Este documento presenta información sobre enzimas. Explica que las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas en los sistemas biológicos. Detalla la estructura, función y clasificación de las enzimas, así como los factores que afectan su actividad. El objetivo es que los estudiantes comprendan el papel fundamental de las enzimas en los procesos biológicos.

1. Docente: Msc. Fiorella Orellana P.
fiorella.orellana@uma.edu.pe

2. Objetivos
❖Comprender el concepto, estructura y función de las
enzimas.
❖Conocer los factores que afectan las
reacciones enzimáticas.
❖Comprender la clasificación de las enzimas.

3. Logro de sesión
❖Al finalizar la sesión, el estudiante
comprenderá la funcionalidad e
importancia de las enzimas en el
organismo.
3

4. Preguntas
❖ ¿Qué son las Enzimas?
❖ ¿Cuáles son las características de una enzima?
❖ ¿Cómo funcionan las enzimas?
❖ ¿Cómo es la estructura de las enzimas?
❖ ¿Cuáles son los Factores que afectan las reacciones
enzimáticas?
❖ ¿Cómo es la nomenclatura y clasificación de las enzimas?
❖ ¿Cuáles son las enzimas de importancia médica?

5. Enzimas
Catalasa
Lipasa
Hexoquinasa
▪ Son un conjunto de Catalizadores biológicos o biocatalizadores
específicos y potentes que posibilitan la coexistencia de un elevado
número de reacciones químicas dentro de la célula.
▪ Las reacciones químicas son necesarias para el mantenimiento de la
vida celular.
Vía Glucolítica
▪ La presencia de enzimas dirigiendo todas las reacciones celulares
permite tener una buena cantidad de productos.
▪ Un Catalizador incrementa la velocidad de la reacción química, pero
sin cambiar él mismo durante el proceso.

6. Enzimas
▪ Las Proteínas son biomoléculas formadas por aminoácidos, que
están unidos por enlaces peptídicos.
▪ En la mayoría de los casos las enzimas son de naturaleza proteica,
de localización celular -solubles o en membranas- o extracelular.
▪ Se encargan de aceleran reacciones químicas en sistemas
biológicos con menor gasto de energía.
▪ Algunas enzimas son de naturaleza ribonucleica, es decir RNA,
estas enzimas son llamadas Ribozimas. Ribozima
Aceleración de una
reacción química
▪ Algunas enzimas tiene variantes denominada isoenzimas que
catalizan la misma reacción química. Las isoenzimas presentan
mutaciones que afectan a uno o más aminoácidos de regiones no
críticas de la proteína. Isoenzima

7. Preguntas
❖ ¿Qué son las Enzimas?
❖ ¿Cuáles son las características de una enzima?
❖ ¿Cómo funcionan las enzimas?
❖ ¿Cómo es la estructura de las enzimas?
❖ ¿Cuáles son los Factores que afectan las reacciones
enzimáticas?
❖ ¿Cómo es la nomenclatura y clasificación de las enzimas?
❖ ¿Cuáles son las enzimas de importancia médica?

8. • La unidad básica de las proteínas son los aminoácidos.
Estructura
• Las enzimas pueden tener entre 60-2500 aminoácidos.
Aminoácido
H
R C COOH
NH2
• Las enzimas presentan e componen por un centro activo
y un centro regulador.
• Centro activo: Zona de la enzima a la que se une el
sustrato y donde se realiza la catálisis enzimática.
• El centro activo contiene, en forma de determinadas
cadenas laterales de aminoácidos, la maquinaria
destinada a catalizar la reacción denominado sitio
activo.

9. Estructura
Aminoácido
H
R C COOH
NH2
• Centro regulador: No se encuentra en el centro
activo, es una zona en las que se unen pequeñas
moléculas que dan lugar a un cambio en la
conformación del enzima. Este cambio
conformacional puede hacer que el centro activo
sea más o menos activo aumentando o
disminuyendo la afinidad del sitio de fijación por
el sustrato. Estas interacciones regulan la actividad
enzimática. El centro regulador también es llamado
centro alostérico.

10. • Las enzimas simples contienen sólo una parte proteica desprovista
de cofactores o grupos prostéticos llamada Apoenzima. El
apoenzima es catalíticamente inactiva. No todas las enzimas
requieren de cofactores o grupos prostéticos que puedan ser
necesarios para que el enzima sea funcionalmente activo.
Pepsina
Estructura
• Las enzimas pueden clasificarse en simples o conjugadas.
• No todas las enzimas requieren de cofactores o grupos
prostéticos que puedan ser necesarios para que el enzima sea
funcionalmente activo.
• Las enzimas conjugadas están compuestas por una Apoenzima y por una parte no
proteica llamada Cofactor.

