Generaliades de las enzimas

1. ENZIMAS
Generalidades de las
enzimas

2. Azcorra Andrade Alfonso Emiliano
Campos Ojeda Alberto
Escalante Aguilar Jacqueline
Espadas Rodríguez Brad Valentino
EQUIPO:

3. Nomenclatura común
ÍNDICE
Nomenclatura sistemática
Nomenclatura de la comisión enzimática
Estructura de enzimas
Clasificación de enzimas
Uso y aplicaciones de las enzimas
Mecanismos generales de reacción enzimática
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Referencia

4. NOMENCLATURA COMÚN
Se toma como raíz del nombre el del sustrato que reconoce la enzima y se le agrega
el sufijo -asa.
Proteinasa Tripsina
Nombre del sustrato -asa
Por ejemplo, a una enzima que
degrada proteínas se le llama
proteinasa o proteasa.
Algunas enzimas tienen nombres
asignados antes de adoptar esta
convención, por ejemplo, tripsina,
papaína, invertasa, diastasa.

5. Se toma el nombre del sustrato que reconoce la enzima, el tipo de reacción que
realizan y se le agrega el sufijo -asa.
Nombre del
sustrato
Tipo de reacción
de las enzimas
-asa
NOMENCLATURA
SISTEMÁTICA
Por ejemplo, el alcohol
deshidrogenasa, cataliza la
remoción de hidrógeno de los
alcoholes (es decir, la oxidación de
alcoholes).
La glucosa oxidasa, enzima REDOX
en que el aceptor de electrones es el
O2.
Alcohol
deshidrogenasa
Glucosa oxidasa

6. NOMENCLATURA DE LA COMISIÓN ENZIMÁTICA
A cada enzima se le asigna una serie de cuatro dígitos, al que se ha llamado número
de la EC (Enzyme Comission). El primer dígito está relacionado con la reacción
química que cataliza la enzima, de acuerdo al siguiente código:
Número Clasificación
1 Oxidorreductasas
2 Transferasas
3 Hidrolasas
4 Liasas
5 Isomerasas
6 Ligasas
El segundo dígito de la nomenclatura corresponde a la subclase de enzima, por
ejemplo, en el caso de las hidrolasas se refiere al tipo de enlace que hidroliza: el 3.1
de enlaces éster, el 3.2 de enlaces glucosídicos, el 3.4 de enlaces peptídicos, etcétera.

7. NOMENCLATURA DE LA COMISIÓN ENZIMÁTICA
El tercer dígito es una subdivisión y ofrece más información con respecto al sustrato
que utiliza la enzima. Por lo tanto, si se tiene una hidrolasa de uniones éster (3.1),
el tercer número indicará si se trata de un enlace éster carboxílico (3.1.1), tioéster
(3.1.2), monofosfato (3.1.3), etcétera.
Finalmente, el cuarto dígito indica el número serial de la enzima en el grupo
correspondiente.
Número de la
clasificación
Número de
la subclase
Número
serial
Número de
la
subdivisión
Por ejemplo, la glucosa oxidasa con esta nomenclatura sería de la siguiente manera:
EC 1.1.3.4

8. ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
Un catalizador es un agente capaz de acelerar una reacción química sin formar parte de los productos finales ni desgastarse en
el proceso. En los medios biológicos se desempeñan como catalizadores macromoleculares denominadas enzimas.
Como todo catalizador, las enzimas actúan disminuyendo la energía de activación de una reacción. En este sentido, son más
efectivas que la mayoría catalizadores inorgánicos. Por otra parte, las enzimas muestran mayor especificidad.
Los catalizadores inorgánicos suelen actuar acelerando reacciones químicas muy diversas, mientras las enzimas solo catalizan
una reacción química determinada o esteroespesificas.

9. Sustrato
Aminoácidos de anclaje
Aminoácidos catalíticos
Aminoácidos estructurales
Centro
activo Enzima
Sustrato: La sustancia sobre la que actúa el
enzima se llama sustrato.
Aminoácidos de anclaje: Son las especies
químicas que sujetan al sustrato por medio
de puentes de hidrogeno.
Aminoácidos catalíticos: formado por los
aminoácidos directamente implicados en el
mecanismo de la reacción.
Aminoácidos estructurales: Es aquella
región conformado por aminoácidos que le
dan forma a la enzima.
Tanto la unión como la acción catalizadora exigen
Conformación tridimensional altamente
especifica.

