Éste material, incluye los temas más estudiados o característicos de la Bioquímica; temas como: carbohidratos y su metabolismo, lípidos y su metabolismo, aminoácidos y proteínas, enzimas y coenzimas, ácidos nucleicos y nucleótidos, entre otros temas de interés. Además se incluyen imágenes y ejemplos relacionados con los temas para lograr una mejor comprensión de los mismos.
5. OBJETIVOS
General:
• Incluir en el presente E-portafolio, los
temas más estudiados y relevantes
durante el curso de Bioquímica.
Específicos:
• Utilizar métodos o técnicas que hagan
más amena la presentación.
• Utilizar técnicas que faciliten y mejoren el
aprendizaje.
6.
7. BIOQUÍMICA
Es la ciencia que se ocupa de las bases
moleculares de la vida (carbohidratos,
proteínas, lípidos, y ácidos nucleicos);
por lo tanto, se encarga del estudio de la
composición química de la materia viva,
la relación estructura-función de las
moléculas características de los
organismos vivos.
8.
9. IMPORTANCIA DE LA
BIOQUÍMICA
• En el caso de la Ingeniería en Alimentos
permite estudiar las reacciones y toda
actividad relacionada con los componentes
químicos de los alimentos.
• La bioquímica es la ciencia que estudia los
componentes químicos de los seres vivos.
10. METABOLISMO
Es el conjunto de todas las reacciones que
suceden en una célula.
El conjunto de reacciones que suceden en
forma secuencial y que dan lugar a un
compuesto o a una función integran un
camino metabólico y se le da un nombre
específico.
11. ALGUNOS EJEMPLOS DE
METABOLISMOS:
• La glicólisis, es el camino metabólico en el
que se oxidan los azúcares produciendo
piruvato y equivalentes reducidos NADH.
• La transformación de la acetil-coenzima A,
proveniente de la descarboxilación del
piruvato o de la beta-oxidación de los
ácidos grasos, en anhídrido carbónico y
equivalentes reducidos se le denomina ciclo
de Krebs
13. CÉLULAS EUCARIOTAS
El material genético se encuentra
dividido en cromosomas que a su vez
están formados por proteínas y ADN, por
lo que este último se encuentra dentro
del núcleo. Pueden ser células
eucariotas animales y vegetales.
14. Las células eucariotas son
consideradas las más
evolucionadas, presentan en su
interior múltiples compartimientos
como las mitocondrias, el retículo
endoplasmático o los cloroplastos,
entre otros.
17. TIPOS DE REPRODUCCIÓN
EUCARIOTA
• Bipartición: Una célula se divide en dos,
creando dos células idénticas.
• Gemación: A una célula le aparece una
protuberancia y este bulto va creciendo
hasta que se ha formado otra célula.
• Esporulación: Una célula divide su núcleo
en pequeñas réplicas y luego divide su
citoplasma formando nuevas células.
18. CÉLULAS PROCARIOTAS
son las unidades básicas de algunos seres
vivos, como algunas bacterias. Son
simples y no tienen núcleo definido: su
material genético (como el ADN) está libre
en el citoplasma, es decir, el material que
está dentro de la membrana plasmática en
la célula.
19. TIPOS DE REPRODUCCIÓN
PROCARIOTA:
• Reproducción asexual por bipartición o
fisión binaria: cada célula se parte en
dos, previa división del material
genético y posterior división de
citoplasma (citocinesis).
• Reproducción parasexual: Intercambio
de ADN como la conjugación, la
transducción y la transformación.
21. DIFERENCIAS CON LAS CÉLULAS
EUCARIOTAS:
• Núcleo: Las eucariotas tienen núcleos,
procariotas no.
• ADN: En las procariotas tiene forma circular
y en eucariotas lineal.
• Tamaño: Las procariotas son más pequeñas.
• Organelos: Las eucariotas tienen varios
organelos y las procariotas tienen muy
pocos.
• Flagelos: En las procariotas son simples y
los de las eucariotas son complejos.
22. SIMILITUDES CON LAS CÉLULAS
EUCARIOTAS
• Membrana plasmática: Tanto las
procariotas como las eucariotas tienen
una membrana plasmática que las rodea
y protege.
• Ribosomas: Las dos tienen algo llamado
ribosomas, una estructura formada por
un ácido nucleico llamado ARN.
24. • Microtúbulos: Son los responsables de la
formación de estructuras como los centríolos y
órganos de locomoción, como los cilios y los
flagelos.
• Microfilamentos: Asociados al movimiento de la
célula.
• Filamentos intermedios: Soportan mucha tensión,
por lo que son resistentes y evitan la destrucción
celular.
25. PARTES PRINCIPALES PRESENTES EN LAS
CÉLULAS
• Membrana plasmática: Son las encargadas de
mantener las diferentes concentraciones de
sustancias que hay en el interior de las
estructuras y en el citosol.
• Citoplasma: Se realizan la mayoría de las
reacciones metabólicas de la célula.
26. • Mitocondrias: Son las encargadas de
producir y almacenar energía en forma
de ATP a partir de la glucosa, lípidos y
demás nutrientes.
• Retículo endoplasmático: Es el lugar
donde se producen todas las proteínas
y los lípidos que forman las
membranas del propio retículo, del
complejo de Golgi, de los lisosomas y
de la membrana plasmática.
Adopta dos variedades: una forma
27. • Complejo de Golgi: Sirve para:
-Síntesis de polisacáridos para la pared
celular.
-Formación de glucoproteínas y
glucolípidos de secreción. (glicosilación
de prótidos y lípidos).
-Formación de lisosomas que
permanecen en el citoplasma.
-Empaquetamiento, dentro de vesículas,
de sustancias de secreción como
proteínas.
28. • Ribosomas: Se encarga de formar las
uniones de aminoácidos que darán lugar
a las proteínas, reconoce a los ARN
mensajeros (ARNm) y a los ARN de
transferencia (ARNt).
