flaviviridae

1. UNIVERSIDAD NACIONAL DEL ALTIPLANO
FACULTAD DE MEDICINA
VETERINARIA Y ZOOTECNIA
INFORME DE DE ENZINA CINEMATICA
PRESENTADA POR:
FLOREZ CASTILLO JHESSELYN CORAIMA
MATERIA:
BIOQUIMICA
PUNO – PERU
2021-II

2. 1. INTRODUCCIÓN
Las células llevan a cabo simultáneamente miles de reacciones químicas necesarias en
forma simultánea para permitir la vida. Estas reacciones no se llevarían sin la presencia de las
enzimas. Las enzimas son proteínas especializadas cuya función es aumentar la velocidad de
las reacciones químicas sin modificar la constante de equilibrio de dicha reacción. Algunas
de las propiedades de estos catalizadores biológicos son: a) actúan en condiciones
compatibles con la vida; b) son extraordinariamente eficientes y específicas; c) no sufren
ninguna modificación en el curso de la reacción; y d) están sujetas a control. Como cualquier
otro catalizador, las enzimas no se consumen en las reacciones que catalizan y actúan
disminuyendo la Energía de Activación (Ea) necesaria para que ocurra la reacción.
Algunas enzimas dependen sólo de su estructura proteica para poder actuar, pero otras
enzimas necesitan además otros compuestos no proteicos denominados cofactores para su
actividad. Existen diferentes tipos de cofactores: a) Cofactores Inorgánicos (Zn++, Mg++, Mn++,
Cu++Na+, etc.); y b) Cofactores orgánicos, los cuales, a su vez, pueden ser: grupos prostéticos o
coenzimas (vitaminas). Al conjunto molecular (enzima + cofactor) se denomina holoenzima.
En la práctica es muy difícil determinar la cantidad de una enzima determinada, debido a que,
en la mayoría de los casos, la enzima está formando parte de un complejo de enzimas
(complejos enzimáticos o sistemas multienzimáticos) o debido a que las cantidades en que se
encuentran son muy pequeñas como para ser cuantificados. Puede ocurrir también que la
enzima esté presente en cantidades suficientes pero que éstas se encuentren inactivas. En ese
sentido, resulta más fácil determinar la actividad enzimática (AE) ya que ésta es directamente
proporcional a la concentración de enzimas activas.
La actividad de una enzima (o actividad enzimática) se puede determinar por la cantidad de
sustrato (S) consumido -o producto (P) formado- por unidad de tiempo bajo condiciones
adecuadas (temperatura, pH, etc.). Un parámetro muy utilizado para evaluar la actividad de una
enzima son las Unidades Internacionales (UI), que corresponde a los micromoles de S
transformado (o P formado) por la enzima durante un minuto (μmol/min). Sin embargo, el S.I.
recomienda el uso del Katal (Kat), que corresponde a los moles de S transformado (o P formado)
por la enzima durante un segundo (mol/s).
2. PARTE EXPERIMENTAL
En la presente práctica de casa se estudiará el efecto de dos factores que afectan la actividad
de las enzimas: Temperatura y concentración de enzima. Para ello utilizaremos la enzima

3. catalasa. Esta enzima está presente en casi todas las células aeróbicas y actúa
descomponiendo peróxido de hidrógeno (agua oxigenada), un compuesto tóxico, en agua y
oxígeno
La velocidad de esta reacción puede medirse de tres formas:
- Midiendo la velocidad de desaparición del substrato (en este caso, H2O2)
- Midiendo la velocidad de aparición de los productos (en este caso, H2O y O2 que se desprende
como gas)
En la presente práctica, mediremos la cantidad de O2 desprendido, lo que se evidencia por la
cantidad de espuma formada en el vaso. De hecho, esta forma de medir la actividad enzimática
de la catalasa no es exacta, puesto que gran cantidad de O2 se libera al medio y no
necesariamente forma espuma.
3. EQUIPO Y MATERIALES
• Vasos pequeños de vidrio transparentes de la misma capacidad
• Hielo
• Agua tibia
• Agua hirviente
Reactivos
• Sustrato: Solución de H2O2 al 10% (agua oxigenada)
• Enzima: Catalasa de cualquier fuente (papa, espinaca, hígado de pollo,
sangre
4. EXPERIMENTO: EFECTO DE LA TEMPERATURA

4. 4.1 Objetivo
Evidenciar el efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática (AE) de la catalasa.
4.2 Procedimiento
• En 4 vasos diferentes colocar el sustrato (agua oxigenada o peróxido de hidrógeno) en
igual cantidad (unos 5 mL, p.ej.). Marcar cada vaso del 1 al 4.
• Preparar 4 baños maría en otras fuentes (por ejemplo, una olla), cada fuente deberá
contener agua corriente en las siguientes temperaturas:

5. • Cada uno de los 4 vasos conteniendo el sustrato, será colocado en cada una de las
fuentes preparadas (baños maría) durante 3 minutos (preincubación), Vaso 1 en la fuente
1, vaso 2 en la fuente 2, etc.
•
5. EXPERIMENTO 2: EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE ENZIMA
5.2 Objetivo
• Evidenciar el efecto de la concentración de la enzima sobre la actividad enzimática
(velocidad de reacción) manteniendo constante los demás factores.
5.3 Procedimiento
• En 3 vasos colocar el sustrato (agua oxigenada o peróxido de hidrógeno) en
igual cantidad (unos 5 mL, p.ej.). Marcar cada vaso del 1 al 3.
• Los tres vasos deben estar sobre la mesa de trabajo. Es decir, a la misma
temperatura (temperatura ambiental)
• Luego, añadir a cada diferentes cantidades de fuente de catalasa, la que
usted esté utilizando.

6. 5.4 resultados
Como podemos observar el que tiene más mientras más catalasa pongamos o tengamos la
velocidad de reacción es aun mayor
6. Cuestionario
1. Defina los siguientes términos:

7. a. Sustrato: Es todo aquel material sólido o soporte físico diferente al suelo, que puede ser
natural, de síntesis o residual, mineral u orgánico
b. Producto: Cosa producida natural o artificialmente, o resultado de un trabajo u operación
c. Cofactor: Es una molécula pequeña necesaria para la actividad de muchas enzimas
d. Coenzima: son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a una
apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente
e. Complejo enzima-sustrato: es la estructura que se forma de la unión de una enzima
con un sustrato (la molécula sobre la que actúa la enzima).