1. UNIVERSIDAD
CATÓLICA DE CUENCA.
CATEDRA:
BIOLOGÍA
MAESTRO:
DR. JORGE MAITA
REALIZADO POR:
• KAREN SUSCAL

2. PROTEINAS, ENZIMAS Y HEMOGLOBINA
 Estructura
 Tipos
 Funciones

3. PROTEÍNAS (Generalidades)
 Significa lo más importante
 Indispensables para los procesos vitales
 Su función principal es estructural
 Desde un pinto de vista nutritivo son alimentos plásticos
formados principalmente por C, H, O, N

4. PROTEÍNAS (Generalidades)
 Son macromoléculas de peso molecular variable
 Son cadenas aminoácidos ligados por uniones
peptídicas.
 Los aminoácidos son las unidades que componen a las
proteínas.

5. PROTEÍNAS (Generalidades)
20
A
A
ACIDOS
ACIDO ASPARTICO
ACIDO GLUTAMICO
BASICOS
HISTIDINA
LISINA
ARGININA
NEUTROS Y POLARES
(HIDROFILICOS)
SERINA TREOSINA
TIROSINA TRIPTOFANO
ASPARAGINA
GLUTAMINA CISTEINA
NEUTROS NO POLARES
(HIDROFOBICOS)
GLICINA ALANINA
VALINA LEUCINA
ISOLEUCINA
FENILALANINA PROLINA
METIONINA

6. PROTEÍNAS (Generalidades)
 Aminoácidos esenciales
 Fenilalanina
 Isoleucina
 Leucina
 Lisina
 Metionina
 Trieonina
 Triptófano
 Valina
 Aminoácidos
no esenciales
 Alanina
 Arginina
 Apargina
 Ác.
Aspártico
 Ác.
Glutámico
 Cisteína
 Glicina
 Glutamina
 Histidina
 Prolina
 Serina
 Tirosina

7. PROTEÍNAS (Generalidades)
 La combinación de los aminoácidos para formar una molécula proteica
se produce de modo tal que el grupo amino se combina con el grupo
carboxilo del aminoácido adyacente con una perdida de una molécula
de agua y esta unión se conoce como unión peptídica.

8. PROTEÍNAS (Generalidades)
•Una combinación de dos aas.
constituyen un dipeptido, de
tres aas. un tripeptido etc.
OLIGOPEPTIDO
(pocos
aminoácidos)
•Puede estar formado por 1000
aas. o mas.
POLIPEPTIDO
(muchos
aminoácidos)

9. PROTEÍNAS (Estructura del aminoácido)

10. PROTEÍNAS (Estructura)
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles
estructurales denominados:
 Estructura primaria
 Estructura secundaria
 Estructura terciaria
 Estructura cuaternaria.
Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior
en el espacio.

11. PROTEÍNAS (Estructura Primaria)
 La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica
qué aas. componen la cadena poli peptídica y el orden en que dichos
aas. se encuentran. La función de una proteína depende de su
secuencia y de la forma que ésta adopte.

12. PROTEÍNAS (Estructura Secundaria)
 La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de
aminoácidos en el espacio. Los aas., a medida que van siendo
enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la
capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición
espacial estable, la estructura secundaria.
 Existen dos tipos de estructura secundaria:
 La alfa-hélice
 La conformación beta

13. PROTEÍNAS (Estructura Secundaria)
 Alfa-Hélice:
 Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la
estructura primaria por la formación de enlaces de hidrógeno entre el
-C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
 Conformación Beta:
 En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en
forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.

14. PROTEÍNAS (Estructura Secundaria)

15. PROTEÍNAS (Estructura Terciaria)
 Informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido
al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
 Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así
realizar funciones de transporte, enzimáticas , hormonales, etc.
 Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de
enlaces entre los R de los aas..

16. PROTEÍNAS (Estructura Terciaria)
 Aparecen varios tipos de enlaces:
 Puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
 Puentes de hidrógeno
 Puentes eléctricos
 Interacciones hidrófobas.

17. PROTEÍNAS (Estructura Terciaria)

18. PROTEÍNAS (Estructura Cuaternaria)
 Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles (no
covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura
terciaria, para formar un complejo proteico.
 Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre
de protómero.
 El número de protómeros varía desde dos como en
la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como
la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades
proteicas.

