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Aminoácidos, Proteínas
y Enzimas
En conjunto las proteínas:
1. Plegamiento proteínico
2. Sitios de unión que son específicos
3. Balance apropiado entre flexibilidad y rigidez
4. Estructura superficial adecuada
5. Vulnerabilidad
Aminoácido
Molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH), los aminoácidos
pueden unirse para formar moléculas proteicas de cualquier tamaño.
Carbonos asimétricos o quirales.
Enantiómeros, no pueden superponerse.
Carbono α
Prolina
Anillo cerrado entre el grupo R y el nitrógeno del grupo amino
1. aminoácidos estándares
2. Aminoácidos no estándares
Aminoácidos apolares
1. Cadena R contiene hidrocarbonados sin cargas positivas o negativas
2. Hidrófobos
3. Se clasifican en Aromáticos y Alifáticos .
Aminoácidos polares
1. Poseen grupos capaces de formar enlaces de hidrógen
2. Hidrófilos
3. Mecanismo de regulación y unión para los carbohidratos
4. El grupo sulfhidrilo (—SH) y derivados amidas.
Aminoácidos ácidos
1. Poseen cadenas laterales con grupos carboxilo.
2. Carga negativa a pH fisiológico
Aminoácidos base
1. Carga positiva a pH fisiológico ( enlace iónico con ácidos)
Aminoácidos con actividad biologica
Neurotransmisores
Hormonas
Los nucleótidos y los ácidos
nucleicos, el hemo
ácido γ-aminobutírico serotonina y la melatonina
Tiroxina
Bases nitrogenadas
Citrulina y ornitina
Modificados por proteínas
1. Ácido γ-carboxiglutámico se une al calcio de protrombina
2. 4-hidroxiprolina y la 5-hidroxilisina del colágeno
3. Fosforilación para regular la actividad de las proteínas
1. Isómeros ópticos
Enlace peptídico
1. Deshidratación
2. Residuos de aminoácidos
Cisteína
Peptidos
1. Son más pequeños
2. Grupos prostéticos
Péptido Función orgánica
Glutatión Síntesis , metabolismo , transporte y gente reductor
(antioxidante importante)
Vasopresina Equilibrio hídrico , apetito, temp° , sueño
Péptido natriuretico auricular Efecto opuesto a la vasopresina
Oxitocina Produccion de leche y contracción el musculo uterino
Proteínas
GRUPO PROTESICO
v
Ciclo de Krebs (acido
cítrico o tricarboxilico)
ROS
1. Anaerobios obligados
2. Anaerobios tolerantes
3. Anaerobios facultativos
4. Aerobios obligados
Procesos llevados entro de las mitocondrias:
Krebs y fosforilacion oxidativa
citrato sintasa: hidroliza, liberando citrato y CoASH,
reacción exotérmica.
El veneno fluoroacetato es tóxico porque la fluoroacetil-CoA se condensa con oxaloacetato para
formar fluorocitrato, que inhibe la aconitasa, lo que hace que se acumule citrato.
Aconitasa : isomerización reacción que ocurre en dos pasos: deshidratación
rehidratación
Isocitrato deshidrogenasa y tres isoenzimas:
des hidrogenación ,descarboxilacion
αcetoglutarato Deshidrogenasa : descarboxilacion oxidativa
Reacción exergonica
La succinil-CoA, el NADH, el ATP y el GTP inhiben la a-cetoglutarato deshidrogenasa
succinato tiocinasa (succinilCoA sintetasa) : única fosforilacion
succinato deshidrogenasa: des hidrogenación
Oxidacion
activa por succinato, ATP y Pi, y la inhiben el oxaloacetato y el malonato,
La fumarasa (fumarato hidratasa): hiratacion
Reversible
La malato deshidrogenasa utiliza como agente oxidante el NAD+ en una reacción
muy endergónica
Acetil-CoA + 3NAD + FAD + GDP + Pi ------ CoA-SH + 3 NADH.H +
FADH2 + GTP + 2 CO2
Carbohidratos
Carbohidratos
Estomago
Polisacáridos
Disacáridos
Monosacáridos
Oligosacáridos
Dextrinas limite
Maltodextrinas
Disacáridos
Monosacáridos
Flora intestinal  fibra
Intestino Delgado:
Lactasa
Maltasa
Sacarasa
Isomaltasa
Amilasa Pancreática
Polisacáridos
Disacáridos
Monosacáridos
Boca:
Amilasa saliva
Transporte de
glucosa
1. No se puede difundir
directamente al interior
2. Transporte de difusión
facilitada
3. Sistema con transportador de
Na- Monosacáridos
GLUT
1. Son glucoproteínas.
2. Tienen especificidad y afinidad diferente
según el monosacárido.
3. Dependen de un gradiente de
concentración.
4. Son saturables
5. Insulinodependiente GLUT-4 durante
actividad extrema
6. GLUT-2
Tejidos No insulinodependientes
INSULINODEPENDIENTE
Reguladores de glicemia
Insulina (cell B) (estimulación
Parasimpática y Glucosa)
1. Hígado, promueve la sintesis de glucogeno.
2. Musculo, promueve la sintesis de glucogeno.
3. Adipocitos, promueve la sintesis de grasa.
4. Despues de ingerir un alimento la glucosa en
sangre se eleva y se libera la insulina para que
las células puedan captarla
Glucagón(cell a) (actividad
reciproca)
En el hígado:
1. Estimula la conversión de glucógeno a
glucosa.
