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Alanina aminotransferasa

  1. 1. UniversidadTécnicaDel Norte –FICAYA – Biotecnología– 2015 ALANINA AMINOTRANSFERASA (ALT) Alejandra Plasencia Bedón Las enzimas se caracterizan principalmente por realizar catálisis de reacciones químicas en los organismos biológicos. Están constituidas a base de proteínas que forman sustancias como sustratos dando lugar a un compuesto denominado enzima – sustrato, el cual posteriormente se convertirá en un producto y una enzima libre. Las enzimas suelen ser específicas para catalizar reacciones específicas dentro del organismo. Existen muchas clases de enzimas una de ellas son las tranferasas cuya función es catalizar la transferencia de grupos amino o fosfato hacia un compuesto diferente del inicial (Williams & Wilkins, 2000). Las enzimas se producen por lo general en los organelos de las células, como es en el caso de las alanina aminotransferasa (ALT), que es localizada en la mitocondria y luego concentrada en el plasma de las células hepáticas. Dependiendo del lugar donde sean elaboradas se crea una relación órgano – especificidad, lo que resulta bastante conveniente para los bioquímicos que estudian el comportamiento enzimático, puesto que estas enzimas pueden comportarse como marcadores tisulares (Díaz, Fernandez, & Parede, 1996). La alanina aminotransferasa es conocida también como glutamato piruvato transaminasa sérica (SGPT), en el órgano que se encuentra más abundante es en el hígado y con menor proporción en los músculos esqueléticos, en el músculo cardiaco, riñón, páncreas y eritrocitos (Jimenez, Pauta, & Peña, 2010). Esta enzima es secretada al torrente sanguíneo cuando alguno de los órganos anteriormente mencionado ha sufrido una lesión. Y puede ser muy esencial para detectar algunas enfermedades como hepatitis, cáncer al hígado, distrofia muscular, infartos de miocardio o enfermedades renales. En estos tejidos la alanina aminotransferasa cataliza la formación de ácido glutámico a partir de 2 - oxoglutarato a través del intercambio de los grupos amino (Fig. 1). Las reacciones que esta enzima genera son reversibles, siendo el aceptor final el α – cetoglutamato dando siempre como origen glutamato, como se muestra a continuación: ALT/GPT: glutamato (aa) + piruvato alanina (aa) + α – cetoglutamato Fig. 1.- Reacción general de una enzima de transferencia (Tomada de: “Bioquímica: conceptos esenciales”,2010).
  2. 2. UniversidadTécnicaDel Norte –FICAYA – Biotecnología– 2015 La ALT conjuntamente con la GOT (glutamato oxalacetato transaminasa) son importantes para el transporte y la eliminación de los grupos amino. Son muy útiles al realizar el diagnóstico de enfermedades hepáticas, detectándolas según la concentración enzimática que se encuentra en la sangre (Feduchi, Blasco, Romero, & Yánez, 2010). Otra de las reacciones que se produce en enzimas es la desanimación oxidativa, la cual consiste en catalizar mediante enzimas como la deshidrogenasa glutámica, capaz de desanimar a un L- aminoácido. Para realizar esta reacción es necesario contar con la presencia de NAD+ o NADP+ como coenzima (Peña, Arroyo, Gómez, Tapia, & Gomez, 2004). Los aminoácidos son desanimados a través de transaminación, dando como producto glutamato, perdiéndose un grupo amino por la acción que realiza el glutamato – deshidrogenasa. Luego de producirse la reacción se libera nitrógeno, como residuo de todos los grupos amino de los aminoácidos, en forma de amonio. Este amonio es acumulado en el hígado y posteriormente es eliminado por medio del ciclo úrico (Feduchi, Blasco, Romero, & Yánez, 2010). Glutamato + H2O + NAD(P)+ α – cetoglutarato + NAD(P)H + H+ + NH4 + Para poder transportar el grupo amino que se encuentra en el glutamato a una molécula de piruvato, interviene la enzima ALT/GPT que procede de la glucolisis para la formación de alanina. Una vez formado este aminoácido, es segregado al torrente sanguíneo actuando como un transmisor inocuo del grupo amino, evitando la sobreproducción de amonio. Cuando llega al hígado la alanina es extraída de la sangre, mediante la acción de la ALT/GTP producida por las células hepáticas para nuevamente formar glutamato y piruvato (Fig. 2). Fig. 2.- Mecanismo de acción del glutamato deshidrogenasa (Tomada de: “Bioquímica: conceptos esenciales”,2010). La base para la formación de ALT se encuentra en el cromosoma 8: 144,502,973-144,507,174 (Fig. 3), el cual contiene una secuencia de aminoácidos y proteínas.
