Este documento describe la estructura, clasificación y funciones de las proteínas. Explica que las proteínas están formadas por aminoácidos esenciales y no esenciales. Describe la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas y los factores que pueden alterar su estructura como el calor y los ácidos. También explica que las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de reacciones bioquímicas.

1. Estructura, clasificación y funcionesEstructura, clasificación y funciones
de la proteínasde la proteínas
María Angélica Zamora
Herman Pizarro Cofre

2. aminoácidos
existen
esenciales
No esenciales
son
son
Aquellos que nuestro
organismo no puede
sintetizar
Son aquellos que
nuestro organismo
Sintetiza.

3. Ejemplos de aminoácidos esencialesEjemplos de aminoácidos esenciales
• Triptófano. • Fenilalanina
Estructura heterocíclica llamada
indol.
Estructura química de aminoácidos aromáticos

4. Valina Leucina
Isoleucina

5. Ejemplos de aminoácidos no esencialesEjemplos de aminoácidos no esenciales
• Alanina
Estructura química de aminoácidos
Interviene en el metabolismo
de la glucosa.
Ácido Apartico
Colabora en la desintoxicación
Del hígado.

6. Asparagina
Interviene en los
procesos metabólicos
del sistema nervioso
central
Tirosina
Actúa como
neurotransmisor
Serina
Interviene en:
• desintoxicación del organismo
• crecimiento de tejido muscular
• metabolismo de las grasas
y de los ácidos grasos

7. Clasificación de las proteínas.Clasificación de las proteínas.
La ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesión
lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídico y por lo
tanto indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en
que se encuentran.

8. •Está representada por la disposición
espacial que adopta la cadena peptídica
(estructura primaria) a medida que se
sintetiza en los ribosomas.
•Es debida a los giros y plegamientos
que sufre como consecuencia de la
capacidad de rotación del carbono y
de la formación de enlaces débiles
(puentes de hidrógeno).

9. Las formas que pueden adoptar son:
a) Disposición espacial estable determina formas en
espiral (configuración -helicoidal y las hélices de
colágeno)

10. ESTRUCTURA TERCIARIA:
Esta representada por los súper plegamientos y enrollamientos de la estructura
secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy
complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre
dos cisteinas) y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der
Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas).

11. Punto de vista funcional, esta estructura
es la más importante pues, al alcanzarla es cuando la mayoría
de las proteínas adquieren su actividad biológica o función.
Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular
caracterizadas por ser solubles en disoluciones acuosas, como
la mioglobina o muchos enzimas.
no todas las proteínas llegan a formar estructuras terciarias

12. La ESTRUCTURA CUATERNARIA:
Está representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas,
iguales o diferentes, con estructuras terciarias (protómeros) que quedan
autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes. Esta estructura no la
poseen, tampoco, todas las proteínas. Algunas que sí la presentan son: la
hemoglobina y los enzimas alostéricos.

13. Factores que alteran la estructuraFactores que alteran la estructura
de la proteína.de la proteína.
• Factores: calor, radiaciones ultravioleta, ácidos y
bases fuertes, sales, urea, metales pesados
(plata, plomo, mercurio); solventes orgánicos
(alcohol, acetona).
• Efecto desnaturalización de la proteína:
• "Cualquier alteración en la estructura nativa de
la proteína, que cause cambios en
sus propiedades físicas, químicas y biológicas".
• Ejemplo: cocción de un huevo, aplicación de
bases en el pelo, quemaduras en la piel por
exposición prolongada a los rayos solares, etc.

14. Propiedades de la proteínasPropiedades de la proteínas
• Cada una tiene determinada función y lo realiza
porque posee una determinada estructura
primaria y una conformación espacial propia;
• un cambio en la estructura de la proteína puede
significar una pérdida de la función.
• Además, no todas las proteínas son iguales en
todos los organismos.
• La semejanza entre proteínas son un grado de
parentesco entre individuos, y sirve para la
construcción de "árboles filogenéticos
Especificidad

15. • Es una pérdida de la estructura terciaria,
por romperse los puentes que forman
dicha estructura.
• Todas las proteínas desnaturalizadas
tienen la misma conformación, muy
abierta y con una interacción máxima con
el disolvente, por lo que una proteína
soluble en agua cuando se desnaturaliza
se hace insoluble en agua y precipita.
•Desnaturalización

16. Factores que alteran la estructuraFactores que alteran la estructura
de la proteína.de la proteína.
• Factores: calor, radiaciones ultravioleta, ácidos y
bases fuertes, sales, urea, metales pesados
(plata, plomo, mercurio); solventes orgánicos
(alcohol, acetona).
• Efecto desnaturalización de la proteína:
• "Cualquier alteración en la estructura nativa de
la proteína, que cause cambios en
sus propiedades físicas, químicas y biológicas".
• Ejemplo: cocción de un huevo, aplicación de
bases en el pelo, quemaduras en la piel por
exposición prolongada a los rayos solares, etc.

17. •Los enzimas son catalizadores muy potentes y
eficaces, químicamente son proteínas .
•Como catalizadores, los enzimas actúan en
pequeña cantidad y se recuperan
indefinidamente.
•No llevan a cabo reacciones que sean
energéticamente desfavorables, no modifican el
sentido de los equilibrios químicos, sino que
aceleran su consecución.

18. Características de las enzimasCaracterísticas de las enzimas
• Aumentar la velocidad de las reacciones
que ocurren en el interior de las células.
• Las enzimas como catalizadores:
• Funcionan en cantidades muy pequeñas
• Permanecen inalteradas después de
actuar en la reacción química
• No alteran el equilibrio de reacción

19. Modelo llave y cerraduraModelo llave y cerradura
• Modelo, propuesto por Emil Fisher en 1894,
establece que durante las reacciones
enzimáticas, los compuestos se combinan con
ciertos sitios específicos de las enzimas para
convertirse en productos.
• Se le denomina sitio activo al lugar específico
de la enzima donde ocurre la catálisis, entre la
enzima y el reactivo, para obtener un
producto.

20. Mecanismo de funcionamiento deMecanismo de funcionamiento de
la enzimasla enzimas
Modelo llave y cerradura.

21. Relación vitaminas enzimasRelación vitaminas enzimas
• Las vitaminas son coenzimas que
actúan como cofactores, es decir,
aumentan la actividad de una enzima.
• Las al ser coenzimas se encargan de
aceptar átomos o grupos de átomos de
un sustrato y transferirlos a otras
moléculas aceptoras

22. Ejemplos de coenzimasEjemplos de coenzimas
• vitamina B1, transporta grupos aldehídos;
• vitamina B5 participa en al estructura de
la coenzima A y se encarga de transportar
grupos acilo.
• vitamina B6 que es una coenzima que
transporta grupos aminos.
• Las vitaminas B2 y B3 participan en la
estructura de las coenzimas FAD y NAD•.

23. Acción de la temperatura y PHAcción de la temperatura y PH
en las enzimas.en las enzimas.
• La actividad enzimática es influida por los
cambios de temperatura y pH.
• La actividad catalítica generalmente ocurre a un
pH cercano al rango fisiológico de 6.0 a 7.5.
• La temperatura óptima para que funcionen las
enzimas, varía entre los 25 y 40 ºC.
• Las altas temperaturas y los cambios de pH
afectan la estructura de las enzimas, de manera
que se convierte en un catalizador inactivo o
menos efectivo

24. ¿Qué es un catalizador?¿Qué es un catalizador?
• Un catalizador es una sustancia que
acelera una reacción química, hasta
hacerla instantánea o casi instantánea.
• Un catalizador acelera la reacción al
disminuir la energía de activación.