2. Estimula y favorece la síntesis de
glucosa a partir de moléculas que no
son carbohidratos (gluconeogenesis)
3. Bloquea la glucolisis disiende el nivel
de fructosa 2-6-bifosfato
4. T.adiposo -> glicerol 3 - fosfato
Metabolismo de carbohidratos
1. Glucólisis ( obtención de piruvato)
2. Glucogénesis (almacenamiento de glucógeno)
3. Glucogenólisis (degradación de glucógeno)
4. Gluconeogénesis (obtención de glucosa por otros compuestos)
5. Ruta de las pentosas fosfato (nucleótidos , NADPH)
6. Ciclo de Krebs ( ATP)
GLUCOLISIS (GLICOLISIS)
1.- Vía catabólica de Embden-Meyerhof → Degradación oxidativa de
la glucosa en 10 reacciones.
Glucosa (6C) → 2Piruvato (3C)
2.- Uno de sus productos → ATP y NADH++ H+
3.- Es universal
4.- Estas diez reacciones se agrupan en dos fases:
• Fase preparatoria, cebadora o de acúmulo de energía.
• Fase de beneficios, retributiva, oxidativa o de generación de energía.
Fase preparatoria, cebadora o de
acúmulo de energía
1. Hexosa glucosa es fosforilada y sufre ruptura
2. 2 moléculas de GLICERALDEHIDO -3- FOSFATO
3. CONSUME 2 ATP
Fase de beneficios, retributiva, oxidativa
o de generación de energía.
GLICERALDEHIDO 3 FOSTATO -> PIRUVATO + 4 ATP + 2NAHD
1- REACCION
1. Fosforilación de glucosa
2. Enzima Hexocinasa o glucocinasa ( hepatocitos(favorece la
fosforilación) e islotes(sensor) )
3. Niega su salida de la célula
4. Irreversible
5. Inhibe por G6P
2 reacción
1. Isomerización de glucosa 6 fosfato
2. Fosfoglucosa isomerasa (PGI)
3. Reacción reversible
4. Aldosa – cetosa
3 reacción
1. Fosforilación de fructosa 6- fosfato
2. Enzima fosfofructocinasa (PFK) (control) (inhibe con ATP y
citrato)
3. Irreversible
4 reacción
1. Aldolasa , ruptura de la FBP
2. Genera gliceraldehído 3 fosfato y dihidroxiacetona
fosfato (DHAP)
3. Ruptura (aldehído y cetona)
5 reacción
1. Isomerizacion de hidroxiacetona fosfato
2. Conversion a G-3-P
3. Enzima triosa fosfato isomerasa
6 reacción
1. Enzima : gliceraldehído 3-
fosfato deshidrogenasa
2. Primer intermedario NAD ->
NADH (oxidación )
3. Sintesis
7 reacción
1. Enzima : fosfoglicerato cinasa
2. Primer ATP por transferencia
a ADP
3. Síntesis
8 reacción
1. Enzima : fosfoglicerato mutasa
2. Desplazamiento
9 reacción
1. Enzima : enolasa 2° intermedario de enrgia
2. Deshidratacion
3. Isomerizacion
10 reacción
1. Enzima : piruvato cinasa
2. 2°ATP por medio de hidrolisis
3. Reacción irreversible
4. AMP (producción baja de
enrgia)
5.
Reacción Enzimas y cofactores
Transferencia de
grupos fosfatos
Cuatro quinasas transfieren cada una un grupo fosfato:
ATP → Intermediario; Intermediario → ATP.
Isomerización Dos isomerasas convierten aldosas en cetosas
Escisión aldólica Una aldolasa rompe un intermediario C6 y genera con ello dos
unidades C3.
Oxidación y
fosforilación
Una deshidrogenasa cataliza la transferencia de electrones:
Sustrato → NAD+
Trasvase de
grupos fosfato
Una mutasa transfiere intramolecularmente un resto de fosfato
de un átomo de oxígeno al siguiente
Deshidratación Una deshidratasa (enolasa) separa una molécula de H2O de un
intermediario formando un doble enlace.
Resultado de la glucolisis
La oxidación de una molécula de glucosa produce:
Dos moléculas de piruvato
Dos moléculas de NADH
Cuatro moléculas de ATP; pero como se utilizaron dos
moléculas de ATP en la primera etapa, en total se obtienen 2
ATP.
1 glucosa + 2 NAD+ + 2 ADP + 2 Pi -> 2 piruvato+ 2 NADH + 2 H+ + 2 ATP + 2H2O
Glucogénesis
1. Órganos dependientes de glucosa , necesitan un suministro continuo como
combustible metabólico.
2. El glucógeno hepático puede satisfacer estas necesidades durante sólo 10 a
18 hrs en ausencia de carbohidratos alimentarios.