10. Cofactor: Es un componente no proteico, es muy termoestable y de bajo peso molecular.
Necesario para la acción de la enzima..
Apoenzima: La apoenzima es la parte proteica de una enzima, desprovista de los
cofactores
Haloenzima: Es el conjunto de apoenzima y cofactor, es decir , la enzima total
Cosustrato o Coenzima: En realidad son sustratos en
reacciones catalizadas por enzimas. Un cosustrato se altera
durante la reacción y se disocia del sitio activo. La
estructura original del cosustrato se regenera en una
reacción posterior, catalizada por otra enzima.
Grupo prostético:. Un grupo prostético permanece unido a
la enzima durante la reacción. En algunos casos, el grupo
prostético se une en forma covalente a su apoenzima, en
tanto que en otros casos está firmemente unido al sitio
activo por muchas interacciones débiles
Complement
o
Iones esenciales: Son especies químicas
asociados a los minerales.
Coenzimas: Son especies químicas asociados a
las vitaminas.
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11. CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS

12. Catalizan reacciones de oxido-reducción. Están asociadas a coenzimas. Las oxidorreductasas son
enzimas que catalizan la transferencia de electrones (𝑒−
) o hidrógenos (𝐻) desde una molécula
donante a otra aceptora.
Algunos tipos de
oxidoredcuctasas
Deshidrogenasa
Oxidasas
Peroxidasas
𝐴𝐻2 + 𝐵 ⇆ 𝐴 + 𝐵𝐻2
Reacción general
Reacción ilustrativa
APARECE
R
Especie oxidada
Agente reductor
Agente oxidante Especie
reducida

13. Catalizan la transferencia de un grupo átomos, como amina, carboxilo, carbonilo, metilo, acilo, glicosilo,
fosforilo, desde u sustrato considerado donante a otro compuesto aceptor.
Promueven la transferencia de distintos grupos químicos entre una molécula donadora y una aceptora.
Reacción ilustrativa
𝐴 − 𝐵 + 𝐶 ⇆ 𝐴 + 𝐶 − 𝐵
Reacción general
Algunos tipos de
transferasas
Fosfotransferasas
Transcarboxilasas
Transaminasas
APARECE
R
Grupo metilo
Grupo carboxilo

14. Espacio para el Catalizan la ruptura de enlaces carbono-oxigeno, carbono-nitrógeno, carbono-azufre y
oxigeno-fosforo por adición de agua. llevan a cabo la ruptura de enlaces covalentes con la introducción
de una molécula de agua.
Algunos tipos de
hidrolasas
Esterasas
Peptidasas
Fosfatasas
Reacción general
Reacción ilustrativa
APARECE
R
𝐴 − 𝐵 + 𝐻2𝑂 ⇆ 𝐴𝐻 + 𝐵 − 𝑂𝐻
Enlace
fosfoanhídrido

15. Rompen enlaces para la eliminación de un determinado grupo químico del sustrato y forman dobles
ligaduras sin la introducción de moléculas agua. Catalizan la ruptura de uniones carbono-carbono,
carbono-azufre, y carbono-nitrógeno (excluyendo uniones peptídicas) de la molécula del sustrato, por un
proceso distinto al de hidrolisis. Algunas enzimas eliminan grupos del sustrato y forman dobles ligaduras
o ciclos, o agregan grupos a enlaces dobles.
Reacción general
𝐴 − 𝐵 ⇆ 𝐴 + 𝐵
Algunos tipos de
hidrolasas
Esterasas
Peptidasas
Fosfatasas
Reacción ilustrativa
APARECE
R
Grupo carboxilo
Protón
Protonación
Descarboxilación

16. Interconvierten isomeros de cualquier tipo, ópticos, geométricos o de posición. Catalizan el
rearreglo espacial de grupos del sustrato sin modificar su composición química..
Reacción general
Algunos tipos de
Isomerasa
Epimerasa
Mutasas
Racemasas
Reacción ilustrativa
𝐴 ⇆ 𝐵
Enantiómeros
APARECE
R

17. Catalizan la unión de dos moléculas, acoplada con la hidrolisis de un enlace de alta energía de
nucleósidos trifosfato. Promueven la unión covalente de dos moléculas acopladas con la ruptura
de un enlace pirofosfato proveniente de ATP, UTP o CTP, como fuente de energía. El término
ligasa es sinónimo de sintetasa.al generar un enlace doble; son reacciones de eliminación, no
hidrolíticas y no oxidantes .
APARECE
Algunos tipos de
Ligasas
ADN ligasa
ARN ligasa
Glutamina ligasa
Reacción general
Reacción ilustrativa
𝐴 + 𝐵 + 𝑋𝑇𝑃 ⇆ 𝐴 − 𝐵 + 𝑋𝐷𝑃 + 𝑃𝑖
* X representa un nucleotido
Grupo carboxilo
Trifosfato Difosfato
Grupo amida

