1. L/O/G/O
LAS PROTEÍNAS
MARGOT PILAR HUAMANÍ HINOSTROZA

2. L/O/G/O
Las Proteínas
M A R G O T P I L A R H U A M A N Í H I N O S T R O Z A

3. L/O/G/O
LA MEJOR
FORMA DE
APRENDER ES
SABER
ESCUCHAR CON
ATENCIÓN
MARGOT PILAR
HUAMANÍ
HINOSTROZA
LAS PROTEINAS

4. LAS PROTEINAS
• Las proteínas son macromoléculas
formadas por cadenas lineales de
aminoácidos. El término proteína
proviene de la palabra francesa
protéine y esta del griego πρωτεῖος
(proteios), que significa 'prominente,
de primera calidad', o del dios Proteo,
por la cantidad de formas que pueden
tomar.

5. LAS PROTEINAS
• Las proteínas son componentes
esenciales de todas las células vivas.
Su misión en el organismo es de dos
tipos : una de tipo estructural,
formando parte del propio organismo
y otra de tipo funcional.

6. LAS PROTEÍNAS
• Son las moléculas orgánicas más
abundantes en las células, más del 50%
del peso seco de la célula son proteínas.
• Están constituidas, fundamentalmente, por
C, H, O y N y casi todas tienen también
azufre.
• Algunas tienen, además, otros elementos
químicos y en particular: P, Fe, Zn o Cu.
• El elemento más característico de las
proteínas es el nitrógeno. Son los
compuestos nitrogenados por excelencia
de los seres vivos.

7. Papel de las proteínas en
la nutrición
• Sirven para:
• 1. Síntesis de nuevas proteínas
• 2.Formación de compuestos no
protéicos de importancia fisiológica
• 3. Producción de energía

8. PROPIEDADES DE LAS
PROTEÍNAS
• SOLUBILIDAD: En general las proteínas que
presentan una estructura terciaria fibrilar son
insolubles en agua, mientras que las que
presentan estructura globular son solubles. Las
proteínas solubles forman dispersiones coloidales.
• ESPECIFICIDAD: Cada especie posee algunas
proteínas exclusivas. Incluso proteínas con igual
función biológica presentan alguna diferencia en
su estructura primarías. La importancia radica en
que el estudio de las semejanzas entre proteínas
permite establecer estudios filogenéticos.
Igualmente tiene importancia a la hora de realizar
transplantes, incluso entre individuos de la misma
espcie.

9. • DESNATURALIZACIÓN: Las alteraciones de la concentración,
del grado de acidez, de la temperatura (calor); pueden provocar
la desnaturalización de las proteínas. La desnaturalización es
una pérdida total o parcial de los niveles de estructura superiores
al primario y se debe a la desaparición de los enlaces débiles
tipo puente de hidrógeno, etc. y en realidad no afecta a los
enlaces peptídicos y por tanto a la estructura primaria. Sin
embargo al alterarse su conformación espacial, la proteína
perderá su funcionalidad biológica.
• En las proteínas globulares, solubles en agua, la
desnaturalización está acompañada de una pérdida de la
solubilidad y la consiguiente precipitación de la disolución.
• Puede existir una renaturalización casi siempre, excepto cuando
el agente causante de la desnaturalización es el calor
(coagulación de la leche, huevos fritos, "permanente" del cabello,
etc.).

10. Estructura de las proteínas
• La estructura de las proteínas
reúne las propiedades de disposición
en el espacio de las moléculas de
proteína que provienen de su
secuencia de aminoácidos, las
características físicas de su entorno y
la presencia de compuestos simples o
complejos que las estabilicen y/o
conduzcan a un plegamiento
específico, distinto del espontáneo.

