Bioquímica esencial de los seres vivos

UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA
CENTRO UNIVERSITARIO DEL SUROCCIDENTE
TÉCNICO EN PROCESAMIENTO DE ALIMENTOS
M. SC. EDGAR DEL CID CHACÓN
SEXTO SEMESTRE
DICIEMBRE 2017. MAZATENANGO, SUCHITEPÉQUEZ.

DATOS PERSONALES
• NOMBRE: ABELARDO
FERNÁNDEZ PELICÓ
• CARNÉ: 201645175
• CARRERA: TÉCNICO EN
PROCESAMIENTO DE
ALIMENTOS
• CORREO:
FABELARDO86@GMAIL.COM

UNIDAD 2: AGUA Y SOLUCIONES
1. DEFINICIÓN DE BIOQUÍMICA E IMPACTOS.
2. CÉLULAS PROCARIOTAS Y EUCARIOTAS.
3. ORGÁNULOS CELULARES Y SUS FUNCIONES.
ÍNDICE
Unidad 1: introducción a la bioquímica
1. La naturales polar de la molécula del agua.
2. El puente de hidrogeno.
3. Ácidos y bases.
4. Ionización del agua y la escala del pH.
5. Soluciones amortiguadoras, pKa y la Ecuación de
Henderson- Haelbalch.

UNIDAD 3: CARBOHIDRATOS Y SU
METABOLISMO
1. DEFINICIÓN Y ESTRUCTURA DE LOS CARBOHIDRATOS
2. ISOMERÍA
3. MONOSACARIDOS, DISACÁRIDOS, OLIGOSACÁRIDOS, POLISACÁRIDOS,
GLUCOCONJUGADOS.
4. ANÁLISIS DE CARBOHIDRATOS.
5. GENERALIDADES DE LA GLUCOLISIS
6. FUNCIONES DE LA GLUCOLISIS EN EL METABOLISMO
7. CONDICIONES DE LA GLUCOLISIS.
8. ENZIMAS Y COENZIMAS PARTICIPANTES.
9. REACCIONES DE LA GLUCOLISIS Y PUNTOS DE REGULACIÓN.
10. BALANCE ENERGÉTICO DE LA GLUCOLISIS DEL METABOLISMO TOTAL
DE LOS CARBOHIDRATOS.
11. VÍA DE LAS PENTOSAS FOSFATOS.
12. METABOLISMO DEL GLUCÓGENO.
13. CICLO DE KREBS Y SU FUNCIÓN EN EL METABOLISMO
14. CICLO DEL GLOXILATO.

Unidad 4: lípidos y su metabolismo.
1. Definición y clasificación de los lípidos.
2. Lípidos estructurales de las membranas y sus
características.
3. Lípidos como cofactores y pigmentos.
4. Análisis y técnicas de identificación de lípidos
5. Metabolismo de lípidos.
6. Anabolismo de ácidos grasos.
7. Biosíntesis de lípidos: fosfolípidos y gliceroles.
8. Balance energético del metabolismo de lípidos.
9. Cuerpos cetonicos.
10. lipolisis

1. Aminoácidos y péptidos.
2. Estructura de los aminoácidos
3. Estereoisómeros
4. Propiedades acido-base e ionización de aminoácidos
5. Curvas de titulación de los aa
6. Enlaces peptídicos
7. Técnicas de identificación de los aa
8. Proteínas.
9. estructuras de las proteínas
10.Desnaturalización y plegamiento de las proteínas
11.Funciones de las proteínas
12.Técnicas de análisis
13.Metabolismo de aminoácidos y compuestos nitrogenados.
14.Fijación biológica del nitrógeno
15.Reacciones catabólicas de los aa
16.Reacciones y transminacion
17.Reconocimiento de aa cetónicos y glucogénicos y la participación en
el ciclo de Krebs en el catabolismos de los aa
18.Biosíntesis de compuestos nitrogenados: aminoácidos ácidos
nucleicos y grupo hemo
UNIDAD 5: aminoácidos y proteínas

Unidad 6: Enzimas y Coenzimas.
1. Definición de enzimas.
2. Nomenclatura de enzimas
3. Coenzimas y grupos prostéticos.
4. La reacción enzimática y su especificidad.
5. El sitio activo de las enzimas y grupos catalíticos que
participan en la catálisis enzimática
6. Principios de cinética enzimática.
7. Modelos de las constantes enzimáticas.
8. Principios de inhibición enzimática y aplicación.
9. Regulación de la actividad enzimática alosterismo.

1. Componentes estructurales de los ácidos nucleicos.
2. Estructuras del ADN Y ARN.
3. Funciones adicionales de los nucleótidos transportadores como
compuestos de alta energía en las células.
4. Cofactores enzimáticos y reguladores celulares.
5. Técnicas de identificación de nucleótidos y ácidos nucleicos.
Unidad 7: ácidos nucleicos y nucleótidos.

Unidad 8: bioenergética y
metabolismo.
1. Leyes de la termodinámica aplicadas a los sistemas biológicos.
2. Reacciones bioquímicas comunes: reacciones endergónicas,
exergonicas, entropía, energía libre de gibss.
3. Compuestos de alta energía celular ATP.
4. Reacciones de oxido reducción biológica y acoplamiento de
reacciones en los sistemas biológicos.
5. Rutas catabólicas, anabólicas y Ana pletóricas.
6. Principios de regulación metabólica.

Unidad 9: fosforilación oxidativa
1. Sistema de transferencia de electrones.
2. Cadena respiratoria y transporte electrónico.
3. Acoplamiento de cadena respiratoria a la producción de ATP.
4. Participación del oxigeno en la cadena transportadora de
electrones y su efecto en la síntesis de ATP.
5. Rendimiento energético.

INTRODUCCIÓN A LA
PRIMERA UNIDAD 1

QUE ES LA BIOQUÍMICA
• LA BIOQUÍMICA ES UNA CIENCIA QUE ESTUDIA LA COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LOS
SERES VIVOS, ESPECIALMENTE LAS PROTEÍNAS, CARBOHIDRATOS, LÍPIDOS Y
ÁCIDOS NUCLEICOS, ADEMÁS DE OTRAS PEQUEÑAS MOLÉCULAS PRESENTES EN
LAS CÉLULAS Y LAS REACCIONES QUÍMICAS QUE SUFREN ESTOS COMPUESTOS
(METABOLISMO) QUE LES PERMITEN OBTENER ENERGÍA (CATABOLISMO) Y
GENERAR BIOMOLÉCULAS PROPIAS (ANABOLISMO). LA BIOQUÍMICA SE BASA EN EL
CONCEPTO DE QUE TODO SER VIVO CONTIENE CARBONO Y EN GENERAL LAS
MOLÉCULAS BIOLÓGICAS ESTÁN COMPUESTAS PRINCIPALMENTE DE CARBONO,
HIDRÓGENO, OXÍGENO, NITRÓGENO, FÓSFORO Y AZUFRE.

ORGANELOS CELULARES Y SUS FUNCIONES
• MEMBRANA PLASMATICA. SE ENCARGA DE PROTEGER EL CONTENIDO
CELULAR, HACE CONTACTO CON OTRAS CÉLULAS PERMITIENDO LA
COMUNICACIÓN CELULAR.
• CITOPLASMA. ES EL CONTENIDO INTRACELULAR, QUE SIRVE COMO
SUTANCIA EN LA CUAL SE PRESENTAN Y REALIZAN TODAS LAS
REACCIONES QUÍMICAS.
• NUCLEO. CONTIENE EL MATERIAL GENÉTICO EN FORMA DE GENES O BIEN
EN FORMA DE CROMATINA, Y SE ENCARGA DE REGULAR LAS
ACTIVIDADES CELULARES.
• RIBOSOMAS. SON ORGANELOS QUE LOCALIZAMOS LIBRES EN EL
CITOPLASMA, EN TRIPLETES ANCLADOS EN EL CITOPLASMA (POLISOMAS)
O BIEN ANCLADOS EN EL SISTEMA RETÍCULO ENDOPLÁSMICO RUGOSO.

• SISTEMA RETICULO ENDOPLASMICO. ES UN CONJUNTO DE CISTERNAS O TUBULOS
LOCALIZADOS EN EL CITOPLASMA, QUE SE ENCARGAN DE LAS SIGUIENTES FUNCIONES:
CONTRIBUYE AL APOYO MECÁNICO, FACILITA EL INTERCAMBIO CELULAR DE MATERIALES
CON EL CITOPLASMA, PROPORCIONA UNA SUPERFICIE PARA LAS REACCIONES QUÍMICAS.
• APARATO DE GOLGI. EMPACA PROTEÍNAS SINTETIZADAS, PARA SECRECIÓN JUNTO CON EL
RETÍCULO ENDOPLASMICO; FORMA LISOSOMAS, SECRETA LÍPIDOS, SINTETIZA
CARBOHIDRATOS, COMBINA CARBOHIDRATOS CON PROTEÍNAS, PARA FORMAR
GLUCOPROTEÍNAS PARA LA SECRECIÓN.
• MITOCONDRIAS. SON ORGANELOS INTRACITOPLASMÁTICOS IMPORTANTES EN LA
UTILIZACIÓN DE LA GLUCOSA, EL OXÍGENO Y EL ADENOSINTRIFOSFATO, LOS CUALES SON
INCLUIDOS EN UN CONJUNTO DE REACCIONES QUÍMICAS QUE SE REALIZAN EN EL INTERIOR
DE LA MITOCONDRIA QUE RECIBEN EL NOMBRE DE CICLO DE KREBS, DONDE AL FINAL SE
OBTIENE BIÓXIDO DE CARBONO, AGUA Y ADENOSTINTRIFOSFATO COMO COMPUESTO RICO
EN ENERGÍA. POR ESTE MOTIVO EN ALGUNOS DE LOS TEXTOS SE PUEDE ENCONTRAR QUE
LA MITOCONDRIA ES EL SITIO DE PRODUCCIÓN DEL ATP.
• LISOSOMAS. REPRESENTAN EL APARATO DIGESTIVO CELULAR, SE ENCARGAN DE DIGERIR
SUSTANCIAS EXTRAÑAS Y MICROBIOS; PUEDEN ESTAR INVOLUCRADAS EN LA RESORCIÓN
ÓSEA.
• PEROXISOMAS. CONTIENEN VARIAS ENZIMAS COMO LA CATALASA, RELACIONADA CON EL

• MICROFILAMENTOS. FORMAN PARTE DEL CITOESQUELETO, ESTÁN
INVOLUCRADOS CON LA CONTRACCIÓN DE LA FIBRA MUSCULAR,
PROPORCIONAN ESTRUCTURA Y FORMA, AYUDAN EN EL MOVIMIENTO
CELULAR E INTRACELULAR.
• MICROTUBULOS. FORMAN PARTE DEL CITOESQUELETO,
PROPORCIONAN ESTRUCTURA Y FORMA, FORMAN CANALES DE
CONDUCCIÓN INTRACELULAR, AYUDAN EN EL MOVIMIENTO
INTRACELULAR, FORMAN LA ESTRUCTURA DE LOS FLAGELOS, CILIOS,
CENTRIOLOS, Y DEL HUSO MITÓTICO.
• FILAMENTOS INTERMEDIOS. FORMAN PARTE DEL CITOESQUELETO,
PROPORCIONAN REFORZAMIENTO ESTRUCTURAL EN ALGUNAS
CÉLULAS.
• CENTRIOLOS, FLAGELOS Y CILIOS. PERMITEN EL MOVIMIENTO DE TODA
LA CÉLULA (FLAGELOS) O EL MOVIMIENTOS DE PARTÍCULAS

DIFERENCIA ENTRE
CÉLULA EUCARIOTA
Y PROCARIOTA.

SEGUNDA UNIDAD
EL AGUA Y SOLUCIONES

COMPOSICIÓN QUÍMICA DEL AGUA
• SU MOLÉCULA ESTA CONFORMADA POR DOS ÁTOMOS DE HIDROGENO Y DE
OXIGENO

LA NATURALEZ POLAR DE LA MOLECULA DE
AGUA
• LA MOLÉCULA DE AGUA, EN GENERAL, TIENE 10 PROTONES
Y 10 ELECTRONES, DE MODO QUE ES NEUTRA.
• EN UNA MOLÉCULA DE AGUA, EL ÁTOMO DE OXÍGENO Y LOS
ÁTOMOS DE HIDRÓGENO COMPARTEN ELECTRONES EN
UNIONES COVALENTES, PERO LA DIVISIÓN NO ES IGUAL.
• EN LA UNIÓN COVALENTE ENTRE EL OXÍGENO E
HIDRÓGENO, EL ÁTOMO DE OXÍGENO ATRAE ELECTRONES
CON UN POCO MÁS DE FUERZA QUE LOS ÁTOMOS DE
HIDRÓGENO.

• LA DIVISIÓN DESIGUAL DE ELECTRONES LE BRINDA A LA
MOLÉCULA DE AGUA UNA CARGA LEVEMENTE NEGATIVA
CERCA DE SU ÁTOMO DE OXÍGENO Y UNA CARGA
LIGERAMENTE POSITIVA CERCA DE SUS ÁTOMOS DE
HIDRÓGENO.
• CUANDO UNA MOLÉCULA NEUTRA TIENE UN ÁREA POSITIVA EN
UN EXTREMO Y UN ÁREA NEGATIVA EN LA OTRA, ES UNA
MOLÉCULA POLAR.
• LAS MOLÉCULAS DE AGUA SE ATRAEN ENTRE SÍ SEGÚN LA
ATRACCIÓN ENTRE EL EXTREMO POSITIVO DE UNA MOLÉCULA
DE AGUA Y EL EXTREMO NEGATIVO DEL OTRO

PUENTES DE HIDRÓGENO DE LAS MOLÉCULAS
DE AGUA
• GRACIAS A SU POLARIDAD, LAS MOLÉCULAS DE AGUA SE ATRAEN ENTRE SÍ
CON GRAN FACILIDAD. EL LADO POSITIVO DE UNA —UN ÁTOMO DE
HIDRÓGENO— SE ASOCIA CON EL LADO NEGATIVO DE OTRA —UN ÁTOMO
DE OXÍGENO.
• ESTAS ATRACCIONES SON UN EJEMPLO DE PUENTES DE HIDRÓGENO,
INTERACCIONES DÉBILES QUE SE FORMAN ENTRE UN HIDRÓGENO CON UNA
CARGA PARCIAL POSITIVA Y UN ÁTOMO MÁS ELECTRONEGATIVO, COMO EL
OXÍGENO. LOS ÁTOMOS DE HIDRÓGENO INVOLUCRADOS EN ENLACES DE
ESTE TIPO DEBEN ESTAR UNIDOS A ÁTOMOS ELECTRONEGATIVOS

• MOLÉCULAS DE AGUA FORMANDO UN PUENTE DE HIDRÓGENO. LA CARGA
NEGATIVA PARCIAL DEL O DE UNA DE LAS MOLÉCULAS PUEDE FORMAR UN
ENLACE O PUENTE DE HIDRÓGENO CON LA CARGA POSITIVA PARCIAL DE
LOS HIDRÓGENOS DE OTRAS MOLÉCULAS.
• LAS MOLÉCULAS DE AGUA TAMBIÉN SON ATRAÍDAS POR OTRAS
MOLÉCULAS POLARES Y POR IONES. UNA SUBSTANCIA CARGADA O POLAR
QUE INTERACTÚA CON EL AGUA Y SE DISUELVE EN ELLA ES CONOCIDA
COMO HIDROFÍLICA: HIDRO SIGNIFICA "AGUA," Y FÍLICA SIGNIFICA "AMIGO
DE". EN CONTRASTE, LAS MOLÉCULAS NO POLARES COMO LOS ACEITES Y
GRASAS, NO INTERACTÚAN BIEN CON EL AGUA. ESTAS MÁS BIEN SE
APARTAN DE ELLA EN LUGAR DE DISOLVERSE, POR LO QUE SE LES LLAMA
HIDROFÓBICAS: FÓBICA SIGNIFICA "TEMOR A". ES POSIBLE QUE HAYAS
NOTADO ESTO COMO UN INCONVENIENTE DE LOS ADEREZOS PARA
ENSALADAS HECHOS CON VINAGRE Y ACEITE. EL VINAGRE, ES SOLO AGUA
CON UN POCO DE ÁCIDO.

ÁCIDOS Y BASES
• LOS ÁCIDOS TIENEN UN SABOR ÁCIDO EN EL METAL, CAMBIAN EL
LITMUS TORNASOL (UNA TINTA EXTRAÍDA DE LOS LÍQUENES) A ROJO,
Y SE VUELVEN MENOS ÁCIDOS CUANDO SE MEZCLAN CON LAS
BASES.
• LAS BASES SON RESBALADIZAS, CAMBIAN EL LITMUS A AZUL, Y SE
VUELVEN MENOS BÁSICAS CUANDO SE MEZCLAN CON ÁCIDOS.
• AUNQUE BOYLE Y OTROS TRATARON DE EXPLICAR POR QUÉ LOS
ÁCIDOS Y LAS BASES SE COMPORTAN DE TAL MANERA, LA PRIMERA
DEFINICIÓN RAZONABLE DE LOS ÁCIDOS Y LAS BASES NO SERÍA
PROPUESTA HASTA 200 AÑOS DESPUÉS.

