Trabajo Práctico 5. Técnica Dietética. PROTEÍNAS

1. Fundación Héctor A. Barceló
Facultad de Medicina
LICENCIATURA EN NUTRICIÓN A DISTANCIA
Año 2012
TÉCNICA DIETÉTICA
Profesora Titular: Lic. María Eugenia Julián
TRABAJO PRÁCTICO Nº 4
GRUPO PATAGONIK
Integrantes:
♣ Fraiz, Desiree
♣ González Ricci, Guadalupe
♣ Raimondo, Diana

2. TRABAJO PRÁCTICO 4
1.4 Proteínas alimentarias.
1. Desnaturalización proteica
De acuerdo a lo visto en el video, explicar los factores que influyen en la
desnaturalización proteica.
La forma que adoptan las proteínas en el espacio depende de la secuencia de
aminoácidos (tipos presentes y orden en el que se unen) y de las condiciones
externas, como el pH, la concentración de sales y la temperatura, entre otros. La
estructura nativa de una proteína (estructura que no fue modificada por ningún
agente externo) puede presentar cuatro niveles de organización, aunque el cuarto
no siempre existe (Ver punto 2).
Durante la preparación de alimentos, el cambio de temperatura, el amasado, el
batido, el aumento de acidez o el agregado de sales, pueden modificar estas
estructuras provocando la desnaturalización de proteína, es decir, la pérdida de
las estructuras secundaria, terciaria o cuaternaria, sin pérdida de la estructura
primaria (sin ruptura de la cadena). Se produce, en general, sin ruptura de los
enlaces covalentes o proteólisis.
La desnaturalización puede contribuir a la textura y sabor de muchos alimentos.
Es así como la exposición de los grupos sulfhidrilos contribuye al gusto propio de
los alimentos ricos en proteínas que fueron sometidos a cocción como la leche,
huevos y carnes.
Muchas veces la desnaturalización es reversible y la proteína vuelve a su forma
nativa, es decir adopta la misma forma que tenía antes de desnaturalizarse. Otras
veces el proceso es irreversible con la cocción o por la ruptura de enlaces
disulfuro.
En el video vemos que la función que cumplen las proteínas en la formación de
espumas es fundamental, ya que durante el batido se despliegan (desnaturalizan)
y se colocan en la interfase aire-agua (se concentran, se desdoblan y extienden),
orientando los grupos hidrofóbicos hacia el centro de las burbujas y los grupos
hidrofílicos hacia la fase continua acuosa. De esta manera, forma una película
resistente que rodea a la burbuja y la estabiliza.
La albúmina es una de las proteínas con mejores propiedades espumantes, ya
que puede incorporar mucho aire durante el batido y además la espuma que forma
es bastante estable en el tiempo (no se desarma rápidamente).
Estas dos características, su capacidad para incorporar aire y para estabilizar las
espumas formadas, dependen, no solamente del tipo de proteína, sino también de
su concentración, de la presencia de otras sustancias en el alimento (sales,
ácidos, azúcares, polisacáridos y lípidos), de la temperatura y de la forma de
batido (potencia de la batidora, forma de las aspas, tiempo de batido, forma del
recipiente donde se realiza el batido, etc.). Estos factores influyen, en mayor o
menor medida, en el tamaño de la burbuja o en la viscosidad de la fase continua.

3. Es esperable que una espuma más estable tenga burbujas de menor tamaño y
una fase continua con una viscosidad elevada, capaz de inmovilizar a las
burbujas.
En resumen, veamos los factores que afectan o inducen la denaturalización
proteica:
Calor y frío: Calentando una proteína dispersa en el agua, se rompen los puentes
de hidrógeno y se desenrolla por lo tanto la misma se desnaturaliza. Con el frío
algunas proteínas son afectadas a partir de la temperatura de congelación del
agua, se agregan y precipitan, como algunas proteínas del huevo y de la leche.
Acidez o bases: El agregado de ácido o bases induce a la desnaturalización de
las proteínas por la neutralización de las cargas. Cuando el pH es igual a su pI la
desnaturalización es total.
Tratamiento mecánico: Al dispersar ciertas moléculas en capas finas, como en
una espuma, estas se desnaturalizan (tratamiento mecánico como el amasado o
la agitación). En la formación de espuma las proteínas desnaturalizadas se
adsorben en la interfase agua/aire, agua/líquido y es reversible.
Agentes reductores: Cuando los agentes reductores como el ácido ascórbico
rompen los enlaces disulfuro covalentes se produce la desnaturalización
2. Estructura proteica
Dar ejemplos de proteínas que poseen estructura primaria, secundaria,
terciaria y cuaternaria y describir sus características.
La estructura nativa de una proteína, o sea la estructura que no fue modificada por
ningún agente externo, puede presentar cuatro niveles de organización, aunque el
cuarto nivel no siempre existe:
Estructura primaria. Es la secuencia de aminoácidos unidos por enlace
peptídico. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el
orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína
depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
Estructura Secundaria. La estructura secundaria es la disposición de la
secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van
siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro
de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura
secundaria.

