Este documento proporciona información sobre las proteínas, incluyendo su clasificación, función, conformación, aminoácidos constituyentes, enlaces peptídicos y estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También describe la denaturación y el ensamblaje de proteínas.

1. Proteínas
Antonio E. Serrano PhD. MT.
Cátedra de Bioquímica - 2012
@xideral
xideral.com

2. Sumario
• Características
• Clasificación
• Función
• Conformación
• Aminoácidos
• Clasificación
• Isómeros
• Enlace Peptídico
• Estructura de Proteínas
• Primaria
• Secundaria
• Terciaria
• Cuaternaria
• Ensamblaje
• Denaturación

3. Proteínas
• Están formadas por
aminoácidos unidos por
enlaces peptídicos.
• Son las más abundantes
de las biomoléculas.
• Composición elemental:
C, H, O, N y S.
• Algunas proteínas
pueden contener P, Fe,
Zn y Cu.

4. Clasificación según función
• 1.- Enzimas
• Proteínas que realizan
catálisis
• 2.- Transporte
• Hemoglobina transporta
oxígeno.
• 3.- Reserva.
• Ovoalbúmina (huevo)
• 4.- Contráctiles,
• A: Contracción Muscular:
Actina y miosina
• B: Movimientos de
cromosomas durante la
mitosis: microtúbulos
Árbol de clasificación de diferentes enzimas

5. Clasificación según función
• 5.- Proteínas
Estructurales
• Colágeno
• 6.- Defensa
• Anticuerpos
• 7.- Control del
Crecimiento y
Diferenciación
• Factores de
transcripción
Mapa de proteínas presentes en una célula. Proteoma c

6. Clasificación según conformación
• 1.- Proteínas Fibrosas:
• Son cadenas
ordenadas
paralelamente en
torno a un eje
• Forman fibras largas
• Son insolubles en agua
• Ejemplos: Colágeno
(huesos, cartílagos)
• Queratina (cabello,
uñas, plumas)
Colágeno

7. Clasificación según conformación
• 2.- Proteínas Globulares
• Constituidas por cadenas
plegadas en forma esférica.
• Son solubles en agua
• Ejemplos: La mayoría de las
enzimas, anticuerpos)

8. Diversidad Estructural

9. Clasificación según composición
Holoproteínas
o Simples
• Su hidrólisis sólo
produce aminoácidos.
• Pueden ser fibrosas o
globulares.
• colágeno, insulina.
Heteroproteínas
o Conjugadas
• Su hidrólisis produce
aminoácidos y otras
moléculas no proteicas
de tipo orgánico o
inorgánico.
• La porción no
aminoacídica se conoce
como Grupo Prostético
• Sólo globulares.
• Hemoglobina
Insulina Grupo Heme Hemoglobina

10. Proteinas Conjugadas o Heteroproteínas

11. Aminoácidos
• Unidades elementales
constitutivas de las
Proteínas
• Son Anfóteros, actuan
como ácidos (dadores
de protones) o como
bases (receptores de
protones)
dependiendo del
medio.
• Los nombres de estos
20 aminoácidos tiene
abreviaturas de tres
letras y tambien una.
ALANINA
ALA
A

12. Absorción de Aminoácidos
• La mayoría de los aminoácidos que
ingerimos se encuentran en forma de
proteína
• Sólo los aminoácidos pueden
incorporarse al metabolismo
• Las proteínas son hidrolizadas por
enzimas proteolíticas
• Estómago
• Páncreas
• Intestino delgado
• Aminoácidos libres son absorbidos y
transportados a la corriente sanguínea,
llegan al hígado donde son
metabolizados.
• Los aminoácidos van a ser precursores
de la glucosa, ácidos grasos y cuerpos
cetónicos.

13. Aminoácidos Escenciales
• Aminoácidos no pueden ser sintetizados por las células animales
y deben ser suministrados por la dieta.
• Cada especie, tiene su grupo de aminoácidos esenciales propios.
Aminoácidos esenciales Aminoácidos No esenciales
Isoleucina Alanina
Leucina Arginina
Lisina Aspargina
Metionina Ácido Aspartico
Fenilalanina Cistenina
Treonina Ácido Glutámico
Triptofano Glicina
Valina Prolina
Histidina (en niños) Serina
Tirosina
Histidina (en adultos)

14. Aminoácidos

15. Familias de Aminoácidos
• Los aminoácidos
comunes se agrupan
en función de si sus
cadenas laterales
son:
• Ácidas
• Básicas
• Polares sin Carga
• No polares

16. Cadenas Laterales Básicas

17. Cadenas Laterales Ácidas

18. Cadenas Laterales No Polares

19. Cadenas Laterales No Polares

20. Cadenas Laterales Polares Sin carga

21. Isómeros Opticos
• El carbono a es asimétrico o Quiral
• Permite tener 2 imágenes especulares o
Estereoisómeros. L y D
• Las proteínas contienen exclusivamente L-aminoácidos

22. Isómeros Ópticos

23. Estados de Ionización

24. Enlace Peptídico
• Es el único enlace covalente entre los AA ayuda a
constituir la estructura primaria de las proteínas.
• Es planar y de elevada estabilidad.
• Es rígido y no puede rotar libremente.
• Restringe el Nº de conformaciones de la cadena
peptídica.