1. Se sintetiza por precursores no
hidratos de carbono
2. Piruvato , lactato , glicerol y a-
cetoacidos
3. Intermediarios de ciclo de
Krebs y aminoácidos
4. Convertirse en oxalacetato
GLUCOGENESIS
1. Sintesis a partir de a-D-glucosa
2. Citosol
3. Requiere ATP y UTP
GLUCOGENO
1. Homopolisacarido D-glucosa (1-4) y ramificaciones (1-6)
2. Granulos intracelulares (musculos y hepatocitos)
1 reacción
1. Enzima: fosfoglucomutasa
2. Conversión a glucosa 1- fosfato
3. Reversible
2 reacción
1. Enzima: UDP-GLUCOSA FOSFORILASA ( PIROFOSFORILASA)
2. conversión a UDP-glucosa (porque)
3. G1P + URIDINTRIOFOSFATO
3 reacción
1. Enzima: glucógeno sintasa
2. Responsable de enlaces  en el glucógeno
3. No puede usar glucosa libre ( solo alarga las ya existentes)
4. Fragmento de glucógeno puede servir como cebador
5. Glucogenina (aceptor de residuos de G – UDPglucosa
3 reacción
1. Elongación de cadenas de
glucógeno
2. Transferencia de unidad
glucósilico al C4-OH
3. Formando un enlace
glucosídico α
4 reacción
1. Enzima: ramificadora de glucógeno
2. transfiere cadenas al extremo del glucógeno
Proceso
completo
Glucogenolisis
1. Ruta degradativa del glucógeno
2. Como producto final G1P
3. Ruptura de enlaces glucosídicos
1 reacción
1. Enzima: Glucógeno fosforilasa
2. Acotamiento de cadenas
generando G1P
3. Atacando enlaces glucosidos
2 reacción
1. Enzima: desramificadora del
glucógeno
2. Elimina ramificaciones ,
favoreciendo a la fosforilación
3. Elimina el enlace α
3 reacción
1. Enzima: FOSFOGLUCOMUTASA
2. Conversión de G1P – G6P
4 reacción
1. Higado -> RE (G6P
translocasa)
2. RE-citosol (GLUT-2)
3. LIBERACION DE
GLUCOSA
4. 
Via de las pentosa fosfato
1. Ruta catabólica de glucosa
2. Oxidacion= energía pero no en ATP
3. Citosol
4. Obtencion de NADPH (reacción anabólica y oxidativa)
5. Ribosa 5- P (no oxidativa) (síntesis de nucleótidos)
6. No perdida ni ganancia de energía
7. T involucrados: hígado , mama , adiposo y corteza suprarrenal
Reaccion
global
3G6P + 6NADP+ + 3H2O <-------
--6 NADPH + 6H+ + 3CO2 +
2F6P + GAP
FASE OXIDATIVA
a) Produccion de NADPH Y R5P
b) 3 PRIMERAS REACCIONES INVOLUCRADAS EN PRODUCCION DE
NADPH
1 reacción
1. ENZIMA: G-6-P
deshidrogenasa
2. Dona H+ a un NADP
3. Sintesis de 6-fosfoglucono-
delta lactona
2 reacción
1. Enzima: 6-
Fosfogluconolactonasa
2. Hidrolisa
3. Sintesis de 6-fosfoglucanato
3Reaccion
1. Enzima: 6-Fosfocunano
deshidrogenasa
2. Descarboxilación oxidativa
3. RU5P + CO2
4. GANANCIA DE 2 MOLECULAS
DE NADPH
4 REACCION
1. ETAPA INTERMEDIA
a) ISOMERIZACION Y EPIMERIZACION
b) (RIBOSA 5 P ) (RIBULOSA-5-P- ISOMERASA)
c) (XU5P) (RIBULOSA-5-P EPIMERASA)
3Ru5P --- R5P + 2Xu5P
5 REACCION
1. FASE NO OXIDATIVA
2. RUPTURA Y FORMACION DE
ENLACE C-C
3. XU5P(2) Y (1)RP5 = (2)F6P Y
(1)GAP
4. ENZIMAS: Transaldolasa y
trancetolasa
Beta- oxidación
1. Catabolismo de acidos saturados de cadena larga
2. Mitocondria
3. Retiro de carbonos del Acil-coA y se genera acetil-coA y
NADH Y FADH2
1 Reaccion
1. Enzima Acil-CoA
deshidrogenasa
2. FADH2
2 REACCION
1. ENZIMA: enoil-CoA hidratasa
2. Sintesis de 3-L hidroxiacil- coA
3. HIDRATACION
3 REACCION
1. ENZIMA: 3-L HIDROXIACIL
DESHIDROGENASA
2. Dependiente de NAD
3. Sintesis de beta acetoacil –
CoA
4. Produccion de NADH
4 REACCION
1. ENZIMA: BETA – CETOACIL –
COA TIOLASA
2. SINTESIS DE ACETIL COA Y 1
ACIL COA
3. CATALIZADOR COA
1. GENERACION DE METABOLICAS
2. EN CADA CICLO SE PRODUCE UN GRUPO ACETILO + NADH Y
FADH2
3. DISOCIASION DE LA ULTIMA REACCION PRODUE DOS GRUPOS
ACETILO
Resultado Global
1. RENDIMIENTO ENERGETICO DE LA OXIDACION DE ACIDOS GRASOS
2. DEGRADACION DEL PALMITOIL-COA
3. Palmitoil-CoA + 7CoA-SH + 7FAD + 7NAD+ + 7H20 --- 8 Acetil-
CoA + 7FADH2 + 7NADH + 7H
4. Transferencia de a la cadena respiratoria
5. Generacion 131 ATP activación por acido ATP
6. Rendimiento de 129 ATP
Síntesis de Nitrógeno
1. Proceso biológico (16 ATP) formando dos moléculas de amoniaco
(NH3)
2. COMPLEJO NITROGENASA (DINITROGENASA (PROTEINA MoFe) Y
REDUCTASA DINITROGENASA (ferroproteina) )
3. Ecuacion General: N2+8e + 16ATP + 10H 2NH4 + 16 ADP +
16Pi + H2
Biosíntesis de
aminoácidos
1. Aminoácidos no esenciales
(metabolitos disponibles)
2. Aminoácidos esenciales
(dieta)
Metabolismo de aminoácidos
