2. En conjunto las proteínas:
1. Plegamiento proteínico
2. Sitios de unión que son específicos
3. Balance apropiado entre flexibilidad y rigidez
4. Estructura superficial adecuada
5. Vulnerabilidad
3. Aminoácido
Molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH), los aminoácidos
pueden unirse para formar moléculas proteicas de cualquier tamaño.
Carbonos asimétricos o quirales.
Enantiómeros, no pueden superponerse.
Carbono α
8. Aminoácidos apolares
1. Cadena R contiene hidrocarbonados sin cargas positivas o negativas
2. Hidrófobos
3. Se clasifican en Aromáticos y Alifáticos .
9. Aminoácidos polares
1. Poseen grupos capaces de formar enlaces de hidrógen
2. Hidrófilos
3. Mecanismo de regulación y unión para los carbohidratos
4. El grupo sulfhidrilo (—SH) y derivados amidas.
12. Aminoácidos con actividad biologica
Neurotransmisores
Hormonas
Los nucleótidos y los ácidos
nucleicos, el hemo
ácido γ-aminobutírico serotonina y la melatonina
Tiroxina
Bases nitrogenadas
Citrulina y ornitina
13. Modificados por proteínas
1. Ácido γ-carboxiglutámico se une al calcio de protrombina
2. 4-hidroxiprolina y la 5-hidroxilisina del colágeno
3. Fosforilación para regular la actividad de las proteínas
18. Péptido Función orgánica
Glutatión Síntesis , metabolismo , transporte y gente reductor
(antioxidante importante)
Vasopresina Equilibrio hídrico , apetito, temp° , sueño
Péptido natriuretico auricular Efecto opuesto a la vasopresina
Oxitocina Produccion de leche y contracción el musculo uterino
36. ROS
1. Anaerobios obligados
2. Anaerobios tolerantes
3. Anaerobios facultativos
4. Aerobios obligados
Procesos llevados entro de las mitocondrias:
Krebs y fosforilacion oxidativa
37.
38.
39.
40. citrato sintasa: hidroliza, liberando citrato y CoASH,
reacción exotérmica.
El veneno fluoroacetato es tóxico porque la fluoroacetil-CoA se condensa con oxaloacetato para
formar fluorocitrato, que inhibe la aconitasa, lo que hace que se acumule citrato.
43. αcetoglutarato Deshidrogenasa : descarboxilacion oxidativa
Reacción exergonica
La succinil-CoA, el NADH, el ATP y el GTP inhiben la a-cetoglutarato deshidrogenasa
65. Transporte de
glucosa
1. No se puede difundir
directamente al interior
2. Transporte de difusión
facilitada
3. Sistema con transportador de
Na- Monosacáridos
66. GLUT
1. Son glucoproteínas.
2. Tienen especificidad y afinidad diferente
según el monosacárido.
3. Dependen de un gradiente de
concentración.
4. Son saturables
5. Insulinodependiente GLUT-4 durante
actividad extrema
6. GLUT-2
71. Insulina (cell B) (estimulación
Parasimpática y Glucosa)
1. Hígado, promueve la sintesis de glucogeno.
2. Musculo, promueve la sintesis de glucogeno.
3. Adipocitos, promueve la sintesis de grasa.
4. Despues de ingerir un alimento la glucosa en
sangre se eleva y se libera la insulina para que
las células puedan captarla
72. Glucagón(cell a) (actividad
reciproca)
En el hígado:
1. Estimula la conversión de glucógeno a
glucosa.
