presentación biomoléculas proteicas

1. 1
AMINOÁCIDOS,
PÉPTIDOS Y
PROTEINAS

2. 2
AMINOÁCIDOS

3. AMINOÁCIDOS

4. ESTEREOISOMERIA
C
COOH
H2N
R
H
TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE
FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON L-AMINOÁCIDOS

5. 5
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
aa
NO POLARES
CON N BÁSICO
ALIFÁTICOS
AROMÁTICOS
POLARES SIN CARGA
CON GRUPOS ÁCIDOS
POLARES CON CARGA

6. 6
NO POLARES ALIFÁTICOS
H2N CH C
H
OH
O
H2N CH C
CH3
OH
O
H2N CH C
CH
OH
O
CH3
CH3
H2N CH C
CH2
OH
O
CH CH3
CH3
GLICINA
Gli
ALANINA Ala VALINA
Val
LEUCINA
Leu
H2N CH C
CH
OH
O
CH3
CH2
CH3
ISOLEUCINA
Ile
HN
C OH
O
PROLINA
Pro

7. 7
NO POLARES AROMÁTICOS
H2N CH C
CH2
OH
O
H2N CH C
CH2
OH
O
OH
H2N CH C OH
O
FENILALANINA
Phe
TIROSINA
Tyr
TRIPTOFANO
Trp
CH2
HN

8. 8
POLARES SIN CARGA
H2N CH C
CH2
OH
O
OH
H2N CH C
CH
OH
O
OH
CH3
H2N CH C
CH2
OH
O
SH
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
C
NH2
O
H2N CH C
CH2
OH
O
C
NH2
O
SERINA
Ser
TREONINA
Tre
CISTEÍNA
Cys
GLUTAMINA
Gln
ASPARRAGINA
Asn
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
S
CH3
METIONINA
Met

9. 9
POLARES CON CARGA
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
CH2
CH2
NH2
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
CH2
NH
C
NH2
NH
H2N CH C
CH2
OH
O
N
NH
LISINA
Lis ARGININA
Arg
HISTIDINA
Hys
H2N CH C
CH2
OH
O
C
OH
O
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
C
OH
O
ACIDO GLUTÁMICO
Glu
ÁCIDO ASPÁRTICO
Asp
BÁSICOS (O CARGADOS +) ÁCIDOS (O CARGADOS -)

10. 10
AMINOÁCIDOS ESCENCIALES
 Aminoácidos que no pueden biosintetizar los
animales ni el hombre.
 Deben ser administrados en la dieta.
 Son 10:
valina, leucina, isoleucina, triptofano,
fenilalanina, treonina, metionina, lisina, arginina,
histidina.

11. 11
AMINOÁCIDOS: PROPIEDADES ÁCIDO-BASE
-COOH -COO- + H+
ÁCIDO
pK1
-NH2 + H+ -NH3
+
BASE
pK2
ZWITTERIÓN
pK1 pK2

12. 12
Punto isoeléctrico del aminoácido
 A pH ácido: prevalece la especie con carga +
 A pH básico: prevalece la especie con carga –
 Hay un valor de pH para el cuál la carga de la
especie es cero. (zwitterión)
Punto isoeléctrico: valor de pH al cuál la carga
neta del aminoácido es cero.

13. 13
PÉPTIDOS
 Polímeros de
aminoácidos de PM
menor a 6000 daltons
( <50 aa)
 Dipéptido: 2 aa
 Tripéptido: 3 aa
 Tetrapéptido: 4 aa
 Pentapéptido: 5 aa
Extremo N-terminal: comienzo de la
cadena
Extremo C-terminal: fin de la cadena

14. 14
Enlace peptídico
 Formación de enlaces PEPTÍDICOS (enlace amida)

15. 15
NOMENCLATURA
 Se nombran desde el extremo N-terminal al C-
terminal, usando la terminación il, excepto para
el último aa.
 Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys
seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína

16. 16
Péptidos de importancia
biológica
 OXITOCINA: hormona que estimula la contracción del útero.
 GLUCAGÓN: hormona que tiene acciones contrarias a la
Insulina.
 INSULINA: estimula la absorción de glucosa por las células
 GLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en reacciones Redox de la
célula.
 VASOPRESINA: nonapéptido que induce la reabsorción de
agua en el riñón (también se llama hormona antidiurética)
 SOMATOSTATINA: tetradecapéptido que inhibe la liberación
de la hormona del crecimiento
 NEUROTRANSMISORES: encefalinas, Beta endorfinas

17. 17
PROTEÍNAS
 DEFINICIÓN
Biopolímeros de aminoácidos de más de 6000
Daltons, indispensables para la procesos vitales
de los seres vivos.
Están formadas por C, H, O, N y S

18. 18
Por su naturaleza química
SIMPLES
CONJUGADAS
CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEINAS
Por la forma que adopta
FIBROSA
GLOBULAR
Por su función Biológica
ENZIMAS
PROTEÍNAS DE
TRANSPORTE
CONTRÁCTILES Y
MÓTILES
DE DEFENSA
REGULADORAS
NUTRIENTES
HORMONAS

19. 19
PROPIEDADES DE LAS
PROTEINAS
 PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto
isoeléctrico.
 SOLUBILIDAD:
 Forman dispersiones en agua
 Efecto del pH: hace variar la carga.
 Efecto de las sales:
 Baja [ ]: aumenta la solubilidad
 Alta [ ]: disminuye la solubilidad
 Efecto de solventes poco polares: disminuye la
solubilidad.