1. Sintesis de proteínas
2. Esqueleto carbonatado ( fuente de energía)
3. CARNE (EAA) , VEGETALES (CARECEN EAA)
4. AA GLUTAMINA (ENERGIA )ENTEROCITOS
5. AA ALANINA Y SERINA (HIGADO) GLUCOSA
6. BCCA(LEU,ISO,VALINA) SIRVE SINTESIS DE AA NO ESENCIALES ,
SINTESIS DE PROTEINAS
BALANCE NITROGENADO
1. CONSUMO COMO GASTO = ( EQUILIBRIO)
2. NIÑOS, EMBARAZADAS , RECUPERACION (BALANCE +)
3. NO PUEDE SUSTITUIR LAS PERDIDAS DE NITROGENO( BALANCE-)
4. TRANSPORTE MEDIADO POR PROTEINAS Y CONTRANSPORTADOR NA+
Transaminación 1. MAS UTILIZADA
2. ENZIMAS (TRANSAMINASAS O AMINOTRANSERASAS)
3. REVERSIBLE
4. CITOPLASMA O MITOCONDRIA
1. A-cetoglutarato (glutamato)
2. Oxalacetato (aspartato)
3. Piruvato (alanina)
5. Necesitan a la Piridoxal 5 fosfato (PLP) Coenzima (VITB6)
Incorporación directa de NH3
1. Aminación de a-cetoacidos
2. Formación de amidas por Ac. Aspártico y acido Glutámico y
transferencia de nitrógeno
3. Glutamato deshidrogenasa y glutamina sintasa (cerebro e hígado)
Síntesis de
aminoácidos
El esqueleto carbonado de cada
aminoácido procede de
intermediarios metabólicos de
fácil disposición
FAMILIA DEL GLUTAMATO
1. Glutamato Prolina (y-glutamilcinasa) regulada por
retroalimentación ( pirrolina-5-carboxilato) mecanismo
de lanzadera (equivalentes reductores)
2. Ornitina prolina (aminotransferasa)
fibroblastos(colágeno)
1. Glutamato Glutamina (glutamina sintasa) (riñón ,
cerebro , hígado , músculos e intestino)
2. Glutamina donador para biosíntesis (purinas,
pirimidinas y aminoazucares)
1. Glutamatoariginina (acetilación para convertise en N-acetilglutamato
2. Ornitina  arginina (reacciones del ciblo de la urea )
Familia de la serina
1. Gliceraldehido 3 fosfato
2. Funciones anabólicas
3. Serina (etanolamida y esfignosina)
4. Glicina (purinas, porfirinas y glutatión)
5. Cisteina (metabolismo del azufre)
Activación PLP
Metionina 
Familia del aspartato
1. Oxalacetato
2. AST(mayoría de las células) glutamato y se utiliza en el ciclo de la urea
3. Treonina isoleucina
4. Asparagina  de la glutamina (asparagina sintasa)
Familia del aspartato
Familia del piruvato
1. alanina  aminotransferasa (citoplasma)
2. BCAA fuente de grupos aminos
Familia Aromatica
1. Tirosina (no esencial )
2. Dopamina, catecolaminas (fenilalanina o tirosina)
3. Serotonina , NAH , NADP (triptófano)
4. Via del shikamato ( eritrosa + fosfoenol)
Biosintesis
Metabolismo del carbono
1. El carbono tiene diferentes estados de oxidación: interés biológico
2. Transportadores de carbono mas importantes son : ACIDO FOLICO
Y S-ADNOSILMETIONINA
Acido fólico
1. Folato o folacina (vitamina)
2. Se convierte por la deshidrofolato reductasa
3. Acido tetrahidrofolico
4. Metionina = homocisteína + metilcobalamina(vitb12)
5. Deficiencia de vitb12 (anemia perniciosa)
S-Adenosilmetionina
1. Principal donador de metilos
2. Metionina + ATP
3. Sintesis de fosfolípidos, neurotramisores y glutatión
4. Poliaminas (empaquetamiento de ADN)
5. HIGADO (SAM + GUANIDINOACETATO = CREATINA)
Glutatión
1. Agente reductor mas abundante
2. Molecula antioxidante (superóxido , hidroxilo y peronitrito)
3. Donador de equivalente reductor
4. Dehidroascorbato reductasa ( vitC)
5. Sintesis de proteínas , leucotrienos y reparación de ADN
6. Proteccion contra xenobióticos
Catecolaminas
1. Derivados de la tirosina
2. Neurotransmisores exitadores (D y NE cerebro)
3. NE Y E liberan en la M. suprarrenal
4. Dopa producto de reacción primaria
5. Dopamina  encéfalo
6. NE cell cromafines
BIOQUIMICA BASICA 1
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BIOQUIMICA BASICA 1
BIOQUIMICA BASICA 1
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  • 2. En conjunto las proteínas: 1. Plegamiento proteínico 2. Sitios de unión que son específicos 3. Balance apropiado entre flexibilidad y rigidez 4. Estructura superficial adecuada 5. Vulnerabilidad
  • 3. Aminoácido Molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH), los aminoácidos pueden unirse para formar moléculas proteicas de cualquier tamaño. Carbonos asimétricos o quirales. Enantiómeros, no pueden superponerse. Carbono α
  • 4. Prolina Anillo cerrado entre el grupo R y el nitrógeno del grupo amino
  • 5. 1. aminoácidos estándares 2. Aminoácidos no estándares
  • 6.
  • 7.