11.  La organización de una proteína viene
definida por cuatro niveles estructurales
denominados:
• Estructura primaria.
• Estructura secundaria.
• Estructura terciaria.
• Estructura cuaternaria.
 Cada una de estas estructuras informa de
la disposición de la anterior en el espacio.
Estructura de las proteínas

12. Estructura de las proteínas.
Proyecto del Genoma Humano.

13. Estructura de las proteínas

14. Reservas corporales de
proteínas
– 43% ................músculo
– 15% ................piel y sangre
– 10%.................hígado y riñón
– 30%.................el resto
• La mitad de las proteínas corporales corresponde
a miosina, actina, hemoglobina y colágeno (25%)

15. FUENTES ALIMENTARIAS DE
PROTEÍNAS

16. Clasificación de proteínas
 Holoproteínas o proteínas simples:
• Globulares
• Fibrosas
Heteroproteínas o proteínas
conjugadas:
• Glucoproteínas
• Lipoproteínas
• Nucleoproteínas
• Cromoproteínas

17. Clasificación de proteínas

18. proteínas simples: Globulares
• Las proteínas globulares se caracterizan
por doblar sus cadenas en una forma
esférica apretada o compacta dejando
grupos hidrófobos hacia adentro de la
proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo
que hace que sean solubles en disolventes
polares como el agua. La mayoría de las
enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y
proteínas de transporte, son ejemplos de
proteínas globulares.

19. proteínas simples: Globulares
• Algunos tipos son:
• Prolaminas: zeína (maíza),gliadina (trigo),
hordeína (cebada)
• Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina
(arroz).
• Albúminas: seroalbúmina (sangre),
ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
• Hormonas: insulina, hormona del
crecimiento, prolactina, tirotropina
• Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas,
liasas, transferasas...etc.

20. proteínas simples: Fibrosas
• Las proteínas fibrosas presentan cadenas
polipeptídicas largas y una estructura
secundaria atípica. Son insolubles en agua y
en disoluciones acuosas. Algunas proteínas
fibrosas son:
• Colágenos: en tejidos conjuntivos,
cartilaginosos
• Queratinas: en formaciones epidérmicas:
pelos, uñas, plumas, cuernos.
• Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos
• Fibroínas: en hilos de seda, (arañas,
insectos)

21. proteínas conjugadas: Glucoproteínas
 moléculas formadas por una fracción
glucídica (del 5 al 40%) y una fracción
proteica unidas por enlaces covalentes. Las
principales son las mucinas de secreción
como las salivales, Glucoproteinas de la
sangre, y Glucoproteinas de las membranas
celulares. Algunas de ellas son:
• Ribonucleasa
• Mucoproteínas
• Anticuerpos
• Hormona luteinizante

22. PROTEINAS SIMPLES

23. proteínas conjugadas:
Lipoproteínas
 Son complejos macromoleculares esféricos
formados por un núcleo que contiene lípidos
apolares (colesterol esterificado y triglicéridos) y
una capa externa polar formada por fosfolípidos,
colesterol libre y proteínas (apolipoproteínas).Su
función principal es el transporte de triglicéridos,
colesterol y otros lípidos entre los tejidos a través
de la sangre. Las lipoproteínas se clasifican según
su densidad:
• Lipoproteínas de alta densidad
• Lipoproteínas de baja densidad
• Lipoproteínas de muy baja densidad

24. proteínas conjugadas: Nucleoproteínas
• Son proteínas estructuralmente asociadas con
un ácido nucléicos (que puede ser ARN o ADN).
El ejemplo prototípico sería cualquiera de las
histonas, que son identificables en las hebras de
cromatina. Otros ejemplos serían la Telomerasa,
una ribonucleoproteína (complejo de
ARN/proteína) y la Protamina. Su característica
fundamental es que forman complejos estables
con los ácidos nucléicos, a diferencia de otras
proteínas que sólo se unen a éstos de manera
transitoria, como las que intervienen en la
regulación, síntesis y degradación del ADN.