• AFINALES DE 1800, EL CIENTÍFICO SUECO SVANTE ARRHENIUS PROPUSO QUE
EL AGUA PUEDE DISOLVER MUCHOS COMPUESTOS SEPARÁNDOLOS EN SUS
IONES INDIVIDUALES. ARRHENIUS SUGIRIÓ QUE LOS ÁCIDOS SON
COMPUESTOS QUE CONTIENEN HIDRÓGENO Y PUEDEN DISOLVERSE EN EL
AGUA PARA SOLTAR IONES DE HIDRÓGENO A LA SOLUCIÓN. POR EJEMPLO, EL
ÁCIDO CLORÍDRICO (HCL) SE DISUELVE EN EL AGUA DE LA SIGUIENTE
MANERA:
HCL H2O---------H+(AQ) + CL-(AQ)
• ARRHENIUS DEFINIÓ LAS BASES COMO SUBSTANCIAS QUE SE DISUELVEN EN EL
AGUA PARA SOLTAR IONES DE HIDRÓXIDO (OH-) A LA SOLUCIÓN. POR
EJEMPLO, UNA BASE TÍPICA DE ACUERDO A LA DEFINICIÓN DE ARRHENIUS ES
EL HIDRÓXIDO DE SODIO (NAOH):

La definición de los ácidos y las bases de Arrhenius explica
un sinnúmero de cosas. La teoría de Arrhenius explica el por
qué todos los ácidos tienen propiedades similares (y de la
misma manera por qué todas las bases son similares). Por qué
todos los ácidos sueltan H+ ia la solución (y todas las bases
sueltan OH-). La definición de Arrhenius también explica la
observación de Boyle que los ácidos y las bases se
neutralizan entre ellos. Esta idea, que una base puede
debilitar un ácido, y vice versa, es llamada neutralización

EQUILIBRIO IÓNICO DEL AGUA
• EL AGUA PURA ES UN ELECTROLITO DÉBIL QUE SE DISOCIA EN MUY BAJA
PROPORCIÓN EN SUS IONES HIDRONIO O HIDRÓGENO H 3 O + (TAMBIÉN
ESCRITO COMO H + ) E HIDRÓXIDO O HIDRÓXILO OH – .
• DE TODOS MODOS, DOS MOLÉCULAS POLARES DE AGUA PUEDEN
IONIZARSE DEBIDO A LAS FUERZAS DE ATRACCIÓN POR PUENTES DE
HIDRÓGENO QUE SE ESTABLECEN ENTRE ELLAS.
• AUNQUE LO HAGA EN BAJA PROPORCIÓN, ESTA DISOCIACIÓN DEL AGUA
EN IONES, LLAMADA IONIZACIÓN , SE REPRESENTA SEGÚN LA SIGUIENTE
ECUACIÓN
• H2O + H2O --------H3O + OH

IONIZACIÓN DEL AGUA Y EL PH
• IONIZACIÓN DEL AGUA. LA IONIZACIÓN SURGE A PARTIR DE FENÓMENOS
NATURALES Y SU EFECTO ES BIEN CONOCIDO DESDE LA ANTIGÜEDAD. LA
CONCENTRACIÓN DE IONES POSITIVOS, NOCIVOS PARA LA SALUD HUMANA,
SE HA VENIDO INCREMENTANDO EN LOS ÚLTIMOS TIEMPOS COMO
CONSECUENCIA DEL DESARROLLO TECNOLÓGICO DE LA HUMANIDAD.
• EL AGUA NO ES UN LÍQUIDO QUÍMICAMENTE PURO, YA QUE SE TRATA DE UNA
SOLUCIÓN IÓNICA QUE SIEMPRE CONTIENE ALGUNOS IONES H3O+ Y OH–. EL
PRODUCTO [H+]•[OH-]= 10–14 SE DENOMINA PRODUCTO IÓNICO DEL AGUA.
ESE VALOR CONSTITUYE LA BASE PARA ESTABLECER LA ESCALA DE PH, QUE
MIDE LA ACIDEZ O ALCALINIDAD DE UNA DISOLUCIÓN ACUOSA; ES DECIR, SU
CONCENTRACIÓN DE IONES [H+] O [OH–], RESPECTIVAMENTE.

LAS SOLUCIONES AMORTIGUADORAS
• LAS SOLUCIONES AMORTIGUADORAS TIENEN
UNA IMPORTANCIA VITAL EN BIOQUÍMICA YA QUE DE
LA CONSTANCIA DEL PH EN LOS ORGANISMOS
DEPENDE EL CORRECTO FUNCIONAMIENTO A NIVEL
CELULAR. TAMBIÉN SON IMPORTANTES A
NIVEL INDUSTRIAL Y EN EL LABORATORIO.

EJEMPLOS DE SOLUCIONES
AMORTIGUADORAS:
NH3 (BASE DÉBIL) Y NH4CL (ÁCIDO CONJUGADO)
• CH3COOH (ÁCIDO DÉBIL) Y CH3COONA (BASE CONJUGADA)
• EL PH DE LA SANGRE PERMANECE CONSTANTE ENTRE UN MARGEN DE 7,3 Y 7,5
(LIGERAMENTE BÁSICO) GRACIAS A LA ACCIÓN DE SOLUCIONES AMORTIGUADORAS
PRESENTES EN LAS PROTEÍNAS DEL SUERO SANGUÍNEO. DICHAS PROTEÍNAS ESTÁN
FORMADAS POR AMINOÁCIDOS QUE PRESENTAN GRUPOS CARBOXILO ÁCIDOS (-
COOH) Y TAMBIÉN GRUPOS BÁSICOS COMO LOS AMINOS (-NH2).
• MEZCLAS DE IONES CARBONATO (CO3
2-) E IONES BICARBONATO (HCO3
-)
• MEZCLAS DE IONES FOSFATO ÁCIDO (H2PO4
-) E IONES DE FOSFATO BÁSICO (HPO4
2-
)
• MEZCLA DE ÁCIDO FÓRMICO (HCOOH) Y FORMIATO DE POTASIO (HCOOK)
• MEZCLA DE ÁCIDO BENZOICO (C6H5COOH) Y BENZOATO DE POTASIO (C6H5COONA)
• MEZCLA DE ÁCIDO FOSFÓRICO (H3PO4) Y FOSFATO DE SODIO (NA3PO4)

LA ECUACIÓN DE HENDERSON-
HASSELBALCH
La ecuación de Henderson-Hasselbalch es una expresión utilizada en química para calcular
el pH de una disolución reguladora, o tampón, a partir del pKa o el pKb (obtenidos de
la constante de disociación del ácido o de la constante de disociación de la base) y de las
concentraciones de equilibrio del ácido o base y de sus correspondientes base o ácido
conjugado

TERCERA UNIDAD
LOS CARBOHIDRATOS Y SU
METABOLISMO

¿QUÉ SON LOS CARBOHIDRATOS?
• LOS CARBOHIDRATOS SON UNAS BIOMOLÉCULAS QUE TAMBIÉN TOMAN LOS
NOMBRES DE HIDRATOS DE CARBONO, GLÚCIDOS, AZÚCARES O SACÁRIDOS;
AUNQUE LOS DOS PRIMEROS NOMBRES, LOS MÁS COMUNES Y EMPLEADOS, NO
SON DEL TODO PRECISOS, YA QUE NO SE TRATAN ESTRICTAMENTE DE
ÁTOMOS DE CARBONO HIDRATADOS, PERO LOS INTENTOS POR SUSTITUIR
ESTOS TÉRMINOS POR OTROS MÁS PRECISOS NO HAN TENIDO ÉXITO. ESTAS
MOLÉCULAS ESTÁN FORMADAS POR TRES ELEMENTOS FUNDAMENTALES:
EL CARBONO, EL HIDRÓGENO Y EL OXÍGENO, ESTE ÚLTIMO EN UNA
PROPORCIÓN ALGO MÁS BAJA. SU PRINCIPAL FUNCIÓN EN EL ORGANISMO DE
LOS SERES VIVOS ES LA DE CONTRIBUIR EN EL ALMACENAMIENTO Y EN LA
OBTENCIÓN DE ENERGÍA DE FORMA INMEDIATA, SOBRE TODO AL CEREBRO Y
AL SISTEMA NERVIOSO.

• ESTO SE CUMPLE GRACIAS A UNA ENZIMA, LA AMILASA, QUE AYUDA
A DESCOMPONER ESTA MOLÉCULA EN GLUCOSA O AZÚCAR EN
SANGRE, QUE HACE POSIBLE QUE EL CUERPO UTILICE LA ENERGÍA
PARA REALIZAR SUS FUNCIONES.

TIPOS DE CARBOHIDRATOS
• EXISTEN CUATRO TIPOS, EN FUNCIÓN DE SU ESTRUCTURA QUÍMICA: LOS
MONOSACÁRIDOS, LOS DISACÁRIDOS, LOS OLIGOSACÁRIDOS Y LOS
POLISACÁRIDOS.
MONOSACÁRIDOS
• SON LOS MÁS SIMPLES, YA QUE ESTÁN FORMADOS POR UNA SOLA MOLÉCULA.
ESTO LOS CONVIERTE EN LA PRINCIPAL FUENTE DE COMBUSTIBLE PARA EL
ORGANISMO Y HACE POSIBLE QUE SEAN USADOS COMO UNA FUENTE DE
ENERGÍA Y TAMBIÉN EN BIOSÍNTESIS O ANABOLISMO, EL CONJUNTO DE
PROCESOS DEL METABOLISMO DESTINADOS A FORMAR LOS COMPONENTES
CELULARES. TAMBIÉN HAY ALGUNOS TIPOS DE MONOSACÁRIDOS, COMO
LA RIBOSA O LA DESOXIRRIBOSA, QUE FORMAN PARTE DEL MATERIAL
GENÉTICO DEL ADN. CUANDO ESTOS MONOSACÁRIDOS NO SON NECESARIOS
EN NINGUNA DE LAS FUNCIONES QUE LES SON PROPIAS, SE CONVIERTEN EN

DISACÁRIDOS
• SON OTRO TIPO DE HIDRATOS DE CARBONO QUE, COMO INDICA SU NOMBRE,
ESTÁN FORMADOS POR DOS MOLÉCULAS DE MONOSACÁRIDOS. ESTAS PUEDEN
HIDROLIZARSE Y DAR LUGAR A DOS MONOSACÁRIDOS LIBRES. ENTRE LOS
DISACÁRIDOS MÁS COMUNES ESTÁN LA SACAROSA (EL MÁS ABUNDANTE, QUE
CONSTITUYE LA PRINCIPAL FORMA DE TRANSPORTE DE LOS GLÚCIDOS EN LAS
PLANTAS Y ORGANISMOS VEGETALES), LA LACTOSA O AZÚCAR DE LA LECHE,
LA MALTOSA (QUE PROVIENE DE LA HIDRÓLISIS DEL ALMIDÓN) Y
LA CELOBIOSA (OBTENIDA DE LA HIDRÓLISIS DE LA CELULOSA).
OLIGOSACÁRIDOS
• LA ESTRUCTURA DE ESTOS CARBOHIDRATOS ES VARIABLE Y PUEDEN ESTAR
FORMADOS POR ENTRE TRES Y NUEVE MOLÉCULAS DE MONOSACÁRIDOS,
UNIDAS POR ENLACES Y QUE SE LIBERAN CUANDO SE LLEVA A CABO UN
PROCESO DE HIDRÓLISIS, AL IGUAL QUE OCURRE CON LOS DISACÁRIDOS. EN
MUCHOS CASOS, LOS OLIGOSACÁRIDOS PUEDEN APARECER UNIDOS
A PROTEÍNAS, DANDO LUGAR A LO QUE SE CONOCE COMO GLUCOPROTEÍNAS.

POLISACÁRIDOS
• SON CADENAS DE MÁS DE DIEZ MONOSACÁRIDOS CUYA FUNCIÓN EN EL
ORGANISMO SE RELACIONA NORMALMENTE CON LABORES DE ESTRUCTURA O
DE ALMACENAMIENTO. EJEMPLOS DE POLISACÁRIDOS COMUNES SON
EL ALMIDÓN, LA AMILOSA, EL GLUCÓGENO, LA CELULOSA Y LA QUITINA.

FUNCIÓN DE LOS CARBOHIDRATOS
• AUNQUE SU FUNCIÓN PRINCIPAL ES LA ENERGÉTICA, TAMBIÉN HAY CIERTOS
HIDRATOS DE CARBONO CUYA FUNCIÓN ESTÁ RELACIONADA CON LA
ESTRUCTURA DE LAS CÉLULAS O APARATOS DEL ORGANISMO, SOBRE TODO
EN EL CASO DE LOS POLISACÁRIDOS. ESTOS PUEDEN DAR LUGAR
A ESTRUCTURAS ESQUELÉTICAS MUY RESISTENTES Y TAMBIÉN PUEDEN
FORMAR PARTE DE LA ESTRUCTURA PROPIA DE OTRAS BIOMOLÉCULAS
COMO PROTEÍNAS, GRASAS Y ÁCIDOS NUCLEICOS. GRACIAS A SU
RESISTENCIA, ES POSIBLE SINTETIZARLOS EN EL EXTERIOR DEL CUERPO Y
UTILIZARLOS PARA FABRICAR DIVERSOS TEJIDOS, PLÁSTICOS Y OTROS
PRODUCTOS ARTIFICIALES.

NUTRICIÓN
• EN EL ÁMBITO DE LA NUTRICIÓN, ES POSIBLE DISTINGUIR ENTRE HIDRATOS
DE CARBONO SIMPLES Y COMPLEJOS, TENIENDO EN CUENTA TANTO SU
ESTRUCTURA COMO LA RAPIDEZ Y EL PROCESO A TRAVÉS DEL CUAL EL
AZÚCAR SE DIGIERE Y SE ABSORBE POR EL ORGANISMO.
• ASÍ, LOS CARBOHIDRATOS SIMPLES QUE PROVIENEN DE LOS ALIMENTOS
INCLUYEN LA FRUCTOSA (QUE SE ENCUENTRA EN LAS FRUTAS) Y LA
GALACTOSA (EN LOS PRODUCTOS LÁCTEOS).
• CARBOHIDRATOS COMPLEJOS ABARCAN LA LACTOSA (TAMBIÉN PRESENTE
EN PRODUCTOS LÁCTEOS), LA MALTOSA (QUE APARECE EN CIERTAS
VERDURAS, ASÍ COMO EN LA CERVEZA EN CUYA ELABORACIÓN SE EMPLEA
EL CEREAL DE LA MALTA), Y LA SACAROSA (QUE SE ENCUENTRA EN EL
AZÚCAR DE MESA O AZÚCAR COMÚN)

ISOMERÍA DE LOS CARBOHIDRATOS
• LA ISOMERÍA SE DEFINE COMO LOS COMPUESTOS CON FORMULA
MOLECULAR IDÉNTICA:
• ISOMERÍA ÓPTICA: EXISTEN MOLÉCULAS QUE COINCIDEN EN TODAS SUS
PROPIEDADES EXCEPTO EN SU CAPACIDAD DE DESVIAR EL PLANO DE LUZ
POLARIZADA. SON LOS LLAMADOS ISÓMEROS ÓPTICOS. UNO DE ELLOS
DESVÍA LA LUZ HACIA LA DERECHA, Y SE DESIGNA (+), O DEXTRÓGIRO,
MIENTAS QUE EL OTRO LA DESVÍA EN IGUAL MAGNITUD PERO HACIA LA
IZQUIERDA, Y SE DESIGNA (-) O LEVÓGIRO.

• ISOMERÍA GEOMÉTRICA: LA ESTEREOISOMERÍA LA
PRESENTAN SUSTANCIAS QUE CON LA MISMA
ESTRUCTURA TIENEN UNA DIFERENTE DISTRIBUCIÓN
ESPACIAL DE SUS ÁTOMOS.
• UNA DE LAS FORMAS DE ESTEREOISOMERÍA ES LA
ISOMERÍA GEOMÉTRICA. LA ISOMERÍA GEOMÉTRICA
DESDE UN PUNTO DE VISTA MECÁNICO, SE DEBE EN
GENERAL A QUE NO ES POSIBLE LA ROTACIÓN LIBRE
ALREDEDOR DEL EJE DEL DOBLE ENLACE. ES
CARACTERÍSTICA DE SUSTANCIAS QUE PRESENTAN UN
DOBLE ENLACE.

MÉTODOS DE IDENTIFICACIÓN DE
CARBOHIDRATOS
• MÉTODOS QUÍMICOS
• REACCIONES DEL H 2SO4 Y CARBOHIDRATOS
• ÁCIDO FENOL SULFÚRICO •
• FUNDAMENTO. FUNDAMENTO.- PROVIENE DE LOS PROVIENE
DE LOS PRODUCTOS DE REACCIÓN Y DEGRADACIÓN DEL ÁCIDO
Y EL AZÚCAR.

GLUCÓLISIS
• LA GLUCÓLISIS O GLICÓLISIS (DEL GRIEGO GLYCOS, AZÚCAR Y LYSIS,
RUPTURA), ES LA VÍA METABÓLICA ENCARGADA DE OXIDAR LA
GLUCOSA CON LA FINALIDAD DE OBTENER ENERGÍA PARA LA
CÉLULA. CONSISTE EN 10 REACCIONES ENZIMÁTICAS CONSECUTIVAS
QUE CONVIERTEN A LA GLUCOSA EN DOS MOLÉCULAS DE PIRUVATO,
EL CUAL ES CAPAZ DE SEGUIR OTRAS VÍAS METABÓLICAS Y ASÍ
CONTINUAR ENTREGANDO ENERGÍA AL ORGANISMO.

PASOS DE LA GLUCOLISIS
• 1.ER PASO: HEXOQUINASA
• LA PRIMERA REACCIÓN DE LA GLUCÓLISIS ES LA FOSFORILACIÓN DE LA
GLUCOSA, PARA ACTIVARLA (AUMENTAR SU ENERGÍA) Y ASÍ PODER
UTILIZARLA EN OTROS PROCESOS CUANDO SEA NECESARIO.
• 2° PASO: GLUCOSA-6-P ISOMERASA
• ESTE ES UN PASO IMPORTANTE, PUESTO QUE AQUÍ SE DEFINE LA
GEOMETRÍA MOLECULAR QUE AFECTARÁ LOS DOS PASOS CRÍTICOS EN
LA GLUCÓLISIS:
• 3.ER PASO: FOSFOFRUCTOQUINASA
• FOSFORILACIÓN DE LA FRUCTOSA 6-FOSFATO EN EL CARBONO 1, CON
GASTO DE UN ATP, A TRAVÉS DE LA ENZIMA FOSFOFRUCTOQUINASA-1

• 4° PASO: ALDOLASA
• LA ENZIMA ALDOLASA (FRUCTOSA-1,6-BISFOSFATO ALDOLASA), MEDIANTE UNA
CONDENSACIÓN ALDÓLICA REVERSIBLE, ROMPE LA FRUCTOSA-1,6-BISFOSFATO EN
DOS MOLÉCULAS DE TRES CARBONOS (TRIOSAS).
• 5° PASO: TRIOSA FOSFATO ISOMERASA
• PUESTO QUE SOLO EL GLICERALDEHÍDO-3-FOSFATO PUEDE SEGUIR LOS PASOS
RESTANTES DE LA GLUCÓLISIS, LA OTRA MOLÉCULA GENERADA POR LA REACCIÓN
ANTERIOR (DIHIDROXIACETONA-FOSFATO) ES ISOMERIZADA (CONVERTIDA) EN
GLICERALDEHÍDO-3-FOSFATO.
• 6° PASO: GLICERALDEHÍDO-3-FOSFATO DESHIDROGENASA
• ESTA REACCIÓN CONSISTE EN OXIDAR EL GLICERALDEHÍDO-3-FOSFATO
UTILIZANDO NAD+ PARA AÑADIR UN ION FOSFATO A LA MOLÉCULA, LA CUAL ES
REALIZADA POR LA ENZIMA GLICERALDEHÍDO-3-FOSFATO DESHIDROGENASA
• 7° PASO: FOSFOGLICERATO QUINASA
• EN ESTE PASO, LA ENZIMA FOSFOGLICERATO QUINASA TRANSFIERE EL GRUPO
FOSFATO DE 1,3-BISFOSFOGLICERATO A UNA MOLÉCULA DE ADP, GENERANDO ASÍ
LA PRIMERA MOLÉCULA DE ATP DE LA VÍA. COMO LA GLUCOSA SE TRANSFORMÓ EN

• 8° PASO: FOSFOGLICERATO MUTASA
• SE ISOMERIZA EL 3-FOSFOGLICERATO PROCEDENTE DE LA REACCIÓN
ANTERIOR DANDO 2-FOSFOGLICERATO, LA ENZIMA QUE CATALIZA
ESTA REACCIÓN ES LA FOSFOGLICERATO MUTASA.
• 9° PASO: ENOLASA
• LA ENZIMA ENOLASA PROPICIA LA FORMACIÓN DE UN DOBLE ENLACE
EN EL 2-FOSFOGLICERATO, ELIMINANDO UNA MOLÉCULA DE AGUA
FORMADA POR EL HIDRÓGENO DEL C2 Y EL OH DEL C3. EL RESULTADO
ES EL FOSFOENOLPIRUVATO
• 10° PASO: PIRUVATO QUINASA
• DESFOSFORILACIÓN DEL FOSFOENOLPIRUVATO, OBTENIÉNDOSE
PIRUVATO Y ATP. REACCIÓN IRREVERSIBLE MEDIADA POR LA PIRUVATO
QUINASA.