• Núcleo: En él se almacena el material
genético.
• Lisosomas: encargadas de digerir
sustancias que ingresan a las células.
• Centrosoma: intervenienen en la división
celular y posibilitar la transferencia de
29. • Cilios y flagelos: Estructuras para la
locomoción.
• Pared celular: Da firmeza a la planta
posibilitando que se mantenga erguida.
Además, interviene en diversos procesos
como la absorción, secreción,
transpiración y defensa contra agentes
patógenos.
• Plastidos: Responsables de los diferentes
colores que tienen las plantas y
vegetales.
30. • Nucleoide: Es una región irregular que se
compone de material genético.
• Plásmido: Se trata de moléculas, presentes
en las bacterias, de ADN
extracromosómico que se multiplican y
transportan al ADN cromosómico.
• Pili: Mantienen la forma de pelos. Estas
estructuras se encargan de transferir
información genética.
33. UNA ATRACCIÓN ELECTROSTÁTICA ENTRE LA
CARGA PARCIAL POSITIVA CERCANA A LOS
ÁTOMOS DE HIDRÓGENO Y LA CARGA
PARCIAL NEGATIVA CERCANA AL OXÍGENO
DA LUGAR A LA PROPIEDAD DE POLAR DEL
AGUA.
La polaridad del
agua
34. PUENTES DE HIDRÓGENO
ES UN TIPO ESPECÍFICO DE INTERACCIÓN POLAR QUE
SE ESTABLECE ENTRE DOS ÁTOMOS
SIGNIFICATIVAMENTE ELECTRONEGATIVOS. EN UN
ENLACE DE HIDRÓGENO SE DISTINGUE ENTRE EL
ÁTOMO DADOR DEL HIDRÓGENO (AQUEL AL QUE
ESTÁ UNIDO COVALENTEMENTE EL HIDRÓGENO) Y EL
ACEPTOR, QUE ES AL ÁTOMO DE O.
35. ÁCIDOS Y BASES
ÁCIDOS BASES
Sabor Ácido Amargo
Sensación a la piel Punzante o picante Suaves al tacto
Colorantes vegetales
(tornasol)
Rojo Azul
Reactividad
Corrosivos
Disuelven sustancias
Atacan a los metales
desprendiendo
hidrógeno
En disolución conducen
la corriente eléctrica
Corrosivos
Disuelven grasas. Al
tratar grasas animales
con álcalis se obtiene el
jabón
Precipitan sustancias
disueltas por ácidos
En disolución conducen
la corriente eléctrica
Neutralización
Pierden sus propiedades al
reaccionar con bases
Pierden sus propiedades al
reaccionar con ácidos
36. IONIZACIÓN DEL AGUA
PROCESO QUÍMICO/FÍSICO DONDE SE
PRODUCEN IONES, SON
ÁTOMOS/MOLÉCULAS CARGADAS
ELÉCTRICAMENTE DEBIDO AL EXCESO O
FALTA DE ELECTRONES RESPECTO A UN
ÁTOMO/MOLÉCULA NEUTRA.
37. LA ESPECIE CON MÁS ELECTRONES QUE EL
ÁTOMO/MOLÉCULA NEUTRA SE LLAMA
ANIÓN, CON CARGA NETA NEGATIVA, Y A
LA QUE TIENE MENOS ELECTRONES
CATIÓN, TENIENDO UNA CARGA NETA
POSITIVA.
38. ESCALA DEL PH
EL PH ES UNA MEDIDA DE LA ACIDEZ O
ALCALINIDAD DE UNA SOLUCIÓN. LO QUE
INDICA EXACTAMENTE ES LA
CONCENTRACIÓN DE IONES HIDRÓGENOS.
EL PH VA DE 0 A 14, SIENDO ÁCIDAS
AQUELLAS CON PH MENORES A 7, BÁSICAS O
ALCALINAS LAS QUE TIENEN PH MAYORES A
7, Y NEUTRAS AQUELLAS CON PH=7.
40. SOLUCIONES AMORTIGUADORAS
SON CAPACES DE MANTENER SU PH EN
VALORES APROXIMADAMENTE
CONSTANTES, AÚN CUANDO SE AGREGUEN
PEQUEÑAS CANTIDADES DE ÁCIDO O BASE,
O SE DILUYA LA SOLUCIÓN.
41. ECUACIÓN DE HENDERSON-
HASSELBALCH
DE ÉSTA SE PUEDE DEDUCIR QUE EL PH DE
UNA SOLUCIÓN AMORTIGUADORA
DEPENDE DE DOS FACTORES: UNO ES EL
PKA Y EL OTRO ES LA PROPORCIÓN
SAL/ACIDO.
42.
43. CARBOHIDRATOS
Son biomoléculas que almacenan y aportan
energía, están compuestos principalmente por
Carbono, Hidrógeno y Oxígeno.
• Estructura:
44. ISOMERÍA
Es una propiedad de los carbohidratos, los
cuales son compuestos químicos, que tienen la
misma fórmula química, es decir, iguales
proporciones relativas de los átomos que
conforman su molécula
45. MONOSACÁRIDOS
Tipo de carbohidrato que está formado únicamente
por una molécula de azúcar, por lo que es el
carbohidrato más simple que existe. Los tipos son:
glucosa, fructosa y galactosa.
46. DISACÁRIDOS
La unión de dos monosacáridos da como resultados
un disacárido, ambos azúcares simples que
componen a éste tipo de carbohidrato, están unidos
por reacciones de síntesis por deshidratación.
Los tipos de disacáridos más comunes son:
Sacarosa, lactosa y maltosa.
