2. CONCEPTO DE PROTEÍNA
Las
proteínas son biomoléculas
formadas básicamente por
carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno.
Pueden además contener azufre y
en algunos tipos de proteínas,
fósforo, hierro, magnesio y cobre
entre otros elementos.

3. Son
polímeros de pequeñas
moléculas llamadas
aminoácidos.
Los aminoácidos están unidos
en las proteínas mediante
enlaces peptídicos.
A los aminoácidos se les llama
Monómeros

4. PEPTIDO
= hasta 50 residuos
de aminoácidos
Proteína
= Mas de 50
aminoácidos
Polipéptido=
Varios miles a
millones de daltons

5. LOS AMINOÁCIDOS ( estándar)
 Los
aminoácidos se
caracterizan por poseer un
grupo carboxilo (-COOH) y un
grupo amino (-NH2).
 Las otras dos valencias del
carbono se saturan con un
átomo de H y con un grupo
variable denominado radical R.
Según éste se distinguen
20 tipos de aminoácidos.
Carbono alfa

6. Aminoácidos Hidrófobos o neutros polares

7. Aminoácidos polares neutros

8. AMINOACIDOS ACIDOS
 Poseen
grupos carboxilo
 Están cargados negativamente a pH fisiológico.
 Se les llama aspartato y glutamato

9. Aminoácidos básicos

10. Aminoácidos escenciales
 FENILALANINA
 METIONINA
 TRIPTOFANO
 TREONINA
 LISINA
 VALINA
 LEUCINA
 ISOLEUCINA
 HISTIDINA solo durante
crecimiento
la niñez para el

11. Nombres y abreviaturas
AMINOACIDO
ACIDO ASPARTICO
ACIDO GLUTAMICO
ALANINA
ARGININA
ASPARAGINA
CISTEINA
FENILALANINA
GLUTAMINA
GLICINA
HISTIDINA
ISOLEUCINA
LEUCINA
LISINA
METIONINA
PROLINA
SERINA
TREONINA
TIROSINA
TRIPTOFANO
ABREVIATIRA DE TRES LETRAS
Asp
Glu
Ala
Arg
Asn
Cys
Phe
Gln
Gly
His
Ile
Leu
Lys
Met
Pro
Ser
Thr
Tyr
Trp
ABREVIATURA DE UNA
LETRA
D
E
A
R
N
C
F
Q
G
H
I
L
K
M
P
S
T
Y
W

13. N2H-Tyr-Ala-Cys-Gly-COOH
ES
UN TETRAPEPTIDO LLAMADO
TIROSILALANILCISTEINILGLICINA
OBSERVE QUE SOLO EL ULTIMO SE
NOMBRA COMPLETAMENTE
Los demás se nombran así porque en la
unión de uno con otro se pierde una
molécula de agua
Se les llama residuos de aminoácidos

14. La
variedad de proteínas es
elevadísima, y para su clasificación se
suele recurrir a:
criterios físicos
criterios químicos
criterios estructurales
criterios funcionales

15.  El
criterio físico más utilizado es la
solubilidad.
 albúminas: proteínas que son solubles en
agua o en disoluciones salinas diluidas
 globulinas: requieren concentraciones
salinas más elevadas para permanecer en
disolución
 prolaminas: solubles en alcohol
 glutelinas: sólo se disuelven en
disoluciones ácidas o básicas
 escleroproteínas: son insolubles en la
gran mayoría de los disolventes

16.  Desde
un punto de vista químico, existen dos
grandes grupos de proteínas:
 proteínas simples: formadas exclusivamente
por a-aminoácidos, como es el caso de la
ubiquitina, una proteasa intracelular formada
por 53 AA.
 proteínas conjugadas: que contienen además
de la cadena polipeptídica un componente no
aminoacídico llamado grupo prostético, que
puede ser un azúcar, un lípido, un ácido
nucleico o simplemente un ión inorgánico.

17.  La
proteína en ausencia de su grupo
prostético no es funcional, y se llama
apoproteína.
 La proteína unida a su grupo prostético es
funcional, y se llama holoproteína
(holoproteína = apoproteína + grupo
prostético).
 Son proteínas conjugadas la hemoglobina,
la mioglobina, los citocromos, etc.

18.  En
cuanto a su forma molecular,
podemos distinguir:
 proteínas globulares: la cadena
polipeptídica aparece enrollada sobre sí
misma dando lugar a una estructura más o
menos esférica y compacta.
 proteínas fibrosas: si hay una dimensión
que predomina sobre las demás, se dice
que la proteína es fibrosa.
 Las proteínas fibrosas, por lo general,
tienen funciones estructurales.

19.  Desde
un punto de vista funcional se
distinguen:
 proteínas monoméricas: constan de una
sola cadena polipeptídica, como la
mioglobina.
 proteínas oligoméricas: constan de varias
cadenas polipeptídicas.
 Las distintas cadenas polipeptídicas que
componen una proteína oligomérica se
llaman subunidades, y pueden ser iguales
o distintas entre sí.
 Un ejemplo es la hemoglobina, formada
por 4 subunidades.

21. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
 función
enzimática
 función hormonal
 función de reconocimiento de señales
 función de transporte
 función estructural
LAS PROTEINAS SON
 función de defensa
LAS BIOMOLECULAS
 función de movimiento
QUE TIENEN LAS
 función de reserva
FUNCIONES MAS
DIVERSAS EN LOS
 transducción de señales
SERES VIVOS
 función reguladora

23.  La
gran mayoría de FUNCION ENZIMATICA
las reacciones
metabólicas tienen
lugar gracias a la
presencia de un
catalizador de
naturaleza proteica
específico para cada
reacción.
 Estos biocatalizadores
reciben el nombre de AUMENTAN LA VELOCIDADAD
enzimas.
DE LA REACCION HASTA 106 Y
 La gran mayoría de
1012
las proteínas son
TRABAJAN A CONDICIONES EXTREMAS DE pH
enzimas.
Y TEMPERATURA SUAVES

24. ACCION HORMONAL
 Sustancias producidas
por una célula y ya
secretadas ejercen su
acción sobre otras
células dotadas de un
receptor adecuado.
 Modifican la función
celular
 Insulina y glucagon
 Hormona de
crecimiento
 Péptidos de
crecimiento, controlan
división y
diferenciación celular
 Ejemplos FDGP y
EGF

25. 