4. Existen dos tipos de estructura secundaria:
1. La a(alfa)-hélice
2. La conformación beta
Están generalmente mantenidas por puentes de hidrógeno. Debido a los ángulos
de enlace entre diferentes átomos a lo largo de la estructura del polipéptido, las
moléculas de muchas proteínas se enrollan en forma de espiral. Es la
conformación conocida como hélice. Para mantener el polipéptido en esta
posición se encuentran los puentes de hidrógeno, que se forman cuando un grupo
carbonilo se aproxima a un grupo imido (NH).
En la conformación alfa hélice se supone que cada grupo C=O forma una unión
puente de hidrógeno con un grupo NH en la misma cadena, entre las vueltas de la
hélice. En la estructura beta, las uniones puente de hidrógeno se dan entre dos
cadenas distintas y paralelas.
Las proteínas que poseen los aminoácidos prolina e hidroxiprolina, en una
proporción mayor al 8% adoptan una forma particular de hélice, esta se quiebra a
la altura del anillo de la prolina que contiene la molécula, limitando así la
flexibilidad de la hélice. Las proteínas de la leche, el gluten y el colágeno poseen
esta estructura proteica.
Estructura terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de
un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y
por tanto la terciaria.
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones
de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces
entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
los puentes de hidrógeno.
los puentes eléctricos.
las interacciones hidrófobas

5. Dentro de la estructura terciaria se encuentran las proteínas fibrilares como el
colágeno y las globulares como la caseína o actina.
Estructura Cuaternaria
Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de
varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de
protómero.
Dentro de las proteínas con estructura cuaternaria se encuentran la hemoglobina
(pigmento de la sangre). la glicinina de la soja, la miosina (una de las proteínas
contráctiles del músculo) y la caseína (proteína de la leche).
Ejemplos de proteínas

6. • Con estructura primaria
Oxitocina. Es un nonapéptido. Desde el punto de vista biológico es una hormona
que tiene como función estimular la contracción del músculo liso del útero durante
el parto así como promover el flujo de leche de las glándulas mamarias.
• Con estructura secundaria
Fibrosas: Son proteínas que forman largas cadenas que se extienden en una
dirección del espacio. Esto no quieren decir que sean rectas, ya que además de
su estructura primaria (secuencia de aminoácidos) tienen una estructura
secundaria característica (disposición de los aminoácidos uno respecto de otro)
que suele ser simple y repetitiva, como un enrollamiento helicoidal, por ejemplo
(en realidad las cadenas de aminoácidos no pueden ser rectas, por motivos
estructurales del enlace peptídico). Sin embargo, carecen por completo de
estructura terciaria, es decir, de interacciones entre puntos alejados de la cadena
que constituyan parte esencial de las propiedades de la proteína.
Proteínas de esta clase son el colágeno, la elastina, que aparecen ampliamente
distribuidas en los tejidos animales en funciones de sostén, y otras como la quitina
(caparazón de insectos, uñas, piel y cabello), fibroína (seda) y otras minoritarias
(fibronectina…etc).
Las proteínas fibrosas son insolubles, aunque existen tratamientos que las
solubilizan para su empleo industrial (ej: la gelatina proviene del colágeno de
huesos, pieles).
• Con estructura terciaria
Globulares: Por el contrario en estas proteínas la estructura terciaria (e incluso la
cuaternaria) tienen una extraordinaria importancia en sus propiedades. Las
cadenas de aminoácidos están intensamente replegadas existiendo multitud de
interacciones entre puntos muy distantes de la cadena, lo que les da forma de
globo (de ahí el nombre). La proteínas globulares suelen ser solubles en agua ya
que como consecuencia del arrollamiento exponen al disolvente las partes más
polares mientras que las hidrófobas quedan dentro del cuerpo de la proteína.
Hay que resaltar que el enrollamiento de una determinada globulina está
perfectamente definido, por lo que estas proteínas tienen una forma
perfectamente concreta predefinida por la secuencia de aminoácidos. Este orden
sólo puede subsistir en unas condiciones adecuadas, por lo que las proteínas
globulares se desordenan con facilidad en un entorno aun ligeramente alterado
(pH, temperatura, salinidad…). Este proceso se denomina