11. • El grupo prostético es similar al cofactor, la diferencia
es que éste está fuertemente unida al Apoenzima.
• Los Cofactores son moléculas pequeñas de naturaleza orgánicas o inorgánicas que son
requeridas para que la Apoenzima sea activa, de esa manera la enzima es
funcionalmente activa.
Estructura
• Las Coenzimas son moléculas pequeñas, cofactores
orgánicas no proteicos, derivadas a menudo de vitaminas.
• Frecuentemente las Coenzimas tiene una afinidad por la
enzima similar a la del sustrato, en consecuencia, las
coenzimas pueden ser considerados como un segundo
sustrato.

12. Apoenzima o
Apoproteína
Grupo Prostético
Holoenzima
Cofactor
Coenzima
Proteína
Puede ser:
• íon inorgánico
• molécula orgánica
• La Holoenzima es la enzima en su forma activa.
• La Holoenzima está formada por una
Apoenzima combinada con un Cofactor o Grupo
Prostético. Ni la Apoenzima ni el cofactor son
activos cuando están por separado, es decir
para funcionar deben acoplarse.
Apoenzima
Cofactor
Holoenzima
o
Grupo Prostético
Estructura

13. Preguntas
❖ ¿Qué son las Enzimas?
❖ ¿Cuáles son las características de una enzima?
❖ ¿Cómo funcionan las enzimas?
❖ ¿Cómo es la estructura de las enzimas?
❖ ¿Cuáles son los Factores que afectan las reacciones
enzimáticas?
❖ ¿Cómo es la nomenclatura y clasificación de las enzimas?
❖ ¿Cuáles son las enzimas de importancia médica?

14. Características
Enorme poder catalítico
•Alto poder catalítico.
• Alta especificidad.
Alta especificidad
La hexoquinasa fosforila glucosa, manosa y fructuosa, mientras que la
glucoquinasa es específica para glucosa.
Las enzimas tienen un alto poder catalítico ya que aceleran las
reacciones multiplicada por un millón de veces. Esto permite tener
productos en tiempos cortos.
Las enzimas son los catalizadores más específicos que se conocen, tanto
desde el punto de vista del sustrato como del tipo de reacción llevado a
cabo sobre el sustrato. Algunas enzimas muestran especificidad absoluta
hacia el sustrato. Otros tienen una especificidad más amplia y aceptan
varios análogos diferentes de sustrato específico.

15. Características
• Condiciones de reacción moderada
Temperatura óptima, presión atmosférica y pH óptimo, son
condiciones que depende de cada enzima.
• Capacidad de regulación.
• Alta eficiencia.
Cada enzima es capaz de transformar de 100-1000 sustrato a
producto por segundo.
Condiciones deT y pH
Regulación alostérica
Todas las vías metabólicas pueden ser controladas por enzimas
reguladoras. Éstas varían su actividad dependiendo de diferentes
moléculas señal que generalmente son metabolitos de poco peso
molecular o cofactores.

16. Preguntas
❖ ¿Qué son las Enzimas?
❖ ¿Cuáles son las características de una enzima?
❖ ¿Cómo funcionan las enzimas?
❖ ¿Cómo es la estructura de las enzimas?
❖ ¿Cuáles son los Factores que afectan las reacciones
enzimáticas?
❖ ¿Cómo es la nomenclatura y clasificación de las enzimas?
❖ ¿Cuáles son las enzimas de importancia médica?

17. ▪ Las enzimas tienen la función básica de acelerar el proceso y la eficiencia de una
reacción sin ser consumida durante el proceso.
¿Cómo funcionan las enzimas?
• Las enzimas producen las moléculas de energía, descomponer moléculas, reciclar las
partes viejas y crear nuevas moléculas que permitan el crecimiento de la célula.
Funciones
• Sustrato: Molécula sobre la cuál actúa la
enzima para formar productos.
• Sitio activo de la Enzima: Formado por 3 o 4
aminoácidos, participan en la reacción catalítica.
• Las enzimas son tan esenciales, que el mal funcionamiento en un solo tipo de enzima de
todas las que existen puede generar una enfermedad letal.
• Energía de Activación: Es la mínima energía que
se necesita para iniciar una reacción química.
(Barrera de energía)
Definiciones importantes
• Velocidad de Reacción: Cantidad de Producto
en una unidad de tiempo.