19. PROTEÍNAS (Estructura Cuaternaria)

20. PROTEÍNAS (Clasificación)
 SEGÚN SU COMPOSICIÓN
 SEGÚN SU FORMA

21. PROTEÍNAS (Según su composición)
 Pueden clasificarse en proteínas "simples" y proteínas "conjugadas".
 Las "simples" o "Holoproteínas" son aquellas que al hidrolizarse
producen únicamente aminoácidos
 Las "conjugadas" o "Heteroproteínas" son proteínas que al
hidrolizarse producen además de los aminoácidos, otros
componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no proteica de
una proteína conjugada se denomina "grupo prostético"

22. PROTEÍNAS (Según su Forma)
 GLOBULARES
 Albúminas: solubles en agua y se coagulan por acción del calor. Eje:
ovoalbumína de la clara de huevo, seoalbúmina del suero sanguíneo,
lactoalbúmina de la leche
 Globulinas: insolubles en agua pero se disuelven en soluciones de
ácidos e hidróxidos, se coagulan por calentamiento. Eje: seroglobulina
del suero sanguíneo, tripsina del páncreas, legumina de las
leguminosas
 Glutelinas: en las semillas de los cereales, son insolubles en agua. Eje:
Glutenina del trigo

23. PROTEÍNAS (Según su Forma)
 GLOBULARES
 Prolaminas: insolubles en agua y solubles en etanol al 70 – 80%. Eje: zeína
del maíz, gliadinos del trigo.
 Histonas: son proteínas fuertemente básicas, solubles en agua y ácidos,
con los álcalis floculan, se encuentran en las células de los riñones y
páncreas.
 Protaminas: peso molecular bajo y solubles en agua y amoniaco y
ácidos desleídos. Se encuentra en el esperma de los peces: esturina y
cuplína.
 Escleroproteínas: aquí encontramos la queratina del pelo y la elastina de
los tendones.

24. PROTEÍNAS (Según su Forma)
 FIBROSAS
 Colágenos: en los tejidos conjuntivos, piel, huesos, cartílagos. Aumenta
de volumen en solución acuosa como la osteína de los huesos.
 Elastinas: forman los tejidos elásticos de las arterias y tendones.
 Queratinas: insolubles en agua, se disuelven en soluciones básicas y en
sulfuros alcalinos (depilatorios), se encuentran en las uñas, pelos,
plumas, cascos.

25. PROTEÍNAS (Según su Forma)
 CONJUGADAS.
 Nucleoproteínas: se encuentran en los riñones, bazo, páncreas, etc..
 Cromoproteínas : se caracterizan porque contienen un metal como
Fe, Cu, Mg en su grupo prostético. Eje: hemoglobina, clorofila.
 Glicoproteínas: contienen un azúcar como gripo protético, se
encuentran en la saliva y en los huesos.
 Fosfoproteínas: tienen un radical fosforilado en du gripo protético,
como en la caseína de la leche, la vitelina de la yema de huevo.

26. PROTEÍNAS (Funciones)
 Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y
dirigen casi todos los procesos vitales.
 Todas las proteínas realizan su función de la misma manera: por
unión selectiva a moléculas.
 Las proteínas estructurales se agregan a otras moléculas de la
misma proteína para originar una estructura mayor.

27. PROTEÍNAS (Funciones)
 ENZIMATICA
 Actúan como biocatalizadores de las reacciones
 HORMONAL
 La insulina y el glucagón
 REGULADORA
 Regulan la división celular
 HOMEOSTATICA
 Mantienen el equilibrio de el pH (medio interno)

28. PROTEÍNAS (Funciones)
 DEFENSIVA
 Actúan como anticuerpos
 TRANSPORTE
 La hemoglobina transporta oxígeno a la sangre
 CONTRACTIL
 La actina y la miosina
 DE RESERVA
 La lactoalbúmina de la leche.

29. ENZIMAS (Generalidades)
 Todas las reacciones metabólicas que ocurren en nuestro
organismo se hayan mediados por enzimas.
 En su mayoría son de naturaleza proteica (algunas son ARN).
 Actúan como catalizadores, que son capaces de acelerar las
reacciones químicas, sin consumirse, ni formar parte de los
productos de la reacción.
 Existen mas de 1000 enzimas
 No se transforman

30. ENZIMAS (Generalidades)
 Las enzimas se producen en las células vivas
 Actúan dentro o fuera del organismo
 Son específicas
 Una ves formado el producto se regeneran a diferencia del
sustrato.
 Las actividades de las enzimas están determinadas por su
estructura tridimensional.