25. proteínas conjugadas: Cromoproteínas
• Las cromoproteínas poseen como grupo
prostético una sustancia coloreada, por lo
que reciben también el nombre de
pigmentos. Según la naturaleza del grupo
prostético, pueden ser pigmentos
porfirínicos como la hemoglobina
encargada de transportar el oxígeno en la
sangre o no porfirínicos como la
hemocianina, un pigmento respiratorio que
contiene cobre y aparece en crustáceos y
moluscos por ejemplo. También los
citocromos, que transportan electrones.

26. PROTEINAS CONJUGADAS

27. CLASIFICA CIÓN DE LAS PROTEINAS

28. FUNCIONES
• Las proteínas desempeñan distintas funciones
en los seres vivos, como se observa en la tabla
siguiente:
Tipos Ejemplos Localización o función
Enzimas Ácido-graso-sintetosa Cataliza la síntesis de ácidos grasos.
Reserva Ovoalbúmina Clara de huevo.
Transportadoras Hemoglobina Transporta el oxígeno en la sangre.
Protectoras en la
sangre
Anticuerpos Bloquean a sustancias extrañas.
Hormonas Insulina Regula el metabolismo de la glucosa.
Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos, pelos.
Contráctiles Miosina Constituyente de las fibras musculares

29. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

30. FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS

31. FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS

32. • El mayor grupo lo constituyen las enzimas, que
son los biocatalizadores de todos los procesos
químicos que tienen lugar en los seres vivos.
Las enzimas, en su gran mayoría, son
específicas para cada reacción, de ahí su gran
número. Como son catalizadores, actúan
disminuyendo la energía de activación,
combinándose con los reaccionantes para
producir un estado intermedio con menor
energía de activación que el estado de
transición de la reacción no catalizada. Una vez
formados los productos de la reacción, la
enzima se recupera.
FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS

33. Funciones de las proteínas
 Las f. p son de gran importancia, son varias y bien
diferenciadas. Las proteínas determinan la forma y la
estructura de las células y dirigen casi todos los procesos
vitales.
 Las f. p. son específicas de cada tipo de proteína y permiten a
las células defenderse de agentes externos, mantener su
integridad, controlar y regular funciones, reparar daños…
Todos los tipos de proteínas realizan su función de la misma
forma: por unión selectiva a moléculas.
 Las p. estructurales se unen a moléculas de otras p. y las
funciones que realizan incluyen la creación de una estructura
mayor mientras que otras p. se unen a moléculas diferentes:
hemoglobina a oxígeno, enzimas a sus sustratos, anticuerpos
a los antígenos específicos, hormonas a sus receptores
específicos, reguladores de la expresión génica al ADN.

34. Funciones de las proteínas
• Estructural . Las proteínas constituyen muchas
estructuras de los seres vivos. Las membranas
celulares contienen proteínas. En el organismo,
en general, ciertas estructuras -cartílago, hueso-
están formadas, entre otras sustancias, por
proteínas.
• Enzimática. Todas las reacciones que se
producen en los organismos son catalizadas por
moléculas orgánicas. Las enzimas son las
moléculas que realizan esta función en los
seres vivos. Todas las reacciones químicas que
se producen en los seres vivos necesitan su
enzima y todas las enzimas son proteínas.

35. • Homeostática. Ciertas proteínas mantienen
el equilibrio osmótico del medio celular y
extracelular.
• Transporte, de gases, como es el caso de
la hemoglobina, o de lípidos, como la
seroalbúmina. Ambas proteínas se
encuentran en la sangre. Las permeasas,
moléculas que realizan los intercambios
entre la célula y el exterior, son también
proteínas.
Funciones de las proteínas

36. • Movimiento. Actúan como elementos esenciales
en el movimiento. Así, la actina y la miosina,
proteínas de las células musculares, son las
responsables de la contracción de la fibra
muscular.
• Hormonal. Las hormonas son sustancias
químicas que regulan procesos vitales. Algunas
proteínas actúan como hormonas, por ejemplo: la
insulina, que regula la concentración de la glucosa
en la sangre.
• Inmunológica. Los anticuerpos, sustancias que
intervienen en los procesos de defensa frente a de
los agentes patógenos, son proteínas.
Funciones de las proteínas

