Tecnologia de alimentos de origen animal..

1. REPUBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA
MINISTERIO DE LA DEFENSA
UNIVERSIDAD NACIONAL EXPERIMENTAL
DE LAS FUERZAS ARMADAS
UNEFA
NÚCLEO PORTUGUESA
ACARIGUA, JULIO 2013

2. REPUBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA
MINISTERIO DE LA DEFENSA
UNIVERSIDAD NACIONAL EXPERIMENTAL
DE LAS FUERZAS ARMADAS
UNEFA
NÚCLEO PORTUGUESA
Analizar el comportamiento de las proteínas,
grasas y agua de la carne ante los procesos
agroindustriales en la elaboración de Embutidos.
INTEGRANTES:
Rusmery Salcedo C.: 20.390.625
Yoselyn González C.I: 21.393.573
Yely Cáceres C.I.: 19.376.895
Zuly Jiménez C.I.: 19.637.432
Rosmeroy Coira C.I.: 21.934.404
Jim Antiche C.I.: 24.588.388
Gabriely Cordero C.I.: 23.959.353
Stephany Quintero C.I.: 25.279.184
Luis Torrealba C.I.: 20.157.055
Allendy Hernández C.I.: 17.599.736
Lewis Canelón C.I.: 24.146.870
Ronald Marchan C.I.: 21.561.089
Ing. Agroindustrial 6to.
Prof.: Ing. Eduardo López

3. INTRODUCCIÓN
Desde una perspectiva podemos decir que la carne esla parte muscular
comestible de los animales de abasto sacrificados en mataderos autorizados
constituida por todos los tejidos blandos que rodean el esqueleto tendones vasos
nervios aponeurosis y todos los tejidos no separados durante la faena. Además, cabe
destacar que su capacidad de retención de agua consiste en la capacidad que tiene la
carne para retener el agua libre durante la aplicación de fuerzas externas, tales como
el corte, la trituración y el prensado. Muchas delas propiedades físicas de la carne
como el color, la textura y la firmeza de la carne cruda, así como la jugosidad y la
suavidad dela carne procesada, dependen en parte de lacapacidad de retención de
agua. Lo que se demuestra a continuación en las siguientes actividades realizadas en
el laboratorio.

4. MARCO METODOLÓGICO
PROTEÍNAS
Son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre
proteína proviene de la palabra griega ("prota"), que significa "lo primero" o del
diosProteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.También desempeñan un
papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas.
Son imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan una enorme
cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:
 Estructural (colágeno y queratina)
 Reguladora (insulina y hormona del crecimiento),
 Transportadora (hemoglobina),
 Defensiva (anticuerpos),
 enzimática (sacarasa y pepsina),
 Contráctil (actina y miosina).
Están constituidas por aminoácidos que se apliegan a una estructura
tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las proteínas están
codificadas en el material genético de cada organismo, donde se especifica
su secuencia de aminoácidos. Las proteínas poseen dos grupos funcionales
característicos: el amino (-NH2) y el carboxílico (-COOH). El grupo carboxílico por
ser ácido puede disociar iones H+, el grupo amino básico fija iones H+; si ambos
grupos están disociados, resultan iones híbridos que presentan doble carga (+ y -),
bajo cuya forma se encuentran los aminoácidos en forma solución acuosa. Entre los
aminoácidos que componen los péptidos de las proteínas de la carne, el ácido
glutámico y la lisina tienen grupos laterales que normalmente poseen cargas negativas

5. y positivas. Las moléculas nativas tienden por lo expuesto por lo anteriormente a ser
lo más hidrófilas posible.
ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS
 Estructura primaria: es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos
indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que
dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su
secuencia y de la forma que ésta adopte.
 Estructura secundaria:es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el
espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis
de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una
disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
 Esta estructura (Alfa Hélice) se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí
misma la estructura primaria.
 (Conformación Beta), los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena
en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. Presentan
esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
 Estructura terciaria: informa sobre la disposición de la estructura secundaria
de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación
globular En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la
secundaria y por tanto la terciaria.