31. ENZIMAS (Generalidades)

32. ENZIMAS (Importancia)
 Neutralización de ciertos venenos como el arsénico, plomo y
mercurio.
 Favorecen a la coagulación de la sangre.
 Permiten identificar ciertas sustancias en el organismo, mediante el
examen de sangre como la creatinina fosfoquinasa
 Actúan en las células del organismo o fuera de él
 Suavizan los alimentos como ocurre con la papaína en la carne
 Acelera las reacciones

33. ENZIMAS (Tipos)
 Óxido-reductasas: vinculadas con las reducciones y oxidaciones
biológicas que intervienen en procesos de fermentación y
respiración. Son esenciales en ciertas cadenas metabólicas como
por ejemplo la escisión enzimática de la glucosa y en la
producción de ATP.
 Transferasas: encargadas de catalizar la transferencia de una
porción de molécula a otra. Además, son las que actúan sobre
distintos sustratos, transfiriendo glucosilo, sulfato, amina, aldehído,
entre otros grupos.

34. ENZIMAS (Tipos)
 Hidrolasas: actúan sobre las moléculas de protoplasma, tales
como las de grasas, o de proteínas. El acto de catalizar es
realizado en la ruptura de los enlaces de los átomos de nitrógeno y
carbono o bien, de carbono y oxígeno.
 Isomerasas: actúan sobre ciertas sustancias a las que transforman
en otras isómeras, lo que significa que tienen la misma fórmula
empírica pero un desarrollo diferente.

35. ENZIMAS (Tipos)
 Liasas: actúan sobre los enlaces entre los átomos de carbono,
carbono y oxígeno, carbono y azufre o carbono y nitrógeno,
escindiéndolos.
 Ligasas: son las que permiten que dos moléculas se unan. Esto se
da al mismo tiempo en que el ATP se degrada y libera energías
que son las necesarias para que dichas moléculas puedan unirse.

36. ENZIMAS (Funciones)
 Indispensables en la transducción de señales y en procesos de
regulación, normalmente por medio de quinasas y fosfatasas.
 Capaces de producir movimientos de vesículas por medio del
citoesqueleto. Otro tipo de ATPasa, en la membrana celular son
las bombas de iones implicadas en procesos de transporte activo.
 Sin las enzimas, el metabolismo no se produciría a través de los
mismos pasos, ni sería lo suficiente rápido para atender las
necesidades de la célula.

37. HEMOGLOBINA (Generalidades)
 La hemoglobina (Hb) es una proteína de la sangre
 De color rojo característico
 Transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los
tejidos, en vertebrados y algunos invertebrados.
 Es un pigmento de color rojo, que al interaccionar con el oxígeno
toma un color rojo escarlata, que es el color de la sangre arterial y
al perder el oxígeno toma un color rojo oscuro, que es el color
característico de la sangre venosa.

38. HEMOGLOBINA (Generalidades)

39. HEMOGLOBINA (Estructura)
 Tiene una estructura cuaternaria, la cual le confiere las
propiedades para realizar su función biológica que es transportar
el oxigeno.
 Proteína tetramerica (es decir que tiene 4 cadenas polipeptídicas)
tiene 4 subunidades que son 2 cadenas alfa y 2 cadenas beta que
tienen 141 y 146 residuos de aminoácidos respectivamente.
 Las dos cadenas de aminoácidos en cada uno de los dímeros
están unidas por interacciones hidrofobias, estos residuos de
aminoácidos se encuentran en el interior de la molécula.
 Cada cadena polipeptídica está unida a un grupo prostético, en
el caso de la hemoglobina es el grupo hemo.

40. HEMOGLOBINA (Estructura)

41. HEMOGLOBINA (Funciones)
 Su función más importante es el transporte de oxígeno desde los
pulmones hasta los tejidos de todo el cuerpo. También transporta
el dióxido de carbono, la mayor parte del cual se encuentra
disuelto en el plasma sanguíneo.
 Cuando se encuentra con el oxigeno forma un compuesto
químico llamado oxihemoglobina que lleva al oxigeno hasta los
tejidos.
 En los tejidos se vuelca a la sangre otro gas el dióxido de carbono,
que en parte se combina con la hemoglobina y forma la
carbohemoglobina, cuando este compuesto llega a los pulmones,
se desdobla, el dióxido de carbono se expulsa y vuelve a formarse
oxihemoglobina.