47. OLIGOSACÁRIDOS
Son glúcidos formados por un número pequeño
de monosacáridos, entre 2 y 10. Se denominan
disacáridos, si están compuestos por dos
monosacáridos, trisacáridos, si están compuestos
por tres monosacáridos, tetrasacáridos, si están
compuestos por cuatro monosacáridos y así
sucesivamente
48. POLISACÁRIDOS
Considerados como cadenas de
monosacáridos, de 11 a cientos de miles. Sus
enlaces son O-glucosídicos con pérdida de una
molécula de agua por enlace. Los más
comunes son almidón, glucógeno y celulosa.
49. GLUCOCONJUGADOS
Son compuestos que tienen una parte de glúcido y
otra parte de proteína o de lípido. Cumplen funciones
diversas:
• -Señalización de lugares de anclaje a la membrana
de proteínas u otras células.
• -Determinar la duración de la vida de las células.
• -Constituirse en marcadores para el reconocimiento
reconocimiento o la identificación de las células.
51. ANÁLISIS DE CARBOHIDRATOS
• Análisis de almidón
• Análisis de fibra:
Determinación de fibra bruta.
Determinación de fibra alimentaria o
dietética.
52. Al evaluar los hidratos de carbono, se siguen las
siguientes etapas:
• Desecación de la muestra.
• Eliminación de lípidos (extracción con éter).
• Extracción de hidratos de carbono.
• Purificación y cuantificación por técnicas
cromatográficas (HPLC)
54. GLUCÓLISIS
Es la vía metabólica encargada
de oxidar la glucosa con la finalidad de
obtener energía para la célula. Consiste en 10
reacciones enzimáticas consecutivas que
convierten a la glucosa en
dos moléculas de piruvato, el cual es capaz de
seguir otras vías metabólicas y así continuar
entregando energía al organismo.
56. REGULACIÓN DE LA GLUCÓLISIS
Se realiza sobre las tres enzimas que
catalizan las tres reacciones
irreversibles, que, junto a la catalizada
por la fosfoglicerato quinasa (7), son
fuertemente exergónicas. Esto nos
indica la dirección que la reacción
seguirá.
57. BALANCE QUÍMICO Y ENERGÉTICO DE LA
GLICOLISIS
• - Balance global: Glucosa + 2 ADP + 2 NAD+ --
----> 2 piruvato + 2 ATP + 2 NADH
• - Recordar que cada NADH citoplasmático que
entre en la cadena respiratoria mitocondrial
producirá 3 ATP.
• - Balance energético: Glucosa + 2 ADP + 2
NAD+ ------> 2 piruvato + 8 ATP
59. VÍA DE LAS PENTOSAS FOSFATOS
Es una ruta metabólica estrechamente
relacionada con la glucólisis, durante la cual
se utiliza la glucosa para generar ribosa, que
es necesaria para
la biosíntesis de nucleótidos y ácidos
nucleicos. 4
61. METABOLISMO DEL GLUCÓGENO
La movilización del glucógeno implica que las
glucosas que se liberan son G1P. En el hígado
donde existen G6P fosfatasa, la glucosa-1-P se
puede transformar en glucosa y pueden pasar
directamente al corriente circulatorio. El
glucógeno hepático sirve para abastecer zonas
alrededor de todo el cuerpo
62. • El músculo tiene que consumir
directamente el glucógeno en la
miofibrilla donde se almacena.
63. CICLO DE KREBS
Sucesión de reacciones químicas, que forma
parte de la respiración celular en todas
las células aeróbicas, donde es liberada energía
almacenada a través de la oxidación del acetil-
CoA derivado de:
carbohidratos, grasas y proteínas en dióxido de
carbono y energía química en forma de (ATP).
65. CICLO DEL GLIOXILATO
Elude mediante un rodeo, las etapas de
desprendimiento de CO2 del ciclo de los
ácidos tricarboxilicos. El objetivo primordial
es permitir la utilización de los ácidos grasos
o del acetato en forma de acetil-CoA como
única fuente carbonada, para la biosíntesis
de glúcidos a partir de ácidos grasos.
68. LÍPIDOS
Son un grupo de moléculas orgánicas
formadas por C, H y O. Son muy
heterogéneos e insolubles en agua (por su
estructura hidrocarbonada), son solubles en
sustancias orgánicas como el cloroformo.
Son muy poco densos.
69. FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS.
Fuente y reserva de energía.
Síntesis de vitaminas y hormonas.
Aislante térmico.
Transporte.
Estructural.
Sabor y aroma en alimentos.
Otras.
71. LÍPIDOS SIMPLES
Ácidos grasos saturados: Son aquellos en los que no
existen dobles enlaces entre C y C, y tienen todos los
hidrógenos que pueden albergar dentro de la
estructura.
72. Los ácidos grasos insaturados: Son
aquellos en los que sí existen enlaces
dobles entre cimpide que las moléculas
estén en contacto entre sí.
73. Ceras: Su estructura básica está formada por la
unión de un ácido graso y un monoalcohol, tienen
características impermeables, debido a que sus
extremos son hidrofóbicos
74. CLASIFICACIÓN SEGÚN SU ESTADO
Grasas saturadas sólidas de origen
animal: sebo, tocino, carne de res gorda.
Grasas saturadas sólidas de origen
vegetal: mantecas de cacao, cacahuete.
Grasas saturadas sólidas trans de origen
vegetal: margarina y las obtenidas a partir de
la hidrogenación de los aceites vegetales,
de girasol, algodón, etc.
75. LÍPIDOS COMPUESTOS
Son aquellos que además de contener en su
molécula C, H y O, también contienen
otros elementos como nitrógeno, fósforo, azufre
u otra biomolécula como un glúcido. Los
principales son:
76. Colesterol: Sustancia esencial para crear
la membrana plasmática que regula la entrada
salida de sustancias en la célula. Abundan en
grasas de origen animal.
77. Derivados del colesterol:
Sales biliares: son moléculas anfipáticas
(contienen regiones polares y apolares dentro
de la misma estructura molecular); y en virtud
de esta propiedad físico-química actúan
detergentes muy efectivos.