6.  Estructura cuaternaria:Esta estructura informa de la unión, mediante
enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura
terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
TIPOS DE PROTEÍNA
 Según su forma:
 Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria
atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Ejemplos de éstas
son queratina, colágeno y fibrina.
 Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica
apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y
grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes
polares como el agua.

7.  Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y
otra parte globular (en los extremos).
 Según su composición química:
 Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son
la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas).
 Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras
sustancias no proteicas llamadas grupo prostético.
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
 Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén
presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
 Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica
analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su
molécula tiene carga negativa y viceversa.
 Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está
determinada por su estructura primaria.
 Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como
amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse
como ácidos (aceptando electrones) o como bases (donando electrones).

8. PROTEÍNAS QUE SE ENCUENTRAN EN LA CARNE
Las proteínas constituyen aproximadamente el 18% de la carne y se
encuentran en la siguiente proporción:
 Proteínas miofibrilares. 52 – 56 %
 Proteínas Sarcoplásmicas. 30 - 35 %
 Proteínas Estromáticas. 5 – 15 %
 Proteínas Miofibrilares: Son solubles en soluciones salinas y se ubican
dentro del grupo de las globulinas. Estas características resultan de fundamental
importancia dentro del procesamiento de carne, puesto que además del agua de
composición, se agrega agua y sal como ingrediente formándose soluciones
salinas, por tanto la solubilización de las proteínas Miofibrilares resulta de
fundamental importancia en los procesos tecnológicos entre estas se encuentran:
la miosina, actina, troponina y tropomiosina.
 Proteína Sarcoplásmicas: Son solubles en agua y se ubican dentro del grupo
de las albuminas entre ellas tenemos: enzima mitocondriales y proteínas solubles,
mioglobina, citocromo, flavoproteínas.
 Proteína Estromática (tejido conectivo): son insolubles en solventes
acuosos y se ubican dentro del grupo de las escleroproteínas, entre ellas tenemos:
colágeno, elastina y reticulina.
GRASAS
El contenido en la carne va a ser muy variable siendo el parámetro que más
varía. Tal cantidad de grasa va a depender de la relación grasa-agua. Todo lo que hay

9. en el agua, proteínas, sales etc. variará si aumenta o disminuye la cantidad de grasa.
Esta grasa se va a acumular en cuatro depósitos:
 Cavidad corporal: cavidad torácica, abdominal y pélvica.
 Zona subcutánea.
 Localización intramuscular
 Localización intermuscular.
Dependiendo de la especie el porcentaje de grasa variará siendo en el cordero
de un 6,6% y en el cerdo de un 5,25%. El porcentaje de grasa en la vaca, pollo,
conejo, pavo está entre 2-3,2%. La cantidad de lípidos neutros será de 6,1% del
cordero y del 4,9% en el cerdo. En la vaca, pollo, conejo y pavo es inferior al 3%.Los
lípidos polares van a ser los fosfolípidos que se encuentran en un porcentaje bajo pero
constante en la carne, donde tienen función estructural al constituir las membranas
celulares. Los más importantes van a ser fosfatidil etanolamina, fosfatidilserina y
fosfatidilcolina. La grasa que nos va a interesar desde el punto de vista bromatológico
va a ser la intramuscular e intermuscular.
AGUA
Las miofibrillas retienen agua debido a que forma un retículo tridimensional
de filamentos, estructura que persiste después de homogeneizar la carne. La cantidad
de agua inmovilizada depende del espacio existente entre los filamentos. Si la fibra
muscular se contrae los miofilamentos de actina y miosina sobremontan
considerablemente, el espacio se hace menor y disminuye la cantidad de agua
inmovilizada. La relajación de la fibra por tratamiento con ATP-MG y/o con
quelantes del Ca++ induce considerable hinchamiento y por consiguiente aumenta la
cantidad de agua inmovilizada.

