1. Repaso bioquímica final
Tudo coopera para o bem daqueles que amam a Deus.. Romanos 8:28
Curta o processo
Bruna oliveira
mentonianomed
2. Enzimas
• Definicion: es uma molécula proteica que funciona como catalizador biológico, que
no se desgasta e nem faz parte do produto final.
• Funcion de la enzima: catalisar uma reaccion
• Donde la enzima agarra um sustrato e catalisa la reaccion e genera um produto.
• La enzima puede estar Modulada:
• Inhibidor competitivo o no competitivo
• Regulada: covalente , alosterica, geneica
3. Cinetica enzimática: velocidade que se
transforma del substrato al produto
Factores que influencian
• Temperatura
• Ph
• Concentracion de la enzima
• Concentraccion del sustrato
Km: cantidad de substrato
necessária para alcanzar la mitad
de la velocidade maxima
• Mayor el km menoar la afinidade
• Menor el km mayor la afinida
4. Na presença de um inhibidor puede cambiar el
KM y la velocidade máxima
Inhibidor competitivo: compite
por el sitio activo de la enzima
• Aumenta el km
• No muda la velocidade máxima
Inhibidor no competitivo se liga
a outro local em la enzima
• Mantiene el km
• Cambia la velocidade maxima
5. Regulaciones
• Covalente:
• Fosofrilada o desfosforilada
• Alosterica :
• Positiva o negativa
• Sustrato o produto
• Genica :
• Donde se activa um fator de transcripcione em el núcleo o reprime
6. Enzimas séricas e marcadores biológicos
• Def: son enzimas muy importantes para diagnosticar y controlar uma gran
cantidades de patologias. Son enzimas com activad catalítica
• Def biomarcador : Molécula biológica que se encuentra en la sangre, otros
líquidos o tejidos del cuerpo, y cuya presencia es un signo de un proceso
normal o anormal, de una afección o de una enfermedad. Un biomarcador se
utiliza a veces para determinar la respuesta del cuerpo a un tratamiento para
una enfermedad o afección.son proteínas que no tiene actividad catalítica.
• ejemplos : LDH, TRANSAMINASAS, CK-MB,CK-BB
8. RECEPTORES
• TIROZIN KINASA( ACTIVIDAD CATALITICA) SU LIGANDO ES
INSULINA
• RECEPTOR ASOCIADO A PROTEINA G(RECEPTOR
ADRENEGICO)
• JACK START
• VIAS ASOCIADAS A MOMENTO METABOLICO E A RECEPTORES
ESPECIFICOS( LEMBRE-SE )
9. POST INGESTA INSULINA
AYUNO CORTISOL,GLUCAGON,
ADRENALINA
• VIAS INSULINA ASOCIADA AL
RECEPTOR TIROZIN KINASA
• PLCY
• MAP KINASAS
• PI3K
• VIAS RECEPTOR
ADRENEGICO ASOCIADO A
PROTEINA G
• Gi
• Gs
• Gq
10. COMPLEJO PDH Y CICLO DE KREBS Y
CADENA RESPIRATORIA
• FUNCION PDH
• FUNCION DEL CICLO DE KREBS
• FUNCION DE LA CEDENA RESPIRATORIA
• CUANDO EL PDH ESTA ACTIVO E INACTIVO
• CUANDO EL CICLO DE KREDS ESTA ENLETECIDO
• CAUNDO LA CADENA RESPIRATORIA ESTA EM HIPOXIA
11. FUNCION DEL PDH:realizar la
descarboxilación oxidativa del piruvato a
acetato desprendiéndose dióxido de
carbono. Se necesitan 5 cofactores: TPP,
A. lipoico, Coenzima A, FAD yNAD*.
• FUNCION DE LA CADENA
RESPIRATORIA:asegura el transporte de
los electrones de los compuestos
reducidos hasta el oxígeno. Esta permite
la síntesis de una gran cantidad de ATP.
FUNCION DEL CICLO DE
KRES:ciclo de Krebs no es producir ATP
o GTP, el ciclo de Krebs se encarga de
liberar grandes cantidades de electrones
y protones que serán transportados hacia
la cadena respiratoria a través del NAD
(se forma a partir de niacina) o el FAD
(se forma a partir de riboflavina)
12.