7. DESNATURALIZACIÓN y consiste en un desenrollamiento y pérdida de la
estructura terciaria, normalmente irreversible, que conlleva una gran alteración de
propiedades funcionales (a veces deseables) en el alimento. Un ejemplo de esto
es la coagulación del huevo con el calor, que a veces es deseable (elaboración de
un alimento, como una tortilla) y otras veces no (elaboración de huevo
pasteurizado).
El conocimiento riguroso de estos fenómenos es la clave del éxito de muchos
procesos de producción de alimentos.
Ejemplos de estas proteínas son las albúminas, caseínas, y mioglobina. Todas las
enzimas y anticuerpos son proteínas de este tipo.
• Con estructura cuaternaria
Dentro de las proteínas con estructura cuaternaria se encuentran la hemoglobina y
la glicinina de la soja.
3. Proteínas en los alimentos
Nombre al menos 2 alimentos fuente de proteínas. Describa las
características de dichas proteínas.
• LA QUINOA
La quinua está considerada como uno de los granos más ricos en proteínas,
poseyendo los 10 aminoácidos esenciales para el humano, entre los que están la
leucina, isoleucina, metionina, fenilamina, treonina, triptófano y valina. La
concentración de lisina en las proteínas de la quinua es casi el doble en relación a
otros cereales y gramíneas. El promedio de proteínas en el grano es de 16%, pero
puede contener hasta 23%. Esto es más del doble que en cualquier otro cereal. El
nivel de proteínas contenidas es muy cercano al porcentaje que dicta la FAO para
la nutrición humana.
La Quinua es el cereal de mayor y más completa composición en aminoácidos que
existen sobre el planeta. Contiene los 20 aminoácidos (incluyendo los 10
esenciales), especialmente la Lisina, que es de vital importancia para el desarrollo
de las células del cerebro, los procesos de aprendizaje, memorización y raciocinio,
así como para el crecimiento físico. La Quinua posee el 40% más de Lisina que la
leche (considerada todavía como el alimento ejemplar de la humanidad). De allí su
calificativo de Súper cereal. No tienen colesterol ni gluten: una gran ventaja porque
el gluten está presente en los demás cereales e impide que las personas alérgicas
a esta sustancia puedan ingerirlos. Además, proporcionan minerales y vitaminas
naturales, especialmente A, C, D, B1, B2, B6, ácido fólico (otra vitamina del grupo

8. B), niacina, calcio, hierro y fósforo, en porcentajes altos y garantizados de la IDR
(Ingestión Diaria Recomendada).
Nutrientes contenidos en la Quinua
TABLA NUTRICIONAL (100 Grs. de producto)
Aminoácidos (AA): Perifil de AA: %AA/100gr de proteinas:
AMINOACIDOS QUINOA TRIGO LECHE
Histidina * 4.6 1.7 1.7
Isoleucina * 7.0 3.3 4.8
Leucina * 7.3 5.8 7.3
Lisina * 8.4 2.2 5.6
Metionina * 5.5 2.1 2.1
Fenilalanina * 5.3 4.2 3.7
Treonina * 5.7 2.7 3.1
Triptofano * 1.2 1.0 1.0
Valina * 7.6 3.6 4.7
Acido Aspártico 8.6 -- --
Acido Glutámico 16.2 -- --
Cisterina 7.0 -- --
Serina 4.8 -- --
Tirosina 6.7 -- --
Argina * 7.4 3.6 2.8
Prolina 3.5 -- --
Alanina 4.7 3.7 3.3
Glicina 5.2 3.9 2.0
*Aminoácidos
esenciales
La quínoa contiene 16 aminoácidos, de ellos 10 son esenciales ya que el
organismo no los puede sintetizar y por consiguiente los debe adquirir en su
totalidad de la dieta como lo son: la fenilalanina, isoleucina, lisina, metionina,
treonina, triptófano, valina; arginina, histidina, cistina y tirosina. Por ejemplo, de
lisina, fundamental para el crecimiento, contiene 1,4 veces más que la soya,
2,5/5,0 que el maíz, 20,6 más que el trigo y 14,0 más que la misma leche
Al realizar una comparación entre la harina de quínoa y otros cereales se
encuentra que la harina de quínoa es altamente superior en lisina y metionina. La
gran importancia de la lisina es que se la asocia al crecimiento y funciones