80. LÍPIDOS ESTRUCTURALES DE LAS
MEMBRANAS
Fosfolípidos: Son las moléculas más abundantes en
las membranas biológicas. Llevan todos un único
grupo fosfato unido a un aminoalcohol que les
caracteriza.
81. Glicerofosfolípidos: Muestran dos ácidos grasos
esterificados con una molécula de glicerol y un
ácido fosfatídico -compuesto por un grupo
y un grupo aminoalcohol- unido al glicerol.
82. Glucolípidos: Su papel es importante en tareas
de protección, ya que forman un glicocáliz que
protege la célula y que proporciona las bases
moleculares del sistema de grupos sanguíneos.
83. Cerebrósidos: Sólo contienen un resto de
azúcar, que puede ser glucosa o galactosa. Son
abundantes en las membranas del sistema
nervioso.
84. Gangliósidos: Además de servir en las etapas
iniciales de la señalización, son fundamentales para
el proceso de la respuesta inflamatoria.
85. Colesterol: Está presente en ambas capas de
la bicapa lipídica. Interacciona con las
polares de los fosfolípidos mediante su cola
hidroxila, mientras interactúa con las cadenas
de ácidos grasos mediante sus anillos y su
cola hidrocarbonada.
86. CARACTERÍSTICAS DE LAS MEMBRANAS
Permiten formar diferentes
compartimentos celulares en las células.
Marcan la frontera entre las células y el
mundo extracelular.
Actúan como barrera al flujo de
moléculas grandes o polares.
87. ANÁLISIS Y TÉCNICAS DE
IDENTIFICACIÓN DE LÍPIDOS.
Método de Soxhlet: El disolvente se calienta, se
volatiliza y condensa goteando sobre la muestra la
cual queda sumergida en el disolvente. Luego éste
es sifoneado al matraz de calentamiento para
empezar de nuevo el proceso, luego se pesa
88. Peso específico: Es utilizado para poder
determinar la densidad que es una
característica física de los aceites y grasas,
que no requiere para su medición la
aplicación de reacciones químicas.
89. Índice de refracción: Está relacionado con el
número, la carga y la masa de las partículas
vibrantes de la sustancia a través de la cual se
transmite la radicación.
Índice de saponificació: Se define como el peso
en miligramos de hidróxido de potasio
necesario para saponificar 1 gramo de grasa.
una medida para calcular el peso molecular
promedio de todos los ácidos grasos
90. Determinación de Colesterol: Se basa en el
desarrollo de una coloración verde en presencia
de anhídrido acético y ácido sulfúrico
concentrado con temperatura, después de 30
min.
Indice de yodo: Se determina añadiendo a la
muestra un exceso de reactivo halogenado,
valorando el reactivo que no reacciona. Se
expresa convencionalmente por el peso de yodo
absorbido por cien partes en peso de materia y
grasa.
91. METABOLISMO DE LAS GRASAS
Penetran la sangre de forma directa pero la
mayoría de los ácidos grasos son re-esterificados
con glicerol en el intestino para formar
triglicéridos que se incorporan en la sangre como
lipoproteína (quilomicrones).
92. La lipasa lipoproteíca actúa sobre estos
quilomicrones para sintetizar ácidos grasos.
Estos pueden almacenarse como grasa en el
tejido adiposo; luego pueden utilizaros como
energía.
93.
94. CATABOLISMO DE ÁCIDOS GRASOS
La remoción de las cadenas de ácidos grasos
del glicerol al cual se encuentran unidas en su
forma de almacenamiento como triglicéridos
(grasas), es llevada a cabo por lipasas. Estas se
activan por niveles altos de epinefrina o
glucagón en la sangre.
95. Cuando los niveles de glucosa luego de las
comidas comienzan a bajar, lo que
simultáneamente disminuye los niveles de
insulina en la sangre. Una vez liberados del
glicerol, lo ácidos grasos libres entran a la sangre,
la cual los transporta unidos a la albúmina
plasmática a través de todo el organismo.
98. ANABOLISMO DE ÁCIDOS GRASOS
El producto usual del anabolismo de ácidos grasos
es el palmitado, el ácido graso saturado de 16
átomos de carbono. Los 16 carbonos proceden del
grupo acetilo de la acetil-CoA.
99.
100. BIOSÍNTESIS DE LÍPIDOS
Para la síntesis de ácidos grasos es necesario en el
citoplasma: Acetil-CoA, NADPH y Malonil-CoA”. En
todos los organismos en cadena carbonadas largas
se forman mediante una secuencia repetida de
reacciones con cuatro etapas catalizadas por un
sistemas al que se le denomina: ácidos grasos.
101.
102. BALANCE ENERGÉTICO DEL
METABOLISMO DE LÍPIDOS
El ingreso de nutrientes= egreso que esta dado
por el trabajo realizado y la energía.
La energía del cuerpo= ingreso menos el
egreso, es decir a mayor ingreso y menor
egreso, mayor acumulación de energía en forma
de grasa.
103. Egreso de energía= trabajo más calor.
3 formas de trabajo:
Transporte
Mecánico
Químico
Todos los nutrientes, cuando se oxidan
básicamente producen co2 agua y ATP.
104.
105. CUERPOS CETÓNICOS
Son compuestos químicos producidos por
citogénesis en las mitocondrias de las células del
hígado. Su función es suministrar energía al
corazón y al cerebro en ciertas situaciones
excepcionales.
106.
107. LIPÓLISIS
Es el proceso mediante el cual los TAG se
transforman en DAG, luego en MAG y finalmente
en tres moléculas de ácidos grasos libres y una
molécula de glicerol.
108.
109.
110. AMINOÁCIDOS Y
PÉPTIDOS
Los aminoácidos son sustancias orgánicas que
contiene al menos un grupo amino (-NH2) y
al menos un grupo ácido, que siempre es el
grupo carboxilo (-COOH). Un péptido es una
molécula que resulta de la unión de dos o
más aminoácidos (AA) mediante enlaces
amida
111.