10. PROPIEDADES DEL AGUA.
La molécula de agua consta de dos átomos de hidrogeno y un átomo de
oxígeno. Hidrogeno y oxigeno se encuentran unidos entre sí en forma covalente.
Como los átomos de hidrogeno forman con el oxígeno un ángulo de 105º
aproximadamente, se originan en la molécula un punto de gravedad con carga
positiva y otro con carga negativa. Por esta razón la molécula de agua es dipolar.
La propiedad de contar con dos cargas eléctricas distintas actuantes hacia el
exterior y con ellas ser capaz de captar o rechazar cargas tanto positivas como
negativas es la característica más importante del agua y en estos se basan muchos
procesos y fenómenos de gran importancia tecnológica para la industria cárnica.
FORMA EN QUE SE ENCUENTRA EL AGUA EN LA CARNE
 Capa secundaria. Está unida a las proteínas pero con menor fuerza.
 Agua inmovilizada: Se encuentra entre los filamentos de las proteínas y su
fuerza es del tipo físico favorecida por la separación de los filamentos. El
agua mayormente se encuentra retenida de esta forma.
 Agua libre: Es aquella sujeta solamente por fuerzas superficiales.
CAPACIDAD DE RETENCIÓN DE AGUA
Es la aptitud de la carne a retener total o parcialmente el agua que posee. Es
importante desde el punto de vista sensorial, nutritivo y tecnológico. Desde el punto
de vista sensorial va a tener importancia en la jugosidad, textura, color y dureza de la
carne. Desde el punto de vista nutritivo una carne con una capacidad retención de
agua baja pierde agua, minerales y todos aquellos componentes solubilizados como
proteínas vitaminas etc... Desde el punto de vista tecnológico, carnes con baja

11. capacidad de retención de agua producirán goteo mientras que carnes con alta
capacidad de retención de agua producirán hinchamiento.
El agua supone el 75% del peso total de la carne. Este agua la vamos a
encontrar en forma ligada estableciendo Puentes de hidrógeno con los grupos
hidrófila cargados de las proteínas sobre todo. Esta agua supone el 5% del total de
agua. También habrá agua inmovilizada que es una capa intermedia, no ligada, pero
orientada a los grupos hidrófilos. La gran mayoría del agua, entorno al 95%, se
encuentra en estado de agua libre.
FACTORES DE LOS QUE DEPENDE LA CAPACIDAD DE RETENCIÓN DE
AGUA.
 Factores que intervienen en la conversión del músculo en carne
 PH: dependerá de la cantidad de glucógeno. El glucógeno pasará a glucosa y
por vía anaeróbica (animal muerto) pasa a ácido láctico. Cuanto más se
aproximen el pH al punto isoeléctrico de las proteínas de la carne, menor
capacidad de redención de agua tendrá la carne. En condiciones normales el
pH siempre será superior al punto isoeléctrico. Al aumentar el ácido láctico el
pH se aproximará al punto isoeléctrico y si el pH es igual a este, la repulsión
de las proteínas de la carne es nula por lo que hay muchas interacciones entre
ellas.
 Rigor mortis: se produce una bajada brusca en la capacidad de retención de
agua por la contracción del músculo y la Unión actina-miosina irreversible.
También está implicada la bajada de pH. Posteriormente sucede la
maduración de la carne en la que se desorganizan por autolisis las miofibrillas
de la carne.

12.  Factores ante-morte o intrínsecos del animal
 Especie: en orden de mayor a menor capacidad de retención de agua se
encuentran cerdos, bóvidos, équidos, ovinos y aves.
 Edad: la carne joven tendrá mayor capacidad de retención de agua.
 Cortes: cuanto mayor sea la proporción de tejido conectivo, menor capacidad
de retención de agua.
 Factores post-morte u otros factores:
La carne se puede consumir fresca o para la elaboración de distintos
productos. Para esto no la mente se añade una serie de aditivos (sal y fosfatos) que en
muchos casos pueden cambiar la capacidad de retención de agua de la carne. Son
capaces de aumentarla por los siguientes factores:
 Crean fuerzas iónicas: la adición de sal a muy elevadas concentraciones
hace que la proteína precipiten y bajé la capacidad de retención de agua. En
concentraciones de sal moderadas se produce un aumento de la capacidad de
retención de agua debido a que los iones cloruro se unen a las cargas
positivas que hay en las proteínas inhibiendo las interacciones entre las
moléculas expandiendo el gel.
 Acción quelante: del calcio establece Puentes sin que moleculares entre las
cargas negativas de dos proteínas. Con la adición de sal u otros quelantes, por
competencia desplazaremos estos e iones de calcio o magnesio evitando la
formación de estos Puentes.
EMULSIÓN
Una emulsión es una mezcla de dos líquidosinmiscibles de manera más o
menos homogénea. Un líquido (la fase dispersa) es dispersado en otro (la fase