  • 8. Aminoácidos apolares 1. Cadena R contiene hidrocarbonados sin cargas positivas o negativas 2. Hidrófobos 3. Se clasifican en Aromáticos y Alifáticos .
  • 9. Aminoácidos polares 1. Poseen grupos capaces de formar enlaces de hidrógen 2. Hidrófilos 3. Mecanismo de regulación y unión para los carbohidratos 4. El grupo sulfhidrilo (—SH) y derivados amidas.
  • 10. Aminoácidos ácidos 1. Poseen cadenas laterales con grupos carboxilo. 2. Carga negativa a pH fisiológico
  • 11. Aminoácidos base 1. Carga positiva a pH fisiológico ( enlace iónico con ácidos)
  • 12. Aminoácidos con actividad biologica Neurotransmisores Hormonas Los nucleótidos y los ácidos nucleicos, el hemo ácido γ-aminobutírico serotonina y la melatonina Tiroxina Bases nitrogenadas Citrulina y ornitina
  • 13. Modificados por proteínas 1. Ácido γ-carboxiglutámico se une al calcio de protrombina 2. 4-hidroxiprolina y la 5-hidroxilisina del colágeno 3. Fosforilación para regular la actividad de las proteínas
  • 15. Enlace peptídico 1. Deshidratación 2. Residuos de aminoácidos
  • 17. Peptidos 1. Son más pequeños 2. Grupos prostéticos
  • 18. Péptido Función orgánica Glutatión Síntesis , metabolismo , transporte y gente reductor (antioxidante importante) Vasopresina Equilibrio hídrico , apetito, temp° , sueño Péptido natriuretico auricular Efecto opuesto a la vasopresina Oxitocina Produccion de leche y contracción el musculo uterino
  • 20.
  • 21.
  • 22.
  • 24.
  • 25.
  • 26.
  • 27.
  • 28. v
  • 29.
  • 30.
  • 31.
  • 32.
  • 33.
  • 34. Ciclo de Krebs (acido cítrico o tricarboxilico)
  • 35.
  • 36. ROS 1. Anaerobios obligados 2. Anaerobios tolerantes 3. Anaerobios facultativos 4. Aerobios obligados Procesos llevados entro de las mitocondrias: Krebs y fosforilacion oxidativa
  • 37.
  • 38.
  • 39.
  • 40. citrato sintasa: hidroliza, liberando citrato y CoASH, reacción exotérmica. El veneno fluoroacetato es tóxico porque la fluoroacetil-CoA se condensa con oxaloacetato para formar fluorocitrato, que inhibe la aconitasa, lo que hace que se acumule citrato.
  • 41. Aconitasa : isomerización reacción que ocurre en dos pasos: deshidratación rehidratación
  • 42. Isocitrato deshidrogenasa y tres isoenzimas: des hidrogenación ,descarboxilacion
  • 43. αcetoglutarato Deshidrogenasa : descarboxilacion oxidativa Reacción exergonica La succinil-CoA, el NADH, el ATP y el GTP inhiben la a-cetoglutarato deshidrogenasa
  • 44. succinato tiocinasa (succinilCoA sintetasa) : única fosforilacion
  • 45. succinato deshidrogenasa: des hidrogenación Oxidacion activa por succinato, ATP y Pi, y la inhiben el oxaloacetato y el malonato,
  • 46. La fumarasa (fumarato hidratasa): hiratacion Reversible
  • 47. La malato deshidrogenasa utiliza como agente oxidante el NAD+ en una reacción muy endergónica
  • 48.
  • 49.
  • 50. Acetil-CoA + 3NAD + FAD + GDP + Pi ------ CoA-SH + 3 NADH.H + FADH2 + GTP + 2 CO2
  • 51.
  • 52.
  • 54.
  • 55.
  • 56.
  • 58.
  • 59.
  • 60.
  • 61.
  • 62.
  • 63.
  • 64. Estomago Polisacáridos Disacáridos Monosacáridos Oligosacáridos Dextrinas limite Maltodextrinas Disacáridos Monosacáridos Flora intestinal  fibra Intestino Delgado: Lactasa Maltasa Sacarasa Isomaltasa Amilasa Pancreática Polisacáridos Disacáridos Monosacáridos Boca: Amilasa saliva
  • 65. Transporte de glucosa 1. No se puede difundir directamente al interior 2. Transporte de difusión facilitada 3. Sistema con transportador de Na- Monosacáridos
  • 66. GLUT 1. Son glucoproteínas. 2. Tienen especificidad y afinidad diferente según el monosacárido. 3. Dependen de un gradiente de concentración. 4. Son saturables 5. Insulinodependiente GLUT-4 durante actividad extrema 6. GLUT-2
  • 67.