112. PROPIEDADES ÁCIDO-BASE
E IONIZACIÓN DE
AMINOÁCIDOS
• Los aminoácidos son compuestos anfóteros, lo
que significa que muestran al mismo tiempo
carácter ácido y básico.
113. CURVAS DE TITULACIÓN
DE A.A.
Es la representación gráfica de la variación
del pH de una solución por la adición de
equivalentes de ácido o de base. En el caso
de los aminoácidos, las curvas de titulación
proporcionan la siguiente información:
medida del pK de los grupos ionizables
114.
115. ENLACE PEPTÍDICO
• La unión de dos o más aminoácidos (AA)
mediante enlaces amida origina
los péptidos. En los péptidos y en las
proteínas, estos enlaces amida reciben el
nombre de enlaces peptídicos y son el
resultado de la reacción del grupo carboxilo
de un AA con el grupo amino de otro, con
eliminación de una molécula de agua.
116.
117. PROTEÍNAS
Son biomoléculas formadas por cadenas
lineales de aminoácidos; son necesarias
para la vida, sobre todo por su función
plástica (constituyen el 80 %
del protoplasma deshidratado de toda
célula), pero también por sus
funciones biorreguladoras (forman parte
de las enzimas) y de defensa
(los anticuerpos son proteínas).
118.
119. Funciones:
• Estructural. Esta es la función más
importante de una proteína
• Contráctil (actina y miosina)
• Enzimática (Ej.: sacarasa y pepsina)
• Homeostática: colaboran en el
mantenimiento del pH (ya que actúan
como un tampón químico).
120. • Inmunológica (anticuerpos)
• Producción de costras (Ej.: fibrina)
• Protectora o defensiva
(Ej.: trombina y fibrinógeno)
• Transducción de señales (Ej.: rodopsina)
(Dobson).
121. • Estructura: Las proteínas están formadas
por aminoácidos. Las proteínas de todos los
seres vivos están determinadas
mayoritariamente por su genética, es decir,
la información genética determina en gran
medida qué proteínas tiene una célula,
un tejido y un organismo.
122. Niveles de estructuras:
• Estructura primaria, que corresponde a la secuencia
de aminoácidos.
• Estructura secundaria, que provoca la aparición de
motivos estructurales.
• Estructura terciaria, que define la estructura de las
proteínas compuestas por un sólo polipéptido.
• Estructura cuaternaria, si interviene más de un
polipéptido.
123.
124. DESNATURALIZACIÓN Y
PLEGAMIENTO DE LAS
PROTEÍNAS
Es la pérdida de las estructuras de orden
superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria), quedando la cadena
polipeptídica reducida a un polímero
estadístico sin ninguna estructura
tridimensional fija. Con ello también
cambian las propiedades iniciales de las
proteínas.
125.
126. TÉCNICAS DE ANÁLISIS
DE PROTEÍNAS
• Electroforesis
• El movimiento de las moléculas está gobernado
también por dos fuerzas adicionales.
• Electroforesis de frente móvil o libre.
• Detección y cuantificación de las fracciones
separadas.
• SDS-PAGE
127. CATABOLISMO DE
PROTEÍNAS
Consiste en la transformación de
las proteínas en aminoácidos y
compuestos derivados simples para su
transporte dentro de la célula a través de
la membrana plasmática y, en última
instancia, su polimerización en nuevas
proteínas a través del uso de ARN
y ribosomas.
128.
129. REACCIONES DE
TRANSAMINACIÓN
Es la primera etapa de la desasimilación de
los aminoácidos, y sirve para encauzar los
grupos amino hacia el α-cetoglutarato,
pasando por una serie de transformaciones, y
al final formándose un ión amonio que será
utilizado para generar urea
130.
131. ANABOLISMO DE
PROTEÍNAS
Hace referencia al conjunto de procesos del
metabolismo que tienen como resultado
la síntesis de proteínas a partir de
precursores.
132.
133. ENZIMA
Es una proteína que actúa
como catalizador de una reacción química,
acelerándola. Las enzimas son
protagonistas fundamentales en los
procesos del metabolismo celular.
134.
135. ¿CÓMO ACTÚAN LAS ENZIMAS?
Unen su sustrato en el centro reactivo o
catalítico, que suele estar protegido
del agua para evitar interacciones no deseadas.
En el centro reactivo la disposición espacial y los
tipos de cadenas laterales de aminoácidos son
fundamentales para orientar correctamente el
sustrato y poder interaccionar de la forma
deseada para llevar a cabo la catálisis de la
reacción
136.
137. FUNCIÓN DE LAS ENZIMAS EN
LA INDUSTRIA ALIMENTARIA
Los fabricantes utilizan enzimas como una
alternativa natural para mejorar la eficiencia
en la producción, la calidad y la consistencia
del alimento, ya que se ahorran la utilización
de aditivos artificiales.
139. COENZIMAS Y GRUPOS
PROSTÁTICOS
Las coenzimas son pequeñas moléculas
orgánicas no proteicas que transportan grupos
químicos entre enzimas. Estas moléculas son
sustratos de las enzimas y no forman parte
permanente de la estructura enzimática.
140. Tanto coenzimas como grupos
prostéticos pertenecen a un grupo más
amplio, los cofactores, que son
moléculas no protéicas (por lo general,
moléculas orgánicas o iones metálicos)
que requieren las enzimas para su
actividad.
141.
142. LA REACCIÓN ENZIMÁTICA
Y SU ESPECIFICIDAD
Una de las principales características de
las enzimas es su alta especificidad. Las
enzimas son específicas para:
a) el substrato
b) la reacción
143. • Especificidad absoluta para el substrato:
Cuando la enzima solo puede actuar sobre
un tipo de substrato.
• Especificidad relativa para el substrato: Si
la enzima puede actuar sobre substratos
con estructuras muy similares.