37. Digestión de las proteínas
de la dieta
• Las proteínas son necesarias en la dieta
debido a que todos los días eliminamos
nitrógeno y por tanto debemos reponerlo, el
balance de nitrógeno debe ser igual a 0 en
estado estacionario. Debe ser positivo en niños
y negativo en un envejecimiento prolongado.
• Aproximadamente la mitad de los 20
aminoácidos importantes no pueden ser
sintetizados endógenamente, es decir,
debemos ingerirlos en la dieta. Estos son
aquellos que tienen estructura más compleja.

38. Digestión de las proteínas de la dieta
• Ramificados. Valina, Leucina, Isoleucina
• Aromáticos. Triptófano, Fenilalanina
• Básicos. Lisina, Histidina (en niños),
Arginina (es sintetizable, pero no en la
cantidad necesaria)
• Otros. Treonina, Metionina.
 Hay dos aminoácidos que se sintetizan a
partir de uno esencial, y se denominan
semiesenciales:
• Cisteina. A partir de Metionina
• Tirosina. A partir de Fenilalanina.

39. Digestión de las proteínas de la
dieta
• Atendiendo pues a estos criterios,
necesitamos las proteínas, las cuales serán
mejores o peores dependiendo de:
1. Tengan todos los aminoácidos (o al
menos todos los esenciales). Las
proteínas de origen animal contienen todos
los aminoácidos esenciales, y por tanto son
superiores a las de origen vegetal.
2. Permitan una mejor asimilación del
nitrógeno. Las de origen animal permiten
la mejor asimilación del nitrógeno.

41. DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS

42. DIGESTIÓN
 Las proteínas las tenemos que digerir ya que
únicamente podemos absorber aminoácidos. La
digestión de las proteínas la producen enzimas
que se conocen en general como proteasas o
peptidasas.
 Las peptidasas rompen enlaces de dos tipos:
− Endopeptidasas. Rompen enlaces internos.
*Endopeptidasa C. Rompe degradando el
enlace peptídico por el carboxilo.
*Endopeptidasa N. Rompe degradando el
enlace peptídico por el amino
− Exopeptidasas. Rompen enlaces de los
extremos de la proteína.

43. DIGESTIÓN
 La digestión comienza en el estómago. En
cuanto una proteína entra en el estómago,
promueve la secreción por parte del estómago
de una hormona, la gastrina. Esta hormona
promueve la secreción gástrica tanto de HCl
como de enzimas gástricas.
 Entre las enzimas encontramos:
• Pepsina. Es una enzima inactiva en forma de
pepsinógeno que es activada por el pH
ácido del estómago en pepsina. La pepsina
es una endopeptidasa que rompe los enlaces
peptídicos de aminoácidos aromáticos y
leucina.

44. DIGESTIÓN
• Los péptidos resultantes llegan al intestino
promoviendo la secreción de dos hormonas:
secretina y colecistoquinina. Estas
hormonas no permanecen en el intestino sino
que salen y promueven la secreción
pancreática. La secreción pancreática
contiene bicarbonato y en cuanto a enzimas
contiene zimógenos inactivos:
• Tripsina. Segregada en forma de
tripsinógeno. Se trata de una endopeptidasa
C que reconoce específicamente aminoácidos
básicos (Arg y Lys).

45. DIGESTIÓN
• Quimiotripsina. Segregada en forma de
quimiotripsinógeno. Se trata de una
endopeptidasa C que reconoce
específicamente aminoácidos aromáticos o con
cadenas R ramificadas (Trp, Tyr, Phe, Met…)
• Carboxipeptidasas. Segregadas en forma de
procarboxipeptidasas. Se tratan de
exopeptidasas las cuales actúan degradando
por los extremos CT de las proteínas.
• Elastasas. En forma de proelastasas.