  • 71. Insulina (cell B) (estimulación Parasimpática y Glucosa) 1. Hígado, promueve la sintesis de glucogeno. 2. Musculo, promueve la sintesis de glucogeno. 3. Adipocitos, promueve la sintesis de grasa. 4. Despues de ingerir un alimento la glucosa en sangre se eleva y se libera la insulina para que las células puedan captarla
  • 72. Glucagón(cell a) (actividad reciproca) En el hígado: 1. Estimula la conversión de glucógeno a glucosa. 2. Estimula y favorece la síntesis de glucosa a partir de moléculas que no son carbohidratos (gluconeogenesis) 3. Bloquea la glucolisis disiende el nivel de fructosa 2-6-bifosfato 4. T.adiposo -> glicerol 3 - fosfato
  • 73. Metabolismo de carbohidratos 1. Glucólisis ( obtención de piruvato) 2. Glucogénesis (almacenamiento de glucógeno) 3. Glucogenólisis (degradación de glucógeno) 4. Gluconeogénesis (obtención de glucosa por otros compuestos) 5. Ruta de las pentosas fosfato (nucleótidos , NADPH) 6. Ciclo de Krebs ( ATP)
  • 75. 1.- Vía catabólica de Embden-Meyerhof → Degradación oxidativa de la glucosa en 10 reacciones. Glucosa (6C) → 2Piruvato (3C) 2.- Uno de sus productos → ATP y NADH++ H+ 3.- Es universal 4.- Estas diez reacciones se agrupan en dos fases: • Fase preparatoria, cebadora o de acúmulo de energía. • Fase de beneficios, retributiva, oxidativa o de generación de energía.
  • 76.
  • 77. Fase preparatoria, cebadora o de acúmulo de energía 1. Hexosa glucosa es fosforilada y sufre ruptura 2. 2 moléculas de GLICERALDEHIDO -3- FOSFATO 3. CONSUME 2 ATP
  • 78. Fase de beneficios, retributiva, oxidativa o de generación de energía. GLICERALDEHIDO 3 FOSTATO -> PIRUVATO + 4 ATP + 2NAHD
  • 79. 1- REACCION 1. Fosforilación de glucosa 2. Enzima Hexocinasa o glucocinasa ( hepatocitos(favorece la fosforilación) e islotes(sensor) ) 3. Niega su salida de la célula 4. Irreversible 5. Inhibe por G6P
  • 80. 2 reacción 1. Isomerización de glucosa 6 fosfato 2. Fosfoglucosa isomerasa (PGI) 3. Reacción reversible 4. Aldosa – cetosa
  • 81. 3 reacción 1. Fosforilación de fructosa 6- fosfato 2. Enzima fosfofructocinasa (PFK) (control) (inhibe con ATP y citrato) 3. Irreversible
  • 82. 4 reacción 1. Aldolasa , ruptura de la FBP 2. Genera gliceraldehído 3 fosfato y dihidroxiacetona fosfato (DHAP) 3. Ruptura (aldehído y cetona)
  • 83. 5 reacción 1. Isomerizacion de hidroxiacetona fosfato 2. Conversion a G-3-P 3. Enzima triosa fosfato isomerasa
  • 84.
  • 85.
  • 86. 6 reacción 1. Enzima : gliceraldehído 3- fosfato deshidrogenasa 2. Primer intermedario NAD -> NADH (oxidación ) 3. Sintesis
  • 87. 7 reacción 1. Enzima : fosfoglicerato cinasa 2. Primer ATP por transferencia a ADP 3. Síntesis
  • 88. 8 reacción 1. Enzima : fosfoglicerato mutasa 2. Desplazamiento
  • 89. 9 reacción 1. Enzima : enolasa 2° intermedario de enrgia 2. Deshidratacion 3. Isomerizacion
  • 90. 10 reacción 1. Enzima : piruvato cinasa 2. 2°ATP por medio de hidrolisis 3. Reacción irreversible 4. AMP (producción baja de enrgia) 5.
  • 91.
  • 92.
  • 93. Reacción Enzimas y cofactores Transferencia de grupos fosfatos Cuatro quinasas transfieren cada una un grupo fosfato: ATP → Intermediario; Intermediario → ATP. Isomerización Dos isomerasas convierten aldosas en cetosas Escisión aldólica Una aldolasa rompe un intermediario C6 y genera con ello dos unidades C3. Oxidación y fosforilación Una deshidrogenasa cataliza la transferencia de electrones: Sustrato → NAD+ Trasvase de grupos fosfato Una mutasa transfiere intramolecularmente un resto de fosfato de un átomo de oxígeno al siguiente Deshidratación Una deshidratasa (enolasa) separa una molécula de H2O de un intermediario formando un doble enlace.
  • 94. Resultado de la glucolisis La oxidación de una molécula de glucosa produce: Dos moléculas de piruvato Dos moléculas de NADH Cuatro moléculas de ATP; pero como se utilizaron dos moléculas de ATP en la primera etapa, en total se obtienen 2 ATP. 1 glucosa + 2 NAD+ + 2 ADP + 2 Pi -> 2 piruvato+ 2 NADH + 2 H+ + 2 ATP + 2H2O
  • 95.
  • 96.
  • 97.
  • 98.
  • 100. 1. Órganos dependientes de glucosa , necesitan un suministro continuo como combustible metabólico. 2. El glucógeno hepático puede satisfacer estas necesidades durante sólo 10 a 18 hrs en ausencia de carbohidratos alimentarios.
  • 101. 1. Se sintetiza por precursores no hidratos de carbono 2. Piruvato , lactato , glicerol y a- cetoacidos 3. Intermediarios de ciclo de Krebs y aminoácidos 4. Convertirse en oxalacetato
  • 102.
  • 103.
  • 104.
  • 105.
  • 106.
  • 107. GLUCOGENESIS 1. Sintesis a partir de a-D-glucosa 2. Citosol 3. Requiere ATP y UTP
  • 108.
