1. PROTEÍNAS
 Proteínas estructurales. Constituyen estructuras
corporales como la piel, tendones y cartílago (colágeno).
 Proteínas de transporte. Transportan oxígeno y otras
sustancias por el cuerpo (hemoglobina).
 Proteínas protectoras. Combaten infecciones (gamma
globulinas).
 Hormonas. Regulan procesos corporales (insulina).
 Enzimas. Catalizadores bioquímicos (papaína).
 Movimiento. Contracción y expansión de los músculos
(actina y miosina).

2. PROTEÍNAS
 Los elementos que componen a las proteínas son:
C H O N S
50% 7% 25% 16% 1%
Además pueden encontrarse trazas de:
Fe Cu Mg Mn Co Zn
 Pueden definirse como polímeros gigantes cuyos
monómeros o unidades básicas son los α-aminoácidos (α-
a.a.)
 Químicamente hablando son poliamidas derivadas de los
α-a.a.

3. α-AMINOÁCIDOS
 Son compuestos en los que hay un grupo carboxilo (-
COOH) y un grupo amino (-NH2) unidos a un mismo
carbono (carbono α respecto al carboxilo). La tercera
valencia de dicho carbono está ocupada por un hidrógeno
y la cuarta por un grupo alquilo o cadena lateral (-R).

4. α-AMINOÁCIDOS
 De acuerdo con el tipo de cadena lateral a que se encuentre
unida, se pueden clasificar como aminoácidos ácidos, básicos o
neutros. También pueden dividirse en aminoácidos con grupos
laterales hidrofóbicos, hidrofílicos y con características
intermedias.

5. α-AMINOÁCIDOS

6. α-AMINOÁCIDOS

7. α-AMINOÁCIDOS
ESENCIALES
 Las proteínas que forman nuestro organismo se
construyen a partir de veinte alfa-aminoácidos.
 Muchos de estos aminoácidos pueden ser sintetizados
por el ser humano, sin embargo, unos cuantos de ellos
deben obtenerse de la dieta diaria. A estos aminoácidos
se les conoce como aminoácidos esenciales.
 Los aminoácidos esenciales son:
Val, Leu, Ile, Tre, Phe, Trp, Lis, Met, Arg*e His*

8. ENLACE
PEPTÍDICO
 Es el enlace tipo amida que se forma cuando el extremo
carboxílico de un aminoácido se une con el extremo amino
de otro aminoácido, eliminándose una molécula de agua.
 Cuando se unen dos aminoácidos se forma un dipéptido,
cuando se unen tres un tripéptido, etc.

9. PÉPTIDOS
 Péptido. Compuesto
formado por la unión de
dos o más aminoácidos,
mediante enlaces
peptídicos.
 Polipéptido. Cualquier
péptido con diez o más
residuos de aminoácidos.
 Proteína. Cualquier
polipéptido con más de
100 residuos de
aminoácidos.

10. ESTRUCTURA DE
LAS PROTEÍNAS
 Estructura Primaria. Es el nivel estructural fundamental y
se refiere a la secuencia de aminoácidos de una proteína.
Indica el orden específico que tienen los aminoácidos en
esa proteína y determina de manera indirecta la
funcionalidad de la misma.

11. ESTRUCTURA
 Estructura Secundaria. Se refiere al plegamiento que sufre la
molécula debido a las interacciones que se dan entre los
grupos funcionales cercanos. En muchos casos este
plegamiento se debe a la formación de puentes de hidrógeno.
Pueden presentarse estructuras de tipo helicoidal o laminar
plegada.

12. ESTRUCTURA
 Estructura Terciaria. Se
refiere a la forma
tridimensional de la
proteína, la cual es
producida por dobleces
en su cadena. Indica la
forma en la cual la
molécula entera está
arrollada.
 Tiene que ver con la
disposición de la proteína
al plegarse sobre sí
misma, originando una
conformación globular.

13. ESTRUCTURA
 Estructura Cuaternaria. Se
refiere a la forma en que se
agrupan varias moléculas de
proteínas para formar
agregados estructurales
(cómo se acomodan en el
espacio el conjunto de
cadenas polipeptídicas).
 Se forma mediante enlaces
débiles.
 Ejemplo: hemoglobina.

14. CLASIFICACIÓN(Seg
ún su estructura)
 Fibrosas. Formadas por cadenas
de aminoácidos entrelazadas
formando una especie de cuerda
larga, o bien en forma de
láminas. Son muy resistentes e
insolubles en agua. Ejemplos:
queratina, colágeno y fibroína.
 Globulares. Se enrollan en formas
compactas y casi esféricas.
Suelen ser solubles en agua y se
mueven dentro de la célula.
Ejemplos: Hemoglobina, zeína,
albúmina, insulina.