25. Planaridad del Enlace Peptídico

26. Cadena polipeptídica

27. Plegamiento proteico

28. Puentes de Hidrógeno

29. Plegamiento Proteico
• Aminoácidos con cadenas
laterales polares no
cargadas son relativamente
hidrofílicos y están
usualmente en el exterior
de una proteína, mientras
las cadenas laterales de
aminoácidos no polares
tienden a juntarse en el
interior
• Aminoácidos con cadenas
laterales ácidos y básicos
son muy polares y ellos son
casi siempre encontrados
en el exterior de las
proteínas

30. Estructura de Proteínas

31. Estructura Primaria
• Corresponde a la
secuencia de
aminoácidos en
una proteína
(orden de AA)
Sentido Amino-Carboxilo

32. Estructura Secundaria
• Se refiere al
ordenamiento espacial
de residuos de
aminoácidos adyacentes
en una cadena
polipeptídica.
• Las dos configuraciones
más comunes son la
hélice alfa y la hoja
plegada beta.
• Es mantenida
principalmente por
interacciones del tipo
puente de H.

33. a-hélice
• Ordenamiento en espiral a lo largo de un eje
central
• Los grupos R se orientan hacia el exterior de la
hélice

34. a-hélice
• Se estabiliza por P. de H
entre el O del carboxilo
de un aa. y el H unido a
un N del enlace
peptídico de un aa.
Ubicado 4 posiciones
mas adelante.
• Interacciones entre
grupos R
• Estabilizar : Pares iónicos,
Interacciones
hidrofóbicas.
• Desestabilizar: Repulsión
electroestática, Tamaño
grupos R

35. a-hélice
• Es la
configuración que
mas se ajusta a
las proteínas
fibrosas.
• Queratina de pelo
y uñas
• Colágeno

36. b-hoja plegada
• La estructura de
una b-hoja
plegada se
encuentra
ordenada en zig-
zag
• Se orienta en
forma paralela o
antiparalela.

37. b-hoja plegada
• Se estabilizan por
Puentes de
Hidrógeno entre el O
carboxílico de una
cadena y el N
peptídico de otra
cadena

38. b-hoja plegada
Antiparalela
Paralela

39. Estructuras Supersecundarias
Unidad bab
Meandros b
Unidad aa
Barril b
Diseño
Griego

40. Dominios o Motivos Proteicos
• Ordenamientos particularmente estables de varios elementos
de estructura secundaria

41. Dominios Proteicos

42. Colágeno
• Unidad estructural
básica: Tropocolágeno,
es una fibrilla helicoidal
triple distinta de la hélice
alfa.
• Proteína con alto
contenido de
aminoácidos Glicina y
Prolina.
• Además contiene los
aminoácidos
Hidroxilisina e
Hidroxiprolina.

43. Estructura Terciaria
• Ordenamiento
tridimensional de todos
los aminoácidos de una
cadena
• Permite la formacion de
dominios y centros
activos de las proteínas
• Estabilizada por:
• Puentes de Hidrógeno
• Fuerzas de Van der Waals
• Interacciones iónicas
• Fuerzas hidrofóbicas
• Puentes Disúlfuro

44. Puente Disúlfuro
• Enlace covalente fuerte
entre grupos tiol (-SH) de
dos cisteínas.
• Importante en la
estructura, plegamiento y
función de las proteínas.

45. Estructura Cuaternaria
• Algunas proteínas están
formadas por dos o más
cadenas polipeptídicas
separadas.
• La estructura cuaternaria
es la conformación de estas
subunidades entre sí.
• No todas las proteinas
tienen estructura
cuaternaria
• Estabilizada por:
• Puentes de H.
• Van der Waals
• Iónicas (Electroestáticas)
Neuraminidasa
4 Protómeros
Homotetrámero

46. Denaturacion de Proteínas
• Pérdida de la estructura
terciaria y secundaria
de una proteína. =
Pérdida de la Función
• Reversible o Irreversible
• Agentes denaturantes
• Calor  P de Hidrógeno
• pH  Repulsión
electroestática
• Urea y detergentes 
Interacciones
hidrofóbicas
Denaturación
Renaturación
Urea
y B-Mercaptoetanol

47. Ensamblaje de Proteínas