ENZIMAS Y COENZIMAS QUE PARTICIPAN EN
LA GLUCOLISIS
• LA GLUCÓLISIS SE REGULA ENZIMÁTICAMENTE EN LOS TRES PUNTOS
IRREVERSIBLES DE ESTA RUTA, ESTO ES, EN LA PRIMERA REACCIÓN (G → G-6P),
POR MEDIO DE LA HEXOQUINASA; EN LA TERCERA REACCIÓN (F-6P → F-1,6-BP)
POR MEDIO DE LA PFK1 Y EN EL ÚLTIMO PASO (PEP → PIRUVATO) POR LA
PIRUVATO QUINASA.
• LA HEXOQUINASA ES UN PUNTO DE REGULACIÓN POCO IMPORTANTE, YA QUE SE
INHIBE CUANDO HAY MUCHO G-6P EN MÚSCULO. ES UN PUNTO POCO
IMPORTANTE YA QUE EL G-6P SE UTILIZA PARA OTRAS VÍAS.
• LA FOSFOFRUCTOQUINASA-1 ES LA ENZIMA PRINCIPAL DE LA REGULACIÓN DE LA
GLUCÓLISIS, ACTÚA COMO UNA LLAVE DE AGUA, SI ESTÁ ACTIVA CATALIZA
MUCHAS REACCIONES Y SE OBTIENE MÁS FRUCTOSA-1,6-BISFOSFATO, LO QUE
PERMITIRÁ A LAS ENZIMAS SIGUIENTES TRANSFORMAR MUCHO PIRUVATO.

VÍA DE LAS PENTOSAS FOSFATO
• LA RUTA DE LA PENTOSA FOSFATO, TAMBIÉN CONOCIDA COMO LANZADERA DE
FOSFATOS DE PENTOSAS, ES UNA RUTA METABÓLICA ESTRECHAMENTE
RELACIONADA CON LA GLUCÓLISIS, DURANTE LA CUAL SE UTILIZA
LA GLUCOSA PARA GENERAR RIBOSA, QUE ES NECESARIA PARA
LA BIOSÍNTESIS DE NUCLEÓTIDOS Y ÁCIDOS NUCLEICOS. ADEMÁS, TAMBIÉN SE
OBTIENE PODER REDUCTOR EN FORMA DE NADPH QUE SE UTILIZARÁ
COMO COENZIMA DE ENZIMAS PROPIAS DEL METABOLISMO ANABÓLICO.
• DE ESTA MANERA, ESTE PROCESO METABÓLICO, EL CUAL ES REGULADO
POR INSULINA, TIENE UNA DOBLE FUNCIÓN, YA QUE LA GLUCOSA SE USA PARA
FORMAR NADPH, MIENTRAS QUE TAMBIÉN SE PUEDE TRANSFORMAR EN OTROS
COMPONENTES DEL METABOLISMO, ESPECIALMENTE PENTOSAS, UTILIZADAS PARA
LA SÍNTESIS DE NUCLEÓTIDOS Y DE ÁCIDOS NUCLEICOS. ASÍ, SE FORMA UN PUENTE
ENTRE RUTAS ANABÓLICAS Y CATABÓLICAS DE LA GLUCOSA.
• LA RUTA DE LA PENTOSA FOSFATO TIENE LUGAR EN EL CITOSOL, Y PUEDE DIVIDIRSE
EN DOS FASES:
• FASE OXIDATIVA: SE GENERA NADPH.
• FASE NO OXIDATIVA: SE SINTETIZAN PENTOSAS-FOSFATO Y OTROS

METABOLISMO DEL GLUCÓGENO
• LA SÍNTESIS DE GLUCÓGENO A PARTIR DE GLUCOSA SE
LLAMA GLUCONEOGÉNESIS Y SE PRODUCE GRACIAS A
LA ENZIMA GLUCÓGENO SINTASA. LA ADICIÓN DE UNA
MOLÉCULA DE GLUCOSA AL GLUCÓGENO CONSUME DOS
ENLACES DE ALTA ENERGÍA: UNA PROCEDENTE DEL ATP Y
OTRA QUE PROCEDE DEL UTP.

EL CICLO DE KREBS
• EL CICLO DE KREBS CONSISTE EN UNA SERIE DE REACCIONES EN LA CUAL
CONFLUYEN TODAS LAS REACCIONES CATABÓLICAS DE LA RESPIRACIÓN
AEROBIA.
• TAMBIÉN SE LO PODRÍA DEFINIR COMO UNA "CADENA DE OXIDACIONES",
DEBIDO A QUE RECIBE ACETILCOA PARA "IMPULSAR" UNA SERIE DE CUATRO
OXIDACIONES CUYO PRODUCTO FINAL SON LAS COENZIMAS NADH Y FADH
REDUCIDAS AL SER CARGADAS DE ELECTRONES. (ROLANDO, Z009)
• FUNCIONES DEL CICLO DE KREBS. PRODUCE LA MAYOR PARTE DEL DIÓXIDO
DE CARBONO EN LOS TEJIDOS ANIMALES. ES LA MAYOR FUENTE DE
COENZIMAS QUE IMPULSAN LA PRODUCCIÓN DE ATP EN LA CADENA
RESPIRATORIA. DIRIGE EL EXCESO DE ENERGÍA HACIA LA BIOSÍNTESIS DE
ÁCIDOS GRASOS, POR LO CUAL PERMITE EL ALMACENAMIENTO ENERGÉTICO

CICLO DE GLIOXILATO
• EN LAS PLANTAS Y EN LAS BACTERIAS, PERO EN LOS ANIMALES, LA ACETIL-
COA PUEDE SERVIR COMO MATERIAL INICIAL PARA LA BIOSÍNTESIS DE
CARBOHIDRATOS. EL OBJETIVO PRIMORDIAL DEL CICLO ES EL DE PERMITIR A
LAS PLANTAS Y A LOS MICROORGANISMOS LA UTILIZACIÓN DE LOS ÁCIDOS
GRASOS O DEL ACETATO EN FORMA DE ACETIL-COA COMO ÚNICA FUENTE
CARBONADA, SOBRE TODO PARA LA BIOSÍNTESIS DE GLÚCIDOS A PARTIR DE
LOA ÁCIDOS GRASOS.
•
• EL CICLO DEL GLIOXILATO ELUDE MEDIANTE UN RODEO, LAS ETAPAS DE
DESPRENDIMIENTO DE CO2 DEL CICLO DE LOS ÁCIDOS TRICARBOXILICOS.
SIN EMBARGO, LA ESCISIÓN DEL ISOCITRATO SE PRODUCE A TRAVÉS DE UNA
RUTA EN LA QUE SE ELUDEN TRES DE LAS REACCIONES DEL CICLO DE LOS
ÁCIDOS TRICARBOXILICOS. EL ISOCITRATO ES ESCINDIDO POR LA
ISOCITRATO LIASA PARA FORMAR SUCCINATO Y GLIOXILATO.

CUARTA
UNIDAD
LÍPIDOS Y SU
METABOLISMO

LOS LÍPIDOS
• LOS LÍPIDOS SON BIOMOLÉCULAS
ORGÁNICAS FORMADAS
BÁSICAMENTE POR CARBONO E
HIDRÓGENO Y GENERALMENTE
TAMBIÉN OXÍGENO; PERO EN
PORCENTAJES MUCHO MÁS BAJOS.
ADEMÁS PUEDEN CONTENER
TAMBIÉN FÓSFORO, NITRÓGENO Y
AZUFRE.
• ES UN GRUPO DE SUSTANCIAS MUY
HETEROGÉNEAS QUE SÓLO TIENEN
EN COMÚN ESTAS DOS
CARACTERÍSTICAS:
• SON INSOLUBLES EN AGUA
• SON SOLUBLES EN DISOLVENTES
ORGÁNICOS, COMO ÉTER,
CLOROFORMO, BENCENO, ETC.

FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS
• LOS LÍPIDOS DESEMPEÑAN CUATRO TIPOS DE FUNCIONES:
• FUNCIÓN DE RESERVA. SON LA PRINCIPAL RESERVA ENERGÉTICA DEL
ORGANISMO. UN GRAMO DE GRASA PRODUCE 9'4 KILOCALORÍAS EN
LAS REACCIONES METABÓLICAS DE OXIDACIÓN, MIENTRAS QUE
PROTEÍNAS Y GLÚCIDOS SÓLO PRODUCEN 4'1 KILOCALORÍA/GR.
• FUNCIÓN ESTRUCTURAL. FORMAN LAS BICAPAS LIPÍDICAS DE LAS
MEMBRANAS. RECUBREN ÓRGANOS Y LE DAN CONSISTENCIA, O
PROTEGEN MECÁNICAMENTE COMO EL TEJIDO ADIPOSO DE PIÉS Y
MANOS.

• FUNCIÓN BIOCATALIZADORA. EN ESTE PAPEL LOS
LÍPIDOS FAVORECEN O FACILITAN LAS
REACCIONES QUÍMICAS QUE SE PRODUCEN EN
LOS SERES VIVOS. CUMPLEN ESTA FUNCIÓN LAS
VITAMINAS LIPÍDICAS, LAS HORMONAS
ESTEROIDEAS Y LAS PROSTAGLANDINAS.
• FUNCIÓN TRANSPORTADORA. EL TRANPORTE DE
LÍPIDOS DESDE EL INTESTINO HASTA SU LUGAR
DE DESTINO SE REALIZA MEDIANTE SU EMULSIÓN
GRACIAS A LOS ÁCIDOS BILIARES Y A LOS
PROTEOLÍPIDOS.

CLASIFICACIÓN DE LOS LÍPIDOS
• LOS LÍPIDOS SE CLASIFICAN EN DOS GRUPOS, ATENDIENDO A QUE POSEAN EN SU
COMPOSICIÓN ÁCIDOS GRASOS (LÍPIDOS SAPONIFICABLES) O NO LO POSEAN (LÍPIDOS
INSAPONIFICABLES ).
• 1. LÍPIDOS SAPONIFICABLES
• A. SIMPLES
• ACILGLICÉRIDOS, CÉRIDOS
• B. COMPLEJOS
• FOSFOLÍPIDOS, GLUCOLÍPIDOS
• 2. LÍPIDOS INSAPONIFICABLES
• A. TERPENOS
• B. ESTEROIDES
• C. PROSTAGLANDINAS

• LOS ÁCIDOS GRASOS SON MOLÉCULAS FORMADAS POR UNA LARGA
CADENA HIDROCARBONADA DE TIPO LINEAL, Y CON UN NÚMERO PAR
DE ÁTOMOS DE CARBONO. TIENEN EN UN EXTREMO DE LA CADENA UN
GRUPO CARBOXILO (-COOH).SE CONOCEN UNOS 70 ÁCIDOS GRASOS
QUE SE PUEDEN CLASIFICAR EN DOS GRUPOS:
• LOS ÁCIDOS GRASOS SATURADOS SÓLO TIENEN ENLACES SIMPLES ENTRE
LOS ÁTOMOS DE CARBONO. SON EJEMPLOS DE ESTE TIPO DE ÁCIDOS EL
MIRÍSTICO (14C);EL PALMÍTICO (16C) Y EL ESTEÁRICO (18C) .
• LOS ÁCIDOS GRASOS INSATURADOS TIENEN UNO O VARIOS ENLACES
DOBLES EN SU CADENA Y SUS MOLÉCULAS PRESENTAN CODOS, CON
CAMBIOS DE DIRECCIÓN EN LOS LUGARES DÓNDE APARECE UN DOBLE
ENLACE. SON EJEMPLOS EL OLÉICO (18C, UN DOBLE ENLACE) Y EL
LINOLEÍCO (18C Y DOS DOBLES ENLACES).

PROPIEDADES DE LOS ÁCIDOS GRASOS
• SOLUBILIDAD. LOS ÁCIDOS GRASOS POSEEN UNA ZONA HIDRÓFILA, EL GRUPO
CARBOXILO (-COOH) Y UNA ZONA LIPÓFILA, LA CADENA HIDROCARBONADA QUE
PRESENTA GRUPOS METILENO (-CH2-) Y GRUPOS METILO (-CH3) TERMINALES.
• POR ESO LAS MOLÉCULAS DE LOS ÁCIDOS GRASOS SON ANFIPÁTICAS, PUES POR
UNA PARTE, LA CADENA ALIFÁTICA ES APOLAR Y POR TANTO, SOLUBLE EN
DISOLVENTES ORGÁNICOS (LIPÓFILA), Y POR OTRA, EL GRUPO CARBOXILO ES
POLAR Y SOLUBLE EN AGUA (HIDRÓFILO).
• DESDE EL PUNTO DE VISTA QUÍMICO, LOS ÁCIDOS GRASOS SON CAPACES DE
FORMAR ENLACES ÉSTER CON LOS GRUPOS ALCOHOL DE OTRAS MOLÉCULAS.
• CUANDO ESTOS ENLACES SE HIDROLIZAN CON UN ÁLCALI, SE ROMPEN Y SE
OBTIENEN LAS SALES DE LOS ÁCIDOS GRASOS CORRESPONDIENTES,
DENOMINADOS JABONES, MEDIANTE UN PROCESO DENOMINADO
SAPONIFICACIÓN.

LÍPIDOS SIMPLES
• SON LÍPIDOS SAPONIFICABLES EN CUYA COMPOSICIÓN QUÍMICA SÓLO
INTERVIENEN CARBONO, HIDRÓGENO Y OXÍGENO.
• ACILGLICÉRIDOS
• SON LÍPIDOS SIMPLES FORMADOS POR LA ESTERIFICACIÓN DE UNA,DOS O TRES
MOLÉCULAS DE ÁCIDOS GRASOS CON UNA MOLÉCULA DE GLICERINA. TAMBIÉN
RECIBEN EL NOMBRE DE GLICÉRIDOS O GRASAS SIMPLES
• SEGÚN EL NÚMERO DE ÁCIDOS GRASOS, SE DISTINGUEN TRES TIPOS DE ESTOS
LÍPIDOS:
• LOS MONOGLICÉRIDOS, QUE CONTIENEN UNA MOLÉCULA DE ÁCIDO GRASO
• LOS DIGLICÉRIDOS, CON DOS MOLÉCULAS DE ÁCIDOS GRASOS
• LOS TRIGLICÉRIDOS, CON TRES MOLÉCULAS DE ÁCIDOS GRASOS.
• LOS ACILGLICÉRIDOS FRENTE A BASES DAN LUGAR A REACCIONES DE
SAPONIFICACIÓN EN LA QUE SE PRODUCEN MOLÉCULAS DE JABÓN.

CERAS
• LAS CERAS SON ÉSTERES DE ÁCIDOS
GRASOS DE CADENA LARGA, CON
ALCOHOLES TAMBIÉN DE CADENA
LARGA. EN GENERAL SON SÓLIDAS Y
TOTALMENTE INSOLUBLES EN AGUA.
TODAS LAS FUNCIONES QUE REALIZAN
ESTÁN RELACIONADAS CON SU
IMPERMEABILIDAD AL AGUA Y CON SU
CONSISTENCIA FIRME. ASÍ LAS PLUMAS,
EL PELO, LA PIEL, LAS HOJAS, FRUTOS,
ESTÁN CUBIERTAS DE UNA CAPA CÉREA
PROTECTORA.

LÍPIDOS COMPLEJOS
• SON LÍPIDOS SAPONIFICABLES EN
CUYA ESTRUCTURA MOLECULAR
ADEMÁS DE CARBONO,
HIDRÓGENO Y OXÍGENO, HAY
TAMBIÉN NITRÓGENO, FÓSFORO,
AZUFRE O UN GLÚCIDO.
• SON LAS PRINCIPALES
MOLÉCULAS CONSTITUTIVAS DE
LA DOBLE CAPA LIPÍDICA DE LA
MEMBRANA, POR LO QUE
TAMBIÉN SE LLAMAN LÍPIDOS DE
MEMBRANA. SON TAMBIÉN
MOLÉCULAS ANFIPÁTICAS.

• FOSFOLÍPIDOS
• SE CARACTERIZAN POR PRESENTAR UN ÁCIDO ORTOFOSFÓRICO EN SU ZONA POLAR. SON LAS
MOLÉCULAS MÁS ABUNDANTES DE LA MEMBRANA CITOPLASMÁTICA.
• ALGUNOS EJEMPLOS DE FOSFOLÍPIDOS
• PARA VER LOS GRÁFICOS SELECCIONE LA OPCIÓN "DESCARGAR" DEL MENÚ SUPERIOR
• GLUCOLÍPIDOS
• SON LÍPIDOS COMPLEJOS QUE SE CARACTERIZAN POR POSEER UN GLÚCIDO. SE ENCUENTRAN
FORMANDO PARTE DE LAS BICAPAS LIPÍDICAS DE LAS MEMBRANAS DE TODAS LAS CÉLULAS,
ESPECIALMENTE DE LAS NEURONAS. SE SITÚAN EN LA CARA EXTERNA DE LA MEMBRANA
CELULAR, EN DONDE REALIZAN UNA FUNCIÓN DE RELACIÓN CELULAR, SIENDO RECEPTORES DE
MOLÉCULAS EXTERNAS QUE DARÁN LUGAR A RESPUESTAS CELULARES.
• TERPENOS
• SON MOLÉCULAS LINEALES O CÍCLICAS QUE CUMPLEN FUNCIONES MUY VARIADAS, ENTRE LOS
QUE SE PUEDEN CITAR:
• ESENCIAS VEGETALES COMO EL MENTOL, EL GERANIOL, LIMONENO, ALCANFOR,
EUCALIPTOL,VAINILLINA.

MÉTODOS DE EXTRACCIÓN DE LÍPIDOS
TOTALES
• PARA LA OBTENCIÓN DE LÍPIDOS TOTALES,
ESPECIALMENTE A PARTIR DE TEJIDOS ANIMALES,
VEGETALES O BACTERIAS, LAS MEZCLAS DE
CLOROFORMO/METANOL (2:1 V/V) (MÉTODO DE FOLCH)
O CLOROFORMO/METANOL/AGUA (2:1:1 V/V/V)
(MÉTODO DE BIGH AND DYER) LOGRAN UNA
EXTRACCIÓN MÁS EXHAUSTIVA QUE LOS SISTEMAS DE
SOLVENTES SIMPLES.