9. cerebrales y básicamente es un aminoácido esencial que el organismo humano
requiere para desarrollar actividades fisiológicas. La metionina es necesaria para
realizar funciones metabólicas básicas en el organismo.
Lisina: La Lisina es una aminoácido esencial que se encuentra en grandes
cantidades en el tejido muscular. Es necesaria para un buen crecimiento y
desarrollo de los huesos, ayuda a la absorción de calcio, es fundamental para la
formación de colágeno, enzimas, anticuerpos, y otros compuestos. Junto con la
metionina, el hierro y la vitamina B6 interviene en la producción de Carnitina.
Ayuda en la obtención de energía de las grasas y en la síntesis de las proteínas.
Arginina: Es otro aminoácido no esencial que tiene influencia en numerosos
procesos y factores metabólicos. Para atletas es famoso por su rol de estimulador
de la liberación de somatotropinas u hormonas del crecimiento. Los beneficios de
un nivel más alto de somatotropina es la reducción de grasa corporal, mejor
recuperación y cicatrización de heridas y un mayor incremento de la masa
muscular. La Arginina también es un precursor en la producción de Creatina,
importante fuente de energía durante actividades de fuerza o con requerimientos
de gran potencia. Ayuda, al igual que muchos otros aminoácidos a la remoción del
amoníaco.
Fenilalanina: Es un aminoácido esencial. Es precursor de otros aminoácidos,
metabólicos y neurotransmisores. Es importante en los procesos de aprendizaje,
memoria, control de apetito, deseo sexual, recuperación y desarrollo de tejidos,
sistema inmunológico, control del dolor. Muchas veces es utilizado como un factor
más en la lucha contra la depresión, pues interacciona con numerosos
neurotransmisores.
Metionina: La Metionina es un aminoácido esencial que interviene en diversos
procesos metabólicos, todos ellos relacionados con la fabricación de diversos
compuestos importantes para un buen rendimiento muscular. Parte de sus
funciones son las de remover del hígado residuos de procesos metabólicos,
ayudar a reducir las grasas y a evitar el depósito de grasas en arterias y en el
hígado.
Histidina: La Histidina es un aminoácido de tipo esencial en infantes y de tipo no
esencial en adultos, es decir que organismos adultos en condiciones adecuadas lo
pueden producir. Es extremadamente importante en el crecimiento y reparación de
tejidos, en la formación de glóbulos blancos y rojos. También tiene propiedades
antiinflamatorias. Para atletas la Histidina es un aminoácido esencial debido a que
éstos experimentan una gran tasa de crecimiento y destrucción del tejido.
Triptófano: El Triptófano es un aminoácido esencial presente en muchas
comidas, como por ejemplo en lácteos. Es el precursor de un neurotransmisor
denominado seratonina. Ayuda a controlar el normal ciclo de sueño y tiene
propiedades antidepresivas. Los atletas lo utilizan porque incrementa los niveles
de somatotropina permitiendo ganar masa muscular magra. También se ha

