).

23. 6. Defensa (anticuerpos: inmunoglobulinas) 7. Movimiento coordinado (actina-miosina). 8. Reserva de aminoácidos: para el desarrollo de embriones (ovoalbúmina). 9. Reguladoras de procesos fisiológicos (fibrinógeno) 10. Regulación del pH por su comportamiento anfótero.