1.
Las proteínas<br />

2.
PROTEINAS<br /><ul><li>PROTEINA: macromoléculas de elevado peso molecular formadas por el encadenamiento de 20 unidades moleculares o monómeros diferentes, llamados aminoácidos.

3.
Oligopéptidos: 2-10 aminoácidos.

4.
Polipétidos: 10 – 100 aminoácidos.

5.
Proteidos: más 100 aa.

6.
Holoproteidos o proteínas

7.
Heteroproteidos</li></li></ul><li>Los aminoácidos<br />Aminoácido: presentan un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxílico (-COOH), unidos covalentemente a un C, al cual también se unen un H y una cadena lateral (R) distinta para cada aa.<br />Son compuestos sólidos,<br /> cristalinos, de elevado punto de fusión y solubles en agua.<br />

8.
Caracterísitcas de los aa<br />Presentan isomería: por tener un carbono asimétrico: L y D aa.(excepto la glicina)<br />Comportamiento anfótero: son iones dipolares con cargas positivas y negativas en la misma moléculas. Pueden comportarse como bases o como ácidos dependiendo del medio.<br />Punto isoeléctrico: pH en el que el aa tiene carga neutra. <br />8 aa esenciales: Val, Leu, Ile, Met, Phe, Thr, Trp y Lys<br />En proteínas solo hay α-L- aminoácidos.<br />

9.
Clasificación.<br />Atendiendo a (- R)<br />Radical apolar: Cadena R con grupos hidrófobos: Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp y Met.<br />Radical polar sin carga: Grupos polares capaces de formar puentes de hidrógeno: Ser, Thr, Cys, Gly, Gln, Asn y Tyr<br />Radical polar ácido: grupos carboxilo cargados negativamente: Asp y Glu.<br />Radical polar básico: grupos amino cargados positivamente: Lys, Arg e His.<br />

10.

11.

12.
Enlace peptídico<br />Une dos aminoácidos de forma covalente.<br />Se establece entre el grupo carboxilo del aa1 y el grupo amino del aa2. Libera H20.<br />Cada aa se llama residuo.<br />El grupo amino libre se llama N-terminal y el carboxílico C-terminal.<br />

13.
Niveles de organización<br />Estructura primaria: encadenamiento de los aminoácidos.<br />Estructura secundaria: formada por el plegamiento de la cadena primaria.<br />Estructura terciaria: se pliega sobre si misma la estructura secundaria.<br />Estructura cuaternaria: varias cadenas de estructura terciaria se asocian entre si.<br />

14.
Estructura primaria<br />Queda definida por la secuencia de aa en la cadena y especifica el número de aa de cada clase y el orden en que está alineados.<br />Está determinada por la secuencia de nucleótidos de un gen. <br />En última instancia, determina la función de la proteína.<br />

15.
Estructura secundaria.<br />Plegamiento de la estructura primaria. Se forman puentes de hidrógeno entre –CO de un aa y –NH de otro aa. <br />Estructura helicoidal en hélice α<br />Estructura hoja β-plegada<br />Estructura hélice del colágeno: enroscada hacia la izquierda.<br />

16.
Estructura terciaria<br />Conformación espacial definitiva de la cadena polipeptídica. Se forma por interacciones entre las cadenas R.<br />Determina la actividad biológica proteica.<br />Proteínas fibrosas (colágeno, queratina): estructura muy simple.<br />Proteínas globulares (mioglobina, inmunoglobulina): plegamiento sucesivo de la estructura secundaria como un ovillo. <br />

17.
Estructura cuaternaria<br />Ensamblaje de dos o más cadenas proteicas (iguales o diferentes) unidas por enlaces no covalentes.<br />Cada cadena polipeptídica se llama subunidad o monómero.<br />

18.
Propiedades<br />Solubilidad: son solubles en medios acuosos cuando adoptan conformación globular, por la presencia de cargas + y -.<br />Desnaturalización: pérdida de su conformación especial característica cuando se somete a condiciones desfavorables (temperatura o pH). Anula su funcionalidad biológica.<br />Reversible: la proteína puede renaturalizar y recuperar forma y función<br />Irreversible: pierden la actividad biológica.<br />

19.
Especificidad: la actividad biológica de una proteína depende de su unión selectiva con otra molécula cuya geometría complementaria le permite adaptarse exactamente a la superficie activa de la proteína.<br />Capacidad amortiguadora: debido a los grupos R ionizables.<br />Efecto osmótico: las proteínas tienden a captar agua del medio hipotónico.<br />

20.
Clasificación de las proteínas<br />a) Holoproteínas: formadas solo por aa.<br />Globulares: forma esférica. Solubles en disoluciones acuosas.<br />Albúminas: función de reserva y transportadora.<br />Globulinas: forman los anticuerpos.<br />Histonas y protaminas: se unen al ADN.<br />Proteínas fibrosas: Insolubles en agua. Con funciones estructurales <br />colágeno, elastina y queratina<br />

21.
b) Heteroproteínas o proteínas conjugadas: formadas por grupo proteico + grupo prostético (no proteico).<br />Glucoproteínas: El grupo prostético es una cadena glucídica.<br />Lipoproteinas: el grupo prostético es una sustancia lipídica. <br />Cromoproteínas: el grupo prostético es una sustancia coloreada. (hemoglobina)<br />Otras: fosofoproteínas (caseína) o nucleoproteínas (cromatina).<br />

22.
Funciones biológicas<br />1. Catálisis enzimática (enzimas)<br />2. Estructural (colágeno, queratinas)<br />3. Transporte de iones y moléculas insolubles (hemoglobina).<br />Hormonal (insulina),<br />Recepción y transmisión de señales (neurotransmisores).<br />

23.
6. Defensa (anticuerpos: inmunoglobulinas)<br />7. Movimiento coordinado (actina-miosina).<br />8. Reserva de aminoácidos: para el desarrollo de embriones (ovoalbúmina).<br />9. Reguladoras de procesos fisiológicos (fibrinógeno)<br />10. Regulación del pH por su comportamiento anfótero.<br />