  3. 3. UniversidadTécnicaDel Norte –FICAYA – Biotecnología– 2015 Fig. 3.- Cromosoma de ALT (Obtenido de: Ensembl) Algunos médicos de Estados Unidos han realizado pruebas estadísticas relacionando la cantidad de ALT concentrada en la sangre con enfermedades hepáticas, obesidad, alcoholismo y tabaquismo en hombres y mujeres en una población de 2.000 Mexicanos estadounidenses teniendo como datos que el 52% de las personas padecen de obesidad y el 20% tiene diabetes. Al realizar los exámenes de sangre se analiza la alanina aminotransferasa, la misma que es utilizada como marcador para determinar la gravedad de las lesiones producidas en el hígado, siendo 40 U/L el rango normal. Los niveles de ALT fueron más altos en hombres jóvenes entre 30 y 40 años de edad. Los mismos poseían problemas de obesidad, hipertrigliceridemia y aumento de los niveles de glucosa. En las mujeres de 45 años, se encontró en menor porcentaje niveles desequilibrados de ALT que poseían los mismos problemas que los hombres, con la diferencia de que ellas tenían un mayor contenido de LDH. Luego al transcurso de los años y que la edad avanza los niveles de ALT fueron disminuyendo en ambos sexos (Pan, Qu, Rentfro, McCormick, Fisher-Hoch, & Fallon, 2011). Al concluir con el análisis de la enzima alanina aminotransferasa se puede decir que: es muy esencial en la biología molecular debido a que esta es una enzima que puede ser utilizada como un marcador molecular para poder detectar la presencia de otras sustancias. A la vez es importante en la medicina para poder detectar con más exactitud la presencia de enfermedades hepáticas especialmente como son la hepatitis, hígado graso, diabetes, etc. Dentro del campo de la medicina también se encuentra la farmacéutica que ha logrado crear de manera sintética ALT en medicamentos para personas con deficiencia de la segregación de esta enzima y de esta manera regularizar el metabolismo que realiza el hígado o para regularizar la segregación para combatir el exceso de la misma.
  4. 4. UniversidadTécnicaDel Norte –FICAYA – Biotecnología– 2015 La alanina aminotransferasa es elaborada en los orgánulos de las células hepáticas, como es el las mitocondrias y el citosol. Siendo luego vertidas al torrente sanguíneo para transportar glutamatos o piruvatos. Y gracias a esta función se puden realizar exámenes de sangre para detectar las anomalías que existen con esta enzima. Bibliografía Díaz, J., Fernandez, T., & Parede,F. (1996). Aspectos básicos de bioquímica clínica. En J. Díaz, T. Fernandez, & F. Parede, Aspectosbásicos de bioquímica clínica (págs. 103 - 109 ). Madrid: Copyright. Feduchi, E., Blasco, I., Romero, C., & Yánez, E. (2010). Bioquímica: Conceptos Esenciales (Vol. 1). Madrid: Médica Panamericana. Jimenez, E., Pauta,V., & Peña,R. (2010). TRANSAMINASAS SÉRICAS EN PERSONAS DE 23-42 AÑOS DE LA. Cuenca: Universidad de Cuenca. Pan,J.-J.,Qu, H.-Q.,Rentfro, A.,McCormick, J. B., Fisher-Hoch, S. P., & Fallon, M. B. (2011). Prevalence of Metabolic Syndrome and Risks of Abnormal Serum Alanine minotransferase in Hispanics: A opulation-Based Study. Plos One,1 - 6 . Peña,Arroyo, Gómez, Tapia, & Gomez. (2004). Bioquímica (Vol. 2). Mexico: Limusa Noriega. Williams, L., & Wilkins. (2000). Remington: The science and practice of pharmacy. USA: Médica Panamericana S.A.

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