2. Estimula y favorece la síntesis de
glucosa a partir de moléculas que no
son carbohidratos (gluconeogenesis)
3. Bloquea la glucolisis disiende el nivel
de fructosa 2-6-bifosfato
4. T.adiposo -> glicerol 3 - fosfato
73. Metabolismo de carbohidratos
1. Glucólisis ( obtención de piruvato)
2. Glucogénesis (almacenamiento de glucógeno)
3. Glucogenólisis (degradación de glucógeno)
4. Gluconeogénesis (obtención de glucosa por otros compuestos)
5. Ruta de las pentosas fosfato (nucleótidos , NADPH)
6. Ciclo de Krebs ( ATP)
75. 1.- Vía catabólica de Embden-Meyerhof → Degradación oxidativa de
la glucosa en 10 reacciones.
Glucosa (6C) → 2Piruvato (3C)
2.- Uno de sus productos → ATP y NADH++ H+
3.- Es universal
4.- Estas diez reacciones se agrupan en dos fases:
• Fase preparatoria, cebadora o de acúmulo de energía.
• Fase de beneficios, retributiva, oxidativa o de generación de energía.
76.
77. Fase preparatoria, cebadora o de
acúmulo de energía
1. Hexosa glucosa es fosforilada y sufre ruptura
2. 2 moléculas de GLICERALDEHIDO -3- FOSFATO
3. CONSUME 2 ATP
78. Fase de beneficios, retributiva, oxidativa
o de generación de energía.
GLICERALDEHIDO 3 FOSTATO -> PIRUVATO + 4 ATP + 2NAHD
79. 1- REACCION
1. Fosforilación de glucosa
2. Enzima Hexocinasa o glucocinasa ( hepatocitos(favorece la
fosforilación) e islotes(sensor) )
3. Niega su salida de la célula
4. Irreversible
5. Inhibe por G6P
90. 10 reacción
1. Enzima : piruvato cinasa
2. 2°ATP por medio de hidrolisis
3. Reacción irreversible
4. AMP (producción baja de
enrgia)
5.
91.
92.
93. Reacción Enzimas y cofactores
Transferencia de
grupos fosfatos
Cuatro quinasas transfieren cada una un grupo fosfato:
ATP → Intermediario; Intermediario → ATP.
Isomerización Dos isomerasas convierten aldosas en cetosas
Escisión aldólica Una aldolasa rompe un intermediario C6 y genera con ello dos
unidades C3.
Oxidación y
fosforilación
Una deshidrogenasa cataliza la transferencia de electrones:
Sustrato → NAD+
Trasvase de
grupos fosfato
Una mutasa transfiere intramolecularmente un resto de fosfato
de un átomo de oxígeno al siguiente
Deshidratación Una deshidratasa (enolasa) separa una molécula de H2O de un
intermediario formando un doble enlace.
94. Resultado de la glucolisis
La oxidación de una molécula de glucosa produce:
Dos moléculas de piruvato
Dos moléculas de NADH
Cuatro moléculas de ATP; pero como se utilizaron dos
moléculas de ATP en la primera etapa, en total se obtienen 2
ATP.
1 glucosa + 2 NAD+ + 2 ADP + 2 Pi -> 2 piruvato+ 2 NADH + 2 H+ + 2 ATP + 2H2O
100. 1. Órganos dependientes de glucosa , necesitan un suministro continuo como
combustible metabólico.
2. El glucógeno hepático puede satisfacer estas necesidades durante sólo 10 a
18 hrs en ausencia de carbohidratos alimentarios.
101. 1. Se sintetiza por precursores no
hidratos de carbono
2. Piruvato , lactato , glicerol y a-
cetoacidos
3. Intermediarios de ciclo de
Krebs y aminoácidos
4. Convertirse en oxalacetato
112. 3 reacción
1. Enzima: glucógeno sintasa
2. Responsable de enlaces en el glucógeno
3. No puede usar glucosa libre ( solo alarga las ya existentes)
4. Fragmento de glucógeno puede servir como cebador
5. Glucogenina (aceptor de residuos de G – UDPglucosa
113. 3 reacción
1. Elongación de cadenas de
glucógeno
2. Transferencia de unidad
glucósilico al C4-OH
3. Formando un enlace
glucosídico α
114. 4 reacción
1. Enzima: ramificadora de glucógeno
2. transfiere cadenas al extremo del glucógeno
122. 4 reacción
1. Higado -> RE (G6P
translocasa)
2. RE-citosol (GLUT-2)
3. LIBERACION DE
GLUCOSA
4.