46. • Estas enzimas son secretadas inactivas,
pero el intestino segrega a su vez una
enzima llamada enteroquinasa o
enteropeptidasa que se encarga de activar
la transformación del tripsinógeno
inactivo en tripsina. La tripsina a su vez
se encarga de catalizar las siguientes
reacciones:
* Quimiotripsinógeno --Quimiotripsina
* Procarboxipeptidasas --Carboxipeptidasas
* Proelastasas --Elastasas
DIGESTIÓN

47. • Todas estas enzimas consiguen
transformar las proteínas en aminoácidos
y algunos dipéptidos y tripéptidos.
• En el yeyuno el intestino comienza a
producir otras enzimas
(aminopeptidasas) las cuales se
encargan de romper desde el NT los
dipéptidos y tripéptidos, con lo que todas
las proteínas de la dieta terminan
convertidas en aminoácidos.
DIGESTIÓN

48. • Las peptidasas si se activan en el
páncreas destruyen toda la estructura
pancreática. Si se activa la tripsina se
produce la activación rápida en cadena
de todas las demás, debido a que son
zimógenos por lo que es de vital
importancia mantener la tripsina
inactiva. Para mantener inactivas estas
enzimas requerimos de “serpinas”
(inhibidores de serin-proteasas).
DIGESTIÓN

49. DIGESTIÓN
• Una vez disponemos de aminoácidos
debemos absorberlos para que pasen
a plasma. En niños se pueden
absorber también algunos dipéptidos
y tripéptidos, pero en adultos se
absorben únicamente aminoácidos.
• Para absorber aminoácidos
necesitamos transportadores de
membrana que actúan por transporte
activo.

50. DIGESTIÓN
• El transporte activo es similar al que
existe con los transportadores SLG
en el caso de la glucosa. El nivel de
sodio es inferior en el enterocito que
en el lumen intestinal, por lo que
entra a favor de gradiente para que
este transporte pasivo impulse el
transporte en contra de gradiente de
aminoácidos.

51. • Estos transportadores no son totalmente
específicos para cada aminoácido pero si hay
transportadores para:
• Aminoácidos neutros pequeños. (Alanina,
Glicocola, Serina)
• Aminoácidos neutros grandes
• Aminoácidos básicos. (Arginina, Lisina,
Histidina)
• Aminoácidos ácidos. (Aspartato,
Glutamato)
• Iminoácidos
DIGESTIÓN

52. DIGESTIÓN
• Una vez disponemos de los
aminoácidos en el enterocito,
éste utiliza algunos para su
propio metabolismo y el resto
pasarán a sangre por transporte
pasivo con ¿transportadores
similares? de forma que el
aminoácido pasa por transporte
pasivo y llega al hígado.

53. DIGESTIÓN
• El hígado metaboliza la mayor parte
de los aminoácidos y los redistribuye,
a excepción de los aminoácidos
ramificados que son enviados por el
hígado al músculo, el cual los
metaboliza.
• El ¿enterocito? metaboliza algunos
aminoácidos como glutámico, glicina,
aspártico que son neurotransmisores.

54. DIGESTIÓN
• Estos transportadores también existen en las
células ya que estas deben captar
aminoácidos en contra de gradiente, pero
aparte de estos transportadores activos, hay
un transportador general que introduce
aminoácidos en contra de gradiente a la vez
que sirve como ruta de síntesis de glutatión:
• El glutatión (g-Glu-Cys-Gly) se debe
sintetizar para proporcionar poder
reductor a todas las células. Se sintetiza en
la ruta conocida como Ciclo del g-
Glutamilo.

64. L/O/G/O
Gracias!
MARGOT PILAR HUAMANÍ HINOSTROZA

65. DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS