Proteinas

1. 1

2.  Los nutrientes de gran
importancia biológica que son
las proteínas, son
macromoléculas que
constituyen el principal nutriente
para la formación de los
músculos del cuerpo.
 La palabra proteína viene del
griego protos que significa "lo
más antiguo, lo primero”.
 Las proteínas son biopolímeros
(macromoléculas orgánicas) de
elevado peso molecular;
compuestos químicos muy
complejos que se encuentran en
todas las células vivas.
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3.  Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero
los diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes
cantidades.
 Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno
(H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener
también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción,
hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y).
 Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes
en las células; constituyen alrededor del 50% de su peso
seco o más en algunos casos.
 Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas
diferentes, pero en una célula humana puede haber 10.000
clases de proteínas distintas.
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4. Son transportar las sustancias grasas a través de la sangre, elevando
así las defensas de nuestro organismo. Por lo tanto la ingesta diaria
de estos nutrientes que son las proteínas es implescindible para
una dieta sana y saludable para todos siendo la ingesta de alimentos
ricos en proteínas de especial importancia en la nutrición deportiva.
Antes de continuar hablando de qué son las proteínas, cabe señalar
que la importancia de las proteínas es tal que la práctica totalidad de
las funciones biológicas que son desempeñadas en cualquier
organismo vivo son realizadas por las proteínas. Esto da una idea de
lo importantes que son las proteínas. Para profundizar en esta
definición definición de proteínas, continuaremos hablando de su
estructura
FUNCIONES

5. El exceso de proteínas puede resultar una pesada carga para el
organismo. Los estudios actuales recomiendan ingerir la cantidad
de 0,8 gramos por kilogramo de peso de nuestro cuerpo. Así que
una persona de 60 kilos necesitará diariamente unos 48 gramos.
Sin embargo las medias europeas de consumo estan 3 veces por
encima de esta cantidad, lo que es debido al abundante consumo
de embutidos y carne: 150 gramos de carne o embutido ya es
suficiente para cubrir las necesidades diarias de proteínas. Pero es
que además comemos huevos y productos lácteos, y por si fuera
poco los alimentos vegetales contienen proteínas.
Lo mejor para el cuerpo es ingerir proteínas procedentes de una
mezcla de alimentos animales y vegetales. La fórmula idónea es:
como mucho una tercera parte de proteínas animales
(carnes,huevos,lácteos), y dos terceras partes de proteínas
vegetales (sobre todo zanahorias, cereales frutos secos, legumbres,
etc).
Los alimentos vegetales tienen además la ventaja de que
contienen menos calorías pero proporcionan más vitaminas y
sustancias minerales.
CUANTAS PROTEINAS SON NECESARIAS ?

6. Si la toma de proteínas es insuficiente (es decir, a partir de una
toma de proteínas de 0,4 a 0,6 g/día), la capacidad física y
anímica disminuyen en primer lugar. Además, en caso de
carencia, se perjudica el sistema inmunitario, lo que tiene como
consecuencia una alta predisposición a las enfermedades
infecciosas. La falta de proteínas también puede provocar una
aceleración de los procesos de envejecimiento en el cuerpo. En
caso de falta masiva de proteínas pueden aparecer edemas
importantes, es decir, almacenamiento de líquidos en los tejidos.
En caso de un suministro excesivo de proteínas pueden tener
consecuencias metabólicas en diversos sistemas y órganos de la
economía, incluyendo alteraciones en el metabolismo
hidroelectrolítico y ácido base, en el metabolismo óseo, en la
función renal y en la función endocrina. De particular
significación son las alteraciones del crecimiento en la edad
pediátrica, y el riesgo aumentado de urolitiasis, osteoporosis y
obesidad en etapas posteriores de la vida.
CARENCIA DE PROTEINAS

7. PROTEÍNAS
Holoproteínas
Proteínas filamentosas
Proteínas globulares
Heteroproteínas
Cromo proteínas
Glucoproteínas
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Fosfoproteínas
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8. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de los radicales R
libres y de que éstos sobresalgan de la molécula y, por tanto, tengan la
posibilidad de reaccionar con otras moléculas.
El conjunto de aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la
capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con éstas se
denomina centro activo de la proteína.
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9. 9

10.  Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo
que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.
 La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al
ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua.
Así, la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de agua
que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su
precipitación.
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Solubilidad
 La solubilidad depende del pH,
temperatura, concentración
iónica... A pesar de ser solubles, la
mayoría de las membranas
biológicas son impermeables al
paso de proteínas.
Capa de moléculas de agua

11. Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior
(secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida
a un polímero con estructura primaria.
Consecuencias inmediatas son:
- Disminución drástica de la solubilidad de la
proteína, acompañada frecuentemente de
precipitación
- Pérdida de todas sus funciones biológicas
- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas
Desnaturalización y renaturalización

12. Agentes desnaturalizantes
I. Físicos
1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se
desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.
2. Radiaciones
II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH

13. HOCH2 CH2 SH
CH2 SH
HOCH
HCOH
CH2 SH
C O
NH2
NH2
C NH
NH2
NH2
O S
O
O
O-
2-mercaptoetanol
Ditiotreitol (DTT)
Dodecilsulfato sódico (SDS, laurilsulfato)
Urea
Guanidina
Agentes desnaturalizantes

14. 14

15. La especificidad es doble:
• de especie
• de función.
Especificidad de especie:
En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan dos tipos de
sectores:
• Sectores estables
• Sectores variables: Algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por
otros distintos sin que se altere la funcionalidad de la molécula.
Ello ha dado lugar, durante la evolución, a una gran variabilidad de proteínas,
lo que permite que cada especie tenga sus proteínas específicas y que,
incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie (rechazo
en trasplantes de tejidos).
Las diferencias entre proteínas homologas, es decir, con la misma función,
son grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies
emparentadas.
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Especificidad

16. Especificidad de función.
La especificidad también se refiere a la función.
•Cada proteína realiza una determinada función exclusivamente, por ejemplo,
catalizar cierta reacción química sobre cierto substrato y no sobre otro.
•La especificidad se debe a que su actuación se realiza mediante interacciones
selectivas con otras moléculas, para lo que necesitan una determinada
secuencia de aa y una conformación concreta.
•Un cambio en la secuencia o conformación puede impedir la unión y por lo tanto
dificultar la función.
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17. Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un
comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH
del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y,
por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio
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Capacidad amortiguadora

18. CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
Se clasifican en:
• Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.
• Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por
un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético.
Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.
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PROTEÍNAS
Holoproteínas
Proteínas filamentosas
Proteínas globulares
Heteroproteínas
Cromoproteínas
Glucoproteínas
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Fosfoproteínas

19. Globulares:
1. Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
2. Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
3. Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche)
4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas .
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HOLOPROTEÍNAS
Más complejas que las fibrosas.
Forman estructuras compactas,
casi esféricas, solubles en agua o
disolventes polares. Son
responsables de la actividad
celular

20. Fibrosas:
1. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos.
3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
4. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
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HOLOPROTEÍNAS
Más simples que las globulares.
Forman estructuras alargadas,
ordenadas en una sola dimensión,
formando haces paralelos. Son
responsables de funciones
estructurales y protectoras

21. 1. Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona
luteinizante
2. Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan
lípidos en la sangre.
3. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas,
histonas y protaminas de eucariotas.
4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:
a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan
oxígeno, citocromos, que transportan electrones
b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio
de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene
cobre)
5. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína de
la leche.
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HETEROPROTEÍNAS

22. 22
1. Estructural
2. Enzimática
3. Hormonal
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reserva
7. Función
homeostática
8. Anticongelante
9. Actividad contráctil
FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS:

23. Es una de las funciones más características:
1. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas
celulares. Intervienen en el transporte selectivo de iones
(bomba de Na-K)
2. Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las
fibras del huso, de los cilios y flagelos.
3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas
eucariotas.
4. El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma
los tendones y la matriz de los huesos y cartílagos.
5. La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos
paredes de vasos sanguíneos).
6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de
pelos, uñas, escamas de reptiles, plumas, etc.
7. La fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es una
disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto con
el aire.
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Estructural

24. • Es la función más importante.
• Las enzimas son las proteínas más numerosas y
especializadas y actúan como biocatalizadores de las
reacciones que constituyen el metabolismo celular.
• Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las
enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de
los sustratos que intervienen en ellas.
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Insulina y glucagón
Hormona del crecimiento segregada por la
hipófisis
Calcitonina
Enzimática
Hormonal
Inmunoglobulina, trombina y fibrinógeno
Defensiva

25. • Además de las proteínas transportadoras de las membranas,
existen otras extracelulares que transportan sustancias a
lugares diferentes del organismo.
• Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo
estriado.
• Los citocromos transportan electrones en la cadena
respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la
fotosíntesis (cloroplastos).
• La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y
productos tóxicos por la sangre.
• Las lipoproteínas transportan el colesterol y los
triacilglicéridos por la sangre.
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Transporte

26. 26
En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de
energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de
la clara de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de
la semilla de trigo, son utilizadas por el embrión en
desarrollo como nutrientes.
Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen
en el mantenimiento del equilibrio osmótico en
coordinación con los tampones.
Reserva
Función homeostática

27. Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos.
El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y
pluricelulares dependen de las proteínas contráctiles:
• la dineína, en cilios y flagelos,
• la actina y miosina, responsables de la contracción muscular.
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Anticongelante
Función contráctil