10. reportado un incremento de la resistencia. En muchos países (incluyendo Estados
Unidos y Argentina) está prohibido el uso de Triptófano sintético.
Leucina: La Leucina es un aminoácido esencial del tipo encadenado (BCAAs) que
se encuentra en las proteínas. Es importante en la producción de energía durante
el ejercicio. Estudios en atletas han reportado un crecimiento en el tamaño
muscular y también mayor resistencia.
Valina: Es un aminoácido esencial y es del tipo “encadenado”. Al igual que otros
aminoácidos encadenados, Isoleucina y leucina, forma parte integral del tejido
muscular y puede ser usado para conseguir energía por los músculos en
ejercitación. Posibilita un balance de nitrógeno positivo e interviene en el
metabolismo muscular y en la reparación de tejidos.
Isoleucina: Es un aminoácido esencial del tipo "encadenado". Al igual que otros
aminoácidos encadenados, forma parte integral del tejido muscular y puede ser
usado para conseguir energía por los músculos en ejercitación. Regula el azúcar
en la sangre y es metabolizado para conseguir energía en el tejido muscular.
Posibilita un balance de nitrógeno positivo e interviene en el metabolismo
muscular y en la reparación de tejidos. Interviene en la formación de hemoglobina.
Alanina: Este aminoácido se agrupa dentro de los no esenciales. Interviene en
numerosos procesos bioquímicos del organismo que ocurren durante el ejercicio
(producción de energía) ayudando a mantener el nivel de glucosa.
Treonina: Es un aminoácido esencial que se encuentra en las proteínas Es un
componente importante del colágeno, esmalte dental y tejidos. También le han
encontrado propiedades antidepresivas (pacientes tratados por depresión han
mostrado niveles bajos de Treonina). Es un agente lipotrópico, evita la
acumulación de grasas en el hígado.
• LECHE
La cantidad de proteínas que contiene la leche es diferente según la especie de
que se trate. En la leche de vaca aparecen 3,50 gr de proteínas por cada 100 ml.
En la leche humana aparecen 1,10 gr por cada 100 ml.
Caseina:
La caseína comprende varios tipos de moléculas que son la alfa-caseína, labeta-
caseína, la kappa-caseína y la gamma-caseína.
Son partículas sólidas que permanecen en suspensión. En la leche de vaca es la
proteína más abundante, constituyendo el 80% del total de sus proteínas. En la
leche humana constituyen el 40%.
Cuando esta proteína se encuentra en un medio ácido o alcalino (limón, vinagre,
etc.) se produce su desnaturalización, tiene lugar una reacción química que altera

11. su estructura, y deja de ser soluble en agua lo que provoca que precipite en forma
de grumos.
Beta - lactoglobulina
La beta-lactoglobulina es una proteína que no se encuentra en la leche humana,
pero si en la leche de vaca. Cuando se hierve la leche esta proteína forma parte
de la capa de nata que aparece en la superficie.
Alfa - lactoalbúmina
La alfa-lactoalbúmina es una proteína que favorece la unión de la glucosa con la
galactosa para la síntesis la lactosa. Se encuentra tanto en la leche de vaca como
en la humana. Forma parte de la capa de nata que aparece en la superficie de la
leche hervida.
Lactoferrina
La lactoferrina es una proteína de color rojo debido al hierro al que esta unida.
Tiene una importante función defensiva antibacteriana y antifúngica ya que altera
la pared de los microorganismos causando su muerte y además fija el hierro del
medio quitándoselo a estos que ya carecen de el para su proliferación.
En la leche de vaca es elevada en el calostro pero luego desciende mucho.
En la leche materna es especialmente elevada en el calostro pero se mantiene a
lo largo a lo largo de toda la lactancia.
Lactoperoxidasa
La lactoperoxidasa es una proteína casi inexistente en la leche humana, pero muy
abundante en la saliva.
También es muy abundante en la leche de vaca. Es una enzima con función
defensiva que en presencia de agua oxigenada, procedente de los
microorganismos o producida por otros enzimas, cataliza la formación de una serie
de sustancias con gran poder antimicrobiano.
Inmunoglobinas
Las inmunoglobulinas son proteínas que reconocen las estructuras extrañas al
organismo, como las membranas de los microorganismos, y se unen a ellas
permitiendo que sean destruidas por el sistema inmune.
Son muy abundantes en el calostro y menos en la leche.
Lisozima
La lisozima es una proteína presente en la leche humana pero ausente de la leche
de vaca.
Su función es disolver la pared de los microorganismos patógenos. Actúa además
potenciando la acción de los leucocitos. La lisozima y la lactoferrina se potencian
mutuamente en su acción contra los agentes infecciosos.
• HUEVO
Las proteínas de la clara de huevo entran dentro de la definición de
glicoproteínas, que son proteínas que llevan enlazados contenidos diversos de