• Especificidad de acción: Consiste en que la
enzima solo cataliza una de las posibles
reacciones que puede seguir un substrato
144. EL SITIO ACTIVO DE LAS
ENZIMAS
Es la zona de la enzima en la que se une
el sustrato para ser catalizado. La reacción
específica que una enzima controla depende de
un área de su estructura terciaria, llamaDA
el sitio activo y en ella ocurren las actividades
con otras moléculas.
145.
146. GRUPOS CATALÍTICOS QUE
PARTICIPAN EN LA CATÁLISIS
ENZIMÁTICA
• Catalizador covalente (un enzima con un
grupo nucleofilico X:).
• Iones metálicos
148. MODELOS DE LINEARIZACIÓN PARA
ESTUDIO DE LAS CONSTANTES
ENZIMÁTICAS
• Lineaweaver-Burk:
• Eadie-Hofstee:
• Agustinson:
149. Donde:
• V0 representa la velocidad de reacción.
• KM en la constante de Michaelis-Menten,.
• [S] es la concentración del sustrato.
• Vmax es el máximo de la velocidad de la
reacción.
150. PRINCIPIOS DE INHIBICIÓN
ENZIMÁTICA
• Inhibición competitiva: El inhibidor se
combina reversiblemente con la enzima en el
sitio por el cual se debería unir el sustrato,
impidiendo por lo tanto la formación del
complejo activo enzima sustrato.
• Inhibición no competitiva: Se postula que el
inhibidor se une con la enzima en otro sitio,
que no es aquel por el cual se une el sustrato.
151. • Inhibición acompetitiva: El inhibidor no se
combina con el enzima libre ni afecta a su
reacción con el sustrato normal; sin
embargo, el inhibidor se combina con el
complejo en enzima.
• Inhibición mixta: El inhibidor se puede unir
a la enzima al mismo tiempo que el sustrato
152. REGULACIÓN DE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:
ALOSTERISMO.
Alosterismo es la propiedad de algunas
proteínas de cambiar la conformación y
actividad, cuando interactúa específicamente
con algunos ligandos.
153.
154.
155. Ácidos Nucleicos
Son biomoléculas orgánicas compuestas siempre
de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y
fósforo. Se definen químicamente como
polinucleótidos.
158. Estructuras de los tipos de Ácidos
Nucleicos
ADN
• Estructura primaria: Secuencia de nucleótidos, de
estructura y dimensiones conocidas, unidos por
enlaces fosfodiéster.
• Estructura secundaria: La secuencia
polinucleotídica se dispone en el espacio en forma
de doble hélice.
• Estructura terciaria o empaquetamiento: Molécula
con miles o millones de nucleótidos.
159.
160. ARN
El ARN es una sola molécula trenzada con un
azúcar ribosa. Tiene una estructura distintiva y,
diferencia del ADN, hay variaciones y varios
tipos de estructuras de ARN
161. • Grupo hidroxilo de RNA: En éste hay
un surco mayor muy profundo y
estrecho y un surco poco profundo y
ancho menor.
• Grupo de fosfato de RNA: Tienen una
carga negativa. Esto hace que el ARN
una molécula cargada.
162. Tipos comunes de ARN
• ARN mensajero (ARNm): Lleva el
código genético del ADN a los
ribosomas para su traducción.
• ARN ribosómico (ARNr): Ayuda al
ARNm y el ARNt a unirse para formar la
cadena polipeptídica.
• ARN de transferencia (ARNt): Actúan en
traer las bases para formar los
aminoácidos de la cadena
163.
164. Desnaturalización del ADN
Si las hebras complementarias se
mantienen en torno a 65 °C durante un
periodo prolongado, forman una nueva
hélice con total funcionalidad. La
desnaturalización es, por
tanto, reversible y el proceso inverso; el
proceso inverso es la renaturalización.
166. Principales funciones de los Ácidos
Nucleicos
• Del ADN: Almacenar la información
genética, codificada en una secuencia de
nucleótidos, y facilitar su transmisión de
una generación a otra.
• Del ARNm: Llevar la información genética
codificada desde el núcleo hasta los
ribosomas donde es traducida en una
secuencia de AA.
167. • Del ARNr: Asociado a proteínas
constituye los ribosomas y su función
relacionada con la trancripción de éstos a
lo largo del ARNm durante la traducción
(síntesis de proteica).
• Del ARNt: posee un triple papel:
-captar aminoácidos activados del
citoplasma (forma los 'complejos de
transferencia' aa-ARNt).
168. -transferir los aminoácidos a los
ribosomas.
-colocarlos en el lugar que les
corresponde en la proteína de acuerdo
con la información codificada en el
ARNm (por complementariedad entre el
triplete anticodón del ARNt y el triplete
codón del ARNm)
169.
170. Nucleótido
Es la unidad estructural básica y el bloque de
edificio para el ADN. Estos bloques de
construcción se unen para formar una cadena
de ADN
171. Un nucleótido se compone de:
Grupo de 5 azúcares.
Grupo fosfato.
Base nitrogenada.
172. ¿Cómo se unen?
Se unen el uno al otro por enlaces
covalentes entre el fosfato de uno y el
azúcar de otro. Estos acoplamientos se
llaman acoplamientos fosfodiéster. Los
acoplamientos fosfodiéster forman la
espina dorsal del azúcar-fosfato del ADNA
y del ARN.
173.
174. Tipos de nucleótidos
Nucleótidos del ADN
• Pirimidinas: Citosina y timina cada uno tiene
un solo anillo de seis miembros.
• Purinas: La guanina y la adenina cada uno
tienen un anillo doble compuesto de un
anillo de cinco átomos atado por un lado a
un anillo de seis átomos.
175.