18. Productos
Reactivos
Substratoseunealsitioactivodelaenzima
¿Cómo funcionan las enzimas?
1. El Sitio activo de la enzima sirve de unión
entre el Sustrato y la Enzima.
2. La unión de la Enzima y Sustrato forma el
Complejo ES.
3. En el mismo Sitio activo el sustrato es
formado en Producto formando el complejo
EP.
4. Finalmente cuando todo el Sustrato es
formado en Producto. Este Producto final se
separará del Sitio activo de la Enzima.
5. La Enzima puede ser reutilizada en un nuevo
proceso.

19. Actividad Enzimática
• Las enzimas catalizan la reacción
bajando la energía requerida para
pasar de sustrato a producto.
Velocidad de
Reacción
Energía libre de
Activación
Productos
Reactivos
E S ES E P
• Estado de Transición: Cantidad
mínima de energía que le permite llegar
a un estado reactivo.
• El Estado de Transición disminuye con
la presencia de Catalizadores.
• Para que una reacción se lleve a cabo los
reactivos deben elevar su estado energético
inicial a un nivel más alto.
¿Cómo funcionan las enzimas?

20. •Enzima presente en los peroxisomas , cataliza la conversión de Peróxido de hidrógeno
en agua y oxígeno; y la oxidación de varios compuestos por H2O2.
ENZIMA CATALASA
Dentro de la célula una fracción del etanol se metaboliza a nivel de los peroxisomas.
Determina la formación de acetaldehído a través de la peroxidación, esto es en
presencia de H2O2, por la enzima catalasa.
▪ Cada enzima tiene un trabajo específico y son muy selectivas.
Catalasa

21. Preguntas
❖ ¿Qué son las Enzimas?
❖ ¿Cuáles son las características de una enzima?
❖ ¿Cómo funcionan las enzimas?
❖ ¿Cómo es la estructura de las enzimas?
❖ ¿Cuáles son los Factores que afectan las reacciones
enzimáticas?
❖ ¿Cómo es la nomenclatura y clasificación de las enzimas?
❖ ¿Cuáles son las enzimas de importancia médica?

22. Nomenclatura de las enzimas
Ejemplo : Pepsina, Ptialina.
▪ La nomenclatura de las enzimas ha sido realizada de varias maneras, siendo tres métodos
los más utilizados:
1) Nombre usual:Antiguamente, las enzimas utilizaban nombres particulares según su
descubridor, género o espécie biológica de procedencia. No se brinda
demasiada información sobre la función de la enzima.
2) Nombre recomendado: Conveniente para el uso cotidiano, nombre más corto y utilizado en
el día a día de quién trabaja con enzimas.
Ejemplo : Ureasa: Cataliza la hidrólisis de la Urea en Amonio y CO2.
3) Nombre sistemática:Es más complejo que los anteriores y brinda información precisa
sobre la función metabólica de la enzima. Utiliza el agregado del sufijo
–asa al nombre del sustrato, producto o a una frase que describe la
acción catalítica de la enzima.
Ejemplo : ATP Creatin fosfotransferasa.

23. Clasificación de las enzimas
▪ Se conocen alrededor de 2000 enzimas.
▪ Las enzimas se clasifican y denominan de acuerdo con la naturaleza de la reacción
química que catalizan. Según la IEC, las enzimas se clasifican en seis clases:
1. Oxidoreductasas
▪ Existen varias formas de nombrar a una enzima. Actualmente, se utiliza los nombres
sistemáticos o basándonos en el código de la Comisión Internacional de Enzimas (IEC).
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
Comisión Internacional de Enzimas (IEC)

24. 1. Oxidoreductasas
▪ Enzimas que catalizan reacciones de oxidación-reducción.
▪ Es necesario de la presencia de coenzimas: NAD, NADP, FAD, etc.
▪ Son las enzimas deshidrogenasas
Clasificación de las enzimas

25. 2.Transferasas
▪ Realiza la transferencia de grupos funcionales entre dadores y aceptores de una
molécula a otra: grupo amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Por ejemplo:
Transaminasas.
3. Hidrolasas
▪ Produce ruptura hidrolítica de enlaces covalente: peptídico, glucosídico, éster,etc.
▪ El grupo dador se transfiere al Agua.
Clasificación de las enzimas

26. 4. Liasas
▪ Cataliza la eliminación de un grupo dejando un doble enlace o adiciones de un grupo a
un doble enlace. Enzimas que añaden o eliminan los elementos del agua, amoniaco o
dióxido de carbono. Por ejemplo: Descarboxilasa.
5. Isomerasas
▪ Catalizan reordenamientos intramoleculares.
Clasificación de las enzimas
▪ También llamados Mutasas (inversión en átomos de carbono) o Epimerasas (transferencia
intramolecular de un grupo).
▪ Reacciones de interconversiones entre isómeros, cis-trans y aldosa -cetosa.