  • 109. GLUCOGENO 1. Homopolisacarido D-glucosa (1-4) y ramificaciones (1-6) 2. Granulos intracelulares (musculos y hepatocitos)
  • 110. 1 reacción 1. Enzima: fosfoglucomutasa 2. Conversión a glucosa 1- fosfato 3. Reversible
  • 111. 2 reacción 1. Enzima: UDP-GLUCOSA FOSFORILASA ( PIROFOSFORILASA) 2. conversión a UDP-glucosa (porque) 3. G1P + URIDINTRIOFOSFATO
  • 112. 3 reacción 1. Enzima: glucógeno sintasa 2. Responsable de enlaces  en el glucógeno 3. No puede usar glucosa libre ( solo alarga las ya existentes) 4. Fragmento de glucógeno puede servir como cebador 5. Glucogenina (aceptor de residuos de G – UDPglucosa
  • 113. 3 reacción 1. Elongación de cadenas de glucógeno 2. Transferencia de unidad glucósilico al C4-OH 3. Formando un enlace glucosídico α
  • 114. 4 reacción 1. Enzima: ramificadora de glucógeno 2. transfiere cadenas al extremo del glucógeno
  • 116.
  • 117. Glucogenolisis 1. Ruta degradativa del glucógeno 2. Como producto final G1P 3. Ruptura de enlaces glucosídicos
  • 118.
  • 119. 1 reacción 1. Enzima: Glucógeno fosforilasa 2. Acotamiento de cadenas generando G1P 3. Atacando enlaces glucosidos
  • 120. 2 reacción 1. Enzima: desramificadora del glucógeno 2. Elimina ramificaciones , favoreciendo a la fosforilación 3. Elimina el enlace α
  • 121. 3 reacción 1. Enzima: FOSFOGLUCOMUTASA 2. Conversión de G1P – G6P
  • 122. 4 reacción 1. Higado -> RE (G6P translocasa) 2. RE-citosol (GLUT-2) 3. LIBERACION DE GLUCOSA 4. 
  • 123. Via de las pentosa fosfato 1. Ruta catabólica de glucosa 2. Oxidacion= energía pero no en ATP 3. Citosol 4. Obtencion de NADPH (reacción anabólica y oxidativa) 5. Ribosa 5- P (no oxidativa) (síntesis de nucleótidos) 6. No perdida ni ganancia de energía 7. T involucrados: hígado , mama , adiposo y corteza suprarrenal
  • 124. Reaccion global 3G6P + 6NADP+ + 3H2O <------- --6 NADPH + 6H+ + 3CO2 + 2F6P + GAP
  • 125. FASE OXIDATIVA a) Produccion de NADPH Y R5P b) 3 PRIMERAS REACCIONES INVOLUCRADAS EN PRODUCCION DE NADPH
  • 126.
  • 127. 1 reacción 1. ENZIMA: G-6-P deshidrogenasa 2. Dona H+ a un NADP 3. Sintesis de 6-fosfoglucono- delta lactona
  • 128. 2 reacción 1. Enzima: 6- Fosfogluconolactonasa 2. Hidrolisa 3. Sintesis de 6-fosfoglucanato
  • 129. 3Reaccion 1. Enzima: 6-Fosfocunano deshidrogenasa 2. Descarboxilación oxidativa 3. RU5P + CO2 4. GANANCIA DE 2 MOLECULAS DE NADPH
  • 130. 4 REACCION 1. ETAPA INTERMEDIA a) ISOMERIZACION Y EPIMERIZACION b) (RIBOSA 5 P ) (RIBULOSA-5-P- ISOMERASA) c) (XU5P) (RIBULOSA-5-P EPIMERASA) 3Ru5P --- R5P + 2Xu5P
  • 131. 5 REACCION 1. FASE NO OXIDATIVA 2. RUPTURA Y FORMACION DE ENLACE C-C 3. XU5P(2) Y (1)RP5 = (2)F6P Y (1)GAP 4. ENZIMAS: Transaldolasa y trancetolasa
  • 132.
  • 134. 1. Catabolismo de acidos saturados de cadena larga 2. Mitocondria 3. Retiro de carbonos del Acil-coA y se genera acetil-coA y NADH Y FADH2
  • 135.
  • 136.
  • 137.
  • 138.
  • 139.
  • 140.
  • 141. 1 Reaccion 1. Enzima Acil-CoA deshidrogenasa 2. FADH2
  • 142. 2 REACCION 1. ENZIMA: enoil-CoA hidratasa 2. Sintesis de 3-L hidroxiacil- coA 3. HIDRATACION
  • 143. 3 REACCION 1. ENZIMA: 3-L HIDROXIACIL DESHIDROGENASA 2. Dependiente de NAD 3. Sintesis de beta acetoacil – CoA 4. Produccion de NADH
  • 144. 4 REACCION 1. ENZIMA: BETA – CETOACIL – COA TIOLASA 2. SINTESIS DE ACETIL COA Y 1 ACIL COA 3. CATALIZADOR COA
  • 145. 1. GENERACION DE METABOLICAS 2. EN CADA CICLO SE PRODUCE UN GRUPO ACETILO + NADH Y FADH2 3. DISOCIASION DE LA ULTIMA REACCION PRODUE DOS GRUPOS ACETILO
  • 146.