• MÉTODO DE FOLCH
• MÉTODO DE ROSE GOTTLIEB- MÉTODO DE REFERENCIA.
• APLICACIONES:
• LECHE, LECHE SEMIDESCREMADA, LECHE EN POLVO, LECHE
CONDENSADA AZUCARADA Y SIN AZUCARAR
• NATA Y NATA BATIDA Y LACTOSUERO
• MÉTODO DE GERBER
• MATERIA GRASA EN LECHE FLUIDA
• MÉTODO DE SCHMID-BONDZYNSKI-RATZLAFF
• ES UN MÉTODO MUY EMPLEADO PARA DETERMINAR LOS LÍPIDOS EN
QUESO Y EN LECHE EN POLVO.

DIGESTIÓN DE LAS GRASAS
• TRÁS LA EMULSIÓN, LAS GRASAS SON HIDROLIZADAS O DESCOMPUESTAS POR
ENZIMAS SECRETADAS POR EL PÁNCREAS. LA ENZIMA MÁS IMPORTANTE ES LA
LIPASA PANCREÁTICA. LA LIPASA PANCREÁTICA DESCOMPONE ENLACES DE TIPO
ÉSTER (DEL 1ER O 3ER ENLACE ÉSTER). ESTO CONVIERTE LOS TRIGLICÉRIDOS EN 2-
MONOGLICÉRIDOS (2-MONOACILGLICEROLES). MENOS DEL 10% DE LOS
TRIGLICÉRIDOS QUEDAN SIN HIDROLIZAR EN EL INTESTINO.
• LOS ÁCIDOS GRASOS DE CADENA CORTA PENETRAN LA SANGRE DE FORMA
DIRECTA PERO LA MAYORÍA DE LOS ÁCIDOS GRASOS SON RE-ESTERIFICADOS CON
GLICEROL EN EL INTESTINO PARA FORMAR TRIGLICÉRIDOS QUE SE INCORPORAN EN
LA SANGRE COMO LIPOPROTEÍNAS CONOCIDAS COMO QUILOMICRONES. LA LIPASA
LIPOPROTEICA ACTÚA SOBRE ESTOS QUILOMICRONES PARA SINTETIZAR ÀCIDOS
GRASOS. ESTOS PUEDEN ALMACENARSE COMO GRASA EN EL TEJIDO ADIPOSO;
UTILIZÁNDOLOS COMO ENERGÍA EN CUALQUIER TEJIDO

• LA MITOCONDRIAS UTILIZANDO OXÍGENO, Y CONVERTIDOS EN
TRIGLICÉRIDOS EN EL HÍGADO PARA SER EXPORTADOS COMO LIPOPROTEÍNAS
LLAMADAS VLDL (VERY LOW DENSITY LIPOPROTEINS - LIPOPROTEÍNAS DE MUY
BAJA DENSIDAD).
• EL VLDL OBTIENE RESULTADOS SIMILARES A LOS QUILOMICRONES Y ACABAN
POR CONVERTIRSE EN LDL (PROTEÍNAS DE BAJA DENSIDAD O LOW DENSITY
LIPOPROTEINS).LA INSULINA ESTIMULA LOS EFECTOS DE LA LIPASA
LIPOPROTEICA.
• BAJO CIRCUNSTANCIAS DE AYUNO PROLONGADO O INANICIÓN LAS
LIPOPROTEÍNAS PUEDEN TAMBIÉN CONVERTIRSE EN CUERPOS CETÓNICOS EN
EL HÍGADO.
• ESTOS CUERPOS CETÓNICOS PUEDEN UTILIZARSE COMO FUENTE DE ENERGÍA
EN LA MAYORÍA DE CÉLULAS CON MITOCONDRIOS. ESTOS CUERPOS

EL CATABOLISMO DE LOS LÍPIDOS
• LOS LÍPIDOS, Y MÁS
CONCRETAMENTE LAS GRASAS O
ACILGLICÉRIDOS, APORTAN AÚN
MÁS ENERGÍA QUE LOS GLÚCIDOS (1
G DE GRASAS APORTAN 9 KCAL).
• EN PRIMER LUGAR, LOS
ACILGLICÉRIDOS SE DESCOMPONEN
EN GLICEROL Y EN ÁCIDOS GRASOS.
• EL GLICEROL PUEDE SEGUIR VARIOS
DESTINOS METABÓLICOS, PERO EN
EL CATABÓLICO SE TRANSFORMA EN
DIHIDROXIACETONA-FOSFATO Y SE
INCORPORA A LA GLUCÓLISIS,
SIGUIENDO LAS RUTAS POSTERIORES
YA CONOCIDAS. AL FINAL, LA
RESPIRACIÓN AEROBIA DE UNA
MOLÉCULA DE GLICEROL PUEDE
PROPORCIONAR HASTA 22 ATP.

ß-OXIDACIÓN MITOCONDRIAL DE ÁCIDOS
GRASOS SATURADOS DE CADENA PAR
• LA ß-OXIDACIÓN ES UN PROCESO DEL METABOLISMO AEROBIO; SE
TRATA DE UNA RUTA CATABÓLICA ESPIRAL EN LA QUE CADA VEZ
QUE SE REPITE UNA SECUENCIA DE CUATRO REACCIONES
(OXIDACIÓN, HIDRATACIÓN, OXIDACIÓN Y TIÓLISIS) LA CADENA DEL
ÁCIDO GRASOGLOSARIOSE ACORTA EN DOS ÁTOMOS DE CARBONO,
QUE SALEN EN FORMA DE ACETIL-COAGLOSARIO.

• EN LOS ACIL GRASO-COA (VER FORMACIÓN) SOLO HAY UN ÁTOMO DE
OXÍGENO PERO CADA MOLÉCULA DE ACETIL-COA TIENE UN GRUPO
CARBONILO (-CO-) POR ESO EN CADA SERIE DE REACCIONES DE LA ß-
OXIDACIÓN SE IRÁ INTRODUCIENDO UN ÁTOMO DE OXÍGENO. EL
NOMBRE DEL PROCESO SE DEBE, PRECISAMENTE, A QUE LA
INTRODUCCIÓN DEL OXÍGENO TIENE LUGAR EN EL CARBONO ß (3 EN
LA NOMENCLATURA ACTUAL) DEL ÁCIDO GRASO YA QUE
TRADICIONALMENTE SE HA DENOMINADO CARBONO Α AL ADYACENTE
AL GRUPO CARBOXILO.

LAS CUATRO REACCIONES DE
LA ß-OXIDACIÓN SON:
• OXIDACIÓN DEL ACIL GRASO-COA A TRANSΔ2-ENOIL-COA (NOMBRE GENÉRICO
PARA UN ÁCIDO GRASO ACTIVADO CON UN DOBLE ENLACE EN TRANSGLOSARIO
EN POSICIÓN 2) POR ACCIÓN DE UNA ACIL-COA DESHIDROGENASA, UNA
FLAVOENZIMA CUYO FAD SE REDUCE A FADH2.
• HIDRATACIÓN POR INCORPORACIÓN DE UNA MOLÉCULA DE AGUA AL DOBLE
ENLACE ENTRE LOS CARBONOS 2 Y 3 CATALIZADA POR LA ENOIL-COA
HIDRATASA (QUE SOLO ACTÚA SOBRE DOBLES ENLACES TRANS) PARA DAR L-3-
HIDROXIACIL-COA.

• OXIDACIÓN CATALIZADA POR LA HIDROXIACIL-COA DESHIDROGENASA,
CON NAD+ COMO COENZIMA, QUE TRANSFORMA EL GRUPO HIDROXILO
EN CARBONILO Y PRODUCE 3-CETOACIL-COA Y NADH + H+.
• TIÓLISIS ENTRE LOS CARBONOS Α Y ß, CATALIZADA POR LA TIOLASA, QUE
LIBERA UNA MOLÉCULA DE ACETIL-COA AL TIEMPO QUE LA ENTRADA DE
COENZIMA AGLOSARIO PERMITE QUE SE FORME UN ACIL GRASO-COA CON
DOS CARBONOS MENOS QUE EL DE PARTIDA.

CETOGÉNESIS
• EL ACETIL-COA PRODUCIDO POR LA OXIDACIÓN DE LOS ÁCIDOS GRASOS EN
LAS MITOCONDRIAS DEL HÍGADO PUEDE SER COMPLETAMENTE OXIDADO VÍA
EL CICLO DEL ÁCIDO CÍTRICO. PERO UNA FRACCIÓN SIGNIFICANTE DE ESTE
ACETIL-COA TIENE OTRO DESTINO. FORMACIÓN DE CUERPOS CETÓNICOS:
• ESTE PROCESO OCURRE PRINCIPALMENTE EN LAS MITOCONDRIAS DEL
HEPATOCITO, EN LAS CUALES EL ACETIL-COA ES CONVERTIDO EN
ACETOACETATO O D-B-HIDROXIBUTIRATO. ESTOS COMPUESTOS JUNTO CON
LA ACETONA, SON REFERIDOS COMO CUERPOS CETÓNICOS, QUE SIRVEN
COMO IMPORTANTES COMBUSTIBLES METABÓLICOS PARA MUCHOS TEJIDOS
PERIFÉRICOS. POR EJEMPLO, EL CEREBRO NORMALMENTE UTILIZA GLUCOSA
COMO FUENTE DE ENERGÍA (LOS ÁCIDOS GRASOS NO PUEDEN ATRAVESAR LA
BARRERA SANGUÍNEA CEREBRAL), PERO DURANTE AYUNO PROLONGADO, LOS
CUERPOS CETÓNICOS SON LA MAYOR FUENTE DE ENERGÍA DEL CEREBRO.
LOS CUERPOS CETÓNICOS SON LOS EQUIVALENTES HIDROSOLUBLES DE LOS

• LA LIPOLISIS O LIPÓLISIS ES EL PROCESO METABÓLICO MEDIANTE EL
CUAL LOS LÍPIDOS DEL ORGANISMO SON TRANSFORMADOS PARA
PRODUCIR ÁCIDOS GRASOS Y GLICEROL PARA CUBRIR LAS
NECESIDADES ENERGÉTICAS. LA LIPOLISIS ES EL CONJUNTO DE
REACCIONES BIOQUÍMICAS INVERSAS A LA LIPOGÉNESIS. LA LIPÓLISIS
ES ESTIMULADA POR DIFERENTES HORMONAS CATABÓLICAS COMO EL
GLUCAGÓN, LA EPINEFRINA, LA NOREPINEFRINA, LA HORMONA DEL
CRECIMIENTO Y EL CORTISOL, A TRAVÉS DE UN SISTEMA DE
TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES. LA INSULINA DISMINUYE LA LIPÓLISIS

QUINTA UNIDAD
AMINOÁCIDOS Y
PROTEÍNAS

AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS
• LOS AMINOÁCIDOS SON
SUSTANCIAS ORGÁNICAS QUE
CONTIENE AL MENOS UN
GRUPO AMINO (-NH2) Y AL
MENOS UN GRUPO ÁCIDO, QUE
SIEMPRE ES EL GRUPO
CARBOXILO (-COOH) EXCEPTO
EN EL CASO DE LA PROLINA.
CADA UNO DE LOS
AMINOÁCIDOS POSEE TAMBIÉN
UNA CADENA LATERAL
CARACTERÍSTICA, O GRUPO R.

ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS Y SUS
CADENAS LATERALES
• EL MÉTODO MÁS SIGNIFICATIVO DE CLASIFICACIÓN DE LOS DIVERSOS
AMINOÁCIDOS SE BASA EN LA POLARIDAD DE SUS GRUPOS R, CUANDO SE HALLAN
EN DISOLUCIÓN ACUOSA, A PH PRÓXIMO A 7. EXISTIENDO CUATRO CLASES
PRINCIPALES
• 1) NO POLARES O HIDRÓFOBOS
ESTA CLASE DE AMINOÁCIDOS SON DE NATURALEZA HIDROCARBONADA Y TIENDEN,
POR TANTO A SER HIDRÓFOBOS. COMPRENDE DE 5 AMINOÁCIDOS CON GRUPOS R
ALIFÁTICOS (ALANINA, LUCINA, ISOLEUCINA, VALINA Y PROLINA), DOS CON ANILLOS
AROMÁTICOS (FENILALANINA Y TRIPTÓFANO) Y OTRO QUE CONTIENE AZUFRE
(METIONINA).
• 2) POLARES SIN CARGA
SON MÁS SOLUBLES EN AGUA QUE LOS AMINOÁCIDOS NO POLARES, YA QUE
CONTIENEN GRUPOS FUNCIONALES QUE PUEDEN ESTABLECER ENLACES DE
HIDROGENO CON EL AGUA. COMPRENDE ESTE GRUPO A LOS SIGUIENTES
AMINOÁCIDOS: SERINA, TREONINA, TIROSINA, ASPARAGINA, GLUTAMINA, CISTEÍNA

• Debido a la estructura química de un aminoácido en un medio
ácido, grupo carboxilo no se encuentra disociado
completamente, mientras que en disolución básica se encuentra
totalmente disociado.
• el caso inverso para el grupo amino que en un pH alto no se
encuentra disociado y en un pH bajo se encuentra disociado
• es por esto que los aminoácidos tiene tanto propiedades ácidas
y básicas dependiendo del medio donde se encuentren, esta es
la razón por la que se les cataloga con sustancias anfóteras.
• Los aminoácidos y las proteínas se comportan como
sustancias tampón.
Propiedades ácido- base

CURVA DE TITULACIÓN DE UN
AMINOÁCIDO
La representación gráfica de
la variación del pH de una
solución por la adición de
equivalentes de ácido o de
base se denomina curva de
titulación. En el caso de los
aminoácidos

ENLACE PEPTÍDICO
Un péptido es una
molécula que resulta
de la unión de dos o
más aminoácidos (AA)
mediante enlaces
amida

TÉCNICAS DE IDENTIFICACIÓN DE LOS
AMINOÁCIDOS
• ELECTROFORESIS: SE TRATA DE UN PROCESO EN
QUE ALGUNAS BIOMOLÉCULAS CON CARGA SE
SEPARAN A PARTIR DE SU DISTINTA VELOCIDAD
DE MIGRACIÓN EN UN CAMPO ELÉCTRICO.
• CROMATOGRAFÍA EN CAPA FINA: ES UN
PROCEDIMIENTO QUE SE UTILIZA PARA SEPARAR
MOLÉCULAS RELATIVAMENTE PEQUEÑAS.

•ELECTROFORESIS EN GEL: LA
ELECTROFORESIS CONSISTE EN
APLICAR UNA CORRIENTE A
TRAVÉS DE UN GEL QUE CONTIENE
LAS MOLÉCULAS DE INTERÉS.

PROTEÍNAS
• LAS PROTEÍNAS SON
BIOMOLÉCULAS DE ALTO
PESO MOLECULAR
CONSTITUIDAS POR UNA
CADENA LINEAL DE
AMINOÁCIDOS UNIDOS
POR ENLACES
PEPTÍDICOS QUE SE
MANTIENE PLEGADA DE
FORMA QUE MUESTRA
UNA ESTRUCTURA
TRIDIMENSIONAL.

• La estructura de las proteínas puede jerarquizarse en una serie
de niveles, interdependientes. Estos niveles corresponden a:
• Estructura primaria
• Estructura secundaria
• Estructura terciaria
• Estructura cuaternaria
Estructura de las proteínas

Desnaturalización de las
proteínas
• Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de
las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a
un polímero estadístico sin ninguna estructura
tridimensional fija.

Funciones de las proteínas
 Anticuerpos
 Proteínas contráctiles
 Función enzimática
 Proteínas hormonales
 Proteínas estructurales
 Proteínas de almacenaje
 Proteínas de transporte

Técnicas de análisis de
Proteínas
• Cuantificación de proteínas totales. Los
principales métodos empleados para la
determinación de proteínas totales son los
siguientes:
• Método del Biuret
• Método de Lowry
• Reacción de Folin

Técnicas de separación y
análisis de las proteínas
• Turbidimetría y nefelometría
• Inmunodifusión
• Electroforesis
• Inmunoelectroforesis
• Inmunoelectroforesis en cohete
• Inmunofijación
• Cromatografía

METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS Y
COMPUESTOS NITROGENADOS
• EL DESTINO MÁS IMPORTANTE DE LOS AMINOÁCIDOS ES SU
INCORPORACIÓN A CADENAS POLIPEPTÍDICAS, DURANTE LA
BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS ESPECÍFICAS DEL ORGANISMO.
• EN SEGUNDO LUGAR, MUCHOS AMINOÁCIDOS SON
UTILIZADOS PARA LA SÍNTESIS DE COMPUESTOS
NITROGENADOS NO PROTEICOS DE IMPORTANCIA FUNCIONAL.

Finalmente los aminoácidos en exceso, como no
pueden almacenarse, son eliminados por orina o bien
se utilizan principalmente con fines energéticos. En
éste caso sufren primero la pérdida de la función
amina, lo cual deja libre el esqueleto carbonado.
El grupo nitrogenado que se desprende como
amoníaco, es eliminado en el ser humano
principalmente como urea.
Las cadenas carbonadas siguen diferentes rutas, que
las llevan a alimentar el ciclo del ácido cítrico o de
Krebs para oxidarse completamente en él hasta CO2
y H2O y producir energía.
Alternativamente, dichas cadenas pueden ser
derivadas a las vías de gluconeogénesis (aminoácidos
glucogénicos) o de síntesis de ácidos grasos o

Fijación biológica del
nitrógeno (FBN)
Aunque estemos rodeados por una atmósfera que contiene casi el 80 por
ciento de nitrógeno, nutriente que, junto con el agua, es factor limitante
para el crecimiento de las plantas, la mayoría de los seres vivos son
incapaces de aprovecharlo en la forma en que se encuentra (N2) y sólo
algunos organismos procarióticos pueden reducirlo a amonio, en un
proceso conocido como fijación biológica de nitrógeno.
Esta incorporación de nitrógeno a la biosfera ocurre gracias a la
existencia en las bacterias fijadoras de la enzima nitrogenasa, capaz de
realizar en las condiciones ambientales normales, una reacción química
que requiere más de 800o de temperatura y bastantes atmósferas de
presión en el procedimiento industrial Haber Bosch por el que se
producen unos 70 millones de Tn de amonio al año.
Este dato es fácil de conocer, mientras que la cantidad global de
nitrógeno fijado biológicamente es pura especulación, aunque se estima

Reacciones de los
aminoácidos
• Transaminaciones
Son reacciones donde se traspasa el grupo amino desde un
α-aminoácido a un α-cetoácido, convirtiéndose el 1º en α-
cetoácido, y el 2º en una α-aminoácido. Las enzimas que
catalizan estas reacciones son las transaminasas y necesitan
el piridoxal fosfato (PLP) como coenzima.