176. Nucleótidos de ARN: Estos nucleótidos
tienen tres partes: 1) un azúcar de cinco
carbonos ribosa, 2) una molécula de
fosfato y 3) una de cuatro bases
nitrogenadas:
• Adenina
• Guanina
• Citosina
• Uracilo
177. En el ARN existe una base que se diferencia de
la que está presente en el ADN. En el ARN ésta
base es el Uracilo:
178. Ejemplos de nucleótidos:
ATP (trifosfato de adenosina)
ADP (difosfato de adenosina)
AMP (adenosina monofosfato)
GTP (guanosina trifosfato)
GDP (guanosina difosfato)
GMP (guanosina monofosfato)
179. Nucleótido y nucleósido
Un nucleósido consiste en una base
nitrogenada covalentemente unida a un
azúcar (ribosa o desoxirribosa) pero sin el
grupo fosfato. Cuando el grupo fosfato del
nucleótido es eliminado por hidrólisis, la
estructura restante es nucleósido.
180. Nucleósido = azúcar + base nucleótido =
azúcar + base + fosfato.
181. Nomenclatura
La posición de los átomos en un nucleótido
se especifican en relación a los átomos de
carbono en el azúcar de ribosa o
desoxirribosa
182. Información de nomenclatura:
• La purina o pirimidina está localizado en
carbono 1 del azúcar.
• El grupo fosfato está en el carbono 5.
183. • El grupo hidroxilo se encuentra enlazado al
carbono 3 del azúcar. Puede ser liberado en
forma de agua producto de la formación del
enlace fosfodiester.
• Puede existir un grupo hidroxilo adicional
enlazado al carbono 2, si la pentosa es una
ribosa.
184. Síntesis de nucleótidos.
La vía de novo usa fosforribosil
pirofosfato (PRPP), al que se van
sumando moléculas simples
(CO2, aminoácidos y tetrahidrofolato)
componiendo finalmente los
nucleótidos purínicos y pirimidínicos
185.
186. Transferencia de energía en
nucleótidos
Éstos se encuentran en un estado estable
cuando poseen un solo grupo fosfato.
Cada grupo de fosfato adicional que
posea, se encuentra en un estado más
inestable y el enlace del fósforo y fosfato
tiende, cuando se rompe por hidrólisis, a
liberar la energía que lo une al
nucleótido.
187. Funciones de los nucleótidos
Moléculas acumuladoras y donantes de energía.
Moléculas con función coenzimática.
Mensajeros intracelulares.
Son nexos químicos en los sistemas celulares en
respuesta a hormonas y otros estímulos
extracelulares
188.
189. TERMODINÁMICA
Rama que hace foco en el estudio de los
vínculos existentes entre el calor y las
demás variedades de energía. Analiza, por
lo tanto, los efectos que poseen a nivel
macroscópico las modificaciones de
temperatura, presión, densidad, masa y
volumen en cada sistema.
190.
191. SISTEMAS Y SUS ALREDEDORES
Es el elemento o conjunto particular de ellos de
interés (que podría ser una célula o tan grande
como un ecosistema), en los que se ocurren los
procesos termodinámicos, mientras que todo lo
que no está incluido en el sistema se
llama entorno
192. TIPOS DE SISTEMAS
• Sistema abierto: Puede intercambiar energía y
materia con su entorno.
• Sistema cerrado: Solo puede intercambiar
energía con sus alrededores, no materia.
• Sistema aislado: Es aquel que no puede
intercambiar ni materia ni energía con su
entorno. Los elementos en el interior pueden
intercambiar energía entre sí.
194. LEYES DE LA TERMODINÁMICA APLICADA
A LOS SISTEMAS BIOLÓGICOS
• Primera ley de la termodinámica: Dice que la
energía no se puede crear ni destruir, solo
puede cambiarse o transferirse de un objeto a
otro.
195.
196. • Segunda ley de la termodinámica: Dice que en
cada transferencia o transformación de energía,
cierta cantidad de energía se convierte en una
forma que es inutilizable, comúnmente en forma
de calor. Éste cuando no realiza trabajo se destina
a aumentar lo aleatorio (desorden) del universo.
197.
198. • La entropía y la segunda ley de la
termodinámica: El grado de aleatoriedad en
un sistema se llama entropía. Cada
transferencia de energía que se produce
aumentará la entropía del universo y
la cantidad de energía utilizable disponible
para trabajo.
• La entropía en los sistemas biológicos: El alto
grado de organización de los seres vivos se
mantiene gracias a un suministro constante
de energía y se compensa con un aumento
la entropía del entorno
201. • Reacción Endergónica: Es aquella en la que
los productos contienen más energía que los
reactivos, son aquellas que suceden en el
consumo de energía.
202. • Entropía: mide el número
de microestados compatibles con
el macroestado de equilibrio, también se
puede decir que mide el grado de
organización del sistema, o que es la razón
de un incremento entre energía interna
frente a un incremento de temperatura del
sistema.
203. • La Energía Libre Gibbs: Al igual que la entalpía y la
entropía, la energía libre es una función de estado,
por ende ΔG, solo depende de la naturaleza de
productos y reactivos, y de la condiciones bajo las
cuales se determina.
205. COMPUESTOS DE ALTA
ENERGÍA CELULAR ATP
Los compuestos de alta energía se
caracterizan por tener uno o más enlaces que
liberan un gran volumen de energía libre a
través del catabolismo:
• Adenosintrifosfato
• Fosfoenolpiruvato
• Derivados de coenzima A
• 1,3 Di Fosfatoglicerido
• Fosfocreatina
206. REACCIONES DE ÓXIDO REDUCCIÓN
BIOLÓGICA Y ACOPLAMIENTO DE REACCIONES
EN LOS SISTEMAS BIOLÓGICOS
Las reacciones de oxidación-reducción llamadas
también redox; son aquellas en las que tienen lugar
una transferencia de electrones desde un dador
electrónico o agente reductor, hasta un aceptor
electrónico o el agente oxidante.
207.
208. Ejemplos de reacciones:
• La oxidación del sodio y la reducción del
cloro.
• Otra reacción de oxidación-reducción;
oxidación parcial del metano (CH4).