13. continua o fase dispersante). Muchas emulsiones son emulsiones de aceite/agua, con
grasas alimenticias como uno de los tipos más comunes de aceites encontrados en la
vida diaria. Ejemplos de emulsiones incluyen la mantequilla y la margarina, la leche y
crema, la mayonesa.
Las emulsiones son parte de una clase más genérica de sistemas de dos fases
de materia llamada coloides. A pesar que el término coloide y emulsión son usados a
veces de manera intercambiable, las emulsiones tienden a implicar que tanto la fase
dispersa como la continua son líquidos.
Existen tres tipos de emulsiones inestables: la floculación, en donde las
partículas forman masa; la cremación, en donde las partículas se concentran en la
superficie (o en el fondo, dependiendo de la densidad relativa de las dos fases) de la
mezcla mientras permanecen separados; y la coalescencia en donde las partículas se
funden y forman una capa de líquido.
El color básico de las emulsiones es el blanco. Si la emulsión es diluida, el
efecto Tyndall esparce la luz y distorsiona el color a azul; si es concentrado, el color
se distorsiona hacia el amarillo. Este fenómeno se puede ver fácilmente al comparar
la leche desnatada (sin o con poca grasa) con la crema (con altas concentraciones de
grasa láctea). Las microemulsiones y nanoemulsiones tienden a ser claros debido al
pequeño tamaño de la fase dispersa.
 La emulsión cárnica sana se emulsiona O/A: Se forma a partir de carne
picada, picando grasa, añadiendo agua y agitando.
 Consta de dos fases: la interna (grasa) y la externa (agua, proteínas
miofibrilares y fibra muscular).
 El agente emulsionante son las proteínas miofibrilares.
 La miosina se sitúa alrededor de la gota de grasa, y hace que todas queden
incluidas en la fase externa.
 Esta emulsión tiende a la estabilidad. Su estabilidad depende de:

14.  Temperatura: No puede sobrepasar los 15 - 20 ºC, porque con el calor las
proteínas se desnaturalizan y pierden la capacidad emulsionante.
 Tamaño de las gotas de grasa: Si se pica demasiado la grasa, las gotas son
demasiado pequeñas y en gran cantidad. La proteína tiene que cubrir todas las
gotitas de grasa, y se necesita gran cantidad de la misma. Como no tenemos
tal cantidad de proteínas, la emulsión se hace inestable.
 El pH: La mayor capacidad emulsionante se da en un pH de 7. Fuera de ese
pH, ya sea mayor o menor, la capacidad emulsionante y la emulsión tienden a
ser más inestables.
 Estado y tratamiento de la carne después del sacrificio: La miosina está
unida a la actina en el rigor mortis, y no puede actuar rodeando las gotas de
grasa. Después del rigor mortis, esta miosina está de nuevo disponible.
 Viscosidad: Está en relación con el agua que nosotros añadimos.
COMO ES EL COMPORTAMIENTO DE LA RETENCIÓN DE AGUA
AL APLICAR SAL (NACL) Y/O FOSFATO.
Cuando se le agrega sal a la carne disminuye el P.I.E de la proteína
Miofibrilares, si no está salada el P.I.E está próximo a un pH de 5 pero cuando se
agregan un 2% de sal el P.I.E baja a un pH de 4, esto es debido a una sobrecarga (-)
en las proteínas Miofibrilares, al disociarse el cloruro de sodio en sus iones, el anión
(Cl-) se fija fuertemente en las proteínas, no ocurriendo así con el catión (Na+) lo
cual se debe a que este se encuentran hidratado.
La carne se utiliza en transformación, normalmente tiene un pH por encima
del P.I.E de las proteínas por lo que la aplicación de sal se traducirá en un
mejoramiento de su capacidad de retención de agua.