13. PDH REGULACION
• Tiene regulacion covalente
• Desfosforirala y activa por la piruvato desidrogenasa fosfatasa
• Fosforilada e inactiva por le piruvato deshidrogenasa quinasa
• Regulacion alosterica
• Negativa acetil-coa,nadah y atp
14. Regulacion de las enzimas PDHK PDHF
• PDH QUINASA
• ALOSTERICAMENTE
• Positivamente acetil- coa, NADH y
ATP
• Negativamente piruvato,coa-sh,nad
y ADP
• PDH FOSFATASA
• Alosterica
• Positivamente aumento de
ca2,ADP,NAD
• Negativamente NADH
• Activada por la insulina
15. PERTUSIS
Ligando se liga al receptor associado a
proteína Gi
Hay um cambio conformacional, la
subunidade alfaI no logra se dissociar del
GDP y se queda inactiva
Como la toxina producida por la bactéria
bodartella pertusis tiene adp-ribosa, que
hace uma ribosilacion el la subunidade alfa I,
que no logra cumplis su funcion de inhibir la
adenilato ciclasa. Que por sus vez continua
ciclando atp em ampc, que activa uma pka,
que fosforila canales iônicos y los iones son
osmoticamente activo e llevan agua.
Generando moco y producindo tos.
16. Colera
Causada por la vibrae colerae que produz la toxina colérica, que se
une al receptor associado a proteína gS, lo mismo sufre cambio
conformacional .
Recuerda que la toxina contiene ADP-RIBOSINA que va a hacer
ribosilacion em la subunidade alfa S que cuando se desprenda del
trimero va activar la adenilato ciclasa, lo que ocorre es que el
trimero se queda activo por mas tempo por ribosilacion que sufrio y
estimula la adenilato por mais tempo, que hace su trabajo ciclando
atp em amp cíclico. Que va y activa pka que fosforila canales iônico,
que salen ions y llevan agua junto lo que provoca heces acuosas y
pode llevar a la desidratacion y la muerte.
17. 2 era
• Vias saciedade y ayuno
• Lipidos
• metabolismo colesterol ácidos biliares
• Catabolismo de aminoácidos
• Sindromes metabólicos
• Diabetes
• Ictericia
• Obsidad
18. Saber das vias: momento metabólico, tecido
que ocure y enzima marca-passo
Post ingesta
• Glucolisis
• Gluconeogenesis
• Via de las pentosas
• Biosintesis ácidos graxos
• Sintesis de tag
Ayuno
• Gluconeolisis
• Beta oxidacion
• Cetogenesis
• Gluconeogenesis
• Lipolisis
• Cetogenesis
• Cetolisis
19. Comparar dos vias
Glucogenosgenesis
• Produz glucogeno a partir de
glucosa
• Post ingesta
• Ocurre em higado y musculo
esquelético
Glucogenolisis
• Ayuno
• Quebra glucogeno para producir
glucosa
• Ocurre em higado y musculo
estriado
21. Aprenda tbm a função da via isso ajuda muito
Lipidos
• Via quilomicrom
• Vldl
• Idl
• Ldl
• hdl
Metabolismo colesterol
• Biosintesis de los ácidos graxos
• Sintesis de tag
• Biosintesis del colesterol
• Sintesis de ácidos biliares
22. Ictericia: sondrome caracterizado piel y mucosa com color amarrilenta.
Ictericia pre hepática
icterícia hepática
hictericia pos hepática
Catabolismo de aminoácidos
• Transaminacion
• Desanaminacion
• Ocurre em higado
• Enzimas (alat, asat, GLUTAMATO
DESHIDROGENAS)
• Saber a enzima marca-passo
Urea
• Transporte no toxico del amoníaco
• Higado
• Recordar de la enzima carbamil-p-
sintetasa 1
• Sustrato NH3 y Co2
23. 3 formas no toxica de transpote de NH3:
UREA, GLUTAMINA Y ALANINA
Transaminacion
• Alanina + alfacetoglutarato
(alat)piruvato y glutamato
• Aspartato+alfacetoglutarato(asat)ox
alacetato y glutamato
Desaminacion
• Glutamato+ H2O(glutamato
deshidrogenasa) alfacetoglutarato y
NH3
24. Obsidad: segun la OMS cuando
el imc igual o mayor a 30
decorar a tabela
Sindrome metabólico
Condicion patologia ligada resistência a
insulina y hiper insulinemia
26. Link para assistir a classe completa abaixo
Canal: mentonianomed
https://www.youtube.com/watch?v=u43Tm-
O1m1M&list=PLnwO1N3n2YETfRZYKSMKoHkmfEdXKgL8-&pp=iAQB