123. Via de las pentosa fosfato
1. Ruta catabólica de glucosa
2. Oxidacion= energía pero no en ATP
3. Citosol
4. Obtencion de NADPH (reacción anabólica y oxidativa)
5. Ribosa 5- P (no oxidativa) (síntesis de nucleótidos)
6. No perdida ni ganancia de energía
7. T involucrados: hígado , mama , adiposo y corteza suprarrenal
130. 4 REACCION
1. ETAPA INTERMEDIA
a) ISOMERIZACION Y EPIMERIZACION
b) (RIBOSA 5 P ) (RIBULOSA-5-P- ISOMERASA)
c) (XU5P) (RIBULOSA-5-P EPIMERASA)
3Ru5P --- R5P + 2Xu5P
131. 5 REACCION
1. FASE NO OXIDATIVA
2. RUPTURA Y FORMACION DE
ENLACE C-C
3. XU5P(2) Y (1)RP5 = (2)F6P Y
(1)GAP
4. ENZIMAS: Transaldolasa y
trancetolasa
142. 2 REACCION
1. ENZIMA: enoil-CoA hidratasa
2. Sintesis de 3-L hidroxiacil- coA
3. HIDRATACION
143. 3 REACCION
1. ENZIMA: 3-L HIDROXIACIL
DESHIDROGENASA
2. Dependiente de NAD
3. Sintesis de beta acetoacil –
CoA
4. Produccion de NADH
144. 4 REACCION
1. ENZIMA: BETA – CETOACIL –
COA TIOLASA
2. SINTESIS DE ACETIL COA Y 1
ACIL COA
3. CATALIZADOR COA
145. 1. GENERACION DE METABOLICAS
2. EN CADA CICLO SE PRODUCE UN GRUPO ACETILO + NADH Y
FADH2
3. DISOCIASION DE LA ULTIMA REACCION PRODUE DOS GRUPOS
ACETILO
146.
147. Resultado Global
1. RENDIMIENTO ENERGETICO DE LA OXIDACION DE ACIDOS GRASOS
2. DEGRADACION DEL PALMITOIL-COA
3. Palmitoil-CoA + 7CoA-SH + 7FAD + 7NAD+ + 7H20 --- 8 Acetil-
CoA + 7FADH2 + 7NADH + 7H
4. Transferencia de a la cadena respiratoria
5. Generacion 131 ATP activación por acido ATP
6. Rendimiento de 129 ATP
148. Síntesis de Nitrógeno
1. Proceso biológico (16 ATP) formando dos moléculas de amoniaco
(NH3)
2. COMPLEJO NITROGENASA (DINITROGENASA (PROTEINA MoFe) Y
REDUCTASA DINITROGENASA (ferroproteina) )
3. Ecuacion General: N2+8e + 16ATP + 10H 2NH4 + 16 ADP +
16Pi + H2
150. Metabolismo de aminoácidos
1. Sintesis de proteínas
2. Esqueleto carbonatado ( fuente de energía)
3. CARNE (EAA) , VEGETALES (CARECEN EAA)
4. AA GLUTAMINA (ENERGIA )ENTEROCITOS
5. AA ALANINA Y SERINA (HIGADO) GLUCOSA
6. BCCA(LEU,ISO,VALINA) SIRVE SINTESIS DE AA NO ESENCIALES ,
SINTESIS DE PROTEINAS
151.
152. BALANCE NITROGENADO
1. CONSUMO COMO GASTO = ( EQUILIBRIO)
2. NIÑOS, EMBARAZADAS , RECUPERACION (BALANCE +)
3. NO PUEDE SUSTITUIR LAS PERDIDAS DE NITROGENO( BALANCE-)
4. TRANSPORTE MEDIADO POR PROTEINAS Y CONTRANSPORTADOR NA+
153.