15.  Aplicación del fosfato
Al agregar fosfato que son quelantes del calcio produciendo una disociación
de los puentes iónicos proteicos provocan una separación definitiva d las cadenas de
proteínas afectadas por estos puentes iónicos incrementándose así el espacio entre
ellas para incorporar y retener agua, lo cual se traduce en un incremento a la
capacidad de retención de agua que se suma a la que ya había sido inducido por el Cl-
de la sal agregada.
 Mioglobina
Es el pigmento muscular disuelto en el plasma celular (sarcoplasma) la
mioglobina almacena oxígeno en las células musculares y lo rinde al sistema
transferido de electrones para la producción de ATP vía de fosforilacion oxidativa. En
el músculo la mioglobina representa 60-90% del pigmento total que da color a la
carne.
 Estructura y composición de la mioglobina
La mioglobina tiene una fracción hemo formada por un átomo de hierro y un
gran anillo porfirinico constituidos por cuatro anillos pirrólicos heterocíclicos unidos
entre sí por puentes –CH. Cuando la fracción hemo se une a la globina se forma la
hemoglobina o la mioglobina. La diferencia fundamental entre estas estructuras es
que la mioglobina se compone de un solo grupo hemo por moléculas, mientras que la
hemoglobina contiene cuatro grupos hemo por cada molécula.
 Comportamiento de la mioglobina
La función principal de la hemoglobina es trasportar por la sangre el oxígeno
capturado en los pulmones. La mioglobina, que tiene una afinidad por el oxígeno

16. superior a la hemoglobina, “se lo quita” cuando la sangre llega al músculo, actuando
como aceptor y reserva de oxígeno del músculo. Ambas contienen grupos hemo
formado por 4 anillos pirrólicos que compleja a un ión hierro divalente Fe+2.
 Cantidades de mioglobina en las diferentes especies
Actividad Muscular: los músculos que tienen una gran actividad tienden a
poseer mayores concentraciones de mioglobina. Por ejemplo el corazón es el musculo
más activo del cuerpo contiene mayores concentraciones de mioglobina debido a sus
requerimientos de oxígeno.
Especie del Animal: se encuentran mayores concentraciones de mioglobina
en el bovino que en el cerdo y mayor en el cerdo que en las aves.
Edad del Animal: los músculos de animales jóvenes tienen menos
mioglobina que de los animales viejos de la misma especie.
Según su Función: El largo dorsal, musculo de postura de color, rojo claro.
Extensor carporadial. Musculo de la locomoción, rojo oscuro.
FORMACIÓN DEL DESARROLLO DEL COLOR DEL CURADO -
NITROSOMIOCROMO.
La mioglobina óxido Nítrico (nitrosomiocromo), se forma en la carne por
calentamiento sin agregar ningún otro agente reductor. Es un hecho que la actividad
de enzimas y coenzima reductoras es eliminada por motivo de su desnaturalización
causada por el calor. Sin embargo ocurren cambios de transformación proteica con
activación de los grupos sulfidrilos (-SH) y formación de puentes disulfuros (-S-S).
En el primer sistema bajo la acción catalítica, del ferrocitocromo participa en
la reducción del ion nitrito a óxido nítrico que se fijara a la metamioglobina. El ácido

17. nicotínico- adeníndinucleótido hidrogenado (NADH) proporciona, retornando a
NAD, el efecto de reducción necesario.
En el segundo proceso actúa también el NADH como producto reductor,
participando un sistema de deshidrogenasas en el circuito. El único responsable de los
fenómenos de reducción es por consiguiente, el NADH que desarrolla su acción con
ayuda de enzimas y sustancias transformadoras como citocromos.
Al agregar nitrito a la carne, lo primero que ocurre es una reacción de la
oximioglobina (Mb-O2) de color rojo brillante, con el nitrito (-NO2) agregado, donde
la mioglobina (Mb) es oxidada a metamioglobina (Metamb), de color marrón –
grisáceo, y el nitrito es reducido a óxido nítrico (NO) y éste oxidado por el O2 del aire
a nitrato (-NO3). Pero como en el medio quedan presentes iones nitrito (-NO2) estos
reaccionan con la metamioglobina (unión iónica), la cual pasa a metamioglobina
nitrito (MetaMb NO2) de color marrón grisáceo.
FORMACIÓN DE NITROSAMINA
Las nitrosaminas resultan de la combinación de aminas secundarias y
terciarias con el ácido nitroso (HONO) o también de la reacción de la prolina con el
HONO. El mecanismo mediante el cual pueden formarse las nitrosaminas es la
siguiente:
Durante el proceso de digestión de las proteínas se producen aminas
primarias, secundarias y terciarias en el estómago del consumidor. Al ingerir carnes
curadas es posible consumir HONO o nitritos (-NO2) en exceso y en condiciones de
pH del estómago (pH 2,0-2,5) a partir de los nitritos (-NO2) se puede producir ácido
nitroso (HONO) por las condiciones de acidez propias del medio.