20. 20
Estructura tridimensional
 Las proteínas tienen 4 niveles de organización:
 ESTRUCTURA PRIMARIA
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
 ESTRUCTURA TERCIARIA
 ESTRUCTURA CUATERNARIA

21. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
estructura estructura estructura estructura
primaria secundaria terciaria cuaternaria
secuencia a-hélice plegamiento ensamblaje de
de tridimensional subunidades
aminoácidos

22. 22
ESTRUCTURA PRIMARIA
•Hace referencia a:
•La identidad de aminoácidos.
•La secuencia de aminoácidos.
•La cantidad de aminoácidos.
•La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.
•Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.

23. extremo
amino libre
“N terminal”
extremo
carboxilo libre
“C-terminal”
enlaces peptídicos
AA1 AA2 AA3 AA4

24. ESTRUCTURA PRIMARIA

25. 25
ESTRUCTURA SECUNDARIA
 Interacciones entre aa que se encuentran
próximos en la cadena.
 La cadena no es lineal, adopta formas en el
espacio.
 Los aa interaccionan por puentes H.
 Tipos de estructuras secundarias:
 HÉLICE ALFA
 HOJA PLEGADA o CONFORMACIÓN BETA
 COLÁGENO

26. 26
HELICE ALFA
 Los grupos R de los aa se
orientan hacia el exterior.
 Se forman puentes de H
entre el C=O de un aa y
el NH- de otro que se
encuentra a 4 lugares.
 Hay 3.6 aa por vuelta.
 Ej: queratina.

27. 3,6 aminoácidos / vuelta
a-hélice
Los radicales van dirigidos
hacia afuera
los puentes de hidrógeno
son paralelos al eje central
de la hélice

28. Estas formas extendidas se asocian formando láminas 
ESTRUCTURA SECUNDARIA
estructura β (hoja plegada): es una forma extendida
de la cadena polipeptídica

29. Las láminas β se estabilizan por puentes de H entre los
grupos >C=O y >NH de enlaces peptídicos de cadenas
diferentes
vista
desde
arriba
vista
lateral
Los radicales de los
aminoácidos van
sobre y bajo el
plano medio de la
lámina, en forma
alternada.
Es más estable con
aminoácidos
con R pequeños.

30. 30
HOJA PLEGADA BETA
 Los grupos R se orientan
hacia arriba y abajo
alternativamente.
 Se establecen puentes H
entre C=O y NH- de aa
que se encuentran en
segmentos diferentes de
la cadena.
 Ej. Fibroína (seda)

31. Colágeno

32. 32
ESTRUCTURA TERCIARIA
 Una cadena con estructura
secundaria adquiere una
determinada disposición en el
espacio por interacciones
entre aa que se encuentran en
sitios alejados de la cadena.
 Proteínas globulares: se
pliegan como un ovillo.
 Proteínas fibrosas: tiene
aspecto alargado.
 Ej: mioglobina

33. ESTRUCTURA
TERCIARIA
segmentos con a-hélice y otros con estructura 

34. 34
ESTRUCTURA TERCIARIA

35. INTERACCIONES Y ENLACES DE LA
ESTRUCTURA TERCIARIA
PUENTE DE INTERACCION ENLACE IONICO
HIDROGENO HIDROFOBICA
PUENTE DISULFURO

36. INTERACCIONES Y ENLACES DE LA
ESTRUCTURA TERCIARIA

37. En las proteínas en un medio acuoso, los aminoácidos
apolares (amarillos) se localizan preferentemente
hacia el interior de la proteína
mioglobina sección transversal de
la mioglobina

38. La ESTRUCTURA CUATERNARIA
corresponde a la asociación de cadenas
polipeptídicas o SUBUNIDADES,
cada una de ella con su estructura
terciaria.
Se mantiene por enlaces entre los
radicales de cadenas diferentes.
Son los mismos enlaces que mantienen
la estructura terciaria, pero intercadenas.
Se excluye el puente disulfuro.
ESTRUCTURA CUATERNARIA

39. 39
ESTRUCTURA CUATERNARIA
 Surge de la asociación de
varias cadenas con
estructuras terciarias.
 Intervienen las mismas
interacciones que en la
estructura terciaria.