12. glúcidos a la cadena de aminoácidos. Entre éstas, la más abundante es la
ovalbúmina, que es una fosfoglicoproteína. La ovalbúmina es la principal proteína
de la clara del huevo y la que le da sus propiedades características (junto con la
otra albúmina no fosforada), aunque existen otras también presentes en cantidad
apreciable como la conalbúmina, ovomucoide , ovomucina, y varias globulinas.
La ovalbúmina es conocida a la industria alimentaria por sus propiedades como
transportadora, estabilizadora y formadora de emulsiones. Se desnaturaliza por
calor a los 78ºC (temperatura de semidesnaturalización) perdiendo su estructura
replegada de albúmina y produciendo un gel con gran retención de agua.
La ovalbúmina cambia con el tiempo hacia una estructura ligeramente diferente
denominada S-ovalbúmina, de propiedades algo diferentes a la original. En primer
lugar, la clara aparece más fluida y deformable y se pierde en cierta medida la
capacidad de formar espumas. Por otra parte la temperatura de desnaturalización
de la s- ovalbúmina asciende hasta los 86ºC. Este cambio coincide con una
apreciación de degradación en la calidad del huevo por el consumidor. Este
cambio lleva unos días, pero se puede decir que cuando el huevo está al alcance
del consumidor, ya se ha producido este cambio. La velocidad depende mucho de
las condiciones, pero digamos que se puede inducir in vitro en 20 horas
manteniendo la ovalbúmina a 55ºC a pH 10 en una disolución 100 mM de fosfato
sódico.
Por otra parte, conviene señalar, respecto a las otras proteínas que el ovomucoide
es inhibidor de tripsina, por lo que la clara cruda dificulta la digestión. La avidina,
que está en muy baja proporción (0,05%), liga biotina y produce síntomas
carenciales cuando se ingiere clara de huevo cruda. La avidina se desnaturaliza
por la cocción y pierde esa actividad
Enzimas
Marque la/s respuesta correcta y justifique respecto a las enzimas:
¿Cuál enzima debe inactivarse ya que origina olores y sabores desagradables
durante la elaboración?
o Cuajo.
o Proteinasas.
o Proteasas.
Las proteasas degradan las proteínas provocando la aparición de la fracción
proteasa-peptona, péptidos e incluso aminoácidos. Actualmente se conocen dos
proteasas en la leche, una alcalina (plasmina) y otra ácida. La primera de ellas
efectúa la hidrólisis sobre la B-caseína dando lugar a la gama -caseína.