• Desaminación oxidativa
El AA pierde el grupo amino y pasa a-cetoácido.
Esta reacción reversible puede convertir el GLU
en α-cetoglutarato para su degradación, pero
también puede sintetizar GLU.
Luego es una reacción que actuará en sentido
degradativo o en sentido biosintético según las
necesidades celulares.

• Descarboxilacion
Los AA se descarboxilan y forman aminas biógenas, ellas o
sus derivados tienen muy importantes funciones biológicas
(hormonas, neurotransmisores, inmunomoduladores, etc):
histamina, etanolamina, serotonina, feniletilamina, etc.
Desde la TYR, por descarboxilación y otras reacciones, se
producen la familia de las catecolaminas: dopamina,
noradrenalina y adrenalina. El TRP se descarboxila a
triptamina y ésta se convierte en Serotonina.

Reconocimiento de aminoácidos
cetónicos y glucogénicos.
Cetónicos:
producen cuerpos
cetonicos,
convirtiendoce en
acetilCoA o
acetoacetilCoA.
Glucogénicos:
producen
intermediarios de la
gluconeogénesis
(piruvato,
oxalacetato,
fumarato,
succinilCoA o alfa-
cetoglutarato).

Participación del ciclo de krebs en el
catabolismo de aminoácidos.

SEXTA UNIDAD
ENZIMAS Y COENZIMA

LAS ENZIMAS
• SON MOLÉCULAS DE
NATURALEZA PROTEICA QUE CATALIZAN
REACCIONES QUÍMICAS, SIEMPRE QUE
SEAN TERMODINÁMICAMENTE POSIBLES:
UNA ENZIMA HACE QUE UNA REACCIÓN
QUÍMICA QUE ES ENERGÉTICAMENTE
POSIBLE (VER ENERGÍA LIBRE DE GIBBS),
PERO QUE TRANSCURRE A
UNA VELOCIDAD MUY BAJA, SEA
CINÉTICAMENTE FAVORABLE, ES DECIR,
TRANSCURRA A MAYOR VELOCIDAD QUE
SIN LA PRESENCIA DE LA ENZIMA.

NOMENCLATURA DE ENZIMAS
• 1. LA MAYOR PARTE DE LOS NOMBRES DE ENZIMAS ADOPTAN EN INGLÉS LA
TERMINACIÓN EN -ASE (EN ESPAÑOL, -ASA).
• 2. LAS ENZIMAS SE CLASIFICAN Y SE NOMBRAN GENERALMENTE SEGÚN LA
REACCIÓN QUÍMICA QUE CATALICEN.
• 3. LAS ENZIMAS SE DIVIDEN EN GRUPOS SEGÚN EL TIPO DE REACCIÓN
CATALIZADA, QUE, JUNTO AL NOMBRE DE SU SUSTRATO ENZIMÁTICO, SE USA
PARA FORMAR EL NOMBRE COMPLETO DE CADA ENZIMA.
• 4. CUANDO EL SUSTRATO SUELE PRESENTARSE EN FORMA DE ANIÓN, NO SE USA
PARA NOMBRAR A LA ENZIMA EL NOMBRE TERMINADO EN -IC, SINO EL
TERMINADO EN -ATE (LA FORMA RECOMENDADA, PUES, NO ES LACTIC-ACID
DEHYDROGENASE, SINO LACTATE DEHYDROGENASE).

• 5. CADA ENZIMA DISPONE DE UNA CLAVE FORMADA POR LA SIGLA EC (DE ENZYME
COMMISSION) SEGUIDA DE CUATRO NÚMEROS SEPARADOS POR PUNTOS. EL
PRIMERO DE ESTOS NÚMEROS INDICA A CUÁL DE LAS SEIS “CLASES” O DIVISIONES
PRINCIPALES DE LA CLASIFICACIÓN PERTENECE LA ENZIMA: EC 1 CORRESPONDE A
LAS OXIDOREDUCTASES U OXYDOREDUCTASES (OXIDORREDUCTASAS); EC 2, A
LAS TRANSFERASES (TRANSFERASAS); EC 3, A LAS HYDROLASES (HIDROLASAS); EC
4, A LAS LYASES (LIASAS); EC 5, A LAS ISOMERASES (ISOMERASAS), Y EC 6, A
LAS LIGASES (LIGASAS).
• 6. CON IDÉNTICA CATEGORÍA OFICIAL, COEXISTEN DOS NOMENCLATURAS PARA
LAS ENZIMAS: CADA ENZIMA DISPONE, EN EFECTO, AL MENOS DE
UN RECOMMENDED NAME O TRIVIAL NAME (NOMBRE RECOMENDADO O NOMBRE
COMÚN: BREVE Y SENCILLO, QUE SUELE UTILIZARSE EN TODOS LOS LIBROS Y
REVISTAS) Y UN SYSTEMATIC NAME (NOMBRE SISTEMÁTICO: QUE DESCRIBE LA
ACCIÓN DE LA ENZIMA DEL MODO MÁS PRECISO POSIBLE, PERO ES TAN COMPLEJO
QUE NO SE USA APENAS EN LA PRÁCTICA, DONDE SUELE SUSTITUIRSE POR EL CODE
NUMBER O CLAVE PROPIA DE CADA ENZIMA). SE ENTENDERÁ MÁS CLARAMENTE,
CREO, SI ECHAMOS MANO DE UN EJEMPLO REAL: EL NOMBRE COMÚN ALDEHYDE
+

COENZIMA
• ES UNA PEQUEÑA MOLÉCULA ORGÁNICA QUE SE UNE A UNA ENZIMA Y
QUE ES ESENCIAL PARA SU ACTIVIDAD, PERO QUE NO SUFRE
UNA ALTERACIÓN PERMANENTE EN LAREACCIÓN. LA MAYOR PARTE DE
LAS COENZIMAS DERIVAN DE LAS VITAMINAS Y CADA TIPO DECOENZIMA
TIENE UNA FUNCIÓN BIOQUÍMICA CONCRETA. ALGUNAS SON AGENTES
DE OXIDO-REDUCCIÓN, OTRAS FACILITAN LA TRANSFERENCIA DE
GRUPOS, ENTRE OTRAS ACTIVIDADESBIOQUÍMICAS. POR LO TANTO, LAS
COENZIMAS SON LA FORMA ACTIVA DE LAS VITAMINAS, COMO
POREJEMPLO, LA FORMA ACTIVA O COENZIMÁTICA DE LA TIAMINA ES EL
PIROFOSFATO DE TIAMINA(PPT), SIEMPRE Y CUANDO LA CÉLULA
PRODUZCA ATP (ADENOSINA TRIFOSFATO, MOLÉCULAENERGÉTICA) Y
PUEDA FOSFORILAR A LA VITAMINA PARA CONVERTIRLA EN COENZIMA
(SU FORMAACTIVA). EL PPT ES UNA COENZIMA TRANSFERASA, ISOMERASA
Y LIASA, QUE INTERVIENE ENVARIAS REACCIONES DE TRANSFERENCIA DE
GRUPOS C2-ALDEHÍDO Y EN LAS DESCARBOXILACIONES,COMO POR
EJEMPLO, DEL ÁCIDO PIRÚVICO Y DEL ÁCIDO ALFA-CETOGLUTÁRICO.

ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA
• LAS ENZIMAS, SIN EMBARGO SON MAS ESPECIFICAS. MUCHAS DE ELLAS CATALIZAN
SOLAMENTE UNA REACCIÓN QUÍMICA, MIENTRAS QUE OTRAS, NO TAN
ESPECÍFICAS, TIENEN UNA ACCIÓN BASTANTE SELECTIVA PARA ATACAR A CIERTO
TIPO DE CONFIGURACIÓN O DE ENLACE: LAS LIPASAS DESDOBLAN LAS GRASAS, LAS
ENZIMAS PROTEOLÍTICAS HIDROLIZAN LAS PROTEÍNAS. DE ESTE MODO, SU ACCIÓN
SE LIMITA A CIERTO TIPO DE SUSTANCIAS.

• LA ESPECIFICIDAD ÓPTICA: ALGUNAS ENZIMAS ACTÚAN, POR EJEMPLO, SOBRE
ISÓMEROS DE LA SERIE L (ENZIMAS RELACIONADAS CON EL CATABOLISMO DE
AMINOÁCIDOS), MIENTRAS QUE OTROS ACTÚAN SOBRE LOS DE LA SERIE D (LOS
INVOLUCRADOS EN EL METABOLISMO DE LOS CARBOHIDRATOS).
• LA ESPECIFICIDAD DEL GRUPO: ALGUNAS ENZIMAS ACTÚAN SOBRE UN GRUPO
DETERMINADO DE MOLÉCULAS, POR EJEMPLO, LAS ENZIMAS QUE DIGIEREN LAS
PROTEÍNAS: CATALIZAN REACCIONES HIDROLIZANDO ENLACES ENTRE
AMINOÁCIDOS ESPECÍFICOS; SIN EMBARGO, ESTOS ENLACES SERÁN HIDROLIZADOS
EN CUALQUIER PROTEÍNA QUE LOS CONTENGA Y, POR ESO, SU ESPECIFICIDAD ES
RELATIVA.

REACCIONES CON UN SUSTRATO
• LAS ENZIMAS QUE PRESENTAN UN MECANISMO DE ÚNICO SUSTRATO INCLUYEN ISOMERASAS,
TALES COMO LA TRIOSAFOSFATO ISOMERASA O LA BISFOSFOGLICERATO MUTASA,
Y LIASAS INTRAMOLECULARES, TALES COMO LA ADENILATO CICLASA O LA RIBOZIMA ARN-
LIASA. SIN EMBARGO, EXISTEN CIERTAS REACCIONES ENZIMÁTICAS DE ÚNICO SUSTRATO QUE
NO PERTENECEN A ESTA CATEGORÍA DE MECANISMOS, COMO ES EL CASO DE LA REACCIÓN
CATALIZADA POR LA CATALASA. LA CATALASA REACCIONA INICIALMENTE CON UNA
MOLÉCULA DE PERÓXIDO DE HIDRÓGENO (AGUA OXIGENADA) Y QUEDA EN UN ESTADO
OXIDADO TRAS LIBERAR EL PRODUCTO (AGUA), Y, POSTERIORMENTE, ES REDUCIDA POR UNA
SEGUNDA MOLÉCULA DE SUSTRATO. AUNQUE DURANTE LA REACCIÓN SOLO PARTICIPA UN
SUSTRATO, LA EXISTENCIA DE UN INTERMEDIARIO ENZIMÁTICO MODIFICADO PERMITE INCLUIR
AL MECANISMO DE LA CATALASA EN LA CATEGORÍA DE MECANISMOS DE PING-PONG, UN TIPO
DE MECANISMO DISCUTIDO MÁS ADELANTE.

REACCIONES MULTISUSTRATO
• LAS REACCIONES MULTISUSTRATO SIGUEN UNA SERIE DE COMPLEJAS
ECUACIONES QUE DESCRIBEN CÓMO SE UNEN LOS SUSTRATOS Y EN QUÉ ORDEN
LO HACEN. EL ANÁLISIS DE ESTAS REACCIONES ES MUCHO MÁS SENCILLO SI LA
CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO A SE MANTIENE CONSTANTE Y LA DEL
SUSTRATO B VARÍA. EN ESTAS CONDICIONES, LA ENZIMA SE COMPORTA IGUAL
QUE UNA ENZIMA DE ÚNICO SUSTRATO, POR LO QUE EN UNA GRÁFICA DE
VELOCIDAD LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO DARÁ UNOS VALORES
APARENTES DE LAS CONSTANTES CINÉTICAS, KM Y VMAX, PARA EL SUSTRATO B. SI
SE REALIZAN UNA SERIE DE MEDIDAS A DIFERENTES CONCENTRACIONES FIJAS DE
SUSTRATO A, LOS DATOS OBTENIDOS PERMITIRÁN SABER A QUÉ TIPO DE
MECANISMO PERTENECE LA REACCIÓN ENZIMÁTICA. PARA UNA ENZIMA QUE
UNA DOS SUSTRATOS A Y B, Y LOS TRANSFORME EN DOS PRODUCTOS P Y Q,
EXISTEN DOS TIPOS DE MECANISMOS DESCRITOS HASTA AHORA.

SITIOS ACTIVOS DE LAS ENZIMAS Y GRUPOS
CATALICOS
• LAS ENZIMAS RECIBEN SU NOMBRE EN FUNCIÓN DE SU ACTIVIDAD ESPECÍFICA, ASÍ,
POR EJEMPLO, LA ENZIMA "UREASA" CATALIZA CON EFICIENCIA LA HIDRÓLISIS DE LA
UREA, LAS PROTEASAS ACTÚAN SOBRE LAS PROTEÍNAS, LAS AMIDASAS SOBRE LAS
AMIDAS, ETC. TODAS LAS ENZIMAS DESDE EL PUNTO DE VISTA QUÍMICO SON
PROTEÍNAS, PERO PUEDEN ASOCIARSE CON SUBSTANCIAS NO PROTEÍNICAS,
LLAMADAS COENZIMAS O GRUPOS PROSTÉTICOS, QUE SON ESENCIALES PARA LA
ACCIÓN DE LA ENZIMA. A VECES LAS ENZIMAS SON INACTIVAS CATALÍTICAMENTE, SI
NO SE ENCUENTRAN EN PRESENCIA DE CIERTOS IONES METÁLICOS. A LA LUZ DE
MUCHOS ESTUDIOS SE HA LOGRADO ESTABLECER QUE NO TODA LA MOLÉCULA DE
PROTEÍNA PRESENTA ACTIVIDAD CATALÍTICA, SINO ÚNICAMENTE UNA REGIÓN
RELATIVAMENTE PEQUEÑA, LA CUAL SE DENOMINA CENTRO ACTIVO.

• LOS MECANISMOS DE REACCIÓN DE LAS ENZIMAS SON MUY COMPLEJOS,
IMPLICANDO UN NÚMERO DE ETAPAS ELEMENTALES CADA UNA DE LAS CUALES
PUEDE INCLUIR INTERACCIONES COMPLEJAS ENTRE VARIOS GRUPOS DE LAS
MOLÉCULAS DE LA ENZIMA Y EL SUSTRATO. EN LAS REACCIONES CATALIZADAS
POR ENZIMAS LAS VELOCIDADES DE REACCIÓN, ASÍ COMO LOS MECANISMOS SE
VEN AFECTADOS POR CAMBIOS EN LA CONCENTRACIÓN, EL PH Y LA
TEMPERATURA.

PRINCIPIOS DE LA CINÉTICA ENZIMÁTICA
• LA CINÉTICA ENZIMÁTICA ESTUDIA LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES
QUÍMICAS QUE SON CATALIZADAS POR LAS ENZIMAS. EL ESTUDIO DE
LA CINÉTICA Y DE LA DINÁMICA QUÍMICA DE UNA ENZIMA PERMITE EXPLICAR
LOS DETALLES DE SU MECANISMO CATALÍTICO, SU PAPEL EN EL METABOLISMO,
CÓMO ES CONTROLADA SU ACTIVIDAD EN LA CÉLULA Y CÓMO PUEDE SER
INHIBIDA SU ACTIVIDAD POR FÁRMACOS O VENENOS O POTENCIADA POR OTRO
TIPO DE MOLÉCULAS.

LA ECUACIÓN DE MICHAELIS Y MENTEN

MODELOS DE ESTUDIO DE CONSTANTES
ENZIMÁTICAS
• MECANISMO DE COMPLEJO TERNARIO:
• LAS ENZIMAS (E) QUE PRESENTAN ESTE MECANISMO DE REACCIÓN UNEN AL
MISMO TIEMPO LOS DOS SUSTRATOS (A Y B), DANDO LUGAR A UN COMPLEJO
TERNARIO EAB. EL ORDEN SECUENCIAL DE UNIÓN DE LOS SUSTRATOS PUEDE SER
AL AZAR (MECANISMO AL AZAR) O SEGUIR UN ORDEN EN PARTICULAR
(MECANISMO ORDENADO). SI FIJAMOS LA CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO A Y
VARIAMOS LA DE B, Y REPRESENTAMOS GRÁFICAMENTE EL COMPORTAMIENTO
DE LA ENZIMA MEDIANTE UN DIAGRAMA DE LINEWEAVER-BURKE,
OBTENDREMOS UNA SERIE DE RECTAS CON UN PUNTO DE INTERSECCIÓN
COMÚN A TODAS ELLAS.

• MECANISMO DE PING PONG
• LAS ENZIMAS CON UN MECANISMO DE PING-PONG PUEDEN PRESENTAR DOS
ESTADOS, LA CONFORMACIÓN NORMAL (E) Y LA CONFORMACIÓN MODIFICADA
QUÍMICAMENTE (E*) O CONFORMACIÓN INTERMEDIA. EN ESTE TIPO DE MECANISMO,
EL SUSTRATO A SE UNE A LA ENZIMA E, QUE PASA A UN ESTADO INTERMEDIO E*,
POR EJEMPLO, POR TRANSFERENCIA DE UN GRUPO QUÍMICO AL CENTRO ACTIVO DE
LA ENZIMA, PUDIENDO YA SER LIBERADO EN FORMA DE PRODUCTO P. ÚNICAMENTE
CUANDO EL SUSTRATO A YA HA SIDO LIBERADO DEL CENTRO ACTIVO DE LA
ENZIMA PUEDE UNIRSE EL SUSTRATO B, QUE DEVUELVE A LA ENZIMA MODIFICADA
E* A SU ESTADO ORIGINAL E, Y LIBERARLO EN FORMA DE PRODUCTO Q. SI FIJAMOS
LA CONCENTRACIÓN DE A Y VARIAMOS LA DE B, Y REPRESENTAMOS GRÁFICAMENTE
UNA ENZIMA CON MECANISMO DE PING-PONG EN UN DIAGRAMA DE LINEWEAVER-
BURKE, OBTENDREMOS UNA SERIE DE RECTAS PARALELAS ENTRE SÍ.

CINÉTICAS NO MICHAELIANAS
• ALGUNAS REACCIONES ENZIMÁTICAS DAN LUGAR A CURVAS SIGMOIDEAS, AL SER
REPRESENTADAS EN UNA CURVA DE SATURACIÓN, LO QUE SUELE INDICAR
UNA UNIÓN COOPERATIVA DEL SUSTRATO AL CENTRO CATALÍTICO DE LA ENZIMA.
ESTO QUIERE DECIR QUE LA UNIÓN DE UNA MOLÉCULA DE SUSTRATO INFLUYE EN LA
UNIÓN DE LAS MOLÉCULAS DE SUSTRATO POSTERIORES. ESTE COMPORTAMIENTO ES
EL MÁS COMÚN EN LAS ENZIMAS MULTIMÉRICAS, QUE PRESENTAN VARIAS ZONAS DE
INTERACCIÓN CON EL SUSTRATO. EL MECANISMO DE COOPERACIÓN ES SEMEJANTE
AL OBSERVADO EN LA HEMOGLOBINA. LA UNIÓN DE UNA MOLÉCULA DE SUSTRATO
A UNA DE LAS ZONAS DE INTERACCIÓN ALTERA SIGNIFICATIVAMENTE LA AFINIDAD
POR EL SUSTRATO DE LAS DEMÁS ZONAS DE INTERACCIÓN. LAS ENZIMAS CON ESTE
TIPO DE COMPORTAMIENTO SON DENOMINADAS ALOSTÉRICAS.

INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
• LOS INHIBIDORES ENZIMÁTICOS SON MOLÉCULAS QUE REDUCEN O ANULAN LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA. ESTOS INHIBIDORES PUEDEN UNIRSE A LAS ENZIMAS DE
FORMA REVERSIBLE (LA DESAPARICIÓN DEL INHIBIDOR RESTAURA LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA) O IRREVERSIBLE (EL INHIBIDOR INACTIVA PERMANENTEMENTE A LA
ENZIMA).

• INHIBIDORES REVERSIBLES
• LOS INHIBIDORES ENZIMÁTICOS REVERSIBLES PUEDEN SER CLASIFICADOS COMO
COMPETITIVOS, ACOMPETITIVOS, NO COMPETITIVOS Y MIXTOS, SEGÚN EL EFECTO QUE
PRODUZCAN EN LAS CONSTANTES CINÉTICAS KM Y VMAX. ESTE EFECTO DEPENDERÁ DE
QUE EL INHIBIDOR SE UNA A LA ENZIMA E, AL COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO ES O A
AMBOS, COMO SE PUEDE OBSERVAR EN LA FIGURA DE LA DERECHA Y EN LA TABLA
INFERIOR. PARA CLASIFICAR CORRECTAMENTE UN INHIBIDOR PUEDEN LLEVARSE A CABO
ESTUDIOS DE SU CINÉTICA ENZIMÁTICA EN FUNCIÓN DE LA CONCENTRACIÓN DE
INHIBIDOR. LOS CUATRO TIPOS DE INHIBICIÓN DAN LUGAR A DIAGRAMAS
DE LINEWEAVER-BURKE Y DE EADIE-HOFSTEE QUE VARÍAN DE DIFERENTE FORMA CON LA
CONCENTRACIÓN DE INHIBIDOR.

• INHIBIDORES IRREVERSIBLES
• LOS INHIBIDORES ENZIMÁTICOS TAMBIÉN PUEDEN UNIRSE E INACTIVAR UNA
ENZIMA DE FORMA IRREVERSIBLE, GENERALMENTE POR MEDIO DE
MODIFICACIONES COVALENTES DE RESIDUOS DEL CENTRO CATALÍTICO DE LA
ENZIMA. ESTAS REACCIONES DECAEN DE FORMA EXPONENCIAL Y SUELEN
SER SATURABLES. POR DEBAJO DE LOS NIVELES DE SATURACIÓN, MANTIENEN
UNA CINÉTICA DE PRIMER ORDEN CON RESPECTO AL INHIBIDOR.

ALOSTERISMO
• ALOSTERISMO ES UN MODO DE REGULACIÓN DE LAS ENZIMAS POR EL QUE LA
UNIÓN DE UNA MOLÉCULA EN UNA UBICACIÓN (SITIO ALOSTÉRICO) MODIFICA
LAS CONDICIONES DE UNIÓN DE OTRA MOLÉCULA, EN OTRA UBICACIÓN (SITIO
CATALÍTICO) DE LA ENZIMA DISTANTE DE LA PRIMERA.
• EN BIOQUÍMICA, ES LA REGULACIÓN DE UNA ENZIMA U OTRA PROTEÍNA AL
UNIRSE UNA MOLÉCULA EFECTORA EN EL SITIO ALOSTÉRICO DE LA PROTEÍNA
(OTRO SITIO QUE NO SEA EL SITIO ACTIVO DE LA PROTEÍNA). LOS EFECTORES
QUE AUMENTAN LA ACTIVIDAD DE LA ENZIMA SE DENOMINAN ACTIVADORES
ALOSTÉRICOS Y AQUELLOS QUE DISMINUYEN DICHA ACTIVIDAD SE LLAMAN
INHIBIDORES ALOSTÉRICOS

• LA UNIÓN DE LA MOLÉCULA INDUCE UN CAMBIO DE CONFORMACIÓN ESPACIAL
DE LA PROTEÍNA ENZIMÁTICA, DE TAL MODO QUE SE MODIFICA LA UBICACIÓN
DEL ENLACE DE POR LO MENOS UNO DE LOS REACTIVOS IMPLICADOS EN EL
PROCESO DE CATÁLISIS. EN EL MODELO DE MONOD-WYMAN-CHANGEUX (MWC)
LAS ENZIMAS ALOSTÉRICAS DEBEN PRESENTAR VARIAS PROPIEDADES:
• SON MULTIMÉRICAS, CADA MONÓMERO FIJA UNA MOLÉCULA DE LIGANDO.
• POSEEN AL MENOS UN EJE DE SIMETRÍA.
• EXISTEN BAJO DOS CONFORMACIONES DIFERENTES: UNA LLAMADA T (TENSA),
QUE POR CONVENIO DESIGNA LA FORMA DE MENOR AFINIDAD POR EL SUSTRATO,
Y LA OTRA R (RELAJADA), CON MAYOR AFINIDAD POR EL SUSTRATO.
• EN UNA MISMA MOLÉCULA DE PROTEÍNA, TODAS LAS SUBUNIDADES ADOPTAN LA
MISMA CONFIGURACIÓN, R O T (TRANSICIÓN CONCERTADA). DICHO DE OTRO
MODO, NO EXISTE HÍBRIDO R/T EN EL MODELO MWC.

SÉPTIMA UNIDAD
Y
NUCLEÓTIDOS

NUCLEÓSIDOS
• LAS PENTOSAS SE UNEN A LAS BASES NITROGENADAS DANDO LUGAR A UNOS
COMPUESTOS DENOMINADOS NUCLEÓSIDOS. LA UNIÓN SE REALIZA MEDIANTE UN
ENLACE N-GLUCOSÍDICO ENTRE EL ÁTOMO DE CARBONO CARBONÍLICO DE LA PENTOSA
(CARBONO 1') Y UNO DE LOS ÁTOMOS DE NITRÓGENO DE LA BASE NITROGENADA, EL
DE LA POSICIÓN 1 SI ÉSTA ES PIRIMÍDICA O EL DE LA POSICIÓN 9 SI ÉSTA ES PÚRICA. EL
ENLACE NGLUCOSÍDICO ES UNA VARIANTE DEL TIPO MÁS HABITUAL DE ENLACE
GLUCOSÍDICO (OGLUCOSÍDICO), QUE SE FORMA CUANDO UN HEMIACETAL O
HEMICETAL INTRAMOLECULAR REACCIONA CON UNA AMINA, EN LUGAR DE HACERLO
CON UN ALCOHOL, LIBERÁNDOSE UNA MOLÉCULA DE AGUA. LOS NUCLEÓSIDOS EN
ESTADO LIBRE SÓLO SE ENCUENTRAN EN CANTIDADES MÍNIMAS EN LAS CÉLULAS,
GENERALMENTE COMO 3 PRODUCTOS INTERMEDIARIOS EN EL METABOLISMO DE LOS
NUCLEÓTIDOS. EXISTEN DOS TIPOS DE NUCLEÓSIDOS: LOS RIBONUCLEÓSIDOS, QUE
CONTIENEN Β-D-RIBOSA COMO COMPONENTE GLUCÍDICO, Y LOS
DESOXIRRIBONUCLEÓSIDOS, QUE CONTIENEN Β-D-DESOXIRRIBOSA. EN LA NATURALEZA
SE ENCUENTRAN RIBONUCLEÓSIDOS DE ADENINA, GUANINA, CITOSINA Y URACILO, Y
DESOXIRRIBONUCLEÓTIDOS DE ADENINA, GUANINA, CITOSINA Y TIMINA.

NUCLEÓTIDOS
MOLÉCULAS COMPUESTAS DE UN GRUPO FOSFATO, UN AZÚCAR DE CINCO
CARBONOS (RIBOSA O DEOXIRIBOSA Y UNA BASE NITROGENADA (FLAVINA,
PURINA, PIRIMIDINA O PIRIDINA).
EJEMPLOS DE NUCLEÓTIDOS SON: FLAVINA ADENINA DINUCLEÓTIDO, ADENOSINA
TRIFOSFATO, CITOSINA TRIFOSFATO Y NICOTINAMIDA ADENINA DIFOSFOSFATO.

COMPONENTES ESTRUCTURALES DE LOS
ÁCIDOS NUCLEICOS
• LOS AN SON POLÍMEROS LINEALES EN LOS QUE LA UNIDAD REPETITIVA ES
EL NUCLEÓTIDO.
• CADA NUCLEÓTIDO ESTÁ FORMADO POR:
• UNA PENTOSA (LA RIBOSA O LA DESOXIRRIBOSA)
• UNA BASE NITROGENADA (PURINA O PIRIMIDINA).
• ÁCIDO FOSFÓRICO
• LA UNIÓN DE LA PENTOSA CON UNA BASE CONSTITUYE UN NUCLEÓSIDO. LA
UNIÓN MEDIANTE UN ENLACE ÉSTER ENTRE EL NUCLEÓSIDO Y EL ÁCIDO
FOSFÓRICO DA LUGAR AL NUCLEÓTIDO. LA UNIÓN DE LOS NUCLEÓTIDOS
DA LUGAR A LOS POLINUCLEÓTIDOS.

LAS FUNCIONES DEL ADN Y EL ARN EN LA
CÉLULA
• LOS ÁCIDOS NUCLEICOS, MACROMOLÉCULAS COMPUESTAS DE
UNIDADES LLAMADAS NUCLEÓTIDOS, EXISTEN DE MANERA NATURAL EN
DOS VARIEDADES: ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (ADN) Y ÁCIDO
RIBONUCLEICO (ARN). EL ADN ES EL MATERIAL GENÉTICO DE LOS
ORGANISMOS VIVOS, DESDE LAS BACTERIAS UNICELULARES HASTA LOS
MAMÍFEROS MULTICELULARES COMO TÚ Y YO. ALGUNOS VIRUS USAN
ARN, NO ADN, COMO SU MATERIAL GENÉTICO, PERO TÉCNICAMENTE
NO SE CONSIDERAN VIVOS (YA QUE NO PUEDEN REPRODUCIRSE SIN LA
AYUDA DE UN HOSPEDERO).

EL ADN
• ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (ADN), MATERIAL GENÉTICO DE TODOS LOS
ORGANISMOS CELULARES Y CASI TODOS LOS VIRUS. ES EL TIPO DE MOLÉCULA
MÁS COMPLEJA QUE SE CONOCE. SU SECUENCIA DE NUCLEÓTIDOS CONTIENE LA
INFORMACIÓN NECESARIA PARA PODER CONTROLAR EL METABOLISMO UN SER
VIVO. EL ADN LLEVA LA INFORMACIÓN NECESARIA PARA DIRIGIR LA SÍNTESIS DE
PROTEÍNAS Y LA REPLICACIÓN. EN CASI TODOS LOS ORGANISMOS CELULARES EL
ADN ESTÁ ORGANIZADO EN FORMA DE CROMOSOMAS, SITUADOS EN EL NÚCLEO
DE LA CÉLULA. ESTÁ FORMADO POR LA UNIÓN DE MUCHOS
DESOXIRRIBONUCLEÓTIDOS.

ESTRUCTURA DEL ADN
• ESTRUCTURA PRIMARIA:
• SE TRATA DE LA SECUENCIA DE DESOXIRRIBONUCLEÓTIDOS DE UNA DE LAS
CADENAS. LA INFORMACIÓN GENÉTICA ESTÁ CONTENIDA EN EL ORDEN EXACTO
DE LOS NUCLEÓTIDOS. LAS BASES NITROGENADAS QUE SE HALLAN FORMANDO
LOS NUCLEÓTIDOS DE ADN SON ADENINA, GUANINA, CITOSINA Y TIMINA. LOS
NUCLEÓTIDOS SE UNEN ENTRE SÍ MEDIANTE EL GRUPO FOSFATO DEL SEGUNDO
NUCLEÓTIDO, QUE SIRVE DE PUENTE DE UNIÓN ENTRE EL CARBONO 5' DEL
PRIMER NUCLEÓTIDO Y EL CARBONO 3' DE SIGUIENTE NUCLEÓTIDO.
• ESTRUCTURA SECUNDARIA:
• ES UNA ESTRUCTURA EN DOBLE HÉLICE. PERMITE EXPLICAR EL ALMACENAMIENTO
DE LA INFORMACIÓN GENÉTICA Y EL MECANISMO DE DUPLICACIÓN DEL ADN.

EXISTEN TRES MODELOS DE ADN
• ADN-B:
• ADN EN DISOLUCIÓN, 92% DE HUMEDAD RELATIVA, SE ENCUENTRA EN
SOLUCIONES CON BAJA FUERZA IÓNICA SE CORRESPONDE CON EL MODELO DE LA
DOBLE HÉLICE. ES EL MÁS ABUNDANTE Y ES EL DESCUBIERTO POR WATSON Y
CRICK. •
• ADN-A: ADN CON 75% DE HUMEDAD, REQUIERE NA, K O CS COMO CONTRAIONES,
PRESENTA 11 PARES DE BASES POR GIRO COMPLETO Y 23 Å DE DIÁMETRO. ES
INTERESANTE POR PRESENTAR UNA ESTRUCTURA PARECIDA A LA DE LOS HÍBRIDOS
ADN-ARN Y A LAS REGIONES DE AUTOAPAREAMIENTO ARN-ARN.
• • ADN-Z: DOBLE HÉLICE SINISTRORSA (ENROLLAMIENTO A IZQUIERDAS), 12 PARES
DE BASES POR GIRO COMPLETO, 18 Å DE DIÁMETRO, SE OBSERVA EN SEGMENTOS
DE ADN CON SECUENCIA ALTERNANTE DE BASES PÚRICAS Y PIRIMIDÍNICAS
(GCGCGC), DEBIDO A LA CONFORMACIÓN ALTERNANTE DE LOS RESIDUOS AZÚCAR-
FOSFATO SIGUE UN CURSO EN ZIG-ZAG.

• ESTRUCTURA TERCIARIA
• EL ADN PRESENTA UNA ESTRUCTURA TERCIARIA, QUE CONSISTE EN QUE LA FIBRA DE
20 Å SE HALLA RETORCIDA SOBRE SÍ MISMA, FORMANDO UNA ESPECIE DE SUPER-
HÉLICE. ESTA DISPOSICIÓN SE DENOMINA ADN SUPERENROLLADO, Y SE DEBE A LA
ACCIÓN DE ENZIMAS DENOMINADAS TOPOISOMERASAS-II. ESTE ENROLLAMIENTO DA
ESTABILIDAD A LA MOLÉCULA Y REDUCE SU LONGITUD.
• ESTRUCTURA CUATERNARIA
• LA CROMATINA EN EL NÚCLEO TIENE UN GROSOR DE 300Å. LA FIBRA DE CROMATINA
DE 100Å SE EMPAQUETA FORMANDO UNA FIBRA DE CROMATINA DE 300Å. EL
ENROLLAMIENTO QUE SUFRE EL CONJUNTO DE NUCLEOSOMAS RECIBE EL NOMBRE DE
SOLENOIDE. LOS SOLENOIDES SE ENROLLAN FORMANDO LA CROMATINA DEL NÚCLEO
INTERFÁSICO DE LA CÉLULA EUCARIOTA. CUANDO LA CÉLULA ENTRA EN DIVISIÓN, EL
ADN SE COMPACTA MÁS, FORMANDO LOS CROMOSOMAS.

EL ARN
• EL ÁCIDO RIBONUCLEICO SE FORMA POR LA POLIMERIZACIÓN DE
RIBONUCLEÓTIDOS, LOS CUALES SE UNEN ENTRE ELLOS MEDIANTE ENLACES
FOSFODIÉSTER EN SENTIDO 5´-3´ (IGUAL QUE EN EL ADN). ESTOS A SU VEZ SE
FORMAN POR LA UNIÓN DE UN GRUPO FOSFATO, UNA RIBOSA (UNA
ALDOPENTOSA CÍCLICA) Y UNA BASE NITROGENADA UNIDA AL CARBONO 1’ DE
LA RIBOSA, QUE PUEDE SER CITOSINA, GUANINA, ADENINA Y URACILO. ESTA
ÚLTIMA ES UNA BASE SIMILAR A LA TIMINA. EN GENERAL LOS RIBONUCLEÓTIDOS
SE UNEN ENTRE SÍ, FORMANDO UNA CADENA SIMPLE, EXCEPTO EN ALGUNOS
VIRUS, DONDE SE ENCUENTRAN FORMANDO CADENAS DOBLES.

ESTRUCTURA DEL ARN
• ESTRUCTURA PRIMARIA AL IGUAL QUE EL ADN, SE REFIERE A LA SECUENCIA DE LAS
BASES NITROGENADAS QUE CONSTITUYEN SUS NUCLEÓTIDOS. LA ESTRUCTURA
PRIMARIA DEL ARN ES SIMILAR A LA DEL ADN, EXCEPTO POR LA SUSTITUCIÓN DE
DESOXIRRIBOSA POR RIBOSA Y DE TIMINA POR URACILO. LA MOLÉCULA DE ARN ESTÁ
FORMADA, ADEMÁS POR UNA SOLA CADENA.
• ESTRUCTURA SECUNDARIA
• LA CADENA SIMPLE DE ARN PUEDE PLEGARSE Y PRESENTAR REGIONES CON BASES
APAREADAS, DE ESTE MODO SE FORMAN ESTRUCTURAS SECUNDARIAS DEL ARN, QUE
TIENEN MUCHAS VECES IMPORTANCIA FUNCIONAL, COMO POR EJEMPLO EN LOS
ARNT (ARN DE TRANSFERENCIA). AUNQUE EXISTAN ZONAS APAREADAS, LOS
EXTREMOS 5’ Y 3’ QUE MARCAN EL INICIO Y EL FINAL DE LA MOLÉCULA
PERMANECERÁN LIBRES.
• ESTRUCTURA TERCIARIA
• ES UN PLEGAMIENTO COMPLICADO SOBRE LA ESTRUCTURA SECUNDARIA
ADQUIRIENDO UNA FORMA TRIDIMENSIONAL.

• ARN MENSAJERO (ARNM)
• CONSISTE EN UNA MOLÉCULA LINEAL DE NUCLEÓTIDOS (MONOCATENARIA),
CUYA SECUENCIA DE BASES ES COMPLEMENTARIA A UNA PORCIÓN DE LA
SECUENCIA DE BASES DEL ADN. EL ARNM DICTA CON EXACTITUD LA SECUENCIA
DE AMINOÁCIDOS EN UNA CADENA POLIPEPTÍDICA EN PARTICULAR.
• ARN RIBOSOMAL (ARNR)
• ESTE TIPO DE ARN UNA VEZ TRASCRITO, PASA AL NUCLEOLO DONDE SE UNE A
PROTEÍNAS. DE ESTA MANERA SE FORMAN LAS SUBUNIDADES DE LOS RIBOSOMAS.
• ARN DE TRANSFERENCIA (ARNT)
• ESTE ES EL MÁS PEQUEÑO DE TODOS, TIENE APROXIMADAMENTE 75
NUCLEÓTIDOS EN SU CADENA, ADEMÁS SE PLIEGA ADQUIRIENDO LO QUE SE
CONOCE CON FORMA DE HOJA DE TRÉBOL PLEGADA. EL ARNT SE ENCARGA DE
TRANSPORTAR LOS AMINOÁCIDOS LIBRES DEL CITOPLASMA AL LUGAR DE SÍNTESIS
PROTEICA.