  • 147. Resultado Global 1. RENDIMIENTO ENERGETICO DE LA OXIDACION DE ACIDOS GRASOS 2. DEGRADACION DEL PALMITOIL-COA 3. Palmitoil-CoA + 7CoA-SH + 7FAD + 7NAD+ + 7H20 --- 8 Acetil- CoA + 7FADH2 + 7NADH + 7H 4. Transferencia de a la cadena respiratoria 5. Generacion 131 ATP activación por acido ATP 6. Rendimiento de 129 ATP
  • 148. Síntesis de Nitrógeno 1. Proceso biológico (16 ATP) formando dos moléculas de amoniaco (NH3) 2. COMPLEJO NITROGENASA (DINITROGENASA (PROTEINA MoFe) Y REDUCTASA DINITROGENASA (ferroproteina) ) 3. Ecuacion General: N2+8e + 16ATP + 10H 2NH4 + 16 ADP + 16Pi + H2
  • 149. Biosíntesis de aminoácidos 1. Aminoácidos no esenciales (metabolitos disponibles) 2. Aminoácidos esenciales (dieta)
  • 150. Metabolismo de aminoácidos 1. Sintesis de proteínas 2. Esqueleto carbonatado ( fuente de energía) 3. CARNE (EAA) , VEGETALES (CARECEN EAA) 4. AA GLUTAMINA (ENERGIA )ENTEROCITOS 5. AA ALANINA Y SERINA (HIGADO) GLUCOSA 6. BCCA(LEU,ISO,VALINA) SIRVE SINTESIS DE AA NO ESENCIALES , SINTESIS DE PROTEINAS
  • 151.
  • 152. BALANCE NITROGENADO 1. CONSUMO COMO GASTO = ( EQUILIBRIO) 2. NIÑOS, EMBARAZADAS , RECUPERACION (BALANCE +) 3. NO PUEDE SUSTITUIR LAS PERDIDAS DE NITROGENO( BALANCE-) 4. TRANSPORTE MEDIADO POR PROTEINAS Y CONTRANSPORTADOR NA+
  • 153.
  • 154. Transaminación 1. MAS UTILIZADA 2. ENZIMAS (TRANSAMINASAS O AMINOTRANSERASAS) 3. REVERSIBLE 4. CITOPLASMA O MITOCONDRIA 1. A-cetoglutarato (glutamato) 2. Oxalacetato (aspartato) 3. Piruvato (alanina) 5. Necesitan a la Piridoxal 5 fosfato (PLP) Coenzima (VITB6)
  • 155. Incorporación directa de NH3 1. Aminación de a-cetoacidos 2. Formación de amidas por Ac. Aspártico y acido Glutámico y transferencia de nitrógeno 3. Glutamato deshidrogenasa y glutamina sintasa (cerebro e hígado)
  • 156. Síntesis de aminoácidos El esqueleto carbonado de cada aminoácido procede de intermediarios metabólicos de fácil disposición
  • 157. FAMILIA DEL GLUTAMATO 1. Glutamato Prolina (y-glutamilcinasa) regulada por retroalimentación ( pirrolina-5-carboxilato) mecanismo de lanzadera (equivalentes reductores) 2. Ornitina prolina (aminotransferasa) fibroblastos(colágeno) 1. Glutamato Glutamina (glutamina sintasa) (riñón , cerebro , hígado , músculos e intestino) 2. Glutamina donador para biosíntesis (purinas, pirimidinas y aminoazucares) 1. Glutamatoariginina (acetilación para convertise en N-acetilglutamato 2. Ornitina  arginina (reacciones del ciblo de la urea )
  • 158.
  • 159. Familia de la serina 1. Gliceraldehido 3 fosfato 2. Funciones anabólicas 3. Serina (etanolamida y esfignosina) 4. Glicina (purinas, porfirinas y glutatión) 5. Cisteina (metabolismo del azufre)
  • 161. Familia del aspartato 1. Oxalacetato 2. AST(mayoría de las células) glutamato y se utiliza en el ciclo de la urea 3. Treonina isoleucina 4. Asparagina  de la glutamina (asparagina sintasa)
  • 163. Familia del piruvato 1. alanina  aminotransferasa (citoplasma) 2. BCAA fuente de grupos aminos
  • 164.
  • 165. Familia Aromatica 1. Tirosina (no esencial ) 2. Dopamina, catecolaminas (fenilalanina o tirosina) 3. Serotonina , NAH , NADP (triptófano) 4. Via del shikamato ( eritrosa + fosfoenol)
  • 166.
  • 167.
  • 169.
  • 170.
  • 171. Metabolismo del carbono 1. El carbono tiene diferentes estados de oxidación: interés biológico 2. Transportadores de carbono mas importantes son : ACIDO FOLICO Y S-ADNOSILMETIONINA
  • 172. Acido fólico 1. Folato o folacina (vitamina) 2. Se convierte por la deshidrofolato reductasa 3. Acido tetrahidrofolico 4. Metionina = homocisteína + metilcobalamina(vitb12) 5. Deficiencia de vitb12 (anemia perniciosa)
  • 173.
  • 174.
  • 175. S-Adenosilmetionina 1. Principal donador de metilos 2. Metionina + ATP 3. Sintesis de fosfolípidos, neurotramisores y glutatión 4. Poliaminas (empaquetamiento de ADN) 5. HIGADO (SAM + GUANIDINOACETATO = CREATINA)
  • 176.
  • 177.
  • 178.
  • 179. Glutatión 1. Agente reductor mas abundante 2. Molecula antioxidante (superóxido , hidroxilo y peronitrito) 3. Donador de equivalente reductor 4. Dehidroascorbato reductasa ( vitC) 5. Sintesis de proteínas , leucotrienos y reparación de ADN 6. Proteccion contra xenobióticos
  • 180.
  • 181.
  • 182. Catecolaminas 1. Derivados de la tirosina 2. Neurotransmisores exitadores (D y NE cerebro) 3. NE Y E liberan en la M. suprarrenal 4. Dopa producto de reacción primaria 5. Dopamina  encéfalo 6. NE cell cromafines