18. USO Y APLICACIONES DE LAS ENZIMAS
El uso de rutas enzimáticas en las reacciones industriales ha mejorado la obtención de
productos más viables para su uso y/o consumo. Desde la ingeniería genética en la modificación
de microorganismos, hasta su uso como catalizadores (con enzimas o células inmovilizadas) en
la industria alimentaria. Algunos ejemplos son:
I. Lactasa (𝜷 − 𝒈𝒂𝒍𝒂𝒄𝒕𝒐𝒔𝒊𝒅𝒂𝒔𝒂 ; 𝑬𝑪 𝟑. 𝟐. 𝟏. 𝟐𝟑)
Se encarga de hidrolizar disacáridos de lactosa en sus
constituyentes monosacáridos galactosa y glucosa. Es
de alto valor para la producción de lácteos; en
contraste, igual tiene uso farmacéutico.

19. II. Papaína (EC 3.4.22.2)
Se obtiene del látex de la papaya. De la familia de las
proteasas vegetales, las cuales hidrolizan enlaces peptídicos
de las proteínas, la papaína se encarga de hidrolizar
parcialmente el tejido conectivo de la carne y poder
ablandarla.
III. Glucosa Isomerasa (EC 5.3.1.5)
Perteneciente a las enzimas isomerasas. La glucosa isomerasa
es de importancia industrial debido al tratamiento de almidón.
Como por ejemplo, el uso de esta enzima en algunos sustratos
como la D-glucosa y la isomerización de este a D-fructosa para
la producción de jarabes.
𝑰𝑽. 𝜷 − 𝒂𝒎𝒊𝒍𝒂𝒔𝒂 (𝑬𝑪 𝟑. 𝟐. 𝟏. 𝟐)
Tipo de enzima que hidroliza enlaces α-(1-4) a
partir e los extremos reductores de la amilosa y
de la amilopectina que produce moléculas de
maltosa.

20. La presencia o ausencia de enzimas en los
procesos industriales es otra de sus
aplicaciones.
Peroxidasa (EC 1.11.1.7)
La inactivación de esta enzima evita el oscurecimientos que ocurre en los
tejidos vegetales. Las desnaturalización de esta enzima se usa para evitar
el deterioro de la textura de vegetales.
Fosfatasa alcalina (EC 3.1.3.1)
La determinación de la actividad de esta enzima es un indicador para
evaluar la eficiencia del proceso de pasteurización.

21. Esta hipótesis, supone que la estructura del sustrato y la del centro
activo son complementarias, tal cual una llave en caja en una
cerradura. Este modelo es válido en muchos casos, pero no es
siempre correcto.

22. En esta hipótesis, a diferencia del llave-cerradura, el centro activo
adopta la conformación idónea sólo en presencia del sustrato. La unión
del sustrato al centro activo de la enzima desencadena un cambio
conformacional que da lugar a la formación del producto.

24. Inhibidores
Inhibidores
Irreversibles
Inhibidores Reversibles
Competitiva No competitiva Anticompetitiva
Aumenta el valor de la
constante de Michaelis
(Km) y no modifica la
velocidad máxima de la
enzima. El inhibidor
presenta similitud
estructural con el
sustrato y ambos
compiten por el sitio
activo de la enzima.
Se unen a la enzima
en un lugar diferente
del sitio activo y
disminuyen la
velocidad máxima sin
modificar la constante
(Km). No es revertida
por el aumento de
concentración de
sustrato.
El inhibidor puede unirse y
disociarse, permitiendo que la
actividad enzimática vuelva a su
nivel original.
Se da en casos en los
cuales participan
varios sustratos.
Produce disminución
tanto de velocidad
máxima como de
(km). La actividad es
disminuida ya que el
complejo ES unido al
inhibidor es inefectivo.
Producen cambios
permanentes en una
enzima, con deterioro
definitivo en su
capacidad catalítica.
No se recupera mas
una actividad normal.
• Inhibidores suicidas.
Agente químico capaz de
disminuir la actividad
catalítica de una enzima.

26. REFERENCIA
S
Dergal, S. B. (2006). Química de los alimentos. Pearson Education.
Horton, H. Robert; Moran, Laurence A.; Rawn, J. David. (2008). Principios de Bioquímica. 4ª. ed.
Pearson Education.
Franklin, B. Capítulo I. Las Enzimas Las Puertas de La Sabiduría Nunca Están Cerradas.
https://addi.ehu.es/bitstream/handle/10810/14292/4-
%20Cap%C3%ADtulo%20I.%20Las%20enzimas.pdf?sequence=4
A, Blanco. G, Blanco. Química biológica. 9a. ed. Buenos Aires : El Ateneo, 2011.