COFACTORES ENZIMÁTICOS Y REGULADORES
CELULARES
• MUCHAS ENZIMAS NO FUNCIONAN DE MANERA ÓPTIMA, O INCLUSO NO FUNCIONAN EN
ABSOLUTO, A MENOS QUE ESTÉN UNIDAS A OTRAS MOLÉCULAS AUXILIARES NO
PROTEICAS CONOCIDAS COMO COFACTORES. ESTOS PUEDEN UNIRSE TEMPORALMENTE
A LA ENZIMA A TRAVÉS DE ENLACES IÓNICOS O DE HIDRÓGENO, O PERMANENTEMENTE
MEDIANTE ENLACES COVALENTES MÁS FUERTES. ENTRE LOS COFACTORES COMUNES
ESTÁN LOS IONES INORGÁNICOS COMO EL HIERRO Y EL MAGNESIO . POR EJEMPLO, LA
ENZIMA QUE HACE LAS MOLÉCULAS DE ADN, LA ADN POLIMERASA, NECESITA IONES
MAGNESIO PARA FUNCIONAR.
• LAS COENZIMAS SON UN SUBCONJUNTO DE COFACTORES QUE SON MOLÉCULAS
ORGÁNICAS (BASADAS EN EL CARBONO). LA FUENTE MÁS COMÚN DE COENZIMAS SON
LAS VITAMINAS DE LA DIETA. ALGUNAS VITAMINAS SON PRECURSORES DE COENZIMAS Y
OTRAS ACTÚAN DIRECTAMENTE COMO COENZIMAS. POR EJEMPLO, LA VITAMINA C ES
UNA COENZIMA DE VARIAS ENZIMAS QUE PARTICIPAN EN LA CONSTRUCCIÓN DE LA
PROTEÍNA LLAMADA COLÁGENA, UNA PARTE CLAVE DEL TEJIDO CONECTIVO.

MOLÉCULAS REGULADORAS
• LAS ENZIMAS PUEDEN SER REGULADAS POR OTRAS MOLÉCULAS QUE AUMENTAN
O BIEN DISMINUYEN SU ACTIVIDAD. LAS MOLÉCULAS QUE AUMENTAN LA
ACTIVIDAD DE UNA ENZIMA SE CONOCEN COMO ACTIVADORES, MIENTRAS QUE
AQUELLAS QUE DISMINUYEN LA ACTIVIDAD DE UNA ENZIMA SE
LLAMAN INHIBIDORES.
• HAY MUCHAS CLASES DE MOLÉCULAS QUE BLOQUEAN O PROMUEVEN LA
FUNCIÓN ENZIMÁTICA Y QUE LA AFECTAN POR DISTINTAS RUTAS.

TÉCNICAS DE IDENTIFICACIÓN DE
NUCLEÓTIDOS Y ÁCIDOS NUCLEICOS
• REACCIÓN EN CADENA DE LA POLIMERASA (PCR)
• LA PCR ES UN MÉTODO QUE PERMITE LA AMPLIFICACIÓN O COPIADO MASIVO IN VITRO DE UN
FRAGMENTO ESPECÍFICO DE ADN. LA LONGITUD DEL FRAGMENTO COPIADO ESTÁ INDICADA
POR DOS SECUENCIAS PEQUEÑAS DE ADN (LLAMADAS OLIGONUCLEÓTIDOS) QUE SON
ADICIONADAS A LA REACCIÓN Y QUE FLANQUEAN AL FRAGMENTO QUE SE DESEA AMPLIFICAR.
ESTAS SECUENCIAS PEQUEÑAS INDICAN ADEMÁS EL SITIO DESDE EL CUAL DEBE INICIARSE LA
REACCIÓN DE AMPLIFICACIÓN. LA REACCIÓN ES LLEVADA A CABO POR LA ADN POLIMERASA.
• ELECTROFORESIS DE ÁCIDOS NUCLEICOS
• LA APLICACIÓN DE LA ELECTROFORESIS EN LA SEPARACIÓN DE ÁCIDOS NUCLEICOS PERMITE
HACER TAREAS SIMPLES, COMO VERIFICAR SU SÍNTESIS O INTEGRIDAD, Y COMPLEJAS, COMO
SEGUIR LOS PASOS ENZIMÁTICOS DE MODIFICACIÓN DURANTE LA CONSTRUCCIÓN DE
ELABORADAS COLECCIONES DE ADN.

• CROMATOGRAFÍA DE PENETRABILIDAD
• CROMATOGRAFÍA DE INTERCAMBIO IÓNICO.
• CROMATOGRAFÍA DE ADSORCIÓN
• ULTRAFILTRACIÓN

UNIDAD 8
BIOENERGÉTICA Y METABOLISMO

APLICADAS A LOS SISTEMAS
BIOLÓGICOS

¿CUÁL ES LA
TERMODINÁMICA
?
• LA TERMODINÁMICA ES EL
ESTUDIO DE LAS
TRANSFORMACIONES DE
ENERGÍA EN RELACIÓN A
TODOS LOS SISTEMAS
FISICOQUÍMICOS INCLUYENDO
BIOLÓGICO. LAS
BIOENERGÉTICAS SON EL
ESTUDIO DE LA CONVERSIÓN

• LOS PROCESOS METABÓLICOS SON REACCIONES
QUÍMICAS Y ÉSTOS IMPLICAN A MENUDO LA GENERACIÓN
DE CALOR. LOS ORGANISMOS VIVOS, SIN EMBARGO, NO
SIGUEN TODAS LAS LEYES DE LA TERMODINÁMICA. LOS
ORGANISMOS SON LOS SISTEMAS ABIERTOS QUE
INTERCAMBIAN LA MATERIA Y LA ENERGÍA POR SUS
ALREDEDORES. ESTO SIGNIFICA QUE LOS SISTEMAS VIVOS
NO ESTÁN EN EQUILIBRIO, SINO QUE POR EL CONTRARIO
ES LOS SISTEMAS DISIPANTES QUE MANTIENEN SU
ESTADO DE LA ALTA COMPLEJIDAD.

PRIMERA LEY DE LA TERMODINÁMICA
• LA PRIMERA LEY DE LA TERMODINÁMICA ES LA LEY DE LA PROTECCIÓN DE LA
ENERGÍA. PARA LOS SISTEMAS BIOLÓGICOS, ESTO DESCRIBE LA
TRANSFERENCIA DE LA ENERGÍA A PARTIR DE UN FORMULARIO A OTRO.
• LAS PLANTAS CONVIERTEN LA ENERGÍA SOLAR (ENERGÍA RADIANTE) EN
ENERGÍA QUÍMICA ALMACENADA EN MOLÉCULAS ORGÁNICAS.
• TU ESTAS TRANSFORMANDO LA ENERGÍA QUÍMICA DE TU ÚLTIMA COMIDA EN
ENERGÍA CINÉTICA CUANDO CAMINAS, RESPIRAS Y MUEVES TU DEDO PARA
DESPLAZARTE HACIA ARRIBA Y HACIA ABAJO POR ESTA PÁGINA.
• LO IMPORTANTE ES QUE NINGUNA DE ESTAS TRANSFERENCIAS ES
COMPLETAMENTE EFICIENTE. EN CAMBIO, EN CADA SITUACIÓN, PARTE DE LA
ENERGÍA INICIAL SE LIBERA COMO ENERGÍA TÉRMICA. CUANDO LA ENERGÍA
TÉRMICA SE MUEVE DE UN OBJETO A OTRO, RECIBE EL NOMBRE MÁS FAMILIAR
DE CALOR.

SEGUNDA LEY DE LA TERMODINÁMICA
• LA SEGUNDA LEY DE LA TERMODINÁMICA ES QUE LA ENTROPÍA DEBE
AUMENTAR SI UNA REACCIÓN ES SER ESPONTÁNEA. UN PROCESO PUEDE
OCURRIR SOLAMENTE ESPONTÁNEAMENTE SI LA SUMA DE LAS ENTROPÍAS
DEL SISTEMA Y DE SUS AUMENTOS DE LOS ALREDEDORES.
• LOS INTERCAMBIOS DE ENERGÍA QUE OCURREN EN TU CUERPO CUANDO
CAMINAS, POR EJEMPLO. AL CONTRAER LOS MÚSCULOS DE LAS PIERNAS
PARA MOVER TU CUERPO HACIA DELANTE, ESTÁS UTILIZANDO ENERGÍA
QUÍMICA DE MOLÉCULAS COMPLEJAS, COMO LA GLUCOSA, Y LA
CONVIERTES EN ENERGÍA CINÉTICA (Y, SI ESTÁS CAMINANDO CUESTA
ARRIBA, ENERGÍA POTENCIAL). SIN EMBARGO, ESTO LO HACES CON
EFICIENCIA MUY BAJA: UNA GRAN PARTE DE LA ENERGÍA DE TUS FUENTES
DE COMBUSTIBLE SIMPLEMENTE SE TRANSFORMA EN CALOR. PARTE DEL
CALOR MANTIENE TU CUERPO CALIENTE, PERO GRAN PARTE SE DISIPA EN
EL AMBIENTE CIRCUNDANTE.

EXERGÓNICA Y REACCIONES
ENDERGÓNICAS
• LAS REACCIONES QUÍMICAS SE CLASIFICAN
COMO SIENDO EXERGÓNICAS O
ENDERGÓNICAS. ESO SIGNIFICA QUE UNA
REACCIÓN PUEDE RELÉASE/VERSIÓN LA
ENERGÍA ÚTIL PARA EL TRABAJO (UNA
REACCIÓN EXERGÓNICA) O REQUIERE
ENERGÍA PROCEDER (UNA REACCIÓN
ENDERGÓNICA).

REACCIÓN EXERGÓNICA
• QUE DESCRIBE UNA REACCIÓN QUÍMICA QUE
LIBERA ENERGÍA EN FORMA DE CALOR, LUZ, ETC.
LAS REACCIONES EXERGÓNICAS SON UNA FORMA
DE PROCESOS EXERGÓNICOS EN GENERAL
O PROCESOS ESPONTÁNEOS Y SON LO
CONTRARIO DE LAS REACCIONES ENDERGÓNICAS.
SE DIJO QUE LAS REACCIONES EXERGÓNICAS
TRANSCURREN ESPONTÁNEAMENTE, PERO ESTO
NO SIGNIFICA QUE LA REACCIÓN TRANSCURRIRÁ
SIN NINGUNA LIMITACIÓN O PROBLEMA. POR
EJEMPLO LA VELOCIDAD DE REACCIÓN ENTRE
HIDRÓGENO Y OXÍGENO ES MUY LENTA Y NO SE
OBSERVA EN AUSENCIA DE UN CATALIZADOR
ADECUADO.

REACCIÓN ENDERGÓNICA
• EN TERMOQUÍMICA,
UNA REACCIÓN
ENDERGÓNICA (TAMBIÉN
LLAMADA REACCIÓN
DESFAVORABLE O NO
ESPONTÁNEA) ES UNA REACCIÓN
QUÍMICA EN DONDE EL
INCREMENTO DE ENERGÍA LIBRE ES
POSITIVO

ENERGÍA LIBRE DE GIBBS
• LA ENERGÍA LIBRE DE GIBBS (ENERGÍA LIBRE O ENTALPÍA LIBRE)
ES UN POTENCIAL TERMODINÁMICO, ES DECIR, UNA FUNCIÓN
DE ESTADO EXTENSIVA CON UNIDADES DE ENERGÍA, QUE DA LA
CONDICIÓN DE EQUILIBRIO Y DE ESPONTANEIDAD PARA
UNA REACCIÓN
QUÍMICA (A PRESIÓN Y TEMPERATURA CONSTANTES).SE
SIMBOLIZA CON LA LETRA G MAYÚSCULA.

ESPONTANEIDAD DE UNA REACCIÓN
• EN UN SISTEMA AISLADO LA VARIACIÓN DE ENTROPÍA NOS PERMITE
DETERMINAR SU ESPONTANEIDAD. SIN EMBARGO, SI NO SE TRATA DE UN
SISTEMA ASILADO, DEBEMOS EVALUAR TAMBIÉN LA VARIACIÓN DE ENTROPÍA
QUE TIENE LUGAR EN SU ENTORNO, LO CUAL PUEDE RESULTAR COMPLICADO.
• UNA REACCIÓN QUÍMICA ESTÁ ASOCIADA A UNA VARIACIÓN DE ENTALPÍA, POR
LO QUE NO CONSTITUYE UN SISTEMA AISLADO, YA QUE SE PRODUCE UN
INTERCAMBIO DE ENERGÍA CON EL ENTORNO

COMPUESTOS DE ALTA ENERGÍA
• SE CARACTERIZAN POR TENER UNO O MÁS ENLACES QUE LIBERAN
UN GRAN VOLUMEN DE ENERGÍA LIBRE A TRAVÉS DEL
CATABOLISMO. LOS ENLACES DE ALTA ENERGÍA TIENEN ESTE
NOMBRE PORQUE ALMACENAN MAYOR CANTIDAD DE ENERGÍA
QUE LOS ENLACES QUÍMICOS ORDINARIOS (POSEEN CANTIDADES
RELATIVAMENTE GRANDES DE ENERGÍA). ESTOS ENLACES
QUÍMICOS SE ENCUENTRAN EN LOS REACTIVOS. ADEMÁS, SE
DEGRADAN CON FACILIDAD.

REACCIONES DE OXIDO REDUCCIÓN
BIOLÓGICA
• LAS REACCIONES DE OXIDACIÓN-REDUCCIÓN LLAMADAS TAMBIÉN REDOX; SON
AQUELLAS EN LAS QUE TIENEN LUGAR UNA TRANSFERENCIA DE ELECTRONES
DESDE UN DADOR ELECTRÓNICO O AGENTE REDUCTOR, HASTA UN ACEPTOR
ELECTRÓNICO O EL AGENTE OXIDANTE. TAMBIÉN PUEDE CONSIDERARSE
REACCIONES DE OXIDACIÓN AQUELLAS EN LAS CUALES OCURRE LA PÉRDIDA DE
ÁTOMOS DE HIDRÓGENO O LA GANANCIA DE OXÍGENO EXISTIENDO SIEMPRE,
PARALELAMENTE, SUS CORRESPONDIENTES REACCIONES DE REDUCCIÓN PARA
FORMAR EL REDOX.

EL CATABOLISMO (FASE DESTRUCTIVA)
• SU FUNCIÓN ES REDUCIR, ES DECIR DE UNA SUSTANCIA O MOLÉCULA
COMPLEJA HACER UNA MÁS SIMPLE.
CATABOLISMO ES, ENTONCES, EL CONJUNTO DE REACCIONES
METABÓLICAS MEDIANTE LAS CUALES LAS MOLÉCULAS ORGÁNICAS MÁS
O MENOS COMPLEJAS (GLÚCIDOS, LÍPIDOS), QUE PROCEDEN DEL MEDIO
EXTERNO O DE RESERVAS INTERNAS, SE ROMPEN O DEGRADAN TOTAL O
PARCIALMENTE TRANSFORMÁNDOSE EN OTRAS MOLÉCULAS MÁS
SENCILLAS (CO2, H2O, ÁCIDO LÁCTICO, AMONIACO, ETCÉTERA) Y
LIBERÁNDOSE ENERGÍA EN MAYOR O MENOR CANTIDAD QUE SE
ALMACENA EN FORMA DE ATP (ADENOSÍN TRIFOSFATO). ESTA ENERGÍA
SERÁ UTILIZADA POR LA CÉLULA PARA REALIZAR SUS ACTIVIDADES
VITALES (TRANSPORTE ACTIVO, CONTRACCIÓN MUSCULAR, SÍNTESIS DE
MOLÉCULAS)

FASES DEL CATABOLISMO
• FASE I, FASE INICIAL O PREPARATORIA EN ELLA LAS GRANDES MOLÉCULAS DE LOS
ELEMENTOS NUTRITIVOS SE DEGRADAN HASTA LIBERAR SUS PRINCIPALES
COMPONENTES (LOS POLISACÁRIDOS SE DEGRADAN EN MONOSACÁRIDOS; LOS
LÍPIDOS A ÁC. GRASOS Y GLICERINA, Y LAS PROTEÍNAS LIBERAN SUS AMINOÁCIDOS).
• FASE II O FASE INTERMEDIA, EN ELLA LOS DIVERSOS PRODUCTOS FORMADOS EN LA
FASE I, SON CONVERTIDOS EN UNA MISMA MOLÉCULAS, MÁS SENCILLAS EL ACETIL-
COENZIMA A (ACETIL COA).
• FASE III O FASE FINAL, EN LA QUE EL ACETIL-COA (SE INCORPORA AL CICLO DE
KREBS) DA LUGAR A MOLÉCULAS ELEMENTALES CO2 Y H2O. DE ESTAS TRES FASES, LA
INTERMEDIA Y LA FINAL SON COMUNES PARA TODOS LOS PRINCIPIOS INMEDIATOS
ORGÁNICOS, GLÚCIDOS, LÍPIDOS Y PROTEÍNAS. .
• EL CATABOLISMO DE CADA UNO DE ELLOS DIFIERE EN LA FASE INICIAL, LOS
GLÚCIDOS (GLUCÓLISIS) Y LAS PROTEÍNAS (DESAMINACIÓN Y TRANSAMINACIÓN),
OCURRE EN EL HIALOPLASMA, MIENTRAS QUE PARA LOS LÍPIDOS (Β-OXIDACIÓN),
OCURRE EN LA MATRIZ MITOCONDRIAL.

