Presentación acerca de proteínas para tercer año medio

1. Estructura de las Proteínas

2. Estructura Primaria
• Los bioquímicos llaman estructura primaria de una proteína a la secuencia
única de aminoácidos que la compone. Con 21 aminoácidos distintos y un
tamaño que oscila entre dos residuos de aminoácidos y decenas de miles, el
número de estructuras primarias posibles es prácticamente infinito.
Las chaperonas
moleculares tienen la
función principal de facilitar
el correcto plegamiento de
las proteínas recién
sintetizadas. Esto es
esencial para que las
proteínas adquieran su
estructura tridimensional
funcional y puedan llevar a
cabo sus funciones
biológicas

3. Estructura Secundaria
• El siguiente nivel de organización de las proteínas se conoce como estructura
secundaria, originada en partes por enlaces de hidrógeno. Las estructuras
secundarias son secciones proteicas con una forma determinada, estabilizadas
en gran medida mediante enlaces de hidrógeno entre el oxígeno del carboxilo
de un residuo de aminoácido y el hidrógeno del grupo amino de otro
aminoácido.

4. Estructura Terciaria
• La estructura terciaria de un polipéptido, resulta de las interacciones entre los grupos R.
Como cada contacto entre los grupos R provoca que el esqueleto peptídico se pliegue, cada
uno contribuye a la distinta forma tridimensional del polipéptido.
• Son especialmente importantes cuatro tipos de interacciones de las cadenas laterales: los
enlaces de hidrógeno, las interacciones hidrófobas, los enlaces disulfuro y los enlaces iónicos.

5. Estructura Cuaternaria
• La combinación de subunidades de polipéptidos otorga a las proteínas su estructura
cuaternaria. Los polipéptidos individuales pueden mantenerse unidos mediante enlaces y
otros tipos de interacciones entre los grupos R o partes de sus esqueletos peptídicos.
Cada una de estas cadenas polipeptídicas son subunidades que reciben el nombre de
protómero.

6. DESNATURALIZACIÓN Y
RENATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Desnaturalización: Es el proceso en el cual una proteína
cambia su estructura tridimensional, y de esta manera
originar la pérdida de la función de la misma.
No necesariamente ocurre un
desplegamiento total.

7. La desnaturalizacion ocurre por ciertas condiciones
fisicas y quimicas, llamadas “factores desnaturalizantes”.
Estos pueden ser:
•La Temperatura
•Extremos de pH
•Acción de disolventes
orgánicos
•Acción de detergentes

8. I. Físicos
Temperatura. Cuando se calientan entre
50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan
también cuando se enfrían por debajo
de los 10 a 15 ºC.
II. Químicos: Los agentes que rompen
los enlaces presentes en la estructura
nativa de la proteína:
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas
concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y
extremos de pH
Agentes desnaturalizantes

9. La acción de todos estos agentes desnaturalizantes
NO rompe los enlaces peptídicos de las proteínas,
sino los enlaces que le confieren su estructura
globular.
Este fenómeno de desnaturalización
es reversible en algunas proteínas,
es decir, que pueden recuperar su
estructura y función; este fenómeno
es llamado Renaturalización. Para lograr esto se debe
retirar correctamente los
agentes desnaturalizantes
para que la proteína se
pliegue correctamente de
nuevo.