La superficie celular
alberga un gran
número de proteínas
encargadas del
reconocimiento de
señales químicas
Existen receptores
hormonales, de
neurotransmisores, de
anticuerpos, de virus,
de bacterias, etc.
En muchos casos, los
ligandos que reconoce
el receptor ( hormonas
y neurotransmisores)
son, a su vez, de
naturaleza proteica.

26.  En
los seres vivos son
esenciales los fenómenos
de transporte.
 Los transportadores
biológicos son siempre
proteínas
 Ejemplos Na+-K+
ATPasa y el transportados
de glucosa
 Hemoglobina transportan
O2 de los pulmones a
tejidos
 Lipoproteínas LDL y
HDL transportan lípidos
desde el hígado e
intestinos a los órganos
 Transferrina y
ceruloplasmina proteinas
séricas que transportan
hierro y cobre

27. Activas durante la división
celular, la endocitosis y la
exocitosis
Axial como el movimiento
ameboide de los leucocitos

28. 




La propiedad fundamental de
los mecanismos de defensa es
la de discriminar lo propio de
lo extraño.
En bacterias, una serie de
proteínas llamadas
endonucleasas de restricción
se encargan de identificar y
destruir aquellas moléculas de
DNA que no identifica como
propias
Dan la capacidad de sobrevivir
a ataques de factores abióticos
Citocromo P450, (ENZIMAS)
desintoxican celulas animales
Matalotioneina proteína
intracelular que secuestra
metales tóxicos como el
cadmio, plata, mercurio muy
abundante en cisteina
Proteinas de choque térmico HSP,
consiguen el plegamiento correcto
de las proteinas .
Si las proteinas se dañan estas
estimulan su degradación
Enzimas reparadoras del DNA
protegen a la célula de la radiación

29. 


En los vertebrados
superiores, las
inmunoglobulinas se
encargan de reconocer
moléculas u organismos
extraños y se unen a ellos
para facilitar su
destrucción por las
células del sistema
inmunitario
La proteinas de la
coagulación como
fibrinogeno, trombina
impiden la perdida de
sangre
Queratina proteína de la
piel protegen al
organismo contra daños
mecánicos y físicos

30.  Todas
las
funciones de
motilidad de los
seres vivos están
relacionadas con
las proteínas.
 Así, la
contracción del
músculo resulta
de la interacción
entre dos
proteínas, la
actina y la
miosina.

31. El
movimiento
de la célula
mediante cilios
y flagelos está
relacionado
con las
proteínas que
forman los
microtúbulos.

32.  La
ovoalbúmina de la
clara de huevo,
 la lactoalbúmina de
la leche,
 la gliadina del grano
de trigo y
 la hordeína de la
cebada,
 Zeina en vegetales,
 Constituyen una
reserva de
aminoácidos para el
futuro desarrollo del
embrión.

33. 

Los fenómenos de
transducción están
mediados por proteínas.
Así, durante el proceso
de la visión, la
rodopsina de la retina
convierte (o mejor dicho,
transduce) un fotón
luminoso (una señal
física) en un impulso
nervioso (una señal
eléctrica), y un receptor
hormonal convierte una
señal química (una
hormona) en una serie de
modificaciones en el
estado funcional de la
célula.

34. ESTRUCTURA DE
LAS PROTEÍNAS
 Definida por cuatro niveles
estructurales denominados:
estructura primaria,
estructura secundaria,
 estructura terciaria
 y estructura cuaternaria.

36. ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la
disposición de la secuencia de
aminoácidos en el espacio.
Existen dos tipos de estructura
secundaria:
la a(alfa)-hélice
la conformación beta

37. α-hélice

38.  La
estructura se estabiliza con puentes
de hidrógeno que se forman entre el
grupo -NH- del enlace peptídico del
aminoácido en posición i y el grupo
-CO- del enlace peptídico
 Las cadenas laterales se disponen hacia
la parte externa de la hélice α, lo que
evita problemas de impedimentos
estéricos.
 La estructura se inestabiliza cuando en
ella hay una Pro o un aminoácido muy
cargado (Lys o Glu).

42. Esta
conformación globular se mantiene
estable gracias a la existencia de enlaces
entre los radicales R de los aminoácidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:
el puente disulfuro entre los radicales de
aminoácidos que tiene azufre.
los puentes de hidrógeno
los puentes eléctricos
las interacciones hifrófobas.

43. ESTRUCTURA CUATERNARIA
 unión
, mediante enlaces débiles de
varias cadenas polipeptídicas con
estructura terciaria, para formar
un complejo proteico.
 Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de
protómero.

44. PROTOMERO
PROTOMERO

45. DOMINIOS ESTRUCTURALES
 Muchas
cadenas polipeptídicas se pliegan en
dos o más unidades globulares estables que se
denominan dominios.
 Estos dominios pueden presentarse
claramente separados formando zonas
lobulares o interaccionar fuertemente con
otros dominios.
 La relación entre la estructura de un dominio
y la función es compleja.
 A veces, un dominio individual realiza una
determinada función mientras que en otras
ocasiones la función puede requerir más de un
dominio.