18. PRÁCTICA Nº1
CAPACIDAD DE LA CARNE PARA FORMAR EMULSIÓN
 Preparación de solución salina a 1 molar.
Sal [cloruro de sodio (NaCl)] peso molecular 58.454 gr.
Peso molecular: es igual a la sumatoria del peso atómico de todos sus elementos.
Peso Atómico:
Peso atómico Na…………………. 22.997 g
Peso atómico Cl …………………. 35.457 g
Peso molecular NaCl………….… 58.454 g
Se pesan 58.454 gr de sal en la balanza se lleva a un balón aforado de 1000 ml
y se le agrega agua destilada hasta llegar al ras del balón teniendo una solución salina
a 1 molar luego se lleva a Refrigeración hasta el momento de la práctica.
 Preparación de aceite.
Se toma la grasa y se coloca en un Beaker de 250 ml luego se lleva a la plancha
térmica y se deja fundir a una temperatura entre 40 y 42 ºC al momento de la
práctica.
 Método.
Se utilizara el Método de Swiftet al. (1961) modificado por Miguel Ángel
García (2007) en dos etapas.
 Etapa 1.
a. Se pesan 50 gr de carne y se coloca en un homogenizador.

19. b. Se agregan 200 ml de solución salina al 1 molar y se homogeniza esta por 1
o 2 min a velocidad alta (aprox. 13000 rpm) obteniéndose una suspensión
cárnica en donde se encuentra solubilizadas las proteínas miofibrilares.
 Etapa 2. (Modificación técnica demostrativa para L.I.T.A. UNELLEZ).
1. Se pesan 12.5 gr de suspensión cárnica de la etapa 1 y se coloca en un vaso de
licuadora (homogenizador).
2. Se agregan 37.5 gr de solución salina al 1 molar de NaCl.
3. Se pone en marcha la licuadora agregando en un primer paso 10 ml de aceite
vegetal manteniendo el efecto de licuado hasta lograr una emulsión evidente.
4. Luego se vierte en un vaso precipitado o tubo de ensayo para su observación
5. Se repite los pasos 1 y 2
6. Se pone en marcha la licuadora agregando en un primer paso 20 ml de aceite
vegetal manteniendo el efecto de licuado hasta lograr una emulsión evidente.
7. Luego se vierte en un vaso precipitado o tubo de ensayo para su observación
8. Se repite los pasos 1 y 2
9. Se pone en marcha la licuadora agregando en un primer paso 60 ml de aceite
vegetal manteniendo el efecto de licuado hasta lograr una emulsión evidente.
10. Luego se vierte en un vaso precipitado o tubo de ensayo para su observación
11. Observe y caracterice.

20. ANALISIS Y RESULTADOS
(Capacidad De La Carne Para Formar Emulsión)
10 ml 20 ml 40 ml
En esta primera muestra se
observó burbujas en la parte
superior y con una consistencia
muy liquida, teniendo pequeñas
moléculas de grasa. Esto es
debido a que no se expusieron
normalmente las grasas en las
proteínas presentes.
Por esto se tiene exceso de agua
y falla de grasa.
En esta segunda muestra se
observaron las fallas de la
emulsión (carne de mala
calidad), lo que se forman
deterioros de las proteínas.
Esta debió ser más
consistente o cremosa (no
liquida).
En esta última se pudo
observar un desfase porque
la parte superior es pura
grasa (No hay emulsión
sino un exceso de grasa).
De lo observado Concluya lo ocurrido y a que se debe:Para que haya una buena
emulsión la temperatura tiene que estar en 16 ºC. Debido a esto no se formaron bien
las emulsiones, ya que la temperatura fue de 25 ºC.
Los puntos críticos de la emulsión son la capacidad de emulsificante en la
refrigeración que está por debajo de 16 ºC y la buena calidad de la carne y grasa.