40. Desnaturalización de proteínas
“Proceso generalmente irreversible mediante el
cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º,
careciendo de importancia biológica, es decir la
proteína deja de cumplir con su función
biológica”
 Agentes:
Físicos: Químicos: Mecánicos:
Calor solventes orgánicos agitación
Radiaciones soluc. de urea conc.
Grandes presiones sales

41. FUNCION DE LAS PROTEÍNAS
 Enzimática
 Hormonal
 Reconocimiento de señales
 Transducción de señales
 Estructural
 Regulación de la expresión génica
 Transporte
 Movimiento
 Defensiva
 Reserva
 Regulación de la presión osmótica
 Amortiguadores del ph

42. FUNCION ENZIMÁTICA
 Las enzimas son biocatalizadores , quienes
permiten la producción de las reacciones
metabólicas
 Son especificas para cada reacción

43. Efecto del pH sobre la actividad
enzimática

44. Efecto de la temperatura sobre la
actividad enzimática

45. Cofactores y Coenzimas

46. FUNCIÓN HORMONAL
 Las hormonas son sustancias producidas por
una célula y que una vez secretadas ejercen su
acción sobre otras células dotadas de un
receptor adecuado.
 Sólo algunas hormonas son de naturaleza
proteica, como por ejemplo :
 Insulina
 glucagón
 hormona del crecimiento
 calcitonina

47. RECONOCIMIENTO DE SEÑALES
QUÍMICAS
 La superficie celular alberga un gran número de
proteínas encargadas del reconocimiento de señales
químicas llamados receptores los que son de muy
diverso tipo .
 Existen receptores , por ejemplo
 Hormonales
 de neurotransmisores
 de anticuerpos
 de virus
 de bacterias

48. 48

49. FUNCIÓN DE TRANSPORTE
 Los transportadores biológicos son siempre
proteínas. Por ejemplo:
 Transportadores de membrana
 Transportadores sanguíneos
 Transportadores intracelulares

50. 50
MIOGLOBINA
 Es una proteína conjugada
(hemoproteína) formada
por:
 Fracción proteica: globina
 Fracción no proteica (grupo
prostético)
 Porción orgánica: grupo
HEM
 Porción inorgánica: átomo de
Fe+2.
 Función: transporte de O2
en el músculo

51. 51
HEMOGLOBINA
 Es una proteína conjugada al igual que la mioglobina.
 Está formada por 4 subunidades (estructura 4º)
 2 cadenas a y 2 cadenas  (adulto)
 2 cadenas a y 2 cadenas g (feto)
 Presenta fenómeno de cooperativismo positivo.
 Formas:
 Oxihemoglobina
 Carboxihemoglobina
 Metahemoglobina: Fe+3

52. 52

53. FUNCIÓN ESTRUCTURAL
 Son aquellas que forman parte de citoesqueleto,
de matriz extracelular , citoplamáticas , de
membrana etc.
Proteínas de
citoesqueleto

54. FUNCIÓN DE MOVIMIENTO
 Todas las funciones de motilidad
de los seres vivos están relacionadas
con las proteínas. Así, la
contracción del músculo resulta
de la interacción entre dos
proteínas, la actina y la miosina.
 El movimiento de la célula
mediante cilios y flagelos está
relacionado con las proteínas que
forman los microtúbulos.

55. FUNCIÓN DE DEFENSA
La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa
es la de discriminar lo propio de lo extraño.
En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas
(Anticuerpos) son proteínas que se encargan de
reconocer moléculas u organismos extraños
(Antígenos) y se unen a ellos para facilitar su
destrucción por las células del sistema inmunitario
Existen cinco tipos de Inmunoglobulinas:
Ig G, Ig M, Ig A, Ig E, Ig D

56. FUNCIÓN DE DEFENSA
 La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la
formación de coágulos sanguíneos para evitar
hemorragias
 Las mucinas, tienen efecto germicida y protegen
a las mucosas (defensa del cuerpo contra los
patógenos).
56

57. Transducción de señales
 Los fenómenos de transducción (cambio en la
naturaleza físico-química de señales) están mediados
por proteínas. Así, durante el proceso de la visión, la
rodopsina de la retina convierte (o mejor dicho,
transduce) un fotón luminoso (una señal física) en un
impulso nervioso (una señal eléctrica), y un receptor
hormonal convierte una señal química (una hormona)
en una serie de modificaciones en el estado funcional de
la célula.
57

58. Función de reserva
 La ovoalbúmina de la clara de huevo, la
lactoalbúmina de la leche, la gliadina del
grano de trigo y la hordeína de la cebada,
constituyen una reserva de aminoácidos para el
futuro desarrollo del embrión.
58

59. FUCION REGULADORA
 Regulan la presión oncótica
 Regulan el pH (buffers)
59