209. QUIMIÓTROFOS
Son aquellos capaces de utilizar compuestos
inorgánicos reducidos como sustratos para
obtener energía y utilizarla en el metabolismo
respiratorio.
210. EJEMPLOS DE RUTAS
BIOENERGÉTICAS, EN LAS QUE
EXISTEN REACCIONES REDOX:
• Glucólisis
• Fermentación
• Ciclo de Krebs
• Cadena respiratoria
• Fosforilación oxidativa
• Ciclo de Calvin
• Fotosíntesis
211. ACOPLAMIENTO DE REACCIONES
EN LOS SISTEMAS BIOLÓGICOS
En la célula, la energía liberada o que se hace
disponible en una reacción exergónica (que libera
energía), es utilizada para mover otras reacciones
endergónicas (que consumen energía), es decir, la
energía es utilizada para realizar trabajo.
212. EL ATP EN EL ACOPLAMIENTO DE
REACCIONES
Cuando participa ATP en el acoplamiento de
reacciones, el intermedio compartido suele ser
una molécula fosforilada (una molécula a la
que se ha añadido un grupo fosfato del ATP)
213. RUTAS CATABÓLICAS
Proceso metabólico que consiste en la
transformación de biomoléculas complejas en
moléculas sencillas y en el almacenamiento
adecuado de la energía química desprendida en
forma de enlaces de alta energía en moléculas
de adenosín trifosfato.
214. • Catabolismo de azúcares
• Glucolisis
• Ciclo de Krebs
• Cadena respiratoria
• Catabolismo de lípidos
• Catabolismo de proteínas
• Catabolismo de los ácidos nucleicos
¿CUÁLES SON LAS RUTAS
CATABÓLICAS?
215. RUTAS ANABÓLICAS
• Fotosíntesis.
• Quimiosíntesis.
• Ciclo de Calvin.
• Fijación del nitrógeno.
• Gluconeogénesis.
• Glucogenogénesis.
• Ruta de las pentosas.
• Biosíntesis de proteínas.
• Biosíntesis de ácidos grasos.
216. ANAPLETÓRICOS
Son aquellas que proporcionan intermediarios del
ciclo de los ácidos tricarboxílicos o ciclo del ácido
cítrico o ciclo de Krebs.
217. PRINCIPIOS DE REGULACIÓN
METABÓLICA
Los sistemas de regulación a nivel enzimático
pueden clasificarse en dos tipos de regulación:
• Rápidas y lentas, en función del tiempo que tardan
en cambiar la velocidad de una reacción o de una
ruta metabólica. Las regulaciones rápidas actúan
sobre la actividad de la enzima y no sobre su
concentración, distinguiéndose dos modelos:
interacciones alostericas y modificaciones
covalentes
218. • Las regulaciones enzimáticas lentas, modifican las
concentraciones de enzimas por aumento
(inducción) o disminución (represión) de la síntesis
proteica, o bien por aumento o disminución de la
degradación de las enzimas. Los niveles
están sometidos normalmente a control hormonal.
219.
220. ¿Qué es fosforilación
oxidativa
Es un proceso metabólico que utiliza energía
liberada por la oxidación de nutrientes para
producir adenosina trifosfato (ATP).
221. Cadena Respiratoria
Está formada por una serie de transportadores de
electrones situados en la cara interna de las
crestas mitocondriales y que son capaces de
transferir los electrones procedentes de la
oxidación del sustrato hasta el oxígeno molecular,
que se reducirá formándose agua.
223. Cadena de transporte de
electrones
Es una serie de mecanismos de electrones
que se encuentran en la membrana
plasmática de bacterias, en la membrana
interna mitocondrial o en las
membranas tilacoidales, que mediante
reacciones bioquímicas producen trifosfato
de adenosina (ATP)
224.
225. Acoplamiento con la
fosforilación oxidativa
El flujo de protones crea un gradiente de pH y un
gradiente electroquímico. Este gradiente de
protones es usado por la ATP sintasa para formar
ATP vía la fosforilación oxidativa. La ATP sintasa
actúa como un canal de iones que "devuelve" los
protones a la matriz mitocondrial. Durante esta
vuelta, la energía libre producida es liberada.
226. Participación del Oxígeno en la cadena
transportadora de electrones y su efecto
en la síntesis de ATP
El oxígeno se encuentra al final de la cadena de
transporte de electrones, donde recibe
electrones y recolecta protones para formar
agua. Si el oxígeno no se encuentra ahí para
recibir electrones la cadena de transporte de
electrones se detendrá y la quimiosmosis no
sintetizará más ATP.
228. Rendimiento energético
Se estima que por molécula de glucosa es entre 30-32
moléculas de ATP.
Etapa
Productos directos
(netos)
Rendimiento final de
ATP (neto)
Glucólisis 2 ATP 2 ATP
2 NADH 3-5 ATP
Oxidación del 2 NADH 5 ATP
Ciclo del ácido cítrico 2 ATP/GTP 2 ATP
6 NADH 15 ATP
2 FADH_22start
subscript, 2, end
subscript
3 ATP
Total 30-32 ATP
229. CONCLUSIONES
Los temas más estudiados y fundamentales del
curso de bioquímica son: Introducción a ésta
ciencia, agua y soluciones, carbohidratos y
metabolismo, lípidos y metabolismo,
aminoácidos y proteínas, enzimas y coenzimas,
ácidos nucleicos y nucleótidos, bioenergética y
metabolismo, y fosforilación oxidativa. Por ello
éstos temas se incluyeron en el presente E-
portafolio.
230. La técnicas para hacer más amena una
presentación son fundamentales, por eso
mismo en éste material se colocaron las
imágenes posibles como una técnica para
crear atracción entre el estudiante y el
aprendizaje.
Los ejemplos fueron otro tipo de técnica
utilizada para facilitar la comprensión y
aprendizaje de los complejos temas
incluidos.