21. Practica Nº 2
CAPACIDAD DE RETENCION DE AGUA DURANTE EL COCINADO
Recursos a utilizar.
1.1 Materiales y equipo:
 Espátulas.
 Balanza de precisión.
 Plancha térmica o Horno de
Temperatura regulable.
 Papel de aluminio
 Servilletas.
 Bandejas de acero inoxidable
1.2 Suministros:
 Carne de res molida ()
 Sal común NaCl.
 Fosfato.
Procedimientos.
En esta práctica se evaluara la capacidad de retención de agua (C.R.A) según la
Bibliografía. Se toman tres (3) muestras bajo tratamientos diferentes: carne sola, con
sal y con sal y fosfato bajo condiciones de cocinados iguales.
Muestra
Carne molida
gr
Sal gr Fosfatos gr
Cocinado
TºC/tiempo
Hr
A 100 *** *** 80/1 Hr
B 100 2 *** 80/1 Hr
C 100 2 0.5 80/1 Hr
1.2 preparación de las muestras para el cocinado.
Se toma y se pesa tres muestras de carne molida (según la especie) de 100 gr cada
una, en hojas de papel de aluminio todas con el mismo área de 20 x 20 cm.
 La primera muestra no se le agregara ningún tipo de aditivo se masajea de forma
envolvente y se extiende en el papel de aluminio hasta tener un grosor de 1 cm de

22. forma cuadrada o rectangular se dobla el papel aluminio sobre la muestra y se
marca con lápiz o marcador indeleble con la letra A.
 La segunda muestra se le agregara 2 gr de sal común NaCl se masajea de forma
envolvente y se extiende en el papel de aluminio hasta tener un grosor de 1 cm de
forma cuadrada o rectangular se dobla el papel aluminio sobre la muestra y se
marca con lápiz o marcador indeleble con la letra B.
 La Tercera muestra se le agregara 2 gr de sal común NaCl y 0.5 gr de Fosfato se
masajea de forma envolvente y se extiende en el papel de aluminio hasta tener un
grosor de 1 cm de forma cuadrada o rectangular se dobla el papel aluminio sobre
la muestra y se marca con lápiz o marcador indeleble con la letra C.
Cocinado:
Una vez envuelta y marcadas las muestras se procede a cocinarlas simultáneamente
en un horno con temperatura estandarizada a 80 ºC por una hora cuidando que la
parte doblada quede hacia la parte superior para evitar drenaje de agua el espesor
permite un cocinado uniforme y total de las muestras.
Escurrido y Secado:
Cumplida la etapa de cocinado se procede a extraerlas del horno a escurrir el
contenido de agua que haya drenado durante el cocinado al papel aluminio se coloca
papel absorbente y se retira cualquier componente disuelto en el agua y fuera de la
masa ya que es considerado como perdidas ante el proceso de cocción.
Pesaje y cálculos:
Luego de haber secado y escurrido las muestras se procede a pesar las muestras y se
considera las pérdidas de peso de cada muestra y se calcula el porcentaje de pérdidas.

23. Cuadro 2. Recolección de datos.
Muestras Peso Inicial Peso Final
Porcentaje de
perdidas
A 100 gr 72,2 gr 27,6 gr
B 100 gr 73,01 gr
C 100 gr 69,76 gr
ANALISIS Y RESULTADOS
(Capacidad De Retención De Agua Durante El Cocinado)
1º Muestra 2º Muestra 3º Muestra
Las observaciones que se
notaron fue la coloración
metamioglobina, la perdida de
agua, otra observación fue que
se notó que la carnes era muy
grasosa (por la mala calidad)
obteniendo un exceso de grasa.
Esta muestra fue sin sal y sin
sin ningún otro compuesto.
Esta obtuvo una buena
capacidad de retención de agua
que cumple con las normas. A
esta muestra se le agrego
cloruro de sodio (NaCl)
En esta muestra se observó un
exceso de grasa. Unahipótesis
pudo haber sido que se agrego
más sal de lo establecido,
debido a esto se presentó más
perdida de agua otras hipótesis
pudo ser el poli fosfato en
descomposición o vencido.