154. Transaminación 1. MAS UTILIZADA
2. ENZIMAS (TRANSAMINASAS O AMINOTRANSERASAS)
3. REVERSIBLE
4. CITOPLASMA O MITOCONDRIA
1. A-cetoglutarato (glutamato)
2. Oxalacetato (aspartato)
3. Piruvato (alanina)
5. Necesitan a la Piridoxal 5 fosfato (PLP) Coenzima (VITB6)
155. Incorporación directa de NH3
1. Aminación de a-cetoacidos
2. Formación de amidas por Ac. Aspártico y acido Glutámico y
transferencia de nitrógeno
3. Glutamato deshidrogenasa y glutamina sintasa (cerebro e hígado)
157. FAMILIA DEL GLUTAMATO
1. Glutamato Prolina (y-glutamilcinasa) regulada por
retroalimentación ( pirrolina-5-carboxilato) mecanismo
de lanzadera (equivalentes reductores)
2. Ornitina prolina (aminotransferasa)
fibroblastos(colágeno)
1. Glutamato Glutamina (glutamina sintasa) (riñón ,
cerebro , hígado , músculos e intestino)
2. Glutamina donador para biosíntesis (purinas,
pirimidinas y aminoazucares)
1. Glutamatoariginina (acetilación para convertise en N-acetilglutamato
2. Ornitina arginina (reacciones del ciblo de la urea )
158.
159. Familia de la serina
1. Gliceraldehido 3 fosfato
2. Funciones anabólicas
3. Serina (etanolamida y esfignosina)
4. Glicina (purinas, porfirinas y glutatión)
5. Cisteina (metabolismo del azufre)
161. Familia del aspartato
1. Oxalacetato
2. AST(mayoría de las células) glutamato y se utiliza en el ciclo de la urea
3. Treonina isoleucina
4. Asparagina de la glutamina (asparagina sintasa)
163. Familia del piruvato
1. alanina aminotransferasa (citoplasma)
2. BCAA fuente de grupos aminos
164.
165. Familia Aromatica
1. Tirosina (no esencial )
2. Dopamina, catecolaminas (fenilalanina o tirosina)
3. Serotonina , NAH , NADP (triptófano)
4. Via del shikamato ( eritrosa + fosfoenol)
171. Metabolismo del carbono
1. El carbono tiene diferentes estados de oxidación: interés biológico
2. Transportadores de carbono mas importantes son : ACIDO FOLICO
Y S-ADNOSILMETIONINA
172. Acido fólico
1. Folato o folacina (vitamina)
2. Se convierte por la deshidrofolato reductasa
3. Acido tetrahidrofolico
4. Metionina = homocisteína + metilcobalamina(vitb12)
5. Deficiencia de vitb12 (anemia perniciosa)
173.
174.
175. S-Adenosilmetionina
1. Principal donador de metilos
2. Metionina + ATP
3. Sintesis de fosfolípidos, neurotramisores y glutatión
4. Poliaminas (empaquetamiento de ADN)
5. HIGADO (SAM + GUANIDINOACETATO = CREATINA)
176.
177.
178.
179. Glutatión
1. Agente reductor mas abundante
2. Molecula antioxidante (superóxido , hidroxilo y peronitrito)
3. Donador de equivalente reductor
4. Dehidroascorbato reductasa ( vitC)
5. Sintesis de proteínas , leucotrienos y reparación de ADN
6. Proteccion contra xenobióticos
180.
181.
182. Catecolaminas
1. Derivados de la tirosina
2. Neurotransmisores exitadores (D y NE cerebro)
3. NE Y E liberan en la M. suprarrenal
4. Dopa producto de reacción primaria
5. Dopamina encéfalo
6. NE cell cromafines