13. Por otra parte, estas enzimas juegan un papel importante en las características
oranolépticas de la leche, ya que provocan la aparición de péptidos de sabor
amargo, así como también cambios en la viscosidad.
Los enzimas catalizan tanto la formación como la rotura de enlaces químicos. Pero
su explotación comercial ha sacado más partido a la segunda clase de catálisis: la
descomposición de macromoléculas (polisacáridos o proteínas, sobre todo).
Los principales enzimas utilizados en la industria alimentaria son:
1.- Las Proteasas, enzimas que degradan las proteínas mediante la hidrólisis de
los enlaces peptídicos dando como resultado cadenas más cortas (péptidos) o
aminoácidos libres, son utilizados en varios tipos de industria, como en cervecería,
ablandamiento de carnes, fabricación de detergentes, tratamiento de cuero y
fabricación de quesos.
Según su origen, las proteasas utilizadas industrialmente pueden ser animales,
como la renina que es el enzima que produce la coagulación de las proteínas de la
leche para formar el queso y que se obtiene del cuarto estómago de los terneros
(cuajo); vegetales, como la papaína, que se utiliza como digestivo y ablandador
de carnes y que procede de la papaya; microbianas, obtenidas a partir del cultivo
de hongos y sobre todo bacterias, como la subtilisina, procedente de Bacillus
licheniformis que se utiliza como agente de limpieza; proteasas de otras bacterias
y hongos se emplean, en menor escala, como adyuvantes de la digestión en
piensos para animales y como ablandadores de carnes. También en la industria
quesera se están utilizando proteasas microbianas que están sustituyendo al cuajo
animal,producidas por tres especies de mohos: Mucor pusillus, Mucor miehei y
Endothia parasitica.
Otra aplicación de las proteasas es en la industria cervecera, donde un grave
problema es el enturbiamiento de la cerveza debido sobre todo al exceso de
proteínas en el líquido. Estas proteínas se eliminan gracias a la acción de las
proteasas. La proteasa más utilizada es la papaína. Se ha demostrado que una
mezcla de papaína y proteasa obtenida de la bacteria Serratia marcesens es más
efectiva para eliminar la turbidez de la cerveza que ninguno de los enzimas por
separado.
Algunas proteasas se utilizan industrialmente con otros fines a los propios. Así, la
alfa-quimotripsina y la subtilisina son utilizadas para producir selectivamente L-
aminoácidos de una mezcla racémica al actuar específicamente sobre los ésteres
de los L-aminoácidos, eliminando de ellos el enlace éster y liberando el L-
aminoácido.
Además, cambiando las condiciones ambientales, ciertas proteasas, en lugar de
cortar un enlace peptídico, son capaces de catalizar la síntesis de un enlace
peptídico. Esta propiedad ha sido explotada en la síntesis peptídica de un agente
edulcorante: el aspartamo. Este dipéptido está formado por dos aminoácidos: la L-
fenilalanina y el L-ácido aspártico. Su síntesis es muy difícil de realizar por
métodos químicos: sólo un complejo procedimiento permite preparar L-fenilalanina
por desdoblamiento de una mezcla racémica de fenilalanina D y L. En cambio, la
termolisina inmovilizada sobre un soporte polimérico realiza fácilmente esta
síntesis a partir del ácido L-aspártico y una mezcla racémica de fenilalanina D y L,

14. en la que selecciona exclusivamente el derivado L al cambiar las concentraciones
de los reactivos.
Las enzimas:
ο Catalizan reacciones con alta especificidad.
ο Deben inactivarse siempre antes de la elaboración para
evitar alteraciones.
ο Producen caracteres organolépticos deseables en
determinados alimentos.
Las enzimas son proteínas globulares que actúan como catalizadores biológicos,
es decir incrementan la velocidad de una reacción bioquímica. No se consumen
durante la misma y en general, presentan un algo grado de especificidad: cada
enzima cataliza un único tipo de reacción química, o en el caso de ciertas
enzimas, reacciones muy semejantes.
Las enzimas pueden ejercer, según el caso, una acción deseada o no deseada
desde el punto de vista de la tecnología de alimentos.
Entre los efectos beneficiosos pueden mencionarse las complejas reacciones
enzimáticas que determinan la rigidez cadavérica y la posterior maduración de la
carne y productos derivados, con las respectivas modificaciones de las
características de su tejido muscular. Por otra parte, la preparación de la malta o
cebada germinada, primer paso de la elaboración de la cerveza, se basa en la
acción de las amilasas y proteasas propias del cereal en germinación. La
elaboración de la masa del pan, por acción de las enzimas del cereal y de la
levadura y la maduración de la crema, de los quesos y de las frutas, son otros
ejemplos de procesos que serían imposibles sin la intervención de enzimas.
Ejemplo: enzimas auxiliares de la maduración de quesos. Para abreviar el proceso
de maduración y mejorar la calidad de los quesos se recurre a la aplicación
adicional de lipasas y proteasas. Las primeras hidrolizan triglicéridos liberando
ácidos grasos y las proteasas hidrolizan proteínas produciendo péptidos y
aminoácidos. Cuando los aminoácidos, péptidos y ácidos grasos son de bajo peso
molecular generan aromas característicos que son atributos muy apreciados en
un buen queso.
BIBLIOGRAFIA:
www.itescham.com/Syllabus/Doctos/r637.PD
ENZIMAS (www.rincondelasciencias.com) Pedro Fernández García
http://www.pulevasalud.com/ps/contenido.jsp?
ID=12706&TIPO_CONTENIDO=Articulo&ID_CATEGORIA=59&ABRIR_SECCION=2
&RUTA=1-2-45-59
La Química en los Alimentos. Rembado, M; Sceni, P
Aprobado Lic. María Eugenia Julián