24. Practica Nº 3
OBSERVACIÓN DE LOS COLORES DE LA CARNE FRESCA Y EL
DESARROLLO Y ESTABILIZACIÓN DE COLORES DEL CURADO
Recursos a utilizar.
1.1 Materiales y equipo:
 Tubos de ensayo de 200 ml.
 Beaker de 50, 100ml.
 Termómetros
 Espátulas.
 Varilla de vidrios.
 Pisetas.
 Balanza de precisión.
 Plancha térmica.
1.2 Suministros:
 Carne de res molida ()
 Sal Curante (NaCl,
NaNO2,NaNO3)
 Eritorbato.
Procedimientos.
En este caso se tomaran 4 muestras de carne de 20 gr cada una y se procederá a
incorporar sales curantes para observar su reacción Bioquímicas ante la presencia de
las mismas y ante el proceso de cocinado.
Tabla 1. Desarrollo de color de curado.
Muestra Carne gr
Nitritos
(mg/kg)
ªC/min 0ºC/Hr
Nitritos
(mg/kg)
Eritorbato
(mg/kg)
ºC/min
A 20 200 *** 4ºC/48 *** *** ***
B 20 200 80/20min *** *** *** ***
C 20 *** 80/20min *** *** *** ***
D 20 *** 80/20min *** 200 500 80/20min

25. Preparación de las Muestras:
 Se prepara una solución curantes a partir de una sal curantes comercial al 2 %
y una solución de eritorbato al 0.228%.
 Luego se pesan las cuatros muestras con 20 gr de carne molida, y se coloca
en un tubo de ensayo de 200ml.
 A la muestra (A) se le agregan 4 ml de solución curante se Mezcla bien y se
lleva a un refrigerador por 48 horas se observa luego se puede calentar a
80ºC/20min y se observa los cambios.
 A la muestra (B) se le agregan 4 ml de solución curante se Mezcla bien y se
coloca a baño de maría a calentar a 80ºC/20min y se observa los cambios.
 La muestra (C y D) no se le agrega ningún aditivo yse coloca a baño de maría
a calentar a 80ºC/20min y se observa los cambios.
 La muestra (D) una vez cocida se desmenuza cuidadosamente con la
espátulale agregan 4 ml de solución curante y 5 ml de solución de eritorbato
yse coloca a baño de maría a calentar a 80ºC/20min y se observa los cambios.

26. Cuadro 3. Observe y caracterice.
Muestra A Muestra B Muestra C Muestra D
En la primera se
observó un color
pardo grisáceo
porque las
moléculas se
oxidaron, la
mioglobina que se
oxida se transforma
a oximioglobina, en
este caso si se sigue
oxidando se
transforma a
metamioglobina.
Sin embargo en esta
muestra solamente
se notó la
metamioglobina.
En el caso de esta
paso lo mismo, que
en la muestra B, y si
inmediatamente se
le agrega nitritos,
nitratos y eritorbato
que son agentes
reductores que fue
lo que paso en la
siguiente muestra.
Se notó la
metamioglobina que
es un medio
inestable y si se le
quita todo el
oxígeno esta pasa a
oximioglobina que
es un estado estable,
pero si se aplica
calor pasa a
metamioglobina. Si
se agrega nitritos,
nitratos y eritorbato
esta pasa a un color
rosa claro estable
que es el
nitrosomiocromo.

27. CONCLUSIÓN Producto Final

28. Finalmente no se lograron obtener los parámetros deseados de cada práctica,
debido a la mala calidad de la carne (grasa), la temperatura ambiente no era la
adecuada, la retención de agua no era muy estable. Todos estos factores afectando en
el proceso de cada una.
Cabe destacar que en una de las practicas una hipótesis q se pudo haber
presentado fue que se pasó en cuanto a la solución salina, se agregó más del 2 % de
lo correcto.