EL ANABOLISMO (FASE CONSTRUCTIVA)
• REACCIÓN QUÍMICA PARA QUE SE FORME UNA SUSTANCIA MÁS COMPLEJA A PARTIR OTRAS MÁS SIMPLES.
ANABOLISMO, ENTONCES ES EL CONJUNTO DE REACCIONES METABÓLICAS MEDIANTE LAS CUALES A
PARTIR DE COMPUESTOS SENCILLOS (INORGÁNICOS U ORGÁNICOS) SE SINTETIZAN MOLÉCULAS MÁS
COMPLEJAS. MEDIANTE ESTAS REACCIONES SE CREAN NUEVOS ENLACES POR LO QUE SE REQUIERE UN
APORTE DE ENERGÍA QUE PROVENDRÁ DEL ATP.
LAS MOLÉCULAS SINTETIZADAS SON USADAS POR LAS CÉLULAS PARA FORMAR SUS COMPONENTES
CELULARES Y ASÍ PODER CRECER Y RENOVARSE O SERÁN ALMACENADAS COMO RESERVA PARA SU
POSTERIOR UTILIZACIÓN COMO FUENTE DE ENERGÍA.
LAS REACCIONES ANABÓLICAS SE CARACTERIZAN POR:
SON REACCIONES DE SÍNTESIS, MEDIANTE ELLAS A PARTIR DE COMPUESTOS SENCILLOS SE SINTETIZAN
OTROS MÁS COMPLEJOS.
SON REACCIONES DE REDUCCIÓN, MEDIANTE LAS CUALES COMPUESTOS MÁS OXIDADOS SE REDUCEN,
PARA ELLO SE NECESITAN LOS ELECTRONES QUE CEDEN LAS COENZIMAS REDUCIDAS (NADH, FADH2
ETCÉTERA) LAS CUALES SE OXIDAN.
SON REACCIONES ENDERGÓNICAS QUE REQUIEREN UN APORTE DE ENERGÍA QUE PROCEDE DE LA
HIDRÓLISIS DEL ATP.
SON PROCESOS DIVERGENTES DEBIDO A QUE, A PARTIR DE UNOS POCOS COMPUESTOS SE PUEDE OBTENER
UNA GRAN VARIEDAD DE PRODUCTOS.

REACCIONES ANAPLERÓTICAS
• DURANTE EL CICLO DE KREBS SE VAN GENERANDO DIVERSOS
INTERMEDIARIOS DE DIFERENTES NÚMEROS DE CARBONOS (4,
6,5). AUNQUE SUELE EXISTIR UNA IDEA GENERAL QUE ESTOS
INTERMEDIARIOS FLUYEN DE MANERA CONTINUA SIN PERTURBACIÓN
ALGUNA DURANTE LA RUTA, LA REALIDAD ES QUE DICHAS
MOLÉCULAS PUEDEN DEJAR EL CICLO PARA SER CONVERTIDAS EN
GLUCOSA, ÁCIDOS GRASOS O AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES.
ASIMISMO, ESTOS INTERMEDIARIOS QUE SON “SACADOS” DEL CICLO
DEBEN SER REMPLAZADOS EVENTUALMENTE PARA PERMITIR
CONTINUAR LA RUTA DE MANERA NORMAL CON LAS
CONCENTRACIONES IDEALES DE DICHOS INTERMEDIARIOS. A LOS
PROCESOS POR LOS CUALES SE FORMAN ESTOS INTERMEDIARIOS DE
REMPLAZO DEL CICLO SE CONOCEN COMO REACCIONES

LA REGULACIÓN METABÓLICA
• LA REGULACIÓN METABÓLICA ES EL INCREMENTO O EL DECREMENTO
DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA O DE TODA UNA SECUENCIA DE
REACCIONES ENZIMÁTICAS DE LAS RUTAS METABÓLICAS. ESTO
SURGE DE LA NECESIDAD DE LA CÉLULA DE ESTAR EN EQUILIBRIO
NORMAL, DISTINTO AL EQUILIBRIO QUE TIENE EN UN ESTADO DE
ENFERMEDAD.
• LA CÉLULA LOGRA EL EQUILIBRIO ENTRE SUS REACCIONES
ENZIMÁTICA, A TRAVÉS, PRINCIPALMENTE, DE LA MODIFICACIÓN DE
LA ACTIVIDAD SIMULTÁNEA DE SUS ENZIMAS PRESENTES. DADO QUE
EL NÚMERO DE ENZIMAS ES ALTO, LO LOGRA A TRAVÉS DE ALGUNOS
MECANISMOS GLOBALES DE REGULACIÓN METABÓLICA.

NOVENA UNIDAD
FOSFORILACIÓN OXIDATIVA

SISTEMA DE TRANSFERENCIA DE ELECTRONES
• LA CADENA DE TRANSPORTE DE ELECTRONES ES UNO DE LOS SISTEMAS
CELULARES MÁS IMPORTANTES. SE ENCUENTRA TANTO EN PROCARIOTAS COMO
EN EUCARIOTAS. ESTE HECHO NO SOLO RESALTA SU IMPORTANCIA METABÓLICA
SINO QUE, ADEMÁS ÉSTA SE VE CORROBORADA POR LA POCA ALTERACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS QUE LA COMPONEN A LO LARGO DE LA EVOLUCIÓN. EN
LOS PROCARIOTAS SE ENCUENTRA ADOSADO A LA MEMBRANA PLASMÁTICA Y
EN EUCARIOTAS LAS PROTEÍNAS QUE FORMAN LA CADENA DE TRANSPORTE DE
ELECTRONES SE ENCUENTRAN EN LAS MEMBRANAS INTERNAS DE
CLOROPLASTOS Y MITOCONDRIAS. DE LOS TRES LA CADENA TRANSPORTADORA
DE ELECTRONES DE MITOCONDRIAS ES LA MÁS CONOCIDA.

• EN EUCARIOTAS LA MEMBRANA INTERNA DE MITOCONDRIAS O LA
MEMBRANA DE LOS TILACOIDES ES PRÁCTICAMENTE IMPERMEABLE A
TODAS LAS MOLÉCULAS E IONES. LA CADENA DE TRANSPORTE DE
ELECTRONES SIRVE AL ÚNICO FIN DE TRANSPORTAR PROTONES DE
UN LADO DE ESTAS MEMBRANAS A OTRO. LOS PROTONES, ASÍ, SE
CONCENTRAN EN UN LADO DE LA MEMBRANA. CUANDO UN SOLUTO,
EN ESTE CASO LOS PROTONES (H+), SE ACUMULA EN UN LADO DE
UNA MEMBRANA TIENDEN A VIAJAR AL LADO CON MENOR
CONCENTRACIÓN, PERO LAS MEMBRANAS DE LOS ORGÁNULOS QUE
TIENEN LA CADENA ELECTRÓNICA SON IMPERMEABLES A ELLOS.

CADENA RESPIRATORIA Y DE TRANSPORTE
ELECTRÓNICO
• LA MISIÓN DE LA CADENA TRANSPORTADORA DE ELECTRONES ES LA DE CREAR
UN GRADIENTE ELECTROQUÍMICO QUE SE UTILIZA PARA LA SÍNTESIS DE ATP.
DICHO GRADIENTE ELECTROQUÍMICO SE CONSIGUE MEDIANTE EL FLUJO DE
ELECTRONES ENTRE DIVERSAS SUSTANCIAS DE ESTA CADENA QUE FAVORECEN
EN ÚLTIMO CASO LA TRANSLOCACIÓN DE PROTONES QUE GENERAN EL
GRADIENTE ANTERIORMENTE MENCIONADO. DE ESTA FORMA PODEMOS
DEDUCIR LA EXISTENCIA DE TRES PROCESOS TOTALMENTE DEPENDIENTES:

• UN FLUJO DE ELECTRONES DESDE SUSTANCIAS INDIVIDUALES
• UN USO DE LA ENERGÍA DESPRENDIDA DE ESE FLUJO DE ELECTRONES QUE
SE UTILIZA PARA LA TRANSLOCACIÓN DE PROTONES EN CONTRA DE
GRADIENTE, POR LO QUE ENERGÉTICAMENTE ESTAMOS HABLANDO DE UN
PROCESO DESFAVORABLE.
• UN USO DE ESE GRADIENTE ELECTROQUÍMICO PARA LA FORMACIÓN DE
ATP MEDIANTE UN PROCESO FAVORABLE DESDE UN PUNTO DE VISTA
ENERGÉTICO.

La Cadena Respiratoria
En este punto la célula ha ganado solo 4 ATP, 2 en la glucólisis
y dos en el ciclo de Krebs, sin embargo ha capturado
electrones energéticos en 10 NADH2 y 2 FADH2. Estos
transportadores depositan sus electrones en el sistema de
transporte de electrones localizado en la membrana interna
de la mitocondria.

ACOPLAMIENTO DE CADENA RESPIRATORIA A
LA PRODUCCIÓN DE ATP
• FOSFORILACIÓN OXIDATIVA
• LA CADENA DE TRANSPORTE DE ELECTRONES ES UNA SERIE DE PROTEÍNAS Y
MOLÉCULAS ORGÁNICAS QUE SE ENCUENTRAN EN LA MEMBRANA INTERIOR DE LA
MITOCONDRIA. LOS ELECTRONES PASAN DE UN MIEMBRO DE LA CADENA DE
TRANSPORTE AL SIGUIENTE EN UNA SERIE DE REACCIONES REDOX. LA ENERGÍA
LIBERADA EN ESTAS REACCIONES SE CAPTURA COMO UN GRADIENTE DE PROTONES,
EL CUAL SE UTILIZA A SU VEZ PARA PARA FORMAR ATP EN UN PROCESO
LLAMADO QUIMIOSMOSIS. EN CONJUNTO, LA CADENA DE TRANSPORTE DE
ELECTRONES Y LA QUIMIOSMOSIS CONSTITUYEN LA FOSFORILACIÓN OXIDATIVA. LOS
PASOS CLAVE DE ESTE PROCESO, MOSTRADOS DE MANERA SIMPLIFICADA EN EL
DIAGRAMA ANTERIOR, INCLUYEN:

• ENTREGA DE ELECTRONES POR NADH Y FADH_2. LOS ACARREADORES DE
ELECTRONES (NADH Y FADH_2) REDUCIDOS EN OTROS PASOS DE LA
RESPIRACIÓN CELULAR TRANSFIEREN SUS ELECTRONES A LAS MOLÉCULAS
CERCANAS AL INICIO DE LA CADENA DE TRANSPORTE. EN EL PROCESO SE
CONVIERTEN EN NAD^+ Y FAD, QUE PUEDEN SER REUTILIZADOS EN OTROS
PASOS DE LA RESPIRACIÓN CELULAR. TRANSFERENCIA DE ELECTRONES Y
BOMBEO DE PROTONES. CONFORME SE MUEVEN LOS ELECTRONES EN LA
CADENA, SE DESPLAZAN DE UN NIVEL DE ENERGÍA MÁS ALTO A UNO MÁS
BAJO, LO QUE LIBERA ENERGÍA. PARTE DE ESTA ENERGÍA SE UTILIZA PARA
BOMBEAR IONES DE H^+ LO QUE LOS DESPLAZA FUERA DESDE LA MATRIZ
HACIA EL ESPACIO INTERMEMBRANA.

• ESTE BOMBEO ESTABLECE UN GRADIENTE ELECTROQUÍMICO.
SEPARACIÓN DE OXÍGENO MOLECULAR PARA FORMAR AGUA. AL
FINAL DE LA CADENA DE TRANSPORTE DE ELECTRONES, LOS
ELECTRONES SE TRANSFIEREN A UNA MOLÉCULA DE OXÍGENO, LA
CUAL SE ROMPE A LA MITAD Y RECOLECTA H^+ PARA FORMAR
AGUA. SÍNTESIS DE ATP IMPULSADA POR UN
GRADIENTE. CUANDO FLUYEN POR EL GRADIENTE DE REGRESO
HACIA LA MATRIZ, LOS IONES DE H PASAN A TRAVÉS DE UNA
ENZIMA LLAMADA ATP SINTASA, LA CUAL APROVECHA EL FLUJO
DE PROTONES PARA SINTETIZAR ATP.

LA CADENA DE TRANSPORTE DE ELECTRONES
• LA CADENA DE TRANSPORTE DE ELECTRONES ES UN CONJUNTO DE PROTEÍNAS Y
MOLÉCULAS ORGÁNICAS INCRUSTADAS EN LA MEMBRANA, LA MAYORÍA DE LAS
CUALES SE ORGANIZAN EN CUATRO GRANDES COMPLEJOS NOMBRADOS DEL I AL IV.
EN EUCARIONTES, MUCHAS COPIAS DE ESTAS MOLÉCULAS SE ENCUENTRAN EN LA
MEMBRANA MITOCONDRIAL INTERNA. EN PROCARIONTES, LOS COMPONENTES DE LA
CADENA DE TRANSPORTE DE ELECTRONES ESTÁN EN LA MEMBRANA PLASMÁTICA.
• CONFORME LOS ELECTRONES VIAJAN A TRAVÉS DE LA CADENA, SE DESPLAZAN DE
UN MAYOR NIVEL DE ENERGÍA A UNO INFERIOR Y SE MUEVEN DE MOLÉCULAS MENOS
ÁVIDAS DE ELECTRONES O OTRAS MÁS ÁVIDAS. EN ESTAS TRANSFERENCIAS DE
ELECTRONES "CUESTA ABAJO" SE LIBERA ENERGÍA Y VARIOS DE LOS COMPLEJOS DE
PROTEÍNA UTILIZAN LA ENERGÍA LIBERADA PARA BOMBEAR PROTONES DESDE LA
MATRIZ MITOCONDRIAL AL ESPACIO DE INTERMEMBRANAL PARA FORMAR UN
GRADIENTE DE PROTONES.

PARTICIPACIÓN DEL OXÍGENO EN LA CADENA
TRANSPORTADORA
• PUES RESULTA QUE LA RAZÓN POR LA QUE NECESITAS OXÍGENO ES PARA QUE TUS
CÉLULAS PUEDAN USAR ESTA MOLÉCULA DURANTE LA FOSFORILACIÓN OXIDATIVA,
LA ETAPA FINAL DE LA RESPIRACIÓN CELULAR. LA FOSFORILACIÓN OXIDATIVA SE
CONFORMA DE DOS COMPONENTES ESTRECHAMENTE RELACIONADOS: LA CADENA DE
TRANSPORTE DE ELECTRONES Y LA QUIMIOSMOSIS. EN LA CADENA DE TRANSPORTE
DE ELECTRONES, LOS ELECTRONES SE TRANSPORTAN DE UNA MOLÉCULA A OTRA, Y
LA ENERGÍA LIBERADA CUANDO SE TRANSFIEREN LOS ELECTRONES SE UTILIZA PARA
FORMAR UN GRADIENTE ELECTROQUÍMICO. EN LA QUIMIOSMOSIS, LA ENERGÍA
ALMACENADA EN EL GRADIENTE SE UTILIZA PARA SINTETIZAR ATP.

• ENTONCES, ¿QUÉ TIENE QUE VER EL OXÍGENO CON TODO ESTO EL
OXÍGENO SE ENCUENTRA AL FINAL DE LA CADENA DE
TRANSPORTE DE ELECTRONES, DONDE RECIBE ELECTRONES Y
RECOLECTA PROTONES PARA FORMAR AGUA. SI EL OXÍGENO NO
SE ENCUENTRA AHÍ PARA RECIBIR ELECTRONES (COMO CUANDO
UNA PERSONA NO RESPIRA SUFICIENTE OXÍGENO, POR EJEMPLO),
LA CADENA DE TRANSPORTE DE ELECTRONES SE DETENDRÁ Y LA
QUIMIOSMOSIS NO SINTETIZARÁ MÁS ATP. SIN EL ATP
SUFICIENTE, LAS CÉLULAS NO PODRÁN LLEVAR A CABO LAS
REACCIONES QUE NECESITAN PARA FUNCIONAR E INCLUSO
PODRÍAN MORIR DESPUÉS DE UN CIERTO PERIODO DE TIEMPO.

QUIMIOSMOSIS
• LOS COMPLEJOS I, III Y IV DE LA CADENA DE TRANSPORTE DE ELECTRONES SON
BOMBAS DE PROTONES. CONFORME LOS ELECTRONES SE DESPLAZAN CUESTA
ABAJO ENERGÉTICAMENTE, LOS COMPLEJOS CAPTURAN LA ENERGÍA LIBERADA Y LA
USAN PARA BOMBEAR IONES DE H^+ DE LA MATRIZ HACIA EL ESPACIO
INTERMEMBRANAL. ESTE BOMBEO GENERA UN GRADIENTE ELECTROQUÍMICO A
TRAVÉS DE LA MEMBRANA INTERNA DE LA MITOCONDRIA. EN ALGUNAS
OCASIONES, EL GRADIENTE SE LLAMA FUERZA PROTÓN-MOTRIZ Y PUEDES PENSAR
EN ELLA COMO UNA FORMA DE ENERGÍA ALMACENADA, ALGO ASÍ COMO UNA
BATERÍA. COMO MUCHOS OTROS IONES, LOS PROTONES NO PUEDEN ATRAVESAR
DIRECTAMENTE LA BICAPA DE FOSFOLÍPIDOS DE LA MEMBRANA DEBIDO A QUE
ESTA ES MUY HIDROFÓBICA EN SU INTERIOR. POR EL CONTRARIO, LOS IONES H^+
SOLO PUEDEN MOVERSE POR SU GRADIENTE DE CONCENTRACIÓN CON LA AYUDA
DE PROTEÍNAS DE CANAL QUE FORMAN TÚNELES HIDROFÍLICOS A TRAVÉS DE LA
MEMBRANA.

• EL PROCESO EN EL QUE LA ENERGÍA DEL GRADIENTE DE
PROTONES SE UTILIZA PARA GENERAR ATP SE
LLAMA QUIMIOSMOSIS. DE MANERA MÁS GENERAL, LA
QUIMIOSMOSIS SE PUEDE REFERIR A CUALQUIER PROCESO EN
EL QUE LA ENERGÍA ALMACENADA EN UN GRADIENTE DE
PROTONES SE UTILIZA PARA HACER UN TRABAJO. LA
QUIMIOSMOSIS ES NOTABLE POR CONTRIBUIR CON MÁS DEL
80% DEL ATP OBTENIDO DE LA DEGRADACIÓN DE LA GLUCOSA
EN LA RESPIRACIÓN CELULAR, PERO NO ES EXCLUSIVA DE ESTA
ÚLTIMA. POR EJEMPLO, LA QUIMIOSMOSIS TAMBIÉN ES
IMPORTANTE EN LAS REACCIONES DEPENDIENTES DE LA LUZ
EN LA FOTOSÍNTESIS.

RENDIMIENTO DE ATP
• ¿CUÁNTAS MOLÉCULAS DE ATP OBTENEMOS POR CADA GLUCOSA EN
LA RESPIRACIÓN CELULAR? SI CONSULTAS DIFERENTES LIBROS, O LE
PREGUNTAS A DIFERENTES PROFESORES, PROBABLEMENTE
OBTENDRÁS RESPUESTAS LIGERAMENTE DIFERENTES. SIN EMBARGO,
LAS FUENTES MÁS ACTUALES ESTIMAN QUE EL RENDIMIENTO
MÁXIMO DE ATP OBTENIDO POR MOLÉCULA DE GLUCOSA SE
ENCUENTRA ENTRE 30-32 MOLÉCULAS DE ATP^{2,3,4}2,3,4START
SUPERSCRIPT, 2, COMMA, 3, COMMA, 4, END SUPERSCRIPT. ESTE
INTERVALO ES MÁS BAJO QUE EL DE ESTIMACIONES PREVIAS DEBIDO
A QUE DA CUENTA DE LA IMPORTACIÓN DE ADP Y LA EXPORTACIÓN
DE ATP DE LA MITOCONDRIA.

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