27. 6. Ligasas
▪ Dado que ligar significa unir, estas enzimas que se unen dos moléculas en reacciones
sintéticas en las que se unen dos moléculas a expensas de un enlace fosfato de alta
energía del ATP.
Clasificación de las enzimas
Por ejemplo: Sintetasas.

28. Preguntas
❖ ¿Qué son las Enzimas?
❖ ¿Cuáles son las características de una enzima?
❖ ¿Cómo funcionan las enzimas?
❖ ¿Cómo es la estructura de las enzimas?
❖ ¿Cuáles son los Factores que afectan las reacciones
enzimáticas?
❖ ¿Cómo es la nomenclatura y clasificación de las enzimas?
❖ ¿Cuáles son las enzimas de importancia médica?

29. La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH.
Pepsina pH óptimo 1,5
Tripsina pH óptimo 7,7
pH
▪ La mayoría de enzimas presentan un pH óptimo para el cual su actividad es máxima; por
encima o por debajo de ese pH la actividad enzimática disminuye bruscamente.
▪ Diferentes factores ambientales pueden afectar a la actividad enzimática.
▪ Las enzimas mayormente son de naturaleza proteica, al igual que otras proteínas, se desnaturalizan
y pierden su actividad si el pH varía más allá de unos límites estrechos. De ahí la conocida
importancia biológica de los sistemas tampón.
Factores que influencian la actividad enzimática

30. Temperatura
Temperatura acelera la reacción. Por encima de la T°óptima.
▪ Pérdida de actividad catalítica debida a la
desnaturalización térmica y la actividad enzimática
decrece rápidamente hasta anularse.
▪ Al igual que ocurre con la mayoría de las reacciones
químicas, la velocidad de las reacciones catalizadas
por enzimas se incrementa con la temperatura.
La variación de la actividad enzimática con la temperatura es diferente para cada enzima.
Factores que influencian la actividad enzimática

31. Concentración de Enzima y Sustrato
Concentración de enzima, se formará mayor cantidad de producto por unidad de
tiempo.
Velocidad de Reacción. Concentración de enzima.
Si solo si la cantidad de sustrato no llegue a agotarse.
Factores que influencian la actividad enzimática

32. Factores que influencian la actividad enzimática
▪ Cuando la concentración de la enzima es constante, la velocidad aumenta hasta
alcanzar su velocidad máxima aunque la concentración del sustrato siga
aumentando.
▪ Todas las moléculas de enzima están ocupadas por moléculas de sustrato y la
velocidad no puede aumentar.

33. Preguntas
❖ ¿Qué son las Enzimas?
❖ ¿Cuáles son las características de una enzima?
❖ ¿Cómo funcionan las enzimas?
❖ ¿Cómo es la estructura de las enzimas?
❖ ¿Cuáles son los Factores que afectan las reacciones
enzimáticas?
❖ ¿Cómo es la nomenclatura y clasificación de las enzimas?
❖ ¿Cuáles son las enzimas de importancia médica?

34. Importancia en la Medicina
▪ Los cambios en los niveles de enzima plasmática reflejan cambios que han tenido lugar en un
tejido o un órgano específico.
▪ Las enzimas plasmáticas son de dos tipos:
1) Presente en su más alta concentración, es específico del plasma y tiene un papel funcional
en éste.
2) Presente normalmente en concentraciones muy bajas y no tiene un papel funcional en el
plasma.
Incluyen enzimas asociadas a la coagulación de la sangre (trombina), disolución de la
fibrina(plasmina) y modificación de los quilomicrones (Lipoproteína lipasa)
Enzimas no plasmáticas son más importantes en las enfermedades de tejidos y órganos.
Un proceso patológico puede provocar cambios en la permeabilidad de la membrana
celular o incrementar la muerte celular, lo que da lugar a la liberación de enzimas
intracelulares en el plasma.

35. Importancia en la Medicina
Enzimas plasmáticas usadas como marcadores de inflamación
▪ La concentración de estas enzimas en el interior del hepatocito es muy elevada y
cada vez que se altera difusamente la permeabilidad de la membrana citoplasmática,
sea por necrosis o por inflamación, las transaminasas experimentan un aumento de
actividad en sangre periférica.
▪ Examen de mayor utilidad frente a la sospecha de una inflamación hepática.
FOSFATASA ALCALINA
Los niveles elevados de FA pueden indicar daño en
el hígado o enfermedades de los huesos.
Está presente en riñón, hígado,
intestino y hueso.

36. MOTÍVATE
PROPONTE
METAS
ESFUÉRZATE
DISFRUTA
CELEBRA TUS
TRIUNFOS
PERSEVERA
LICENCIADA POR