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Nombre : Josseline Fernanda Torres Ortega
Componente: Computación
Este trabajo es bajo licencia de Creative Commons
Reconocimiento-No comercial-No Derivatives 4.0 Licencia
Internacional .
• Las lipasas (glicerol-éster hidrolasas, EC
3.1.1.3) son enzimas que catalizan la
hidrólisis de los enlaces éster presentes en
los acilgliceroles. Además, pueden
catalizar la hidrólisis o síntesis de un
grupo amplio de ésteres carboxílicos. Estas
enzimas están ampliamente distribuidas
en la naturaleza, y se encuentran en
microorganismos, plantas y animales.
• Una característica peculiar de las lipasas
es que son enzimas solubles en agua que
actúan sobre sustratos insolubles y
agregados, por lo que operan unidas a
interfaces lípido-agua.
• La lipasas presentan un dominio estructural canónico compuesto por ocho
cadenas β (hoja β). Estas cadenas están conectadas por hélices α, que quedan
empaquetadas a ambos lados de la hoja β. Este núcleo central es el
responsable directo de la actividad catalítica y define el plegamiento α/β-
hidrolasa, común para muchas hidrolasas de orígenes filogenéticos y
funciones catalíticas diferentes.
• La actividad funcional de las lipasas se sustenta en la tríada de aminoácidos
clásica: nucleófilo-ácido-histidina. Los elementos de la tríada se ubican en
lazos muy bien conservados del dominio catalítico. El nucleófilo, generalmente
una serina, se localiza en un giro que conecta una cadena β con una hélice α.
• El centro activo se encuentra cubierto lo que impide la entrada del sustrato.
Este solo tiene acceso cuando la enzima se encuentra en su conformación
activa y la cubierta se ha desplazado. Esta cubierta puede ser una hélice α
anfifílica.
• Las estructuras tridimensionales de algunas lipasas en sus conformaciones
activas se han determinado por cristalografía y difracción de rayos X.
• En su conformación activa, las lipasas presentan en su centro activo un grupo
de residuos hidrofóbicos dispuestos alrededor de la serina catalítica que
constituyen una región electrofílica conocida como cavidad oxianiónica.
• Además, aparece una superficie significativamente apolar alrededor de la
entrada al centro activo que se conoce como zona de contacto lipídico.
• La lipasa es una enzima que actúan sobre las grasas, estas son insolubles en
agua. Su función principal es catalizar la hidrólisis de triacilglicerol
a glicerol y ácidos grasos libres.
• Esta enzima en humanos se encuentra en la leche materna, es idéntica a la
enzima colesterol esterasa (o lipasa pancreática no específica), la función
principal de esta lipasa gástrica es ayudar a la absorción de grasas.
• Las lipasas actúan sobre los triglicéridos, los cuales producen ácidos grasos,
monoglicéridos y diglicéridos. El siguiente paso es la formación de micelas, en
el cual colaboran los ácidos biliares. Las grasas, al hidrolizarse, insertan H+ y
OH- en los enlaces éster, separándose así el glicerol de los ácidos grasos
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Atribucion no-comercial-no-derivadas

  • 1. Nombre : Josseline Fernanda Torres Ortega Componente: Computación Este trabajo es bajo licencia de Creative Commons Reconocimiento-No comercial-No Derivatives 4.0 Licencia Internacional .
  • 2. • Las lipasas (glicerol-éster hidrolasas, EC 3.1.1.3) son enzimas que catalizan la hidrólisis de los enlaces éster presentes en los acilgliceroles. Además, pueden catalizar la hidrólisis o síntesis de un grupo amplio de ésteres carboxílicos. Estas enzimas están ampliamente distribuidas en la naturaleza, y se encuentran en microorganismos, plantas y animales. • Una característica peculiar de las lipasas es que son enzimas solubles en agua que actúan sobre sustratos insolubles y agregados, por lo que operan unidas a interfaces lípido-agua.
  • 3. • La lipasas presentan un dominio estructural canónico compuesto por ocho cadenas β (hoja β). Estas cadenas están conectadas por hélices α, que quedan empaquetadas a ambos lados de la hoja β. Este núcleo central es el responsable directo de la actividad catalítica y define el plegamiento α/β- hidrolasa, común para muchas hidrolasas de orígenes filogenéticos y funciones catalíticas diferentes. • La actividad funcional de las lipasas se sustenta en la tríada de aminoácidos clásica: nucleófilo-ácido-histidina. Los elementos de la tríada se ubican en lazos muy bien conservados del dominio catalítico. El nucleófilo, generalmente una serina, se localiza en un giro que conecta una cadena β con una hélice α.
  • 4. • El centro activo se encuentra cubierto lo que impide la entrada del sustrato. Este solo tiene acceso cuando la enzima se encuentra en su conformación activa y la cubierta se ha desplazado. Esta cubierta puede ser una hélice α anfifílica. • Las estructuras tridimensionales de algunas lipasas en sus conformaciones activas se han determinado por cristalografía y difracción de rayos X. • En su conformación activa, las lipasas presentan en su centro activo un grupo de residuos hidrofóbicos dispuestos alrededor de la serina catalítica que constituyen una región electrofílica conocida como cavidad oxianiónica. • Además, aparece una superficie significativamente apolar alrededor de la entrada al centro activo que se conoce como zona de contacto lipídico.
  • 5. • La lipasa es una enzima que actúan sobre las grasas, estas son insolubles en agua. Su función principal es catalizar la hidrólisis de triacilglicerol a glicerol y ácidos grasos libres. • Esta enzima en humanos se encuentra en la leche materna, es idéntica a la enzima colesterol esterasa (o lipasa pancreática no específica), la función principal de esta lipasa gástrica es ayudar a la absorción de grasas. • Las lipasas actúan sobre los triglicéridos, los cuales producen ácidos grasos, monoglicéridos y diglicéridos. El siguiente paso es la formación de micelas, en el cual colaboran los ácidos biliares. Las grasas, al hidrolizarse, insertan H+ y OH- en los enlaces éster, separándose así el glicerol de los ácidos grasos individuales.